生化名词解释与问答题(重点版)

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名词解释&问答题

第一章.蛋白质的结构与功能

结构域(domain):指一些较大蛋白质分子,其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。

等电点(isoelectric point):PI氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,这时溶液的pH为等电点。

蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

第二章.核酸的结构与功能

Tm值:DNA热变性过程中,紫外光吸收值增加达到最大值的一半时所对应的温度,Tm时,核酸分子内一半的双链结构被解开。

基因:具有遗传效应的DNA片段。

第三章.酶与维生素

酶的竞争性抑制(competitive inhibition) :抑制剂与酶底物结构相似,抑制剂与底物争夺活性中心,从而阻碍酶-底物复合物形成的抑制作用。

酶原:有些酶在细胞内合成或出分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下,这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性,这种无活性酶的前体称作酶原。

同工酶:具有相同催化功能而蛋白质的分子结构、理化性质和免疫学活性各不相同的一组酶。Km值:米氏常数,数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

1.酶的特征性常数是什么?简述Km和Vm的意义

酶的特征性常数是米氏常数Km。Km是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

Km=(k1+k2)/k1

(1)Km的意义:

①Km值等于酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。

②当k2≥k3时(ES解离≥ES分解生成产物时)→Km代表酶对底物的亲和力。且Km越

小,亲和力越大。

③Km值是酶的特征性常数之一,每一种酶都有它的Km值,Km只与酶的结构、底物、反应环境有关,与酶的浓度无关。

(2)Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反映速度,与酶的浓度成正比。

第四章.生物氧化

氧化磷酸化(oxidative phosphorylation):代谢物氧化脱下的氢经过线粒体呼吸链传递给氧生成水,同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。

底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation ):指由于脱氢或脱水引起代谢物分子内部能量聚集形成高能键,然后将高能键转移给ADP(GDP)形成ATP(GTP)的过程。

第五章.糖代谢

糖异生(gluconeogenesis):指的是由非糖物质(甘油、乳酸、某些氨基酸)合成葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用并不是糖酵解作用的直接逆反应。

磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway):也叫做己糖磷酸之路,简称PPP途径。指葡萄糖在胞液中生成磷酸戊糖和NADPH+H,前者再进一步转化为3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的过程。

TAC 三羧酸循环:由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。

糖酵解(glycolysis):在缺氧的情况下,葡萄糖分解为乳酸的过程称为糖酵解。

P/O值:指每消耗一摩尔原子氧所消耗的无机磷的摩尔数。

1.简述血糖的概念、正常值、来源与去路?

血糖:指血液中的葡萄糖。

正常值:3.89-6.11mmol/L

来源与去路(“三来四去”):

(1)来源:

①食物中糖类的消化吸收;②肝糖原分解;③糖异生作用

(2)去路:

①氧化供能;②合成糖原;③磷酸戊糖途径转变为其他糖;④转变为非糖物质

2.以葡萄糖为例,比较糖酵解与糖有氧氧化的异同?

第六章.脂类代谢

必需脂肪酸:必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸,主要包括亚麻酸、亚油酸和花生四烯酸。

脂肪动员:脂肪组织细胞内储存的脂肪由脂肪酶催化逐步水解,释放脂肪酸和甘油共给全身各组织利用的过程。

酮体:乙酰乙酸,B-羟丁酸,丙酮三者统称为酮体。

1.电泳法和超速离心法可以将血浆脂蛋白分为哪几类?各种血浆脂蛋白的产生

部位和生理功能?

密度法分类CM VLDL LDL HDL

电泳法分类乳糜微粒前β-脂蛋白β-脂蛋白α-脂蛋白组成特点甘油三酯含

量最高

甘油三酯含量最

胆固醇含量

最高

蛋白质含量最

生理功能转运外源性

甘油三酯和

胆固醇

转运内源性甘油

三酯和胆固醇

转运内源性

胆固醇

逆向转运胆固

第七章.氨基酸代谢

一碳单位(one-carbon unit):指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等

转氨基作用(transamination):在转氨酶(的催化下,某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变成a-酮酸的过程。

氨的来源和去路

第八章.核苷酸代谢

核苷酸的从头合成途径(denovo synthesis pathway):利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程,是体内的主要合成途径。

核苷酸补救合成途径(salvage pathway):细胞利用游离碱基或核苷,经过简单反应合成

相应核苷酸的过程。

第九章.物质代谢的联系与调节

关建酶(key enzyme):代谢途径中决定反应的速度和方向的酶称为关键酶。它有三个特点:1、是限速酶,其活性决定代谢的总速度;2、常催化单向反应,决定代谢的方向;3、受多种效应剂的调节

1.试述糖、脂肪和氨基酸代谢之间的相互联系

(1)各种能源物质的代谢相互联系也相互制约:

①联系:糖、脂、蛋白质都可在体内氧化功能,虽然它们氧化分解途径不同,但乙酰CoA 是共同的中间代谢产物,且TCA循环和氧化磷酸化是它们最后分解的共通途径,释出的能量以ATP的形式储存;

②机体对三大营养物的利用可以相互代替并相互制约:机体利用能源分子的顺序依次为糖→脂肪→蛋白质,以节约蛋白质的消耗。

(2)三大能源物质通过中间代谢物而相互联系:

①体内糖可转变为脂肪,但脂肪不可以转变为糖:

1)脂肪的甘油部分可以在体内经糖异生途径转变为糖;但由于丙酮酸→乙酰CoA的反应不可逆,故脂肪酸不可转变为糖;

2)脂肪的分解代谢受糖代谢的影响;

②体内糖与大部分氨基酸碳链骨架部分可以相互转变:

1)生糖氨基酸可异生为葡萄糖;

2)糖代谢的中间产物可以作为非必需氨基酸的合成原料(如:丙酮酸→丙氨酸、草酰乙酸→天冬氨酸);

③脂类不能转变为氨基酸,但氨基酸能转变为脂肪;

第十章.DNA的生物合成

逆转录(reverse transcription):依赖RNA的DNA合成作用,以RNA为模板,由dNTP 聚合成DNA分子的过程。

中心法则:DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代;通过转录和翻译,将遗传信息传递给蛋白质分子,从而决定生物体的表型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则(DNA处于生命活动的中心)。

复制:以亲代DNA为模板合成子代DNA的过程,使亲代DNA遗传信息准确传给子代DNA。转录:以DNA某段碱基顺序(基因)为模板,合成互补的RNA分子的过程,信息从DNA 传到RNA。

翻译:以mRNA为模板,指导合成蛋白质的过程。

基因的表达:DNA分子中基因的遗传信息通过转录和翻译,合成有蛋白质的过程。

半保留复制(semiconservative replication):DNA复制时,每一条DNA链在新链合成中充当模板,按碱基配对方式形成两个新的DNA分子,每个分子都含有一条新链和一条旧链。

1.DNA复制过程中,子代的两条链为何一条是连续合成而另一条是不连续合成?

Point:①体内催化DNA合成的酶仅有5’→3’方向的DNA聚合酶

②DNA为两条反向平行的多核苷酸链构成,且复制过程中会保留亲代的一条DNA链;

③在同一复制叉上只有一个解链方向

第十一章.RNA的生物合成

不对称转录(asymmetric transcription):指转录的选择性,有两重含义:一是指双链DNA 只有一股单链用作模板,二是指同一单链上可以交错出现模板链和编码链。

第十二章.蛋白质的生物合成

1.简述原核生物蛋白质生物合成过程【起始→延长→终止】:

(1)起始阶段【形成起始复合物】:

①核糖体大小亚基分离(IF-3、IF-1与小亚基结合,促使大小亚基分离)

②mRNA在小亚基定位结合;

③氨基酰-tRNA的结合;

④核糖体大亚基结合;

(2)延长阶段【核糖体循环】:

每增加一个氨基酸都要经过进位→成肽→转位三个步骤:

①进位:延长因子EF-Tu与氨基酰-tRNA、GTP形成三元复合体,进入核糖体A 位;

②成肽:在转肽酶作用下,P位上的肽酰-tRNA与A位氨基酰-tRNA形成肽键,P位上为卸载的肽键;

③转位:核糖体向下游移动一个密码子的距离,导致成肽时在A位上的肽酰

-tRNA进入P位,卸载的tRNA进入E位,A位空出并对应下一个密码;

(3)终止阶段:

核糖体A位出现终止密码时肽链合成停止,释放因子识别终止密码而进入A位触发核糖体构象改变,转肽酶活性转变为酯酶活性,水解肽酰-tRNA,释放出合成的肽链,并促使mRNA解离。

第十三章.细胞信号转导

第二信使(second messenger):位于靶细胞内的具有信号转导功能的小分子化合物,包括:环磷腺苷,环磷鸟苷,肌醇磷脂,钙离子,廿碳烯酸类,一氧化氮等。

关于生物化学重点名词解释

两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值,用符号pI表示,是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸:指机体又必需,自身不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键,这个键称为肽键,产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH):Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内,是某些氧化还 原酶的辅酶。此外,可以用作巯基酶的保护剂。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸(除Pro外),都为L型(除Gly外),除Gly之外,其余氨 基酸都有手性碳原子,都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收,所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况,包括肽链的数目,肽链中 氨基酸之间的连结方式,肽链中氨基酸的排列顺序,二硫键的位置;狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构,即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构:指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升,旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列。 结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构(二级结构、超二级结构和结构域)的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

名词解释和问答题1

名词解释和问答题1

四名词解释: 1.原语:它是由若干条机器指令所构成,用以完成特定功能的一段程序,为保证其操作的正确性,它应当是原子操作,即原语是一个不可分割的操作。 2.设备独立性:指用户设备独立于所使用的具体物理设备。即在用户程序中要执行I/O操作时,只需用逻辑设备名提出I/O请求,而不必局限于某特定的物理设备。 3.文件的逻辑结构:又称为文件逻辑组织,是指从用户观点看到的文件组织形式。它可分为两类:记录式文件结构,由若干相关的记录构成;流式文件结构,由字符流构成。 4.树形结构目录:利用树形结构的形式,描述各目录之间的关系。上级目录与相邻下级目录的关系是1对n。树形结构目录能够较好地满足用户和系统的要求。 5.操作系统:操作系统是控制和管理计算机硬件和软件资源,合理地组织计算机的工作流程,以及方便用户的程序的集合。其主要功能是实现处理机管理、内存管理、I/O设备管理、文件管理和用户接口。 6.位示图:它是利用一个向量来描述自由块使用情况的一张表。表中的每个元素表示一个盘块的使用情况,0表示该块为空闲块,1表示已分配。 7.置换策略:虚拟式存储管理中的一种策略。用于确定应选择内存中的哪一页(段) 换出到磁盘对换区,以便腾出内存。通常采用的置换算法都是基于把那些在最近的将来,最少可能被访问的页(段)从内存换出到盘上。 8.用户接口:操作系统提供给用户和编程人员的界面和接口。包括程序接口、命令行方式和图形用户界面。 9.死锁:指多个进程因竞争资源二造成的一种僵局,若无外力的作用,这些进程将永远不能再向前推进。 10.文件系统:OS中负责管理和存取文件信息的软件机构。负责文件的建立,撤消,存入,续写,修 改和复制,还负责完成对文件的按名存取和进行存取控制。 11.进程:进程是程序在一个数据集合上的运行过程,是系统进行资源分配和调度的一个独立的基本 单位。 12.wait(s)原语 wait(s) :Begin Lock out interrupts; s = s – 1; If s < 0 then Begin Status(q) = blocked; Insert(WL, q); Unlock interrupts; Scheduler;

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生理学名词解释及问答题

1.兴奋性:机体或组织对刺激发生反应受到刺激时产生动作电位的能力或特性,称为兴奋性。 2.阈强度:在刺激的持续时间以及刺激强度对时间的变化率不变的情况下,刚能引起细胞兴奋或产生动作电位的最小刺激强度,称为阈强度。 3.正反馈:从受控部分发出的信息不是制约控制部分的活动,而是反过来促进与加强控制部分的活动,称为正反馈。 4.体液:人体内的液体总称为体液,在成人,体液约占体重的60%,由细胞内液、细胞外液(组织液.血浆.淋巴液等)组成。 5.负反馈(negative feedback):负反馈是指受控部分发出的信息反过来减弱控制部分活动的调节方式。 6.内环境:内环境是指体内细胞直接生存的环境,即细胞外液. 7.反馈(feedback):由受控部分发出的信息反过来影响控制部分的活动过程,称为反馈。 1.阈电位:在一段膜上能够诱发去极化和Na+通道开放之间出现再生性循环的膜内去极化的临界值,称为阈电位;是用膜本身去极化的临界值来描述动作电位产生条件的一个重要概念。 2.等长收缩:肌肉收缩时只有张力的增加而无长度的缩短,称为等长收缩。 3.前负荷(preload):肌肉收缩前所承受的负荷,称为前负荷,它决定收缩前的初长度。 4.终板电位:(在乙酰胆碱作用下,终板膜静息电位绝对值减小,这一去极化的电位变化,称为终板电位) 当ACh分子通过接头间隙到达终板膜表面时,立即与终板膜上的N2型乙酰胆碱受体结合,使通道开放,允许Na+、K+等通过,以Na+的内流为主,引起终板膜静息电位减小,向零值靠近,产生终板膜的去极化,这一电位变化称为终板电位。 5.去极化(depolarization):当静息时膜内外电位差的数值向膜内负值减小的方向变化时,称为膜的去极化或除极化。(静息电位的减少称为去极化) 6.复极化(repolarization ):细胞先发生去极化,然后再向正常安静时膜内所处的负值恢复,称复极化。(细胞膜去极化后再向静息电位方向的恢复,称为复极化) 7.峰电位(spike potential):在神经纤维上,其主要部分一般在0.5~2.0ms内完成,(因此,动作电位的曲线呈尖峰状)表现为一次短促而尖锐的脉冲样变化,(故)称为峰电位。 8.电化学驱动力:离子跨膜扩散的驱动力有两个:浓度差和电位差。两个驱动力的代数和称为电化学驱动力。 9.原发性主动转运:原发性主动转运是指离子泵利用分解ATP产生的能量将离子逆浓度梯度和(或)电位梯度进行跨膜转运的过程。 10.微终板电位:在静息状态下,接头前膜也会发生约每秒钟1次的乙酰胆碱(ACH)量子的自发释放,并引起终板膜电位的微小变化。这种由一个ACH量子引起的终板膜电位变化称为微终板电位。 11.运动单位(motor unit):一个脊髓α-运动神经元或脑干运动神经元和受其支配的全部肌纤维所组成的肌肉收缩的最基本的单位称为运动单位。 1.晶体渗透压(crystal osmotic pressure):(血浆)晶体渗透压指血浆中的晶体物质(主要是NaCl)形成的渗透压。 2.血沉(erythrocyte sedimentation rate):红细胞沉降率是指将血液加抗凝剂混匀,静置于一分血计中,红细胞在一小时末下降的距离(mm),简称血沉。 1.血-脑屏障:指血液和脑组织之间的屏障,可限制物质在血液和脑组织之间的自由交换(故对保持脑组织周围稳定的化学环境和防止血液中有害物质进入脑内有重要意义)其形态学基础可能是毛细血管的内皮、基膜和星状胶质细胞的血管周足等结构。 2.正常起搏点(normal pacemaker):P细胞为窦房结中的起搏细胞,是一种特殊分化的心肌细胞,具有很高的自动节律性,是控制心脏兴奋活动的正常起搏点。

科二生化简答题及名词解释

第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?此模型如何解释Chargaff定律? A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成,一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋,形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间的碱基按A=T(两个氢键),G=C配对(三个氢键)配对形成碱基平面,碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm,相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此,螺旋结构每隔10bp重复一次,间距为3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个,一是碱基堆积力,二是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别? ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的,真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工,加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短,一般为几分钟,最长只有数小时(RNA噬菌体中的RNA除外)。真核生物mRNA的半寿期较长,如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区,称前导顺序,3′端有一段不翻译区,中间是蛋白质的编码区,一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA(细胞质中的)一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区(编码区)、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外,常含有其他修饰核苷酸,如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体(或mRNA前体)。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段,最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品,其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成,两种细菌中有一种是从温泉(64°C)种分离出来的,该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%:A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%:A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多,DNA越稳定,GC碱基对之间是三个氢键,AT碱基对之间是两个氢键,所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定,是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA(2)TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’

名词解释以及问答题

三、名词解释(每小题3分) 1.经济变量 2.解释变量3.被解释变量4.内生变量 5.外生变量 6.滞后变量 7.前定变量 8.控制变量9.计量经济模型10.函数关系 11.相关关系 12.最小二乘法 13.高斯-马尔可夫定理 14.总变量(总离差平方和)15.回归变差(回归平方和) 16.剩余变差(残差平方和) 17.估计标准误差 18.样本决定系数 19.点预测 20.拟合优度 21.残差 22.显著性检验23.回归变差 24.剩余变差 25.多重决定系数 26.调整后的决定系数 27.偏相关系数 28.异方差性 29.格德菲尔特-匡特检验 30.怀特检验 31.戈里瑟检验和帕克检验 32.序列相关性 33.虚假序列相关 34.差分法 35.广义差分法 36.自回归模型 37.广义最小二乘法38.DW 检验 39.科克伦-奥克特跌代法 40.Durbin 两步法 41.相关系数 42.多重共线性 43.方差膨胀因子 44.虚拟变量 45.模型设定误差 46.工具变量 47.工具变量法 48.变参数模型 49.分段线性回归模型 50.分布滞后模型 51.有限分布滞后模型52.无限分布滞后模型 53.几何分布滞后模型 54.联立方程模型 55.结构式模型 56.简化式模型 57.结构式参数 58.简化式参数 59.识别 60.不可识别 61.识别的阶条件 62.识别的秩条件 63.间接最小二乘法 四、简答题(每小题5分) 1.简述计量经济学与经济学、统计学、数理统计学学科间的关系。2.计量经济模型有哪些应用? 3.简述建立与应用计量经济模型的主要步骤。 4.对计量经济模型的检验应从几个方面入手? 5.计量经济学应用的数据是怎样进行分类的? 6.在计量经济模型中,为什么会存在随机误差项? 7.古典线性回归模型的基本假定是什么? 8.总体回归模型与样本回归模型的区别与联系。 9.试述回归分析与相关分析的联系和区别。 10.在满足古典假定条件下,一元线性回归模型的普通最小二乘估计量有哪些统计性质? 11.简述BLUE 的含义。 12.对于多元线性回归模型,为什么在进行了总体显著性F 检验之后,还要对每个回归系数进行是否为0的t 检验? 13.给定二元回归模型:01122t t t t y b b x b x u =+++,请叙述模型的古典假定。 14.在多元线性回归分析中,为什么用修正的决定系数衡量估计模型对样本观测值的拟合优度? 15.修正的决定系数2R 及其作用。 16.常见的非线性回归模型有几种情况? 17.观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=3 10 ②t t t u x b b y ++=log 10 ③ t t t u x b b y ++=log log 10 ④t t t u x b b y +=)/(10 18. 观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=log 10 ②t t t u x b b b y ++=)(210 ③ t t t u x b b y +=)/(10 ④t b t t u x b y +-+=)1(110 19.什么是异方差性?试举例说明经济现象中的异方差性。 20.产生异方差性的原因及异方差性对模型的OLS 估计有何影响。 21.检验异方差性的方法有哪些? 22.异方差性的解决方法有哪些? 23.什么是加权最小二乘法?它的基本思想是什么? 24.样本分段法(即戈德菲尔特——匡特检验)检验异方差性的基本原理及其使用条件。 25.简述DW 检验的局限性。 26.序列相关性的后果。 27.简述序列相关性的几种检验方法。 28.广义最小二乘法(GLS )的基本思想是什么? 29.解决序列相关性的问题主要有哪几种方法? 30.差分法的基本思想是什么? 31.差分法和广义差分法主要区别是什么? 32.请简述什么是虚假序列相关。 33.序列相关和自相关的概念和范畴是否是一个意思? 34.DW 值与一阶自相关系数的关系是什么? 35.什么是多重共线性?产生多重共线性的原因是什么? 36.什么是完全多重共线性?什么是不完全多重共线性? 37.完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 38.不完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 39.从哪些症状中可以判断可能存在多重共线性? 40.什么是方差膨胀因子检验法? 41.模型中引入虚拟变量的作用是什么? 42.虚拟变量引入的原则是什么? 43.虚拟变量引入的方式及每种方式的作用是什么? 44.判断计量经济模型优劣的基本原则是什么? 45.模型设定误差的类型有那些?

生化考试名词解释

生化考试名词解释 2. 别构酶:又称为变构酶,是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外,还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体:在肝脏中,脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解:生物细胞在无氧条件下,将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸,并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径:又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下,经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化,生成C02和水,并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化:生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

8. 三羧酸循环:又称柠檬酸循环、TCA 循环,是糖有氧氧化的第三个阶段,由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经历四次氧化及其他中间过程,最终又生成一分子草酰乙酸,如此往复循环,每一循环消耗一个乙酰基,生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障(丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖,6-磷酸果糖转变为葡萄糖)需用不同的酶及能量之外,其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环:指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后,骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸,乳酸可通过细胞膜弥散入血,通过血液循环运至肝脏,经糖异生作用再转变为葡萄糖,葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖:指血液当中的葡萄糖,主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖,另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力:是表示酶制剂纯度的一个指标,指每毫克酶蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数(有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示),即:比活力=活力单位数/酶蛋白(氮)毫克数。 20. 0.14摩尔法:一种分离提取DNP和RNP的方法,DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加,在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍,

生化名词解释

核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

语言学名词解释和问答题答案(只供参考)

四、名词解释: 1)Parole话语: ①it refers to the realization of langue in actual use. ②it is the concrete use of the conventions and the application of the rules. ③it is concrete, refers to the naturally occurring language events. ④it varies from person to person, and from situation to situation. 2)Applied linguistics应用语言学:findings in linguistic studies can often be applied to the solution of such practical problems as recovery of speech ability. The study of such applications is known as applied linguistics. 3)Reference(所指)语义: It means what a linguistic form refers to in the real, physical world, it deals with the relationship between the linguistic element and the non-linguistic world of experience. 4)Illocutionary act言外行为:the act of expressing the speaker’s intention,it is th e act preformed in saying something. 5)Regional dialect地域方言:it is a linguistic variety used by people living in the same geographical region. It has been found that regional dialect boundaries often coincide with geographical barriers such as mountains, rivers and swamps. 6)LAD(Language Acquisition Device)语言习得机制:It was described as an imaginary "black box" existing somewhere in the human brain. 7)CA(Contrastive Analysis)对比分析:starting with describing comparable features of the native language and the target language, CA compares the forms and meanings across these two languages to locate the mismatches or differences so that people can predict the possible learning difficulty learners may encounter. 8)Neurolinguistics(神经语言学):it is the study of two related areas:language disorders and the relationship between the brain and language. It includes research into how the brain is structured and what function each part of the brain performs, how and in which parts of the brain language is stored, and how damage to the brain affects the ability to use language. 9)Predication analysis述谓结构分析: ①It is proposed by the British Linguist G.Leech. ②The basic unit is called predication, which is the abstraction of the meaning of a sentence. ③This applies to all forms of a sentence. ④ A predication consists of argument(s) and predicate. 10)Cross-cultural communication(intercultural communication)跨文化交流:it is communication between people whose cultural perceptions and symbols systems are distinct enough to alter the communication event. 11)Cross-association互相联想:In English we sometimes may come across words which are similar in meaning. Their spelling and pronunciation are also alike. The close association of the two leads to confusion. Such interference is often referred as cross-association.

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