酶工程考点总结
第一章
1，什么是酶？试述酶的化学本质？
酶是生物体内普遍存在的一种具生物催化活性的蛋白质（或核酸）,能在不改变化学反应平衡点的条件下大大降低反应的活化能,从而使化学反应能够在常温常压下迅速高效地进行.
2，酶促反应速度的概念，表示方法（底物消耗，产物生成），影响酶促反应的因素（至少4种）？
酶催化反应的速率称作酶速度；酶促反应速度就是用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示反应的进程。
影响酶促反应的因素：pH、温度、激活剂、抑制剂
3，写出米氏酶促反应动力学方程并说明其含义.Km值有何物理意义? 如何测量Km值和Vmax值?
Km值物理意义：
（1）km是酶的一个基本的特征常数。其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。
（2）从km可判断酶的专一性和天然底物。Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。
（3）当k2＞＞k3时，km的大小可以表示酶与底物的亲和性。
（4）从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
（5）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
测量Km值和Vmax值的方法：
米氏常数可根据实验数据作图法直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度，从v与[S]的关系曲线求得V，然后再从1/2V求得相应的[S]即为Km（近似值）。
4，充分理解酶的不可逆抑制,可逆抑制(竞争性、非竞争性、反竞争性），理解在上述抑制过程中Km和Vmax的变化
不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的。通常是与靠近活性部位的氨基酸残基形成共价键，永久地使酶失活。
可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓度以及底物的浓度决定。
①竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。
特点：1）抑制剂和底物竞争酶的结合部位2）抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小。3）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。（第一幅图）
②非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。
图一图二
5，结合物质代谢过程中举例说明别构酶的概念？
有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称为别构酶。
6，正确理解酶活性单位的概念。什么是酶的国际单位及其定义？(不能用考马斯亮蓝，因为不能测量目标蛋白的含量)
酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。
酶（活力）单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）国际单位: 在最适的反应条件（25℃）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即1IU=1μmol/min
7，酶的纯度的概念及测量酶的纯度的方法？
酶的纯度：单位蛋白中所含的活力单位数，比活力= 活力单位数/ 毫克蛋白（氮）
酶的纯化鉴定：聚丙烯酰胺凝胶电泳法、等电聚焦电泳法
8，分离提纯技术手段？在酶的分离提纯过程中主要技术指标是什么？（理解）
纯化技术：凝胶过滤、离子交换、色谱聚焦、疏水作用、亲和分离、反相等
书本20页，这题的知识有点散乱，所以大家有兴趣在看看，这题答案不确定
9，酶活性中心,必需氨基酸,反应活化能,单纯酶,全酶(结合酶),辅酶,辅基,单体酶,寡聚酶,多酶复合体,同工酶,酶原激活
酶活性中心：存在于酶分子表面的具有结合和催化底物形成产物的空间区域；包括结合基团和催化基团。
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。(必需氨基酸?)
必需氨基酸：
反应活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化状态所需的自由能。
单纯酶：
全酶：（结合酶）= 酶蛋白+ 辅因子
辅酶：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。
辅基：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。
多酶复合物(multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
同工酶：——能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
酶原的激活：没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
10，试述国际酶学委员会关于酶的分类及命名的原则,国际酶编号的含义及表述.分几大类?
分6大类：1。氧化还原酶类；2.转移酶；3.水解酶；4.裂合酶；5.异构酶；6.连接酶（合成酶）
酶的编号(每种酶都有其唯一的独特的编号, 可以看出酶的基本性质)：统一表示为：(EC 数字1.数字2.数字3.数字4)，其中EC: Enzyme Commission(酶学委员会)
如: 乳酸脱氢酶(乳酸:NAD:氧化还原酶(EC 1.1.1.27),表示该酶为第一大类(氧化还原酶类),属其中的第一亚类(作用于CH-OH基团), 同时表示该酶属第一亚-亚类(表示其受体是NAD+或NADP+)
第二章
11，固定化酶活力概念（注：限制酶的活动空间，不是固体化）
固定化酶的概念：在一定空间内呈闭锁状态存在的酶,能连续地进行反应,反应后的酶可以回收使用.(不一定是固体)
固定化：利用一定措施将酶束缚或限制于一定区域内，仍能进行其特有的催化反应，并可回收及重复使用的一类技术。
12，固定化酶与游离酶相比较的优势?
固定化酶的优势：
①极易将固定化酶与底物、产物分开；产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺；
②可以在较长时间内进行反复分批反应和装柱连续反应
③酶反应过程能够加以严格控制；
④较游离酶更适合于多酶反应；
⑤在大多数情况下，能够提高酶的稳定性；
⑥可以增加产物的收率，提高产物的质量；
⑦酶的使用效率提高、成本降低。
固定化酶的缺点：
①固定化时，酶的活力有损失；
②只能用于可溶性底物，而且较适用于小分子底物，对大分子底物不适宜；
③增加了生产的成本，工厂初始投资大；
④与完整菌体相比不适宜于多酶反应，特别是需要辅助因子的反应；
⑤胞内酶必须经过酶的分离手续
13，评价固定化好坏的指标（偶联率，相对活力，活力回收，半衰期）
偶联率，是中间指标，表示酶被固定化的程度的高低
相对活力，实际体现出的酶活占理论酶活的百分比
活力回收，终端指标，可以体现固定化工艺的好坏。
半衰期，是评定固定化酶稳定性的指标。
14，为什么固定化酶在一般情况下会比游离酶更加稳定？
①固定化后酶分子与载体多点连接，可防止酶分子的伸展变形（空间自由度受限，
刚性增加，空间结构不易变----稳定）
②酶活力的缓慢释放
③当酶与固态载体结合后，失去了分子间相互作用的机会，从而抑制了酶的降解15，固定化酶的性质发生变化体现在？米氏常数Ｋｍ值的变化（见课本Ｐ４４）。
性质变化体现：酶活力一般都下降，稳定性一般上升，最适pH改变（附：最适温度提高）
固定化酶的表观Ｋｍ随载体的带电性能变化：（表观Km值指的是测出来的Km值,不一定是实际的.比如包埋后的酶可能性质不变,但Km会由于传质效应而测出来上升,这时由于酶的性质不变,实际上km是不变的.）
16，固定化共价固定的活化基团方法举例?
载体上常用的功能基团包括:芳香氨基,羟基，羧甲基，氨基等
可以与载体结合的酶的功能基团包括：氨基，羧基，巯基，羟基，咪唑基，酚基等
17，酶的固定化方法主要有：共价结合固定法，和非共价结合法。
非共价结合法包括：结晶法；分散法；物理吸附法；离子结合法
共价结合法：主要有二种
①将载体有关基团活化，然后与酶有关基团发生偶联反应；
②在载体上接上一个双功能基团，然后将酶偶联上去。
活化载体的方法：重氮偶联法;溴化氰法
18，交联法属于共价结合法，但无载体，最常使用的交联剂是：戊二醛。
第三章
19，化学修饰:凡通过化学基团的引入或除去,而使蛋白质共价结构发生改变,称为蛋白质的化学修饰.
选择性化学修饰: 利用化学试剂对肽链特定的基团的专一性修饰, 称为选择性化学修饰。
亲和修饰：修饰剂与底物有相类似的结构,对酶活性部位具有高度的专一性,能对活性部位的氨基酸残基进行共价标记,这类专一性化学修饰称为亲和化学修饰。
亲和试剂应具有的特性:
在使酶不可逆地失活前,亲和试剂要和酶形成可逆复合物;
亲和试剂的修饰程度是有限的;
没有反应的竞争性配体的存在应减弱亲和试剂的反应速度;
亲和试剂的体积不能太大,否则会产生空间障碍;
修饰产物应该稳定,便于表征和定量.
20，如何控制酶修饰反应的专一性？
a)依赖修饰的目的选择合适的化学修饰剂（举一两个例子）
一般地要考虑以下问题：
i.修饰反应要完成的程度；
ii.对个别氨基酸残基是否专一；
iii.在反应条件下，修饰反应有没有限度；
iv.修饰后蛋白质的构象是否基本保持不变；
v.是否需要分离修饰后的衍生物；
vi.反应是否需要可逆；
vii.是否适合建立快速方便的分析方法。
b)反应条件的选择（举一两个例子）
原则：允许修饰反应能顺利进行，同时不造成蛋白质的不可逆变性，有利于专一性地修饰蛋白质。因此对反应的温度、pH值、反应介质、缓冲液等都要根据以上原则进行考虑。
21，大分子化学修饰的优点：稳定性提高，体内半衰期延长，免疫原性和毒性降低或消除，提高膜渗透性，提高疗效，增加在有机溶剂中的溶解度和耐有机溶剂变性的能力。22，举例分析为什么要进行酶的化学修饰？
适当的化学修饰是提高酶稳定性、解除其抗原性、改变酶学性质（最适pH、最适温度、Km值、催化活性和专一性）的一种重要手段。
23，简述酶的主要功能基团的修饰方法,记住每一种功能基团的修饰方法中的典型的一种,特别是有特征性光谱变化的一些基团修饰剂？（主要类型，主要修饰方法和修饰剂）24，酶修饰的程度和部位的测定？
分析方法：光谱法（最简单，最有效）；间接法（最常用）
25，修饰对酶的性质的影响（是一般，不是一定）？
提高生物活性；增强稳定性；减少免疫原性；产生新的催化能力。
第四章
26，什么叫蛋白质的稳定性?如何理解蛋白质的稳定性这个概念? 影响蛋白质稳定性的主要因素有哪些?如何理解疏水性与蛋白质稳定性的关系?（疏水键内部规则排列越高，稳定性越高）
蛋白质的稳定性: 蛋白质抵抗各种因素的影响,保持其生物活力的能力.
维持蛋白结构稳定的主要因素:
①金属离子、底物、辅因子和其他相对低分子质量配体的结合作用
②蛋白质-蛋白质和蛋白质-脂的作用
③盐桥和氢键
④二硫键
⑤对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低
⑥氨基酸残基的坚实装配
⑦疏水相互作用
疏水性与蛋白质稳定性的关系
?疏水性大小与稳定性没有必然的联系
?非极性氨基酸在蛋白质球体内的规则的排列是稳定性的原因之一
?增加疏水作用是稳定蛋白质的实用方法:降低蛋白质表面的疏水性,增加蛋白质内部的疏水性
27，蛋白质稳定性的指标?热稳定性的衡量标准和稳定性的最有效指标是什么?（半衰期，熔化温度，变性剂浓度）
指标包括熔化温度Tm、蛋白质自由能、最大稳定性温度、在特定条件下蛋白质功能活性维持的时间；其中最有效指标Tm、变性剂浓度
28，蛋白质失活有哪些可能的原因和机理?
蛋白质水解酶和自溶作用：体外蛋白水解作用，催化肽键水解，当蛋白质底物也是蛋白水解酶时就会发生自我降解现象，即自溶；
聚合作用：蛋白质首先发生可逆性伸展,伸展的蛋白质分子彼此缔合,以最大限度减少疏水氨基酸暴露于水溶剂,最后可能发生蛋白质分子间二硫键的形成,从而使蛋白质沉淀析出.蛋白质的聚合作用可能是不可逆的,并不一定是不可逆的.
极端pH：pH的变化可以引起蛋白质的伸展,这个过程原则上是可逆的,但这些变化常能导致不可逆的聚合或酶的自溶,引起不可逆失活.
氧化作用、表面活性和去污剂、变性剂、重金属离子和巯基试剂、热、机械力、冷冻和脱水，辐射作用
29，从固定化和修饰的角度讨论酶的稳定化策略.
固定化通过空间障碍，机械方式两个因素来达到酶的稳定化；空间障碍即由于空间障碍可以防止蛋白水解酶的作用，阻挡酶与化学失活剂的接触，同时阻碍氧向酶的扩散可以保护对氧不稳定的酶。机械方式使酶发生交联或包埋在载体紧密的孔中可以使酶的构象更加坚牢，从而阻止酶构象从折叠态向伸展态过渡。
修饰使酶构象坚固化，修饰可增加、中和或改变酶分子上的带电残基，可溶性大分子的连接抑制与其他溶质（蛋白酶）的相互作用，从而达到酶的稳定化。
第五章
27，有机溶剂中酶的催化活性和选择性与什么因素有关?(至少指出4种因素)
系统的含水量、有机溶剂性质、酶的状态（固定化、游离、化学修饰、干粉等）、环境pH 值等密切相关
酶在非水介质中酶结构及功能的关系如何变化?
答：酶的结构的改变使酶功能发生相应的改变。
①酶分子结构动态变化：酶分子在水溶液中以其紧密的空间结构和一定的柔性发挥催化功能；在含微量水（<1%）的有机溶剂中,与蛋白质分子形成分子间氢键的水极少,蛋白质分子内氢键起主导作用,导致蛋白质变得“刚硬”，活动的自由度变小，限制了疏水环境下蛋白质构象向热力学稳定状态的变化。
导致：酶的活力发生改变：一般能够较好的保持，但部分酶会失活
②由于有机溶剂中缺少使酶失活的水分子,由水引起的酶分子中天冬酰胺脱氨基作用,天冬氨酸肽键水解,二硫键破坏,半胱氨酸氧化及脯氨酸和甘氨酸的异构化等蛋白质热失活过程全都难以进行
导致：有机溶剂中酶的热稳定性和储存性都比水溶液中高。
③酶在有机溶剂中对底物的化学结构和立体结构均有严格的选择性;酶与底物的结合受溶剂的影响,底物专一性在有机溶剂中将发生改变；在水中酶和底物主要靠疏水作用,而在非水介质中疏水作用已不重要.主要决定于自由能的变化
导致：对生产有利的改变，如底物特异性提高
28，酶在有机介质中具有更高稳定性的原因?
答：由于有机溶剂中缺少使酶失活的水分子,由水引起的酶分子中天冬酰胺脱氨基作用,天冬氨酸肽键水解,二硫键破坏,半胱氨酸氧化及脯氨酸和甘氨酸的异构化等蛋白质热失活过程全都难以进行
29，酶在有机溶剂中表现催化作用与水的关系?
答：①与酶结合的水量是影响酶活力稳定性以及专一性的决定因素,成功应用非水介质中的酶催化反应,控制酶结合水和水在酶分子中的位置是关键.
②水对于酶催化活性构象的获得是必须的,但水也与许多酶的失活过程有关.
③在非水酶体系中,含水量的微小差别会导致酶催化活性的较大改变.
具体细化：
（④当酶周围的水化层受到破坏时,酶基本上是没有活力的,随着水化程度的增加,酶活力将得到恢复.
⑤酶需要水维持其活性三维结构,水影响蛋白质结构的完整性,活性位点的极性和稳定性;酶周围水的存在,能降低酶分子的极性氨基酸的相互作用,防止产生不正确的构象.
⑥含水量太高时,酶结构的柔性过大,酶的构象将向疏水环境热力学稳定状态变化,引起酶结构的改变和失活.）
30，非水介质中酶的催化作用与溶剂的关系?
答：①有机溶剂对酶的动态的影响有机溶剂通过改变蛋白分子的动态移动性及构象来影响酶的活力。②溶剂对酶的结构的影响在有机溶剂中，酶的整体性和活性中心的结构都保持完整，但酶分子本身的动态结构姐表面发生不可忽视的变化。③溶剂对酶活性中心的影响溶剂会减少整个活性中心的数量。④酶活性和溶剂的属性存在定量
关系⑤溶剂的几何形状也影响非水介质中酶的活性
31，酶在非水介质中主要酶学性质的变化
答：①酶的催化活性和稳定性酶分子结构动态变化，即蛋白质的刚性变强，活动自由度变小导致酶活力的变化。而在非水介质中有水引起的酶分子中天冬氨酰脱氨作用等蛋白质热时候的过程难以进行，以及蛋白酶在非水介质的缺乏致使其稳定性增强。
②酶催化的选择性底物特异性，对映体的选择性，位置选择性，化学键选择性等发生改变③微水有机溶剂中酶催化的动力学非水介质中酶催化的动力学中催化机制，米氏常数等不同于水相中酶动力学④非水相酶催化的其他性质酶在有机溶剂中存在“分子记忆”效应
32，最适水量,pH记忆与pH忘记
最适水量:是保证酶的极性部位水合,表现活力必须的,也叫必需水.
有机溶剂中的酶能够记忆它冷冻干燥或丙酮沉淀前所在缓冲液中的pH,这种现象被称为酶的pH记忆.
微水有机溶剂中疏水性的酸或碱与它们的盐组成的混合物,可以作为有机相缓冲液,这两种形式的比例控制着有机相中酶的解离状态,使酶完全忘记干燥前它所处的水溶液的pH值,这种现象叫pH忘记
第六章
概念：人工酶：又称模拟酶模型，它是吸收酶中那些起主导作用的因素，利用有机化学、生物化学等方法设计和合成一些较天然酶简单的非蛋白质分子或蛋白质分子，以这些分子作为模型来模拟酶对其作用底物的结合和催化过程
酶的人工模拟
分子印迹分子印迹(molecular imprinting):制备对某一化合物具有选择性的聚合物的过程.这个分子叫印迹分子(print molecule, P),也叫模板分子(template, T).
分子印迹酶利用分子印迹技术制备能与底物特异性结合并具有一定的催化能力的聚合物叫分子印迹酶,是模拟酶的一种
第七章：
39，抗体酶：本质上是一类具有催化活力的免疫球蛋白
40，理解抗体和抗体酶以及抗体酶和一般蛋白酶的不同？（例如前者底物结合方式，后者基态和过渡态的区别）
①酶和抗体的本质区别就在于：酶是能与底物的反应过渡态选择结合的催化性物质，而抗体是和底物的基态分子紧密结合的物质。
②抗体酶与蛋白酶的异同：
同：同是蛋白质，选择性结合底物，催化效率高，专一性，可以进行化学修饰等。
异：抗体酶可催化多种化学反应，其中有的反应过去根本不存在一种生物催化剂能催化它们进行，甚至可以使热力学上无法进行的反应得以进行。
第八章：
41，核酶：具有生物催化活性的核酸
脱氧核酶：具有催化活性的脱氧核酸分子。
42，为什么自然界中主要的是核酶，不是脱氧核酶？
脱氧核酶没有2’-羟基,………
43，核酶相对于蛋白酶的优缺点？
缺点：缺乏化学多样性；缺乏更多的催化基团；因而催化活力低，催化种类单一；
优点：没有免疫反应；定位准确；容易通过分子技术人工设计和合成。
第九章
44，概念：进化酶
分子定向进化：在实验室试管中模拟达尔文的自然进化原理，对蛋白质(酶)的基因利用随机突变和随机杂交的方法加以改造，通过大规模筛选，从而得到性能上改良的优异变种。使蛋白质(酶)在自然界需要几百万年才能完成的进化过程缩短至几个月，为蛋白质(酶)的工程应用提供了一个强有力的技术手段。
45，理解试管中进行进化酶的策略
基本技术手段:易错PCR,连续易错PCR，DNA改组技术,高突变菌株等技术.
46，DNA分子进化的载体？（例如PCR中常见的载体）及其优缺点？
构建突变文库的载体系统:优缺点
①噬菌体载体系统:优点为可以装载容量大的,适合于大片段的克隆.较好的质量控制;缺点:可采用的文库筛选方法有限,常常在载体系统中无法表达.
②质粒载体系统:操作方便,可塑性强,能够实现对基因文库的功能筛选. 缺点:插入片段的容量较小.
③哺乳动物细胞表达系统:是一个新动向,已显示了良好的前景.
第十章
47，杂合酶（概念）：由二种以上酶成分构成,将来自不同酶的结构单元(功能基、二级结构、三级结构、或功能域)或是整个酶分子进行组合或交换，可以产生具有所需要性质的优化酶杂合体，这种酶就是杂合酶。
48，理解杂合酶的制备的主要方式（概述）？
多数杂合酶是通过蛋白质工程法构建的,也可用DNA改组技术这种随机方法来
《酶工程》复习大纲答案详解
《酶工程》复习大纲 试题题型：名词解释，判断题，选择题，简答题，论述题，实验设计题。 第一章酶工程基础 一、名词解释： 酶：指生物体产生的具有催化活性的生物大分子。 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。 转换数：酶使底物每分钟变化的分子数。 催化周期：单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值，即每摩尔酶单位时间催化底物转化为产物的摩尔数。 酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。 比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。 酶活国际单位IU: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。 催量kat：每秒钟转化 1 摩尔底物（被反应物）所需的酶活力为1个katal ,简称 kat 二、问答题 1、酶催化的特点有哪些？ 高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快； 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽、二肽酶可催化各种氨基酸脱水缩合形成的二肽； 温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的. 活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等. 有些酶的催化性与辅因子有关. 易变性：由于大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏 2、影响酶催化作用的因素有哪些？ ◇1温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。 ◇2酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。 ◇3酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 ◇4底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著； 当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。 ◇5抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。 ◇6激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。
机械制图知识点总结
机械识图知识点总结 图之功能各国标准尺度比例线之种类与用途角法与视图 图之功能 1. 信息传递：把设计者之构想绘制成图，传递给加工制作人员、检验人员等。 2. 国际性：图为技术界的国际语言，即须具有国际语言之性格，如图形表法，标注方法或符号定义必须完全统一规格。 3. 泛用性：随着技术的发展，目前在各种产业上的互相关连加深，因此需画出各种行业均能了解之图。 TOP 各国标准 TOP 尺度比例 尺度单位 工至机械制图用基本长度单位，通常采用 mm ，可以不用在图中表示。儒需使用其它单位时，则必须注明单位符号。英制则以 in. 为基本长度单位，而不必标注。
常用比例 机械制图再绘图时，因尽量画出较大之圆形，以便于微缩影储存。通常以 2,5,10 之倍数为常用比例或按实物大小画出。 长用比例如下所列： 实大比例：1：1 缩小比例：1：2，1：2.5，1：4，1：5，1：10，1：20，1：50，1：100，1：200，1：500，1：1000 。 放大比例：2 ：1，5：1，10：1，20：1，50：1，100：1。 TOP 线之种类与用途
线之粗细与其使用 通常绘图时，粗实线之线宽须按图之大小与其复杂程度而订定，在同一张图中使用粗线之线宽必须均匀一致，中线与细线亦同理。 虚线之起讫与交会 虚线之起讫，如下图所示，虚线与其它线条交会时，除虚线无实线之延长外，其余应尽量维持相交。 1.实线与虚线相交 2.虚线与虚线相交 TOP
投影与视图 第一角法与第三角正投影法之比较 第一角投影法起于法国，盛行于欧洲大陆、德、法、义、俄等国，其中美、日及荷兰等国原先亦采用第一角投影法，后来改采用第三角法讫今。目前国内使用第一角投影法之机构约 35% ，而采用第三角投影法之机构约 65% 。因此为适应国内使用者之需求，于最新修订之 CNS3 ， CNS3-1 ， CNS3-2 ，…， CNS3-11 等工程制图国家标准规定“第一角法及第三角法同等适用”。唯于同一张图中，不的同时使用两种投影法，且每张图上均应于明显部位标示“投影法”，以资鉴别。 第一角投影法与第三角投影法之异同如下： (1) 对同一投影方向上而言，两者投影面之位置不同。第一角投影法之投影面在物体之后方，而第三角投影法之投影面则在物体前方。 (2) 两中投影法之各视图彼此完全相同。 (3) 两者之投影相于展开后视图排列，则因投影面之不同而有所分别，以前视图为基准而展开时，除前视图以外，其它各视图之位置相反。 (4) 判断视图为第一角或第三角时，可先假定为其中任一者，以侧视图之轮廓线判断误，表示假定正确，若虚实线相反，表示假定错误。 剖视图 对物体作假想剖切，以了结其内部形状，假想之割切面称为割面，而割面体所见之线，称为割面线，如图 1-1 所示。割面线可以转折，两端及转折处用粗实线画出，中间以细链线连接。转折处之大小如图 1-2 所示。 如有多个割面图时，应以大楷拉丁字母区别之，同一割面之两端以相同字母标示，字母写在箭头外侧，书写方向一律朝上。割面线箭头标示剖视图方向，割面线之两端需伸出视图外约10mm ，其箭头之大小形状如图 1-3 所示。 割面及剖面线 假想剖切所得剖面，须以细实线画出剖面线，剖面线虚为与主轴线或机件外形线成45 °之均匀并行线，（但应避免将剖面线画成垂直或水平）。若剖面线与轮廓线平行或近平行时，必须改变方向如图 1-4 所示。 同一机件被剖切后，其剖面线之方向与间隔必须完全相同。在组合图中，相邻两机件，其剖面线应取不同之方向或不同之间隔，如图 1-5 所示。机件剖面之面积较大时，其中间部分之剖面线可以省略，但画出之剖面线须整齐，如图 1-6 所示机件剖面之面积甚为狭小时，
环境生物技术复习总结
绪论思考题 1我国的环境问题主要体现在哪些方面？ 主要体现在：水土流失严重、荒漠化加剧；包括淡水在内的许多资源短缺；草原退化严重、沙化和碱化面积逐年增加；濒危野生动物、植物物种增多，生物多样性锐减；自然灾害频繁发生，经济损失重大。2什么是环境生物技术？ 广义上讲：凡是涉及环境污染控制的一切与生物技术有关的技术，都可以称为环境生物技术。 严格上讲：环境生物技术指的是直接或间接利用生物或生物体的某些组成部分或某些机能来降低或消除污染物产生的生产工艺或能高效净化环境污染，同时又能生成有用物质的工程技术。 3环境生物技术划分为几个层次？各层次的内容是什么？是否有明显的界限？ 从技术难度和理论深度上环境生物技术一般可划分为三个层次： 第一层次：是指以基因工程为主导的近代污染物防治生物技术。包括构建降解杀虫剂、除草剂、多环芳烃类化合物等高效基因工程学，创造抗污染型转基因植物等。 这个层次是以现代生物技术知识为基础，为寻求快速有效的污染治理与预防途径提供了可能，是解决目前出现的日益严重复杂的环境问题的强有力手段。 第二层次：是以废物的生物处理为主要内容，既包括传统的生物处理技术，如废水的生物处理的活性污泥法、生物膜法等，也包括在新的理论和技术支撑下开发出的废物强化处理技术和工艺，如生物流化床等。这个层次的环境生物技术是当今废物生物处理中应用最广泛的技术，在高新技术不断渗入的过程中，其本身也在不断改进，是目前环境污染治理中的主力军。 第三层次：是指利用天然处理系统进行废物处理的技术，主要包括氧化塘、人工湿地系统和农业生态工程等。这个层次的特点是最大限度地发挥自然界环境中生物生态功能；投资运行费用少，易于操作管理，是一种省力、省费用、省能耗的技术。 在解决实际环境污染问题时，三个层次的技术可能会集于一体，很难有明显的界限。 4环境生物技术主要应用于哪些方面？ 环境生物技术的应用主要包括： 生物工程技术在环境污染防治中的应用；废水生物处理技术； 固体有机废物的生物处理技术；大气污染的生物防治技术； 污染环境的生物修复技术；环境污染预防生物技术；环境生物监测技术等。 5环境生物技术最有应用前景的是在哪个领域？ 环境生物技术最有应用前景的领域是废物高效生物处理技术、污染事故的现场补救、污染环境的现场修复技术、及可降解材料的生物合成技术。 第一章思考题 酶: 酶是动物、植物、微生物等生物体内自身合成的、参与生化反应、并传递电子、原子和化学集团的生物催化剂。 酶工程：是利用酶的催化作用进行物质转化（合成有用物质，分解有害物质）的技术，是将酶学理论与化工技术结合而形成的新技术。 酶工程包括的内容：酶的生成、酶的分离纯化、酶分子的修饰、酶固定化、酶反应动力学、酶反应器、酶的应用等。 酶的固定化： 固定化酶：是指将酶固定在载体上，在一定的空间范围内进行催化反应的酶（其被限制在一定的空间的同时，又不妨碍底物的自由扩散）。 益处：与游离酶相比固定化酶的优势在于： 热稳定性提高；可以重复使用； 不需要在反应后进行催化物质与反应物质的分离； 能够避免外源微生物对酶的污染和降解。
《工程制图认识实习》实习总结
《工程制图认识实习》实习总结 广西科技大学 实习总结 课程名称工程制图认识实习 学院土木建筑工程学院专业工程造价 班级造价151 学号 20XX00507022 姓名张钦宁 指导教师赵军 二0 一六年六月 实习总结 前言 工程制图认识实习是工程造价专业重要的学习环节，是我们在广科大学习期间理论联系实际、增长实践知识的重要手段和方法之一。通过为期将近一个星期的参观实习，使我对一般房屋建筑的功能、构造及其特点有一定的了解，对一般的房屋建筑施工前的准备工作和整个施工过程有较深刻的了解，增加了对专业的感性认知，为后续课程的学习打下了基础。通过对结构大厅的参观，使我了解了单层厂房的结构形式和布置方案，厂房的主要承重体系、支撑布置，厂房构件之间的相对位置以及厂房的采光和通风问题。通过对广科大体育馆的自主参观，使我了解了体育馆的使用要求和功
能设计，体育馆的平面设计和组合方式、空间结构的类型，体育馆构件的型式和节点构造以及构件之间的相对位置。通过参观香兰花园的施工现场，使我了解了混凝土结构的类型，模板的类型和构造，钢筋的种类、布置和作用以及一些节点、边缘构造。总而言之，我在此次实习中得到了许多收获与感悟。一、专业知识的重要性 当今时代，知识就是力量，科学技术是第一生产力。在当今这个社会，需要的是有知识的人，这其中的知识指的就是专业知识。以前人们常说清华北大出来的学生总是能够更容易的找到工作，这是为什么呢？那是因为我们知识比不上人家，而这个社会需要的是专业知识的好的人，公司企业招人第一是看你的专业知识，而不是看你其他的。人们常常会有这样一个误区，知分分子总是不道德的，那是因为他们只看到了马加爵这样的反例。打个比方，如果你看到一个人掉入水中，你心里非常着急想要去救他，但是你又不会游泳，是不是非常无奈呢？在这种时候，专业知识就好比游泳的本领，倘若你连基础的本领和方法都不会，还谈什么发扬道德，更不必说为国家和社会左幅贡献了。至于一个知识分子以后会变成好人或者是坏人，那是心理学、社会学家的任务，那是后话。当务之急，我们应该做的是学好自己的专业知识，为将来工作打下坚实的基础。言归正传，回到我的这一次参观实习，此次实习使我深刻认识到了自己专业知识的严重不
工程制图教学大纲目的要求重点难点
《工程制图》教学大纲；一、课程性质和任务；本课程是工程类专业必修的一门主干技术基础课；二、课程教学目标；（一）知识教学目标；1、正确使用绘图仪器和工具，掌握熟练的绘图技巧；3、熟悉有关的国家制图标准及各种规定画法和简化画；（二）能力培养目标；1、培养学生的自学能力，分析问题和解决问题的能力；3、培养绘制和阅读土木工程图样的基本能力；三、教学时数分配建议表；四 《工程制图》教学大纲 一、课程性质和任务 本课程是工程类专业必修的一门主干技术基础课。工程图是工程设计人员表达设计思想的主要体现，是工程技术人员进行技术交流的重要工具，是工程管理人员进行管理、施工人员进行施工的依据。因此，工程图被喻为“工程界的技术语言”。每个工程技术人员都应具备绘制与阅读工程图的能力。通过对本课程的学习,为学生学习绘制和阅读土木工程图样打下基础。其任务是使学生通过学习投影法（主要是正投影法）的基本理论及其应用。培养空间想象和形体表达能力,培养绘制和阅读土木工程图样的基本能力,初步具有使用计算机绘制工程图样的能力。 二、课程教学目标 （一）知识教学目标 1、正确使用绘图仪器和工具，掌握熟练的绘图技巧。 2、学会目测比例、徒手绘制草图的基本技能。 3、熟悉有关的国家制图标准及各种规定画法和简化画法的内容及其应用。 4、掌握投影法的基本理论及应用和用计算机绘制工程图样的初步能力。 5、了解掌握相关专业工程图样的主要内容及特点。 （二）能力培养目标 1、培养学生的自学能力，分析问题和解决问题的能力。 2、培养空间想象和形体表达能力。 3、培养绘制和阅读土木工程图样的基本能力。 4、初步具有使用计算机绘制工程图样的能力。 三、教学时数分配建议表 四、教学内容 绪论 一、教学目的和要求 通过绪论的教学，要求学生掌握工程制图课程的简介；熟悉课程的教学目标，了解工程制图的发展趋势，为以后各章学习打下基础。 二、教学内容 1、工程制图课程的简介； 2、工程制图课程的教学目标； 3、工程制图课程的发展趋势； 4、工程制图课程的学习方法；三、教学重点与难点工程制图课程的教学目标 第一章制图的基本知识和技能 一、教学目的和要求 通过本章的教学，使学生熟悉制图的基本知识，掌握建筑制图国家标准、几何图形的画法，徒手作图的基本方法与实践。 二、教学内容1、制图的基本知识；2、建筑制图国家标准；3、几何图形的画法；
酶工程考试重点(第三版)
1、酶工程的定义，研究的主要内容 酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程 研究的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等 酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。 2、酶的基本特征，酶命名的方法有哪些，蛋白类酶的分类方法 基本特征：专一性强，催化效率高，作用条件温和等 每一种具体的酶都有其具体的推荐名和系统命名。推荐名是在惯用名称的基础上，加以选择和修改而成的。酶的推荐名由两部分组成，第一部分为底物名称，第二部分为催化反应的类型，后面加一个酶字，不管酶的催化是正反应还是逆反应，都用同一个名，如葡萄糖氧化酶，表明该酶的作用底物是葡萄糖催化反应类型是氧化反应。 酶的系统命名更加详细更准确地反映出该酶所催化的反应。系统命名包括了酶的作用底物酶作用的基团及催化反应的类型，如上述葡萄糖氧化酶的系统命名“β－D－葡萄糖：氧1-氧化还原酶”，表明该酶所催化的反应以β－D－葡萄糖为脱氢的供体，氧为氢受体，催化作用在第一个碳原子基团上进行，所催化反应属于氧化还原反应。 蛋白酶类的分类 1、按照酶催化作用的类型，将蛋白酶类分为六大类，氧化还原酶，转移酶，水 解酶裂合酶，异构酶，合成酶 2、每个大类中，按照酶作用的底物、化学键或者基团的不同，分为若干亚类 3、每一亚类再分为若干小类 4、每一小类包含若干个具体的酶、 3、酶的生产方法有哪些 酶的生产是指通过人工操作而获得所需的酶的技术过程 酶的生产方法分为提取分离法、生物合成法、化学合成法3种，其中提取分离法是最早采用并沿用至今的方法，生物合成法是20世纪50年代以来酶生产的主要方法，而化学合成法至今仍停留在实验室阶段 4、酶的生产合成调节理论，包括操纵子，诱导作用，阻遏作用 1、操纵子在原核基因组中,由几个功能相关的结构基因及其调控区组成的一个基因表达的协同单位. ①结构基因是决定某一多肽的DNA 模板，可根据其上的碱基顺序转录出相应的mRNA，然后再可通过核糖体转译出相应的酶 ②启动子：能被依赖于DNA的RNA聚合酶所识别的碱基顺序，是RNA聚合酶的结合部位和转录起点 ③操纵基因：位于启动基因和结构基因之间的一段碱基顺序，是阻遏蛋白的结合位点，能通过与阻遏物相结合来决定结构基因的转录是否能进行 ④调节基因：用于编码组成型调节蛋白的基因，一般远离操纵子,但在原核生物中,可以位于操纵子旁边,编码调节蛋白。 2、酶合成调节的类型：诱导和阻遏
工程制图知识点及答案
《工程制图》知识点及答案 1、制图的基本规定包括哪些内容？ 答：包括图纸幅面和规格、比例、字体、图线、尺寸标注。 2、图样的比例是什么？有几种比例？ 答：图样的比例是图形与其实物相应要素的线性尺寸之比。有3种比例： （1）原值比例1：1；（2）放大比例，如2：1等；（3）缩小比例，如1：2等。 3、图样上的汉字应采用什么样的字体？ 答：长仿宋体。 4、尺寸有哪四部分组成？ 答：尺寸线、尺寸界线、起止符号和尺寸数字。 5、尺寸数字的注写方向是怎样规定的？ 答：书写方向应为尺寸线方向一致。水平数字，字头朝上；竖直数字，字头朝左；倾斜的数字，字头应有向上的趋势。 6、圆弧连接的形式有几种？怎样才能保证光滑连接？ 答：圆弧的连接方式有3种：（1）圆弧与两直线连接；（2）圆弧连接圆弧与直线；（3）圆弧与两圆弧连接。为保证光滑连接，需要准确的求定连接圆弧的圆心及连接圆弧与被连接的直线或圆弧的切点的位置。 7、什么是组合体？ 答：由基本几何体组合而成的体。 8、什么是形体分析法？ 答：分析组合体是由哪些基本几何体组成的，各基本几何体之间的相对位置关系怎样。这一过程称为形体分析法。 9、试说明画组合体正投影图的大体步骤？ 答：（1）形体分析；（2）确定物体安放位置；（3）选择表达方案；（4）选择图幅和比例；（5）画底稿；（6）检查描深；（7）标注尺寸；（8）书写文字说明，填写标题栏；（9）复核，完成作图。 10、组合体应标注哪三类尺寸？ 答：（1）定形尺寸；（2）定位尺寸；（3）总体尺寸。 11、读图的基本方法有几种？ （1）形体分析法；（2）线面分析法。 12、什么是线面分析法？ 答：就是根据物体上某些表面、某些线条的投影特征来判断它们的空间形状和相对位置，从而想象出物体形状的方法。 13、什么是剖视图？什么是断面图？它们有什么区别？ 答：假想用剖切面把物体剖开，移去观察者和剖切面之间的部分，将剩余部分向投
酶工程的知识点总结.pdf
酶工程的知识点总结 课题3 探讨加酶洗衣粉的洗剂效果 一、实验原理 1．加酶洗衣粉是指含有酶制剂的洗衣粉，目前常用的酶制剂有四类：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶，其中，应用最广泛、效果最明显的是碱性蛋白酶和碱性脂肪酶。b5E2RGbCAP 2．碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸或小分子的肽， 使污迹从衣物上脱落。脂肪酶、淀粉酶和纤维素酶也能分别将大分子的脂肪、淀粉和纤维素水解为小分子物质，使洗衣粉具有更好的去污能力。p1EanqFDPw 3．在本课题中，我们主要探究有关加酶洗衣粉的三个问题：一是普通洗衣粉和加酶洗衣粉 对衣物污渍的洗涤效果有什么不同；二是在什么温度下使用加酶洗衣粉效果最好，三是添加不同种类的酶的的洗衣粉，其洗剂效果有哪些区别。DXDiTa9E3d 二、实验步骤 1探究用加酶洗衣粉与普通洗衣粉洗涤的效果的不同 ①在2个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取2块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上等量的墨水，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将2个烧杯分别放入同等温度的温水中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉和5克普通洗衣粉2份，分别放入2个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录2个烧杯中的洗涤效果RTCrpUDGiT 2探究用加酶洗衣粉洗涤的最佳温度条件 ①在3个编号的烧杯里，分别注入500mL清水。②取3块大小相等的白棉布，用滴管在每 块白布上分别滴上一滴食用油、鸡血、牛奶，分别放入烧杯里，用玻璃棒搅拌。③将3个烧杯分别放入50摄氏度的热水、沸水和冰块中，保温5分钟。④称取5克加酶洗衣粉3份，分别放入3个烧杯中，用玻璃棒均匀搅拌。保温10分钟。⑤观察并记录3个烧杯中的洗涤效果。3探究不同种类的加酶洗衣粉洗涤的效果5PCzVD7HxA 污染物蛋白酶洗衣粉脂肪酶洗衣粉复合酶洗衣粉普通洗衣粉 油渍 汗渍 血渍 观察并记录四种洗衣粉分别洗涤三种污染的洗涤效果。三、注意事项 1．变量的分析和控制 影响加酶洗衣粉洗涤效果的因素有水温、水量、水质、洗衣粉的用量，衣物的质料、大 小及浸泡时间和洗涤的时间等。在这些因素中，水温是我们要研究的对象，而其他因素应在实验中保持不变。选择什么样的水温进行实验需要实验者根据当地一年中的实际气温变化来 确定水温，通常情况下，冬季、春季、秋季和夏季可分别选取 5 ℃、15 ℃、25 ℃和35 ℃的水温，因为这4个水温是比较符合实际情况的，对现实也有指导意义。jLBHrnAILg 2．洗涤方式和材料的选择。 在洗涤方式中有机洗和手洗两种方式，应考虑其中哪一种比较科学？哪一种更有利于控 制变量？再有，洗衣机又可以分为半自动和全自动两种，相比之下，采用全自动洗衣机比较好，并且应该尽量使用同一型号小容量的洗衣机，其机械搅拌作用相同。关于洗涤材料的选择也有一些讲究。用衣物作实验材料并不理想，这是因为作为实验材料的衣物，其大小、颜 色、洁净程度等应该完全一致，而这并不容易做到；此外，人为地在衣物上增加污物，如血 渍、油渍等，也令人难以接受。因此，选用布料作为实验材料比较可行。在作对照实验时，
工程制图课程设计总结与体会汇总篇
工程制图课程设计总结与体会汇总篇 (一) 经过两周的工程制图上机实习，让我深切感受到做事要脚踏实地，不能求快。而要认认真真做好每一步的工作，这样才能做到最好。 实习过程中不可避免的会遇到很多问题，如标注样式，文字样式的选择都有要求。填充图案时，如果图形不是封闭的，则得不到要的效果，最开始没意识到这一点，所以反复试了很多次，都不是要的结果，等我放大图形时，才发现线与线之间根本就没有相交。此外，由于有时候对象捕捉时，鼠标移动较快，导致没有捕捉成功，从而又引起后面操作上的麻烦。这进一步证实了做事要一步一步来，否则往往是事与愿违。 两周实习期间，在老师，同学的帮助下，懂得了很多制图方法和技能：怎么运用偏转角、倒角、镜像、阵列、旋转、延伸、比例、拉伸等命令，通过这些基本的知识点我们学会画简单的装备图。对工程制图这门课有了更深的了解。基本上是从零的基础上，学会了很多东西。因此对软件运用也有了很大的提高。其实熟练以后做起来就没有那么难了。 最后非常感谢老师细心的讲解、耐心的教导。 (二) 我本人呢是学建筑专业的，对于其它不胜了解，不知道大家认为，使用CAD画图，最重要的是什么，对于这个问题每个人的理解都有可能不同的，但是在我看来，最重要的是要时刻记住自己使用的CAD画图是什么目地。当初我学习CAD的时候真费劲了脑细胞，看了不少的书籍资料，还没少看相关CAD资源网站，光辉城市建筑资源网站就是我学习参考的对象之一。我们进入建筑工程设计，不管是什么专业、什么阶段，实际上都要将某些设计思想或者设计内容表达、反映到设计文件上。而图纸，就是一种直观交流表达方式。很多朋友接到一个任务时，准备开始画图了，不知各位第一步做什么。可能有很多人，直接就开始画图，但这不正确。应该是进行各种设置，包括图层、线形、字体、标注等等。进行各方面的设置是非常必要的，只有各项设置合理了，才为我们接下来的绘图工作打下
工程制图 第三章 知识点
第三章 一、点的投影 两点的相对位置 :X 坐标值大的点在左; Y 坐标值大的点在前; Z 坐标值大的点在上。 二、直线的投影 1、各种位置直线的投影特性 (1 投影面平行直线:在平行的投影面上的投影,反映实长;投影与投影轴的夹角分别反映直线与另两个投影面的真实倾角; 在另两个投影面上的投影, 平行于相应的投影轴,长度缩短。 (2 投影面垂直直线:在直线垂直的投影面上的投影积聚成一点; 在另两个投影面上的投影,平行于相应的投影轴,反映实长。 (3 一般位置直线:三个投影面上的投影都倾斜于投影轴; 投影与投影轴的夹角不反映直线与投影面的倾角;不反映实长(缩短。 2、直线上点的投影特性及定比关系 (1从属性:若点在直线上,则点的各个投影必在直线的各同面投影上。 (2定比性:属于线段上的点分割线段之比等于其投影之比。 3、两直线的相对位置关系及投影特性 (1平行:三对同面投影分别互相平行。 (2 相交:三对同面投影都分别相交, 且投影的交点符合一点的三面投影特性。 (3交叉:既不符合平行特性也不复合相交特性。
判断两直线相交还是交叉的方法: (1 交点投影法:判断三个投影面的交点是否满足点的投影规则。 (通常需要做出第三投影面的两直线投影来判断 (2定比关系法:由投影面的一条直线的交点投影,根据定比关系作出该交点在另一个投影面在该直线上的点的位置, 如果两个投影面上的交点是同一点, 则可判断两直线相交,反之则交叉。 4、直角三角形法 (求一般位置直线的实长和倾角 直角三角形法的作图要领 :用线段在某投影面上的投影长作为一条直角边,以 线段的两端点相对于该投影面的坐标差作为另一条直角边, 所作直角三角形的斜边即为线段的实长,斜边与投影长间的夹角即为线段与该投影面的倾角。直角边与倾角的对应关系如下表: 解题原则:求直线与哪个投影面的倾角, 就用哪个投影面上的投影长作为一条直角边。 5、直角的投影定理 相互垂直的两直线, 其中有一条直线平行于投影面时, 则两直线在该投影面上的投影仍反映直角。 注:两直线的空间位置可以是交叉或相交;此定理逆定理仍然成立。
酶工程
酶的定义：酶是具有生物催化功能的生物大分子，按分子中起催化作用的主要任务不同，自然界中天然存在的酶可以分为蛋白类酶和核酸类酶。 模拟酶：又称人工酶，酶模型，是在分子水平上模拟酶活性部分的形状、大小及微环境等特征以及酶的作用机理和立体化学等特征的一门科学。 生物印迹：一种通过酶与配体间的相互作用、诱导，从而改变酶的构象的方法。 酶：活细胞产生的、能在细胞内外起作用（催化）的生理活性物质。 酶工程：酶的生产性与与应用的技术过程。 酶工程的主要任务：经过预先设计，通过人工操作获得人们所需要的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进充分发挥其催化的功能。 酶的活性中心：酶分子中能同底物结合并催化反应的空间部位。 提起分离法：采用微生物细胞、植物细胞或动物细胞的生命活动而获得人们所需酶的技术过程同步合成型：酶的生物合成在细胞的生长阶段开始，而在细胞生长进入平衡期后，酶的生物合成也随之停止。 滞后合成型：酶在细胞生长一段时间或者进入平衡期以后才开始其生物合成并大量积累，又称为非生长偶联型。 固定化酶：固定在一定水不溶性载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶。 固定化细胞：固定在载体上并在一定的空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞、也称为固定化活细胞或固定化增殖细胞。 定向进化：是模拟自然进化的过程、进行人工随机突变，并子啊特定的环境条件下进行选择，使进化朝着人们所以需方向发展的技术过程。 酶反应器：用于酶进行催化反应的容器机器附属设备。 共价调节酶：由于其他酶对其结构进行了共价修饰，使其能在非活性与活性形式之间相互转变的酶，也是调节酶的一种类型。 分子印迹：合成对其某种特异选择性结合的高分子聚合物技术。 酶原的激活：酶原在一定条件下经过适当的切割肽键，可以转变为有活性的酶。 酶活力：又称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力，可在一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速率表示。 酶反应动力学;是研究反应速度及各种因素对酶反应速度影响的学科。 诱导型操纵子：在无诱导物的情况下，其基因的表达水平很低或不表达，只有在诱导物存在的条件下，才能转录生成mRNA，进而合成酶。 阻遏型操纵子：在无阻遏的情况下，其基因正常表达，当有阻遏物存在时，转录受到阻遏二次生长现象（葡萄糖效应）：细菌在含有葡萄糖和乳糖的培养基上生长，优先利用葡萄糖，待葡萄糖耗尽后才开始利用乳糖，产生了两个对数生长期中间隔开一个生长延滞期。酶原：有些酶在细胞内合成时是无活性的，这种无活性的酶是有活性的前体，叫做酶原 别构酶：又称变构酶，是调节物酶的一种类型，这种酶分子上除有与底物结合的活性中心以外还有一个与调节物结合的别构中心。 同工酶：催化同一种化学反应而酶蛋白本身的分子结构和组成都有所不同的一组酶。 诱导酶：细胞中一般情况下不存在或含量很小，而在加入特定诱导物产生的酶。 抗体酶：它是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白，在其可变区赋予了没的属性。 酶生物合成的反馈阻遏作用：指在酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使酶的生物合成受 到阻遏的现象。 酶生物合成的诱导作用：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象，检测诱导作用。酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1umol的底物转化为产物的酶量国际单位是IU 另一个酶活力单位：卡特（kat）。
大一工程制图基础实训总结
大一工程制图基础实训总结 实践报告 姓名：赵建华 学号：1115001405816 班级：11春建筑专 实习总结: 实践是认识的唯一，的确不错，通过此次实习，使自己对土木工程这个专业又有了进一步的认识，真正知道了理论和实际的差别，激发了对这一专业的兴趣，学到了一些在书本上学不到的东西，为以后的课程积累了许多感性认识，为今后的学习打下了很好的基础，自己的知识和能力在潜移默化中得到完善与提高，同时团队意识也有着明显增强。此次学院安排这次实习活动，对我们这些刚刚接触此专业的大学生来说，是真真正正一次很好的机会。总之，通过此次实习，受益颇多。 在实习的第一天，我们充满了好奇，在没有开始之前，对以前学过的东西进行了回顾，温习了《土木工程概论》，《建筑制图》等相
关教材，热切希望并相信能够在此次实习中能够有相当大的收获，使自己真正地投入到实际中去，不犯教条主义错误，做到理论与实际相结合。具体的实习内容如下： 一参观院里实验室 实验室的作用在于给结构设计师一个能检验其设计可行性的场所，这对建筑物的安全性和可靠性是至关重要的，同时也是科学实验所必备的。在实验室，我们看到了许多大型的实验仪器，通过老师的讲解，我们初步认识了一些实验仪器及其用法，及在使用过程中的注意事项，其中有测量小梁弯曲，评定沥青性能的仪器，还有万能实验仪，四联直剪仪，轻便固结仪等仪器。它们在实质上都是给试件提供压、拉、剪方面的应力，从而检测其能承受力的能力，也就是它们的强度。有些仪器很先进，如混凝土实验室里的测定钢筋抗拉，抗压，抗扭，抗剪强度及轻便固结仪等仪器，通过设置在构件里的传感器将应力和变形情况的有关信息传给相关仪器，实验员记录数据并分析处理变可以得出结果了！十分方便。在实验室里我们还看到一些做成的工件，如条形水泥块等。另外通过参观实验室老师还结合实验仪器生动地给我们介绍了几个实验，如纯弯曲实验，评定沥青伸缩及软化点实验，测定砂的最大（小）干密度实验等。
酶工程的发展状况及其应用前景
酶工程的发展状况及其应用前景 摘要：酶在现代生物生产中扮演着重要角色，酶作为一种生物催化剂，因其催化作用具有高度专一性、催化条件温和、无污染等特点，以及酶工程不断的技术性突破，使得酶在工业、农业、医药卫生、能源开发及环境工程等方面的应用越来越广泛。 关键词：酶工程生物催化剂酶的固定 正文： 随着酶生产的不断发展，酶的应用越来越广泛。现在，酶工程已在医药、食品工业、农业、饲料、环保、能源、科研等领域广泛应用。成为基因工程、细胞工程、蛋白质工程等新技术领域的科学研究和技术开发中不可取代的工具。 一、酶工程的发展及应用现状 （一）国内外酶制剂的发展现状 BCC最新研究报告显示，未来4年全球工业酶制剂市场价值将以％的复合年增长率继续增长，由2011年的39亿美元增加至2016年的约61亿美元。该报告将工业酶市场细分成3个部分：生物酶、食品和饮料酶以及其他酶制剂。2011年生物酶的市场价值达12亿美元，预计还将以％的复合年增长率继续增长，2016年达17亿美元。2011年食品和饮料活性酶的市场价值接近13亿美元，未来4年还将以％的年均复合增长率增长，预计2016年达21亿美元。2011年其他酶制剂的市场价值为15亿美元，预计还将以％的复合年增长率增长，到2016年市场价值将达到22亿美元①。 我国酶制剂工业面经过近几十年的发展，初步具有一定的规模，取得了很大的进步。但是，国外酶制剂公司仍然处于绝对的领先地位，特别是一些比较出色的公司，例如，诺和诺德公司（Novo Nordisk）、丹尼斯克公司（Danisco）等②。 （二）酶工程的应用现状 一、酶工程技术在医药工业中的应用 1、酶的固定化技术 酶的固定化(enzyme immobilization)是指采用有机或无机固体材料作为载体(carrierorsupport)，将酶包埋起来或束缚、限制于载体的表面和微孔中，使其仍具有催化活性，并可回收及重复使用的酶化学方法与技术。不使用固体材料作为载体，通过酶分子之间的相互交联形成聚集体，也可将酶固定化，称为无载体酶固定化。由于酶的蛋白质属性，进人人体后产生免疫反应，因稀释效应，而无法集中于靶器官组织，常不能保持最适合的治疗浓度，而固定化酶则很好的克服了游离酶的这些缺点，应用于治疗镁缺乏症、代谢异常症及制造人工内脏方面，如固定化L-天冬酰胺酶用于治疗白血病。葡萄糖氧化酶被固定化在纳米微带金电极上可用于活体检测的微生物传感器③。 固定化酶技术可用于治疗一些代谢障碍疾病。已知人类关于新陈代谢的疾病已过120余种，很多病因归结为人体缺乏某种酶的活性，一种可能的治疗方法就是通过某种方式给病人提供他所缺乏的酶。其提供的方式主要有：①将固定化酶用于体内作为治疗药物；②将固定化酶组装成体外生物反应器，通过体外循环作为临床治疗剂。将固定化酶用于临床诊断的例子很多，如各种酶测试盒层出不穷，采用固定化酶柱反应器的FIA(流动注射法)可用于临床诊断检测尿酸、葡萄糖、氨、尿素、胆甾醇、谷氨酸、乳酸、无机磷等。 2、酶催化技术 主要介绍非水相介质中的酶催化，传统的酶催化反应主要在水相中进行，但自1987年Kilibanov等。用脂肪酶粉或固定化酶在几乎无水的有机溶剂中成功地催化合成了肽以及手性的醇、脂和酰胺以来，对酶在非水相介质的催化反应技术的开发及研究报道迅速增加，特别在手性药物的不对称合成及手性药物拆分的生物技术开发中得到了很多应用。目前非水相中的酶催化技术已衍生出以下几类体系：①水与有机溶剂的互溶均相体系；②水与有机溶剂形
工程制图知识点
一、填空：（每空1分，共27分） 1、图样中，机件的可见轮廓线用粗实线画出，不可见轮廓线用虚线画出，尺寸线和尺寸界限用细实线画出，对称中心线和轴线用点画线画出。 2、完整的尺寸标注由尺寸线、尺寸界线和尺寸数字组成。 3、尺寸标注符号R20，Φ40：R表示半径，Φ表示直径。 4、工程常用的投影法分为两类中心投影法和平行投影法，其中正投影法属于平行投影法。 5、根据三面投影能判断两点位置的上下、前后、左右关系，其中从正面投影可判断上下和左右关系、水平投影反映前后和左右关系、侧面投影反映前后和上下关系。 6、三视图的投影规律为：主视图、俯视图长对正，主视图、左视图高平齐，俯视图、左视图宽相等。 7、当平面平行于圆柱轴线截切时，截交线的形状是矩形，当平面垂直于圆柱轴线截切时，截交线的形状是圆，当平面倾斜于圆柱轴线截切时，截交线的形状是椭圆。 8、正等轴测图的轴间角为 120°。 9、按剖切范围分，剖视图可分为全剖视图、半剖视图和局 部剖视图三类。 10、外螺纹的规定画法是：大径用粗实线线画，小径用细实线线画。 一、选择题（1×10=10分） 1、采用放大或缩小比例绘制图样，其尺寸应注（ B） A、图形的尺寸； B、实物的尺寸； C、两者都可 2、直径尺寸最好注在（A） A、投影为非圆或非圆弧的视图上； B、投影反映为圆或圆弧的视图上；
C、两者都可 3、角度尺寸数字书写方向应（ B ） A、垂直于尺寸线且朝向角顶； B、按正常水平书写； C、两者均可 4、立体上某一面，如果其二个投影为线框，另一个投影为斜直线，则所反映的平面为（A） A、投影面垂直面； B、投影面平行面； C、一般位置平面 5、立体与立体相交，其交线为（B） A、截交线（平面与立体表面）； B、相贯线； C、过渡线 6、肋、轮辐等结构要素，当横向剖切时，应（B） A、按不剖处理，即不画剖面线； B、按受剖处理，即仍画剖面线； C、两者均可 7、半剖视图中，表达外形的部分，其虚线（A） A、应省略； B、仍应画出； C、两者均可 8、用钻头加工不通孔时，其孔端锥角应画成（ C ） A、60°； B、90°； C、120° 9、表示用什么方法获得的表面粗糙度，其上限值为Ra=50um。 ( C ) A、任何方法； B、去除材料方法； C、不去除材料方法 10、轴Φ50f7()，如果实际尺寸为Φ50，则（ A ）。 A、不合格； B、合格； C、不能确定是否合格 二、填空题（1×10=10分） 1、在局部剖视图中，其剖视与视图部分的分界线为波浪线。 2、平面与圆球相交，其截交线形状为圆。 3、组合体视图，其看画的基本方法是形体分析法和线面分析法。 4、内、外螺纹旋合时，其旋合处应按外螺纹绘制。 5、断面可分为移出断面和重合断面。 6、零件尺寸标注的合理性是指标注尺寸应满足设计要求和工艺要求。 7、零件的总体尺寸是否在任何情况下都需要标注否。 8、已知单线螺纹，螺纹P=3，其导程Ph= 3 .（导程=线数*螺距） 9、已知标准直齿圆标齿轮m=2, z=25,其分度圆直径d= 50 。 10、φ50F7代号中的“F7”是孔的公差带代号，其中“F”表示基本偏差代号。 （公差带代号：基本偏差代号+标准公差等级数字；配合代号：孔的公差带代号+轴的公差带代号） 、选择题（1×15=15分）
工程制图与实习实验报告模板.docx
工程制图与CAD 实习报告 学院：材料与化工学院 班级：化工 0801 学号： 姓名：李天宇 指导老师：张平 实验一：AutoCAD的基本操作 指导教师实验时间： 2011 年3月10日 学院学院专业 班级学号姓名实验室 一、实验题目： AutoCAD的基本操作 二、实验目的： 1、了解AutoCAD基本概念 2、学习AutoCAD2008的基本操作 三、实验主要步骤及结果： 1、几何图形绘制 （1）启动AutoCAD 用下拉菜单“格式”→“单位”或命令行输入：UNITS↙，查看和设置绘图单位、精度（建议使用缺省值）及角度（建议使用缺省值）。
（2）设置图幅（选A3图幅）。 （3）用绘图工具栏的直线命令绘制，绘图时确定点的方式：用鼠标导向“直接距离”方式画各水平、垂直线（打开极轴）；用“相对坐标”方式画斜线。 （4）将绘制的图形存盘，在后面标注尺寸时使用。 2、图框设置与绘制 （1）用“图形单位”对话框确定绘图单位（建议使用缺省值）。 （2）用“LIMITS”（图限）命令选A3图幅（长420 mm，宽297 mm）。 （3）打开正交、栅格及栅格捕捉。 （4）建图层、设线型、线宽及颜色。 粗实线白色（或黑色）实线（CONTINUOUS） 0.7 mm 细实线白色（或黑色）实线（CONTINUOUS） 0.35 mm 点画线红色点画线（CENTER） 0.35 mm 虚线蓝色虚线（HIDDENX2） 0.35 mm 尺寸白色（或黑色）实线（CONTINUOUS） 0.35 mm （5）用绘图工具栏的直线命令图标按钮绘制边框，在粗实线层上画图框线，在细实线层上画图幅线。 心得体会：通过这次实验，我对CAD绘图有了初步的了解，掌握了 CAD中基本绘图操作 以下书写实验的有关格式，仅作参考：
酶工程期末考试重点
酶:是由活细胞产生的，在细胞内、外一定条件下都能起催化作用的具有高效率和高度专一性的一类特殊蛋白质或核酸，酶能在机体内十分温和的条件下高效率地起催化作用，使得生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢中。 酶工程:酶的生产与应用的技术过程,是酶学基本原理与化学工程相结合而形成的一门新兴的技术科学.研究酶制剂大规模生产及应用所涉及的理论与技术方法. 酶的应用:通过酶的催化作用获得人们所需的物质或除去不良物质,或许所需信息的技术过程. 酶的提取:又称酶的抽提,指在一定的条件下用适当的溶剂或溶液处理含酶物料,使酶充分溶解到溶剂或溶液中的技术过程. 膜分离:又称膜过滤.采用各种高分子膜为过滤介质,将不同大小,不同形状的物质分离的技术过程. 凝胶层析:又称凝胶过滤,分子筛层析等.指以各种多孔凝胶为固定相,利用流动相中所含各种组分的相对分子质量的不同而达到物质分离的一种层析技术. 超临界萃取:又称超临界流体萃取,是利用预分离物质与杂志在超临界流体中的溶解度不同而达到的分离的一种萃取技术. 酶固定化:采用各种方法,将酶与水不溶性的载体结合,制备固定化酶的过程. 固定化酶:用物理,化学等方法将水溶性的酶固定到特定的载体上使之成为水不溶性的酶. 非水相催化:酶在非水介质中的催化作用称为酶的非水相催化. 水活度:用体系中水的蒸汽压和相同条件下纯水的蒸汽压之比表示.水活度与溶剂的极性大小关系不大，所以采用水活度作为参数来研究有机介质中水对酶催化作用的影响更为准确. 必需水:紧紧吸附在酶分子表面维持酶活化性所必需的最少水量. 反胶束体系:反胶束是在大量水不相混溶的有机溶剂中,含有少量的水溶液,加入表面活性剂后形成油包水的微小液滴. 胶束体系:胶束是在大量水溶液中含有少量与水相不相混溶的有机溶剂,加入便面活性剂后形成水包油的微小液滴. 酶分子修饰:通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰. 酶反应器:酶作为催化剂进行反应所需的装置称为酶反应器. 喷射式反应器：利用高压蒸汽的喷射作用实现酶与底物的混合是进行高温短时催化反应的一种反应器. 酶活力单位:是表示酶活力大小的尺度;1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量.
工程制图知识点
第一章（投影和视图） § 1—2 正投影的基本性质 1. 积聚性 2. 真实性 3. 类似性 4. 平行性 单面投影：点不定位，体不定形。 三视图间的投影规律 主、俯视图长对正 主、左视图高平齐 俯、左视图宽相等 第三章（线面关系） 一、直线与平面平行 几何条件： 1. 若直线平行于平面上任意直线，则线、面平行。 2. 若线、面平行，则过平面内任一点必能在平面内作一直线平行于已知直线。 二、两平面互相平行 几何条件：两平面内各有一对相交直线分别对应平行。 三、直线与平面相交 交点的性质： 1. 是直线与平面的公有点; 2. 是可见与不可见的分界点。 从几何元素有积聚性的投影入手,先利用公有性得到交点的一个投影,再根据从属关系求出交点的另一个投影。 当直线垂直于特殊位置平面时，平面的积聚性投影垂直于直线的同面投影。 四、平面与平面相交 1. 交线是两平面的公有线。（凡两平面的公有点都在交线上） 2. 交线的投影是直线，可由其上两个（公有）点的投影确定。 3. 求一平面内的一直线与另一平面的交点来确定公有点（转化为线、面交点问题）。 实际交线应在两平面投影的公共范围之内。 两特殊位置平面互相垂直时，它们具有积聚性的同面投影互相垂直。 当两特殊位置平面相互平行时，它们具有积聚性的同面投影互相平行。 第四章（换面法） 一、新投影面的选择原则 1. 新投影面必须对空间物体处于最有利的解题位置。（平行于新的投影面、垂直于新的投影面） 2. 新投影面必须垂直于某一保留的原投影面，以构成一个相互垂直的两投影面的新体系。 二、新旧投影之间的关系一般规律： 1）点的新投影和保留旧投影的连线垂直于新轴。 2）点的新投影到新轴的距离等于点的旧投影到旧轴的距离。 三、作图规律： 由点的不变投影向新投影轴作垂线，并在垂线上量取一段距离，使这段距离等于被代替的投影到原投影轴的距离。 四、换面法的六个基本问题 1. 把一般位置直线变换成投影面平行线 2. 将投影面的平行线变换为投影面的垂直线