生物化学问答题及易出错的题

生物化学问答题及易出错的题
生物化学问答题及易出错的题

问答题

蛋白质结构与功能

1、什么是蛋白质变性?变性后蛋白质有何变化?引起蛋白质变性的因素有哪些?在临床上有何应用?P17

2、α-螺旋有什么特征?β-折叠的结构要点?P12

3、什么是蛋白质的一级、二级、三级、四级结构?分别依靠什么样的键或力建立起这些结构?P11-P15

核酸结构与功能

1、简述DNA与RNA分子组成上的差别。P155-P156

2、简述RNA的种类及其生物学作用。P161表

3、简述DNA双螺旋结构模型的要点。P159

4、简述真核生物mRNA的结构特点。P162

5、简述tRNA的结构特点P163

6、论述体内核酸的主要功能。DNA,RNA分类说明

1、酶促反应的特点是什么?P40

2、何为同工酶?举例说明。P44

3、试述Km与Vmax的生理意义。P48

4、当一酶促反应的速度为Vmax的80%时,在Km和[S]之间有何关系?P48

5、酶原?酶原激活?有何生理意义?P43

6、影响酶催化作用的因素有哪些?P47

7、磺胺类药物的作用机理?P52

8、何谓不可逆性抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制?研究抑制作用有什么理论意义和实践意义?

答:研究抑制作用的理论和实践意义在于

A、研究酶活性中心的必须基团,例如,如果通过基因定点突变,改变酶活性中心的必须基团,可能使酶的活性增加或降低;使该酶抑制剂的作用增加或降低。

B、研究某些药物的作用机制,例如,磺氨药是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,是通过动力学实验得到的结论。

C、研究机体内酶和抑制剂的作用,例如,在机体内有些酶的活性降低,并非是该酶的含量降低,而是它的天然抑制剂的活性增加了。

D、为开发药物,寻找某些酶的抑制剂。

糖代谢

1、写出糖酵解及三羧酸循环中发生底物水平磷酸化的酶促反应P68

2、简述血糖的来源和去路P95

3、丙酮酸脱氢酶复合体的组成有哪些P84

4、为什么肌糖原不能直接补充血糖?P77

5、为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。(各条代谢途径总结)

6、磷酸戊糖途径的生理意义是什么?P89

7、糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的?

答:A、当摄入糖过量,葡萄糖除转变为糖元外,可通过过多的乙酰辅酶A的合成而合成脂肪,胆固醇等;

B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖;

C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响,如饥饿,糖共应不足,脂肪动员加强,酮体增多。

生物氧化

1、写出呼吸链中各组分电子传递顺序。P64-P65

2、影响氧化磷酸化的因素有哪些?P694、简述化学渗透假说。P68

3、胞液中NADH是通过那两种穿梭机制进入线粒体内的?P655、试述丙酮酸脱下的一对氢原子是如何氧化的?(NADH氧化呼吸链) 脂类代谢

1、试述脂类的生理作用。P102

2、试述酮体的生成过程。P114

3、简述酮体生成的生理意义。P115

4、试述胆固醇的生成过程与转化。P125-P128

5、密度法可见血浆脂蛋白分成几类,各类具有哪些作用?P106-P107

6、试述体内糖如何转变成脂肪?

答:A、葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸;B、丙酮酸进入线粒体生成乙酰辅酶A,此时体内由于乙酰辅酶A和能量增加,机体将趋于合成反应;C、通过柠檬酸—丙酮酸循环,乙酰辅酶A被运输到胞浆,通过脂肪酸合成途径合成脂肪酸;D.在酶作用下,脂肪酸与甘油合成脂肪。

氨基酸代谢

1、简述血氨的来源与去路。P135

2、能直接生成游离氨的氨基酸脱氨基方式有哪些?各有何特点?P132-P133

3、维生素B族中有哪些成员与氨基酸代谢有关?请简述之。P132-P139

4、什么是鸟氨酸循环?写出其反应过程。P138图

5、组成蛋白质的20种氨基酸中,那些氨基酸可以通过一步反应,直接从糖酵解及三羧酸循环的中间产物合成?丙氨酸,谷氨酸,天冬氨酸

6、何谓蛋氨酸循环?有何生理意义?P144

7、生物体内糖、脂肪及蛋白质三类物质在代谢上的相互关系如何?

答:(一)糖代谢与脂类代谢的联系A、当摄入糖过量,葡萄糖除转变为糖原外,可因增加乙酰辅酶A的合成(脂酸合成的原料增多)而促进合成脂肪酸,合成脂肪。

B、脂肪的甘油部分可经糖异生转变成葡萄糖。

C、脂肪的分解代谢受糖代谢影响,如饥饿,糖供应不足,脂肪动员加强,酮体增多。

(二)糖与氨基酸代谢的联系

A、糖可转变为非必须氨基酸,如葡萄糖—丙酮酸—丙氨酸、葡萄糖—丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。

B、氨基酸(生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸)可经糖异生途径可转变为糖。

(三)脂类和氨基酸代谢的联系

A、脂肪的甘油部分可转变为非必须氨基酸,如甘油—α磷酸甘油—磷酸2羟丙酮—丙酮酸—丙氨酸;丙酮酸—草酰乙酸—天冬氨酸等。

B、蛋白质降解—氨基酸,生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸可转变为乙酰辅酶A—转变为脂酸,也可转变为酮体。

C、氨基酸参与磷脂的合成,如丝氨酸—卵磷脂、脑磷脂等。

8、已知TAC的意义在于它是三大物质代谢的共同枢纽,是三大物质代谢的共同通路

回忆这一循环反应,然后回答:

(1)、用于合成脂酸和胆固醇的已酰辅酶A是以何种方式出线粒体的?(2)、比较脂肪酸β-氧化和三羧酸循环有哪些相似的反应?(3)、环上有一反应是底物水平磷酸化部位,它是在哪个部位?

(4)、三羧酸循环的环上有一物质,它在肝昏迷,氨中毒时急剧减少,它是哪一物质?

(5)、尿素合成的鸟氨酸循环通过哪一中间产物与三羧酸循环相连?

(6)、在联合脱氨基反应中又通过哪一中间产物与三羧酸循环相连?

(7)、每经一周循环反应生成何种还原物质?(8)、环上有转氨酶的底物或产物,它是哪一物质?

(9)、环上有一与糖异生最相关的物质,它是什么?(10)、TAC的关键酶是哪些?

(11)、环上有一物质是合成血红素的原料之一,它是什么?(12)、环上有一物质,它于酮体的利用有关,它是哪一物质?

核苷酸代谢

1、核苷酸有哪些生物学作用?P157

2、嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义?P169

3、嘌呤核苷酸从头合成的原料,关键酶及分解产物是什么?P167 P173

4、嘧啶核苷酸从头合成的原料,关键酶及分解产物是什么?P170 P174

5、写出嘌呤碱与嘧啶碱合成的元素来源。P167 P170图

6、氨基甲酰磷酸合成酶(CPS)I和II的区别。

答:氨基甲酰磷酸合成酶I和II的区别

氨基甲酰磷酸合

成酶I

氨基甲酰磷酸

合成酶II

分布

氮源

变构激活

功能

肝线粒体

N乙酰谷氨酸

合成尿素

胞液(所有的细胞)

谷氨酰氨

合成嘧啶核苷酸

基因信息的传递

1、什么是端粒?它有什么作用?P181

2、什么是突变?突变的意义是什么?P182

3、DNA分子复制保真性的机制是什么?DDDP具有3’→5’外切酶活性

4、紫外线以何种方式损伤DNA?机体以何种方式修复?P183图

5、拓扑异构酶主要有几种类型?都有什么作用?P180

6、DNA聚合酶、连接酶、拓扑异构酶分别催化什么样的反应?P178-P180

7、简述逆转录反应的过程。P185

8、何谓DNA的半保留复制?并简述复制的主要步骤。P127

RNA的生物合成

1、简述原核生物依赖Rho因子的转录终止的过程。P189

2、简述原核生物非依赖Rho因子的转录终止的过程。P188

3、简述真核生物和原核生物RNA聚合酶的种类和功能。P186

4、试述转录和复制的异同。P177-P179,P186-P188

蛋白质的生物合成

1、遗传密码有什么特点?请简要说明。P192-P193

2、什么是信号肽?它所起的作用及结构特点是什么?P198

3、简述链霉素抗菌作用机制。P199

4、简述复制、转录和翻译的方向性。5’→3’, 5’→3’,N末端→C末端

5、在蛋白质合成过程中起主要作用的酶和催化因子有哪些?酶存在部位及催化的反应如何?P192

基因的表达调控

1、基因表达调控可分为哪几个调控阶段?哪一级水平的调控更重要?P199

2、何为增强子?有何特点?P201

3、简述真核RNA聚合酶II的转录激活,指出转录因子与转录起始位点结合的时空顺序。

答:由各种转录因子在转录起始位点进行组装,生成”转录予始复合物”(转录起始复合物)

它们组装的时空顺序是:TFIID(TBP,TAF)-TFIIA-TFIIB-RNA聚合酶II-TFIIF-TFIIE-TFIIH.

4、说明乳糖操纵子的调控机制。

答:1.阻遏蛋白的负调控,正常情况下,细菌利用葡萄糖做碳源(来源丰富),没有乳糖存在,因此,阻遏蛋白结合在O基因处,基因关闭,没有该结构基因的表达; 2.乳糖的诱导调控: 当培养基中乳糖增加而葡萄糖浓度降低时,乳糖作为诱导剂,与阻遏蛋白结合,使后者变构失活,并脱离操纵基因,RNA聚合酶识别,结合O处,基因开放; 3.CAP蛋白的正调控: 由于乳糖浓度升高并葡萄糖浓度降低,而使细胞内cAMP浓度升高,后者激活CRP(cAMP受体结合蛋白,为变构激活),被激活的CRP蛋白与已在启动基因处结合的RNA-聚合酶相互作用,增加结构基因的转录

癌基因和抑癌基因

1、原癌基因的表达产物有哪些?

答:有生长因子,生长因子受体(酪氨酸蛋白激酶和非酪氨酸蛋白激酶受体),信号转导蛋白,核内转录因子,细胞周期蛋白等。

2、原癌基因的激活方式有哪些? 举例说明。

答:活化机制:获得启动子,加强子;基因易位;点突变;基因扩增等。

例I:8号染色体的c-Myc转移至14染色体,置于免疫球蛋白基因强启动区之下,引起C-Myc基因的活化,大量表达c-Myc基因产物,后者作为转录因子,使细胞进入细胞周期,细胞增殖,癌变。

例II:Ras基因点突变,使Ras蛋白失去(或降低)GTP水解酶的活力,增加了Ras –MAPK信号传导通路的信号强度,增加c-Fos等立早基因表达,使细胞进入细胞周期,细胞增殖,癌变。(或举其它的例子,如生成截短的生长因子受体,细胞获得持续的增殖信号;MMTV 病毒LTR序列重组到宿主细胞生长因子基因启动区附近,使该基因增强表达表达,细胞增殖,癌变。)

分子生物学常用技术及其应用

1、简述基因工程的基本操作程序。P216-P219

2、简述基因诊断常用的方法。P230

3、简述基因治疗的操作程序。P232

4、简述原核表达体系不易表达真核蛋白的道理。

5、画图说明PCR技术的基本原理。P223图

细胞信号转导

1、简述cAMP蛋白激酶A信号转导途径.P239

2、简述cGMP蛋白激酶G信号转导途径.P241

3、阐述信号分子的种类和化学本质.

答案:蛋白质和肽类(胰岛素等,胰高血糖素等)、氨基酸及其衍生物(如甲状腺素、肾上腺素等)、类固醇激素(如糖皮质激素、性激素等)、脂酸衍生物(如前列腺素)气体(如NO、CO)等

4、按顺序写出cAMP信号转导途径的各成员,指出变构调节和化学修饰调节的部位.

答案(1):肾上腺素或或高血糖素+受体---激素受体复合物; (2) G蛋白[G蛋白-GDP—G蛋白-α-GTP]; (3)腺苷酸环化酶(AC被G蛋白激活从无活性到有活性并使A TP-cAMP); (4) cAMP激活蛋白激酶A(PKA); (5)---磷酸化酶激酶[无活性---有活性](6)---磷酸化酶(无活性—有活性)—糖元分解,升高血糖. (1),(2), (3),(4),-----存在变构调节(5),(6)---存在共价修饰调节(磷酸化调节) 肝的生物化学

1、指出结合胆红素与游离胆红素的特点有什么区别?P300

2、简述胆汁酸的肠肝循环及其意义?P292-P293

3、肝病严重时,为什么会出现男性乳房女性化、蜘蛛痣、肝掌及水肿?P286-P287

4、简述生物转化及其意义?P287

5、简述肝前性黄疸的形成及其特征?P301-P302

6、试述胆红素在肝中的转变过程。P301

7、肝的物质代谢特点?P284-P286

8、血浆蛋白的功能有哪些?

答:(1)维持血浆的胶体渗透压,(2)维持血浆正常PH,,(3)运输作用,(4)免疫作用,(5)催化作用,(6)营养作用,(7)凝血抗凝血作用。

9、血浆蛋白可分为哪几类?

答:(1)载体蛋白(2)免疫防御蛋白(3)参与凝血与抗凝血的蛋白(4)酶(5)蛋白酶抑制剂(6)激素(7)参与炎症应答的蛋白。

10、试述红细胞内糖代谢的生理意义。

答:红细胞内糖代谢途径主要是I. 糖酵解和2,3二磷酸甘油酸(2,3BPG)途径(旁路); II.磷酸戊糖途径, 它的意义就在于该途径的代谢产物A TP,,2,3二磷酸甘油酸(2,3BPG)和NADPH2的作用;

A、ATP的功能(1) 维系红细胞膜上钠泵的运转(Na—K-ATP酶), 通过消耗A TP将Na泵出,K泵入,以维持红细胞内外的离子平衡; (2) 维持红细胞膜上Ca 泵的运行; (3) 维持红细胞膜上的脂类与血浆脂蛋白中脂类的交换,该作用须耗ATP (4) 少量A TP用于谷胱甘肽(GSH)和NAD+的合成, (5) 用于葡萄糖的活化,启动糖酵解的过程。

B、2,3BPG可调节红细胞的带氧功能,它浓度的增加能降低血白红蛋白与氧的亲合力,有利于红细胞放氧。

C、NADPH2是细胞内重要的还原物质,它能维持红细胞内GSH的含量,使红细胞免受内外源性氧化剂的损伤。

部分名词解释

1、信息分子生物体内、外具有调节细胞生命活动的化学物质被称为信息分子。

2、受体细胞膜上或细胞内能识别配体(如激素、神经递质、细胞因子、毒素、药物)并与之结合、引起生物学效应的一类物质。

3、靶细胞具有受体并能与配体结合继而产生生物学效应的细胞称为靶细胞。

4、第一信使细胞外或细胞间的生物信号分子(如激素、神经递质、生长因子等)称为第一信使。

5、第二信使第一信使与细胞膜上特异受体结合后,在细胞内产生的细胞内信使物质(如CAMP、CGMP、三磷酸肌醇、甘油二酯等)称为第二信使。

6、模板DNA复制或RNA转录所依据的分子称为模板。

7、半保留复制在DNA的复制过程中,以亲代的DNA每条单链为模板,按照碱基配对规律,各自合成一条与之互补的新链,形

成两个结构与碱基序列与亲代完全一致的双链子代DNA,这种复制称为半保留复制。

8、逆转录以RNA为模板合成DNA的过程称为逆转录。

9、操纵子在原核生物中,若干结构基因串联在一起,其表达受到同一调控系统的调控,这种基因的组织形式称为操纵子。

10、转录在生物细胞内,以DNA为模板,合成与DNA某段碱基互补的RNA分子,将遗传信息传递给RNA,这一过程称为转录。

11、调控随着组织细胞及个体发育阶段的不同,或内外环境的变化的不同,使处于转录激活状态的基因种类和数目也随之改变,

这种调节机制称为基因表达的调控。

12、密码子mRNA分子上,从5′→3′端每三个相邻的核苷酸决定一种氨基酸,三联核苷酸就称为密码子。

13、反密码tRNA分子上中间的一个环称为反密码环,其顶端的3个碱基能与tRNA上相应的密码子形成碱基互补,称此3 个碱

基为反密码子。

14、翻译以mRNA为模板,指导蛋白质的生物合成,这一过程称为翻译。

15、核蛋白体循环是指活化的氨基酸在核糖体上,以mRNA为模板合成多肽链的过程。

16、调节基因操纵子上,编码阻遏因子或调节蛋白的基因称为调节基因。

17、结构基因能编码具有一定功能蛋白质的基因称为结构基因

18、增强子是真核生物基因组中,位于结构基因附近的一种特异的DNA序列,它能够增强该基因的转录活性。

19、顺式作用组件与基因表达调控有关的特异DNA序列称为顺式作用组件。

20、反式作用组件与基因表达调控有关的蛋白质因子称为反式作用组件。

21、癌基因又称为转化基因,它是细胞内控制细胞生长的基因,具有潜在的诱导细胞恶性转化的特性。

22、抑癌基因又称肿瘤抑制基因或抗癌基因,是指存在于正常细胞内的一大类可抑制细胞生长并具有潜在抑癌作用的基因。

23、基因重组将不同的DNA分子间接通过共价连接成为重新组合的DNA分子,这一过程称为DNA重组或基因重组。

24、基因工程为实现基因克隆所采用的方法和相关技术统称为基因工程(将基因进行克隆,并利用克隆的基因表达、制备特定的

蛋白或多肽产物,或定向改造细胞乃至生物个体的特性所用的方法及相关的工作统称为基因工程)。

25、目的基因基因工程中,具有我们所需要特性的DNA片段称为目的基因。(我们感兴趣的基因或DNA序列,又称target DNA)

26、工具酶基因工程中,能用于对核酸进行剪切、连接、合成片段核酸等操作的酶类统称为工具酶。

27、载体基因工程中,能与目的基因连接并将其导入宿主细胞、在宿主细胞内复制或表达的运载工具,称为基因载体。

28、受体细胞基因工程中,被导入重组体DNA的细胞称为受体细胞。

29、重组体基因工程中,把目的DNA与载体DNAc以共价键相连接而成的DNA分子称为重组体。

30、转导基因工程中,借助病毒媒介,使一个细胞的DNA转移到另一个细胞的过程称为转导。

31、转化基因工程中,受体细胞获得供体细胞游离的DNA片段、通过重组机制整合到基因组,从而出现新的遗传性状,这一过

程称为转化。

32、转位正常情况下,有些基因在基因组中的位置可以移位或重排,这称为转座(transposition)

33、聚合酶链反应(PCR)又称基因体外扩增特定序列方法,是体外以酶促扩增有引物介导的特定DNA序列的反应。

34、杂交两条不同的DNA单链分子或DNA与RNA链,依靠其单链之间存在的一定程度的碱基配对关系,在一定条件下碱基互

补配对结合、形成双链的过程称为核酸分子杂交。

35、探针是指一段经同位素或非同位素标记的DNA或RNA,其碱基与某一待测核苷酸序列或基因序列互补,用于检测该特定核苷酸或基因。

容易出错和特殊章节试题

一、选择题

1、调节酸碱平衡作用最持久的是

A、血液的缓冲作用

B、细胞的缓冲作用

C、肺的调节

D、肾的调节

2、正常人血浆NaHCO3与H2CO3之比为A、10:1 B、15:1 C、20:1 D、5:1

3、辅酶的功能是

A、提高酶蛋白的特异性

B、增加活性部位

C、转移化学基团

D、激活底物

4、酶的专一性取决于A、必需基团B、酶蛋白C、PH D、酶原

5、转氨酶的辅酶中含有的维生素是A、VitB1 B、VitB6 C、VitB12 D、VitB2

6、磺胺类药物是下列哪个酶或辅没酶的抑制剂

A、四氢叶酸

B、二氢叶酸合成酶

C、二氢叶酸还原酶

D、VitB12

7、血中胆红素的主要运输形式是

A、胆红素-清蛋白

B、胆红素-Y蛋白

C、胆红素-葡萄胎醛酸酯

D、胆红素-氨基酸

8、下列哪种维生素不储存于肝脏A、VitA B、VitB2 C、VitK D、VitB12 E、VitD

9、影响肠道钙吸收的主要因素是

A、肠腔内PH

B、食物含钙量

C、食物性质

D、肠道草酸盐含量

E、体内1,25-(OH)2-D3含量

10、下列氨基酸在蛋白质一级结构中存在,但并不属于蛋白质合成原料的是

A、丙氨酸

B、羟脯氨酸

C、谷氨酸

D、谷氨酰胺

11、与蛋白质代谢无关的途径有

A、三羧酸循环

B、胆汁酸循环

C、鸟氨酸循环

D、嘌呤核苷酸循环

12、乙酰CoA不能转变为下列哪种物质A、脂肪酸B、胆固醇C、乙酰乙酸D、丙酮酸

13、操纵子调节系统属于何种水平的调节

A、反转录水平

B、翻译水平

C、转录水平

D、复制水平

14、下列不能直接供能的物质是A、磷酸肌酸B、ATP C、GTP D、UTP

15、血浆中最重要的缓冲对是

A、Na-Pr/H-Pr

B、Na2HPO4/ NaH2PO4

C、NaHCO3/H2CO3

D、KHCO3/H2CO3

16、关于竞争性抑制作用的叙述正确的是

A、Km不变,Vmax增大

B、Km减小,Vmax不变

C、Km增大,Vmax不变

D、Km减小,Vmax减小

17、儿茶酚胺是由哪种氨基酸转化生成的

A、色氨酸

B、谷氨酸

C、天门冬氨酸

D、酪氨酸

18、细胞内cAMP由哪种物质转变而来A、AMP B、ADP C、A TP D、GTP

19、1,4,5-三磷酸肌醇(IP3)的作用是

A、在细胞内供能

B、肌醇的活化形式

C、多种肽类激素的第二信使

D、细胞膜的结构成分

20、下列哪种物质能穿过线粒体内膜

A、NADH

B、α-磷酸甘油

C、脂肪酰CoA

D、NADPH

21、脂肪酸合成的原料是

A、乙酰CoA和CO2

B、乙酰CoA和NADH

C、乙酰CoA和NADPH

D、丙二酸单酰CoA和NADH

22、下列哪种物质是体内氨的储存和运输形式

A、谷氨酸

B、天冬氨酸

C、谷氨酰胺

D、天冬酰胺

23、脑中γ-氨基丁酸由下列哪种物质产生

A、谷氨酸

B、瓜氨酸

C、精氨酸

D、天冬氨酸

24、关于DNA变性以下叙述哪一项是正确的

A、是磷酸二酯键的断裂

B、DNA变性后在260nm波长处吸光度增加

C、DNA变性后在280nm波长处吸光度增加

D、Tm值大表示A T含量高25、下列哪种碱基是DNA和RNA的共同成分

A、胸嘧啶,胞嘧啶

B、胞嘧啶,尿嘧啶

C、胞嘧啶,鸟嘌呤

D、尿嘧啶,胸嘧啶

26、呼吸链中能直接将电子传递Cytb给氧的是

A、CytC

B、Fe-S蛋白

C、Cytb

D、Cytaa3

27、关于酶活性中心叙述错误的是

A、必需基团较集中的区域

B、由相邻几个氨基酸残基组成

C、底物在此部位与酶结合

D、底物在此转变为产物

28、呼吸链中能直接将电子传递给氧的物质是

A、空间构象改变

B、水中溶解度降低

C、次级键破坏

D、多肽链断裂

29、维生素PP是下列哪一种辅酶的成分

A、乙酰CoA

B、FMN

C、NAD+

D、TPP

30、正常人血钙中具有生理活性的是

A、离子钙

B、蛋白结合钙

C、磷酸氢钙

D、扩散和不扩散钙

31、关于酶原及激活的叙述中,错误的是

A、酶原激活都发生在小肠

B、酶原在一定条件下才可激活

C、酶原激活都有肽链断裂

D、酶原激活形成活性中心结构

32、在影响酶促反应速度的因素中,错误的是

A、PH

B、酶浓度

C、底物浓度总是与酶活性成正比

D、抑制剂

33、维生素B2是下列哪一种辅基的组成成分

A、NAD+

B、NADP+

C、TPP

D、FAD

34、下列哪一种维生素不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子

A、尼克酰胺

B、核黄素

C、生物素

D、泛酸

35、蛋白质在电场中的移动方向取决于

A、蛋白质的分子量

B、蛋白质分子所带的净电荷

C、所在溶液的PH值

D、侧链的游离基团

36、细胞内液中主要阳离子和主要阴离子分别是

A、Na+、Cl-、HCO3-

B、K+、Cl-、HCO3-

C、Na+、HPO4-和蛋白质

D、K+、HPO4-和蛋白质

37、诱导小肠黏膜细胞合成钙结合蛋白的主要激素是

A、1-(OH)-D3

B、1,24,25-(OH)3-D3

C、1,25-(OH)2-D3

D、25-(OH)-D3

38、PTH的作用是

A、促进肾小管对钙和磷的吸收

B、促进成骨作用

C、促进肾小管对钙的重吸收,减少磷的重吸收

D、属于类固醇激素

39、在下列哪种情况下,尿胆素原排泄量减少

A、溶血

B、胆道阻塞

C、肝功能轻度损伤

D、结肠阻塞

40、下列哪种成分不是呼吸链组成成分

A、CoQ

B、CoA

C、CoⅠ

D、Cytaa3

41、软脂酰CoA在β-氧化第一次循环中以及生成的二碳代谢物彻底氧化时,产生A TP的总量是

A、13分子

B、14分子

C、17分子

D、18分子

二、填空题

1、VitB1的辅酶形式是(),VitB2的辅酶形式是()和(),VitPP的辅酶形式是()和()。

2、磷脂酶C水解卵磷脂生成()和()。

3、在尿素合成过程中,一个氨原子来自(),另一个氨原子来自()。

4、生物转化的第一相反应包括()、()和()反应,第二相反应包括()反应。

5、牛黄酸是由()经()作用生成。

6、生成DNA的四种核苷酸是()、()、()和()。

7、真核细胞RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的主要转录产物分别是()、()和()。

8、体内需要氨基甲酰磷酸合成酶催化的代谢途径有()和()。

9、肺在维持体内酸碱平衡中的作用主要是通过()来调节血浆()的含量。10、LDL是由()在()中转变而成。

11、机体调节钙磷代谢的激素有()、()和()。12、体内调节水、电解质的激素有()和()。

生物化学专升本

掌握:用双下划线表示;熟悉:用单下划线表示;其它内容一般了解,无下划线。

绪论

生物大分子

第一章蛋白质的结构与功能

【教学目的】

掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。了解蛋白质结构与功能的关系及蛋白质结构分析的方法。

第一节蛋白质的分子组成

一、组成蛋白质的主要元素,氮的含量及应用。

组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式、结构特点;氨基酸的分类与英文缩写;

氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。

二、肽和肽键,多肽链及N、C末端,主链骨架的概念。

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构:肽键

二、蛋白质的二级结构:维持蛋白质构象的化学键、肽单元、

α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲

三、蛋白质的三级结构:结构域、结构键

四、蛋白质的四级结构:亚基、结构键

五、蛋白质的分类。

蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系:分子病的概念

二、蛋白质空间结构与功能的关系:

第三节蛋白质的理化性质

一、蛋白质的理化性质:蛋白质的两性电离与等电点、蛋白质的胶体性质(稳定因素)、紫外吸收性质、蛋白质的变性、沉淀、凝固与呈色反应。

蛋白质的分离纯化(理化性质的应用):透析与超滤、盐析和其它沉淀法;电泳的概念、原理、种类;层析的种类与原理;超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途

第九章核酸的结构与功能

【教学目的】

掌握核苷酸与核酸的种类、组成、结构与功能。

熟悉DNA与三种RNA的结构特点,核酸的理化性质及其应用。

第一节核酸的化学组成

一、核苷酸的结构:碱基、戊糖、核苷、核苷酸的种类、结构、缩写;核苷酸的作用;核苷酸的结构与书写方式。

第二节 DNA的结构与功能

一、核酸(DNA\RNA)的一级结构:磷酸二酯键与3'、5'末端、DNA、RNA一级结构

的概念与异同。

二、DNA B型双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型

三、DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装:原核DNA超螺旋结构、DNA在真核细胞核内的组装染色质中的组装、核小体、组蛋白三、DNA的功能:基因与基因组的概念第三节 RNA的结构与功能

一、RNA的种类,mRNA、tRNA的结构特点与功能的关系

rRNA与核蛋白体的种类与组成

二、各种小分子RNA与RNA组学的概念、核酶

第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用

一、核酸的理化性质:一般性质、紫外吸收、核酸的变性、复性与分子杂交;解链曲线、增色效应、Tm、退火的概念。

第四章酶

【教学目的】

掌握酶的结构、影响酶促反应的因素及同工酶、变构酶、酶原激活、Km等概念与意义。掌握酶的作用特点、辅基(酶)与维生素的关系。

熟悉米氏方程及应用,各种抑制剂的区别。

了解酶作用机制、酶调节方式、酶的分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。

第一节酶的化学组成

一、酶的分子组成:单纯酶、结合酶、辅助因子的种类和作用;辅基(酶)与维生素的关系。

第二节酶促反应的特点

酶促反应的特点:高效性、特异性、可调节性、不稳定性

第三节酶的分子结构

一、酶的活性中心:酶的活性中心与必需基团

二、酶原与酶原激活:酶原与酶原激活及生理意义

三、同工酶:同工酶及举例(着重看LDH1、LDH5)

四、酶活性的调节:变构酶、酶的化学修饰

五、酶促反应的机制:活化分子与活化能、中间产物学说、诱导契合

第四节、影响酶催化作用的因素

一、底物浓度对反应速度的影响:矩形双曲线及意义,米-曼方程及Km与Vm的意义

二、酶浓度的影响;

三、温度的影响与最适温度

四、pH的影响和最适pH

五、激活剂的概念

六、抑制剂的影响:抑制剂、不可逆性抑制作用(有机磷化合物中毒、重金属离子含砷化合物中毒)、竞争性、非竞争性、反竞争性抑

制作用及Vmax和Km变化

第五节、酶与医学关系

酶活性测定及活性单位(IU、Kat)

酶与疾病关系:酶与疾病发生、诊断、治疗

酶在医学上的其他应用:酶作为试剂、药物:工具酶、固定化酶、酶工程、抗体酶的概念。

第四章糖代谢

【教学目的】

掌握糖的生理功用;糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义;糖原合成、糖原分解、糖异生的概念、意义;

血糖的概念和调节。

熟悉糖各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应。

了解糖的消化、吸收及糖酵解、有氧氧化、糖原合成、糖原分解、糖异生的调节。

第一节概述

一、糖的生理功能

二、糖代谢的概况

第二节、糖原合成与分解

一、糖原的合成:定义、部位、基本反应、特点

二、糖原的分解:定义、部位、基本反应、限速酶、脱支酶

三、糖原合成与分解的生理意义

四、糖原合成与分解的调节

第三节糖的分解代谢

一、糖酵解:糖酵解的概念、进行部位、终末产物;过程:己糖激酶、磷酸己糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、磷酸丙糖异构酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、3-磷酸甘油酸激酶、磷酸甘油酸变位酶、烯醇化酶、丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶催化的反应;特点。糖酵解的调节:磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶的调节方式、激活剂与抑制剂。糖酵解的生理意义。

二、糖的有氧氧化:概念、进行部位。过程:反应三阶段概况,糖酵解途径的概念;丙酮酸脱氢酶复合体的组成、总反应和反应过程;三羧酸循环:定义、部位、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、琥珀酰CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应;特点(巴斯德效应);有氧氧化及三羧酸循环的意义(有氧氧化ATP的生成);有氧氧化的调节:关键酶、调节因素。

三、磷酸戊糖途径

一、起始物、进行部位、限速酶、基本过程、调节和生理意义

第四节糖异生

一、糖异生途径:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸

酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化的反应、原料

二、糖异生定义、部位、调节

三、糖异生的生理意义、乳酸循环

第五节血糖

一、血糖的概念、来源、去路

二、血糖的调节:肝的调节与激素调节

三、血糖水平异常(注意糖尿病)

第七章脂类代谢

【教学目的】

掌握甘油三酯的分解代谢,脂肪酸的β氧化,酮体生成和氧化,胆固醇的转化,血浆脂蛋白的分类、功能。

熟悉脂肪酸的合成,磷脂分类,胆固醇的合成。

了解脂肪酸的分类、命名,酯类消化吸收,血浆脂蛋白的代谢。

第一节概述

脂类分类

一、生理功能:必需脂肪酸二、含量与分布:

第二节血脂与血浆脂蛋白

一、血脂

二、血浆脂蛋白分类、组成及结构:电泳法将脂蛋白分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒,超速离心法将脂蛋白分为高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒,每种血浆脂蛋白都由甘油三脂、磷脂、胆固醇及胆固醇酯和载脂蛋白组成,脂蛋白的结构

三、载脂蛋白主要功能包括结合转运脂质、稳定脂蛋白结构、调节脂蛋白代谢关键酶活性、参与脂蛋白受识别

四、血浆脂蛋白代谢:各种脂蛋白主要成分、合成部位、功能、去向

五、血浆脂蛋白代谢异常:高脂蛋白血症、遗传性缺陷

第三节甘油三酯代谢

一、甘油三酯的分解代谢:脂肪动员的概念、限速酶、脂解激素、抗脂解激素

脂肪酸的β-氧化:脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体的过程及限速酶、脂肪酸的β-氧化过程、脂肪酸氧化的能量生成;脂酸的其它氧化方式

酮体的概念、生成的器官、亚细胞部位、过程,酮体分解的器官和主要的酶、酮体生成的生理意义(注意糖尿病)、酮体生成的调节

甘油的代谢:氧化产能数量

二、甘油三酯的合成代谢:部位、原料、限速酶和合成基本过程

脂肪酸的合成代谢:软脂酸合成的亚细胞部位、合成原料及乙酰CoA出线粒体的机制;脂酸合成的限速酶乙酰CoA羧化酶、脂酸成酶系及过程、内质网及线粒体脂酸碳链的加长的原料、不饱和脂酸的合成、脂酸合成的调节

三、多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓素及白三烯

第四节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢:甘油磷脂的组成、分类、及结构,甘油磷脂的合成

部位、合成原料及辅助因子合成基本过程(胆碱、乙醇胺活化形式)、甘油磷脂的降解

二、鞘磷脂的代谢:鞘脂化学组成及结构、鞘氨醇的合成、神经鞘磷脂的合成、神经鞘磷脂的降解

第五节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成:合成部位、合成原料乙酰CoA、供氢体NADPH+H+、供

能物质ATP、合成基本过程及限速酶:HMG-CoA还原酶,胆固醇合成

的调节

二、胆固醇的酯化

三、胆固醇转变为胆汁酸、类固醇激素、VitD3

第五章生物氧化

【教学目的】

掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、高能化合物的概念;呼吸链的组成及氢和电子的传递顺序;ATP生成与利用的方式;氧化磷酸化偶联部位。

熟悉影响氧化磷酸化的因素。

了解化学渗透学说和线粒体外氧化体系和意义。

第一节概述

一、生物氧化方式与特点、生物氧化概念

二、参与生物氧化的酶类

三、生物氧化过程中CO2的生成

第二节、生物氧化过程中水的生成

一、呼吸链的组成及作用:呼吸链的概念;呼吸链复合体的种类和组成;NAD+、 FMN、FAD、铁硫蛋白、泛醌的结构和作用;细胞色素的种类、结构和作用

二、呼吸链成分的排列:NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链及其排列顺序

三、胞液中NADH的氧化:α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭

第三节、ATP的生成

一、高能化合物的概念、种类

二、ATP的生成:

(一)底物水平磷酸化及举例

(二)氧化磷酸化:氧化磷酸化概念、偶联部位及确定方法;P/O比值;氧化磷酸化偶联机制之化学渗透学说的要点;ATP合成酶的结构与作用机制;影响氧化磷酸化的因素:呼吸链抑制剂的概念、种类;CO、CN-的作用位点;解偶联剂的概念、作用机制和代表性物质;ADP/ATP比值的调节,甲状腺素的作用。

三、高能化合物的储存和利用:ATP生成与利用方式。磷酸肌酸的生成及作用。

第四节其他氧化体系

一、微粒体中的氧化酶:加单氧酶加双氧酶的作用

二、过氧化物酶体中的氧化酶类:过氧化氢酶、过氧化物酶的作用

三、超氧化物歧化酶的作用

第七章蛋白质分解代谢

【教学目的】

掌握必需氨基酸的概念、种类,氨基酸的脱氨基方式,α-酮酸的代谢,尿素生成,一碳单位概念、种类、代谢辅酶。

熟悉氮平衡三种情况,蛋白质腐败的概念、有害产物的名称,氨的来源、转运、去路,氨基酸脱羧基的一些重要产物,一碳单位的相互转变,甲硫氨酸代谢,活性硫酸根。

了解氨基酸的消化吸收,芳香族氨基酸代谢、支链氨基酸代谢。

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质的生理功能

二、蛋白质的需要量:氮平衡、氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡;生理需要量

三、蛋白质的营养价值:必需氨基酸的概念和种类

四、蛋白质的肠中腐败作用

一、蛋白质的腐败作用:概念、有害物质;胺、氨类、其他有害物质的生成

第二节氨基酸的一般代谢

一、氨基酸代谢概况:氨基酸代谢库;氨基酸来源和去路

二、氨基酸的脱氨基作用:转氨基作用与转氨酶、反应过程、转氨酶

的辅酶及作用机制;L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、

嘌呤核苷酸循环

三、α-酮酸的代谢:经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、

氧化供能

第三节氨的代谢

一、体内氨的来源

二、氨的转运:丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用三、体内氨的去路:

(一)尿素的合成:尿素合成的部位、鸟氨酸循环的详细步骤(限速酶)、尿素分子中的两个氮原子的来源、

(二)鸟氨酸循环的NO合酶支路

(三)高血氨症和氨中毒

第四节氨基酸的特殊代谢

一、氨基酸的脱羧基作用:谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸、半胱氨酸生成牛磺酸、组氨酸脱羧基生成组胺、色氨酸生成5-羟色胺、多胺

二、一碳单位的代谢:概念与种类、一碳单位与四氢叶酸、叶酸缺乏为何导致巨幼红细胞贫血、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功用

三、含硫氨基酸的代谢:甲硫氨酸(蛋氨酸)的代谢、甲硫氨酸与转甲基作用、甲

硫氨酸循环、VitB12 缺乏为何会导致巨幼红细胞贫血;半胱氨酸与胱氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的互变、硫酸根的代谢

四、芳香族氨基酸的代谢:苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、儿茶酚胺与黑色素的生成、白化病酪氨酸的分解代谢、苯丙酮酸尿症;色氨酸的代谢

五、支链氨基酸的代谢

第五节、物质代谢的联系与调节

一、糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系:糖代谢与脂代谢的相互联系、糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系、核酸代谢与氨基酸代谢的相互联系

二、代谢调节

(一)、细胞水平的代谢调节:细胞内酶的隔离分布;关键酶变构调节的概

念、调节的机理、变构调节的生理意义;酶的化学修饰调节的概念、

酶促化学修饰的特点;酶量的调节:酶合成的诱导与阻遏、降解的调节

(二)、激素水平的代谢调节

(三)、整体调节

第九章第五节、核苷酸代谢

【教学目的】

掌握核苷酸从头合成的原料,脱氧核苷酸的生成,核苷酸分解的终产物。

熟悉抗代谢物的作用机理。

了解核苷酸的补救合成。

核苷酸的生理功能

一、嘌呤核苷酸的合成代谢:嘌呤核苷酸从头合成的途径、原料、关键酶、从头合成的调节;嘌呤核苷酸的补救合成;嘌呤核苷酸的相互转变;嘌呤核苷酸的抗代谢物

二、嘧啶核苷酸的合成代谢:嘧啶核苷酸从头合成的途径、原料、关键酶、从头合成的调节;嘧啶核苷酸的补救合成;嘧啶核苷酸的抗代谢物

三、脱氧(核糖)核苷酸的生成;

四、核苷一磷酸、核苷二磷酸和核苷三磷酸的相互转化

五、核苷酸的分解代谢

(一)嘌呤核苷酸的分解代谢:基本过程及终产物、痛风原因及治疗

(二)嘧啶核苷酸的分解代谢:基本过程及终产物

第十章基因信息传递

第一节DNA生物合成(复制)

【教学目的】

掌握DNA复制的概念、方式,酶的作用,逆转录的概念、逆转录酶的作用。

熟悉原核生物和真核生物DNA生物合成的区别,DNA突变的分子改变类型、损伤修复。

一、DNA的复制

(一)、DNA复制:DNA复制的特征;半保留复制概念

(二)、参与DNA复制的各种物质:原核生物的DNA聚合酶、真核生物的DNA聚合酶(包括要求的底物和反应条件);

解螺旋酶、引物酶、单链DNA结合蛋白;拓扑异构酶; DNA连接酶

(三)、DNA复制的过程:复制的基本过程;引发体和引物;前导链;后随链;冈崎片段;核酸外切酶活性和校读功能;端粒的概念与作用;

二、 DNA损伤(突变)与修复

(一)、引发突变的因素;(二)、突变的分子改变类型;(三)、DNA损伤的修复方式:光复活、切除修复、重组修复、

三、逆转录:逆转录病毒和逆转录酶;逆转录酶的概念、催化反应的过程;逆转录研究的意义

第二节 RNA的生物合成(转录)

【教学目的】

掌握转录的概念及特点,掌握原核生物RNA聚合酶的组成、了解其功能、了解真核生物RNA 聚合酶的功能。

熟悉核酶的RNA转录过程及几种RNA转录后加工过程。

了解核酶的概念。

一、不对称转录

(一)、转录模板:不对称转录、模板链、编码链

(二)、RNA聚合酶:原核生物的RNA聚合酶、核心酶及全酶的功能、各亚基的功能,σ亚基,利福平或利福霉素的作用;真核生物的RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的功能;鹅膏毒碱的作用;

(三)、转录的特点

二、转录过程:

(一)、原核生物的启动子、RNA聚合酶的识别及结合位点; TATA盒;转录起始复合物

(二)转录的延伸:原核RNA转录体系的组成;转录起始、σ因子及

全酶的作用、转录延长、核心酶的作用、产物生成方向、转录泡;转录终止方式、ρ因子的作用、真核生物转录终止信号。(三)、真核生物的转录过程:启动区特点、转录因子、TFⅡD的主要功能。

三真核生物的转录后修饰

(一)、真核生物mRNA转录后的加工:5'末端加m7GpppNmp “帽”、3'末端加多

聚A尾、外显子、内含子、断裂基因、剪接接口、剪接体、mRNA编辑

(二)、tRNA转录后的前体的加工、3'末端加-CCA、碱基的化学修饰

(三)、rRNA前体的加工、丰富基因

(四)、核酶的概念

第三节蛋白质的生物合成(翻译)

【教学目的】

掌握翻译的概念。

熟悉蛋白质生物合成体系的组成,熟悉论述mRNA、tRNA和核蛋白的作用原理,熟悉蛋白质合成阻断剂作用原理。

了解蛋白质生物合成过程及肽链合成后的加工及输送过程。

;一、参与蛋白质的生物合成的物质

(一)、蛋白质生物合成的原料;(二)、酶和蛋白因子;(三)、遗传密码的概念及特点、起始与终止密码;tRNA的作用;原核与真核生物rRNA的分类;核蛋白体的大、小亚基、P位、A位、E位;(四)、合成蛋白质的供能物质

二、翻译:(一)氨基酸的活化与转运:、氨基酰-tRNA合成酶,起始氨基酰-tRNA;(二)、核蛋白体循环:肽链合成起始:起始因

子、原核起始复合物的形成;;真核起始复

合物的形成;肽链的延长:延长因子;进位、转肽、移位;肽链延长方向

肽链合成的终止:释放因子及终止阶段过程;多聚核蛋白体

三、蛋白质合成后加工和输送;

(一)、蛋白质翻译后加工的主要方式;多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质;一级结构的修饰,空间结构的修饰;蛋白质合成后的靶向输送部位、信号肽

四蛋白质生物合成与医学:分子病;抗生素的药物作用机制;毒素及干扰素的作用

第四节基因表达调控(本节内容出题较少)

【教学目的】

掌握基因表达的概念,掌握基因表达方式和特点,了解原核生物、真核生物基因表达调控的意义。掌握乳糖操纵子结构及调节原理。

熟悉基因表达调控的要素,如顺式作用元件、反式作用因子、启动子或启动序列、增强子、转录因子等。

了解原核、真核基因调控主要区别。;

一、原核生物的基因表达调控、(一):基因表达的概念:基因、基因组、基因表达

参与原核生物基因表达的蛋白因子;(二):操纵子、Prilanow盒;乳糖操纵子的结构和工作原理;阻遏蛋白;CRP蛋白;诱导剂;二、真核生物基因的表达调控:真核生物基因的表达调控时间特异性、空间特异性;

(一)、顺式作用元件;顺式作用元件的概念,常见类型;增强子及特点;沉寂子;管家基因、诱导和阻遏;真核基因组结构庞大、单顺反子、重复序列、基因不连续性

(二)、反式作用因子与功能:通用转录因子与特异转录因子的概念;真核通用转录因子的分类;TFIID的结构与功能;反式作用因子常见的功能结构类型;

(三)、真核生物的转录起始复合物,RNApolⅡ转录起始的调节:启动子;RNApolⅡ转录终止的调节;RNA干涉;基因表达调控的生物学意义

第十一章癌基因、抑癌基因与生长因子(本章出题很少!)

【教学目的】

掌握癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念。

熟悉癌基因、抑癌基因的功能。

了解癌基因与生长因子的关系,以及生长因子信号传递的基本过程。

第一节癌基因与抑癌基因

一、癌基因

(一)、癌基因概念、病毒癌基因的概念;(二)、细胞癌基因概念;(三)、原癌基因概念,功能,常见原癌基因的表达产物;

二、抑癌基因、抑癌基因概念;常见的抑癌基因;

第二节癌基因、抑癌基因与肿瘤的发生

一、癌基因激活的机制:原癌基因活化的主要方式;

二、癌基因激活与肿瘤发生:ras 基因变异与肿瘤发生;

三、Rb基因,P53基因产物的主要生物学功能。生长因子的概念

第十二章分子生物学用技术及应用(这章会出一些考题,但有几年一个题没有)

【教学目的】

掌握几个基本概念:基因工程;限制性内切酶等的概念;熟悉DNA重组;DNA克隆;基因载体;熟悉以质粒DNA为载体进行DNA克隆的基本过程,cDNA文库;基因组;DNA文库。

了解重组DNA技术与分子医学的关系。

第一节基因工程

一、基因工程的概念:基因工程;

a)工具酶:限制性内切酶概念,切割方式,应用;基因工程常用工具酶;

b)载体:载体的概念,特点;常用载体;克隆与表达载体的概念;

c)重组DNA技术的基本原理:基因重组;基因克隆;基因组DNA文库,cDNA文库

五、重组DNA技术的基本过程:基本过程;目的基因的来源;目的基因基因与载体的连接方式;外源基因导入受体细胞的常用方法;重组子筛选的常用鉴定方法;克隆基因的表达;真核,原核表达常用的受体细胞。

六、基因工程在医学中的应用

第二节核酸分子杂交技术

一、分子杂交的基本原理:核酸分子杂交的基本原理

二、核酸杂交的基本方法:核酸杂交的基本方法;southern与 Northern杂交的基本概念

三、探针技术的基本概念:

第三节聚合酶链式反应(PCR):PCR技术的工作原理;反应特点;主要应用;

第四节 DNA芯片技术的概念和主要类型:基本概念;

第五节基因诊断与治疗

基因诊断常用的技术方法;基因诊断的应用;基因治疗的应用

第十三章细胞信息转导(这章会出一些考题,但有几年一个题没有)

【教学目的】

掌握细胞信息传递的概念及信息物质、受体的分类。

熟悉各类信息传递体系。

了解蛋白磷酸酶在信息传递过程中的作用。

第一节信息物质

一、信号分子的种类和化学本质:信号分子的种类和化学本质;细胞间信息物质:

细胞内信息分子:种类、第二信使的概念与种类;

二、信号分子的传递方式;信号分子的传递方式

第二节受体

一、受体的种类,分子结构与功能:受体的种类受体作用的特点;配体;膜受体

与G蛋白偶联的受体、G蛋白、环状受体、催化性受体;单个跨膜α螺旋受体、

具有GC活性的受体;胞内受体;胞内转录因子型受体

二、受体作用的特点

第三节信息的转导途径

一、膜受体介导的信息转导:cAMP-蛋白激酶A途径(组成成员)、PKA;腺苷酸环化酶;

Ca2+和依赖性磷脂蛋白激酶途径(组成成员)、PKC;cGMP-蛋白激酶途径;NO;酪

氨酸蛋白激酶体系;钙调蛋白;TPK信号传到途径(组成成员)和功能

核因子κB途径;TGF-β途径;

二、胞内受体介导的信息转导;参与胞内受体介导的信息转导途径的配体;胞内受体介导的信息转导途径。

第四节信息转导与疾病

第十六章肝的生物化学【教学目的】

掌握肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素及激素代谢中的主要作用。掌握生物转化的概念。掌握胆汁酸的种类、合成原料及器官,熟悉胆汁酸代谢调节及功能。掌握胆色素的概念。掌握直接胆红素与间接胆红素的特点。

熟悉胆色素代谢的基本过程。熟悉生物转化反应类型。

了解高胆红素血症与黄疽概念、分型及临床生化表现。

第一节肝在物质代谢中的作用

一、在糖代谢中的作用

二、在脂类代谢中的作用

三、在蛋白质代谢中的作用

四、在维生素代谢中的作用

五、在激素代谢中的作用

第二节肝的生物转化作用

一、生物转化的概念:非营养性物质

二、生物转化反应的主要类型:氧化反应;还原反应;水解反应;结合反应、UDPGA的作用

三、影响生物转化作用的因素

第三节胆汁酸代谢

胆汁酸的代谢:初级胆汁酸(游离型、结合型)、次级胆汁酸(游离型、结合型)、胆汁酸的肠肝循环、胆汁酸的生理功能

第四节血红素代谢

一、血红素的生物合成:原料、部位、过程(限速酶)、调节

二、血红素的分解代谢:胆色素;

未结合胆红素的生成、血液中的运输;胆红素肝中的代谢:结合胆红素;比较未结合胆红素和结合胆红素、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环

四、血清胆红素与黄疸:高胆红素血症、黄疸的类型及主要特征

十三其它

1、第二信使的概念及种类。

2、按受体位置不同将激素分为两大类、每类主要包括哪些主要的激素。

3、①G蛋白的活性形式和非活性形式、种类。②cAMP的生成与降解。

4、体内钾的代谢特点,低钾血症与碱中毒、高钾血症与酸中毒的关系。

5、影响钙吸收的因素,血钙在体内的存在形式。

6、酸碱平衡的概念,机体对酸碱平衡的调节。

《生物化学》专升本考试大纲

一蛋白质化学

1、蛋白质的元素组成特点。

2、20种氨基酸的中文名称、结构特点、分类、理化性质。

3、肽键、肽和多肽链的概念。

4、一级结构的概念。

5、二级结构的概念和主要形式,α螺旋和β折叠的结构特点。

6、蛋白质变性的概念及蛋白质变性后理化性质和生物学活性的改变。

7、①蛋白质的两性游离和等电点的概念。②蛋白质亲水胶体的稳定因素。③蛋白质沉淀:盐析、重金属、生物碱和某些酸、有机溶剂等沉淀蛋白质的基本原理及其应用。

二核酸化学

1、核酸的元素组成特点。

2、核苷酸的分类和基本结构。

3、熟记常见核苷酸的缩写符号。

4、DNA与RNA分子组成的异同点。

5、多核苷酸的连接方式及一级结构的书写方式即5’-A TGC-3’。

6、①Chargaff规则。②双螺旋结构的要点。

7、①RNA的种类和功能。②tRNA的二级结构特点—三叶草形结构。

8、①DNA变性的概念及变性后物理性质的改变。

9、紫外吸收性质。

三酶

1、酶的概念。

2、酶的特异性(专一性)。

3、酶的化学组成。酶蛋白与辅助因子的关系及各自在催化反应所起的作用。

4、酶活性中心、必需基团的概念。

5、酶原和酶原激活的概念。

6、同工酶的概念,以乳酸脱氢酶(LDH)为例。

7、酶促反应动力学的概念,米氏方程及米氏常数的意义。

8、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的概念、特点及对最大速度、Km的影响。

四糖代谢

1、维持人体血糖浓度相对恒定的各种途径。

2、组织器官(肝脏、肌肉)和激素对血糖浓度的调节作用。

3、①糖酵解的概念、基本反应过程及关键酶。②糖酵解的生理意义及调控。

4、①丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A、丙酮酸脱氢酶复合体的组成。②三羧酸循环的整个过程、反应特点、生理意义和调控。

5、磷酸戊糖途径的生理意义及关键酶。

6、糖原分解的关键酶。

7、糖原合成的关键酶及葡萄糖的活性供体-UDPG。

8、糖异生的概念、原料、关键酶、生理意义及调节。

五脂类代谢

1、血浆脂蛋白的分类和组成。

2、四种脂蛋白在组成上的特点及功能。

3、脂肪组织中甘油三酯的水解。

4、①饱和脂肪酸的氧化:活化、转移、β氧化、三羧酸循环。②酮体的概念、生成过程、限速酶、生理意义。③脂肪酸合成的原料、关键酶。

5、甘油生成磷酸二羟丙酮的过程。

6、甘油磷脂的种类、卵磷脂的合成过程、所需原料、胆碱的活化形式。

7、胆固醇合成的原料、关键酶、转化。

六生物氧化

1、电子传递链和呼吸链的概念、呼吸链的主要组成成分。

2、呼吸链中电子传递体的排列顺序和主要呼吸链。

3、底物水平磷酸化的概念及其三个反应。

4、氧化磷酸化的概念、影响因素。

七氨基酸代谢

1、①脱氨基作用:氧化脱氨基、转氨基和联合脱氨基作用。②生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的概念和种类。

2、①鸟氨酸循环的大致过程、生理意义、调节。②肝昏迷的氨中毒学说。

3、氨基酸经脱羧基作用生成的一些重要胺类物质。

4、一碳单位的概念、载体、来源、生理功用。

5、儿茶酚胺与黑色素的合成及缺乏症、苯酮酸尿症的机理。

6、注意各物质间的相互转变。

7、①变构酶和变构调节的概念。②以糖原合酶和磷酸化酶为例说明化学修饰的特点和主要的修饰形式。

八核苷酸代谢

1、①嘌呤核苷酸从头合成的原料、合成过程分为两个阶段。②利用现成的腺嘌呤、鸟嘌呤、次黄嘌呤等碱基合成相应嘌呤核苷酸的反应。③脱氧核苷酸的合成。

2、嘧啶核苷酸从头合成的原料。

3、6MP、5-FU、MTX的作用机理。

4、嘌呤核苷酸的分解产物—尿酸及别嘌呤醇治疗痛风症的机理。

九基因信息的传递与表达

1、半保留复制的概念。

2、复制的原料、模板、参与复制的酶类(重点是原核生物和真核生物中DNA聚合酶的种类及各自的功能)和因子。

3、①复制起始点和复制叉的概念、复制的方向。②前导链、随从链、冈崎片段和半不连续合成的概念。

4、转录反应体系的组成。

5、①原核生物RNA聚合酶的组成,利福平治疗肺结核的机理。②真核生物RNA聚合酶的三种类型及其转录产物。

6、外显子、内含子的概念。

7、真核生物mRNA前体(hnRNA)的加工过程。

8、蛋白质合成体系的组成。

9、密码子的特点。

10、①转录起始是基本控制点。②顺式作用元件、反式作用因子的概念。

11、①操纵子的概念。②乳糖操纵子的结构。

12、①限制性核酸内切酶的概念。②质粒的概念。③基因工程的基本过程。

13、克隆与克隆化的概念、DNA克隆的概念。

十二肝胆生化

1、说明肝在糖、脂类、蛋白质、激素等物质代谢中所起的重要作用。

2、生物转化的定义、四种主要方式。

3、结合反应中较常见的结合基团供体。

4、胆汁酸的种类、生理功用。

5、胆色素的种类。

6、非蛋白氮(NPN)的概念和主要成分。

7、血红素合成的原料、限速酶。

8、成熟红细胞的代谢特点。

十三其它

1、第二信使的概念及种类。

2、按受体位置不同将激素分为两大类、每类主要包括哪些主要的激素。

3、①G蛋白的活性形式和非活性形式、种类。②cAMP的生成与降解。

4、体内钾的代谢特点,低钾血症与碱中毒、高钾血症与酸中毒的关系。

5、影响钙吸收的因素,血钙在体内的存在形式。

6、酸碱平衡的概念,机体对酸碱平衡的调节。

生物化学问答题

1、用复合体的形式分别写出FAD2H氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链的顺序,并分别指出它们有几个氧化磷酸化偶联部位。 答:FAD2H氧化呼吸链:琥珀酸—复合体II—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 NADH氧化呼吸链:NADH—复合体I—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 2、三羧酸循环有什么重要的生理意义? 答:(1)三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路 (2)三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸带些互相联系的枢纽 (3)三羧酸循环在提供生物合成的前体中也起重要作用 3、什么是酶的可逆抑制?可分为哪几种?请分别用双倒数法做出它们的动力学图。 答:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失。分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 4、按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。那么指出两者之间的不同之处,并分别做出两种抑制剂对酶促反应的影响图。 答:不可逆抑制:抑制剂与酶的必须基因以共价键结合而引起酶活性丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力 可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失,可用透析等物理方法除去抑制剂,恢复酶活性 5、简述体内乙酰CoA的来源与去路,以及其在机体内发生的位置。 答:乙酰COA可以通过脂肪酸的β-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解生成,进入三羧酸循环,逆向合成脂肪酸,在肝脏中转化成酮体,合成胆固醇而消耗 6、简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答:(1)为核酸的生物合成提供核酸 (2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 7、酶与一般催化剂的共同点,以及它作为生化催化剂的特点是什么? 答:共同点:酶和一般催化剂一样,仅能催化或加速热力学上可能进行的反应,酶决不能改变反应的平衡常数,酶本身在反应前后不发生变化 特点:○1酶的主要成分是蛋白质○2酶的催化效应非常高○3酶具有高度的专一性○4酶的催化活性是受到调节和控制的○5酶可催化某些特异的化学反应 8、试述三羧酸循环(TAC)的特点及生理意义。 答:特点:○1循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应○2每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成12分子A TP ○3循环的中间产物既不能通过此循环反应生成也不能被此循环反应所消耗○4三羧酸循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2 ○5循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADPH和一分子FADH2 ○6循环中有一次底物水平磷酸化,生成一分子GTP ○7三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶和@-酮戊二酸脱氢酸系 9、用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各类脂蛋白的主要功用。 答:○1乳糜微粒:将食物中的甘油三脂转运至肝和脂肪组织○2极低密度脂蛋白:将肝合成的甘油三脂转运至肝外○3低密度脂蛋白:将胆固醇由肝转运至肝外组织○4高密度脂蛋白:将胆固醇由肝外组织转运至肝(胆固醇的逆向转运) 10、B型双螺旋DNA的结构特点是什么? 答:○1DNA分子由两条脱氧多核苷酸链构成○2磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二脂链相连接,形成DNA的骨架,碱基连接在糖环的内侧,糖环平面与碱基平面相互垂直○3双螺旋的直径为2nm,顺轴方向,每隔0.34nm有一个核苷酸,每圈高度为3.4nm ○4两条链由碱基间的氢链相连,而且碱基间形成氢键有一定规律,腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,

专升本生物化学问答题答案(A4)..

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交 问答题部分:(答案供参考) 1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。 *2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征? 答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键 都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。 β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006 答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。 (变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。) 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。(同26题) 答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板; 转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器; 核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答:1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答:tRNA的一级结构特点:含10~20% 稀有碱基,如DHU;3′末端为—CCA-OH;5′末端大多数为G;具有TψC 。 tRNA的二级结构特点:三叶草形,有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

苏州大学生化问答题题库 生物化学 必考

1.简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合;底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能。 2.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机 理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP 的生成,能量以热能形式释放。 3.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 .乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 5.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶;酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1.酮体是如何产生和利用的? 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA),接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2.为什么测定血清中转氨酶活性可以

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

泌尿外科重点

泌尿外科概述 一、名词解释 1. 排尿困难:凡排尿延迟、费力、不畅、尿线无力、变细、滴沥等都称为排尿困难。由膀 胱以下尿路梗阻所致。 2. 尿失禁:尿不能控制而自行流出。 3. 充溢性尿失禁:是由于膀胱过度充盈引起尿液不断溢出。见于各种原因引起的慢性尿潴 留,膀胱内压超过尿道阻力时,尿液持续或间断溢出. 4. 肉眼见尿液呈血色者为肉眼血尿,1000ml尿中含1ml血即呈肉眼血尿. 5. 镜下血尿:通过显微镜能看到红细胞者称为镜下血尿.一般认为离心尿液每高倍视野中 有2个以上红细胞有病理意义. 6. 初始血尿:血尿见于排尿初期,病变多在尿道或膀胱颈部. 7. 终末血尿:血尿出现在排尿终末,病变多在膀胱三角区,膀胱颈部或后尿道. 8. 全程血尿:血尿见于尿液全程,病变多在膀胱或其以上部位. 9. 乳糜尿:尿液中含有乳糜,呈乳白色.也可混有大量蛋白和血液. 10. 脓尿:离心尿每高倍视野白细胞超过3个以上为脓尿. 11. PSA:即前列腺特异性抗原,由前列腺泡和导管的上皮细胞产生,是一种含有237个氨基酸的单链糖蛋白,是目前最常用的前列腺癌生物标记. 12. 尿频:指排尿次数增多而每次尿量减少。 13. 尿潴留:指尿液潴留于膀胱内不能排出。 14. 尿急:是指排尿有急迫感。 15. 尿疼:指排尿时感疼痛。 16、尿路上皮:即移行上皮,覆盖从肾盏至尿道的全部尿的排泄径路。 17、非少尿型急性肾衰竭:即指每日尿量在500~1 000 ml,占ARF的30%~60%,临床表现轻,但仍有26%的病死率。 1、尿少(oliguria):每日排尿量少于400ml。 2、尿闭(anuria):每日尿量少于100ml。 3、尿潴留(urinary retantine):指膀胱内充满尿液,而不能排出。 4、尿流动力学测定(urodynamics):是借助流体力学及电生理学方法研究排尿功能障碍的一种技术。 5、阳痿(impotence) :阴茎勃起不坚和不能勃起,而不能性交者。 6、尿失禁(incontinence):尿液不能控制而自行流出。 7、包茎(phimosis):包皮不能上翻使阴茎头外露。 8、包皮嵌顿(paraphimosis):包皮外口较紧者,若勉强翻转包皮,而未及时复位使包皮紧勒于冠状沟引起远端包皮和阴茎头回流障碍者。 9泌尿男生殖系统畸形(Anomalies of the Genitourinary tract) 10、隐睾(cryptorchidism) 11、囊性肾病变(cystic kidney diseaee) 12、尿道下裂(hypospadias)

动物生物化学问答题集锦分析

蛋白质 1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些?催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白?经过水解之后,只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。 结合蛋白:由蛋白质和非蛋白质两部分组成,水解时除了产生氨基酸外,还产生非蛋白质组分。 3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点?Gly和Pro的结构有何特殊性? 除脯氨酸以外,其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在& -碳原子上,另外, a -碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团,除甘氨酸外,其余19种氨基 a -碳原子都是不对称的(手性)碳原子。 Gly是脂肪族的电中性,而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚 氨基的氨基酸。 4、组成蛋白质元素有那些?哪一种为蛋白质分子的特征性成分?测定其含量有何用途? 组成元素:C H、O N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn Co Mo I 特征性元素:氮16% 因为各种蛋白质 的含量比较恒定,可通过测定氮的含量,计算生物样品中蛋白质的含量(换算系数为 6.25 ),称为凯氏法定氮, 是蛋白定量的经典方法之一。 5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同,可将氨基发为哪几大类?Phe属于哪一类? 四类,①非极性氨基酸:丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸:甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸:组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电?氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构 基础为所有氨基酸都含有碱性(a -氨基)和酸性(a -羧基)基团。等电点:某一氨基酸解离成阳离子和阴离 子的趋势及程度相等,成为兼性离子,净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。 7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基?肽键:一种氨基酸的a -氨基与另一种氨基酸的a -羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端:在书写多肽结构时,总是把含有a -NH2的氨基酸残基写在多肽 链的左边,称为N-末端。把含有a -COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端。氨基酸残基:肽链中氨 基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元:肽键中C-N的键长较短(0.132nm),具有部分双键性质,不能旋转, 从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内,称为肽单元。 8什么是蛋白质的构象?构象与构型有何不同?蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布, 又称空间结构或三维结构,是由于单键的旋转造成的。因此,与构型不同,构象的改变无需破坏共价键。 9、肽键有何特点?为什么肽单位会形成平面结构(酰胺平面)?①由C H O N四个原子构成②共价键 ③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化,有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结 合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。 10、何谓二面角?为什么说二面角决定多肽链的主链构象?由于?和书这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置,因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构, 每个a -碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此,多肽链的方链骨架构象是由一系列a -碳原 子的成对二面角决定的。二面角改变,则多肽链主链呢架构象发生相应变化。 11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义,维持各级结构的主要作用力有哪些?一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键:肽键(二硫键)二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽 链中全部氨基酸残基(所有原子)的相对空间排布位置。主要化学键:疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键:疏水作用力。 12、a-螺旋的结构特征是什么?如何以通式表示a -系螺旋?①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm,每3.6个氨基酸残基上升一圈,每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢(N-H)与前面第四个肽键的羰基氧(C=O之间形成链内氢键,氢键与螺旋长轴基本平行。 13、什么是B -折叠构象?有何特点?蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的,周期性折叠的构 象。A、锯齿状、充分伸展B侧链位于锯齿结构的上下方C、多条(段)肽链平行排列,走向可相同也可相反D 不同的肽链间(同一肽链的不同肽段间)的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行,而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域?在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起,形成有规则的二级结构集合体,称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域,称结构域。 15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间结构及功能也相似, 不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切:如:胰岛素B链第28-30位 AA (Pro-Lys-Ala )去掉后,活性仅下降10% b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切:如:胰岛素A链第1位AA (Gly)去掉后,活性下降90% 分子病:蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例:镰刀形红细胞贫血

生物化学问答题

苏州大学生化期末复习 1.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP的生成,能量以热能形式释放。 2.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP 不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 4.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列,并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律; ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能;DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力,实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。

泌尿外科三基测试题

泌尿外科三基测试题(泌尿外科) 【A1型题】 1、肾结核最开始的临床病状是 A. 发热 B. 血尿 C. 尿痛 D. 尿频 E. 疼痛 答案:D 2、诊断肾结核最可靠的依据是 A. 尿中找到抗酸杆菌 B. 尿培养结核菌阳性 C. 尿中有大量脓细胞 D. 附睾 E.膀胱镜见到膀胱黏膜有溃疡炎症 答案:B 3、经尿道切除膀胱肿瘤术后的病人,一般都采用膀胱内药物灌注以防止肿瘤的复发,根据 文献报道,下列哪种药物的效果最好 A. 卡介苗 B. 丝裂霉素 C. 多柔比星 D. 顺铂 E. 塞替派 答案:A 4、闭合性肾损伤病人须绝对卧床的时间是 A. 疼痛明显减轻 B. 血尿消失后 C. 腰部肿块不继续增大 D. 2- 4周 E. 休克纠正后 答案:D 5、下列哪些疾病的病理改变主要在肾,而临床表现是膀胱 A. 肾肿瘤 B. 肾结石 C. 急性肾盂肾炎 D. 肾结核 E. 肾脓肿 答案:D 6、以下对尿石症的何种认识是错误的 A. 尿石症有地区性,山区比平原地区多

B. 小儿膀胱结石常因营养不良引起,建国后少见 C. 甲状旁腺腺瘤可引起尿石症和骨骼病变 D. 成年人结石以草酸钙最常见 E. 结石、梗阻和感染三者可互为因果 答案:A 7、碱化尿液治疗尿石症效果最好的是 A. 草酸钙、磷酸钙结石 B. 草酸钙、尿酸结石 C. 磷酸镁胺、尿酸结石 D. 尿酸、胱氨酸结石 E. 胱氨酸、草酸钙结石 答案:D 8、以下何种病症不是肾、输尿管结石常见的 A. 腰痛和镜下血尿 B. 肾绞痛时伴有恶心、呕吐 C. 尿中有红细胞、白细胞 D. 肾绞痛时向下肢、外阴部和大腿内侧放射 E. 无痛肉眼可见的血尿伴有条状血块 答案:E 9、输尿管末端结石常伴有的症状有 A. 无痛性全程肉眼血尿 B. 肾绞痛镜下血尿 C. 腰痛、尿急、尿失禁 D. 排尿困难 E. 膀胱刺激症 答案:E 10、膀胱结石的典型症状是 A. 血尿、伴腰部绞痛 B. 脓尿 C. 夜尿增多,排尿困难进行性加重 D. 排尿困难,尿流中断改变体位又可排尿 E. 尿频、尿急及尿痛 答案:D 11、下列有关泌尿系结石的论述中,哪项是错误的 A.贫困国家或地区的人群中,以上尿路结石为多见 B.泌尿系结石不论用什么方法治疗,复发的机会都很大 C.泌尿系结石发病多在20-50岁 D.泌尿系的感染、梗阻及异物是结石发生的重要诱因 E.水质的软硬及其中所含微量元素的多少不是影响结石形成的重要因素答案:A 12、关于泌尿生殖系结核下列哪项是正确的

生化问答题

1什么叫蛋白质的二级结构?有哪几种常见类型?P71 蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。 2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112 (1)DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成,两条链都是右手螺旋,这两条链反向平行。(2)磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二酯链相连接,形成DNA的骨架。(3)双螺旋的直径为2nm。(4)两条链由碱基间的氢键相连,而且碱基间形成氢键有一定的规律:腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,鸟嘌呤与胞嘧啶成对;A和T间形成两个氢键,C和G间形成三个氢键。(5)沿螺旋轴方向观察,配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。 3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的?P113 答:具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”,它们是不定形的,几乎是随机地分散于整个细胞核中,当细胞准备有丝分裂时,染色质凝集,并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体,此时,当细胞被染色后,用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。 4什么是同工酶,有何生理意义?P165 同工酶(isoenzyme)是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。 5.磷酸戊糖途径有什么生理意义?P241可简化 磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。 1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入,可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。 2.提供NADPH,NADPH是体内许多合成代谢的供氢体,还可参与体内羟化反应,此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 6.简述人体血糖的来源与去路。P252 血糖来源:1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖,这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖,这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下,血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路:1氧化供能:葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量,此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质:如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物,如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时,由尿排出。 7什么是脂肪动员,其关键酶是什么?P258 脂库中贮存的脂肪,经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油,这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油,并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366 RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切,参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA,它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板,通过其模板作用传递DNA的遗传信息,并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核

生物化学问答题

1、蛋白质变性后,其性质有哪些变化? 答:蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为:生物活性丧失,其次是理化性质改变,如溶解度降低,结晶能力丧失,易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些? 答:氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些? 答:蛋白质分子在变性因素的作用下,失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素:热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素:强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像?构像与构型有何区别? 答:在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也没有光学活性的变化,构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种,即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径?请列出。 答:①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水,产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖? 答:①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径? 答:(1)在供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,有还原型的辅酶Ⅰ供氢,还原成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下,氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸,在异生成糖。(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A,后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。(5)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入?

泌尿外科实习心得体会范文

泌尿外科实习心得体会范文 导语:基本掌握了泌尿外科的常见疾病如:尿路结石、膀胱结石、前列腺增生、泌尿系感染、阴囊肿大等及其并发症的临床初步诊断及简单处理,以下是整理的泌尿外科实习心得体会范文,希望能够帮助到大家! 在XXXX年X月X日上午我们按照教学计划的安排来到了XX医院的泌尿外科见习,我们到的时候医生、护士们刚刚结束了查房的工作并且将要开始这一天的治疗任务了,而我们也正式的开始了这一次泌尿外科的见习之旅。 我们刚走到护士站外的时候,一位穿着职业装的姐姐引起了我的注意,由于穿着的不同使她特别明显,和同学讨论之后我们得出结论:她应该就是楼秘。这个职务在我老家的医院和见习的医院都没有看到过,但是在《护理管理学》中已经出现过一次,这次见习让我看到了真正工作在临床的楼层秘书。走进治疗室里几名护士正在刷盐水的条形码,带教老师告诉我们这是新引进的机器,药袋上有条形码和患者腕带的条形码一致,进行操作前先要刷一下腕带,两者匹配后才能进一步操作,这项技术的应用可以减少错误的发生率。接下来老师又介绍了治疗室的一些必备品,如:急救车,冰箱,心电监护等,还有可以体现出优质护理实施的吹风机、指甲刀。在检查室里我们看到了一张截石位的床,老师介绍说这是泌尿外科和妇科的特色,可以进行一些检查和插导尿管的操作,我们这这里还看到了不同材料和不同

粗细的导尿管、尿道扩张器、膀胱冲洗的大量杯和超大袋的冲洗液,这些都是在别的科室难以看到的。 在介绍了这些整体的情况后,带教老师和我们讲了现在病房里的病人以结石、前列腺问题、肾脏损伤的病人为主,在一起回忆了理论知识和讲了一些与病人沟通的注意点后,老师给我们分组进行了采集病史,我们组分到的这个患者是将要进行根治手术的前列腺癌的病人,走进病房我们发现由于这是浙二的老病房,一个病房里住着8、9名患者,而且是以老年男性病人为主,我们分到的患者是一个比较开朗能讲的病人,经老师沟通后他也很乐意配合我们,没有出现预想的不肯说的情况,因为泌尿科的病人由于疾病患病的地方比较隐私,有些东西难以启齿、他们也不想别人知道他们的隐私,而且患者本来就在生理上很痛苦,心理上更时常有恐惧、焦虑、自卑,很需要家人和护士的理解,我们一开始也很怕病人不肯透露详细病史的情况,所以我们在和他们沟通的时候要亲切和蔼、语言礼貌、语气诚恳,注意保护他的隐私,有外人在场的时候尽量不高声讨论他的病情,保持严肃、不嘲笑和私下讨论患者的病情,如果病人自己需要了解病情也要单独讲或者轻声告诉他,在做一些操作时更要拉上床帘,虽然他们是病人但是泌尿科的病人更需要被尊重和被保护。我们组的病人心态很好,看得出他对他病人角色的适应很好,对自己的病情也有了基本的了解,我们循序渐进问了他的一般情况,身体情况还看了他的实验室检查报告,知道他前几年就被检查出前列腺增生,但临床症状不明显所以未重视,这次他是在体检时发现一个前列腺特异性抗原特别高为

生物化学上册问答题

四、问答题 1.将固体氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液,有的pH大于7,有的小于7,这种现象说明什么? 答:氨基酸既帶有氨基也有羧基,是兩性電解質。當固體的氨基酸溶於純水中時,酸性基團解離出質子使溶液變為酸性,堿性基團接受質子使溶液變為堿性。在20中通用氨基酸中,一氨基一羧基的氨基酸溶於水后溶液基本為中性,一氨基二羧基的氨基酸溶於水后溶液ph 小於7為酸性,二氨基一羧基的氨基酸,如Lys、Arg溶於水后溶液ph大於7為堿性。 2.某氨基酸的水溶液pH值为6.0,问此氨基酸的等电点是大于6,等于6,还是小于6? 答:該氨基酸水溶液ph值為6.0,說明該氨基酸羧基的解离程度大於氨基,要使氨基酸上的羧基的解离程度与氨基的解离程度相同,只有加酸抑制其水解,故該氨基酸的pi小于6。 3.苯丙氨酸在水中的溶解度很低,而丝氨酸却易溶于水.为什么? 答:苯丙氨酸的芳香环的侧链是非极性的,它被水的溶剂化作用伴随着?减,这是它不利于溶于水的原因。相反,丝氨酸的侧链含有一个极性的羟基,有利于它与水分子形成氢键而促进它溶于水。 4.计算(1)谷氨酸(2)精氨酸和(丙氨酸)的等电点。 答:(1)根据谷氨酸的解离曲线,其pI应该是它的a—羧基和它的侧链羧基两者pKa值和算术平均值,即pI=(2.1+4.07)/2=3.08;(2)精氨酸pI应该是它的侧链胍基pKa,即 pI=(8.99+12.48)/2=10.7;(3)丙氨酸pI应该是它的a—氨基和它的a—羧基两者的pKa 和的算术平均值即pI=(2.35+9.87)/2=6.11。 5.蛋白质有哪些重要功能? 答:(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化學反應几乎都是在酶的催化下進行的。 (2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成 (3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能 (4)收缩运动收缩蛋白与肌肉收缩和细胞运动密切相关 (5)激素功能 (6)免疫保护功能抗体是蛋白质 (7)贮藏蛋白如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用 (8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息 (9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。 (10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白。 1.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?主要的稳定因素各是什么?

关于生物化学问答题附答案

生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g,用水溶解成1000ml酶液,测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明,该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml;其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉,计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活(淀粉酶活力单位规定为:在最适条件下,每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位)。答案要点:①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3(2分)酶总活力单位数是3×1000=3000U(1分)②总蛋白是0.1×1000=100 mg(1分),比活力是3000/100=30(1分)。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。(5分)答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。(各1分) 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分) 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?为什么?答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分) 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。(3分)共消耗1ATP,生成2ATP、5NADH和1FADH,则净生成:-1+2+3×5+2×1=18ATP DNA双螺旋结构有什么基本特点?这些特点能解释哪些最重要的生命现象?答案要点:a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。(2分)b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T配对,之间形成2个氢键,G-C配对,之间形成3个氢键(碱基配对原则,Chargaff定律)。(2分)c. 螺旋直径2nm,相邻碱

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

生物化学 问答题

1、请阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠的结构特征。(重要) α-螺旋(1)多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,形成右手螺旋;(2)氨基酸侧链伸向螺旋外侧;(3)每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周,螺距为0.54nm;(4)靠氢键维持稳定,氢键的方向和螺旋轴平行。 β-折叠(1)主链骨架伸展成锯齿状;(2)氨基酸侧链依次伸向折叠的上下两端;(3)由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构;(4)相邻两条β-折叠靠氢键维持稳定,氢键的方向和肽链方向垂直。 2、试述DNA与RNA的异同点(重要) (1)从分子组成上看:DNA分子的戊糖为脱氧核糖,碱基为A、T、G、C;RNA分子的戊糖为核糖,碱基为A、U、G、C。(2)从结构上看:DNA一级结构是由脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构是双螺旋;RNA一级结构是由核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构以单链为主,也有少量局部双螺旋结构。(3)从功能方面看:DNA为遗传物质基础,含有大量的遗传信息;RNA的功能多样化,mRNA是蛋白质生物合成的直接模板;tRNA的功能是转运氨基酸;rRNA主要构成蛋白质的合成场所;snmRNAs参与基因表达的调控。(4)从存在部位看:DNA主要存在于细胞核,少量存在于线粒体;RNA存在于细胞核,细胞质和线粒体中。 3、简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。(重要) (1)DNA是反向平行的互补双链结构。在双链结构中,亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧,碱基位于内侧,碱基之间互补配对,以氢键结合,其中腺嘌呤与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键,鸟嘌呤与胞嘧啶配对,形成三个氢键。由于核苷酸连接过程中严格的方向性和碱基结构对氢键形成的限制,两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。(2)DNA双链是右手螺旋结构。螺旋直径为2nm,每旋转一周包含10.5对碱基,螺距为3.54nm。(3)碱基间的氢键维系横向稳定性,碱基平面间的疏水性堆积力维持纵向稳定性,碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。(4)DNA双螺旋分子表面存在一个大沟和一个小沟。 4、请描述tRNA的结构特点。(重要) tRNA的结构特点:(1)分子量较小(一般含70~90个核苷酸);(2)含有较多稀有碱基(占10~20%);(3)二级结构为三叶草结构;(4)三级结构呈倒L型。 5、酶的可逆性抑制作用有哪几种类型?各有何特点? (1)竞争性抑制作用:指抑制剂与底物结构相似,两者竞争与酶的活性中心结合,增加底物浓度可以消除或减弱这种抑制作用,其动力学参数的变化为k m增大,V max不变。 (2)非竞争性抑制作用:抑制剂结合的不是酶的活性中心部位,所以底物与抑制剂互不影响与酶的结合,此种抑制不能靠增加底物浓度来消除或减弱。其动力学参数的变化为k m不变,V max减小。 (3)反竞争性抑制作用:抑制剂只于酶和底物的复合物结合,其动力学参数的变化为k m减小,V max减小。 6、试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的。(重要) 对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境中的叶酸,而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下,以对氨基苯甲酸等为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,抑制二氢叶酸的合成,细菌则因核苷酸与核酸的合成受阻而影响其繁殖。 7、糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三羧循环各有何生理意义?(重要) 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)提供NADPH+H+携带的氢不能通过电子传递链氧化产生ATP,但参与体内许多代谢反应。(2)磷酸核糖作为核酸合成的原料。(3)三碳,四碳,五碳,六

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