生物物理蛋白质空间构象

蛋白质空间构象:是指蛋白质多肽链主链在空间上的走向及所有原子和基团在空间中的排列与分布。蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。

X-射线晶体衍射和核磁共振光谱是研究大分子结构的主要方法。X-射线晶体衍射可用来研究处在晶体状态下的蛋白质的空间结构,核磁共振(NMR)光谱可用来研究处在溶液状态的蛋白质的结构。

蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸排列顺序

蛋白质的二级结构是:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段

肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。α-螺旋是多肽链的主链原子

沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象

结构特征：⑴为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧

⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm；每个残基偏转100°;

⑶螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O

之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）

β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象

结构特征：

⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组

成片状结构；

⑵主链骨架伸展呈锯齿状；

⑶涉及的肽段较短，一般为5～10个氨基酸

残基；

⑷借相邻主链之间的氢键维系

β-折叠包括平行式和反平行式两种类型

β-转角（U形转折,发夹结构）：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：

⑴主链骨架本身以大约180°回折;

⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成;

⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。

(4)主要有两种类型：I 型和II型；二者主要差别是中央肽基旋转了1800，

(5) 一些氨基酸如Pro、Gly经常出现在β-转角中；II型β-转角中的第三个氨基酸残基总是Gly。

无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。

约占球蛋白分子结构的一半；蛋白质（酶）的功能部位常常位于这种构象之中

氨基酸残基的侧链对二级结构形成

的影响

蛋白质二级结构是以一级结构为基

础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链

适合形成α-螺旋或β-折叠，它就会

出现相应的二级结构。

蛋白质的三级结构

整条肽链中全部氨基酸残基的相对

空间位置。即肽链中所有原子在三维

空间的排布位置。

主要维系键：疏水键、离子键、氢键

和Van der Waals力等?三级结构是蛋白质功能的基础

?对于单一多肽链的蛋白质，三级结构是它的最高级结构，只有具有完整的三级结构，才具有全部的生物学功能

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，称为蛋白质的四级结构

变性原理

破坏次级键

不破坏共价键

温度：较高时导致蛋白质交联聚沉，凝固，不可逆

pH ：破坏盐键，影响解离，改变相互作用的性质

盐：活度，溶解度

脲：竞争氢键

知道蛋白质的非天然构象至少在以下三方面有重要作用：

1、蛋白质折叠和稳定性

2、蛋白质的跨膜运输

3、蛋白质的水解和更新

蛋白质一级结构决定三级结构

形成三级结构所需要的所有信息包含在一级结构中

结论：蛋白质的折叠不是随机尝试所有可能的构象直到遇到某个自由能最低的构象，而是沿着某些确定的途径进行的。蛋白质的天然构象未必是最低自由能的构象，而是动力学途径中

所能得到的稳定的构象。

蛋白质错误折叠产生淀粉样纤维，导致构象病

分子伴侣：在动物、植物、细菌内广泛分布和存在，其功能是介导其它蛋白质的折叠和装配，而本身却不是最终功能蛋白质分子的组成部分。

构象与构型有何区别

2．构象与构型有何区别？聚丙烯分子链中碳—碳单键是可以旋转的，通过单键的内旋转是否可以使全同立构聚丙烯变为间同立构聚丙烯？为什么？答：（1）区别：构象是由于单键的内旋转而产生的分子中原子在空间位置上的变化;构型则是分子中由化学键所固定的原子在空间的排列；构象的改变不需打破化学键，而构型的改变必须断裂化学键。（2）不能，碳-碳单键的旋转只能改变构象，却没有断裂化学键，所以不能改变构型，而全同立构聚丙烯与间同立构聚丙烯是不同的构型。 3.哪些参数可以表征高分子链的柔顺性？如何表征？答：（1）空间位阻参数（或称刚性因子），值愈大，柔顺性愈差；（2）特征比Cn，Cn值越小，链的柔顺性越好；（3）连段长度b，b值愈小，链愈柔顺。 2.什么叫内聚能密度？它与分子间作用力的关系如何？如何测定聚合物的内聚能密度？答：（1）内聚能密度：CED定义为单位体积凝聚体汽化时所需要的能量，单位：（2）内聚能密度在300以下的聚合物，分子间作用力主要是色散力；内聚能密度在400 以上的聚合物，分子链上有强的极性基团或者分子间能形成氢键；内聚能密度在 300-400之间的聚合物，分子间相互作用居中。测定方法：黏度法和溶胀度法，测定溶度参数的方法可用于测定内聚能密度 3.聚合物在不同条件下结晶时，可能得到哪几种主要的结晶形态及其形成条件？各种结晶形态的特征是什么？答：（1）可能得到的结晶形态：单晶、树枝晶、球晶、纤维状晶、串晶、柱晶、伸直链晶体；（2）形态特征：（括号中为形成条件）单晶（浓度<0.01%的聚合物溶液缓慢冷却）：分子链垂直于片晶平面排列，晶片厚度一般只有10nm左右；树枝晶（结晶温度较低或溶液浓度较大或分子量过大）：许多单晶片在特定方向上的择优生长与堆积形成树枝状；球晶（高聚物浓溶液或熔体冷却结晶时）：呈圆球状，在正交偏光显微镜下呈现特有的黑十字消光，有些出现同心环；纤维状晶（存在流动场）：晶体呈纤维状，长度大大超过高分子链的长度；串晶（溶液温度较低，边搅拌边结晶）：在电子显微镜下，串晶形如串珠；柱晶（高聚物熔体在应力作用下冷却结晶）：中心贯穿有伸直链晶体的扁球晶，呈柱状；伸直链晶体（高聚物在高温高压下结晶时)：高分子链伸展排列晶片厚度与分子链长度相当。

生物物理学发展史

生物物理学的发展史从16世纪末开始，人们就开展了生物物理现象的研究，直到20世纪40年代薛定谔（Schr?dinger）在都柏林大学关于“生命是什么”的讲演之前，可以算是生物物理学发展的早期。19世纪末叶，生理学家开始用物理概念如力学、流体力学、光学、电学及热力学的知识深入到生理学领域，这样就逐渐形成一个新的分支学科，许多人认为这就是最初的生物物理学。实际上物理学与生物学的结合很早以前就已经开始。例如克尔肖（Kircher）在17世纪描述过生物发光的现象；波莱利（Borrelli）在其所著《动物的运动》一书中利用力学原理分析了血液循环和鸟的飞行问题。18世纪伽伐尼（Galvani）通过青蛙神经由于接触两种金属引起肌肉收缩，从而发现了生物电现象。19世纪，梅那（Mayer）通过热、功和生理过程关系的研究建立了能量守恒定律。 20世纪40年代，《医学物理》介绍生物物理内容时,涉及面已相当广泛，包括听觉、色觉、肌肉、神经、皮肤等的结构与功能（电镜、荧光、X射线衍射、电、光电、电位、温度调节等技术），并报道了应用电子回旋加速器研究生物对象。著名的量子物理学家薛定谔专门作了“生命是什么”的报告中提出的几个观点，如负熵与生命现象的有序性、遗传物质的分子基础，生命现象与量子论的协调性等，以后陆续都被证明是极有预见性的观点，而且均得到证实。这有力地说明了近代物理学在推动生命科学发展中的作用。 20世纪50年代，物理学在各方面取得重大成就之后，物理学实验和理论的发展为生物物理学的诞生提供了实验技术和理论方法。例如，用X射线晶体衍射技术对核酸和蛋白质空间结构的研究开创了分子生物学的新纪元，将生命科学的许多分支都推进到分子水平，同时也把这些成就逐步扩大到细胞、组织、器官等，

蛋白质的空间结构

不同的.构成DNA分子的基本单位是脱氧核苷酸,许许多多脱氧核苷酸通过一定的化学键连接起来形成脱氧核苷酸链,每个DNA分子是由两条脱氧核苷酸链组成.DNA分子结构的特点是：①DNA分子的基本骨架是磷酸和脱氧核糖交替排列的两条主链；②两条主链是平行但反向,盘旋成的规则的双螺旋结构,一般是右手螺旋,排列于DNA分子的外侧；③两条链之间是通过碱基配对连接在一起,碱基与碱基间是通过氢键配对在一起的蛋白质的结构：（氨基酸-多肽-肽链-蛋白质）一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列,为多肽链. 氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 1．肽键蛋白质分子中的氨基酸之间是通过肽键相连的,—个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合,即形成肽键(酰胺键,图2-1-2). 2．肽与多肽链图2-1-2 肽与肽键氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽(peptide).由两个氨基酸缩合成的肽称为二肽,三个氨基酸缩合成三肽,以此类推.一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽,由十个以上氨基酸形成的肽被称为多肽(polypeptide)或多肽链. 氨基酸在形成肽链后,氨基酸的部分基团已参加肽键的形成,已经不是完整的氨基酸,称为氨基酸残基.肽键连接各氨基酸残基形成肽链的长链骨架,即…Cα-CO-NH-Cα…结构称为多肽主链.各氨基酸侧链基团称为多肽侧链.每个肽分子都有一个游离的α-NH2末端(称氨基末端或N端)和一个游离α-COOH末端(称羧基末端或C端).每条多肽链中氨基酸顺序编号从N端开始.书写某多肽的简式时,—般将N端书写在左侧端. (二)蛋白质分子的一级结构 1．蛋白质分子的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构.氨基酸排列顺序是由遗传信息决定的,氨基酸的排列顺序是决定蛋白质空间结构的基础,而蛋白质的空间结构则是实现其生物学功能的基础.1953年,英国生物化学家Fred Sanger报道了胰岛素(insulin)的一级结构,这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图2-1-3).同年,Watson与Crick发现DNA的双螺旋结构.生物化学由此迈向了一个更高层次——分子生物学时代. 图2-1-3 人胰岛索的一级结构 (三)蛋白质分子的空间结构蛋白质分子井非如一级结构那样是完全展开的“线状”,而是处于更高级的水平.天然蛋白质可折叠、盘曲成—定的空间结构(三维结构).蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系,这种空间结构称为构象.按不同层次,蛋白质的高级结构可分为二,三和四级结构. 1．蛋白质的二级结构多肽链主链中各原子在各局部的空间排布,即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构. (1)形成二级结构的基础——肽键平面：20世纪30年代末,Pauling L和Corey R开始对肽进行x线结晶衍射图研究,以探索蛋白质的精细结构.他们测定了分子中各原子间的标准键长和键角,发现肽单元(主链的-CαCN-)呈刚性平面(rigid plane),即肽键平面(图2-1-4). 图2-1-4 肽键平面和Cα“关节”示意图由于C-N键具有部分双键性质,因此C＝O和C—N均不能自由旋转.所以整个肽链的主链原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之间的单键可以旋转,N -Cα之间的旋转角为φ (phi),Cα-C之间的旋转角为ψ(psi).φ和ψ的大小就决定了Cα相邻两个肽键平面之间的相对位置关系,于是肽键平面就成为主链构象的结构基础.如每个氨基酸的ψ和φ已知,整个多肽链的主链构象就确定了. (2)蛋白质二级结构的基本形式：蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式. 1) α-螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,称为α-螺旋(图2-1-5).α-螺旋的特征是：①—般为右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升1圈的距离(螺距)为 3.6×0.15=0.54nm； = 3 \* GB3 ③螺旋圈之间通过肽键上的>C＝O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定；④影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质. 图2-1-5 α-螺旋示意图 2)β-折叠：为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构.两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层.β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行

生物物理学课后习题及答案详解-袁观宇编著

第一章 1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？答：因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质的含量计算为：每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量（g%）。（P1） 2.蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？答：蛋白质是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的重要组成部分。构成新陈代谢的所有化学反应，几乎都在蛋白质酶的催化下进行的，生命的运动以及生命活动所需物质的运输等都需要蛋白质来完成。蛋白质一般含有碳、氢、氧、氮、硫等元素，有些蛋白质还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌和钼等元素。氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点。（P1） 3.组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？答：组成蛋白质的氨基酸有20种。根据R的结构不同，氨基酸可分为四类，即脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸、杂环亚氨基酸。根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸，极性氨基酸又可分为极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸。（P5） 4.举例说明蛋白质的四级结构。答：蛋白质的四级结构含有两条或更多的肽链，这些肽链都成折叠的α-螺旋。它们相互挤在一起，并以弱键互相连接，形成一定的构象。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基通常由一条多肽链组成，有时含有两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。以血红蛋白为例：P11-12。 5、举例说明蛋白质的变构效应。蛋白质的变构效应：当某种小分子物质特异地与某种蛋白质结合后，能够引起该蛋白质的构象发生微妙而有规律的变化，从而使其活性发生变化，P13。血红蛋白（Hb）就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，运输氧的作用是通过它对O2的结合与脱结合来实现。Hb有两种能够互变的天然构象，一种为紧密型T，一种为松弛型R。T型对氧气亲和力低，不易于O2结合；R型则相反，它与O2的亲和力高，易于结合O2。 T型Hb分子的第一个亚基与O2结合后，即引起其构象开始变化，将构象变化的“信息”传递至第二个亚基，使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高，Hb分子的构象由T型转变成R型…这就微妙的完成了运送O2的功能。书P13最后两段，P14第一段 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？１、沉淀：向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质，也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质因其密度与形态各不相同而分开。 7.什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之一。（P15第一段）核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA。（P15第一段）

蛋白质的空间结构和功能

蛋白质的空间结构和功能 1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的? 答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象 2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境? 答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。 3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度。假定肽链是由100个残基构成。答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含 3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是：（100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm 4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5．①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性

医学生物物理学最终版

1、一级结构（Primary Structure):多聚体中组成单位的顺序排列。含义主要包括 1、链的数目； 2、每条链的起始和末端组分； 3、每条链中组分的数目、种类及其顺序； 4、链内或链间相互作用的性质、位置和数目。测定方法：1、生化方法：肽链的拆开、末段分析、氨基酸组成分析、多肽链降解、肽顺序分析 2、质谱技术（Mass Spectrometer)和色谱层析分析技术。 2、二级结构（Secondary Structure）是指多聚体分子主链（骨架）空间排布的规律性。测定方法：1、圆二色技术（Circular dichroism CD）、红外光谱（Infrared spectrum）和拉曼光谱（Raman spectrum ）技术。 3、水化作用 (Hydration)：离子或其他分子在水中将在其周围形成一个水层。笼形结构(cage structure)：疏水物质进入水后水分子将其包围同时外围水分子之间较容易互相以氢键结合而形成笼形结构。 4、能量共振转移（energy resonance transfer): 将分子视为一个正负电荷分离的偶极子，受激发后将以一定的频率振动，如果其附近有一个振动频率相同的另一分子存在，则通过这两个分子间的偶极－偶极相互作用，能量以非辐射的方式从前者转移给后者，这一现象称为～。 5、脂多形性（lipid polymorphism):不同的磷脂分子可形成不同的聚集态或不同的结构，称为“相”，同一磷脂分子在不同的条件下也可以形成不同的聚集态，这一性质称为脂多形性。 6、相分离（phase separation）：由两种磷脂组成的脂质体，当温度在两种磷脂的相变温度之间时，一种磷脂已经发生相变处于液晶态，另一种磷脂仍处于凝胶态，这种两相共存的现象称为相分离。 7、相变：（phase transition）:是指加热到一定稳定时脂双层结构突然发生变化，而脂双层仍然保留的现象。这一温度成为相变温度，温度以上成为液晶相，相变温度以下称为凝胶相。 8、协同运输（cotransport）：细胞利用离子顺其跨膜浓度梯度运输时释放的能：量同时使另一分子逆其跨膜浓度梯度运输。 9、被动运输（passive transport）：是指溶质从高浓度区域移动到一低浓度区域，最后消除两区域的浓度差，是以熵增加驱动的放能过程。这种转运方式称为被动运输。 10、主动运输（active transport）：主动运输是指物质逆浓度梯度，在载体的协助下，在能量的作用下运进或运出细胞膜的过程。Na+、K+和Ca2+等离子，都不能自由地通过磷脂双分子层，它们从低浓度一侧运输到高浓度一侧，需要载体蛋白的协助，同时还需要消耗细胞内化学反应所释放的能量。 11、易化扩散（facilitated diffusion）：在双层脂分子上存在一些特殊蛋白质能够大大增加融资的通透性，溶质也是从高浓度侧向低浓度侧运输，这种运输方式被称为易化扩散。这些蛋白质被称为运输蛋白。 12、离子通道（ion channel）：是细胞膜的脂双层中的一些特殊大分子蛋白质，其中央形成能通过离子的亲水性孔道，允许适当大小和适当电荷的离子通过。 13、长孔效应（longpore effect）：当一个离子从膜外进入孔道，要与孔道内的几个离子发生碰撞后才能通过孔道，这种现象称为长孔效应。 14、双电层（electrical double layer ）：细胞表面的固定电荷与吸附层电荷的净电荷总量与扩散层电荷的性质相反，数值相等，形成一个双电层。 15、自由基（ free radical FR ）：能独立存在的、具有不配对电子的原子、原子团、离子或分子。 16、基团频率（ group frequency ）：一些化学基团（官能团）的吸收总在一个较狭窄的特定频率范围内，是红外光谱的特征性。在红外光谱中该频率表现基团频率位移，即特征吸收峰。 17、infrared spectroscopy(红外光谱):以波长或波数为横坐标,以强度或其他随波长变化的性质为纵坐标所得到的反映红外射线与物质相互作用的谱图。 18、圆二色谱（circular dichroism spectrum, CD）：记录的是物质对紫外光与可见光波段左圆偏振光和右圆偏振光的吸收存在的差别与波长的关系，是分子中的吸收基团吸收电磁波能量引起物质电子能级跃迁，其波长范围包括近紫外区、远紫外区和真空紫外区。 19、圆二色性（activity of circular dichroism）：手性物质对左右圆偏振光的吸收度不同，导致出射时左右圆偏振光电场矢量的振幅不同，通过样品后的左右圆偏振光再次合成的光是椭圆偏振光，而不再是线性偏振光，这种现象称为~。 20、旋光性（activity of optical ratation）：左右圆偏振光在手性物中行进（旋转）速度不同，导致出射时的左右圆偏振光相对于入射光的偏振面旋转的角度不同，通过样品后的左右圆偏振光再次合成的光相对于入射光的偏振面旋转了一定的角度，称为~。 21、荧光(fluorescence)：受光激发的分子从第一激发单重态的最低振动能级回到基态所发出的辐射。寿命为10-8~ 10 -11s。由于是相同多重态之间的跃迁，几率较大，速度大，速率常数kf为106~109s-1。分子产生荧光必须具备的条件（1）具有合适的结构（2）具有一定的荧光量子产率。

构型和构象

构型和构象有机化学这门科学是以分子结构和性质之间的关系为基础的。分子结构至少应包括分子的构造，构型和构象，结构是一个广义的概念，有时还与“构造”一词混同泛用。构造是指分子中原子的互相联结方式和次序，即指具有一定分子式的物质，其分子中各原子成键的顺序和键性。构型是指具有一定构造的分子中各原子在空间的排列状况。构象是指在一定的条件下，由于单键的旋转而产生的分子中各原子（或原子团）在空间的不同排布形象。构型和构象虽然都是表述分子的立体模样或空间形象的概念，但两者不能并列，构象比构型更为精细。医学教|育网收集整理在室温下，分子的一种构象可以通过单键的“自由”旋转，变成另一种构象。一般地讲，分子的构型是不能通过单键的旋转而改变的，必须通过化学键的断裂和形成才能改变分子的构型。蛋白质在溶液中有两性电离现象。酸性溶液的电离物以阳离子存在，碱性电离物以阴离子存在。当达到某一PH值时，正负离子相等,静电荷为零。此时静电荷就是等电点PI..。核酶：核酶是具有催化功能的RNA 米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度一半时的底物浓度。比活力：是每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，该蛋白质的最低分子量为（）提示：亮氨酸和异亮氨酸的分子量均为131Da。解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸＝2．48％：1．65％＝1．5：1＝3：2。所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么： 1．65％＝2×(131—18)／蛋白质MW 蛋白质MW＝226／1．65％＝13697 答：此蛋白质最低分子量是13697。、实验测得T yr的pK1＝2.20，pK2＝9.11，pKR＝10.07，T yr的pI应为。(1996北医) 答案：5.66 考点：氨基酸等电点的计算解析：写出Tyr(酪氨酸)的电离式，可以看出其兼性离子两边的pK值分别是pK1、pK2与p KR无关，故其pI＝1〖〗2(pK1+pK2)＝1〖〗2(2.20+9.11)＝5.66 下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开()A.溴化氰 B.碘乙醇 C.2，4-二硝基氟苯D.三氯醋酸E.β-巯基乙醇。答案：E 考点：蛋白质序列测定中拆开二硫键的方法解析：拆开二硫键的方法有两类：过甲酸氧化法和巯基化合物还原法。后者常用的试剂为β-巯基乙醇、二硫苏糖醇。蛋白质和核酸对紫外光均有吸收，蛋白质的最大吸收波长为nm，核酸是nm(2000北医) 答案：280、260 考点：蛋白质、核酸的理化性质解析：蛋白质最大吸收峰是因其含有酪氨酸、色氨酸残基，核酸是因其嘌呤、嘧啶环中有共轭双键。用热水处理淀粉时,可溶的一部分为"直链淀粉",另一部分不能溶解的为"支链淀粉". 淀粉直链淀粉中葡萄糖以α-1,4糖苷键缩合而成.每个直链淀粉分子只有一个还原端基和一个非还原端基.遇碘显蓝紫色。分子量在10000-50000之间.碘与直链淀粉靠范德华力结合支链淀粉中葡萄糖主要以α-1,4糖苷键相连,少数以α-1,6糖苷键相连,所以支链淀粉具有很多分支.遇碘显紫色或紫红色.

生物物理学概述

生物物理学（ Biological Physics）是物理学与生物学相结合的一门交叉学科，是生命科学的重要分支学科和领域之一。生物物理学是应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。生物物理学旨在阐明生物在一定的空间、时间内有关物质、能量与信息的运动规律。 17世纪A.考伯提到发光生物荧火虫。 1786年L.伽伐尼研究了肌肉的静电性质。 1796年T.扬利用光的波动学说、色觉理论研究了眼的几何光学性质及心脏的液体动力学作用。H.von亥姆霍兹将能量守恒定律应用于生物系统，认为物质世界包括生命在内都可以归结为运动。他研究了肌肉收缩时热量的产生和神经脉冲的传导速度 E.H.杜布瓦－雷蒙德第一个制造出电流表并用以研究肌肉神经，1848年发现了休止电位及动作电位。 1895年W.C.伦琴发现了 X射线后，几乎立即应用到医学实践。 1899年K.皮尔逊在他写的《科学的文法》一书中首次提到：“作为物理定律的特异事例来研究生物现象的生物物理和生物物理学……”，并列举了当时研究的血液流体动力学、神经传导的电现象、表面张力和膜电位、发光与生物功能、以及机械应激、弹性、粘度、硬度与生物结构的关系等问题。 1910年A.V.希尔把电技术应用于神经生物学，并显示了神经纤维传递信息的特征是一连串匀速的电脉冲，脉冲是由膜内外电位差引起

的。 19世纪显微镜的应用导致细胞学说的创立。以后从简单显微镜发展出紫外、暗视野、荧光等多种特殊用途的显微镜。电子显微镜的发展则提供了生物超微结构的更多信息。应用早在1920年 X射线衍射技术就已列入蛋白质结构研究。W.T.阿斯特伯里用 X射线衍射技术研究毛发、丝和羊毛纤维结构、α-角蛋白的结构等，发现了由氨基酸残基链形成的蛋白质主链构象的α-螺旋空间结构；20世纪50年代J.D.沃森及F.H.C.克里克提出了遗传物质 DNA双螺旋互补的结构模型。 1944年的《医学物理》介绍生物物理内容时，涉及面已相当广泛，包括听觉、色觉、肌肉、神经、皮肤等的结构与功能(电镜、荧光、X 射线衍射、电、光电、电位、温度调节等技术)，并报道了应用电子回旋加速器研究生物对象。物理概念对生物物理发展影响较大的则是1943年E.薛定谔的讲演：“生命是什么”和N.威纳关于生物控制论的论点；前者用热力学和量子力学理论解释生命的本质引进了“负熵”概念，试图从一些新的途径来说明有机体的物质结构、生命活动的维持和延续、生物的遗传与变异等问题（见耗散结构和生物有序）。后者认为生物的控制过程，包含着信息的接收、变换、贮存和处理。他们论述了生命物质同样是物质世界的一个组成部分，既有它的特殊运动规律，也应该遵循物质运动的共同的一般规律。这就沟通了生物学和物理学两个领域。现已在生物的各个层次，以量子力学和统计力学

《生物物理学》考试大纲.doc

《生物物理学》考试大纲一、考试目的本考试是全日制生命信息物理学研究生的入学资格考试之专业基础课，各考生统一用汉语答题。根据考生参加本门考试的成绩和其他三门考试的成绩总分来选择参加第二轮，即复试的考生。二、考试的性质与范围本考试是测试考生的生物物理学基础理论知识的水平考试。考试范围包括本大纲规定的生物物理学基础知识以及生物物理实验方法。三、考试基本要求 1. 具备一定的生物物理方面基础知识。 2. 对研究生物系统的物理方法有较强的基本功。 3. 具备综合能力。四、考试形式本考试采取主观试题的形式，对于各部分内容分别出题考试，强调考生的生物物理基础知识以及运用物理方法与生物问题结合的能力。五、考试内容本考试包括两个部分：生物物理学基础知识以及生物物理实验方法。总分150分。 I. 生物物理学基础知识 1. 考试要求要求考生能够陈述与各种典型细胞活动（例如兴奋、吞噬、分泌、变形、粘附、迁移等）有关的生命过程，过程的特征，相关机制和分子基础。包括：蛋

白、核酸、脂等生物大分子及其组装的细胞膜、典型的离子通道、蛋白质机器等的模型、结构特征、能量特征和相互作用特征；物质的输运、信号的传导等细胞生理活动，以及过程中相关物理指标发生的变化，细胞局部微环境物理因素的影响等。 2. 题型 5~6道主观题，对生物物理学基础重点内容进行描述，耗时约120分钟。 II. 生物物理实验方法 1. 考试要求重点考察考生对目前比较重要的几种生物物理实验方法的物理原理、方法、特点、实验技术、应用的掌握程度。 2. 题型 3道主观题，对生物物理学实验方法的重点内容进行说明，耗时约60分钟。参考书目《生物物理学》，赵南明编，高等教育出版社，2000年07月。答题和计分要求考生用钢笔或圆珠笔做在答题卷上。《生物物理学》考试内容一览表

蛋白质空间结构

蛋白质结构与功能的关系 ――――蛋白质的一级结构一、蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。（一）蛋白质的一级结构决定其高级结构如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。（二）一级结构与功能的关系已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。几种氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。二、蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。（一）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的相似性决定了功能的相似性肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合，因为它们以血红素为辅基，并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主，形成空穴，为铁原子与氧结合创造了结构环境。（二）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的差异性决定了功能的不同肌红蛋白为单肽链蛋白质，而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，这样的空间结构差异决定了它们之间的功能的各自特性。

生物物理学发展史与分支

生物物理学的发展史17世纪A.考伯提到发光生物荧火虫。 1786年L.伽伐尼研究了肌肉的静电性质。 1796年T.扬利用光的波动学说、色觉理论研究了眼的几何光学性质及心脏的液体动力学作用。 H.von亥姆霍兹将能量守恒定律应用于生物系统，认为物质世界包括生命在内都可以归结为运动。他研究了肌肉收缩时热量的产生和神经脉冲的传导速度E.H.杜布瓦－雷蒙德第一个制造出电流表并用以研究肌肉神经，1848年发现了休止电位及动作电位。 1895年W.C.伦琴发现了 X射线后，几乎立即应用到医学实践。 1899年K.皮尔逊在他写的《科学的文法》一书中首次提到：“作为物理定律的特异事例来研究生物现象的生物物理和生物物理学……”，并列举了当时研究的血液流体动力学、神经传导的电现象、表面张力和膜电位、发光与生物功能、以及机械应激、弹性、粘度、硬度与生物结构的关系等问题。 1910年A.V.希尔把电技术应用于神经生物学，并显示了神经纤维传递信息的特征是一连串匀速的电脉冲，脉冲是由膜内外电位差引起的。 19世纪显微镜的应用导致细胞学说的创立。以后从简单显微镜发展出紫外、暗视野、荧光等多种特殊用途的显微镜。电子显微镜的发展则提供了生物超微结构的更多信息。早在1920年 X射线衍射技术就已列入蛋白质结构研究。W.T.阿斯特伯里用 X射线衍射技术研究毛发、丝和羊毛纤维结构、α-角蛋白的结构等，发现了由氨基酸残基链形成的蛋白质主链构象的α-螺旋空间结构；20世纪50年代J.D.沃森及F.H.C.克里克提出了遗传物质 DNA双螺旋互补的结构模型。1944年的《医学物理》介绍生物物理内容时，涉及面已相当广泛，包括听觉、色觉、肌肉、神经、皮肤等的结构与功能(电镜、荧光、X射线衍射、电、光电、电位、温度调节等技术)，并报道了应用电子回旋加速器研究生物对象。物理概念对生物物理发展影响较大的则是1943年E.薛定谔的讲演：“生命是什么”和N.威纳关于生物控制论的论点；前者用热力学和量子力学理论解释生命的本质引进了“负熵”概念，试图从一些新的途径来说明有机体的物质结构、生命活动的维持和延续、生物的遗传与变异等问题（见耗散结构和生物有序）。后者认为生物的控制过程，包含着信息的接收、变换、贮存和处理。他们论述了生命物质同样是物质世界的一个组成部分，既有它的特殊运动规律，也应该遵循物质运动的共同的一般规律。这就沟通了生物学和物理学两个领域。现已在生物的各个层次，以量子力学和统计力学的概念和方法进行微观和宏观的系统分析。生物物理学的分支生物物理学研究的内容十分广泛，涉及的问题则几乎包括生物学的所有基本问题。由于生物物理学是一门正在成长着的边缘学科，其具体内容和发展方向也在不断变化和完善，它和一些关系特别密切的学科（生化、生理等）的界限也不是很明确。现阶段，生物物理的研究领域主要有以下几个方面： 1、分子生物物理。分子生物物理是本学科中最基本、最重要的一个分支。它运用物理学的基本理论与技术研究生物大分子、小分子及分子聚集体的结构、动力学，相互作用和其生物学性质在功能过程中的变化，目的在于从分子水平阐述生命的基本过程，进而通过修饰、重建和改造生物分子，为实践服务。生物大分子及其复合物的空间结构与功能的关系是分子生物物理的核心问题。自从50

生物物理学提纲2015

生物力学一.基本概念 1生物力学：应用力学原理和方法对生物体中的力学问题定量研究的生物物理学分支。 2应力：受力物体截面上（△A）内力（△F）的集度，即单位面积上的内力。当△A趋于0时，为某一点的应力。 3应变：当材料在外力作用下发生形状的改变。 4应变率：应变的变化速率，即单位时间内增加或减少的应变；应变率是表征材料快速变形的一种度量，应变对时间的导数。 5本构方程：阐明应力、应变、应变率之间关系的方程式，它取决于物体的结构。 6生物力学研究基础：能量守恒、动量定律、质量守恒三定律并加上描写物性的本构方程。 7生物力学研究类型：固体生物力学流体生物力学运动生物力学（传统）组织与器官力学生物动力学生物热力学（现代） 8粘弹性：具有弹性固体的弹性和粘性液体的粘性 9泊松比：当细长物体被拉长时，同时会发生横向线度的相对缩短。实验表明横向的线应变与纵向线应变成正比，比例系数是材料的特征常数，称为泊松比。 10骨的弯曲与扭转：弯曲是连续变化的线应变的组合，扭转是连续变化的剪切应变的组合分布。二．简答题 1.简述生物力学的不同分类：固体生物力学流体生物力学运动生物力学（传统）组织与器官力学生物动力学生物热力学（现代） 2.简述应力的不同类型：同截面垂直的称为正应力，同截面相切的称为切应力。 3.弹性体和粘性体的本构方程：对于拉伸和压缩：Ee τ=；对于剪切变形： tan G G ταγ==；对于体积变形：Kv τ=。

其中，τ为应力，E 、G 、K 分别为杨氏模量（弹性模量）、刚性模量（剪切模量）和体积模量；e ，tan α和v 分别为线应变、切应变和体应变。粘性体的本构方程——牛顿粘度定律。粘性是物体形变时，内部反抗形变的摩擦力的表现，应力与应变率的最简单关系是二者成正比，切应变率公式为： /d dt τηγηγ? == 其中，η称为粘滞系数，简称粘度。上式称为牛顿粘滞性定律。 4.粘弹性的特征表现：松弛性滞后性蠕变性 5.骨受力（弯曲、扭转）应力-应变表现弯曲：显然，梁的内部应力很小。骨骼的层状结构十分巧妙，最外层为韧性很好的骨膜，再向里为密质骨、疏质骨、骨髓腔，充分地发挥了骨组织的力学效能。扭转：长度为l 的圆柱体在力矩作用下产生的扭转形变如图1。扭转圆柱体剪切应变沿径向的分布及沿轴向的分布如图2. 三．论述题（计算） 1.解释如图所示的拉伸应力与应变的关系曲线

生物物理学

生物技术学院课程论文课程名称：大学物理学号：222012********* 姓名：马平凡专业班级：明珠班成绩：教师签名：

物理学在生物上的应用——生物物理学摘要：生物物理学（ Biological Physics）是物理学与生物学相结合的一门交叉学科，是生命科学的重要分支学科和领域之一。生物物理学是应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。生物物理学旨在阐明生物在一定的空间、时间内有关物质、能量与信息的运动规律。关键词：物理学生物学交叉学科分支规律物理学和生物学互相促进，共同发展。物理学和生物学在两方面有联系：一方面，生物为物理提供了具有物理性质的生物系统，另一方面，物理为生物提供了解决问题的工具。生命科学是系统地阐述与生命特性有关的重大课题的科学。支配着无生命世界的物理定律同样也适用于生命世界，无须赋予生活物质一种神秘的活力。发展简史： 17世纪A.考伯提到发光生物萤火虫。 1786年L.伽伐尼研究了肌肉的静电性质。 1796年T.扬利用光的波动学说、色觉理论研究了眼的几何光学性质及心脏的液体动力学作用。 H.von亥姆霍兹将能量守恒定律应用于生物系统，认为物质世界包括生命在内都可以归结为运动。他研究了肌肉收缩时热量的产生和神经脉冲的传导速度E.H.杜布瓦－雷蒙德第一个制造出电流表并用以研究肌肉神经，1848年发现了休止电位及动作电位。 1895年W.C.伦琴发现了 X射线后，几乎立即应用到医学实践。 1899年K.皮尔逊在他写的《科学的文法》一书中首次提到：“作为物理定律的特异事例来研究生物现象的生物物理和生物物理学……”，并列举了当时研究的血液流体动力学、神经传导的电现象、表面张力和膜电位、发光与生物功能、以及机械应激、弹性、粘度、硬度与生物结构的关系等问题。

生物物理学

生物物理学一生物物理学的定义生物物理学（Biological Physics）是物理学与生物学相结合的一门交叉学科，是生命科学的重要分支学科和领域之一。生物物理学是应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。生物物理学旨在阐明生物在一定的空间、时间内有关物质、能量与信息的运动规律。关于生物物理学属于生物学的分支还是物理学的分支，一些生物学家认为他们研究生命现象时只是引入了物理学的理论和方法，属于生物学的一个分支。但有些物理学家认为，研究生命的物质运动，只是物理学研究对象由非生命物质扩展到生命物质。应该属于物理学的分支。不同研究领域的学者处于不同的角度，也就有了不同的定义二生物物理学的研究内容和现状 (一) 生物物理学的研究内容生物物理学研究的内容十分广泛，涉及的问题则几乎包括生物学的所有基本问题。由于生物物理学是一门正在成长着的边缘学科，其具体内容和发展方向也在不断变化和完善，它和一些关系特别密切的学科（生化、生理等）的界限也不是很明确。现阶段，生物物理的研究领域主要有以下几个方面： 1 分子生物物理。分子生物物理是本学科中最基本、最重要的一个分支。它运用物理学的基本理论与技术研究生物大分子、小分子及分子聚集体的结构、动力学，相互作用和其生物学性质在功能过程中的变化，目的在于从分子水平阐述生命的基本过程，进而通过修饰、重建和改造生物分子，为实践服务。生物大分子及其复合物的空间结构与功能的关系是分子生物物理的核心问题。自从50年代X射线衍射晶体分析法应用于核酸与蛋白质获得成功，奠定了分子生物学发展的基础，至今已有40余年历史。在这段时期中，有关结构的研究大体上经历了3个主要阶段：①晶体结构的研究；②溶液中生物分子构象的研究；③分子动力学的研究。分子构象随时间变化的动力学，分子问的特异相互作用，生物水的确切作用等是分子生物物理今后的重要课题。 2 膜与细胞生物物理。膜及细胞生物物理是仅次于分子生物物理的一个重要部分。要研究膜的结构与功能，细胞各种活动的分子机制；膜的动态认识，膜中脂类的作用，通道的结构及其启闭过程，受体结构及其与配体的特异作用，信息传递机制，电子传递链的组分结构及其运动与能量转换机制都是膜生物物理的重要课题。细胞生物物理目前研究的深度还不够，随着分子与膜生物物理的进展，细胞各种活动的分子机制也必将逐步阐明。 3 感官与神经生物物理。生命进化的漫长历程中出现了能对内、外环境作出反应的神经系统。神经系统连同有关的感觉器官在高等动物特别是在人体内已发展到了高度复杂的程度，其结构上的标志是出现了大脑皮层，功能上大脑是最有效的信息处理、存贮和决策机构。因此感官和脑的问题已经成为神经生物学注意的中心。研究的主要问题有：①离子通道； ②感受器生物物理；③神经递质及其受体；④神经通路和神经回路研究；⑤行为神经科学。这是生物物理最早发展，但仍很活跃的一个领域，特别应该指出的是目前“神经生物物理”受到极大重视，因为这是揭开人类认识、学习、记忆以至创造性活动的基础。

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖

浓度的共同生理功能。蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的