淀粉酶活性测定实验报告(完整版)

报告编号：YT-FS-2637-32

淀粉酶活性测定实验报告

(完整版)

After Completing The T ask According To The Original Plan, A Report Will Be Formed T o Reflect The Basic Situation Encountered, Reveal The Existing Problems And Put Forward Future Ideas.

互惠互利共同繁荣

Mutual Benefit And Common Prosperity

淀粉酶活性测定实验报告(完整版)

备注：该报告书文本主要按照原定计划完成任务后形成报告，并反映遇到的基本情况、实际取得的成功和过程中取得的经验教训、揭露存在的问题以及提出今后设想。文档可根据实际情况进行修改和使用。

淀粉酶活性的测定

一、研究背景及目的

酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋

白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶

在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究

有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反

映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基

础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下

一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到

淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按

照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀

粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，

存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子

中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。

α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延

二、实验原理

萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。

酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由

于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。

在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。

三、材料、试剂与仪器

实验材料：

萌发的小麦种子（芽长1厘米左右）仪器：

722光栅分光光度计(编号990695)

DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056)离心机(TDL-40B)

容量瓶：50ml×1，100ml×1 小台秤研钵

具塞刻度试管：15ml×6 试管：8支移液器烧杯试剂：

① 1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml 蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）；② pH5.6的柠檬缓冲液：

A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml混匀即为pH5.5柠檬酸缓冲液；

③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M氢氧化钠中，加入50ml 蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）；

④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml容量瓶中定容）；

⑤ 0.4M NaOH

四、实验步骤

1. 酶液的制备

称取2克萌发的小麦种子与研钵中，加少量石英砂，研磨至匀浆，转移到50ml容量瓶中用蒸馏水定容至刻度，混匀后在室温下放置，每隔数分钟振荡一次，提取15-20分钟，于3500转/分离心20分钟，取上清液备用。 2.α-淀粉酶活性的测定

①取4支管，注明2支为对照管，另2支为测定管

②于每管中各加酶提取液液1ml，在70℃恒温水浴中（水浴温度的变化不应超过±0.5℃）准确加热15min，在此期间β-淀粉酶钝化，取出后迅速在冰浴中彻底冷却。

③在试管中各加入1ml柠檬酸缓冲液

④向两支对照管中各加入4ml 0.4M NaOH，以钝化酶的活性

⑤将测定管和对照管置于40℃（±0.5℃）恒温水浴中准确保温15min再向各管分别加入40℃下预热的淀粉溶液2ml，摇匀，立即放入40℃水浴中准确保温5min后取出，向两支测定管分别迅速加入4ml 0.4M

NaOH,以终止酶的活性，然后准备下步糖的测定。 3. 两种淀粉酶总活性的测定

取上述酶液5ml于100ml容量瓶中，用蒸馏水稀释至刻度（稀释倍数视样品酶活性大小而定，一般为20倍）。混合均匀后，取4支管，注明2支为对照管，另2支为测定管，各管加入1ml稀释后的酶液及pH5.6柠檬酸缓冲液1ml，以下步骤重复α-淀粉酶测定的第

④及第⑤的操作。

4. 麦芽糖的测定⑴标准曲线的制作

取15ml具塞试管7支，编号，分别加入麦芽糖标准液（1mg/ml)0、0.1、0.3、0.5、0.7、0.9、1.0毫升，用蒸馏水补充至1.0ml，摇匀后再加入3，5-二硝基水杨酸1ml，摇匀，沸水浴中准确保温5min，取出冷却，用蒸馏水稀释至15ml，摇匀后用分光光度计于520nm波长下比色，记录消光值，以消光值为纵坐标，以麦芽糖含量为横坐标绘制标准曲线。⑵样品的测定取15ml具塞试管8支，编号，分别加入步骤2和3中各管的溶液各1ml，再加入3，5-二硝基水杨酸1ml，

摇匀，沸水浴中准确煮沸5min，取出冷却，用蒸馏水稀释至15ml，摇匀后用分光光度计于520nm波长下比色，记录消光值，根据标准曲线进行结果计算。

五、数据整理及计算

上表中前4行数据为实验的原始数据。以表中前两行数据绘制标准曲线（见下页），计算上表中第4行数据（各样品的OD值）均值，填入上第5行中，根据标准曲线的方程，计算第5行OD值所对应的麦芽糖浓度，填入最后一行，如上表。

根据以上的数据整理的结果，结合以下公式计算两种淀粉酶的活性：

淀粉酶活性（毫克麦芽糖克·1鲜重分钟·1）

（A－A'）样品稀释总体积

样品重（g）5

（B－B'）样品稀释总体积

淀粉酶活性（毫克麦芽糖克 1鲜重分钟1）

样品重（g）5

A——α-淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度

A’——α-淀粉酶对照管中的淀粉酶的浓度

B——(α-+β-)淀粉酶总活性测定管中的麦芽糖浓度 B’——(α-+β-)淀粉酶总活性对照管中的麦芽糖浓度计算结果如下：

α-淀粉酶活性（毫克麦芽糖克-1鲜重分钟-1）

(α-+β-)淀粉酶活性（毫克麦芽糖克-1鲜重分钟-1）β-淀粉酶活性-1鲜重分钟-1）

六、结果分析

七、思考题

1、酶活力测定实验的总体设计思路是什么？实验设计的关键你认为是什么？为什么？答：利用酶的专一性或酶活力的影响因素抑制除待测酶以外的其它酶活性，通过测酶促反应的产率推算酶活力大小。

关键在于抑制其它酶的活力而不影响测定酶，这样可以减小或避免其它酶产物给测定结果带来的误差。

2、本实验最易产生对结果有较大误差影响的操作是哪些步骤？为什么？怎样的操作策略可以尽量减少误差？

答：①浸提步骤。70℃温度或15min时间控制不严格不准确则可能导致β淀粉酶未完全钝化使测得活性偏大。应严格控制温度和时间。②70℃水浴后需要立即冰浴，否则β淀粉酶复性使测得α淀粉酶活性结果偏大。③向测定管中加入NaOH时应迅速，否则酶与底物继续反应使结果偏大。

3、-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为何要立即于冰浴中骤冷？

答：由于-淀粉酶不耐热，在70℃下处理一定时间可以钝化，严格保温15分钟可以达到理想的钝化效果，时间过长，-淀粉酶活性也会受到影响；时间不足，-淀粉酶钝化不完全。保温后立即骤冷是为了通过剧烈的温变改变-淀粉酶的结构以防止在随后的反应中复性，这样就保证了在随后的40℃温浴的酶促反应中-淀粉酶不会再参与催化反应。此外我认为冰浴使酶迅速降温，便于严格控制高温处理时间的长短。

4、pH5.6柠檬酸缓冲液的作用？各管于40℃水浴准确保温15分钟的作用？

淀粉酶活力测定实验报告

淀粉酶活力测定实验报告淀粉酶活力测定实验报告实验三、淀粉酶活性的测定实验报告实验四、淀粉酶活性的测定一、实验目的: 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义; 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。二、实验原理: 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化;β-淀粉酶不耐热，70? 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力(单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量)。三、实验用具: 1、实验设备研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 (1)0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液:A液:称取柠檬酸20.01g，定容至 1000ml;B液:称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml;取A液55ml与B液145ml混匀。 (2)1%可溶性淀粉溶液:1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6

的柠檬酸缓冲液; (3)1%3,5-二硝基水杨酸试剂:称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入; (4)麦芽糖标准溶液:取麦芽糖0.1g溶于100ml水中; (5)pH 6.8的磷酸缓冲液: 取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用 0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至 6.8，加水稀释至1000ml即得。 (6)0.4mol/L的NaOH溶液; (7)1%NaCl溶液。 (8)实验材料:萌发的谷物种子(芽长约1cm) 四、操作步骤 1、酶液提取:取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70?士0.5? 恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40?士 0.5? 恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40?下预热的1,淀粉溶液 2m1,摇匀,立即放入40?恒温水浴准确计时保温 5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶活动,准备测糖。

反应时实验报告

减法反应时实验鄢婷婷院芬新鋆国祥【摘要】本实验通过荷兰心理学家F.C.唐德斯的研究结果，了解基本反应时的概念和测定方法，测量最基本的三种反应时，即简单、选择、辨别反应时。设计阶段反应时实验，运用唐德斯减法反应时原理进行计算。结果发现：每个被试的简单反应实验的总耗时比选择和辨别反应实验是总耗时都短；个体间存在差异。【关键词】简单反应时，选择反应时，辨别反应时，个体差异 1引言反应时的研究是心理学研究中的一个传统课题。自19世纪中叶以来，反应时作为一个心理指标在个体差异的研究中有着重要的作用，它在智力测验、人格测验中常被定为必测项目。反应时的测量为推测不能直接观察到的心理过程打开了一个窗口。反应时是指从刺激呈现到做出反应之间所经历的时间。一个完整的反应过程由五部分组成：（1）感受器将物理或化学刺激转化为神经冲动的时间；（2）神经冲动由感受器到大脑皮质的时间；（3）大脑皮质对信息进行加工的时间；（4）神经冲动由大脑皮质传至效应器的时间；（5）效应器做出反应的时间。实验者可根据测试的目的，选择不同的测量项目。例如：要了解被试的选择反应所用的时间，就要测ｂ反应时和ｃ反应时。ｂ反应时和ｃ反应时的差就是被试的选择反应所花费的时间。如想知道被试辨别刺激的时间，就要测量他的ａ反应时和ｃ反应时。本实验分为三个部分进行，第一部分测选择反应时，第二部分测辨别反应时，第三部分测简单反应时。反应时，又称反应潜伏期（response latencies），是指个体从接受刺激作

用开始到开始做出外部反应之间的这段时间。它与我们通常听说的动作完成所需要的时间是有差别的。反应时间包括刺激引起感官的活动，神经的传递，大脑的加工活动及效应器官接受冲动做出反应等所耗费的时间，其中以大脑活动占时最多。反应时的研究并非始于心理学，其最早开始于天文学。1976年，英国格林尼治天文台长马斯基林在使用“眼耳”法观察星体经过望远镜中的铜线时发现其助手比他观察时间慢约半分钟。1823年德国天文学家贝塞尔和天文学家阿格兰德对此现象加以认真研究，确定了人差方程式。1850年赫尔姆霍茨成功地测定了蛙的运动神经传导速度约为26米/秒。而将反应时正式引入心理学领域的是唐德斯。他意识到可以利用反应时来测量各种心理活动所需的时间，并发展了三种反应时任务，后人将它们成为唐德斯反应时ABC。减法反应时的原理是：安排两种大致相同的反应时作业，其中一种作业比另一种增加了一个认知要求，其余的则相同。那么，增加了的哪个信息加工阶段所需的时间即为这两种作业的反应时之差。唐得斯的减数法把反应分为三类，即A、B、C三种反应：第一类反应称A反应，又称简单反应。A反应一般只有一个刺激和一个反应，如被试对一个灯亮，作一个按键的反应。A反应是最简单的反应，也是复杂反应的成分或基本因素。唐得斯把简单反应时称为基线时间。第二类反应称为B反应，又称选择反应。它是复杂反应中的一种。在这类反应中，有二个或者二个以上的刺激和相当于刺激的反应数。每一个刺激都有它相应的反应。在这样的选择反应中，不仅要区别刺激信号，而且还要选择反应。因而在这样的反应中除了基线操作外，还包括了刺激辨认和反应选择的心理操作。根据减数法的逻辑，B反应时就等于基线时间加上刺激辨别时间和反应选择时间。第三类反应称为C反应，又称为辨别反应。它是另一种形式的复杂反应。C反应也有二个

实验三、淀粉酶活性的测定实验报告

实验四、淀粉酶活性的测定一、实验目的： 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义； 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。二、实验原理：淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，70℃ 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力（单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量）。三、实验用具： 1、实验设备研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂（1）0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液：A液：称取柠檬酸20.01g，定容至1000ml；B液：称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml；取A液55ml与B液145ml混匀。（2）1%可溶性淀粉溶液：1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液；（3）1%3,5-二硝基水杨酸试剂：称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入；（4）麦芽糖标准溶液：取麦芽糖0.1g溶于100ml水中；（5）pH 6.8的磷酸缓冲液:取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至6.8，加水稀释至1000ml即得。（6）0.4mol/L的NaOH溶液；（7）1%NaCl溶液。（8）实验材料：萌发的谷物种子（芽长约1cm）四、操作步骤 1、酶液提取：取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70℃士0.5℃恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40℃士 0.5℃恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40℃下预热的1％淀粉溶液2m1,摇匀,立即放入40℃恒温水浴准确计时保温5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶

唾液淀粉酶活性的测定

影响唾液淀粉酶活性的研究摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素（一）实验目的观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。（二）实验原理人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀粉酶的作用下，淀粉水解，经过一系列被称为糊精的中间产物，最后生成麦芽糖和葡萄糖。变化过程如下：淀粉→紫色糊精→红色糊精→麦芽糖、葡萄糖淀粉、紫色糊精、红色糊精遇碘后分别呈蓝色、紫色与红色、麦芽糖和葡萄糖遇碘不变色。淀粉与糊精无还原性，或还原性很弱，对班氏试剂呈阴性反应。麦芽糖与葡萄糖是还原性糖，与班氏试剂共热后生成红棕色氧化亚铜的沉淀。唾液淀粉酶的最适温度为37-40°C，最适pH为6.8.偏离此最适环境时，酶的活性减弱。低浓度的Cl-离子能增加淀粉酶的活性，是它的激活剂。Cu2+等金属离子能降低该酶的活性，是它的抑制剂。（三）器材及试剂 1、器材：试管、酒精灯、烧杯、恒温水浴锅、量筒、冰浴、玻璃棒、试管夹、白磁板、试管架、铁三脚架、唾液淀粉酶 2、试剂：1％淀粉溶液、碘液、班氏试剂、0.4％HCl溶液、0.1％的乳酸溶液、1％NaCl溶液、1％CuSO4溶液、0.1％淀粉溶液（四）操作步骤

中和反应反应热的测定实验报告

《中和反应反应热的测定》实验报告班别：姓名：定义：在稀溶液中，强酸和强碱发生中和反应，生成1mol水时的反应热，叫中和热。一、实验目的测定强酸与强碱反应的反应热。（热效应）二、实验用品大烧杯(500 mL)、小烧杯(100 mL)、温度计、量筒(50mL)两个、泡沫塑料或纸条、泡沫塑料板或纸条、泡沫塑料板或硬纸板(中心有两个小孔)、环形玻璃搅拌棒。 0.50 mol/L 盐酸、0.55 mol/L NaOH溶液。三、实验步骤 1．在大烧杯底垫泡沫塑料(或纸条)，使放入的小烧杯杯口与大烧杯杯口相平。然后再在大、小烧杯之间填满碎泡沫塑料(或纸条)，大烧杯上用泡沫塑料板(或硬纸板)作盖板，在板中间开两个小孔，正好使温度计和环形玻璃搅拌棒通过，以达到保温、隔热、减少实验过程中热量损失的目的，如图所示。该实验也可在保温杯中进行。 2．用一个量筒量取50mL0.50mol/L盐酸，倒入小烧杯中，并用温度计测量盐酸的温度，记入下表。然后把温度计上的酸用水冲洗干净。 3．用另一个量筒量取50mL 0.55 mol/L NaOH溶液，并用温度计测量NaOH溶液的温度，记入下表。 4．把温度计和环形玻璃搅拌棒放入小烧杯的盐酸中，并把量筒中的NaOH溶液一次（防止造成热量损失）倒入小烧杯(注意不要洒到外面)。用环形玻璃搅拌棒轻轻搅动溶液，并准确读取混合溶液的最高温度，记为终止温度，记入表格中。 5．重复实验步骤2~4三次 6．根据实验数据计算中和热。四、实验数据处理 1 3、计算反应热

五、实验分析 1、中和热与反应热的区别与联系？答： 2、本实验中若把50 mL 0.50 mol/L的盐酸改为50 mL 0.50 mol/L醋酸，所测结果是否会有所变化？为什么？答： 3、若改用100 mL 0.50 mol/L的盐酸和100 mL 0.55 mol/L的NaOH溶液，所测中和热的数值是否约为本实验结果的二倍（假定各步操作没有失误）？答： 4、用相同浓度和体积的氨水代替NaOH50 mL 0.50mol/L NaOH 5、是什么原因使中和热测定结果往往偏低？答： 6、离子方程式H+＋OH-=H2O代表了酸碱中和反应的实质，能否用此代表所有中和反应的离子方程式？答： 7、为什么中和热测定中要用稍过量的碱？能不能用过量的酸？答： 8、为什么要用环形玻璃棒搅拌？若用铁丝取代环行玻璃棒会不会有影响？答：

实验二之淀粉酶活力测定实验后思考题及淀粉酶实验报告写作提示(2012.3.19上传)

实验二、萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定。（报告写作提示及思考题）注意：实验二整体是为了完成如何在正确的总体思路的指导下合理设计实验方案及其细节。所以我们首先以对生物催化剂-酶的基本认识确定了酶活测定实验的总体设计思路，并在其指导下，明确了总体方案及最关键的设计细节。然后以我们比较熟悉的禾谷类种子的萌发状态及其代谢途径为具体思考对象，进行了淀粉酶活力测定相关的分析，然后认可并已完成了前人设计的实验。所以淀粉酶活力测定实验报告的结果就绝不仅仅是计算得出的两个酶活力数据，或说那两个数据只是一个必然的实验数据，“实验结果”是我们设计并完成了对淀粉酶，这类在禾谷类种子萌发过程中起关键作用的酶的活力的测定，即，是实验设计本身。所以结果分析应该是围绕实验设计展开。根据实验具体实施过程中可操作性的特点、操作误差对结果的可能影响，以实际材料完成实验后得到的具体结果数据结合相关生理功能一起思考判断，是否能初步确定该实验设计不仅理论上可行而且实验后的结果也可信，从而最终确认整个实验设计的基本合理可行可信。实验后思考题： 1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴和酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。 2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。 3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？ 4. 在设计酶活测定的实验时，要求酶促反应初速度对底物浓度的小量变化不敏感，具体要求为：在底物浓度有10%的变化幅度范围内，而所测初速度的变化幅度小于1%。则【S】/K M应该大于多少才能保证这一点？（设定为米氏酶） 5.转氨酶在细胞内的作用及生理意义？细胞内有众多的转氨酶，但相关研究及医学临床应用中却几乎都是只检测谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）的活力，而极少测定其它转氨酶活力，你推测可能的原因会是什么？为什么？ 6、转氨酶催化的是双底物可逆反应，根据酶活力测定的总体思路，要保证测定反应的初速度，根据实验指导所提供的资料，你认为是否保证了这一点？是如何保证的？ 7、指导所提供的两个转氨酶活力测定实验方案，设计的酶促反应时间是多少？终止酶促反应用的什么试剂？与淀粉酶活力测定规定的酶促反应时间相比是否有差异？差异可能的原因你分析认为会是因为什么？

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文

唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 2 唾液淀粉酶活性观察实验报告一、实验目的 1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性； 2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。二、基本原理 1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催化作用，但其效率远低于酶。 2.酶的活性受温度的影响。在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。 3.酶的活性受PH值的影响。酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。 4.酶活性常受到某些物质的影响。有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。 5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化：淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦

芽糖+少量葡萄糖加碘后：蓝色紫红色暗褐色红棕色黄色三、试剂与器材影响唾液淀粉酶活性的研究摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素实验目的观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。实验原理人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀

反应时的测定实验报告

. 人因工程课程设计 —反应时的测量实验报告专业工业工程学号 1240408110 姓名志伟指导老师吴俊成绩 2015年06月30日

实验报告——反应时的测量【摘要】本次试验的目的是学习视觉简单反应时、选择反应时和辨别反应时的测定方法以及仪器的使用、材料的整理计算，并比较三种反应时的时间差异以及探讨影响反应时的因素。经过分析实验结果数据得出的结论为：被试作出反应所需时间是由刺激的复杂程度决定的。即简单反应时所需反应时间小于选择反应时所需时间。选择反应时和辨别反应时不存在显著的性别差异。【关键词】简单反应时选择反应时辨别反应时多项职业能力测量仪1.引言反应时是人因工程学在研究和应用中经常使用的一种重要的心理特征指标。人的信息处理过程，大部分活动是在体潜伏进行的，难以对信息接受、加工和传递各个阶段精确地进行实验测定。因此，在实践中往往利用反应时指标来近似说明人对信息处理过程的效率及影响因素。利用反应时可以分析人的感知觉、注意、识别、学习、唤醒水平、动作反应、定向运动、信号刺激量等，在此基础上，实现提高作业效率、监视水平和集中注意力等目的，合理制定作业标准，改进人机界面，改善作业条件和环境等。反应时指刺激作用于有机体后到明显的反应开始时所需要的时间。刺激作用于感官引起感官的兴奋，兴奋传到大脑，并对其加工，再通过传出通路传到运动器官，运动反应器接受神经冲动，产生一定反应，这个过程可用时间作为标志来测量，这就是反应时。本实验采用的是荷兰心理学家 F.C.唐德斯的研究结果。测量最基本的三种反应时，即简单、选择、辨别反应时。唐德斯将它们分别命名为：a、b、c反应时。（1）简单反应时（RTA）在测试中呈现的刺激和要求被试做出的反应都只有一个，且固定不变。本实验程序可测量视觉、听觉两种简单反应时。视觉的刺激为一绿圆，听觉的刺激为773Hz纯音。测量方式一样，被试均按绿键反应。测30次，每次预备后间隔2秒呈现刺激。如果测试中被试在准备阶段有抢先现象，则该次结果无效，并由计算机剔除并警告抢码被试。另外以每5次呈现为一组，随机加入空白的探测刺激2秒，如有被试在此时抢码，则警告抢码被试，且本组实验将重新进行。最后以 2

淀粉酶活性测定实验报告

班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：03 淀粉酶活性的测定一、研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内二、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。

反应时测试实验报告

反应时测定实验报告专业: 安全工程指导教师: 陈明利组员: 欧泽兵胡良民于清华李欣燃张琛晨王旭

2014年7月20日反应时测试实验【实验目的】（1）学会测量视觉简单反应时、选择反应时的方法；（2）比较视觉简单平均反应时、选择平均反应时之间的差别；（3）探索简单平均反应时与练习次数的关系；【实验设备】 BD-II-510A型反应时测定仪【实验方法】用反应时测定仪对本小组1女5男做视觉反应时的测量实验。【实验结果】记录简单反应时和选择反应时的平均值，并制作不同类型的平均反应时的折线图；不同被试简单反应时和选择反应时的折线图。【实验理论依据】反应时可以说是心理学中常用的反应变量之一，它是指刺激施与有机体之后到反应开始所需要的时间。刺激作用于感官（如眼睛、耳朵）引起感官兴奋，兴奋传到大脑，并对其加工，再通过传出神经传到运动器官，反应器接受神经冲动，产生一定反应，这个过程可用时间作为标志来测量，这就是反应时。通常，反应时可分为简单反应时、辨别反应时、选择反应时三类。简单反应时是指给被试呈现单一刺激，同时要求他们只作单一的反应，这时刺激—反应之间的时间间隔就是反应时。简单反应时的实验已有一百多年的历史，最早始于天文学家对“人差方程”的研究，赫希在1861~1865年间测量了视觉与触觉的“生理时间”，得到简单反应时的时值，光为180毫秒，声为140毫秒，触觉为140毫秒，这些数据到今天还算是相当标准的。辨别反应时是指当呈现两个或两个以上的刺激时，要求被试对某一特定的刺激作出反应，对其它刺激不做反应，被试在刺激呈现到做出辨别反应的这段时间，就是被试的辨别反应时，又称为C反应时。选择反应时就是根据不同的刺激物，在各种可能性中选择一种符合要求的反应，并执行该反应所需要的时间。在此过程中被试既要辨别当前出现的是哪个刺激，又要根据出现的刺激选择事先规定的反应。这种反应更能体现人的智能和能力。在选择反应时中，选择数越多，则选择反应时越长，选择任务越复杂，则反应时也越长。对选择反应时作出系统区分的当属唐德斯（1868），他运用减因

实验二淀粉酶活性测定实验报告

实验二淀粉酶活性测定实验报告集团文件版本号：（M928-T898-M248-WU2669-I2896-DQ586-M1988）

淀粉酶活性的测定一、实验目的酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。二、实验原理酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形曲线变化。不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的

反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，三支测定管及空白管不要混淆。三、材料、试剂与仪器实验材料：α-淀粉酶仪器：分光光度计、电热恒温水浴锅、小台秤、研钵、玻璃仪器若干试剂： ① 0.4M NaOH/0.4M CH3COOH及0.1M HCl： ② 0.005%工作碘液：0.5克I2和5.0克KI水中研磨，定容至1000mL； ③1%糊化淀粉溶液：称取1.0克淀粉，加入25mL0.4M NaOH，60℃ COOH，定容至100mL； 5min，冷却后加25mL0.4M CH 3 ④稀释α-淀粉酶溶液：待测样品四、实验步骤 ① 10mL1%淀粉溶液加入试管中，室温25/45/65℃保温10min

唾液淀粉酶的实验

例题1：生物课外小组的同学，在探究“馒头在口腔中的变化”时，进行了如下处理： 1）将馒头碎屑与唾液放入1号试管中充分搅拌； 2）将馒头碎屑与清水放入2号试管中充分搅拌； 3）将馒头快与唾液放入3号试管中不搅拌； 4）将馒头碎屑与唾液放入4号试管中不搅拌；（以上试管中馒头碎屑与馒头块、唾液、清水均等量）其中第1种处理是模拟口腔中的牙齿，舌和唾液的作用，第2.3.4种处理都是1的对照实验。回答问题： ①当以“舌的搅拌”为变量时，应选取___________两种处理进行对照实验。 ②1与2对照进行实验是为了探究__________________________的作用。 ③在以上三种对照实验中，哪种处理不妥，请指出__________________________________。 ④在设计此探究方案时，有的同学建议：“除了以上四种处理外，还要进行第五种处理，即将馒头块与清水放入试管中不搅拌。”你认为这种处理有必要吗为什么______________________________________________________________。例题2：下表表示某同学在进行“馒头在口腔中的变化”实验时，设计的部分实验，请根据他的实验设计和加碘液后应出现的现象，加以分析说明： (1)在1—4号试管中分别加入实验材料后，为使实验现象更加明显，应采取的操作方法是 __________________________________________________________________________； (2)表中C现象为______________________________，原因是 _______________________________________________________。 (3)表中A和B现象都可能____________________________，原因是

唾液淀粉酶活性观察实验报告范本(完整版)

报告编号：YT-FS-5572-78 唾液淀粉酶活性观察实验报告范本(完整版) After Completing The T ask According To The Original Plan, A Report Will Be Formed T o Reflect The Basic Situation Encountered, Reveal The Existing Problems And Put Forward Future Ideas. 互惠互利共同繁荣 Mutual Benefit And Common Prosperity

唾液淀粉酶活性观察实验报告范本 (完整版) 备注：该报告书文本主要按照原定计划完成任务后形成报告，并反映遇到的基本情况、实际取得的成功和过程中取得的经验教训、揭露存在的问题以及提出今后设想。文档可根据实际情况进行修改和使用。 2 唾液淀粉酶活性观察实验报告一、实验目的 1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性； 2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。二、基本原理 1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催化作用，但其效率远低于酶。 2.酶的活性受温度的影响。在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。当到了最大值后，此

时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。 3.酶的活性受PH值的影响。酶在一定范围的PH 值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。 4.酶活性常受到某些物质的影响。有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。 5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化：淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦芽糖+少量葡萄糖加碘后：蓝色紫红色暗褐色红棕色黄色三、试剂与器材这里填写您企业或者单位的信息 Fill In The Information Of Your Enterprise Or Unit Here

测量反应时的实验报告

测量反应时的实验报告 Prepared on 22 November 2020

①主试选择一种颜色，并且告诉被试，选择颜色---红色。然后被试按照练习操作步骤中的做法，只要一看到显示灯亮了就按按钮，如此反复做20次，然后打印出实验数据。 ②当被试提前做出反应或者做出错误反应或者反应时间超过4秒时，仪器自动进行系统复位，重新进行实验。 ③一直做完20次后，仪器自动提示实验完毕。 B、选择反应时 ①这次实验主试不用选择颜色。被试按照练习操作步骤中的做法，只要一看到显示灯亮了就按与显示灯相对应颜色的按钮，如此反复做20次，然后打印出实验数据。 ②当被试提前做出反应或者做出错误反应或者反应时间超过4秒时，仪器自动进行系统复位，重新进行实验。 ③一直做完20次后，仪器自动提示实验完毕。 C、辨别反应时 ①主试选择一种颜色，并且告诉被试，选择颜色---红色。然后被试按照练习操作步骤中的做法，只要一看到显示灯是红色就按按钮，其他颜色则不做操作。如此反复做20次，然后打印出实验数据。 ②当被试提前做出反应或者做出错误反应或者反应时间超过4秒时，仪器自动进行系统复位，重新进行实验。 ③一直做完20次后，仪器自动提示实验完毕。五、实验结果 1、实验数据结果处理被试简单反应时 (s)选择反应时 (s) 辨别反应时 (s) 1 2 3

实验二：淀粉酶活性测定实验报告

淀粉酶活性测定实验报告

班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：0901080223 淀粉酶活性的测定一、研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。

本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。二、实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。三、材料、试剂与仪器实验材料：

反应时实验的实验报告

反应时实验报告姓名：XXX 区队：2013级应用心理学二区队学号：XXXXXX 日期：2015年12月8日指导老师：罗勇合作者：韩超慧陈相纬李俊良叶磊陈磊杨特张雅丽张游章倩实验名称：选择反应时和辨别反应时【摘要】目的：（1）学会反应时的测定方法及仪器的使用、材料的整理与计算；（2）了解选择反应时、辨别反应时的特点及区别；（3）探索选择反应在性别上的差异性；（4）探索辨别反应中个体间及各颜色本身反应时的差异性；（5）通过选择反应时实验验证不同颜色是否会造成反应时时间长短的差异；（6）探讨训练效应是否对反应时时间产生影响。方法：实验采用反应时测定装置测量了10名被试对四种光（红黄蓝绿）的选择反应时和辨别反应时。结果: (1)由表1中数据可知p值皆>0.05,所以选择反应时在性别上没有显著差异性; (2) 由表3数据可知，有的p值大于0.05，有的小于0.05，辨别反应时中个体对各颜色差异上, 有显著差异; (3)由表4数据可知对四种光的选择反应时差别显著。结论：（1）选择反应时不存在男女差异；（2）辨别反应时在个体上存在差异性；（3）选择反应时实验不同颜色会造成反应时时间长短的差异；（4）训练效应对反应时时间产生影响；。【关键词】辨别反应时选择反应时视觉差异性 1引言反应时，又称反应潜伏期，是指刺激作用于有机体后到明显的反应开始时的所需要的时间。刺激作用于感官引起感官的兴奋，兴奋传到大脑，并对其加工，再通过传出通路传到运动器官，运动反应器接受神经冲动，产生一定反应，这个过程可以用时间作为标志来测量，这就是反应时。反应时一般分为简单反应时、辨别反应时与选择反应时三种。简单反应时是给被试呈现单一的刺激，只要求做单一的反应，并且二者是固定不变的，这时的刺激与反应之间的时距就是简单反应时。辨别反应时是告知被试对主试规定的特定刺激做出反应，然后呈现多种视

生化实验--淀粉酶活性测定标准实验报告

实验二：酶活力测定方法的研究一．研究背景及目的酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。本实验选取萌发的禾谷类种子为材料，通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。二．实验原理萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α淀粉酶和β淀粉酶，β淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化[1]。本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性，拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性，再做进一步分析。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。三．材料、试剂与仪器材料：萌发的小麦种子试剂： ①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）； ②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）

B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml 混匀即可； ③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M 氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）； ④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml 容量瓶中定容）； ⑤0.4M NaOH 仪器： 722光栅分光光度计(编号990695) DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056) 离心机(TDL-40B) 配平天平药物天平电热锅 100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶四．实验方法本实验按照下列表格的中的操作步骤进行：

测量反应时的实验报告

实验报告——反应时的测量一、摘要：本次试验的目的是学习视觉简单反应时、选择反应时和辨别反应时的测定方法以及仪器的使用、材料的整理计算，并比较三种反应时的时间差异以及探讨影响反应时的因素。通过计算比较发现，选择反应时最长，简单反应时最短。二、关键词：简单反应时三、引言 1、解释术语简单反应时:一个反应仅对应于一个刺激，当一个刺激呈现时，就立即对其作出反应，这种反应时间也成为A反应时间； 2、实验目的:通过反应时实验学习使用减法反应时法。四、方法 1、被试：吉林化工学院，资源与环境工程学院，安全工程专业11360128，秦世瑞。 2、仪器：反应时测试仪器 3、实验过程（1）准备工作：接通仪器电源，主试打开开关，选择简单反应时实验按钮，等到仪器左边第一个灯亮起的同时，告知被试实验开始，然后开始正式实验过程。（2）练习操作:被试坐在仪器的正前方，用一根手指放在按压器上，当听到主试“开始”的信号时，被试集中注意，约两三秒钟后，刺激开始间隔出现。当被试看到主试要求给出反应的刺激颜色时，立即按压。当听到简单反应时完成的提示音时，按“打印”键打印数据。练习实验作2-3次。（3）正式实验： A、简单反应时 ①主试选择一种颜色，并且告诉被试，选择颜色---红色。然后被试按照练习操作步骤中的做法，只要一看到显示灯亮了就按按钮，如此反复做20次，然后打印出实验数据。 ②当被试提前做出反应或者做出错误反应或者反应时间超过4秒时，仪器自动进行系统复位，重新进行实验。 ③一直做完20次后，仪器自动提示实验完毕。 B、选择反应时 ①这次实验主试不用选择颜色。被试按照练习操作步骤中的做法，只要一看到显示灯亮了就按与显示灯相对应颜色的按钮，如此反复做20次，然后打印出实验数据。 ②当被试提前做出反应或者做出错误反应或者反应时间超过4秒时，仪器自动进