肽和氨基酸的吸收讲述

肽和氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程

γ-谷氨酰基循环

一、氨基酸的一般代谢（一）体内蛋白质的降解途径：

溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。

细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质

（二）氨基酸代谢库

ATP ADP+Pi

半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)

半胱氨酸甘氨酸

二肽酶

γ-谷氨酰环化转移酶

5-氧脯氨酸

γ-谷氨酰半胱氨酸

γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶

ATP

ADP+Pi

细胞外

γ-谷氨酰基转移酶

细胞膜

谷胱甘肽GSH

细胞内

H 2N COOH R

氨基酸

H 2NCH

COOH R

谷胱甘肽合成酶

COOH

CHNH 2CH 2CH 2C

CH COOH R

γ-谷氨酰氨基酸

5-氧脯氨酸酶

氨基酸

谷氨酸

（三）联合脱氨基作用1、转氨基作用

2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用

COOH | (CH2)2 |

HC-NH2 | COOH COOH | (CH2)2 |

C=O | COOH

COOH | (CH2)2 |

C=O | COOH

CH3

C=O

COOH

CH3

COOH

CH2

C=O

COOH

CH2

HC -NH2

COOH GPT GOT

谷氨酸

α-酮戊二酸

谷氨酸

α-酮戊二酸

丙氨酸

草酰乙酸

天冬氨酸

COOH | (CH2)2 |

HC-NH2 | COOH

联合脱氨基作用3、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基

4、非氧化脱氨作用

C O O H

(C H2)2

H C-N H2

C O O H

(C H2)2

C=O

C O O H

C H3

C=O

C O O H

H C-N H2

C O O H

转氨酶

谷氨酸

α-丙酮酸

α-氨氨酸

-酮戊二酸

谷氨

酸脱

氢酶

N A D+

+N H3+H+

+H2O

N A D H

苹果酸

腺苷酸代琥珀酸

次黄嘌呤核

苷酸(IMP)

腺苷酸代琥

珀酸合成酶

草酰乙酸

天冬氨酸

转

氨

酶

腺苷酸脱氨酶

H2O

NH3

延胡索酸

腺嘌呤

核苷酸

(AMP)

α-酮戊

二酸

氨

基

酸

L-谷氨酸

α-酮酸

转

氨

酶

（五）、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 α-酮酸可转变成糖及脂类化合物

二、氨的代谢（一）氨来源

1、氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨（主要来源）

2、肠道细菌腐败作用产生氨

RCH 2NH 2

RCHO+NH

胺氧化酶

蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨

尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨

CoA α-酮戊二酸糖

α-磷酸甘油

脂肪酸

脂肪

CO 磷酸丙糖

葡萄糖或糖原

3、肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺

（二）、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运 1、通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝

2、通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 ? 反应过程：

? 生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。（三）、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 1、Krebs 提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说

谷氨酰胺

谷氨酸 + NH 3

谷氨酰胺酶

H 2肌肉

血液

肝

谷氨酸+ NH 3

谷氨酰胺+H 2O

谷氨酰胺合成酶

ATP ADP+P i

谷氨酰胺酶

2、肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤

（1）NH3、CO2和ATP 缩合生成氨基甲酰磷酸（线粒体）

（2）氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸（线粒体）

（3）瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸（胞液）

CO 2 + NH 3 + H 2O + 2ATP

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ

（N-乙酰谷氨酸，Mg 2+

） O

H 2N- C- O ~ PO 32-+ 2ADP + Pi

氨基甲酰磷酸

鸟氨酸氨基甲酰转移酶

H 3PO 4

+ 氨基甲酰磷酸

NH 2

O O

~PO 3

COOH

NH 2

C O

瓜氨酸

2)3NH 2(CH 2)3CH

COOH

NH 2鸟氨酸

（4）精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸（胞液）

（5）精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸（胞液）

鸟氨酸循

精氨酸代琥珀酸合成

ATP

AMP+PPi

H 2O Mg 2+

天冬氨酸

精氨酸代琥珀酸

NH CH

COOH

NH 2

NH 2C O

瓜氨酸

(CH 2)3COOH

C H H 2N

CH 2

COOH NH (CH 2)3CH

COOH

NH 2

NH 2C

COOH C H CH 2COOH （限速酶）

精氨酸

延胡索酸

精氨酸代琥珀酸裂解酶

精氨酸代琥珀酸

COOH CH

CH HOOC +

NH (CH 2)3CH

COOH NH 2

NH 2C

NH (CH 2)3CH COOH

NH 2NH 2C N

COOH C H CH 2COOH

尿素

鸟氨酸

精氨酸

H 2O

（四）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒

血氨浓度升高称高氨血症( hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。

高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒 (ammonia poisoning)，也称肝昏迷。氨中毒的可能机制（肝昏迷）

三、个别氨基酸的代谢

1、含硫氨基酸代谢

体内含硫氨基酸：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸和胱氨酸 1）蛋氨酸代谢

蛋氨酸循环—SAM 的生成与作用

TAC ↓

能不足

α-酮戊二酸

谷氨酸

谷氨酰胺

NH 3

脑内 α-酮戊二酸↓

肌酸与磷酸肌酸

精氨酸

甘氨酸

鸟氨酸

胍乙酸

NH 2

NH HN (CH 2)3CHNH 2

COOH

CH 2NH 2COOH

NH 2(CH 2)3CHNH 2COOH

NH 2C NH NH CH 2COOH

S －腺苷蛋氨酸 S －腺苷同型半胱氨酸

NH 2NH HN CH 3CH 2COOH

NH ～NH HN CH 3CH 2COOH

ADP

ATP

C C N N C NH H 3C O H

H 2

H 2O

P 肌酸

磷酸肌酸

肌酸酐

转脒基酶

图9-13 肌酸代谢

肌酸激酶

肾

肝

肌肉

2）半胱氨酸和胱氨酸代谢半胱氨酸与胱氨酸互变

牛磺酸的生成

活性硫酸根的生成

C H 2-S H C H -N H 2 C O O H

Ｌ－半胱氨酸

H 2-S O 3H C H -N H 2 C O O H

磺基丙氨酸

C O 2 磺基丙氨酸脱羧酶

C H 2-S O 3H C H 2-N H 2

牛磺酸

脱巯基酶

C H 2 C -N H 2

C O O H α-氨基丙烯酸

C H 2-S H C H -N H 2

C O O H

半胱氨酸

C H 3

C =N H

C O O H

α-亚氨基丙酸

C H 3 C =O

C O O H

丙酮酸

N H 3

H 2O

[O ] H 24

S O 42- A T P P P i P P i

A M P -S O 3- 腺苷5′磷酰硫

酸

A T P A D P

A D P A O H H 2O 3P -O -O O

3S -O -P --C H 2

O H 3′-磷酸腺苷-5′-磷酰硫酸

H 2

肽的吸收机制

肽的吸收机制现已发现，寡肽和氨基酸存在两种相互独立的吸收转运机制。自由氨基酸通过刷状缘膜由特殊的氨基酸转运系统进入肠上皮细胞，寡肽则通过特殊的肽转运系统进行转运。肽转运系统位于小肠上皮细胞的刷状缘膜。已证明存在两种肽的转运载体，并对其进行了克隆表达。相对于氨基酸载体的专一性，肽载体对肽的氨基酸结构要求较小。下面对寡肽与游离氨基酸的吸收机制分别进行简要介绍： 1?游离氨基酸的吸收实验表明，游离氨基酸的吸收主要是一个耗能的主动吸收过程，主要存在以下2种吸收机制： (1)氨基酸吸收载体实验表明，小肠细胞膜上存在可以转运游离氨基酸的载体蛋白。游离氨基酸能够与载体蛋白以及Na+形成三联体，从而使氨基酸和Na+进入细胞内，此后Na+ 再借助钠泵排出细胞外，此过程是一个耗能的主动吸收过程。由于氨基酸结构的差异，主动转运氨基酸的载体也不相同。目前已知的载体至少有四种，即中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸与甘氨基酸载体。其中，中性氨基酸载体是主要载体。由于各种载体转运的氨基酸在结构上有一定的相似性，导致了当某些氨基酸共同使用同一载体的时候，它们在吸收过程中存在彼此相互竞争的关系。 (2)丫-谷氨酰基循环 Meister提出了关于氨基酸吸收的丫-谷氨酰基循环。他认为氨基酸吸收极其向细

胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的，其反应过程可以简单地分为两个阶段，即谷胱甘肽对氨基酸的转运和谷胱甘肽的再合成，并由此构成一个循环，也被称为Meister循环。目前已经发现，催化图中各种反应的酶在小肠粘膜细胞、肾小管细胞和脑组织中均广泛存在。其中，Y谷氨酰基转移酶位于细胞膜上，是催化这些反应的关键酶。其余的酶类则存在于细胞液中。值得指出的是，某些氨基酸例如脯氨酸，不能通过丫-谷氨酰基环转运入细胞，因此，不能排除其他转运过程的存在。 2?寡肽的吸收寡肽的吸收机制与游离氨基酸完全不同，其吸收是逆浓度进行的，可能通过以下 3种过程进入细胞： (1)主动转运是指细胞通过本身的耗能过程使肽分子逆浓度梯度作跨膜运动，即由膜的低浓度一侧移向高浓度一侧的过程。钙泵是肽分子进入细胞常用的主动转运之一，其需要的能量直接或间接地来自三磷酸腺苷的分解。这种转运方式在缺氧或添加代谢抑制剂的情况下可被抑制。 (2)具有pH依赖性的非耗能性Na+/H+交换转运系统在转运过程中，刷状缘顶端细胞的互转通道的活动产生质子运动的驱动力，从而驱动两个质子和一个肽分子穿过刷状缘膜，H+向细胞内的电化学质子梯度供能。寡肽以易化扩散方式进入细胞，引起细胞内pH值下降。随着细胞内pH的降低, Na+/H+交换转运系统被激活，在将细胞外的Na+转运细胞内的同时将细胞内的H+转

氨基酸和多肽在生活中的应用

氨基酸和多肽在生活中的应用一·食品氨基酸：氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类，豆类及豆制品。氨基酸可以用作食品添加剂来提高食物的营养价值;如红牛饮料中含有赖氨酸添加剂；可用于调味，谷氨酸具有鲜味，其钠盐就是味精。多肽：在普通的面包制作基础上添加一定数量的功能肽，可提高其营养价值并有防止面包老化（功能肽具有保湿性）；可作为乳蛋白的替代品，制成特殊的婴幼儿食品，能有效地减轻或消除儿童对乳蛋白的过敏反应，来促进宝宝的生长发育；还可作为调味剂，如阿巴斯甜，是一种低热量的食用调味剂。二·保健品氨基酸：如脑白金，瑞年氨基酸等中老年保健品，其中一些氨基酸，如精氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等具有缓解压力，避免沮丧及焦虑等状态的作用，有提高精力的作用。多肽：白蛋白多肽（AP）从卵清蛋白中分离提取的一组低聚肽。它具有调整人体免疫功能、提高血清蛋白含量、改善微循环，进而增强体质、提高防病能力的作用；大豆多肽是从大豆蛋白中分离出来的活性多肽，它具有降低胆固醇在体内重吸收，减少甘油三酯在体内合成，促进脂肪代谢等功能；由于食用多肽具有易被吸收利用的特点，所以，当体内因消耗过多的营养物质，致使体内出现内环境失调，各系统功能处于低效状态，感到疲劳，服用多肽就能迅速地使体内所缺乏的活性物质和营养得到补充，从而达到消除疲劳的目的。三·药品氨基酸：精氨酸注射液可用于肝昏迷的急救药，可由明胶水解并精制而成；甘氨酸与重氮化合物作用制成的一系列抗癌药物对胃癌等有显著功效；谷氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。多肽：多肽吸收快速，所以人们把多肽原料中间体作为药品和食品配方的原因，其目的是要加强药效，增强吸收率，可将平常人所食的营养物质，特别是钙等对人体有益的微量元素，吸附、粘贴、装载在本体上；多肽被人体吸收后，可在人体中起信使作用，它作为神经递质传递信息，指挥神经，发挥自身作用，维护人体神经的团队精神和整体效应。四·美容护肤氨基酸：一些氨基酸可以增加皮肤营养，改善皮肤问题，可用作护肤品；头部美容的有烫发剂【半肤氨酸（半胧氨酸是还原剂,它能使头发角蛋白的硫一硫键打开,使坚硬而弹性的头发变成柔软容易延伸的还原头发,做成卷曲或波浪形状后,再用氧化剂处理使其重新恢复硫一硫键,义变回天然头发）】、染发剂、护发剂、养发剂，多肽：可用作多肽护肤品，如表皮生长因子，成纤维细胞生长因子、抗菌肽，生物多肽护肤效果相较于传统护肤品高出许多（但也很贵。。。）。多肽在护肤品中的作用：激活细胞活性，修复受损细胞，促进新陈代谢，构成结缔组织的有机物质，帮助弹力蛋白、胶原蛋白的合成。

氨基酸、多肽及蛋白质类药物

氨基酸、多肽及蛋白质类药物山东药品食品职业学院张慧婧第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识一、蛋白质基本知识蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。蛋白质占人体重量的16%～20%，约达人体固体总量的45%，肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较高，如大豆中蛋白含量约为38%，而黄豆中高达40%；微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%～80%，干酵母中蛋白质含量也高达46．6%，病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。 1．生物催化作用作为生命体新陈代谢的催化剂——酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。 2．结构功能第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白，α-角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结构蛋白。丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。 3.运动收缩功能另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的两种主要成分。细菌的鞭毛或纤毛蛋白同样可以驱动细胞作相应的运动。 4.运输功能有些蛋白质具有运输功能，属于运载蛋白，它们能够结合并且运输特殊的分子。如脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起运输氧的功能，血液中的血清蛋白运输脂肪酸，β-脂蛋白运输脂类。许多营养物质（如葡萄糖、氨基酸等）的跨膜输送需要载体蛋白的协助，细胞色素类蛋白在线粒体和叶绿体中担负传递电子的功能。 5.代谢调节功能执行该功能的主要是激素类蛋白质，如胰岛素可以调节糖代谢。细胞对许多激素信号的响应通常由GTP结合蛋白（G蛋白）介导。 6.保护防御功能细胞因子、补体和抗体等是参与机体免疫防御和免疫保护最为直接和最为有效的功能分子，其化学本质大都为蛋白质，免疫细胞因子、补体和抗体等目前也已用于免疫性疾病和一些非免疫性疾病的预防和治疗。

氨基酸和肽类

第17章氨基酸和肽本章重点：介绍20种编码氨基酸的结构、分类和命名；氨基酸的两性电离和等电点；氧化脱氨、茚三酮反应、脱羧反应；肽的命名；肽键的结构及其与医药相关的生物活性肽。蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，在水解过程中，蛋白质分子逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段，直到最终成为氨基酸混合物。氨基酸(amino acid)是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，是蛋白质的基本组成成分；肽(peptide)是氨基酸分子间脱水后以肽键(peptide bond)相互结合的物质，除蛋白质部分水解可产生长短不一的各种肽段外，生物体内还有很多肽游离存在，它们具有各种特殊的生物学功能，在生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着重要的作用。本章主要介绍组成蛋白质的氨基酸结构、种类、性质。学完本章以后，你能否回答以下问题： 1．组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？ 2．何谓氨基酸的等电点？中性氨基酸的等电点是小于7、等于7、还是大于7？ 3．什么是肽单位？它有哪些基本特征？ 17．1氨基酸的结构、分类和命名 17．1．1 氨基酸的结构温习提示：羟基酸和羰基的结构。手性碳原子，D/L和R/S构型标记法。氨基酸是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物，根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为α-，β-，γ-，…，ω-氨基酸。 R CHC OOH R CHC H COOH R CHC H2CH2C OOH 2 NH2NH NH2 2 α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸目前在自然界中发现的氨基酸有数百种，但由天然蛋白质完全水解生成的氨基酸中只有20种，与核酸中的遗传密码相对应，用于在核糖体上进行多肽合成，这20种氨基酸称为编码氨基酸(coding amino acid)。它们在化学结构上具有共同点，即在羧基邻位α-碳原子上有一氨基，为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，羧基几乎完全以—COO-形式存在，大多数氨基主要以—NH3+形式存在，所以氨基酸分子是一偶极离子，一般以内盐形式存在，可用通式表示为： R C H C OO +NH 3 式中R代表侧链基团，不同的氨基酸只是侧链R基不同。20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的α-碳原子均为手性碳原子，都有旋光性。氨基酸的构型通常采用D/L标记法，有D-型和L -型两种异构体。以甘油醛为参考标准，

肽和氨基酸的吸收

肽和氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程 γ-谷氨酰基循环一、氨基酸的一般代谢（一）体内蛋白质的降解途径：溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质（二）氨基酸代谢库细胞外 CH H 2N COOH R 氨基酸

（三）联合脱氨基作用 1、转氨基作用 2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH CH 3 | C=O CH 3 | 2 | COOH COOH | CH 2 | C=O | COOH COOH | CH 2 | HC -NH 2 | COOH 谷氨酸 α-酮戊二酸谷氨酸 α-酮戊二酸丙氨酸草酰乙酸天冬氨酸 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH

多肽类药物

多肽类药物多肽和蛋白质类生物药物按药物的结构分类可分为：氨基酸及其衍生物类药物、多肽和蛋白质类药物、酶和辅酶类药物、核酸及其降解物和衍生物类药物、糖类药物、脂类药物、细胞生长因子和生物制品类药物。结构分析多肽的定性至少应包括氨基酸分析、序列分析及质谱分析。纯肽的氨基酸分析可提供该多肽的氨基酸组成和数量。序列分析则提供氨基酸残基的精确排列顺序。基于多种技术的质谱, 如快原子轰击、电喷雾、激光解吸, 经常用于提供多肽的相对分子量及其序列信息。肽谱是蛋白质或多肽通过酶解得到的肽片段经分离和分析所得到的“指纹图谱”。当多肽含有20 个以上的氨基酸残基时, 肽谱分析对多肽结构研究和特性鉴别具有重要意义。 2. 1 氨基酸分析用于氨基酸分析的水解方法主要是酸水解, 同时辅以碱水解。酸水解中使用最广泛的是盐酸(一般浓度为6mo l?L )。多肽于110 ℃真空或充氮的安瓿瓶内水解10～24 h, 然后除去盐酸。水解过程中氨基酸遭破坏的程度与保温时间有线性关系, 因此该氨基酸在多肽中的真实含量可通过以不同的保温时间对相应时间的样品中该氨基酸的含量作图, 用外推法求出。高氨基酸分析仪的使用使氨基酸的分析越来越准确, 如W aters 公司的氨基酸分析系统的检出限已达100 fmo l。 2. 2 序列分析氨基酸测序主要为化学法, 酶法也有一定的意义。化学法以Edman 降解法最为经典, 它对所有氨基酸残基具有普适性和近乎定量的高产率, 是近50年N 2端顺序分析技术的基础。

Edman机理的液相(旋转杯) 自动蛋白顺序分析仪在1967 年推出。近年来不断对其改进, 其灵敏度已达到可以对0. 1pmo l 的样品进行常规分析。 2. 3 质谱(mass spect romet ry,M S) 质谱以质量分析为基础, 可提供化合物的分子量以及一些结构信息。1980 年代以后发展了许多新的“软电离”技术, 使其在蛋白质多肽分析中的应用越来越广。目前应用较多的有原子轰击、电喷雾和基质辅助激光解吸质谱。质谱测序是对Edman 降解的一个很好补充, 它可对N 2端封闭的多肽进行测序; 并可以通过碰撞诱导断裂(C ID ) 得到部分至完全的序列信息后, 作出M S2肽谱, 这可对修饰的氨基酸残基定性, 并确证其位置。而且质谱技术与分离技术如HPLC、HPCE 直接相连可相互验证, 同时还可对混合肽进行测序。 2. 3. 1 快原子轰击质谱(fast atom bombardmen t2mass spect romet ry, FAB2M S)FAB2M S 克服了传统质谱中样品必须加热气化的限制, 可对热不稳定、难挥发的蛋白质多肽进行分析。与其他质谱技术相比, FAB2M S 更适合于小分子多肽的检测[6 ]。FAB2M S 测定肽的氨基酸序列具有用量少、方便和快速的优点。一些寡肽, 特别是人工合成的有保护基的寡肽在遇到N 2端封闭不宜用氨基酸序列仪测定其结构的情况下, 有可能用少量样品采用FAB2M S 直接获得寡肽的分子量和氨基酸序列。俞振培等[7 ]用FAB2M S 对7 个带有不同保护基的3～5 肽成功地进行了氨基酸序列研究。串联FAB2M S 将第一次轰击得到的分子离子进行再一次惰性原子轰击, 使肽链在不同部位断裂, 从而得到一组片段的质谱信息, 使多肽测序得以实现 2. 3. 2 电喷雾质谱(elect ro sp ray ion izat ion2massspect romet ry, ES I2M S) ES I2M S 由于可以产生多电荷峰, 与传统质谱相比扩大了检测的分子质量范围, 提高了灵敏度, 可以得到准确的分子量。ES I2M S 可分为正离子和负离子, 一般多肽和蛋白质的ES I2M S 分析总是以正离子方式进行。ES I2M S 的最大优势是可直接与HPLC、HPCE 联用,

肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质

肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。氨基酸的分子最小，蛋白质最大，两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。肽是精准的蛋白质片断，其分子只有纳米般大小，肠胃，血管及肌肤皆极容易吸收。二胜肽（简称二肽），就是由二个氨基酸组成的蛋白质片断。肽，一种有机化合物，由氨基酸脱水而成，含有羧基和氨基，是一种两性化合物。亦称“胜”。[1]肽，是精准的蛋白质片断，其分子只有纳米般大小，肠胃，血管及肌肤皆极容易吸收。肽，酰胺之一。它是由两个或多个氨基酸通过一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基结合而成。[2]一个氨基酸不能称为肽，也不能合成肽，必须是两个或两个以上氨基酸以肽键相连的化合物。两个氨基酸以肽键相连的化合物称为二肽；三个氨基酸以肽键相连的化合物称为三肽，以此类推，三十四个氨基酸以肽键相连的化合物称为三十四肽。肽是涉及生物体内多种细胞功能的生物活性物质。截止2003年9月，生物体内已发现几百种肽，是机体完成各种复杂的生理活性必不可少的参与者。所有细胞都能合成多肽物质，其功能活动也受多肽的调节。它涉及激素、神经、细胞生长和生殖各领域，其重要性在于调节体内各个系统器官和细胞。酶法多肽的生理和药理作用主要是激活体内有关酶系，促进中间代谢膜的通透性，或通过控制DNA转录或翻译而影响特异的蛋白合成，最终产生特定的生理效应或发挥其药理作用。肽优于氨基酸，一是较氨基酸吸收快速；二是以完整的形式被机体吸收；三是主动吸收（氨基酸属被动吸收）；四是低耗，与氨基酸比较，肽吸收具有低耗或不需消耗能量的特点，肽通过十二指肠吸收后，直接进入血液循环，将自身能量营养输送到人体各个部位；五是肽吸收较氨基酸，具有不饱和的特点；六是氨基酸只有20种，功能可数，而肽以氨基酸为底物，可合成上百上千种。[3] 肽是一种链状的氨基酸聚合物胜肽是属于降解的小分子胶原蛋白，含氨基酸基团，属于原料类产品。胜肽也是人体中原本就存在的成分，是一种氨基酸形成的链状结构。我们所熟悉的蛋白质，就是一种多胜肽链。。因氨基酸的组份和顺序各不相同而组成不同的肽。由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，以此类推,有9个氨基酸组成的化合物称为"九肽",由多个氨基酸(一般为50个，也有称100个的)组成的肽则称为多肽，组成多肽的氨基酸单元称为“氨基酸残基”。肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连。

生物活性肽的吸收

生物活性肽的吸收传统观点认为 ,蛋白质是一类种族特异性很强的大分子 ,在体内需经完全消化吸收为氨基酸才可以被吸收。研究认为 ,蛋白质在肠道中并非全部被水解为氨基酸 ,有很大一部分为小肽 (一般认为是二肽、三肽 ) , 几乎所有三肽以上的寡肽经小肠黏膜刷状缘肽酶水解后,以自由氨基的形式吸收和转运。目前的研究认为,小肽比多肽、L 型比D 型、中性比酸碱性肽更易吸收。二肽和三肽能被完整的吸收, 但三肽以上的寡肽是否能被完整吸收还存在着争议。肽的构型在运转过程中起决定性作用；肽的运转只能以小的二肽和三肽的形式进行；肽的氨基酸组成也影响其吸收；氨基酸位于N 端还是C端也是影响肽吸收的一个重要因素。当赖氨酸位于N端与组氨酸构成二肽时, 要比它位于C 端吸收快,而它在C 端与谷氨酸构成二肽时, 吸收速度更迅速。消化道可以完整的吸收小肽, 小肠内存在一个寡肽的吸收通道, 因此生物活性肽可以直接吸收,从而发挥生物学作用。肠细胞对游离氨基酸的主动转运存在中性、碱性、酸性氨基酸和亚氨基酸4 类系统。游离氨基酸的逆梯度转运,依靠不同的钠离子泵转运系统而进行。而小肽的吸收与其完全不同,小肽的吸收是逆梯度的,其转运系统可能有以下3种: 1) 依赖氢离子浓度或钙离子浓度的主动转运过程,需要消耗ATP (三磷酸腺苷) 。这种转运方式在缺氧或添加代谢抑制剂的情况下被抑制。 2) 具有pH依赖性的非耗能性钠、氢离子交换系统。 3) 谷胱甘肽( GSH) 转运系统。由于谷胱甘肽在生物膜内具有抗氧化作用,因而GSH 转运系统可能具有特殊的生理意义。总之,小肽与游离氨基酸相比,其吸收机制不同,小肽的吸收主要依赖于H+ 或Ca2 + 转运体系,转运具有耗能低、转运速度快、载体不易饱和等优点;游离氨基酸主要依赖Na + 转运体系,吸收慢,载体易饱和,吸收时耗能大。因此小肽的吸收速度大于相应游离氨基酸。而且肽的吸收避免了氨基酸之间的吸收竞争，肽的吸收机制优于氨基酸,而且营养作用强于游离氨基酸。小肽与游离氨基酸在动物体内具有相互独立的吸收机制，二者互不干扰。

多肽氨基酸知识

（一）基本氨基酸组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸共15种。侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。侧链含硫原子：Cys, Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。酪氨酸是合成甲状腺素的原料。 3.杂环氨基酸包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。 B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。基本氨基酸也可按侧链极性分类：非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu （二）不常见的蛋白质氨基酸某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。（三）非蛋白质氨基酸自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。二、氨基酸的性质（一）物理性质 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙MI中。除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原

生物活性肽口服有效吗.

生物活性肽口服有效吗？非常地令人失望，对于绝大多数生物活性肽来说，答案是否定的。我们知道，如果想把蛋白质和肽口服后，经由胃肠道吸收进人体，就必须通过消化道“酶障”和“膜障”这两道关才行。那就让我们先来看一下消化道的“酶障”吧。只要翻开任何一本普通的《生物化学》教科书，找到《蛋白质》这一章，就会明明白白地看到，我们每天吃的蛋白质，在胃和小肠里先被蛋白酶水解成长短不一的多肽，然后再被肽酶水解成氨基酸而被肠粘膜细胞吸收（有时小片段的肽也能被肠粘膜细胞吸收，那么它们将在细胞内被肽酶进一步分解成氨基酸），这些蛋白酶和肽酶就构成了消化道的“酶障”。下表列出了胃肠道内消化蛋白质和肽的主要酶，由此可以看到，经过各种作用机制迥异的酶彻底消化，一般来说,蛋白质和肽是很难〝逃脱漏网〞的，最终大多变成游离氨基酸。在上述酶当中，胃里的胃蛋白酶和小肠里的胰蛋白酶与糜蛋白酶因活性最强，对蛋白质和肽的消化降解最剧烈，而堪称消化酶"三巨头"。所以在药理研究的肽稳定性考核中，这三个酶是重要指标。

接下来，我们再谈一下“膜障”。自然界绝大多数蛋白质和大分子肽对于我们人类来说都是异种蛋白，如果不经过消化分解直接进入人体，就会引起严重的过敏反应，甚至有生命危险。所以消化道粘膜上皮对于这些大分子物质几乎是难以通透的，确保把食物中所有异种蛋白和多肽挡在体外，这层不通透性的粘膜上皮就构成了消化道的“膜障”，它其实是人体的一种重要的保护机制。那么，临床上的多肽药物是如何使用的呢？原来为了保证多肽药物不被消化、分解，而是原样进入体内，绝大多数多肽药物是被注射到血液中，而不是口服的。少数多肽药物是口服的，但是人们必须设法（例如，加上载体保护起来）让它们不被消化酶分解，并能被细胞吸收。由此可见，活性肽只有以原样被人体完整吸收才可能发挥其功能，才算是“口服功能肽”。而如果口服后在胃肠道被消化成单个氨基酸才被人体吸收，就完全丧失了生物活性，只起到补充氨基酸的营养作用，只能算“口服营养肽”而非功能肽。所以, 生物学经典理论认为，口服蛋白质和肽仅仅发挥营养作用，经过消化吸收后给人体补充了氨基酸营养而已。

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质的理化性质及应用

食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质主要内容 1概述 2蛋白质的理化性质 3蛋白质的食品加工学特性 4食品中常见的蛋白质 1概述 1.1氨基酸基本的理化性质一、基本物理学性质包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一）溶解性质根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。

（二）氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。（三）氨基酸的光学性质氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。二、基本化学性质关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。三、重要的分析鉴定反应（一）与茚三酮的反应（略）

肽在人体中的代谢过程

过去的观点认为,蛋白质进入机体后,在消化道一系列消化酶的作用下,依次被分解为多肽、寡肽,最终分解为游离氨基酸。机体对蛋白质的吸收只能以游离氨基酸的形式进行。Cohnheim 在1901年发现了小肠黏膜具有肽酶活性;1953年Agor首先观察到肠道能完整地吸收转运双苷肽;1960年, Smith和Neway通过试验证实了甘氨酸二肽(Gly-Gly)可以被完整地转运吸收,从而为消化道可以吸收肽提供了有力的证据。随后的一些试验也证实了消化道可以完整吸收小肽,但是由于对肽吸收的生理和营养意义认识不充分,直至1970年前后,肽可以被完整吸收也未成为被普遍接受的观念。 1971年Adib喂饲小鼠双苷肽后,用同位素示踪法在血浆中检测到了这些肽。1989年Webb 等的研究表明,蛋白质降解产物大部分是二或三个氨基酸残基组成的寡肽,它们们能以完整形式被吸收进人循环系统。经过深入研究发现,在小肠存在一个寡肽吸收通道,并且1984年Ara 等在小肠黏膜上发现了小肽载体;1994年Fi等克隆了寡肽的型载体;19996年Adibi克隆了小肠的型载体。随着寡肽的I型和型载体分别被克隆成功,寡肽能被完整吸收的观点才逐渐为人们所接受。科学研究发现,蛋白质在肽形式下极具活性,小分子的二肽和三肽具有比单一氨基酸更易吸收

的特点。它们们可不经消化被人体直接吸收,吸收率提2~2.5倍。外源性肽在消化道内直接进入血液只需几分钟至十几分钟的时间就可完成,它的吸收利用程度几乎可达到100%。这表明肽的生物效价和营养价值均比游离氨基酸要高。而且肽在微量的状态下,就能作用大”。肽的消化吸收及转运由于唾液中不含有可以水解蛋白质和多肽中肽键的酶,故多肽的吸收自胃中开始,但主要在小肠中进行。在胃中消化所需的酶为胃蛋白酶,它是由胃黏膜主细胞合成并分泌的胃蛋白酶原经胃酸激活而生成的。胃蛋白酶也能够激活胃蛋白酶原,从而使之转化为胃蛋白酶。该酶对肽键作用的特异性较差,主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸及亮氨酸等残基组成的肽键。蛋白质经胃蛋白酶作用后,主要分解成多肽及少量的游离氨基酸。食物在胃中停留较短时间后便进入小肠,因此在胃中的消化很不完全。进入小肠后,多肽在胰液及肠黏膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶的共同作用下,进一步水解为寡肽或者游离氨基酸。小肠中蛋白质和多肽的消化主要依靠胰酶来完成,它们基本上可分为两类,即可以水解肽链内部一些肽键的内肽酶( endopeptidase)和从肽链羧基末端逐个水解掉氨基酸残基的外肽酶( exopeptidase)。这些酶对不同氨基酸组成的肽键有一定的专一性。此外,小肠黏膜细胞的刷状缘及胞液中存在的一些寡肽酶( oligopeptidase),如氨基肽酶( aminopeptidase)等也可对多肽的不完全水解产物进行进一步的消化。因此,小肠是多肽消化的主要部位。肽吸收的阻碍消化道对肽吸收的阻碍作用当肽和蛋白质经口腔进入胃肠道,在达到吸收细胞表面之前,消化道对肽的吸收有多重的阻碍作用。肠腔内表面的黏液层以及消化道酶系的降解作用是肽吸收的最大阻得。

氨基酸、多肽与蛋白质

第十四章氨基酸、多肽与蛋白质 14.2 写出下列氨基酸分别与过量盐酸或过量氢氧化钠水溶液作用的产物。 a. 脯氨酸 b. 酪氨酸 c. 丝氨酸 d. 天门冬氨酸答案： N H 2 COOH N COO － HO CH 2CHCOOH b. a. O － CH 2CHCO O － c. CH 2-CH-COOH OH + NH 3CH 2-CH-COO － OH 2 d.HOOC-CH 2-CH-COOH + NH 3 － OOC-CH 2-CH-COO － NH 2 + + NH 3 NH 2 14.3 用简单化学方法鉴别下列各组化合物： a.CH 3CHCOOH N H 2 H 2NCH 2CH 2COOH N H 2 b. 苏氨酸丝氨酸 c. 乳酸丙氨酸答案： a. CH 3CHCOOH NH 2 (A)H 2NCH 2CH 2COOH (B) NH 2 (C) A B C A B b. OH NH 2 NH 2 苏氨酸 H 3CCH-CHCOOH 丝氨酸 HOCH 2CHCOOH I 2/NaOH CHI 3 无变化 c. 乳酸H 3CCHCOOH OH 丙氨酸 H 3CCHCOOH NH 2 茚三酮显色不显色 14.4 写出下列各氨基酸在指定的PH 介质中的主要存在形式。 a. 缬氨酸在PH 为8时 b. 赖氨酸在PH 为10时 c. 丝氨酸在PH 为1时 d. 谷氨酸在PH 为3时答案： (CH 3)2CHCH(NH 2)COOH (CH 3)2CHCH(NH 2)COO －H 2N(CH 2)4CH(NH 2)COOH H 2N(CH 2)4CHCOO － NH 2 IP 5.96PH=8时主要存在形式 b. 赖氨酸 IP 9.74 PH=10时 a. 缬氨酸 CH 2-CHCOOH CH 2-CHCOOH OH N H 2 OH N H 3 c. 丝氨酸 IP 5.68 PH=1时 + HOOC(CH 2)2CHCOOH HOOC(CH 2)2CHCOOH NH 2 d.. 谷氨酸 IP 3.22 PH=3时 NH 3 + 14.5 写出下列反应的主要产物

鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢_一_孙玉明

孙玉明于雷宋效飞鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢 (一) (山东升索渔用饲料研究中心，山东烟台 265500) 动物通过获取饲料中的蛋白和氨基酸实现机体的生长和组织的稳态，在消化道内的氮源营养以短链小肽和氨基酸的形式被吸收[1]。动物发育早期，小肠结构和功能的完善较为迅速，鱼类在5d 内即可完成小肠形态的复杂化和部分功能的发展，如肠的扭曲、杯状细胞的发育以及消化酶的大量出现，以尽快地适应内源营养向外源营养的转变[2～6]。其中小肠黏膜细胞发挥了重要的生理学功能，包括消化和吸收营养分解物质、构成防止异物进入的物理屏障以及形成进出上皮细胞的水分子流和电解质浓度梯度等[7]，而二肽、三肽和游离氨基酸的吸收是通过各自肠上皮刷状缘膜上的H +-依赖型肽转运载体和多种氨基酸转运载体来实现的[8]。在哺乳动物中已经发现15种以上的氨基酸转运系统，而肽的转运主要是依赖pH 非耗能性的Na +/H +泵转运载体蛋白PepT1和PepT2系统，与游离氨基酸跨膜转运系统有着本质区别[9]，其中PepT1蛋白主要在小肠内大量表达[10]，PepT2主要在肾脏表达[11]，而氨基酸转运载体分布更为广泛，几乎遍布在机体的任何组织细胞中，发挥其不同的生物学功能。鱼类同哺乳动物一样，其肠上皮也应存在着类似的氮源营养转运载体，但是近年来还未见对鱼类肠内氨基酸载体蛋白研究方面的报道，而对肽转运载体P ep T1及其转运机制的研究较多。文章综述了近年来鱼类肠道对肽及氨基酸吸收代谢的研究情况，以期从营养生理角度来揭示鱼类对氮源物质的吸收利用特点，为科学配制仔稚鱼饲料配方提供新的思路。通讯作者：孙玉明。收稿日期：2015-4-15。摘要营养物质在肠内被分解成肽和氨基酸后，通过不同的吸收途径进入肠上皮细胞，然后进入血液供机体的蛋白合成或产能需要，研究者在鱼类中已经发现肽载体蛋白并对其分子结构进行了分析，对其转运特性和调控因素进行了一些研究，而氨基酸载体的研究还是空白，只是通过同位素示踪技术对小肠的吸收动力学进行过研究。文章综述了近年来鱼类小肠对肽及游离氨基酸吸收方面的研究，旨在为研究饲料配方的平衡性或者进行小肠营养生理方面的研究提供参考和思路。关键词肽；游离氨基酸；同位素示踪；刷状缘中图分类号： S968.1 文献标识码：A 文章编号：1006-6314(2015)06-0031-05

关于肽的知识

什么是肽肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。氨基酸的分子最小，蛋白质最大，两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。肽是精准的蛋白质片断，其分子只有纳米般大小，肠胃、血管及肌肤皆极容易吸收。二胜肽（简称二肽），就是由二个氨基酸组成的蛋白质片断。肽的概念肽，一种有机化合物，由氨基酸脱水而成，含有羧基和氨基，是一种两性化合物。亦称“胜”。[1] 肽，是精准的蛋白质片断，其分子只有纳米般大小，肠胃，血管及肌肤皆极容易吸收。肽，酰胺之一。它是由两个或多个氨基酸通过一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基结合而成。[2]一个氨基酸不能称为肽，也不能合成肽，必须是两个或两个以上氨基酸以肽键相连的化合物。两个氨基酸以肽键相连的化合物称为二肽；三个氨基酸以肽键相连的化合物称为三肽，以此类推，三十四个氨基酸以肽键相连的化合物称为三十四肽。肽是涉及生物体内多种细胞功能的生物活性物质。截止2003年9月，生物体内已发现几百种肽，是机体完成各种复杂的生理活性必不可少的参与者。所有细胞都能合成多肽物质，其功能活动也受多肽的调节。它涉及激素、神经、细胞生长和生殖各领域，其重要性在于调节体内各个系统器官和细胞。酶法多肽的生理和药理作用主要是激活体内有关酶系，促进中间代谢膜的通透性，或通过控制DNA转录或翻译而影响特异的蛋白合成，最终产生特定的生理效应或发挥其药理作用。肽优于氨基酸，一是较氨基酸吸收快速；二是以完整的形式

被机体吸收；三是主动吸收（氨基酸属被动吸收）；四是低耗，与氨基酸比较，肽吸收具有低耗或不需消耗能量的特点，肽通过十二指肠吸收后，直接进入血液循环，将自身能量营养输送到人体各个部位；五是肽吸收较氨基酸，具有不饱和的特点；六是氨基酸只有20种，功能可数，而肽以氨基酸为底物，可合成上百上千种。[3] 肽是一种链状的氨基酸聚合物胜肽是属于降解的小分子胶原蛋白，含氨基酸基团，属于原料类产品。胜肽也是人体中原本就存在的成分，是一种氨基酸形成的链状结构。我们所熟悉的蛋白质，就是一种多胜肽链。。因氨基酸的组份和顺序各不相同而组成不同的肽。由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，以此类推,有9个氨基酸组成的化合物称为"九肽",由多个氨基酸(一般为50个，也有称100个的)组成的肽则称为多肽，组成多肽的氨基酸单元称为“氨基酸残基”。肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连。分类 [4]常见的有二肽（Dipeptide），三肽（Tripeptide），甚至多肽（Polypeptide）等，而2~20胜肽属于寡肽（Oligo-peptide），20~50肽属于多肽，通常十肽以下者较具医药及商业实用性。水解法肽可由膳食蛋白质（Dietary protein）通过化学方法水解出来，也可以人工方法取得．系由两个或以上的氨基酸（Amino acids）聚合所构成，在细胞生理及代谢功能的调节上甚为重要。肽大多性质不稳定，长期贮存宜防潮，放在4℃以下的地方。肽的种类

第五章氨基酸、肽和蛋白质

第五章氨基酸、肽和蛋白质 5．1 概述蛋白质是生物体的重要组成部分，在生物体系中起着核心作用，占活细胞干重的50％左右。虽然有关细胞的进化和生物组织信息存在于DNA中，但是维持细胞和生物体生命的化学和生物化学过程全部是由酶来完成。众所周知，每一种酶在细胞中是高度专一的催化一种生物化学反应，酶是具有催化功能的蛋白质。此外，有的蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白和弹性蛋白等，在细胞和复杂的生物体中作为结构单元，对于细胞的结构和功能起着重要作用。蛋白质之所以具有多种功能，这是与蛋白质的化学组成和结构有关。许多种蛋白质已经从生物材料中分离提纯，其相对分子质量大约在5000到几百万之间。蛋白质由50％--55％C、6％--7％H。20％--23％O、12％--19％N和0．2％--3％S等元素构成，有些蛋白质分子还含有铁、碘、磷或锌。蛋白质完全水解的产物是o—氨基酸，它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由20种不同氨基酸组成的生物大分子。蛋白质分于中的氨基酸残基靠酰胺键连接，形成含多达几百个氨基酸残基的多肽链。酰胺键的C--N键具有部分双键性质，不同于多糖和核酸中的醚键与磷酸二酯键，因此蛋白质的结构非常复杂，这些特定的空间构象赋予蛋白质特殊的生物功能和特性。根据蛋白质的分子组成，蛋白质可以分为两类：一类是分子中仅含有氨基酸(即细胞中未被酶修饰的蛋白质)的简单蛋白(homoprotein)；另一类是由氨基酸和其他非蛋白质化合物组成(即经酶修饰的蛋白质)的结合蛋白(conjugated protein)，又称杂蛋白(heteroprotein)。结合蛋白中的非蛋白质组分统称为辅基(prostheticgroup)。根据辅基的化学性质不同，可以分为核蛋白(核糖体和病毒)、脂蛋白(蛋黄蛋白、一些血浆蛋白)、糖蛋白(卵清蛋白、x—酪蛋白)、磷蛋白(e—和9—酪蛋白、激酶、磷酸化酶)和金属蛋白(血红蛋白、肌红蛋白和几种酶)。其中糖蛋白和磷蛋白是蛋白质以共价键分别与糖类和磷酸基团连接，而其他的蛋白质则是蛋白质通过非共价键与核酸、脂类和金属离子形成复合物。每一种蛋白质都有其特定的三维结构。因此，也可按照蛋白质的结构分为纤维蛋白和球蛋白。纤维蛋白是由线形多肽链组成，构成生物组织的纤维部分，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白和原肌球蛋白都属于这类蛋白质。球蛋白是一条或几条多肽链靠自身折叠而形成球形或椭圆结构。此外，肌动蛋白和血纤维蛋白等纤维蛋白分子是小球状蛋白的线性聚集结构。大多数酶都属于球蛋白，纤维蛋白总是起着结构蛋白的作用。蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，而二级结构和三级结构则与多肽链的三维结构有关，四级结构表示多肽链的几何排列，这些肽链间大多是通过非共价键连

小分子肽和蛋白质的区别

今年来，科学家研究发现，小分子肽作为蛋白质的功能活性片段，不仅比蛋白质的营养价值高，能提供人体生长、发育所需要的营养物质，而且具有许多蛋白质所不具备的特殊的生理活性。一、小分子肽与蛋白质的区别（1）小分子肽易吸收、无抗原性。蛋白质是具有高度种属特异性的大分子，不易吸收，必须经过消化过程分解为氨基酸或小肽才能吸收。目前的研究认为，小肽能以完整形式被吸收进入循环系统时，没有任何废物及代谢物，能被人体全部利用。（2）小分子肽生物活性极强，作用范围广。小分子肽的生物活性高，在极其微量的情况下，也能发挥其独特的生理作用。小分子生物活性肽具有传递生理信息、调节生理功能的作用，维持着人体正常的生理活动。（3）小分子肽结构易于修饰和重新合成。由于小分子肽的结构相对于蛋白质而言要简单得多，因此小分子活性肽结构易于改造修饰，人工合成成本较低、这些特点为多肽药物的开发提供了广阔的前景。（4）小分子肽不会引起营养过剩。从营养上讲，小分子肽的营养优于蛋白质，蛋白质只有分解成小肽才能被吸收。过量摄入蛋白质会有一定副作用，因为蛋白质在人体内的分解产物较多，其中氨、酮酸及尿素等对人体会产生副作用，不仅增加肝脏负担，还容易引起消化不良，影响肾脏功能。而小分子肽摄入后不但不会引起营养过剩，而且还可以调节人体的营养平衡。二、小分子肽与氨基酸的区别蛋白质被摄入人体后，经过分解主要以氨基酸和小肽的形式被小肠吸收利用。小分子肽与氨基酸的区别主要表现下。（1）小分子肽的吸收代谢速度比游离氨基酸块，并且人体内利用小分子肽合成蛋白质的概念比氨基酸的利用率高约25%。（2）小分子肽与氨基酸吸收机制完全不同。小分子肽吸收具有转运速度快、耗能低、载体不易饱和、无竞争性和抑制性等特点。（3）人体能够吸收和利用的氨基酸只有20种。但是，不同种类不同数量的氨基酸，通过排列组合则可以构筑成百上千种小分子肽。这些小分子肽可以发挥各种各样的生物学作用。（4）小分子肽具有氨基酸不可比拟的生理功能，他直接介入血、脑和神经细胞、肌肉细胞、生殖细胞、内分泌细胞和皮肤细胞的新陈代谢，而且参与调节机体的各项生理功能。