生物化学考研大纲

生物化学考研大纲
生物化学考研大纲

生物化学

(一)生物大分子的结构和功能

1. 组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。

2. 氨基酸的理化性质。

3. 肽键和肽。

4. 蛋白质的一级结构及高级结构。

5. 蛋白质结构和功能的关系。

6. 蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。

7. 分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

8. 核酸分子的组成,5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构,核苷酸。

9. 核酸的一级结构。核酸的空间结构与功能。

10. 核酸的变性、复性、杂交及应用。

11. 酶的基本概念,全酶、辅酶和辅基,参与组成辅酶的维生素,酶的活性中心。

12. 酶的作用机制,酶反应动力学,酶抑制的类型和特点。

13. 酶的调节。

14. 酶在医学上的应用。

(二)物质代谢及其调节

1. 糖酵解过程、意义及调节。

2. 糖有氧氧化过程、意义及调节,能量的产生。

3. 磷酸戊糖旁路的意义。

4. 糖原合成和分解过程及其调节机制。

5. 糖异生过程、意义及调节。乳酸循环。

6. 血糖的来源和去路,维持血糖恒定的机制。

7. 脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。

8. 酮体的生成、利用和意义。

9. 脂肪酸的合成过程,不饱和脂肪酸的生成。

10. 多不饱和脂肪酸的意义。

11. 磷脂的合成和分解。

12. 胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。

13. 血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。高脂血症的类型和特点。

14. 生物氧化的特点。

15. 呼吸链的组成,氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,底物水平磷酸化,高能磷酸化合物的储存和利用。

16. 胞浆中NADH的氧化。

17. 过氧化物酶体和微粒体中的酶类。

18. 蛋白质的营养作用。

19. 氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解,氧化脱氨基,转氨基及联合脱氨基)。

20. 氨基酸的脱羧基作用。

21. 体内氨的来源和转运。

22. 尿素的生成——鸟氨酸循环。

23. 一碳单位的定义、来源、载体和功能。

24. 甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。

25. 嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物,脱氧核苷酸的生成。嘌呤、嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用及其机制。

26. 物质代谢的特点和相互联系,组织器官的代谢特点和联系。

27. 代谢调节(细胞水平、激素水平及整体水平调节)。

(三)基因信息的传递

1. DNA的半保留复制及复制的酶。

2. DNA复制的基本过程。

3. 逆转录的概念、逆转录酶、逆转录的过程、逆转录的意义。

4. DNA的损伤(突变)及修复。

5. RNA的生物合成(转录的模板、酶及基本过程)。

6. RNA生物合成后的加工修饰。

7. 核酶的概念和意义。

8. 蛋白质生物合成体系。遗传密码。

9. 蛋白质生物合成过程,翻译后加工。

10. 蛋白质生物合成的干扰和抑制。

11. 基因表达调控的概念及原理。

12. 原核和真核基因表达的调控。

13. 基因重组的概念、基本过程及其在医学中的应用。

14. 基因组学的概念,基因组学与医学的关系。

(四)生化专题

1. 细胞信息传递的概念。信息分子和受体。膜受体和胞内受体介导的信息传递。

2. 血浆蛋白的分类、性质及功能。

3. 成熟红细胞的代谢特点。

4. 血红素的合成。

5. 肝在物质代谢中的主要作用。

6. 胆汁酸盐的合成原料和代谢产物。

7. 胆色素的代谢,黄疸产生的生化基础。

8. 生物转化的类型和意义。

9. 维生素的分类、作用和意义。

10. 原癌基因的基本概念及活化的机制。抑癌基因和生长因子的基本概念及作用机制。

11. 常用的分子生物学技术原理和应用。

12. 基因诊断的基本概念、技术及应用。基因治疗的基本概念及基本程序。

2017年考研农学门类联考《动物生理学与生物化学》真题及详解【圣才出品】

2017年考研农学门类联考《动物生理学与生物化学》真题及详解 动物生理学 一、单项选择题(1~15小题,每小题1分,共15分。下列每题给出的四个选项中,只有一个选项是符合题目要求的) 1.神经细胞产生和维持静息电位的主要离子是()。 A.Na+ B.K+ C.Cl- D.Ca2+ 【答案】B 【解析】神经细胞可产生动作电位和静息电位,细胞电位变化由Na+和K+共同决定。在动作电位中,Na+起主导作用;在静息电位中,K+起主要作用。 2.可兴奋细胞兴奋的共同标志是出现()。 A.动作电位 B.终板电位 C.腺细胞分泌 D.肌细胞收缩 【答案】A 【解析】可兴奋细胞在受到刺激产生兴奋时,细胞电位发生变化,由静息电位变化为动

作电位。因此,动作电位的出现是可兴奋细胞兴奋的共同标志。 3.下列酶原中,可被肠激酶激活的是()。 A.胃蛋白酶原 B.胰蛋白酶原 C.糜蛋白酶原 D.羧基肽酶原 【答案】B 【解析】胰蛋白酶原可由肠激酶单独激活,但是糜蛋白酶原需要由肠激酶与少量胰蛋白酶共同作用才可以激活。因此答案选B。 4.下列因素中,可使红细胞沉降率增大的是()。 A.红细胞比容增大 B.红细胞比容减小 C.血浆白蛋白含量增加 D.血浆球蛋白含量增加 【答案】D 【解析】红细胞沉降率指红细胞在第一小时末下沉的距离。血沉小表示红细胞的悬浮稳定性大,血沉大则表示红细胞的悬浮稳定性小。血沉变化主要取决于血浆的性质。血浆球蛋白含量增加,促使红细胞发生叠连,使红细胞沉降速度加快,红细胞沉降率增大。 5.草酸钾具有抗凝作用的起因是()。

A.增强抗凝血酶活性 B.可与Ca2+形成络合物 C.增强纤溶酶的活性 D.可与Ca2+结合而沉淀 【答案】D 【解析】Ca2+参与凝血过程中多步反应,草酸钾中的草酸根离子和Ca2+结合形成草酸钙沉淀,使Ca2+不能参与凝血过程,影响机体的凝血功能,从而起到抗凝作用。 6.心动周期中,心室液充盈主要是由于()。 A.心室舒张的抽吸作用 B.骨骼肌的挤压作用 C.胸内负压的抽吸作用 D.心房收缩的挤压作用 【答案】A 【解析】在心动周期中,当心脏处于全心舒张期阶段,静脉血不断流入心房,心房压略高于心室压,房室瓣处于开启状态,血液由心房顺房-室压力梯度进入心室,使心室充盈。 7.肺总容量等于()。 A.余气量+肺活量 B.潮气量+肺活量 C.潮气量+功能余气量 D.功能余气量+肺活量

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

又是一年考研时节,每年这个时候都是考验的重要时刻,我是从大三上学期学习开始备考的,也跟大家一样,复习的时候除了学习,还经常看一些学姐学长们的考研经验,希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦,所以跟大家分享一下我的学习经验,希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息! 其实一开始,关于考研我还是有一些抗拒的,感觉考研既费时间又费精力,可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行,需要我用很多时间才能够深入的理解它,所谓风雨之后方见才害怕难过,所以在室友们的鼓励和支持下,我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样,但是既然选择了,为了不让自己的努力平白的付出,说什么都要坚持下去! 因为是这一路的所思所想,所以这篇经验贴稍微有一些长,字数上有一些多,分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的,不然也不会有人考上有人考不上,在借鉴别人的方法时候,一定要融合自己特点。 注:文章结尾有彩蛋,内附详细资料及下载,还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为:

1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月; 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月; 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病,跟我英语水平差不多的同学,词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段,词汇量的重要性胜过四六级,尤其是一些熟词僻义,往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以,一旦你准备学习考研英语,词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够?按照大纲的要求,大概是5500多个。实际上,核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背?在英语复习的前期一定不要着急开始做真题,因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下,做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月,背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list,大概150个单词左右,平均速度大概1分钟看1个,2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题,单词释义题都是高频考点,这一点在完型中体现的非常突出,不仅是是完型,其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目,掌握了高频单词,对于做题的帮助还是非常大的,英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题,单词接触的量可以减少,但是对于生疏词应该进行重点的记忆,一天过1个list(75个单词)。一定记住的有两点:①背单词不需要死记单词的拼写!②多余的方法无用,音标法加上常用的词根词缀就能搞

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案 一、选择题 1.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成。 C.在每条肽链都具有独立的生物学活性 依赖肽键维子四级结构的稳定性. E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 【参考答案】E 【考查知识点】蛋白质的结构 2.大部分真核细胞 mRNA 的 3’-末端都具有: A.多聚 A B.多聚 U C.多聚 T D.多聚 C E.多聚 G 【参考答案】A 【考查知识点】第一章 mRNA 的结构 3.关于 PH 对酶活性的影响,以下哪项不对 A.影响必需基因解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定 PH 范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 E.PH 改变并影响酶的 Km 值

【参考答案】E 【考查知识点】第三章。酶和 PH 4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是? A.肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B.肌肉组织缺乏葡萄糖激酶 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 肌肉组织缺乏磷酸酶 E.肌糖原分解的是乳酸 【参考答案】C 【考查知识点】第五章糖糖原作用机理 5.酮体生成过多主要是由于:. A.摄入脂肪过多 B.体内脂肪代谢紊乱 C.脂肪运转障碍 D.肝油低下 E.糖供给不足或利用障碍 【参考答案】E 【考查知识点】第五章糖酮体 6.ATP 的贮存形式是? A.磷酸烯醇式丙酮酸 B.磷脂酰激酶 C.肌酸 D.磷酸肌醛

E.GTP 【参考答案】A 【考查知识点】第五章糖 ATP 7.嘌呤核苷酸循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行 A.肝 B.肾 C.脑 D.肌肉 E.肺 【参考答案】A 【考查知识点】第七章嘌呤核苷酸循环 8.提供其分子中全部 N 和 C 原子合成嘌呤环的氨基酸是? A.丝氨酸 B.天冬氨酸 C.甘氨酸 D.丙氨酸 E.谷氨酸 【参考答案】C 【考查知识点】蛋白质第二章 9.变构剂调节的机理是? A.与必需基因结合 B.与调节亚基或调节部位结合 C.与活性中心结合 D.与辅助因子结合

生物化学-考研-题库-答案学习资料

目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸,其pH a1=2.19,pH R= 4.25,pH a2=9.67,请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中,那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质,功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质,其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下,HbS与HbA相比,HbS的静电荷是 A. 减少+2 B. 增加+2 C. 增加+1 D. 减少+1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000,完全是α-螺旋构成的,其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时,是在什么样的结构层次上进行的

2018年考研农学门类联考考试大纲(完整版)

2018年考研农学门类联考考试大纲(完整版) 数学 I.考试性质 农学门类联考数学是为高等院校和科研院所招收农学门类的硕士研究生而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业硕士学位所需要的知识和能力要求,评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平,以利于各高等院校和科研院所择优选拔,确保硕士研究生的招生质量。 II.考查目标 农学门类数学考试涵盖高等数学、线性代数、概率论与数理统计等公共基础课程。要求考生比较系统地理解数学的基本概念和基本理论,掌握数学的基本方法,具备抽象思维能力、逻辑推理能力、空间想象能力、运算能力以及综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 试卷满分为150分,考试时间为180分钟. 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试. 三、试卷内容结构 高等数学56% 线性代数22% 概率论与数理统计22% 四、试卷题型结构

单项选择题8小题,每小题4分,共32分 填空题6小题,每小题4分,共24分 解答题(包括证明题)9小题,共94分 Ⅳ.考查内容 高等数学 一、函数、极限、连续 考试内容 函数的概念及表示法函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性复合函数、反函数、分段函数和隐函数基本初等函数的性质及其图形初等函数函数关系的建立 数列极限与函数极限的定义及其性质函数的左极限和右极限无穷小量和无穷大量的概念及其关系无穷小量的性质及无穷小量的比较极限的四则运算极限存在的两个准则:单调有界准则和夹逼准则两个重要极限: 函数连续的概念函数间断点的类型初等函数的连续性闭区间上连续函数的性质 考试要求 1.理解函数的概念,掌握函数的表示法,会建立应用问题中的函数关系. 2.了解函数的有界性、单调性、周期性和奇偶性. 3.理解复合函数及分段函数的概念,了解反函数及隐函数的概念. 4.掌握基本初等函数的性质及其图形,了解初等函数的概念. 5.了解数列极限和函数极限(包括左极限和右极限)的概念. 6.了解极限的性质与极限存在的两个准则,掌握极限的四则运算法则,掌握利用两个重要极限求极限的方法.

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能,能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科,需要掌握和记忆的东 西很多,在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点,切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上,以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容:氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸,蛋白质的分子结构 及理化性质,核酸的组成,DNA双螺旋结构,酶的基本概念,米式方程,辅酶成分。熟记20种氨基酸,尽可能记住英文缩写代号,因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯,通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸,多个核苷酸组成核酸,核苷酸之间的连接键为3',5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构,在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有,各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念,如:核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点,V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

生物化学考研资料

第五章 蛋白质III:蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点(pI) 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD,kd,kD,kDa (kilodalton) 寡聚蛋白质(oligometric protein) 超分子复合物(supramolecular complex) 蛋白质分子量可粗略估计(AA平均分子量约为110 dalton) 三、蛋白质的胶体性质 质点范围:1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因: 水化层(hydration mantle) 双电层(electric double layer) 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 (一)根据分子大小不同的分离方法 1.透析(dialysis)和超滤(ultrafiltration) 半透膜(玻璃纸,火棉纸) 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤(gel filtration chromatography) 分子筛层析,分子排阻层析 交联葡聚糖(Sephadex) 聚丙烯酰胺凝胶(Bio-Gel P) 琼脂糖凝胶(Sepharose,Bio-Gel A) 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外,而最先流出柱外;比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外,洗脱路径长,因而得到分离。 (二)利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 (三)根据电荷不同的分离方法 1 电泳(electrophoresis) 在一定的电场和介质中,蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率=某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)丙烯酰胺和交联试剂(甲叉双丙烯酰胺)在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳(discontinuous electrophoresis) 凝胶孔径(浓缩胶,分离胶)、缓冲液、pH 三种效应:电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳(capillary electrophoresis) 50 m内径 d. 等电聚焦电泳(IFE) 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中,每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处,形成一个很窄的区带。 用途:按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 (ion-exchange chromatography) 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂(Sephadex ion exchanger)兼分子筛效应 (四)根据蛋白质的吸附特性分离 填料有: 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 (五)利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性,通过与特异配基专一、可逆结合(非共价结合)分离蛋白质的一种层析方法。优点:高效、高纯 亲和层析(afinity chromatography) 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后,大分子先于小分子被洗脱。() 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。() 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。()

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解 2014考研农学大纲生物化学部分是比较简单的,只要同学们理解着记忆,加强基本概念、原理和基础理论的理解和掌握,最后一定能取得理想的成绩,下面我们就一起来了解一下。 一、生物化学考查目标 生物化学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。或者说是研究生命现象及其化学本质的科学,它利用化学的理论和方法作为主要手段研究生物(微生物、植物、动物及人体等)的化学组成、生命物质各组分的结构和性质、及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。试图用化学的观点来揭示生命现象。农学考研大纲对该学科的考查目标为: 1、了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。 二、生物化学考点解析 新大纲考查知识点同2013年大纲要求,明确考试内容有糖类、蛋白质、核酸、酶、脂类等各种生命物质物质的结构特点、化学组成和性质及代谢过程。 以下是对大纲中各考点进行的解析及复习要点:

1、生物化学概述 了解生物化学研究的基本内容和发展简史。 2、蛋白质化学 掌握蛋白质的概念和生物学意义;掌握氨基酸的两性性质、等电种常见氨基酸的分类20点和光吸收性质,理解氨基酸酸碱性,熟知. 及三字简写,尤其是20种常见氨基酸的三字符表示,应引起考生高度重视;掌握肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、结构特点;掌握蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性;理解和掌握蛋白质抽提原理及方法、蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心、蛋白质的定量方法。 3、核酸化学 了解核酸的种类和组成单位;理解DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构:tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构,并掌握每种结构的特点;掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性;重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。 4、酶 了解酶的基本概念和作用特点以及酶的国际分类和命名;理解酶的活性中心、酶的专一行和高效性机制;掌握影响酶促反应速度的主要因素;理解别构酶和共价修饰酶、同工酶、维生素和辅酶的概念;重点掌握酶的分离纯化步骤和常用方法。 5、糖类代谢

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序): (一)生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是:脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成:羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸:甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr) ★含有两个氨基的氨基酸:赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸:谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天” ★含硫氨基酸:胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) ★生酮氨基酸:亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸:同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸:瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸:色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr) 紫外线最大吸收峰:280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是:酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键:肽键; 维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键:氢键 维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键:次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力) 维系蛋白质四级结构的化学键:氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构(模体:具有特殊功能的超二级结构)举例:锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是:兼性离子 ★蛋白质的变性:蛋白质空间结构破坏,生物活性丧失,一级结构无改变。 变性之后:溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,紫外线(280nm)吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度:球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高★凝胶过滤(分子筛层析)时:大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是:丹(磺)酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物:核糖不同,部分碱基不同(嘌呤相同,嘧啶不同) ★黄嘌呤:核苷酸代谢的中间产物,既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中,核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构:反向平行;右手螺旋,螺距为3.54nm,每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成,位于双螺旋结构的外侧,碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G,A=T,所以A+G/C+T=1 ★生物体内各种mRNA:长短不一,相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子,在mRNA成熟过程中,内含子被剪切掉,使得外显子连接在一起,形成成熟的mRNA。

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1.2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A.肽键 B.离子键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 1994A1 .2-1 D 参阅【2003A19.2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述,哪项是不正确的? A.原有的抗体活性降低或丧 失B.溶解度增加C.易被蛋 白酶水解D.蛋白质的空间构 象破坏E.蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145.2-1】。在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后,其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失,易被蛋白酶水解。 1995A1.2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是: A.半胱氨酸 B.胱氨酸 C.瓜氨酸 D.精氨酸 E.赖氨酸 1995A1 .2-1 C 解析:【考点:组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结:不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆:不合群(不出现在蛋白质)则就是寡(瓜氨酸) 3 精析:其余 4 种都参与氨基酸的构成,而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139.2-1 酶变性时的表现 为A.溶解度降低B.易受蛋白 酶水解 C.酶活性丧失 D.紫外线(280)吸收增强 1995X139.2-1 ABCD 参阅【1997X145.2-1】。 1995X142.2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A.α螺旋 B.β螺旋 C.α转角 D.β转角 1995X142.2-2 AD 解析:【考点:蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋,β转角,β折叠,无规则卷曲。 1997A19.2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A.谷氨酸 B.丝氨酸 C.酪氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 1997A19.2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28.2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A.Hb含有Fe2+ B.Hb含四条肽链 C.Hb存在于红细胞内 D.Hb属于变构蛋白 E.由于存在有2, 3DPG 1997A28.2-1 D 血红蛋白(Hb)是由4 个亚基组成的四级结构,1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白(HbO2),HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标,以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线,它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同,而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后,其结构发生变化,导致亚基间盐键断裂,彼此间的束缚力减小,使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态,从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合,当第3 个亚基与O2 结合后,又大大促进第4 个亚基与O2 的结合,这种效应为正协同效应。

2020农学门类414植物生理与生物化学考纲

2018农学门类414植物生理学与考纲 I.考试性质 农学门类联考植物生理学与生物化学是为高等院校和科研院所招收农学门类的而设置的具有选拔性质的全国联考科目。其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读农学门类各专业学位所需要的知识和能力要求,评价的标准是高等学校农学学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平,以利于各高等院校和科研院所择优选拔,确保硕士研究生的质量。 II.考查目标 植物生理学 1.了解植物生理学的研究内容和发展简史,认识植物生命活动的基本规律,理解和掌握植物生理学的基本概念、基础理论知识和主要实验的原理与方法。 2.能够运用植物生理学的基本原理和方法综合分析、判断、解决有关理论和实际问题。 生物化学 1.了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2.能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。 III.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 植物生理学50% 50% 四、试卷题型结构 单项选择题30小题,每小题1分,共30分 简答题6小题,每小题8分,共48分 实验题2小题,每小题10分,共20分 分析论述题4小题,每小题13分,共52分 IV.考查范围 植物生理学 一、植物生理学概述 (一)植物生理学的研究内容 (二)植物生理学的发展简史 二、植物细胞生理 (一)植物细胞概述 1.细胞的共性 2.高等植物细胞特点 (二)植物细胞的亚显微结构与功能 1.植物细胞壁的组成、结构和生理功能 2.植物细胞膜系统 3.细胞骨架

湖南农业大学2017年《618动物生物化学》考研专业课真题试卷

2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码:动物生物化学 618 适用专业(领域):动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具: 考生注意事项:①所有答案必须做在答题纸上,做在试题纸上一律无效; ②按试题顺序答题,在答题纸上标明题目序号。 一.单项选择题(共计30 分,每小题1分) 1.蛋白质的空间构象主要取决于()。 A.氨基酸残基的序列B.α-螺旋的数量 C.肽链中的肽键D.肽链中的二硫键位置 2.体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是()。 A.甲硫氨酸B.S-酰苷甲硫氨酸C.甘氨酸D.苏氨酸 3.酶的竞争性抑制作用动力学特征是()。 A.Km不变,Vmax减小B.Km增加,Vmax 减小 C.Km增加,Vmax 不变D.Km和Vmax 都减小 4.奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有()。 A.丙二酸单酰CoA B.丙酰CoA C.琥珀酰CoA D.乙酰乙酰CoA 5.在糖原的生物合成中,葡萄糖的活性形式是()。 A.G-1-P B.CDP-G C.G-6-P D.UDP-G 6.一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是()。 A.NADH→CoQ B.FADH2→CoQ C.CoQ→Cytc D.Cytaa3→O2 7.解偶联剂引起的效应是()。 A.氧不断消耗,ATP正常合成B.氧消耗停止,ATP合成停止 C.氧不断消耗,ATP合成停止D.氧消耗停止,ATP正常合成 8.合成酮体的关键酶是()。 A.HMG-CoA合成酶B.乙酰CoA羧化酶 C.HMG-CoA裂解酶D.乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9.嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于()。 A.天冬氨酸B.谷氨酸C.谷氨酰胺D.甘氨酸 10.软脂酰COA经过一次β氧化,其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页

2010年全国硕士研究生入学统一考试农学专业基础综合考试大纲

2010年农学门类联考考试大纲 化学 Ⅰ.考察目标 农学门类化学考试涵盖无机及分析化学(或普通化学和分析化学)、有机化学等公共基础课程。要求考生比较系统地理解和掌握化学的基础知识、基本理论和基本方法,能够分析、判断和解决有关理论和实际问题。 Ⅱ.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 无机及分析化学 50% 有机化学 50% 四、试卷题型结构 单项选择题 30小题,每小题2分,共60分 填空题 35空,每空1分,共35分 计算、分析与合成题 8小题,共55分 Ⅲ.考查范围 无机及分析化学 无机及分析化学考试内容主要包括:化学反应的一般原理、近代物质结构理论、溶液化学平衡、电化学等基础知识;分析误差和数据处理的基本概念,滴定分析、分光光度分析和电势分析等常用的分析方法。要求考生掌握无机及分析化学的基础知识和基本理论,具有独立分析和解决有关化学问题的能力。 一、溶液和胶体 考试内容 分散系溶液浓度的表示方法稀溶液的通性胶体溶液

考试要求 1.了解分散系的分类及特点。 2.掌握物质的量浓度、物质的量分数和质量摩尔浓度的表示方法及计算。 3.掌握稀溶液依数性的基本概念、计算及其在生活和生产中的应用。 4.掌握胶体的特性及胶团结构式的书写。 5.掌握溶胶的稳定性与聚沉。 二、化学热力学基础 考试内容 热力学基本概念热化学及化学反应热的计算化学反应方向的判断 考试要求 1.了解热力学能、焓、熵及吉布斯自由能等状态函数的性质,功与热等概念。 2.掌握有关热力学第一定律的计算:恒压热与焓变、恒容热与热力学能变的关系及成立的条件。 3.掌握化学反应热、热化学方程式、化学反应进度、标准态、标准摩尔生成焓、标准摩尔生成吉布斯自由能、化学反应的摩尔焓变、化学反应的摩尔熵变、化学反应的摩尔吉布斯自由能变等基本概念及吉布斯判据的应用。 4.掌握化学反应的△r H m、△r S m、△r G m、△r G m的计算。 5.掌握吉布斯一亥姆霍兹方程的计算及温度对反应自发性的影响。 6.掌握化学反应方向的自由能判据。 三、化学反应速率和化学平衡 考试内容 化学反应速率基本概念及速率方程式反应速率理论化学平衡及移动 考试要求 1.理解化学反应速率、基元反应、复杂反应、反应级数、活化分子、有效碰撞及活化能等基本概念。 2.掌握质量作用定律及化学反应速率方程式的书写。 3.掌握浓度、温度及催化剂对化学反应速率的影响。 4.掌握化学平衡常数的意义及表达式的书写。 5.掌握△r m 与K 6.掌握浓度、压力、温度对化学平衡移动的影响。 7.掌握化学等温方程式和平衡常数的有关计算。

王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)

王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页) 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题-- 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两羧基的氨基酸是: A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: A.天然蛋白质分子均有的种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:biooo A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白 质空间构象的破坏E.蛋白质的水解

8.变性蛋白质的主要特点是: A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.>8 C.<8 D.≤8E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸 2.下列哪些是碱性氨基酸: A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的: A.是伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键是: A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有: A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:

2016农学统考414基础生物化学考研大纲

生物化学 一、生物化学概述 (一)生物化学研究的基本内容 (二)生物化学的发展简史 二、蛋白质化学 (一)蛋白质的概念与生物学意义 (二)氨基酸 1.氨基酸的基本结构和性质 2、根据R基团极性对构成蛋白质的20种氨基酸进行分类 3、构成蛋白质的20种氨基酸的三字符 (三)蛋白质的结构与功能 1.肽的概念及理化性质 2.蛋白质的初级结构 3.蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构) 4.蛋白质的结构与功能的关系 (四)蛋白质的理化性质 1.蛋白质的相对分子质量 2.蛋白质的两性电离及等电点 3.蛋白质的胶体性质 4.蛋白质的紫外吸收特征 5.蛋白质的变性及复性

(五)蛋白质的分离与纯化 1.蛋白质的抽提原理及方法 2.蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心 3.蛋白质的定量方法 三、核酸化学 (一)核酸的种类和组成单位 (二)核酸的分子结构 1.DNA的分子结构:DNA的一级结构、二级结构、三级结构 2.RNA的分子结构:tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构 (三)核酸的理化性质 1.核酸的一般性质 2.核酸的紫外吸收特征 3.核酸的变性及复性 (四)核酸的分离纯化 四、酶 (一)酶的基本概念和作用特点 (二)酶的国际分类和命名 (三)酶的作用机制 1.酶的活性中心

2.酶的专一性和高效性机制 (四)影响酶促反应速度的主要因素 (五)别构酶和共价修饰酶 (六)同工酶 (七)维生素和辅酶 (八)酶的分离纯化 五、糖类代谢 (一)生物体内的糖类 (二)单糖的分解作用 1.糖酵解 2.三羧酸循环 3.磷酸戊糖途径 (三)糖异生 六、生物氧化 (一)生物氧化的基本概念 (二)电子传递链 1.电子传递链的组成 2.电子传递的抑制剂 (三)氧化磷酸化 1.氧化磷酸化的类型

2010考研农学门类联考生物化学真题及答案

2010考研农学门类联考生物化学真题及答案 五、单项选择题:22~36 小题,每小题 1 分,共 15 分。下列每题给出的四个选项中,只有一个选项是符合题目要求的。 22.1961 年,F.Jacob 呾 J.Monod 提出了()。A.中心法则 B.中间产物学说C.操纵子学说D.诱导契合学说 【答案】C 【解析】A 项,中心法则学说由 Francis.Crick 于 1958 年提出。B 项,中间产物学说由 Brown 呾 Henri 提出。C 项,操纵子学说是 F.Jacob 呾 J.Monod 在 1961 年提出。D 项,诱导契合学说是 1958 年由D.E.Koshland 提出的。 生物体内的氨基酸有D-型呾 L-型两种,其中D-型氨基酸通常存在于()。A.胰岛素中 B.抗菌肽中 C.细胞色素 c 中D.血红蛋白中 【答案】B 【解析】氨基酸中不羧基直接相连的碳原子上有个氨基,这个碳原子上连的集团或原子都丌一样,称手性碳原子,当一束偏振光通过它们时,光的偏振方向将被旋转,根据旋转的方向分为左旋呾右旋即D-型呾L-型。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L-型。ABCD 四项中,只有 B 项丌属于天然蛋白质。 谷氨酸有 3 个可解离基团,其 pK1=2.19,pK2=9.67,pKR=4.25,它的等电点是()。 A.3.22 B.5.93 C.6.43 D.6.96 【答案】A 【解析】谷氨酸,是一种酸性氨基酸。分子内含两个羧基,化学名称为α-氨基戊二酸。因此,等电点的计算公式为 pI=(pK1+pKR)/2=(2.19+4.25)/2=3.22。 一殌双链 DNA 包含 1000 个碱基对,其组成中 G+C=58%,那么该双链 DNA 中 T 的含量是()。 8% B.42% C.29% D.21% 【答案】D 【解析】DNA 双链中碱基配对遵循互补原则,A 不 T 配对,C 不 G 配对,所以 A=T, C=G;又 A+T+G+C=100%,计算得出 T 的含量是 21%。 假尿嘧啶核苷(ψ)分子中,核糖不尿嘧啶的连接方式是()。A.C1′-N1 B.C1′-N9 C.C1′-C2 D.C1′-C5 【答案】D 【解析】普通嘧啶核苷酸核糖不嘧啶的链接方式为 C1′-N1,但假尿嘧啶核苷的结构徆特殊,核糖丌是不尿嘧啶的第一位氮,而是不第 5 位碳相连接。细胞内有特异的异构化酶催化尿嘧啶核苷转发为假尿嘧啶核苷。 柠檬酸合酶属于()。A.水解酶类 转秱酶类C.裂合酶类D.合成酶类 【答案】C

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