基础生物化学题目答案一体

基础生物化学试题讲解

一.单项选择题（每小题1分，共10分)

1．稀有核苷酸主要存在于：C

A．DNA B．mRNA C．tRNA D．rRNA

2．下面哪种酶既在糖酵解又在葡萄糖异生作用中起作用：B

A ．丙酮酸激酶B．3-磷酸甘油醛脱氢酶

C．1,6-二磷酸果糖酶D．已糖激酶

3．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D

A．Pro B．Lys C．His D．Glu

4．已知某酶的Km值为0.05 mol·L-1，则此酶催化反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为： A

A．0.2 mol·L-1 B．0.4 mol·L-1 C．0.1 mol·L-1 D．0.05 mol·L-1 5．丙酮酸脱氢酶系属于：C

A．单体酶B．寡聚酶C．多酶体系D．别构酶

6．不属于电子传递抑制剂的物质是：D

A．一氧化碳B．抗霉素A C．氰化物D．2,4-二硝基苯酚7．合成脂肪酸所需的氢由下列哪一种递氢体提供：B

A．NADP+ B．NADPH+H+ C．FADH2 D．NADH+H+ 8．合成甘油三酯需要活化形式的脂肪酸是：D

A．磷脂酸B．丙二酸单酰CoA C．脂酰-ACP D．脂酰CoA 9．下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的：A．两条单链的走向是反平行的B．碱基A和U配对

C．碱基之间共价结合D．磷酸戊糖主链位于双螺旋内10．转氨酶的辅酶是：B

A．TPP B．磷酸吡哆醛C．生物素D．核黄素

二、多项选择题(每小题1分，多选少选不得分，共5分)

1．蛋白质合成所需的能量来自：AC

A．ATP B．UTP C．GTP D．CTP E．TTP 2．参与淀粉水解的酶有：ABDE

A．α-淀粉酶B．β-淀粉酶C．淀粉磷酸化酶

D．蔗糖酶E．R酶

3．大肠杆菌RNA聚合酶由数个亚基组成，参与核心酶组成的亚基是：A．α2 B．β C．β' D．σ E．ρ

4．根据Mitchell的化学渗透学说，下列叙述那些是正确的：ABCE A．线粒体内膜是封闭的；

B．呼吸链各组分按特定的位置排列在线粒体内膜上；

C．呼吸链的递氢体有氢泵的作用；

D．线粒体内膜外侧H+可以自由返回膜内；

E．H+返回膜内侧时可以推动ATP酶合成ATP

5．遗传密码具有下列哪些特征：ABCDE

A．通用性B．简并性C．摆动性D．无重叠性E．无标点性三、判断题(正确请打"√"，错误请打"×"，每小题1分，共10分)

1．分子杂交只发生于不同来源的DNA之间。F

2．当加入足够量的底物时，可消除Cu++、Ag+、Hg++等金属离子对酶的抑

制作用。F

3．乙醇发酵需要消耗NADH+H+。T

4．高能化合物发生水解时释放的自由能至少大于30.5 kJ/mol。F

5．三酰甘油的水解需要两种酶，通过两步反应完成。F

6．由非糖物质合成葡萄糖的过程称为葡萄糖异生作用。T

7．肽酶是从肽链内部水解肽链的。F

8．丝氨酸族共同碳架来自α-酮戊二酸。F

9．PRPP为嘌呤和嘧啶核苷酸合成提供核糖和磷酸。T

10．酶合成调节中的阻遏物是代谢的终产物。F

四、填空题（本题共15小题，30个空，每空0.5分，共15分）

1．新陈代谢是生命体的一个最明显的特征。

2．DNA的紫外吸收在260nm；DNA变性后其紫外吸收增加。3．蛋白质沉淀是由于破坏了它外层的水膜并中和了它的电荷。

4．磷酸蔗糖合成酶催化UDPG与F-6-P合成磷酸蔗糖。

5．酶根据催化反应的性质分类（EC分类）可分为6 大类；蛋白酶属于EC 分类中的水解酶类。

6．酶催化反应中，His的咪唑基是一个很强亲核基团，又是一个有效的酸碱催化基团。

7．EMP途经是在细胞的细胞质中进行；TCA途经是在细胞的线粒体中进行；蛋白质的生物合成在细胞的内质网（核糖体）中进行。8．ATP在生物体内既可作为能量的供体，又可作为磷酸基团的供体。9．能荷= 1 时，腺苷酸库中全部ATP 存在；能荷= 0时，腺苷酸库中全部

生物化学--蛋白质部分习题及答案

第四章蛋白质化学一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

基础生物化学习题有答案

由于就是一个人加班整理,可能会有点错,请大家原谅,谢谢！基础生物化学习题第二章核酸 (一)名词解释核酸得变性与复性: 核酸得变性:在某些理化因素作用下,如加热,DNA 分子互补碱基对之间得氢键断裂,使DNA 双螺旋结构松散,变成单链得过程。核酸得复性:变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然得双螺旋构象,这一现象称为复性,产生减色效应增色效应:核酸变性后,由于双螺旋解体,碱基暴露,在260nm得吸光值比变性前明显升高得现象减色效应:在DNA复性(恢复双链)得过程中则伴随着光吸收得减少分子杂交:在一定条件下,具有互补序列得不同来源得单链核酸分子,按照碱基配对原则结合在一起成为杂交 (二)填空题 1.核酸得基本结构单位就是核苷酸____。 2.__m__RNA分子指导蛋白质合成,___t__RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸得载体。 3.DNA变性后,紫外吸收_增加_ _,粘度_降低__、浮力密度_上升__,生物活性将_丧失_ _。 4.因为核酸分子具有_嘌呤碱基__、__嘧啶碱基_,所以在_260__nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。 5.mRNA就是以__DNA___为模板合成得,又就是_蛋白质______合成得模板。 6.维持DNA双螺旋结构稳定得主要因素就是_碱基堆积____,其次,大量存在于DNA分子中得弱作用力如_氢键____,_范德华力与_离子键____也起一定作用。 7.tRNA得二级结构呈_三叶草__形,三级结构呈_倒L__形,其3＇末端有一共同碱基序列_CAA__其功能就是_携带活化得氨基酸__。 8.DNA在水溶解中热变性之后,如果将溶液迅速冷却,则DNA保持__单链__状态;若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成_双链 9、核酸完全水解后可得到__碱基____、_戊糖_____、_磷酸________三种组分。 (三)选择题 1.决定tRNA携带氨基酸特异性得关键部位就是:(D) A.–XCCA3`末端 B.TψC环; C.DHU环 D.反密码子环 2.构成多核苷酸链骨架得关键就是:(D) A.2′3′-磷酸二酯键 B. 2′4′-磷酸二酯键 C.2′5′-磷酸二酯键 D. 3′5′-磷酸二酯键 3.与片段TAGAp互补得片段为:(C) A.AGATp B.A TCTp C.TCTAp D.UAUAp 4.DNA变性后理化性质有下述改变:(B) A.对260nm紫外吸收减少 B.溶液粘度下降 C.磷酸二酯键断裂 D.核苷酸断裂 5.反密码子GU A,所识别得密码子就是:(D) A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC (四)就是非判断题 (X )1.DNA就是生物遗传物质,RNA则不就是。 (X )2.脱氧核糖核苷中得糖环3’位没有羟基。 (√)3.核酸中得修饰成分(也叫稀有成分)大部分就是在tRNA中发现得。 ( X)4.DNA得T m值与AT含量有关,A T含量高则T m高。 (X )5.真核生物mRNA得5`端有一个多聚A得结构。 (√)6.B-DNA代表细胞内DNA得基本构象,在某些情况下,还会呈现A型、Z型与三股螺旋得局部构象。 (X )7.基因表达得最终产物都就是蛋白质。第3章蛋白质 (一)名词解释必需氨基酸:指得就是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取得氨基酸蛋白质得一级结构:指蛋白质多肽连中AA得排列顺序,包括二硫键得位置蛋白质得变性:天然蛋白质因受物理、化学因素得影响,使蛋白质分子得构象发生了异常变化,从而导致生物活性得丧失以及物理、化学性质得异常变化。但一级结构未遭破坏,这种现象称为蛋白质得变性。蛋白质得复性:;如果引起变性得因素比较温与,蛋白质构象仅仅就是有些松散时,当除去变性因素后,可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来得构象,这种现象称作复性蛋白质得沉淀作用:蛋白质在溶液中靠水膜与电荷保持其稳定性,水膜与电荷一旦除去,蛋白质溶液得稳定性就被破坏,蛋白质就会从溶液中沉淀下来,此现象即为蛋白质得沉淀作用 (二) 填空题

基础生物化学习题

基础生物化学习题册学院专业：学号：姓名：生物化学教研室汇编

第一章核酸的结构与功能一、名词解释 1. 碱基堆积力 2. DNA的熔解温度（Tm） 3. 核酸的变性与复性 4. 增色效应与减色效应 5. 分子杂交 6. 查格夫法则（Chargaff's rules） 7．反密码环 8. 核酶二、写出下列符号的中文名称 1. T m 2. m5C 3. 3′,5′-cAMP 4.ψ 5.dsDNA 6. ssDNA 7. tRNA 8. U 9. DHU 10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP 三、填空题 1. 构成核酸的基本单位是，由、和磷酸基连接而成。 2. 在核酸中，核苷酸残基以互相连接，形成链状分子。由于含氮碱基具有，核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。 3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键，通过这种键相连而成的化合物叫_______。 4. B-型结构的DNA双螺旋，每个螺旋有对核苷酸，螺距为，直径为。 5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基序列，其中与配对，形成个氢键；与配对，形成个氢键。 6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC，它的互补链顺序应为。 7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。

8. DNA在溶液中的主要构象为，此外还有、和三股螺旋，其中为左手螺旋。 9. t RNA的二级结构呈形，三级结构的形状像。 10. 染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成。核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。 11. DNA复性过程符合二级反应动力学，其值与DNA的复杂程度成_____比。 12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。四、选择题 1. 自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：（） A．戊糖的C-5′上 B．戊糖的C-2′上 C．戊糖的C-3′上 D．戊糖的C-2′和C-5′上 E．戊糖的C-2′和C-3′上 2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：（） A．碳 B．氢 C ．氧 D．磷 E．氮 3. 大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：（） A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G 4. DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？ A．G+A B．C+G C．A+T D．C+T E．A+C 5. 某病毒核酸碱基组成为：A=27%，G=30%，C=22%，T=21%，该病毒为：（） A. 单链DNA B. 双链DNA C 单链RNA D. 双链RNA 6. DNA复性的重要标志是： A. 溶解度降低 B. 溶液粘度降低（） C. 紫外吸收增大 D. 紫外吸收降低 7. 真核生物mRNA 5’端帽子结构的通式是：（） A. m7A5’ppp5’(m)N B. m7G5’ppp5’(m)N C. m7A3’ppp5’(m)N D. m7G3’ppp5’(m)N 8. 下列哪种性质可用于分离DNA与RNA？（） A. 在NaCl溶液中的溶解度不同 B. 颜色不同 C. Tm值的不同 D. 旋光性的不同 9. DNA的Tm与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在：（） A. 高浓度的缓冲液中 B. 低浓度的缓冲液中 C. 纯水中 D. 有机溶剂中 10. 热变性后的DNA：（） A. 紫外吸收增加 B. 磷酸二酯键断裂

基础生物化学知识重点

绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，

大学生物化学习题-答案

生物化学习题蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH

【高中生物】基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释

第二章核酸单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。第三章酶与辅酶米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

5生物化学习题(答案)

4脂类化学和生物膜一、名词解释 1、外周蛋白：在细胞膜的细胞外侧或细胞质侧与细胞膜表面松散连接的膜蛋白，易于用不使膜破坏的温和方法提取。 2、内在蛋白：整合进入到细胞膜结构中的一类蛋白，它们可部分地或完全地穿过膜的磷脂双层，通常只有用剧烈的条件将膜破坏才能将这些蛋白质从膜上除去。 3、同向协同：物质运输方向与离子转移方向相同 4、反向协同：物质运输方向与离子转移方向相反 5、内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的小部分包围，内陷，其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。 6、外排作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质的过程。 7、细胞识别：细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子选择性地相互作用，从而导致胞内一系列生理生化变化，最终表现为细胞整体地生物学效应的过程。二、填空 1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 4、神经酰胺是构成鞘磷脂的基本结构，它是由鞘氨醇以酰胺键与脂肪酸相连而成。 5、磷脂酰胆碱(卵磷脂)分子中磷酰胆碱为亲水端，脂肪酸的碳氢链为疏水端。 6、磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由甘油、脂肪酸、磷酸和胆碱组成。 7、脑苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸和单糖（葡萄糖/半乳糖）组成。 8、神经节苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸组成。 9、生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧，而亲水氨基酸朝向分子内侧。 10、生物膜主要由膜脂和膜蛋白组成。 11、膜脂一般包括磷脂、糖脂和固醇，其中以磷脂为主。三、单项选择题鞘 1、神经节苷脂是（）A、糖脂 B、糖蛋白 C、脂蛋白 D、脂多糖 2、下列关于生物膜的叙述正确的是（） A、磷脂和蛋白质分子按夹心饼干的方式排列。 B、磷脂包裹着蛋白质，所以可限制水和极性分子跨膜转运。 C、磷脂双层结构中蛋白质镶嵌其中或与磷脂外层结合。 D、磷脂和蛋白质均匀混合形成膜结构。 3、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（） A、大部分是酸性 B、大部分是碱性 C、大部分是疏水性 D、大部分是糖基化 4、下列关于哺乳动物生物膜的叙述除哪个外都是正确的（） A、蛋白质和膜脂跨膜不对称排列 B、某些蛋白质可以沿膜脂平行移动 C、蛋白质含量大于糖含量 D、低温下生长的细胞，膜脂中饱和脂肪酸含量高 5、下列有关甘油三酯的叙述，哪一个不正确？（） A、甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯 B、任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 C、在室温下，甘油三酯可以是固体，也可以是液体 D、甘油三酯可以制造肥皂 E、甘油三酯在氯仿中是可溶的 6、脂肪的碱水解称为（） A、酯化 B、还原C、皂化 D、氧化 E、水解 7、下列哪种叙述是正确的? （） A、所有的磷脂分子中都含有甘油基 B、脂肪和胆固醇分子中都含有脂酰基 C、中性脂肪水解后变成脂酸和甘油 D、胆固醇酯水解后变成胆固醇和氨基糖 E、碳链越长，脂酸越易溶解于水 8、一些抗菌素可作为离子载体，这意味着它们（） A、直接干扰细菌细胞壁的合成 B、对细胞膜有一个类似于去垢剂的作用 C、增加了细胞膜对特殊离子的通透性 D、抑制转录和翻译 E、仅仅抑制翻译 9、钠钾泵的作用是什么? （） A、Na＋输入细胞和将K＋由细胞内输出 B、将Na＋输出细胞 C、将K＋输出细胞 D、将K＋输入细胞和将Na+由细胞内输出 E、以上说法都不对 10、生物膜主要成分是脂与蛋白质，它们主要通过什么键相连？（）A、共价键 B、二硫键 C、氢键 D、离子键E、疏水作用 11、细胞膜的主动转运（） A、不消耗能量 B、需要ATP C、消耗能量(不单指ATP) D、需要GTP 四、是非题 1、自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（顺式） 2、天然脂肪酸的碳链骨架碳原子数目几乎都是偶数。? 3、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。? 4、细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。? ①胆固醇：胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 ②脂肪酸链的饱和度：脂肪酸链所含双键越多越不饱和，使膜流动性增加。 ③脂肪酸链的链长：长链脂肪酸相变温度高，膜流动性降低。 ④卵磷脂/鞘磷脂：该比例高则膜流动性增加，是因为鞘磷脂粘度高于卵磷脂。 ⑤其他因素：膜蛋白和膜脂的结合方式、温度、酸碱度、离子强度等。 5、缩短磷脂分子中脂酸的碳氢链可增加细胞膜的流动性。? 6、某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。? 7、细胞膜的两个表面(外表面、内表面)有不同的蛋白质和不同的酶。?

基础生物化学习题及答案

《基础生物化学》习题练习（一）蛋白质一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是、、、、、、和等。 2．蛋白质的平均含氮量为，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有种，它们的结构通式为，结构上彼此不同的部分是。 5．当氨基酸处于等电点时，它以离子形式存在，这时它的溶解度，当pH>pI 时，氨基酸以离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带电荷，在电场中向极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其等电点应是。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86，其等电点应是。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是，艾德曼（Edman ）反应所用的试剂是。 10．谷胱甘肽是由个氨基酸组成的肽，它含有个肽键。它的活性基团是。 11．脯氨酸是氨基酸，与茚三酮反应生成色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有、和。一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有和两种。能形成二硫键的氨基酸是，由于它含有基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘以。二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。（） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（）

王镜岩生物化学习题+答案

生物化学习题(答案不太全）第一章绪论一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就. 第二章蛋白质化学一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么?写出其结构通式。3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸?写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点?写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽?简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的a—螺旋和b-折迭. 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些?它们分别在哪一级结构中起作用？ 10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基. 13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N—端和C—端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。二、解释下列名称 1。蛋白质系数 2.变构效应 3。无规则卷曲 4。a—螺旋 5。〈生物化学习题一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化（) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是（) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺

基础生物化学心得

基础生物化学心得生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可

基础生物化学习题集

基础生物化学习题集第一章蛋白质化学四、简答题 1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。答：共同特点：羟基相邻的a碳原子（Ca）上都有一个氨基，因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称R基，各种氨基酸的区别就在于R基不同。 2、在ph6.0时，对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？答：基本不动的： Gly、Ala、Leu 移向正极的： Glu 移向负极的： Lys、His 3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构，是蛋白质在空间的形象。关系： ①一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质的功能表现有关。 ②蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。 ③构象破坏功能丧失 4、以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。答：研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现，两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近，其氨基酸组成的差异越小；亲缘关系越远，氨基酸组成的差异越大。 5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。答：一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列，二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力，三、四级主要靠氢键、范德华力、疏水作用、盐键作用力。 6、血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。答：血红蛋白的功能：红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强，可与氧气结合随血液运输到全身各处，供组织细胞进行有氧呼吸，同时，还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。四级结构的样子：由4个亚基组成，2个亚基为a，2个亚基为β。肌红蛋白没有四级结构

-临床检验生物化学习题及答案

习题：一、名词解释 1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry) 2.组合试验(profile tests) 二、问答题 1.试述临床检验生物化学的研究领域。 2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。 3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。第一章绪论答案一、名词解释 1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测，为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信息和决策依据的一门学科。 2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的病理生物化学信息的方法。如了解肝脏功能的组合试验。二、问答题 1. 试述临床检验生物化学的研究领域。临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面： 1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。 2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。 3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。

2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。其在医学中的应用主要包括：1. 揭示疾病发生的分子机制。2.通过对有关疾病生物化学改变的特征性生物标志检测方法的建立和实施，为判断有无及何种疾病提供客观依据。而动态观察这些标志物的改变，可对病情发展、转归、预后及治疗方案的制定和效果判断，提供依据。3. 临床检验生物化学技术，涵盖了当前医学研究中常用的主要方法技术。因此，也是医学特别是临床医学各个领域研究的一门共同性工具学科。 3. 简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。 ①分子诊断学迅速发展，代表了的发展方向；②深入寻找高诊断特异性和灵敏性的新生物化学标志，提高诊断性能；③检测技术和方法的更新完善，更加及时、准确地提供检验结果；④全程质量管理；⑤以循证检验医学为基础，科学评价有关检测项目的诊断性能，合理有效地开展临床生物化学检验。一、单项选择题(A型题) 1．转氨酶的辅酶是 A．磷酸吡哆醛 B．NADPH C．NADH D．FAD E．FMN 2．SI制中酶活性单位为 A．U/L B．Katal C．g/L D．ml/L E．pmol 3．酶的活性国际单位(U)是指 A．在25℃及其他最适条件下，每分钟催化lmol底物反应所需的酶量 B．在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物发生反应所需的酶量 C．在37℃条件下，每分钟催化lmmol底物发生反应所需的酶量 D．在规定条件下，每秒钟催化lmol底物反应所需的酶量 E．在最适条件下，每小时催化lmol底物发生反应所需的酶量 4．目前我国临床实验室测定酶活性浓度推荐温度为 A．(25±0.1)℃

西大基础生物化学课后习题

第一章绪论一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。第二章蛋白质化学一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的α-螺旋和β-折迭。 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。

13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。二、解释下列名称 1.蛋白质系数 2.变构效应 3.无规则卷曲 4.α-螺旋 5.β-折迭 6.β-转角 7.盐析 8.分段盐析 9.透析10.超滤11.氨基酸的等电点(pI) 12.稀有氨基酸13.非蛋白质氨基酸 14.Sanger反应15.Edman反应16.茚三酮反应 17.双缩脲反应18.超二级结构19.结构域20.肽平面及两面角 21.酸性氨基酸22.碱性氨基酸23.芳香族氨基酸24.电泳 25蛋白质变性与复性26.福林-酚反应27.简单蛋白质28.结构蛋白质 29.分子病30.肽31.肽键32.肽单位 33.谷胱甘肽34.蛋白质的亚基35.寡肽36.多肽第三章核酸化学一、问答题 1.核酸的基本结构单位是什么？其组成如何？写出嘌呤和嘧啶的简化式。 2.比较DNA和RNA的异同。 3.DNA双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。

基础生物化学必过版讲解

一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO和HO，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。2214.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化。-β，该过程称作A和少了两个碳原子的脂酰辅酶CoA氧化，生成乙酰．

基础生化试题集

基础生物化学试题集基础生物化学教研室

第二章核酸一?填空 1、tRNA的二级结构为 ______ 型，三级结构为________ 型。 2、TRNA运送氨基酸时与氨基酸相连的臂称为________ ，末端最后三个碱基排列顺序为_________ ，位于_________ 端。 3、核酸中富含修饰成分的是________ ，含帽子结构的是_________ o 4、B-DNA双链中一条链的方向是_______ ，另一条链的方向是，每______________ 对碱基旋转一圈，螺距为nm ，碱基平面与螺轴_____________ ，且位于螺旋的侧，磷酸-脱氧核糖位于螺旋_________ 侧。 5、双螺旋结构稳定的作用力是________ 、_________ 、__________ o 6、任何有机体都含有_________ 和_________ 两种最基本的化学成分. 7、核酸根据其化学组成可分为 ________ 和_________ 两大类；核苷酸由_______ 和_ 和组成二 8细胞质中的RNA主要分为__________ 和和其中_________ 是具有传递遗传信息的作用；_________ 是转运氨基酸的工具；_________ 是和核糖体结合构成蛋白质合成的场所。 9. ________________________________________________________ 在寡聚核苷酸5GACGTCACT3的互补序列为______________________________________ 。 10. DNA的紫外吸收峰是nm, 蛋白质是nm. 11. tRNA 分子3端有一共同的碱基序列其功能是 12. RNA中常见的碱基是, , ____________________ 和二选择题: 1. RNA和DNA彻底水解后的产物________ A.核糖相同，部分碱基不同 B. C.部分碱基不同，核糖不同 D. E以上都不是碱基相同，核糖不同碱基不同，核糖相同 '5'磷酸二酯键

生物化学实验习题及参考答案

生物化学实验习题及参考答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】

生物化学实验习题及解答一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为（）

基础生物化学名词解释

1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。 3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子 11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。 12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。 14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。