生物化学实验黄瓜论文
基础生物化学实验论文
题目：黄瓜中蛋白质、维生素C、还
原糖的测定
1.摘要： (2)
2.前言： (3)
3.论文正文 (7)
4.感谢： (10)
5.参考文献： (10)
1.摘要：
黄瓜中有许多的营养素。【营养成分】每100克含蛋白质0.6～0.8克，脂肪0.2克，碳水化合物1.6～2.0克，灰分O.4～0.5克，钙15～19毫克，磷29～33毫克，铁0.2一1.1毫克，胡萝卜素0.2～0.3毫
克，硫胺素0.02～0.04毫克，核黄素0.04～0.4毫克，尼克酸0.2～0.3毫克，抗坏血酸4～11毫克。此外，还含有葡萄糖、鼠李糖、半乳糖、甘露糖、木米糖、果糖、咖啡酸、绿原酸、多种游离氨基酸以及挥发油、葫芦素、黄瓜酶等。
关键词：
蛋白质抗坏血酸（维生素C）葡萄糖，半乳糖，果糖（还原糖）
2.前言：
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富，功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。
生命体是主要的的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动党的体现者：
（1）生物催化剂
（2）结构组分
（3）激素
（4）运动蛋白
（5）防御功能
（6）运输功能
（7）信号传递与识别
（8）调节基因表达和细胞周期控制
（9）储存作用
（10）糖蛋白
维生素C（Vitamin C），又称抗坏血酸。这是一种己糖酸内脂，有L型和D型两种异构体，自有L型有生理作用。其分子中2位3
为碳原子的两个烯醇式羟基易解离，释放出H+，故有酸性。
抗坏血酸是一种强还原剂，其氧化形式脱氧抗坏血酸可被多种还原剂如谷胱甘肽（GSH）还原。所以两种类型的抗坏血酸课组成一个可逆的氧化还原系统。在植物中，抗坏血酸，谷胱甘肽和NADP+的氧化还原反应相偶联。在动物中，在胶原形成时抗坏血酸起着外源还原剂的作用，使脯氨酸转化成羟脯氨酸，而与动物中的羟基化作用有关，促使胶原蛋白的合成。已知许多含琉基的酶，在体内需要自由——SH才能发挥羟基化活性，而抗坏血酸能使这些酶分子中的琉基处于还原状态。
（抗坏血酸）
还原糖（reducing sugar ）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂(银氨溶液)的糖称为还原糖，所有的单糖，不论醛糖、酮糖都是还原糖。大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。斐林试剂是含Cu2+络合物的溶液，被还原后得到砖红色Cu2O的沉淀。托伦斯试剂被还原后（银镜反应）能生成单质银，在试管壁上可看到“银镜”。
包扩葡萄糖，果糖，麦芽糖，乳糖等。
α－D-（－）－果糖D－（－）－果糖β－D （－）－果糖
麦芽糖分子结构式
乳糖分子结构式
3.论文正文
本学期基础生物化学实验，前三个实验主题是：考马斯亮蓝G —250法测定蛋白质
含量;维生素C的含量测定；植物组织中还原糖含量的测定__3.5—二硝基水杨酸比色法。在此三个实验中，我组选择的实验材料是黄瓜。
考马斯亮蓝G—250法测定蛋白质含量
考马斯亮蓝G—250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰的位置由465nm变为595nm，溶液的颜色也由红褐色变为青色，在一定蛋白质溶液范围内（0——1000ug/mol），蛋白质——色素结合物在595nm波长下的光吸收与蛋白质浓度成正比，故可用于蛋白质含量的测定。
第一次第二次平均值蛋白质浓度比色0.244 0.241 0.242
A=280
计算公式：
样品蛋白质含量(ug/g鲜重)=A*离心后浓度/样品重（g）
= 280*100/2.03(mg/g)
=1.44*10—4 （10—4表示10的
4次方）
维生素C的含量测定
天然的维生素C分还原型和脱氧型两种，还愿型抗坏血酸在中性和微酸性的条件下能把蓝色染料2.6一二氯酚淀粉（2.6——D），还原成无色化合物，而本身氧化成脱氢抗坏血酸，2.6——D钠盐溶于水，其碱性或中性水溶液成蓝色，在酸性溶液中呈现桃红色，这个变化为滴定终点。
空白组第一组第二组第三组
用量（ml）0.08（v1）0.26 0.29 0.30
平均值（v）0.28
计算公式：
W=(（v-v1）*A/B)*（b/a）*100
=（（0.28-0.08）*0.147/10）*（50/2.0）*100
=7.35mg/100g
A=0.147mg/ml v=实验组平均值 v1=空白组用量a——样品克数 b——样品稀释总毫升数
B——滴定时吸取样品溶液毫升数
结果与讨论：
（1）数值太小可能是没有摇匀就过滤
（2）数值太小可能是取得黄瓜萎蔫了
植物组织中还原糖含量的测定
——3.5——一二硝基水杨酸比色法
糖是多羟醛（或多羟酮）化合物，多糖和寡糖等就可以经酸或酶水解生成还原糖。还原糖是指糖分子中有自由的醛基半缩醛基或半缩醛羟基或酮基的糖。它们具有还原的性质，在碱性条件下还原糖与3.5——一二水杨酸共热，3.5——一二水杨酸被还原为棕红色的3——氨基——5——硝基水杨酸，还原糖则是被氧化成糖酸及其他产物，在一定范围内（400——1600ug）。生成还原糖的量与棕红色物质颜色的深浅成正比关系。利用分光光度计，在540nm波长下测定光密度值，查对标准曲线并计算，便可以求出样品中的所含的还原糖的含量。
第一次第二次第三次平均值
数据0.173 0.181 0.179 0.177
计算公式：
还原糖（%）=（（查曲线所得葡萄糖毫克数*（提取液总体积/
测定时取用体积））/样品毫克数）*100
=（（0.177*（25/1））/510）*100
=0.55
讨论：
（1）离心时间和恒温水浴加热必须达到，要不影响实验
（2）黄瓜研磨时的研磨充分
（3）取上清液是的竟可能别混合有混合液
4.感谢：
首先谢谢您，上课这六周以来，您用您幽默诙谐的话语，让我们的基础生物化学实验课变得生动有趣，本来乏味的实验也变得让人期待。
每堂课，您都会很认真的给我们讲解实验步骤，还有实验中要注意的事项，不时的提几个问题，看看我们是否认真听课。
很想以后还会有您的课，让我们再从您身上多学点什么吧。
5.参考文献：
（1）基础生物化学（第2版）郭蔼光主编
（2）https://www.360docs.net/doc/8813957105.html,/shengwuhuaxue/2/k14.htm
（3）https://www.360docs.net/doc/8813957105.html,/chemical/51954
（4）基础生物化学实验报告册
生物化学实验报告
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
生物化学论文
生物化学 摘要：生物体的生命现象（过程）作为物质运动的一种独有的特殊的运动形式，其基本表现形式就是新陈代谢和自我繁殖。构成这种特殊运动形式物质基础是蛋白质、核酸，糖类、脂类、维生素、激素、萜类，卜啉生物分子等。正是这些生物分子之间的相互协调作用才形成了丰富多彩的生命现象。生物化学就是研究生物体的物质组成和生命过程中的生物分子化学变化的一门科学。在此，化学与生物的界限已经很模糊了。随着生命科学的飞速发展，生物化学研究的内容在深度和广度上也在迅速地拓展，并已渗透到生物学科内外许多相关学科，产生了生物有机化学、酶工程、蛋白质工程、代谢工程、蛋白质组学、结构生物学、化学生物学等新领域和新知识。但其基本内容主要涉及蛋白质、糖类、脂类、核酸和数以万计生物分子的结构与功能、代谢与调控等内容。 关键词：生物化学Biochemie 生物大分子人类基因组酶促反应DNA 生物化学因研究的物质不同，可分为蛋白质化学、核酸化学、脂化学、糖化学、酶学等分支；研究各种天然物质的化学称为生物有机化学；研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。生物化学这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初，但它的起源可追溯得更远，其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。 生物化学的发展大体可分为三个阶段： 第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。其中菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是肚键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。 此后四、五年间诺思罗普等人连续结晶了几种水解蛋白质的酶，指出它们都无例外地是蛋白质，确立了酶是蛋白质这一概念。通过食物的分析和营养的研究发现了一系列维生素，并阐明了它们的结构。与此同时，人们又认识到另一类数量少而作用重大的物质——激素。它和维生素不同，不依赖外界供给，而由动物自身产生并在自身中发挥作用。肾上腺素、胰岛素及肾上腺皮质所含的甾体激素都在这一阶段发现。此外，中国生物化学家吴宪在1931年提出了蛋白质变性的概念。1 第二阶段约在20世纪30～50年代，主要特点是研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢途径。对呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(ATF)在能量转换中的关键位置有了较深入的认识。当然，这种阶段的划分是相对的。对生物合成途径的认识要晚得多，在50～60年代才阐明了氨基酸、嘌岭、嗜啶及脂肪酸等的生物合成途径。 第三阶段是从20世纪50年代开始，主要特点是研究生物大分子的结构与功能。生物化学在这一阶段的发展，以及物理学、技术科学、微生物学、遗传学、
生物化学实验报告册模板
生物化学实验报告 姓名：李燚 学号： 3180100093 专业年级： 2018级护理学本科 组别：第五实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称肝糖原的提取、鉴定与定量操作考试 实验日期2019-12-24 实验地点第XX实验室 合作者张怡君指导老师李某某 评分XX 教师签名李某某批改日期2013-06-03 格式要求：正文请统一用：小四号，宋体，1.5倍行距；数字、英文用Times New Roman；标题用：四号，黑体，加粗。需强调的地方请用蓝颜色标出。不得出现多行、多页空白现象。 一、实验目的 1.掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项； 2.熟练运用溶液混匀的各种方法； 3.正确操作使用刻度吸管和可调微量取液器； 4.了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定的原理和注意事项，掌握其操作方法。 二、实验原理 三、材料与方法：以流程图示意 （一）实验材料 1.样品：鸡肝 2.试剂： （1）95%乙醇； （2）0.31mol╱L（5%）三氯醋酸溶液：称取未潮解的三氯醋酸（CCl3COOH）5g，加蒸馏水溶解至100ml；
（4）12mol ╱L HCl ：浓HCl 原液（36%-38%）； （5）12.5mol ╱L （50%）NaOH ：称取NaOH 50g ，用蒸馏水溶解至100ml ； （6）碘试剂：碘100mg 和KI 200mg 溶于50ml 蒸馏水中； （7）班氏试剂：称取柠檬酸钠（C5H5NaO7 ?5H2O ）173g 和无水碳酸钠（Na2CO3）100g 溶于蒸馏水700ml 中，加热促溶。冷却，慢慢倾入17.3%硫酸铜（CuSO4?5H2O ）100ml ，边加边摇。再加蒸馏水至1000ml ，混匀，如混浊可过滤取滤液。此试剂可长期保存。 3.仪器和器材： （1）普通离心机，室温至100℃恒温水浴箱（×2），723型可见光分光光度计，精度为10mg 级电子天平（×1）；（2）剪刀（×1），镊子（×1），研钵（×1）；（3）试管架（×1），10ml 离心管（×2），(15㎜×100㎜)试管（×6）；（4）刻度吸量管（2ml ×1，5ml ×2），1000μl 微量可调取液器（×1）； （二）实验方法 1.肝糖原的提取与鉴定的实验的流程图： ＋ 5%CCl3COOH 1 ml ＋5%CCl3COOH 3 ml
基础生物化学实验.
生物化学实验 实验基本原理 1 有效数字计算（结合电子天平的应用等） 加减法： 进行数字加减时，最后结果所保留的小数点后的位数应与参与运算的各数中小数点后位数最少者相同，其尾数“四舍五入”。如：0.124+1.2345+12.34=13.6979，应取13.70。 乘除法： 进行数字乘除时，最后结果的有效数字应与参与运算的各数中有效数字位数最少者为准，而与小数点的位数无关，其尾数“四舍五入”。如：1.23×0.12=0.1476,应取0.15。 2 误差分析 误差为实验分析的测定值与真实值之间的差值。误差越小，测定值越准确，即准确度越高。误差可用绝对误差和相对误差表示。 绝对误差= 测定值- 真实值 相对误差= 绝对误差÷真实值×100% 一般用相对误差表示结果的准确度，但因真实值是并不知道的，因此实际工作中无法求出分析的准确度，只得用精确度来评价分析的结果。 3 偏差分析（结合“可溶性蛋白或赖氨酸实验”要求掌握） 精确度表示在相同条件下，进行多次实验的测定值相近的程度。一般用偏差来衡量分析结果的精确度。偏差也有绝对偏差和相对偏差两种表示方法。 绝对偏差= 单次测定值- 算术平均值（不计正负号） 相对偏差= 绝对偏差÷算术平均值×100%
例如：分析某一材料糖含量，共重复测定5次，其结果分别为：16.1%，15.8%，16.3%，16.2%，15.6%，用来表示精确度的偏差可计算如下： 分析结果算术平均值个别测定的绝对偏差（不计正负） 16.1% 0.1% 15.8% 0.2% 16.3% 16.0% 0.3% 16.2% 0.2% 15.6% 0.4% 平均绝对偏差=（0.1%+0.2%+0.3%+0.2%+0.4%）÷5 = 0.2% 平均相对偏差= 0.2÷16.0×100% = 1.25% 在实验中，有时只做两次平行测定，这时就应用下式表达结果的精确度： 两次分析结果的差值÷平均值×100% 4 实验结果的表述：实验结果可用列表法（“影响酶作用的因素”常用）和作图法（综合实验用）表示。 第1章分光光度技术 分光光度技术是光学（光谱）分析技术的一种，它是利用物质的特征吸收光谱来对不同物质进行定性和定量分析的一项技术。我们将重点介绍紫外光-可见光分光光度法。 一、紫外光-可见光分光光度法的基本原理 1、讨论的波长范围：200～400nm的紫外光区和400～760nm的可见光区。 人肉眼可见的光线称可见光，波长范围在400～760nm；
生物化学实验内容
《生物化学实验》内容 课程类型：制药工程专业必修 实验总学时：32课时 开设实验项目数：8个 适用对象：2017制药工程1、2班 实验教师：段志芳 一、实验目标及基本要求 生物化学实验是一门独立的实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。 二、实验内容
三、成绩 包括实验时的表现（实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%）及实验报告的完成情况和完成质量（占50%），每个实验按总分为100分为满分进行打分，共8个实验，总评取平均值。 四、要求 （1）实验过程中同组人可以配合进行； （2）实验报告独立完成，同组人数据相同，不得抄袭他组数据；（3）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做； （4）对实验结果进行简单的分析. 实验一植物组织中可溶性总糖的提取 一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。
3．掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。 二、实验原理 可溶性糖是指易溶于水的糖，包括绝大部分的单糖、寡糖，常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水，不溶于60%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性，将植物磨碎，用热水将组织中的可溶性糖提取出来，结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积和原料重量，可以求出总糖含量。 三、实验用品 1.仪器设备：电子天平（精确到0.0g，配称量纸若干）；可控温电 加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿：研钵1套；100mL锥形瓶1个；25mL量筒1个；玻 璃棒1根；100mL烧杯2个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个）； 不锈钢刮勺1个；剪刀1把。此部分为每组所用，集中到小框里，放置各实验台上。 3.药品试剂：新鲜植物叶片；蒸馏水。 4.其他：9cm滤纸若干（与玻璃漏斗配套）；纸巾若干；标签纸若
生物化学课程论文
一前言 免疫球蛋白或称抗体，是以高特异性和亲和力结合抗原的血清糖蛋白，是血清中最丰富的蛋白质之一。具有高度的特异性和庞大的多样性。1968年命名为Imunog lobulin,简称Ig,人类有五种化学上和物理上不同类别的抗体，分别为IgG,IgA,IgM,IgD,IgE。普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液及外分泌液中。免疫球蛋白在动物体内具有重要的免疫和生理调节作用,是动物体内免疫系统最为关键的组成物质之一。
二本论 2.1免疫球蛋白的基本结构 2.1.1 抗体单位 所有的抗体都有相同的基本的4条多肽链单位：两条轻链（L链）和两条重链（Ｈ链）。一条通过二硫键二硫键和非共价相互作用与一条重链结合。同样地，两条重链通过通过共价二硫键以及通过非共价键的亲水的和疏水的相互作用结合在一起。每种免疫球蛋白的Ｌ链都含有可变区（Ｖ区）和恒定区（Ｃ区）。Ｖ区包含抗原结合部位而C区决定抗原的命运。 2.1.2亲和力 亲和力是一个抗体结合部位与一个抗原决定簇结合的牢固性。结合常数越高，抗体自抗原分离可能越小。显然，当抗原是一个毒素或病毒，并且必须通过与抗体快速和牢固的结合来中和时，抗体群体的亲和力是关键的。在抗原注入后不久形成的抗体通常对该抗原具有较低亲和力，而后来产生的抗体则有显著的亲和力。 2.1.3 抗体效价和亲合力 一个抗体的效价是它能与之反应的抗原决定簇的最大数量，当对一个抗原有两个或更多的结合部位时，能显著地增加抗体对细菌或病毒上的抗原结合的牢固性。这种结合效应就是亲合力，是多决定簇抗原和针对它产生的抗体之间结合的牢固程度。 2.2抗体类别 免疫球蛋白(Ig)是参与人体体液免疫的生力军，通常有IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等五类[1]此外，根据抗原特异性的不同，同一种Ig又可分为若干亚类。不同的抗原具有不同的生物学活性，并通过不同途径进入机体。机体为了抗御这些抗原，不同类型的抗体有分工。免疫球蛋白的多样性非常复杂，除了免疫球蛋白重链和轻链由于恒定区不同而形成不同类型或亚类免疫球蛋白外，重链和轻链可变区的氨基酸组成多样化是决定抗体多样性的重要因素[2]。 2.3免疫生理功能 科学研究证明，免疫球蛋白对许多病原微生物和毒素具有抑制作用。如志贺痢疾菌，弗氏痢疾菌-1，弗氏痢疾茵-6，尔内氏痢疾菌，沙门氏菌，埃希氏大肠杆菌，脆壁类菌体，链球菌，肺炎双球菌，金黄葡萄菌，白喉毒素，破伤风毒素，链球菌溶血素，葡萄球菌溶血素，脑病毒，流感病毒等［3］。 人体免疫活性细胞存在着全部Ig的合成信息，由遗传控制基因编码产生各种Ig，以维持机体的正常免疫[4]。每种免疫球蛋白还具有各自所特有的基本特性与免疫功能。 IgG类免疫球蛋白是血液中最丰富的免疫球蛋白，对血液带有的大多数传染性介质具有较强的免疫力，并且是唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿从而对初生婴儿提供被动体液免疫的抗体。有四种不同的IgG亚类，各亚类的重链顺序上略有不同，功能活性上有相应的差异。 IgA主要存在外分泌物中，具有一定的抗感染免疫作用，局部抗菌，抗病毒。是防御
生物化学实验报告
一、实验目的： 1、熟悉工作曲线的制作方法及注意事项； 2、掌握3, 5-二硝基水杨酸（DNS）比色定糖的原理和方法； 3、掌握Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法； 4、掌握酶蛋白分离提纯的原理； 5、掌握酶的比活力测定及其计算方法； 6、掌握酶促反应动力学中用双倒数法测定Km的方法； 7、运用正交试验法确定温度、pH值、离子浓度的最适条件。 称量技术： 1、了解电子天平的用途 2、了解电子天平的工作原理 3、掌握电子天平的使用方法 4、掌握电子天平使用前后的注意事项 离心技术： 1、了解离心机的基本原理和用途 2、了解离心机的类型和用途 3、了解离心机的型号和控制版面 4、掌握离心机的使用方法 5、掌握离心机使用的注意事项 层析技术： 1、了解层析技术的基本原理 2、了解层析技术的分类情况 3、了解各种层析技术的原理 4、掌握凝胶层析技术 光谱分析技术： 1、学习掌握紫外可见、荧光、红外光谱分析技术原理 2、了解仪器结构和分类 3、熟练掌握常用仪器的使用方法和注意事项 电泳技术： 1、了解电泳的基本原理 2、了解电泳的类型
3、学习SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理 4、掌握垂直板电泳的操作技术 5、掌握琼脂糖凝胶电泳的操作技术 6、了解转移电泳的基本原理和操作方法 7、了解双向电泳的基本原理和操作方法 二、实验原理： 1、蔗糖酶的提取： ①酵母菌的基本特征： 单细胞，椭圆形、圆形或柱形。长5-30μm，宽1-5μm。 ②生物材料破碎方法： （1）机械（匀浆）法 ①研钵 ②玻璃或Teflon研棒匀浆器（50mL）Teflon：聚四氟乙烯 先将剪碎的组织置于管中，再套入研杆来回研磨，上下移动，即可将细胞研碎，此法细胞破碎程度比高速组织捣碎机高，适用于少量组织和脏器。 ③高速组织捣碎机（0.5-1L） 将材料配成稀糊状液，放置于筒内约1/3 体积，盖紧筒盖，将调速器先拨至最慢处，开动开关后，逐步加速至所需速度。此法适用于动物内脏组织、植物肉质种子等。 ④高压匀质机（XL） 高压下的细胞通过阀门流出时，细胞内外压力同时降低，但由于细胞膜的作用，胞外压力瞬间降至常压，而胞内压力相比之下降低较慢，从而在细胞内外形成压力差，使细胞膜破裂。 优点：快速，产热小，对蛋白损伤小，破碎效率高。一次破碎效率可达90%以上 （2）超声波处理法 用一定功率的超声波处理细胞悬液，使细胞急剧震荡破裂，此法多适用于微生物材料，常在30 至60Hz 频率下处理10-15 分钟，此法的缺点是在处理过程会产生大量的热，应采取相应降温措施。（3）反复冻融法 将细胞在-20度以下冰冻，室温融解，反复几次，由于细胞内的水形成冰粒而剩余的细胞液中盐浓度增高引起溶胀，使细胞结构破碎。设备简单、效率不高，时间长，注意蛋白酶！ （4）化学处理法 有些动物细胞可采用十二烷基磺酸钠(SDS)、去氧胆酸钠等细胞膜破坏。
基础生化实验-蛋白质纯化
蛋白质纯化
一、目的: 利用金属亲和性管柱(metal affinity column)来大量纯化带有affinity tag的基因重组蛋白。 二、原理: 由于六个Histidine 所组成的His Tag (metal affinity tag)可与Ni2+ bind，所以利用基因重组技术在表现的蛋白质加上His Tag，再以金属亲和性管柱 (Ni-NTA) (此His- tag序列可与带二价正电的阳离子相螯和)及liquid chromatography来大量纯化蛋白质。 三、试剂与器材: 1.loading(binding) buffer (10mM imidazole,0.3M NaCl,50Mm Tris-HCl Ph7) ?细菌回溶成为蛋白质的载体以保持活性 2.wash buffer (20mM imidazole,0.3M NaCl,50Mm Tris-HCl,Ph7) 3.elution buffer (20mM EDTA,0.3M NaCl,50Mm Tris-HCl,Ph7) 上课补充: ?蛋白质很脆弱，需要在特殊的buffer里。
四、仪器与设备: FPLC(速液相色谱仪) 五、步骤: 1.将管柱架在铁架上，把亲和性胶体悬浮装填于管柱内。 2.以2~3倍CV loading buffer清洗管柱后，注入蛋白质样本。 3.以wash buffer梳洗，2到3倍column体积。 4.用wash buffer和elution buffer进行线性梳洗，并收集流出液体，以 FPLC UV monitor上的OD280数据读取样品流出与否，并观察冲离液之 曲 线图。 上课补充: ?胞内型分泌需要用超音波破菌，因为会放热所以要放在冰中使用。 ?线性梳洗为加入elution buffer会有颜色变化会把镍离子跟imidazole冲 洗掉，剩下胶体溶液。 ?其中imidazole和Histidine类似也会和镍离子结合所以会竞争，可拿来 洗涤蛋白质。(可详见问题一及补充资料2) 六、问题:
生物化学的论文分享
生物化学的论文分享 对于生物化学这一门科学，大家有什么了解呢？知道怎么样书写一份生物化学的论文吗？以下是我为大家整理好的生物化学的论文，欢迎大家阅读参考！ 摘要：生物化学是一门实验性、技能性、理论性密切联系的学科。为探索一套既与理论教学密切配合，又与临床实践紧密联系的教学模式，我们从分析生物化学的特点和现状出发，开展了一系列关于教师队伍建设、教材选用、完善教学内容、制定教学大纲、优化教学组合等理论教学改革和增添实验设备购置、开展新项目、加强学生实验技能、改变考核方式、培养科研意识等实验教学改革，从而极大地提高了教学效果，并取得了一定的经验。 关键词：生物化学；教学改革；理论教学；实验教学 一、生物化学特点 1、课程涉及多学科理论 临床生物化学和生物化学检验课程是建立在分析化学、解剖学、生理学、生物化学、药理学、病理学等基础上的专门学科，它要求学生必须熟练地掌握临床生物化学和生物化学检验的基本理论和基本技能，熟悉人体器官、组织、体液的化学组成和进行着的生化过程以及疾病、药物对这些过程的影响。 2、课程的实践性、应用性强 临床生物化学和生物化学检验是一门高度综合性的应用科学，对学生的实践性强和操作性要求强。近年来随着检验仪器不断地向自动化、智能化方向发展，检测项目由原来的单一项目检测到多项联合检测，检测内容由简单的的基本定性或半定量到微量、超微量检测；基因工程技术、酶工程技术、细胞生物工程技术、
分子生物学工程技术等在临床上已广泛应用[1]，因此，对检验专业学生的知识结构提出了更高的要求。 二、改进理论教学 1、更新教学观念 传统教育多是“以教师为中心”的教学模式，教学过程中关键环节的选择与确定多由教师掌握，而这种选择很难适合每个学生。新的教学模式倡导“以学生为中心”的开放式的教学模式，教师从传统的“惟师是从”专制型师生关系，构建为教学双重主体之间的互动与协作关系。教师的主要职能由“教”变为“导”。使学生由外部刺激的被动接受者和知识的灌输对象转变为信息加工的主体和知识意义的主动建构者[2]，在传授知识过程中重视能力培养，注重提高学生创新意识和实践能力，培养他们的创新意识为他们的职业发展和终身学习打下基础。 2、加强师资队伍建设 具有一支高水平的教师队伍，是培养高质量人才的保证。要求青年教师与教学经验丰富的老教师共同切磋授课经验，集体备课，通过专业学习，加深教师对专业知识的理解和运用，鼓励教学经验丰富、专业知识广搏和科研能力较强的教师积极参加学校的“青蓝工程”，在教学上指导青年教师，培养一支既精通专业理论又熟悉实验操作、科研能力较强的“双师型”师资队伍。同时鼓励教师多了解本学科的最新发展趋势和动态，在教学中注重培养学生发现问题、分析问题和解决问题的能力，注重培养学生创造性思维和科研能力。 3、完善教学内容，优化教学组合 在本课程的教学过程中要以临床常见疾病及其生化检验指标为主线，突出疾病的生化机制和生化检验技术两个方面，力求将生化检验与疾病诊断，病情监测
生物化学实验报告册
生物化学实验报告册 1．实验前应认真预习实验指导，明确实验目的和要求，写出预实验报告。 2．进入实验室必须穿白大衣。严格遵守实验课纪律，不得无故迟到或早退。不得高声说话。严禁拿实验器具开玩笑。实验室内禁止吸烟、用餐。 3．严格按操作规程进行实验。实验过程中自己不能解决或决定的问题，切勿盲目处理，应及时请教指导老师。 4．严格按操作规程使用仪器，凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用，对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法，才能开始使用；仪器发生故障，应立即关闭电源并报告老师，不得擅自拆修。 5．取用试剂时必须“随开随盖”，“盖随瓶走”，即用毕立即盖好放回原处，切忌“张冠李戴”，避免污染。 6．爱护公物，节约水、电、试剂，遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。 7．注意水、电、试剂的使用安全。使用易燃易爆物品时应远离火源。用试管加热时，管口不准对人。严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。 8．废纸及其它固体废物严禁倒入水槽，应倒到垃圾桶内。废弃液体如为强酸强碱，必须事先用水稀释，方可倒入
水槽内，并放水冲走。 9．以实事求是的科学态度如实记录实验结果，仔细分析，做出客观结论。 实验失败，须认真查找原因，而不能任意涂改实验结果。实验完毕，认真书写实验报告，按时上交。 10．实验完毕，个人应将试剂、仪器器材摆放整齐，用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好，方可离开实验室。值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理，保持实验整洁卫生。离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。 实验报告通过分析总结实验的结果和问题，加深对有关理论和技术的理解与掌握，提高分析、综合、概括问题的能力，同时也是学习撰写研究论文的过程。 1．实验报告应该在专用的生化实验报告本上、按上述格式要求书写。 2．实验报告的前三部分①实验原理、②实验材料、③实验步骤要求在实验课前预习后撰写，作为实验预习报告的内容。预习时也要考虑并设计好相应实验记录的表格。 3．每项内容的基本要求 实验原理：简明扼要地写出实验的原理，涉及化学反应时用化学反应方程式表示。 实验材料：应包括各种来源的生物样品及试剂和主要仪
生物学基础论文
关于物种形成的理解 摘要： 本文就物种的概念、形成方式、形成原因进行了一定的研究与思考，重点考虑了地理成种和非地理成种两种成种方式。物种形成是指由物种通过各种机制进化出新物种的过程，是进化生物学领域最基本也是最重要的问题之一。从根本上来说，物种形成是生物学多样性产生的基本机制。尽管达尔文在《物种起源》中就已经提出，自然选择是物种形成的主导因素（Darwin,1859）,但一直以来，物种形成过程一般被认为是由随机过程导致的。直到生殖隔离的概念被提出，自然选择在物种形成中的作用才重新受到重视，并认为物种形成是与地理因素存在着重要的关系。本文对物种形成进行了较为详细的介绍，并就在生殖隔离与物种形成方式上进行较为详细的论述。 关键词:物种形成；生殖隔离；地理成种；非地理成种；。Abstract： In this paper, the species of the concept, form and forming reason was research and thinking, mainly considering the geography into species and geographical into two ways. Speciation refers to the process of new species evolve by species through various mechanisms, evolutionary biology is one of the most basic and most important problems. Fundamentally, speciation is a basic mechanism of biological diversity. Although Darwin has been put forward in the origin of species, natural selection is a dominant factor of speciation (Darwin, 1859), but for a long
生物化学实验
生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部
实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理． 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计． 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL
4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)， 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。 5、准确称重，计算含量和得率。 含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％)
得率： 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？ 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。
生物化学实验报告
实验一糖类的性质实验 （一）糖类的颜色反应 一、实验目的 1、了解糖类某些颜色反应的原理。 2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。 二、颜色反应 （一）α-萘酚反应 1、原理糖在浓无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及糠醛衍生物，后 者能与α-萘酚生成紫红色物质。因为糠醛及糠醛衍生物对此反应均呈阳性，故此反应不是糖类的特异反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 莫氏试剂：5％α-萘酚的酒精溶液1500mL.称取α-萘酚5g，溶于95％酒精中，总体积达100 mL，贮于棕色瓶内。用前配制。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 1％淀粉溶液100 mL ％糠醛溶液100 mL 浓硫酸 500 mL 4、实验操作 取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、％糠醛溶液各1 mL。再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 mL，慢慢立起试管，切勿摇动。 观察记录各管颜色。 （二）间苯二酚反应 1、原理 在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。此反应是酮醣的特异反应。醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 塞氏试剂：％间苯二酚－盐酸溶液1000 mL，称取间苯二酚0.05 g溶于30 mL 浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 mL。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 4、实验操作
基础化学论文15篇基础化学(PBL 教学模式在基础生物化学实验教学中的应用)
基础化学论文15篇基础化学 PBL 教学模式在基础生物化学实验教学 中的应用 基础化学论文 摘要：化学是一门较为繁杂的科目，由庞大知识系统构成。为了明确学习这些物质，又将他们按照各自特性进行分类。这就有许多概念产生，加之不同反应配以不同化学方程式，及其实验现象，这些专业知识都需要学生牢记。真是由于这些特点，学生更加需要借助实验来加深理解和记忆。通过改正实验课中的不足，让学生充分感受化学魅力，进行更深一步学习。关键词基础化学论文基础化学化学论文化学基础化学论文:PBL 教学模式在基础生物化学实验教学中的应用 pbl教学（problem-based learning）是以“问题为中心”的教学模式，①是美国教授barrows于1969年首次采用的一种新教学手段。与传统的教学方法（lbl，lecture-based learning）相比有很大不同。其特点在于提倡“以 学生为中心”的教学理念，注重把课堂的主动权交给学 生，强调教师对学生的指导和评估作用，有利于培养学生
发现问题与解决问题的综合能力。②③其精髓在于将学生的自学与教师的引导教学紧密结合。 1 研究方法 1.1 准备阶段 选择4学时的两个实验项目（本文由论文联盟//收集整理蛋白质含量的测定方法和酶的性质）采用pbl教学模式进行。随机选取4个30人左右小班，共计124人，分成2个大组，一组实施pbl教学法，另一组实施lbl教学法，每组均由同一位教师指导，两组都分别再分成若干个小组，每组5～6人，各组选出一位组长。 准备阶段是pbl教学环节中最重要的环节之一。以蛋白质含量测定实验为例，在生物化学实验技术中，蛋白质含量的测定方法很多，根据不同蛋白质的性质合理选择测定方法是这一环节中的重点。首先按照教学大纲的内容，设计选择不同难易程度的实验材料，在实验前对学生进行简短讲解。教师在课前根据教学大纲的安排，找出能基本涵盖相关知识点的实验材料。 1.2 课前设计
生化实验报告资料
生物化学实验报告 姓名：吴瑞 学号： 3120016004 专业年级： 2012级临床医学（妇幼保健) 组别：第四实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
一、实验室规则 1．实验前应认真预习实验指导，明确实验目的和要求，写出预实验报告。 2．进入实验室必须穿白大衣。严格遵守实验课纪律，不得无故迟到或早退。不得高声说话。严禁拿实验器具开玩笑。实验室内禁止吸烟、用餐。 3．严格按操作规程进行实验。实验过程中自己不能解决或决定的问题，切勿盲目处理，应及时请教指导老师。 4．严格按操作规程使用仪器，凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用，对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法，才能开始使用；仪器发生故障，应立即关闭电源并报告老师，不得擅自拆修。 5．取用试剂时必须“随开随盖”，“盖随瓶走”，即用毕立即盖好放回原处，切忌“张冠李戴”，避免污染。 6．爱护公物，节约水、电、试剂，遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。 7．注意水、电、试剂的使用安全。使用易燃易爆物品时应远离火源。用试管加热时，管口不准对人。严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。 8．废纸及其它固体废物严禁倒入水槽，应倒到垃圾桶内。废弃液体如为强酸强碱，必须事先用水稀释，方可倒入水槽内，并放水冲走。 9．以实事求是的科学态度如实记录实验结果，仔细分析，做出客观结论。实验失败，须认真查找原因，而不能任意涂改实验结果。实验完毕，认真书写实验报告，按时上交。 10．实验完毕，个人应将试剂、仪器器材摆放整齐，用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好，方可离开实验室。值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理，保持实验整洁卫生。离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。
生化大实验实验报告材料
生化大实验 实验报告 姓名： 学号： 专业： 班级： 实验班级： 单位： 指导老师：
实验1 多酚氧化酶（PPO）的分离提取 一、实验原理： 多酚氧化酶(PPO)能够通过分子氧氧化酚或多酚形成对应的醌，它是植物组织广泛存在的一种含铜氧化酶，位于质体、微体，可参与植物生长、分化、种皮透性及植物抗性的调节，属于末端氧化酶的一种。 植物受到机械损伤和病菌侵染后，PPO催化酚与O2氧化形成为醌，使组织形成褐变，以便损伤恢复，防止或减少感染，提高抗病能力。醌类物质对微生物有毒害作用，所以受伤组织一般这种酶的活性就会提高。另外，多酚氧化酶也可以与细胞其他底物氧化相偶联，起到末端氧化酶的作用。 蛋白质在不同浓度的盐溶液中的的溶解度不同，通过向溶液中加入适量的固体硫酸铵来调节粗提液的盐浓度从而可以将PPO蛋白从体系中析出，且大分子蛋白质不能通过透析膜。 二、实验目的： 通过本项实验，学习和了解蛋白质的提取、分离的基本原理和方法，掌握相关的仪器设备的正确使用的方法，以及蛋白质的提取分离的系统技术。 三、材料与试剂： 1.材料：马铃薯（两小组共称200g） 2.试剂：0.03M磷酸缓冲液pH 6.0（含0.02M巯基乙醇，0.001M EDTA，5%甘油，1%的聚乙烯吡咯烷酮）配制是配x10倍的浓缩液1000ml；固体硫酸铵；0.03M磷酸缓冲液pH 6.0（含0.02M巯基乙醇，0.001M EDTA，0.005M MgCl2） 3.设备：试管与试管架；烧杯、玻璃棒；移液管、滴管等；试剂瓶；透析袋；过滤纱布；植物组织匀浆机；pH计和pH试纸；高速冷冻离心机； 四、操作步骤： 1.两小组共称取200g土豆削皮后切成小块，加入300ml缓冲液A，两者按1:1(W/V)比例匀浆1min； 2.用两层纱布将所得的浆液过滤； 3.将匀浆滤液装入200ml的离心管10000rpm离心5min； 4.上清液两组平分，每组150ml，加36.45g硫酸铵固体搅拌均匀后10000rpm离心5min； 5.取上清液定容至150ml，加入30.75g硫酸铵固体搅拌均匀后10000rpm离心8min，倒掉上清液得粗酶沉淀,用并加入10ml 0.03M磷酸缓冲液B复溶沉淀3-5min； 6.将所得溶液倒入透析袋中，用0.02M的KCl溶液透析至无硫酸铵根离子。 五、结果和分析： 实验所得的初酶液颜色为浅黄色，颜色浅，主要是实验过程中特别是匀浆以前速度较快酚类被氧化的少，从而最大程度的保留了PPO的活性；经过一个夜晚的透析，得到了澄清的略带黄色的液体，这样就为进一步的柱层析提供了优良材料。 六、讨论与结论： 1. 本实验在匀浆阶段应尽量快速，防止酚类充分暴露在空气中被氧化； 2．实验材料马铃薯在削皮前一定要清洗干净； 3.加入硫酸铵固体时一定要小心缓慢，同时伴有玻璃般的搅拌，在溶解蛋白的过程中避免溶液局部盐离子浓度过大，使蛋白变性，并注意用量的计算，第二步加入的时候起点浓度是40%而不是0，否则会加入过量，影响实验的结果； 4.透析时，提前检查透析袋是否完整，避免透析时出现孔洞导致样品丢失。
地方本科院校生物化学实验论文
地方本科院校生物化学实验论文 一、生物化学实验教学现状 目前生物化学实验教学依附于理论教学，而不是作为一门单独学科进行教学，学校、老师和学生对生物化学实验教学重视。生物化学课堂教学实验教学内容设立简单，以验证性实验为主；实验英语教育机械简单，主要整体表现为教师准备、讲解，学生依样画葫芦。目前的生物化学实验教学不利于学生培养，别说应用能力的培养，越来越谈不上科研素养的培养。问题主要表现在： 1.生物化学实验教学直接投入实验教学不够： 初级湖南理工学院生物工程专业为2005年新设专业，一切从零开始，实验设备不够，建议无法满足现代生物化学电教要求。实验设备台和套数不够，限制了学生单独操作各别科学实验设备的可能，例如层析系统、常压色谱仪和高效液相色谱仪各一台，很难让每位学生单独操作。 2.微生物学分子生物实验教学内容陈旧： 由于生物化学实验教学经费投入充裕，免疫学实验设备单一，导致生物化学实验导至内容设置只能以验证性实验为主。比如运用分光光度计测定物质的含量，设置的内容太多，几乎一半实验均需要使用分光光度计。这样的实验内容设置，根本无法满足学生对生物化学基本认识论、基本概念的理解，更谈不上能力的培养。 3.教学过程中学生参与性不强： 实验前预备室教师做好一切准备工作。课堂上实验教师先课堂教学召集学生讲解操作步骤等等。然后教师按照实验教师的讲解一步一步完成实验内容。实验完成后，教师指导学生处理实验结果，分析实验问题。一切或仅科学实验由实验指导教师包办。学生不用思考，只需要有机械地完成一切，久而久之，学生不再思考，更谈不上在实验
过程中发现问题和物理解决问题。如此教学方式，必将影响学生对实 验课的兴趣，不利于学生生存能力的培养。 二、生物化学实验教学改革内容。 针对上述问题，湖南理工学院在多方面采取对策，对生物化学实 验教学进行了推进改革，具体改革内容如下： 1.加大生物化学实验教学投入。 加强麻省理工学院基本建设，首先从实验场地建设入手，学校加 强实验场地建设，为生物工程专业建设了大量实验室，保证了实验教 学场地，目前建立了包括实验分室在内的大量实验分室。在需要进行 场地建设的同时，连续多年对生物化学实验教学仪器近十年进行投入，购置了包括5台液相色谱仪在内的大量实验教学仪器，使生物化学课 堂教学实验教学内容改革成为可能。近几年来，大学物理不仅在实验 室硬件建设方面增加了财力投入，同时在实验室人员配置上也投入人力，把教学能力强的教师上用配置到实验教学上，把实验教学放在一 个前所没有的高度进行建设。 2.改革生物化学实验教学内容。 化学分析生物工程专业在改革前生物化学实验40学时，实验信息 内容主要以验证性实验为主。通过改革，把生物化学实验从40学时调 整为96学时，把实验实验将生物化学教学内容调整为以验证性实验为 基础，以综合性实验和设计性实验为主要教学内容，重点突出综合性 实验和设计性实验的实验教学内容设置，以此为基础进行分析化学实 验教学。结合教师专业方向特点，我们在生物学综合性和设计性实验 设置上主要以生物大分子的物理分离提纯与活性标定为主。事实证明，综合性和设计性实验的开设，激发了学生的读书与研究研究热情，越 来越多的学生主动申请进入教师课题组从事科学研究工作。考虑到学 生的学习热情，我们在改革生物化学必修课程实验教学内容的同时， 紧密结合学院每位教师的科研工作，设立了生物化学开创性创新性实验，以期学生获得大幅提升。比如2011级生物工程专业生物活性镇痛
生化实验报告模版
生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐：