化学生物学导论练习1

化学生物学导论练习1
化学生物学导论练习1

(a) 能自由旋转(b)比通常的C-N单键短(c)通常有一个反式结构(d) 具有部分双键性质

( b )3,下列氨基酸中哪种氨基酸具有咪唑基团?

[a]精氨酸[b] 组氨酸[c] 酪氨酸[d] 脯氨酸

( b )4,下列关于α-螺旋结构的叙述中哪个是错误的?

[a]为右手螺旋 [b]肽平面围绕多个轴旋转

[c]螺旋一周为3.6个氨基酸残基[d] 肽链形成氢键

( c )5,氨基酸顺序测定仪是根据哪种方法建立的?

(a)2,4-二硝基氟苯法(b)丹磺酰氯法(c)苯异硫氰酸酯法

[a](d)酶水解法

( bcd )6,不直接参与维系蛋白质二级结构的化学键是

[a] 氢键[b] 盐键[c] 疏水

键[d] 二硫键

( abd )7, 在生理pH条件下,下列氨基酸中那种以负离子形式存在?

[a]天冬氨酸[b]半胱氨酸[c]赖氨酸[d]亮氨酸

( cd )8,下列关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的?

[a]天然蛋白质分子均有这种结构 [b]具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

[c]三级结构的稳定性主要由次级键维持[d]亲水基团大多聚集在分子的表面

( d )9, 下列关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的。

[a]其是由多个相同的亚基组成[b]其是由多个不同的亚基组成

[c]一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 [d]亚基的种类和数目均可不同

( b )10,下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?

[a]溴化氰[b]β-巯基乙醇 [c]碘乙酸 [d]2,4-二硝基氟苯

四、问答题

1,假定有1mmol的五肽,酸水解生成2mmol谷氨酸,1mmol赖氨酸,没有能够定量回收其它氨基酸,将原来的五肽用胰蛋白酶水解生成两个肽段,在pH7.0进行电泳,一个肽段移向阳极,另一个则移向阴极。用FDNB(二硝基氟苯)处理胰蛋白酶水解的一个肽段,再用酸水解,生成DNP-谷氨酸。用糜蛋白酶处理原来的五肽生成两个肽段及游离谷氨酸,试从上述试验结果写出该五肽的氨基酸顺序。

答:因为酸水解时,色氨酸容易被破坏而不能定量回收,所以该五肽的氨基酸组成为2Glx, 2Trp, Lys。用胰蛋白酶水解得到两个肽段,说明Lys不是末端氨基酸。用糜蛋白酶水解生成两个肽段及游离的谷氨酸,说明两个Trp是分开的,根据该肽氨基酸组成及FDNB处理胰蛋白酶水解产生的片段可知该肽的顺序可能为Glx-Try-Lys-Try-Glu。根据胰蛋白酶水解两个肽段为Glx-Try-Lys和Try-Glu在pH7.0时的电泳行为,可以断定N-末端氨基酸为Gln。因此该肽的顺序为Gln-Trp-Lys-Trp-Glu。

2,有一种二肽啊,氨基酸组成为phe,His,与2,4-二硝基氟苯不能反应,用肼解法测不出羧基端氨基酸?该二肽具有什么样的结构?

答:这种二肽是一种环二肽。

3,根据下列试验结果推断一种多肽的氨基酸顺序。(1)酸水解得知其氨基酸组成为2Val, Arg, 2Lys, Met, Phe, 2Ser。(2)羧肽酶A水解得到一种氨基酸Val。(3)胰蛋白酶水解得

到四个肽段,其氨基酸组成如下:?Val, Arg;?Lys, Phe, Ser; ?Lys; ?Val, Met, Ser。(4)溴化氰水解得到两个肽段,其氨基酸组成如下:?Val, Arg, 2Lys, Met, Phe, Ser。?Val, Ser。(5)用嗜热菌蛋白酶水解得到两个肽段,其氨基酸组成如下:?Ser, Val, Arg; ?Val, 2Lys, Met, Phe, Ser。

答:根据条件(1)可知该肽含有9个氨基酸;根据条件(2)可知C-末端为Val;根据条件(3)胰蛋白酶水解Arg, Lys羧基端的肽键,可以判定③④肽段位于C-末端;而①肽段的基本顺序为Val-Arg; ②肽段的基本顺序为(Phe,Ser)-Lys;根据条件(4)溴化氰水解甲硫

氨酸羧基端的肽键,可以确定C-末端的氨基酸顺序为Met-Ser-Val;再根据条件(5)嗜热

菌蛋白酶水解Phe的氨基端肽键,可以确定整个小肽的顺序是

Val-Arg-Ser-Phe-Lys-Lys-Met-Ser-Val。

4,某多肽具有以下氨基酸顺序:

Glu-Val-Lys-Met-Phe-Arg-Trp-Leu-Gly-Ser-Leu-Met-Glu-Ala-Thr-Arg-His-Gln-Lys ,如果该肽用胰蛋白酶水解,可产生哪几个肽段?;用溴化氰裂解可产生哪几个肽段?

答:用胰蛋白酶水解可产生4个肽段,

Trp-Leu-Gly-Ser-Leu-Met-Glu-Ala-Thr-Arg;Glu-Val-Lys;Met-Phe-Arg;His-Gln-Lys。用溴化氰裂解可产生3个肽段,Glu-Val-Lys-Met;Phe-Arg-Trp-Leu-Gly-Ser-Leu-Met;Glu-Ala-Thr-Arg-His-Gln-Lys。

5,蛋白质的结构分为四级,请简述这四级结构的基本定义。

答:蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目,多肽链的氨基酸顺序,以及多肽链或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序。蛋白质的二级结构是指肽链主链折叠产生的有规则的几何走向,它只涉及肽链主链的构象及链或链间形成的氢键。蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上,肽链在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在的特征三维结构。蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

6,蛋白质的二级结构有哪几种类型?毛发也是一种蛋白质,烫发过程实际上是一种蛋白质构象的变化过程,请解释烫发过程中,蛋白质的二级结构究竟发生了什么变化?

答:毛发蛋白质的结构是由α-螺旋构成的,在烫发过程中,蛋白质中的二硫键被还原,α-螺旋结构被破坏,形成β-折叠形式。

7,在pH10 条件下,丙氨酸主要以哪中结构形式存在?天冬氨酸在PH7.0的水溶液中,以哪种离子形式存在?

答:在pH10 条件下,丙氨酸主要以H2N-CH(CH3)-COO?-形式存在;天冬氨酸在PH7.0的水溶液中,以-OOC-CH2CH(NH3+)COO-形式存在?

8,谷胱甘肽过氧化物酶重量上含有0.34%的硒(Se的原子量为78.96),该酶最低分

子量是多少?用凝胶过滤法测得此酶的分子量为88,000,试问此酶具有什么样的四级结

构?

答:根据Se的原子量78.96和谷胱甘肽过氧化物酶硒的含量0.34%,该酶最低分子量约为78.96/0.0034=23224,而用凝胶过滤法测得此酶的分子量为88,000,说明该酶是有四个亚基构成的寡聚蛋白质。

酶化学练习题

一、填充题

1.磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶。

2.酶的立体化学专一性分为几何专一性和手性(或光学)专一性。3.酶的活性中心可分为底物结合和催化两个部位。

4.解释酶催化反应立体专一性的学说主要有三点结合学说、锁钥学说和诱导契合学说。

5.酶的非竟争性抑制动力学特点是Vmax__变小___而Km__不变________。

6.构成辅酶I和辅酶II的维生素是__烟酰胺_____。

7.米氏常数Km是反应速度为最大应速度 1/2时的底物浓度,其单位

为mol/L 。

8.酶催化的特点为_高效性、_选择性_、_反应条件温和_ 、_活性可调控_。

9.一碳转移酶的辅酶是四氢叶酸。其前体是维生素叶酸。

二、是非题

( 对)1.硫辛酸是α-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶之一。

( 错)2.酶活力的降低一定是因为酶失活作用引起的。

( 错 )3.核酶(核酸酶)是一种水解蛋白质的酶类。

( 错 )4.维生素B5是含有钴原子的化合物。

( 对 )5,当底物处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶的浓度成正比。

( 错 )6,辅酶Q是许多脱氢酶的辅酶。

( 错 ?)7,酶的米氏常数(Km)是底物浓度的一半时的反应速度。

三、选择题(单选题)

( d )1,下列那种因素不使酶活力发生变化?[a]增高温度[b]加抑制剂[c]改变pH [d]加硫酸铵

( c )2,下列哪一种维生素是甲基和甲酰基的载体?[a]硫胺素[b]抗坏血酸[c]叶

酸[d]核黄素

( e )3. 关于酶的性质哪一种说法不对?

[a]高效催化性[b]专一性[c]反应条件温和

[d]可调节控制[e]可使反应平衡向有利于产物方向移动

( a )4.下列哪一种维生素是脱羧酶的辅酶前体

[a]硫胺素[b]抗坏血酸[c]叶酸[d]辅酶A

( d )5. 转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一种?

[a]V B1[b]叶酸 [c]生物素 [d]磷酸吡哆醛

( c )6,米氏常数Km是一个用来度量[a] 酶被底物饱和程度的常数[b]酶促反应速度大小的常数

[c] 酶与底物亲和力大小的常数 [d]酶稳定性的常数

( c )7,烷基剂如碘乙酸使酶失活属于那种抑制

[a]竞争性[b]非竞争性[c] 不可逆[d]可逆性

( a )8,下列哪一项不是酶具有高催化效率的因素?

[a]有调控能力[b]酸碱催化[c]“力”和“形变”[d]邻近定位效应

( d )9,下列哪一项不是呼吸链的组成部分:

[a] 辅酶

Q [b]NADH [c]FADH2 [d] Cytf

( b )10,某一符合米氏方程的酶,当[S]=2Km时,其反应速度V等于:

[a]Vmax [b]2/3Vmax [c]3/2

Vmax [d]2Vm

( b )11, L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸是氧化,此种专一性属于:

[a]几何专一性 [b]光学专一性,[c]结构专一性 [d]绝对专一性

( c )12,下列关于酶活性中心的描述哪个是正确的?

[a]酶分子上的几个必需基团 [b] 酶分子与底物的结合部位

[c]酶分子结合底物并发挥催化作用的三维结构区域 [d] 酶分子催化底物转化的部位( c )13,下列哪一项是酶具有高催化效率的因素之一?

[a]有调控能力[b]三点结合作用[c]形成过渡态复合物[d]反应条件温和

四、问答题

1,酶作为生物催化剂的特点有哪些?

答:(1)高效性酶的催化作用可使反应速度提高107~1016倍。比普学催化剂效率至少高几倍以上。(2)选择性酶是具有高度选择性的催化剂,酶往往只能催化一种或一类反应,作用一种或一类极为相似的物质。(3)反应条件温和酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行,反应温度围为20-40?C。由于反应条件温和,使某些不希望的副反应,如分解反应、异构化反应和消旋化反应等可以尽量减少。(4)酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。

2,如何判断两种抑制剂的抑制类型?

答:通过酶抑制作用的动力学研究,计算无抑制剂和有抑制剂时的Km与Vmax,当Vmax值不变,而Km变大时,该抑制剂属于竞争性抑制剂;当Vmax变小,Km不变时,

该抑制剂属于非竞争性抑制剂;当Vmax值减小,Km变小时,该抑制剂属于反竞争性抑制剂。

3,酶作为催化剂的重要特点是催化效率高,请举出3种以上解释酶催化高效率的理论学说。

答:(1)邻基效应和定向效应在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加,有利于提高反应速度;另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。(2)与反应过渡状态结合作用在酶催化的反应中,与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态,所以,酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。(53) 共价催化

酶通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物,使反应活化能降低,从而提高反应速度的过程,

4,请简单论述为什么酶可以降低反应的自由能?

答:酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用,形成E-S反应中间物,其结果使底物的价键状态发生形变或极化,起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。在底物S与酶E结合之前,二者均处于自由运动状态,在结合过程中,由于底物与酶分子的相互作用产生结合能,结合后,形成高度有序、底熵的复合物。在酶-底物复合物ES形成过程中,酶分子活性中心结合的水分子和底物分子结合的水分子相继发生脱溶剂化作用,脱溶剂化作用增加了ES复合物的能量,使其更活泼而容易反应。当底物进入酶的活性中心时,底物分子的带电荷基团被迫与酶活性中心的电荷相互作用,导致静电去稳定化作用,底物分子发生扭曲、形变,从而引起反应加速进行。

5,有哪些因素可以影响酶催化反应的速度,如何影响的?

答:底物浓度对酶促反应速度的影响,当酶的浓度不变,底物浓度[S]较小时,反应速率V与[S]呈正比;但当底物浓度很高时,V几乎不随[S]的改变而变化。pH 对酶的活性具有明显的影响。在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适pH。在最适pH 条件下,酶促反应速度最大。温度对酶促反应速度的影响有两个方面:一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。某些化合物能与酶相互作用,使酶分子中的活性基团发生变化,从而影响酶与底物分子的结合或减小酶的再生速度,使酶的活性降低或丧失的现象,称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。

核酸练习题

一、填充题

1,核糖核酸RNA主要分为tRNA 、mRNA 和rRNA 三种类型。2,脱氧核糖核酸(DNA)的基本结构单位是脱氧核糖核苷酸。

3,脱氧核糖核酸DNA双链中若G+C% 含量高,则Tm 值高。

4,转移核糖核酸tRNA的二级结构为三叶草形状,三级结构为倒

L 形状

生物无机化学的认识

生物无机化学的认识 生物无机化学是无机化学、生物化学、医学等多种学科的交叉领域。其研究对象是生物体内的金属(和少数非金属)元素及其化合物,特别是衡量金属元素和生物大分子配体形成的生物配合物,如各种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反应的机理。 生物无机化学虽然听起来有些不实用,其实在生活中,我们经常可以看到一些运用了生物无机化学的地方。比如农业方面,我们熟知的化肥,就运用了生物无机化学的知识,农作物的生长发育,不仅需要常量营养元素,还需要如铁、锰、铜、锌、钼等微量元素,这些微量元素和氮、磷、钾同等重要,不可代替。同样,在我们熟知的一些保健品,像“脑白金”、“黄金搭档”等等,都是补充我们人体内的微量元素的保健食品。以我们最熟悉的钙来说,从小我们的父母就给我们补钙,喝牛奶、吃钙片等等方式,可见钙对于我们的重要性。人体缺钙,就容易腿软、抽筋、蛀牙,但钙多了也不行,人体内的钙过量容易得佝偻病。所以,微量元素虽然重要,但是也不能过多。 生物无机化学无疑正在迅速发展。生物无机化学主要分为两部分:一是研究生物体本身微量元素的作用,二是研究外界微量元素对机体的影响。 含有微量元素的蛋白是生物无机化学中偏向生物领域的研究对象,做此项研究主要依靠生物化学技术。含有微量元素的蛋白是微量元素与蛋白质形成的配合物,与酶的区别在于含有微量元素的蛋白并不表现催化活性,但却有其他的重要功能。现在的研究在于发现新的蛋白,确定其结构、性质。现在热门的蛋白有硒蛋白,因为硒蛋白是硒在体内存在和发挥生物功能的主要形式。硒的作用,主要在癌症、神经退行性疾病和病毒等方面,但结论不统一。现在主要在探索新的硒蛋白作为预防药物开发、癌症治疗和药物筛选靶标。如杜明等通过硫酸铵沉淀等方法,从富硒灵芝中获得了一种新的含硒蛋白,并研究了它的抗氧化活性与其硒含量间的关系。研究发现该蛋白的抗氧化活性与其硒含量具有相关性。 无机药物的发展在生物无机领域中有很重要的地位。顺铂的抗肿瘤作用的发现开辟了无机药物化学的新领域。在抗癌药物应用中,顺铂药物目前仍在临床上使用,主要有四种铂配合物:顺铂、卡铂、顺糖氨铂、奥沙利铂。从1980年发现二烃基锡衍生物具有抗癌活性以来,人们先后合成了具有顺铂结构的二烃基二卤化锡配合物,与卡铂结构类似的有机锡化合物,以及有机锡羧酸衍生物等等。在锗化合物方面,从发现1971年合成的β-羧基乙基锗倍半氧化物具有抗癌活性以来,人们先后合成了许多有机的锗化合物。此外还有茂钛衍生物和稀土配合物。因为癌症是人类健康寿命最主要的杀手,所以在抗癌药物的研究开发方面将有很大

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物,这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及,我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授,他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出:ChemBioChem意指化学生物学和生物化学,其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA,从组合化学、组合生物学到信号传导,从催化抗体到蛋白质折叠,从生物信息学和结构生物学到药物设计,这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛,它到底和其它学科之间怎么区分呢? 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容,我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识,化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展,比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论,作为新兴学科的化学生物学,研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科,它如何从生物化学和分子生物学中分别出来,这也是我自己最开始产生过矛盾的问题,这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下,其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定,对

新陈代谢与代谢调节控制,生物大分子的结构与功能测定,以及研究酶催化,生物膜和生物力学,激素与维生素,生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/c411544580.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学(Chemical Biology) 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章,他曾经指出:“化学生物学是对分子生物学的有力补充,分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能;而化学生物学是采用化学的手段,如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域,它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法,是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]:1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

生物无机化学思考题

什么是生物体的必需元素和有害元素?区分必需元素和有害元素的标准1一 是什么?)宏量元素都是必需元素;而微量元素不一定都是必需元素。必需微(1 F 、、V、Sn、、Cu、Mn、Cr、Mo、Co、SeNi 量元素:Fe、Zn 、. B)Sr(SiI、、有害元素:指哪些存在于生物体内时,会阻碍生物机体正常代谢过程和影响生理功能的微量Be等Pb 、As 、元素,如:Cd 、Hg、 该元素直接影响生物体的生物功能,并参与正常代谢过程。)条件(1)(2 )该元素在生物体内的作用不可能被其它元素所代替。(2)缺乏该元素时,生物体内会发生某种病变,补充该元素时,可防止3(异常的发生或使其恢复正常。你如何理解这种看起来矛有的元素既是人体必需的,又是对人体有害的,2. 盾的现象?。即它们既是必需的,又是有害的。“双重品格”是生物体重要的微量元素,对肿瘤有抑制作用,成人每(元素浓度)Se例 ,可能引起癌症、心肌损伤等;但过gg。若长期低于50μμ天摄取量为100 量摄取又可能造成腹泻、神经官能症及缺铁性贫血等中毒反应,甚至死亡。铁是重要的必需微量元素,正常人体内的铁几乎全部(元素存在形式)如 被限制在特定的生物大分子结构包围的封闭状态之中,这样的铁才能担负正常的生理功能3生物体内的宏量元素包括哪些?举例说明生物体内的微量元素。Mg 、Na 、Ca、、N、P S、Cl、K、C: 宏量元素11种、H、O 宏量元素是指含量占生物体总质量%以上的元素。、、Mn、FeCu、Zn 微量元素:指含量占生物体总质量%以下的元素。Cr 、Se 、I 、Mo 、Si等 4. 必需微量元素具有哪些主要的生物功能?举例说明。 (硒)对免疫系统的影响 1973年证明硒是代谢过氧化氢的酶—谷胱甘肽过氧化物酶(GSHPX)的必需成分。硒参与过氧化物的代谢,体内各种吞噬细胞如中性粒细胞、单核细胞、吞噬细胞中均含有GSHPX。 硒对细胞保持氧化还原的平衡和清除活性氧起重要作用,最起码的作用是延缓衰老。硒缺乏所致的免疫系统的改变与肿瘤的易患性增加,一些慢性炎症及病毒性疾病的发生与此有关 锌与免疫 锌缺乏可削弱免疫系统功能,导致机体对多种致病因素易感性增高,而许多种疾病可导致锌缺乏而影响免疫系统功能。这些疾病包括酒精中毒、肾病、烧伤、消化道 功能紊乱以及HIV感染和腹泻。 锌对免疫系统作用包括对淋巴细胞成熟、细胞因子产物、细胞凋亡及基因表达的影. 响等方面。锌缺乏可导致胸腺萎缩和淋巴细胞减少。儿童缺锌可导致发育缓慢,甚至影响大脑发育。 铁与免疫 实验表明缺铁时中性白细胞的杀菌能力降低,淋巴细胞功能受损,在补充 铁后免疫功能可能可以得到改善。铁过剩和缺铁时均可引起机体感染性增加,微生物生长繁殖也需要铁的存在,有时补铁会增加感染的危险性什么是微量元素的拮抗和协同作用?它们有何生物学意义?5. 拮抗作用:指生物体内的一种元素抑制另一种元素的生物学作用的现象。协同作用:指一种元素促进生物体内另一种元素的生物学作用的现象。CuCu和Zn呈

生物化学基本知识

第六章生物化学实验基本知识 主编:齐锦生编委: 孔德娟齐锦生许丽辉杨崇辉周秀霞罗湘衡君智炜张晓玲王芳 实验室要求 一、实验课的目的 1、加深理解:加深对生物化学基本理论的理解。 2、掌握技术:掌握生物化学的基本实验方法和实验技术(四大基本技术:离心、电泳、层析、比色)及分子生物学的一些基本技术和方法。 3、培养能力:培养学生的思维能力、动手能力和表达能力。 4、掌握精髓:科学的精髓是实事求是、敢于探索、善于创新的精神,要对实验中出现的一切反常现象进行讨论,并大胆提出自己的看法。 二、生化实验室规则和要求 1、预习:课前要预习实验教材,了解实验目的、原理,熟悉操作规程。 2、秩序:自觉遵守纪律,维护教学秩序,不准迟到、早退,保持安静,严禁谈笑打闹,听从教师指导,未经教师同意,不得随意离开实验室。 3、整洁:搞好实验环境和仪器的卫生整洁,实验台面必须保持整洁,仪器药品要井然有序,公用试剂用毕,应立即盖严放回原处,勿使药品试剂撒在实验台面和地面。实验完毕,需将药品试剂排列整齐,仪器要洗净倒置放好。固体废物,如滤纸、棉花、血块不得倒入水池中,以免堵塞下水道;一般性废液可倒入水池中冲走,但强酸强碱或有毒有害溶液必须用水高度稀释后,方可倒入水池中,同时放水冲走,以免腐蚀水管。全体同学由班长安排轮流值日,负责当天实验室卫生、安全和一些服务性工作,经教师验收合格后,方可离开实验室。 4、节约:使用仪器、药品、试剂及各种物品必须厉行节约,并节约水电。应特别注意保持药品和试剂的纯净,严防混杂、乱用和污染。使用和洗涤仪器应小心仔细,防止损坏,贵重仪器使用前应熟悉使用方法,严格遵守操作规程,严禁随意开动,发现故障后应立即报告指导教师,不要自己动手检修,如有损坏按学校规定赔偿。 5、安全:注意人身和国家财产安全是至关重要的,要时刻注意防火、防水、防电、防危险品、防事故,以免发生意外。实验室内严禁吸烟。使用乙醚、苯、乙醇、丙酮等易燃品时,不允许在电炉、酒精灯上直接加热。实验中须远离火源,如有危险发生,应首先关掉电源;有机溶剂着火时,勿用水泼,以免扩大燃烧面积,可用沙土、灭火器具灭之。用火时必须严格做到:火着人在,人走火灭。用毕电器后及时切断电源。加热试剂、液体时,管口不要对人,要十分小心操作,避免灼伤人。实验室内一切物品未经本室负责教师批准,严禁携带出室外,有毒物品尤其如此。借物必须办理登记手续。

(生物化学)论述题

中国农业大学(生物化学)论述题 2002 第一章,蛋白质 1.蛋白质的生物学功能是什么? 2.蛋白质的元素组成特点及其应用如何? 3.氨基酸的分类有哪几种方法?按侧链R基团分类的理由是什么? 4.蛋白质的分子组成有什么特点? 5.何为蛋白质氨基酸?何为非蛋白质氨基酸? 6.氨基酸有什么重要的理化性质?何为氨基酸的等电点?如何pK’值计算氨基酸的等电点? 7.什么是肽键,氨基酸残基和肽单位,肽平面?举例说明。 8.说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用? 9.L(+,—)GLY存在吗?构型与构象的概念及区别是什么? 10。何为蛋白质的一级结构?研究一级结构的意义是什么? 11。何为蛋白质的二级结构?蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? 12。何为蛋白质的三级结构?以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些? 13。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义?比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 14。蛋白质有哪些重要性质?何为蛋白质的变性与复性? 试述变性的特点和机理。 15。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章,核酸 1.举例说明核酸是遗传信息的载体 2.简述DNA的种类和分布 3.简述RNA的种类和分布 4.DNA与RNA分子组成有什么差别? 5.DNA分子大小与生物进化有什么关系? 6.什么是稀有碱基?如何产生的? 7.简述核苷酸的生理功能 8.简述RNA与DNA的分离提取方法 9.什么是DNA的增色效应和减色效应? 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定? 11什么是Tm值?与DNA分子组成有什么关系? 12什么是退火,DNA分子在什么温度下退火最好? 13,DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化? 14.什么是分子杂交?举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子? 16 什么是Chargaff定则,有什么意义? 17什么是DNA的一级结构? 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么?

化学生物学导论练习1

( c )5,氨基酸顺序测定仪是根据哪种方法建立的? (a)2,4-二硝基氟苯法(b)丹磺酰氯法(c)苯异硫氰酸酯法 [a](d)酶水解法 ( bcd )6,不直接参与维系蛋白质二级结构的化学键是 [a] 氢键[b] 盐键[c] 疏水 键[d] 二硫键 ( abd )7, 在生理pH条件下,下列氨基酸中那种以负离子形式存在? [a]天冬氨酸[b]半胱氨酸[c]赖氨酸[d]亮氨酸 ( cd )8,下列关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的? [a]天然蛋白质分子均有这种结构 [b]具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 [c]三级结构的稳定性主要由次级键维持[d]亲水基团大多聚集在分子的表面 ( d )9, 下列关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的。 [a]其是由多个相同的亚基组成[b]其是由多个不同的亚基组成 [c]一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 [d]亚基的种类和数目均可不同 ( b )10,下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开? [a]溴化氰[b] -巯基乙醇 [c]碘乙酸 [d]2,4-二硝基氟苯 四、问答题 1,假定有1mmol的五肽,酸水解生成2mmol谷氨酸,1mmol赖氨酸,没有能够定量回 收其它氨基酸,将原来的五肽用胰蛋白酶水解生成两个肽段,在pH7.0进行电泳,一个肽段移向阳极,另一个则移向阴极。用FDNB(二硝基氟苯)处理胰蛋白酶水解的一个肽段,再用 酸水解,生成DNP-谷氨酸。用糜蛋白酶处理原来的五肽生成两个肽段及游离谷氨酸,试从 上述试验结果写出该五肽的氨基酸顺序。 答:因为酸水解时,色氨酸容易被破坏而不能定量回收,所以该五肽的氨基酸组成为2Glx, 2Trp, Lys。用胰蛋白酶水解得到两个肽段,说明Lys不是末端氨基酸。用糜蛋白酶水解生成两个肽段及游离的谷氨酸,说明两个Trp是分开的,根据该肽氨基酸组成及FDNB处理胰蛋白酶水解产生的片段可知该肽的顺序可能为Glx-Try-Lys-Try-Glu。根据胰蛋白酶水解两个肽段为Glx-Try-Lys和Try-Glu在pH7.0时的电泳行为,可以断定N-末端氨基酸为Gln。因此 该肽的顺序为Gln-Trp-Lys-Trp-Glu。 2,有一种二肽啊,氨基酸组成为phe,His,与2,4-二硝基氟苯不能反应,用肼解法测不出羧基端氨基酸?该二肽具有什么样的结构? 答:这种二肽是一种环二肽。 3,根据下列试验结果推断一种多肽的氨基酸顺序。(1)酸水解得知其氨基酸组成为2Val, Arg, 2Lys, Met, Phe, 2Ser。(2)羧肽酶A水解得到一种氨基酸Val。(3)胰蛋白酶水解得 到四个肽段,其氨基酸组成如下:?Val, Arg;?Lys, Phe, Ser; ?Lys; ?Val, Met, Ser。(4)溴化氰水解得到两个肽段,其氨基酸组成如下:?Val, Arg, 2Lys, Met, Phe, Ser。?Val, Ser。(5)用嗜热菌蛋白酶水解得到两个肽段,其氨基酸组成如下:?Ser, Val, Arg; ?Val, 2Lys, Met, Phe, Ser。

生物无机化学的应用

生物无机化学的应用 化学化工学院12化本3班洪璐2012364353 生物无机化学是建立在生物学与无机化学基础上的一门新兴的边缘学科。其研究对象从广义来讲,是在分子水平上探讨无机元素及其化合物与生物体的相互作用。生物无机化学的任务之一是应用无机化学的理论和实验技术研究生物体系中无机金属离子的行为,从而阐明金属离子和生物大分子形成配合物的结构与功能的关系。另一任务是用比较简单的化学模型对复杂的生物催化现象进行模拟研究,即模型研究。 近10余年来,生物无机化学的研究主要集中在金属离子活化酶的领域及金属蛋白的结构、性质、功能和升华反应机理方面。用最新的升华理论设计某些金属离子的配合物的催化反应模型,以探索生命金属元素在生物体中的存在方式、状态及对生命运动的作用机理,诸如基因转移、氧化还原或水解过程。 1 微量金属离子在医学中的应用 生物无极化学的研究成果表明:人体必需的金属离子主要是以配合物的形式存在于人体内,它是控制体内政策代谢活动的关键因素。但是,人体必需的金属元素在体内的存在量有严格的浓度范围,眼中地缺乏或过量都会引起疾病。 1.1 微量元素铜锌与癌症 研究表明,90%以上的癌症与环境有关。病人癌组织的微量元素谱往往发生变化,其中铜锌与癌症的关系最为重要。对肝癌、胃肠道癌、女性生殖器官肿瘤等多种患者的血清分析都得出一致的结论:恶性肿瘤患者血清Zn/Cu比值明显低于常人,而进行手术摘除恶性组织或药物治疗后,患者血清中Zn/Cu比值回升。因此,有人认为血清中的Zn/Cu可反映肿瘤恶性程度及判别患者愈后状况。 1.2 微量元素与眼科 目前,微量元素与眼科研究主要集中于微量元素在白内障发生、发展中所起的作用。白内障者晶体中Zn、Cu含量较正常晶体含量少,Ca、Se含量增加,血清中锌含量减少,Mg、Ca含量增加。 1.3 微量元素钴和铁 钴是维生素B12分子的一个必要组成部分。维生素B12能促进血红球的增加和肌肉蛋白的合成。根据实验,如果草饲料中缺少钴,将会引起严重的脱毛症,然而,只要在饲料中加

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

化学生物学导论练习2

聚糖的化学练习题 一、填空题 1由两分子葡萄糖聚合,可形成11种二糖类型异构体。 2, 在糖蛋白中,寡糖链与蛋白质肽链氨基酸残基的连接位点是Asn和Ser/Thr 。 3, 组成糖蛋白寡糖链的单糖主要有D-半乳糖、D-甘露糖、D-葡萄糖、L-岩藻糖、D-葡糖胺、D-半乳糖胺、N-乙酰神经氨酸等。 4, 按连接的方式,糖蛋白中的寡糖链分为两种,其分别是N-连接糖链、0-连接糖链。 5,N-连接寡糖分为三型,分别是高甘露糖型、复杂型、杂合型。 6,体内重要的糖胺聚糖主要有6种,分别是硫酸软骨素A 、硫酸软骨素C、硫酸皮肤素、硫酸角质素、肝素和透明质酸,除透明质酸外,都含有硫酸基。 二、选择题 (a )1,透明质酸分子主要是由下列中的哪一类糖苷键构成的? [a] Pl-3 和Pl -4 [b] a1-3 和Pl -4 [c] ot1-4 和Pl -3 [d] ot1-3 和ot 1-4 (c )2,下列哪种物质不属于糖氨聚糖 ⑻肝素[b]硫酸软骨素[c]胶原[d]透明质酸 (c )3,几丁质(甲壳素)由下面的哪种化合物聚合而成? [a].氨基葡萄糖[b]乙酰氨基半乳糖[c]乙酰氨基葡萄糖[d]氨基半乳糖 (b )4,在N-糖链中,与肽链连接的第一个糖是: [a]甘露糖[b]乙酰氨基葡萄糖[c]乙酰氨基半乳糖[d].半乳糖 (c )5,人体内不能水解的葡萄糖糖苷键是: [a]ot-1,4-糖苷键[b]a-1,6-糖苷键[c] P-1,4-糖苷键[d]a-l,2-糖苷键 (d )6,参与构成糖蛋白寡糖链的单糖主要有7种,不包括; ⑻葡萄糖[b]甘露糖[c]半乳糖[d]果糖 (d )7,N-连接寡糖链接在蛋白质多肽链的哪种氨基酸残基上? [a]半胱氨酸[b]谷氨酰胺[c]谷氨酸[d]天冬氨胺 (c )8, N-连接寡糖通过哪种糖基连接在多肽链上? [a]甘露糖[b]N-乙酰半乳糖胺[c]N-乙酰葡萄糖胺[d]半乳糖 (d )9,下列哪种单糖参与N-连接寡糖五糖中心构成? ⑻半乳糖[b]葡萄糖[c]岩藻糖[d] N-乙酰半乳糖胺

生物无机化学汇总

生物无机化学姓名:崔慧慧 学号:C14201008 专业:无机化学

碳酸钙的仿生合成 摘要:碳酸钙矿物材料广泛分布于大自然,具有环境协调性和相容性。生物矿化过程形成的材料具有特定的生物学功能,因此人们通过不同途径进行仿生合成,尤其是碳酸钙的仿生合成。本文主要介绍了碳酸钙仿生合成的方法,如加入添加剂、双模板法等,制备得到不同形貌和不同晶型的的碳酸钙晶体。通过研究不同方法合成碳酸钙为真正意义上的生物矿化提供一定的理论依据。 关键字:生物矿化碳酸钙仿生合成 Abstract:The materials through Biomineralization have a specific biological function, so people try to synthesis it by finding different ways, especially the biomimetic synthesis of calcium carbonate. In this paper, many methods of biomimetic synthesis of calcium carbonate are mainly introduced, such as adding additives, dual template method and so on, to obtained different morphogenesis and polymorphism of calcium carbonate. We study the different methods of calcium carbonate, in order to provide certain theoretical basis for biomineralization. Key words: biomineralization calcium carbonate 一、生物矿化及仿生合成 生物矿化广泛存在于大自然中,生物体经过长时间进化,会在身体的某些部位生成矿物组织,这些矿物组织在某些方面形成了性能优异的生物材料。生物矿化的种类已超过60种,它们的组成各异,并赋有特定的生物学功能。生物矿化的优点是它的过程是一个天然存在的高度控制过程,受生物机体内在机制调制,可以实现从分子水平到介观水平上对晶体形状、大小、结构、位向和排列的精确控制和组装,从而形成复杂的分级结构。生物矿化的一个重要特点就是自组装的有机聚集体或超分子模板通过材料复制而转变为有序化的无机结构,因此有机基质在生物矿化过程中具有非同寻常的作用,有机基质在水溶液环境中通过自组装过程形成胶束、反胶束、囊泡、微乳液、泡沫、溶致液晶等结构,为生物矿物的形成提供微环境或模板;有机基质也可以作为可溶性添加剂,在晶体生长过程中,能吸附在特定的晶面上或能结合与其电荷相反的游离离子,从而改变晶体的生长速[1]。生物矿化可分为四个阶段,有机大分子预组织。在矿物沉积前构造一个有组织的反应环境,该环境决定无机物成核的位置;界面分子识别。在已形成的有

(完整版)生物化学理论教学大纲

《生物化学》教学大纲 课程名称:生物化学课程代码:120005 课程类型:专业基础课程课程性质:必修课 课程总学时:72学时理论学时:52学时 开课学期:第二学期使用专业:护理、助产、临床、药学 先修课程:人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学,是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象,即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系;生物体内物质的代谢变化及调控;生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习,掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能,为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是:使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能,在生命活动中的代谢变化及调控,遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能,培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能,能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标,了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制,具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想,具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。

生物化学复习题 (1)

1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的? 答:肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类?它们的分布和功能是什么? 答:(1)核酸分为两大类,即:核糖核酸(RNA)、脱氧核糖核酸(DNA) (2)核酸的分布: ① DNA的分布:真核生物,98%在核染色体中,核外的线粒体中存在mDNA,叶绿体中存在ctDNA。 原核生物,存在于拟核和核外的质粒中。 病毒:DNA病毒 ②RNA的分布:分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA (3)功能:①的DNA是主要遗传物质 ②RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA:转运氨基酸TrRNA:核糖体的骨架 mRNA:合成蛋白质的模板 ③RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控;催化作用;遗传信息的加工;病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson-Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答:(1)DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋,双螺旋的直径为2nm。 (2)由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧,而疏水的碱基对则在双螺旋的内部,碱基平面与中心轴垂直,螺旋旋转一周约为10个碱基对(bp),螺距为3.4nm,这样相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36o的夹角,糖环平面则于中心轴平行。 (3)两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征,只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对,G与C配对,A-T间有2个氢键,G-C间有3个氢键。 (4)在DNA双螺旋结构中,两条链配对偏向一侧,形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要,只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。

生物无机化学复习题目(含答案)

2014级生物无机化学复习题目(黄老师部分) 1、什么是生命必需元素?简述作为生命元素必须满足哪些条件? 必需元素可以这样定义:它们的缺乏会导致生物组织严重的、不可逆的损伤。 必需元素应该满足以下几个条件: ①这些元素在不同组织中均有一定浓度; ②除去这些元素会造成生物组织在生理或结构上的不正常; ③这些元素的存在能够使生物生理或结构的不正常现象消失或预防不正常现象的产生; ④这些元素应有专门的生理功能。 2、根据生物学功能分类,简述并举例金属蛋白主要涉及哪几种类型? ①具有催化功能的蛋白质——酶。生命体内的化学反应几乎都是在生物催化剂的催化下完成的,而酶是生物催化剂中最重要的一类物质。金属酶的结构、功能、催化机理及其模拟构成了生物无机化学的主体部分。 ②具有运输功能的蛋白质。这类蛋白质在生物体系中结合并携带着特殊的分子或离子从一个部位到另一个部位,如:运铁蛋白、载氧蛋白等。 ③具有营养储存功能的蛋白质。它们将氨基酸、金属离子等营养物质储存并使之用于生物体的生长、发育等过程,如:铁蛋白。 ④具有结构功能的蛋白质。它们作为机体的支架和结构成分参与细胞组织的形成。细胞膜、线粒体、叶绿体、头发、指甲等都有蛋白质或脂质组成。 ⑤具有防御功能的蛋白质。它们能够起到抵御有害物质的侵袭、保护生物体的作用。免疫球蛋白、超氧化物歧化酶等属于这类蛋白质。 ⑥具有调控功能的蛋白质。它们能起到调节或控制细胞生长、分化以及遗传信息的表达作用,如:胰岛素、锌指蛋白等。 3、蛋白质由多少种氨基酸组成?在结构上的主要区别是什么?根据侧链的不同,主要可以分为哪些类型?氨基酸与金属离子配位的主要基团有哪些? 参与组成蛋白质的氨基酸有20种。这些氨基酸的区别在于各自不同的侧链基团。根据侧链的不同,这些氨基酸可以被分为以下几种: ①含非极性、脂肪族侧链的氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸; ②含极性、不带电荷的侧链的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、组氨酸、天冬氨酸、谷酰胺酸; ③含芳香族侧链的氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 ④带正电荷侧链的氨基酸:赖氨酸、精氨酸; ⑤带负电荷侧链的氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸。 4、DNA的主要结构形式有几种?其中B型在结构上有什么特点? DNA的主要结构形式有B型、A型和Z型。最常见的结构为B型,其结构特点是: ①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴,向右盘旋形成右手双螺旋结构; ②分子以大沟和小沟交替缠绕; ③平行的碱基对之间的平均距离为3.4 A; ④碱基中的糖环采取C2’向内的折叠形式; ⑤双螺旋的骨架是由磷酸和脱氧核糖组成的,位于外侧;碱基位于双螺旋结构内侧,配对平行,与轴垂直。 ⑥碱基按互补配对原则进行配对:A与T配对,之间形成2个氢键;C与G配对,之间形成3个氢键。

生物化学总结

一生物化学概述 (一)生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学:蛋白质,核酸,酶 2 动态生物化学:生物氧化,三大代谢 3 信息代谢:DNA的复制,RNA的转录,蛋白质的生物合成 (二)生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 (一)蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子(一定结构和功能) 2 意义:结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 (二)氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离: H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子(R-)兼性离子(R+-)阳性离子(R+)PH>PI PH=PI PH

成酰胺:氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧: 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa:Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa(带负电):Asp Glu 极性aa:碱性aa(带正电):Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa(不带电):Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心:His、Ser (三)蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念:氨基酸肽键连接 蛋白质:肽链较长,通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA,目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白(titin),Mr约3000kDa,相当 于34350AA,但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽:肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素(29AA),促肾上腺皮质激素(ACTH,39AA);但是界限也很难划分。 寡肽:肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽(9AA),具有强的血管扩张作用;脑啡肽(5AA),除镇痛外,尚有调节体温、心血管、呼吸等功能;二肽和三肽已具有活性, 如天冬酰苯丙氨酸甲酯(2AA)具甜味;精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸(RGD),抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能,如甘氨酸,谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体,熔点很高。 ?酸碱性质:游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法:以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致,但复杂。 ?肽的化学反应:茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应;还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应:双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在(碱性)溶液中可与(铜)离子产生(紫红色)的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应,游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序,包括二硫键的位置。主要由(肽键)维系。 (实验题)N端:Sanger法(2、4-二硝基氟苯反应)、DNS法(丹磺酰氯末端分析法)、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端:肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构) 二级结构:指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链的位置。主要由(氢键)维系α-螺旋(与DNA比较) A.几乎都是(右手)螺旋。 B. 每圈(3.6)个氨基酸残基,高度(0.54)nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升(0.15)nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面(N端)(第三个)残基上的N-H间形成氢键。

生物化学简答题及论述题

试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。 答:1)蛋白质的一级结构:(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,主要化学键是肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2)蛋白质二级结构:蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。二级结构主要有α螺旋、β—折叠,β—转角和无规卷曲。维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。3)蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构主要有氢键,疏水作用,离子键和二硫键。 4)蛋白质的四级结构:蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。 什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽键主链出现180o回折,回折部分称为β-转角。β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。 Tm值:核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度,、又称溶解温度(Tm)。 简述RNA与DNA主要不同点。 生物体内核酸主要有二大类,一类脱氧核糖核酸即DNA,另一类为核糖核酸即RNA,它们的区别应从以下几个方面考虑: ①存在部位:DNA主要存在于细胞核,哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA,而RNA 的90%存在于细胞浆。

相关文档
最新文档