氨基酸分类及等电点的计算方法

氨基酸分类及等电点的计算方法
氨基酸分类及等电点的计算方法

等电点:

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH,用pl表示

中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其pI偏酸,pI值略小于7.0,等电点一般在5~6.3之间;酸性氨基酸的羧基解离程度更大,pI明显小于7.0,等电点一般在2.8~3.2之间。;碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等,故其pI大于7.0,等电点一般在7.6~10.8之间;在一定的pH条件下,氨基与羧基的解离程度相等,静电荷为零,此时溶液的pH 即为其等电点。

各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小,因而用调节等电点的方法,可以分离氨基酸的混合物。

氨基酸形成内盐:氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果,故又叫内盐。

核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4~4.5,RNA的等电点为2~2.5。

在氨基酸溶液中存在如下平衡,在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高,此时电解以偶极离子形式存在,氨基酸不移动。这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。

蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸,丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸

20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类

根据侧链基团的极性

1、非极性氨基酸(疏水氨基酸):8种丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)

2、极性氨基酸(亲水氨基酸):

1)极性不带电荷:7种甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)

2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸): 3种赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸): 2种天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

根据氨基酸分子的化学结构

1、脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

2、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸

3、杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸

4、杂环亚氨基酸:脯氨酸

等电点的计算

1)侧链不含离解基团的中性氨基酸,其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值:p I = (p K1 + p K2 )/2;(K1:-COOH电离常数;K2:-NH3+电离常数)

以Gly为例:

2)侧链含有可解离基团的氨基酸,其p I值也决定于两性离子两边的p K值的算术平均值。

a. 酸性氨基酸:p I = (p K1 + p K R-COO- )/2

以Asp为例:

b. 碱性氨基酸:p I = (p K R-NH2 + p K2 )/2

以Lys为例:

氨基酸等电点

1、氨基酸等电点:氨基酸处于净电荷为零时的PH. 2、超二级结构:是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形 成规则的二级结构聚集体。 3、结构域:是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。 4、蛋白质一、二、三、四级结构:蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了 它的功能。一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。二级结构:蛋白质分子局区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构:蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链,以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 5、蛋白质变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性 质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性 6、蛋白质复性:如果除去变性因素,在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性,这种现象 称为蛋白质的复性。 7、一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、 甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。 8、转氨基作用:非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得) 如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素) 9、联合脱氨基作用:即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。 氧化脱氨基作用:氨基酸在酶的催化下生成酮酸。 11、密码子:在一个MRNA上的三个核苷酸(不是脱氧核苷酸),按一定顺序排列,这样的m10、RNA叫密码子。 12、反密码子:RNA链经过折叠,看上去像三叶草的叶形,其一端是携带氨基酸的部位,另一端有3个碱基。每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对,因而叫反密码子。 13、多核糖体:在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合,同时合成若干条蛋白质多肽链,结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。 14、增色效应; 由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 15、减色效应:若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。 16、Tm:Tm值就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。 17、DNA复性:DNA复性指变性的DNA在适当条件下,可使分开的两条双链重新缔合为双螺旋结构。 18、DNA变性:指核酸双螺旋氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂。 19、半保留复制:DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂,双螺旋解旋分开,每条链分别作模板合成新链,每个子代DNA的一条链来自亲代,另一条则是新合成的,故称之为半保留式复制。 20、半不连续复制:指DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。 21、前导链: 在DNA复制过程中,两条链均按5'到3'方向合成,一条链是可连续合成的,复制方向和复制叉前进的方向一致,称前导链. 22、后随链; 在DNA复制过程中,两条链均按5'到3'方向合成, 一条链的合成是不连续的,形成冈崎片段,最后由连接酶连成完整的一条链,此链称后随链. 23、转录; 是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。 24、逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 25、复制叉:DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。

氨基酸分类

氨基酸分类 一根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种 丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸 (Pro)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met) 2、极性氨基酸(亲水氨基酸): 1)极性不带电荷:7种 甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys) 酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸) 3种赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) 2种天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)[1] 氨基酸 二、根据化学结构 1、脂肪族氨基酸 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸 4、杂环亚氨基酸:脯氨酸[1] 三、从营养学的角度 1、必需氨基酸(essential amino acid):

指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。共有8种其作用分别是: 1)赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调 节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 2)色氨酸:促进胃液及胰液的产生; 3)苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗; 4)蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾 脏、胰脏及淋巴的功能; 5)苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 6)异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司 令部作用于甲状腺、性腺; 7)亮氨酸:作用平衡异亮氨酸; 8)缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸: 1)精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病 毒性黄疸等病的有效药物。 2)组氨酸:可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性 关节炎等的药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。(近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸) 3、非必需氨基酸(nonessentialamino acid): 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸及其种类教学设计

氨基酸及其种类教学设计 一、前端分析 1.教材分析 本节内容为必修一第二章第二节的内容,第一章从宏观世界引入,初步介绍微观世界的细胞的概念,第二章从分子的角度,介绍细胞的基本组成。蛋白质是生命活动的主要承担着,因此是生物学中尤为重要的物质,因此也是学生学习的重点。 2.学情分析 学生在之前的学习中初步了解到细胞是构成生物体的基本单位,但是高一的学生没有学过有机化学,缺乏有关氨基酸的化学结构知识,缺乏系统、客观的认识,没有全面、深刻的感受,这部分内容为分子角度,不是人肉眼可以观察到的,因此比较抽象,学生在学习这部分内容时比较难以理解. 二、教学目标 知识目标:掌握氨基酸的基本结构;了解氨基酸的种类; 能力目标:能自主写出氨基酸的通式;培养学生观察和总结能力; 情感、态度、价值观目标:认同氨基酸是组成蛋白质的基本结构;理解氨基酸对于人体健康的重要意义。 三、重难点分析 重点:氨基酸的结构通式; 难点:氨基酸的结构特点。 四、教学方法 情景导入法,PBL法,启发式教学,发现式教学。 五、课前准备 课件制作,教学需要图片搜集 六、教学过程 教学内容教师行为学生活动教学意图 从日常生活引出蛋白质的重要性。介绍蛋白质在生 活中的地位,我们 的生活离不开蛋 白质。 了解蛋白质的重 要性。 从社会现象引入 课程,提起学生的 兴趣,引导学生关 注社会现状,关注 生活。 蛋白质的消化吸收我们的食物中一 些肉蛋奶和豆类 中蛋白质的含量 比较丰富,然而蛋 白质却不能被人 体直接吸收。蛋白 质必须经过消化 成为各种氨基酸, 才能被人体吸收 阐释氨基酸与蛋 白质的关系,提出 氨基酸。

利用。 引出氨基酸的概念。给学生观看各种 氨基酸产品的图 片,引出氨基酸。 观看照片,初步了 解氨基酸。 从生活中引入氨 基酸的概念,使知 识与生活相联系。没有市场也就没 有产品,从这么多 琳琅满目的氨基 酸产品中,我们看 出氨基酸的重要, 那么我们肯定会 思考,什么是氨基 酸呢? 氨基酸的结构引导学生考虑:什 么氨基酸?给大 家看氨基酸的结 构式,提问:不同 氨基酸有什么特 点?有什么共 性?观察氨基酸的结 构,归纳结构特 点。 引导学生积极主 动的思考,培养学 生的观察能力 观察其他的氨基酸那么有人会问,是 不是这几种氨基 酸只是特列呢? 让我们看看其他 的氨基酸。 了解其他的氨基 酸结构。 引导学生们认同 氨基酸的结构通 式。 总结氨基酸的通式通过所观察到的 氨基酸的共性,总 结氨基酸的通式, 回答什么是氨基 酸? 归纳总结氨基酸 的结构特点,及通 式。 培养学生的归纳 总结能力。 总结氨基酸的特点氨基酸是构成蛋 白质的基本单位, 是含有一个碱性 氨基和一个酸性 羧基的有机化合 物。 1、每个氨基酸至 少含有一个氨基 和一个羧基; 2、有一个氨基和 一个羧基链接在 一个碳原子上; 3、该碳原子上还 连着一个氢和一 个R基。 总结所学知识,加 深印象。 七、板书设计 1.氨基酸的结构通式 2.结构特点 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基; 有一个氨基和一个羧基链接在一个碳原子上;

常见氨基酸的名称结构及分类

常见氨基酸的名称结构 及分类 IMB standardization office【IMB 5AB- IMBK 08- IMB 2C】

表16-120种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文缩 写 英文缩写结构式 等电点 非极性氨基酸 丙氨酸 (-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A 缬氨酸 (-甲基--氨基丁酸) *Valine 缬Val V 亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L 异亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I 苯丙氨酸 (-苯基--氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F 色氨酸 [-氨基--(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W 蛋(甲硫)氨酸 (-氨基--甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 (甲 硫) Met M 脯氨酸 (-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G 丝氨酸 (-氨基--羟基丙酸) Serine 丝Ser S 苏氨酸 (-氨基--羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T 半胱氨酸 (-氨基--巯基丙酸) 半胱Cys C

Cysteine 酪氨酸 酪Tyr Y (-氨基--对羟苯基丙酸) Tyrosine 天冬酰胺 天胺Asn N (-氨基丁酰胺酸) Asparagine 谷氨酰胺 谷胺Gln Q (-氨基戊酰胺酸) Glutamine 碱性氨基酸 组氨酸 [-氨基--(4-咪唑基)丙 组His H 酸] Histidine 赖氨酸 赖Lys K (,-二氨基己酸) *Lysine 精氨酸 精Arg R (-氨基--胍基戊酸) Arginine 酸性氨基酸 天冬氨酸 天冬Asp D (-氨基丁二酸) Asparticacid 谷氨酸 (-氨基戊二酸) 谷Glu E Glutamicacid 带“*”为必需氨基酸

常见氨基酸的名称、结构及分类

表16-1 20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文缩写英文缩写结构式等电点非极性氨基酸 丙氨酸 (-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 缬氨酸 (-甲基--氨基丁酸) *Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 异亮氨酸 (-甲基--氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 苯丙氨酸 (-苯基--氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 色氨酸 [-氨基--(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 蛋(甲硫)氨酸 (-氨基--甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 (甲硫) Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 脯氨酸 (-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P COO N H H 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 丝氨酸 (-氨基--羟基丙酸) Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 苏氨酸 (-氨基--羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH 半胱氨酸 (-氨基--巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2

酪氨酸 (-氨基--对羟苯基丙 酸) Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 天冬酰胺 (-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 谷氨酰胺 (-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 碱性氨基酸组氨酸 [-氨基--(4-咪唑基)丙 酸] Histidine 组His H N CH2CH COO NH3 N 赖氨酸 (,-二氨基己酸) *Lysine 赖Lys K CHCOO NH2 CH2CH2CH2CH2 NH3 精氨酸 (-氨基--胍基戊酸) Arginine 精Arg R H 2 N C CHCOO NH2 NHCH2CH2CH2 NH2 酸性氨基酸天冬氨酸 (-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 谷氨酸 (-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2 带“*”为必需氨基酸

氨基酸分类及等电点的计算方法

等电点: 某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH,用pl表示 中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其pI偏酸,pI值略小于7.0,等电点一般在5~6.3之间;酸性氨基酸的羧基解离程度更大,pI明显小于7.0,等电点一般在2.8~3.2之间。;碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等,故其pI大于7.0,等电点一般在7.6~10.8之间;在一定的pH条件下,氨基与羧基的解离程度相等,静电荷为零,此时溶液的pH 即为其等电点。 各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小,因而用调节等电点的方法,可以分离氨基酸的混合物。 氨基酸形成内盐:氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果,故又叫内盐。 核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4~4.5,RNA的等电点为2~2.5。 在氨基酸溶液中存在如下平衡,在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高,此时电解以偶极离子形式存在,氨基酸不移动。这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。 蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸,丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸 20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类 根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸(疏水氨基酸):8种 丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met) 2、极性氨基酸(亲水氨基酸): 1)极性不带电荷:7种 甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸): 3种 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸): 2种 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 根据氨基酸分子的化学结构 1、 脂肪族氨基酸: 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

20种常见氨基酸的名称、结构及分类

20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸 丙氨酸 (α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 6.02 缬氨酸 (β-甲基-α-氨基丁酸) *Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 5.97 亮氨酸 (γ-甲基-α-氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 5.98 异亮氨酸 (β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 6.02 苯丙氨酸 (β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 5.48 色氨酸 [α-氨基-β-(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 5.89 蛋(甲硫)氨酸 (α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 (甲硫) Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 5.75 脯氨酸 (α-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P COO N H H 6.30 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 5.97 丝氨酸 (α-氨基-β-羟基丙酸) Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 5.68 苏氨酸 (α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH OH 6.53

半胱氨酸 (α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2 5.02 酪氨酸 (α-氨基-β-对羟苯基丙 酸) Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 5.66 天冬酰胺 (α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.41 谷氨酰胺 (α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.65 碱性氨基酸组氨酸 [α-氨基-β-(4-咪唑基)丙 酸] Histidine 组His H N CH2CH COO NH3 H N7.59 赖氨酸 (α,ω-二氨基己酸) *Lysine 赖Lys K CHCOO NH2 CH2CH2CH2CH2 NH39.74 精氨酸 (α-氨基-δ-胍基戊酸) Arginine 精Arg R H 2 N C CHCOO NH2 NHCH2CH2CH2 NH210.76 酸性氨基酸天冬氨酸 (α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 2.97 谷氨酸 (α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2 3.22 带“*”为必需氨基酸

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点参考值 常见蛋白质等电点参考值 蛋白质等电点蛋白质等电点 鲑精蛋白[salmine]鲱精蛋白[clupein e] 血清白蛋白[serumalbumin] 鲟精蛋白[sturline]胸腺组蛋白[thymohistone] 珠蛋白(人)[globin (human)] 卵白蛋白[ovalbu in] 伴清蛋白[conal12。1 12。1 4。7—4。 9 11。71 10.8 7.5 4.7 1;4.59 6。8,7。1 3.5 6.3 5。1—5.3 肌红蛋白[myoglobin] 血红蛋白(人)[hemogl obin(human)] 血红蛋白(鸡)[hemoglobin(h en)] 血红蛋白(马)[hemoglobi n(horse)] 血蓝蛋白[hemerythrin] 蚯蚓血红蛋白[chlorocruo rin] 血绿蛋白[chlorocruori n] 无脊椎血红蛋白[eryt 7.07 7。23 6.92 4.6- 6.4 5。6 4。3- 4.5 4。6— 6.2 9.8— 10.1 4.47—

bumin] 肌清蛋白[myoal bumin] 肌浆蛋白[myogen A]β-乳球蛋白[β—lactoglobulin] 卵黄蛋白[livetin]γ1—球蛋白(人)[γ1-globulin(human)] γ2-球蛋白(人)[γ2—globulin(huma n)] 肌球蛋白A[myosin A] 原肌球蛋白[myosin A]4。8-5。 5.8,6.6, 7。3,8.2 5.2-5.5 5.1 5。9 3.4-3。 5 5.5-5.8 4.8 6.0 5.1 3.9 3.7-5.0 4。6-4。 7 hrocruorins] 细胞色素C[cytochrome C] 视紫质[rhodopsin] 促凝血酶原激酶[th romboplastin] α1-脂蛋白[α1-lipoprot ein] β1-脂蛋白[β1-lip oprotein] β—卵黄脂磷蛋白[β-lip ovitellin] 芜菁黄花病毒[turnip yell ow vvirus] 牛痘病毒[vaccinia viru s] 生长激素[somatotropin] 4.57 5。2 5.5 5.4 5.9 3。75 5。3 6.85 5。73 5。35 1.0 8。1 4。9 7.8 4.58 4 3.83

氨基酸相关知识

氨基酸 天然氨基酸有180多种,组成蛋白质的20种基本氨基酸α-氨基酸,脯氨酸例外为α-环状亚氨基酸。基本氨基酸通式 不同α-氨基酸的R侧链不同,它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要的影响。除了甘氨酸的R侧链为氢原子外,其它氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成不同构型(D-型和L-型),具有旋光性。蛋白质分子中的氨基酸都是L-型,称为L-型-α-氨基酸。 非极性疏水性氨基酸:丙氨酸(Ala,pI6.00)、缬氨酸(Val,pI5.96)、亮氨酸(Leu,pI5.98)、异亮氨酸(Ile,pI6.02)、苯丙氨酸(Phe,pI5.48)、脯氨酸(Pro,pI6.30)、蛋氨酸(Met,pI5.74)和色氨酸(Trp,pI5.89)。有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和丙氨酸。 极性中性氨基酸:甘氨酸(Gly,pI5.97)、丝氨酸(Ser,pI5.68)、酪氨酸(tyr,pI)、半胱氨酸(Cys,pI5.07)、天冬酰胺(Asn,pI5.41)、谷氨酰胺(Gln,pI5.65)和苏氨酸(Thr,pI5.60) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp,pI2.97)、谷氨酸(Glu,pI3.22)(含有两个羧基) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys,pI9.74)、精氨酸(Arg,pI10.76)、组氨酸(His,pI7.59) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸和酪氨酸 杂环族氨基酸:脯氨酸色氨酸和组氨酸。 其它为脂肪族氨基酸。 人体必需氨基酸(EAA):缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸(需要量最少的)、苏氨酸、赖氨酸。 半必需氨基酸:酪氨酸和半胱酰胺(可有苯丙氨酸和蛋氨酸转化) 组氨酸是儿童必需氨基酸。 各种基本氨基酸均为无色结晶,熔点极高(一般200℃以上)。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶于稀酸和稀碱中,但不能溶解于有机溶剂。通常用乙醇能把氨基酸沉淀析出。除甘氨酸外,每种氨基酸都有旋光性和一定的比旋光度。各种氨基酸对可见光均无吸收能力。酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在近紫外区有吸收。氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子的形式存在,故属于离子化合物,但氨基酸以两性离子形式存在,即H3N+CH2COO-。两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放质子的—NH3能和接受质子的—COO—。 氨基酸等电点是指氨基酸静电荷为零时溶液中的pH。 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合秤肽,形成的酰胺键在蛋白质中称为肽键。 维持蛋白质构象的作用力次级键和二硫键(共价键),次级键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力。 蛋白质是一类两性电解质,能和酸或碱发生作用。各种解离基团的解离度与溶液的pH值有关,pH值越低,碱性基团的解离程度越大(—COOH也会被封

氨基酸分类

20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。 根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种 丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met) 2、极性氨基酸(亲水氨基酸): 1)极性不带电荷:7种 甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)3种赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)2种天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)氨基酸 根据化学结构 1、脂肪族氨基酸: 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸 4、杂环亚氨基酸:脯氨酸

从营养学的角度 1、必需氨基酸(essential amino acid):指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。共有8种其作用分别是: 赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 色氨酸:促进胃液及胰液的产生; 苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗; 蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; 苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; 亮氨酸:作用平衡异亮氨酸; 缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸: 精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 组氨酸:可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的药物。

氨基酸分类

氨基酸分类Revised on November 25, 2020

氨基酸分类 一、总表 20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同,将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸:

2. 根据氨基酸的极性分类: 其中,属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为: 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种,其中人体所需的氨基酸约有22种,分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成)。另有酸性、碱性、中性、杂环分类,是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸(essential amino acid):指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是: ①赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; ②色氨酸(Tryptophane):促进胃液及胰液的产生; ③苯丙氨酸(Phenylalanine):参与消除肾及膀胱功能的损耗; ④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; ⑤苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能;

⑥异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; ⑦亮氨酸(Leucine ):作用平衡异亮氨酸; ⑧缬氨酸(Viline):作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有: 1)都是无色结晶。熔点约在230°C以上,大多没有确切的熔点,熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强碱溶液中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外,均难溶于乙醇和乙醚。 2)有碱性[二元氨基一元羧酸,例如赖氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸,例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸,例如丙氨酸(Alanine)]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性,呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐,也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子,呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同,又有两种构型:D型和L型,组成蛋白质的氨基酸,都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解(现在大多为人工合成),而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸,所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小,大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多,大多性质稳定,要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质,是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质,是生命的物质基础 1.构成人体的最基本物质之一 构成人体的最基本的物质,有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有20多种,它们是:色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中,在植物体内都能合成,而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是:色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成,但其合成速度不能满足身体需要,有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍,而列为“半必需氨基酸”,因为它们在体内虽能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代80%~90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代70%~75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类,是按其营养功能来划分的;如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”;按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸,大多数氨基酸属于中性。 2.生命代谢的物质基础 生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关,正如恩格斯所说:“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说,它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响抗体

20种氨基酸的名称 结构 及分类

15种氨基酸的名称结构及分类丙氨基酸H 3 C- 缬氨基酸H 3 C-CH – ∣ H 3 C 亮氨基酸H 3C-CH –CH 2 - ∣ CH 3 异亮氨基酸H 3C-CH 2 –CH- ∣ CH 3 蛋氨基酸(甲硫氨基酸)H 3C-S- CH 2 - CH 2 - 甘氨基酸 H- 丝氨基酸 HO- CH 2 - 苏氨基酸H3C-CH – ∣ OH 半胱氨基酸HS- H3C-CH2– O ‖ 天冬酰胺 H2N-C- CH2- 谷氨酰胺O ‖ H 2N-C- CH 2 - CH 2 - 赖氨基酸 H3N-CH2- CH2- CH2- CH2- 精氨基酸 H2N-C- NH- CH2- CH2- CH2- ║ NH2 天冬氨基酸-OOC- CH2- 谷氨基酸-OOC- CH2-CH2-

氨基酸不能自由通过细胞膜,所以氨基酸在体内的分布也是不均的。肌肉占一半,肝脏占10%,肾占4%,血浆占1%。由于肾脏肝脏体积较小,它们所含的游离氨基酸的浓度较高,氨基酸的代谢也很旺盛。 代谢能,除了一点体增热量以外余下的都是净 氨基酸随同血液运输到全身各组织去进行代谢,其主要去向是合成蛋白质和多肽,此外,也可以转变成嘌呤嘧啶卟啉儿茶酚胺。多余的氨基酸通常用于分解供能。 虽然不同的氨基酸由于结构不同,各有其自己的分解方式,但它们都有α–氨基和α–羧基,因此有共同的代谢途径。氨基酸的一般分解代谢就是指这种共同的分解途径。氨基酸分解时,在多数[68]大多数人95%,绝大多数人99—% 在大多数情况,96.5%情况下,是首先脱去氨基生成氨和α–酮酸。氨可转变成尿素、尿酸排出体外,而生成的α–酮酸则可以再转变为氨基酸、或者是彻底分解为二氧化碳和水并释放出能量,或是转变为糖或脂肪作为能量的储备,这是氨基酸分解的主要途径。 。在酶的作用下,氨基酸脱掉氨基的作用称脱氨基作用。动物的脱氨基作用主要在肝肾中进行,其主要方式有氧化脱氨基转氨基联合脱氨基。多数情况是氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基的。

氨基酸等电点

氨基酸等电点::在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 .蛋白质的等电点:在某一pH溶液中,蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子,即蛋白质分子的净电荷等于零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的变性:在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质的空间结构受到变化,从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失,成为蛋白质的变性。 蛋白质一级结构:就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸的线性序列。 蛋白质的二级结构:在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质的三级结构:指多肽链上的所有原子(包括主链和侧链)在三维空间的分布。 蛋白质的四级结构:多肽亚基的空间排布和相互作用。亚基间以非共价键连接。 必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸。 DNA变性:在某些理化因素的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,双螺旋解开,使DNA双链解链为单链的过程,此种作用称DNA的变性。 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”。 核酸分子杂交:两条不同来源的单链DNA,或一条单链DNA,一条RNA,只要它们有大部分互补的碱基顺序,也可以复性,形成一个杂合双链,此过程称杂交。 解链温度(TM):在DNA热变性时,通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。 核酶:具有催化作用的RNA称为核酶。 解链曲线:以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。 酶的活性中心:必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构,直接参与了将作用物转变为产物的反应过程,这个区域叫酶的活性中心。 米氏常数(Km 值):用Km 值表示,是酶的一个重要参数。Km 值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M 或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响 .同工酶:指催化的化学反应相同,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。 酶原:没有活性的酶的前体称为酶原。 酶原的激活:酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。 辅酶:与酶蛋白结合疏松的辅助因子。 辅基:与酶pr结合紧密的酶辅助因子。 变构调节:是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变,从而改变酶的活性,称酶的变构调节 竞争性抑制作用:一种最常见的酶活性的抑制作用,抑制剂与底物竞争,从而阻止底物与酶的结合。 非竞争性抑制作用:抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小,但Km不变。 反竞争性抑制作用:抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变。

18种氨基酸基础知识

复方氨基酸注射液市场分析 复方氨基酸是由氨基酸、糖、电解质、微量元素、维生素及pH值 调整剂等配制而成。 一.氨基酸的分类: 1.氨基酸根据在体内是否能合成分为两类:必需氨基酸和非必需氨基酸。 必需氨基酸对成人来说,有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。 非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid, NEAA可在动物体内合成, 作为营养源不需要从外部补充的氨基酸。一般在植物、微生物必需的氨基酸均由自身合成,这些都不称为非必需氨基酸。对人来说非必需氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸(及其胺)、 脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。这些氨基酸由碳水化合物的代谢物或由必需氨基酸合成碳链,进一步由氨基转移反应引入氨基生成氨基酸。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。 2.氨基酸根据其结构又分为:芳香族氨基酸、杂环氨基酸和脂肪 族氨基酸。其中支链氨基酸包括L売氨酸、L■异亮氨酸、L绚氨酸。芳香族氨基酸:苯丙氨酸,色氨酸,酪氨酸。 二.氨基酸的去路氨基酸的去路都包括以下三个方面:一是:合成各种组

织蛋白及酶和激素等;二是:脱氨基作用的转换形成含氮部分和不含氮部分,含氮部分最终在肝脏部位形成尿素,不含氮部分一部分氧化分解形成最终代谢产物二氧化碳和水并释放能量,另一部分合成糖类和脂肪;三是:都可进行转氨基作用形成新的氨基酸。 三.复方氨基酸的分类及复方氨基酸注射液(18AA)的区别 不同疾病对氨基酸的需求是不同的,如创伤状态下谷氨酰胺的需要量明显增加,肝病则应增加支链氨基酸,肾功能不良则以提供必需氨基酸为主。复方氨基酸注射液根据其作用及用途分为营养型与治疗型,治疗型复方氨基酸根据其特殊纽方及临床用途又分为肝病用氨基酸、肾病用氨基酸、创伤用氨基酸制剂。 复方氨基酸的区别分为:1?浓度;2?含氮量;3?氨基酸种类;4?必需氨基酸与非必需氨基酸的比值(EAA/NEAA ,支链氨基酸(BCAA含量);5?是否含有葡萄糖和木糖醇;6?无机盐种类含量复方氨基酸注射液 (18AA)是指含有合成人体蛋白质所需的18种必需和非必需氨基酸,能维持营养不良患者的正氮平衡。它分为18AA, 18AA-I, 18AA-II, 18AA-III, 18AA-IV, 18AA-V 18AA-N。其中用于补充营养的平衡型氨基酸制剂为18AA, 18AA-I, 18AA-II, 18AA-III, 18AA-IV, 18AA-V0 于肾病氨基酸制剂为18AA-N;用于创伤的氨基酸制剂为18-B;小儿氨基酸注射液为小儿复方氨基酸注射液18AA-I, 18AA-I。 (一)补充营养的平衡型氨基酸制剂1.复方氨基酸注射液(18AA)有5%和12%两种浓度,其抗氧化剂为亚硫酸氢钠。5%浓度200ml:10g(总氨基酸);12%浓度200ml:7.5g(总氨基酸) 5%浓度

氨基酸等电点的相关问题

氨基酸等电点的相关问题 一、定义 等电点(pI,isoelectric point):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时,溶液的pH值即其等电点。 当外界溶液的pH大于两性离子的pl值,两性离子释放质子带负电。 当外界溶液的pH小于两性离子的pl值,两性离子质子化带正电。 二、两性与等电点的关系 氨基酸具有氨基和羧基的典型反应,例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用;羧基以成酯或酰氯或酰胺等。此外,由于分子中同时具有氨基与羧基,还有氨基酸所特有的性质。 氨基酸分子中既含有氨基,又含有羧基,所以氨基酸与强酸强碱都能成盐,氨基酸是两性物质,本身能形成内盐。 氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的。 在水溶液中,氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子,又可以失去一个成为负离子。这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在,在pH值达到等电点时溶液处于平衡。 等电点不是中性点,不同氨基酸由于结构不同,等电点也不同。酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7,所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等。反之,碱性氨基酸水溶液中正离子较多,则必须加入碱,才能使负离子量增加。所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。 各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小,因而用调节等电点的方法,可以分离氨基酸的混合物。 核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为4~4.5,RNA的等电点为2~2.5。 在氨基酸溶液中存在如下平衡,在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高,此时电解以偶极离子形式存在,氨基酸不移动。这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。 某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH,用pl表示。中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其pI偏酸,pI值略小于7.0;酸性氨基酸的羧基解离程度更大,pI明显小于7.0;碱性氨基酸的氨基解离程

20种氨基酸的名称--结构-及分类

15种氨基酸的名称结构及分类丙氨基酸 H 3 C- 缬氨基酸 H 3 C-CH – ∣ H 3 C 亮氨基酸H 3C-CH –CH 2 - ∣ CH 3 异亮氨基酸H 3C-CH 2 –CH- ∣ CH 3 蛋氨基酸(甲硫氨基酸)H 3C-S- CH 2 - CH 2 - 甘氨基酸 H- 丝氨基酸 HO- CH 2 - 苏氨基酸 H3C-CH – ∣ OH 半胱氨基酸HS- H3C-CH2– O ‖ 天冬酰胺 H2N-C- CH2- 谷氨酰胺O ‖ H 2N-C- CH 2 - CH 2 - 赖氨基酸 H3N-CH2- CH2- CH2- CH2- 精氨基酸 H2N-C- NH- CH2- CH2- CH2- ║ NH2 天冬氨基酸-OOC- CH2- 谷氨基酸-OOC- CH2-CH2- 氨基酸不能自由通过细胞膜,所以氨基酸在体内的分布也是不均

的。肌肉占一半,肝脏占10%,肾占4%,血浆占1%。由于肾脏肝脏体积较小,它们所含的游离氨基酸的浓度较高,氨基酸的代谢也很旺盛。 代谢能,除了一点体增热量以外余下的都是净 氨基酸随同血液运输到全身各组织去进行代谢,其主要去向是合成蛋白质和多肽,此外,也可以转变成嘌呤嘧啶卟啉儿茶酚胺。多余的氨基酸通常用于分解供能。 虽然不同的氨基酸由于结构不同,各有其自己的分解方式,但它们都有α–氨基和α–羧基,因此有共同的代谢途径。氨基酸的一般分解代谢就是指这种共同的分解途径。氨基酸分解时,在多数[68]大多数人95%,绝大多数人99—% 在大多数情况,96.5%情况下,是首先脱去氨基生成氨和α–酮酸。氨可转变成尿素、尿酸排出体外,而生成的α–酮酸则可以再转变为氨基酸、或者是彻底分解为二氧化碳和水并释放出能量,或是转变为糖或脂肪作为能量的储备,这是氨基酸分解的主要途径。 。在酶的作用下,氨基酸脱掉氨基的作用称脱氨基作用。动物的脱氨基作用主要在肝肾中进行,其主要方式有氧化脱氨基转氨基联合脱氨基。多数情况是氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基的。

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