玉米醇溶蛋白膜的结构与性质pdf
醇溶蛋白
2.2.2.3醇溶蛋白分析（酸性聚丙烯酰胺凝胶电泳即A-PAGE） 使用ISTA于1986年颁布的APAGE（Ph3.2）标准程序(Driper,1987).APAGE的分析方法如下: a. 溶液的配制: 样品提取Buffer(100ml):甲基绿0.05g,2-氯乙醇25ml。 10×电极Buffer(1L):冰醋酸40ml,甘氨酸4g,使用前稀释10倍。 凝胶Buffer(1L):冰醋酸20ml, 甘氨酸1g。 凝胶溶液(200ml):Acr=20g,Bis=0.8g,尿素12g,抗坏血酸0.2g,硫酸亚铁 0.008g,溶于凝胶Buffer中。 b. 样品醇溶蛋白提取:取15-20粒种子去掉内外稃,称重,用样品钳夹碎,放入0.5ml离心管中,然后按1mg加5ul的比例加入样品提取液,室温浸提过夜,使用前用10000rpm离心10min。 c. 凝胶制备:取适量的凝胶溶液,加入适量的10%过硫酸胺(Aps)和TEMED,迅速摇匀,灌胶,插好样品梳,让其在5-10分钟内完全聚合.一般为每ml凝胶溶液加入1ul的10%过硫酸胺(Aps)和TEMED。 d. 加样:小心拔出样品梳,用电极缓冲液冲洗加样孔,每个样品的上样量为 6-10ul。 e. 电泳:恒压500V,恒温4℃,电泳时间为甲基绿前沿指示剂迁移至底板所需时间的三倍。 f. 固定染色:每块胶板吸取1%考马斯亮蓝溶液5ml再加入10%三氯乙酸200ml,染色过夜(染色液可重复使用) 。 g. 保存:在7%冰醋酸中保存,或拍照,制干胶保存。 h. 数据处理:每个样品的电泳条带按有或无记录,电泳带存在时赋值为1,否则赋值为0。按Nei的方法计算材料间相似系数(GS): GS=2N ij/(N i+N j) —i品种出现的谱带数; 其中:N i —j品种出现的谱带数; N j —i品种和j品种共有的谱带数. N ij
玉米醇溶蛋白膜制备与应用的研究现状与展望_白红超
粮食加工２００8年第33卷第6期 作为包装材料，塑料以其优良的综合性能，给我们的生产和生活带来了诸多便利。但由于塑料的不可降解性而导致的白色污染问题，日益引起人们的重视，开发可降解、环境友好型包装材料成为当前亟待解决的问题。 玉米醇溶蛋白溶于乙醇、异丙醇等有机溶剂，待这些有机溶剂蒸发后，玉米醇溶蛋白成膜，因此具有成为包装材料的潜力，倍受人们关注。 1玉米醇溶蛋白膜的国内外研究现状 1.1玉米醇溶蛋白膜制备条件的研究 由于纯玉米醇溶蛋膜的抗拉强度、延展性、吸湿性等指标还不理想，膜比较硬且脆，塑性较差，需通过各种方法来改善玉米醇溶蛋白膜的性能。通过添加增塑剂，可使增塑剂分子插入到玉米醇溶蛋白分子链之间，削弱了蛋白分子链间的应力，增加了蛋白分子链的移动性、降低了蛋白分子链的结晶程度，从而使玉米醇溶蛋白膜的塑性增加[1]，常用的增塑剂有多糖、多醇、硬脂酸和软脂酸等。 半乳糖可降低玉米醇溶蛋白膜水蒸气透过率，提高膜的机械性能，果糖能均匀地分布在玉米醇溶蛋白膜的表面并能弥补纯玉米蛋白膜表面的空洞使膜表面变得平滑[2,3]。油酸能大幅度地改善玉米醇溶蛋白膜的柔韧性，使膜的抗拉强度和伸长率提高，并且制得的膜柔软、有光泽和富有弹性，防潮性能方面较好，具备了生物可降解材料应有的特性，有着良好的应用前景[4~7]。甘油/聚乙二醇(400)复合物对玉米醇溶蛋白膜延伸率的影响比较显著,当添加比例为 0.8(g/g)时,蛋白膜的延伸率变大约是甘油作为增塑剂的膜的50倍。聚乙二醇(400)提高了玉米醇溶蛋 玉米醇溶蛋白膜制备与应用的研究现状与展望 白红超，郭兴凤 （河南工业大学粮油食品学院，郑州450052） 摘 要：总结了国内外玉米醇溶蛋白膜制备与应用的研究现状，并对其应用进行了展望。解决由不可降解塑料 导致的环境污染问题，开发可降解、环境友好型材料是当前社会发展的趋势，玉米醇溶蛋白膜做为天然可降解材料，以原料来源广，易成膜的特点引起了人们的关注， 关键词：玉米醇溶蛋白膜；制备与应用中图分类号：TS 210.1 文献标志码：B 文章编号：1007-6395(2008)06-0056-03 白膜的抗张指数、降低了膜的吸水率，并且能提高膜的柔韧性，但使膜的抗拉强度大幅降低[5,6]。将聚乙二醇和月桂酸的混合物加入玉米醇溶蛋白溶液，随着聚乙二醇添加量的增加，玉米醇溶蛋白膜的弹性增强，但膜的水蒸气透过率增大，氧气透过率不稳定[8]。 添加一定量的交联剂，可以加强蛋白质分子间或者分子内的键合作用，有利于膜结构的致密，改善膜的机械性能和阻湿性能[9,10]。向玉米蛋白溶液加入交联剂1-乙基-3-(3-二甲丙氨基)碳化二酰亚胺 (EDC)和羟基琥珀酰亚胺(NHS)，可提高玉米醇溶蛋 白的成膜能力，使膜的表面变得平滑，而且能使膜的抗拉强度得到极大的增强[11]。交联剂甲醛、戊二醛、已二醛、肉桂醛都能提高膜的抗拉强度，但肉桂醛的安全性最高[12]。 射线照射处理可改善玉米醇溶蛋白膜的性能。用紫外线照射玉米醇溶蛋白膜后，膜的抗拉强度增大，可溶性物质减少，水蒸气透过率不变，颜色变浅[13]；通过对玉米醇溶蛋白溶液进行γ照射，溶液成膜后膜的平均抗拉强度降低，但膜的微观结构平滑和膜的颜色变浅[14]。 控制成膜条件也可改善玉米醇溶蛋白膜的性能。当乙醇溶液的体积分数为90%～95%、pH 值为 8.0～8.8时，膜的透明度较高；当乙醇溶液的体积分 数为25%～30%、pH 值为8.4～9.2时，膜的抗拉性较好；在高pH 值下，降低乙醇溶液的体积分数或在高乙醇的体积分数下，降低溶液的pH 值，膜的透湿性明显下降[15]。当膜干燥时所处环境的相对湿度不同，会导致膜的含水量不同，进而影响膜的机械性能[16]。 1.2玉米醇溶蛋白膜的应用研究 醇溶蛋白膜具有良好的阻湿性及阻氧性，以及 抗紫外线、保香、阻油和防静电等特性,对细菌有一定抑制作用，因而可以用于食品保鲜、包装以及制药 收稿日期：2008－04－14 作者简介：白红超（1981-），男，硕士研究生，研究方向：粮食、油脂及 植物蛋白工程。 56
蛋白质的临床意义
蛋白质是什么 尿液里面出现蛋白质称为蛋白尿，也即尿蛋白。正常尿液中含少量小分子蛋白质，一般检测不出来，当尿中蛋白质增加时，尿常规检查可以检测出蛋白质呈阳性，通常用“+”表示。 可以导致蛋白尿的原因很多，它们包括：功能性蛋白尿、体位性蛋白尿或病理性蛋白尿。常见有：剧烈运动后，发热的极期，进食高蛋白饮食；胡桃夹现象；各种肾脏病和肾血管病等。 蛋白尿的分类有哪些 1. 功能性蛋白尿 功能性蛋白尿是一种轻度（24小时尿蛋白定量一般不超过0.5～1克）、暂时性蛋白尿，原因去除后蛋白尿会迅速消失。常发生于青壮年，可见于精神紧张、严重受寒或受热、长途行军、强体力劳动、充血性心衰、进食高蛋白饮食后。2. 体位性蛋白尿 清晨尿液无尿蛋白，起床活动后逐渐出现蛋白尿，长时间站立、行走或加强脊柱前凸姿势时，尿蛋白含量会增多，平卧休息1小时后尿蛋白含量会减少或消失，多发生于瘦长体型的青年或成人。反复体位性蛋白尿，需注意除外肾病，如胡桃夹现象（又叫左肾静脉压迫综合征，是因主动脉和肠系膜上动脉挤压左肾静脉所致）。
3. 病理性蛋白尿 蛋白尿持续存在，尿中蛋白含量较多，尿常规检查常合并有血尿、白细胞尿和管型尿。并可伴有其他肾脏病表现，如高血压、水肿等。病理性蛋白尿主要见于各种肾小球、肾小管间质疾病、遗传性肾病、肾血管疾病和其他肾脏病。 尿蛋白检测阳性怎么办 尿蛋白检测如果出现阳性结果，应进一步检查或复查。 首先要排除一些生理因素造成的暂时性尿蛋白阳性，如妊娠、剧烈运动后、受寒、精神紧张、体位变化、青少年快速生长期等；如果尿液内混入了阴道分泌物或混入了精子，被一些其他物质污染也可造成假阳性，应注意复查和观察。 持续的阳性结果特别是加号较多时，提示可能患有急、慢性肾炎、肾盂肾炎、肾结核、肾肿瘤、各种原因引起的肾病综合征、系统性红斑狼疮、糖尿病肾病、泌尿系炎症、肾移植术后的排异反应等。 出现的蛋白尿还有可能是某些病理反应造成的，如高烧、高血压、膀胱炎、尿道炎、肿瘤、骨髓瘤、输血反应等。 偶然一次尿蛋白检测结果为阳性时应注意观察和复查，排除有关的生理因素，可以请教医生或做进一步其他的检查以确定病因。
蛋白质结构与功能的关系94592
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蛋白质结构及性质论文
蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺（1207010127）&冯志（1207010126） 摘要：蛋白质结构及其理化性质 关键词：蛋白质、结构、理化性质 前言： 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1．蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。 （一）肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键（C-N）的键长为0132nm．介于C－N的单健长（0149nm）和双键长（0127nm）之问，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 （二）α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式，在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N－H和第四个的羧基氧形成氨键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长
蛋白质的重要性
蛋白质的重要性 身体除了水之外，最大的组成成分就是蛋白质，约占身体的17％。头发、指甲、皮肤及肌肉组织几乎完全由蛋白质构成。活的细胞需要蛋白质作为它们的构架，生物体如果缺少了蛋白质就无法生存。 蛋白质的来源 自然界中，蛋白质都是与脂肪或碳水化合物以脂蛋白或糖蛋白的形式出现，蛋清、乳酪及瘦肉中的蛋白质，是我们所能发现最纯的蛋白质。植物能够合成它们本身所需的蛋白质，但是动物就必需由食物中获得。在所有的生物组织中，我们都可发现蛋白质的存在，所以在生长发育的过程中，蛋白质是特别地重要，对于年轻的生命，富含蛋白质的食物来源尤为重要；植物的种子，如坚果、豆类及谷类，情形也是一样的。动物性的蛋白质来源包括所有的肉类、家禽及鱼类等食物。 蛋白质的种类 人体内的蛋白质是由22种氨基酸所组成，这22种氨基酸广泛地分布在大部的动物和植物性食物中，其中有9种是人类生存所必需的氨基酸，而且完全要由食物所供给，其他的氨基酸则可以由身体自行合成。 22种氨基酸名称如下： 异亮氨酸*、亮氨酸*、赖氨酸*、]蛋氨酸*、苯丙氨酸*、苏氨酸*、色氨酸*、缬氨酸*、丙氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、谷氨酸、天冬酰胺酸、半胱氨酸、谷酰胺、甘氨酸、鸟氨酸、脯氨酸、丝氨酸、酪氨酸、精氨酸、组氨酸+ [注] * 为必需氨基酸；+为儿童必需氨基酸，成年人可自行由食物合成。 由名字上我们知道，氨基酸必定含有一个氨基及一个羧基，他们的化学式分别是NH2及COOH。不同的氨基酸，它们所含的碳、氢及氧的组成也不一样，其中蛋氨酸及胱氨酸还含有硫原子。 我们知道，所有的英文单词都是由26个字母以不同的组合方式构成的，蛋白质也是一样，上千种蛋白质是由氨基酸以各种不同的方式组合而成的。牛奶中的蛋白质与小麦中的蛋白质不同，因为它们所含的氨基酸及种类不同。同样地，体内各部位地蛋白质也不尽相同，比如，肝中的蛋白质与肌肉中的蛋白质就不一样。牛奶中所含的蛋白质（酪蛋白）或蛋清中所含的蛋白质（卵蛋白），都是由数百个甚至数千个氨基酸所构成，极为复杂。 负责构建及修补的蛋白质 我们已经知道蛋白质如何通过酶分解成氨基酸，然后由消化壁吸收。当它
玉米醇溶蛋白
玉米醇溶蛋白对药物的缓控释效果 王永亮 (广东食品药品职业学院 09设备2班) 摘要玉米醇溶蛋白是 Gorhamin 在 1821 年首次从玉米中提取的一种能溶解于乙醇的蛋白质，并将这种蛋白质取名为玉米醇溶蛋白（zein），简称醇溶蛋白。作为一种天然蛋白质，醇溶蛋白有着广泛的应用。在医药领域常作为控释制剂、微球等新剂型的药用辅料；另外玉米醇溶蛋白在细胞培养、多孔支架及药物控释等方面都表现出较好的生物相容性和可降解性。本文就醇溶蛋白缓控释行为方面做了进一步综述。 关键词玉米醇溶蛋白用途配制缓释控缓释阿司匹林肝素 玉米醇溶蛋白相关剂型的制备 玉米醇溶蛋白溶液的配制将一定量的玉米醇溶蛋白粉按 10：1的液固比用80%的乙醇溶液湿润, 摇匀, 放入恒温水浴中加热, 然后用离心机离心,取上清液密封备用。 醇溶蛋白空白片的制备用950 ml/ L 乙醇溶解醇溶蛋白,在50℃恒温水槽中加热30min,配制浓度为65 g / ml醇溶蛋白溶体, 然后将溶体平铺于聚四氟乙烯板上, 真空干燥8 h 后取出,用万能粉碎机将其粉碎,过20目药用筛,不加任何成分直接用压片机压制成型。
玉米醇溶蛋白的性质及市场应用 玉米中的醇溶蛋白是玉米的主要贮存蛋白,根据玉米种类和分离方法的不同, 它在玉米胚乳蛋白中的含量占 44～79 %不等。玉米中的醇溶蛋白是由分子大小和溶解度不同的一组蛋白质组成, 可分为α、β、γ、δ四种。其中α- 玉 米醇溶蛋白占约 70 %, γ占约 20 %。α-玉米醇溶蛋白可由乙醇溶液提取出来, 其余三种需在醇溶液中添加还原剂。在添加还原剂提纯的α玉米醇溶蛋白 SDS- PAGE凝胶电泳出现 2条带, 分子量为19kDa和 22kDa 。 由于商品化的玉米醇溶蛋白是由玉米湿法加工生产淀粉的副产物玉米蛋白 粉提取的, 湿法生产中二氧化硫破坏了二硫键, γ -玉米醇溶蛋白成水溶性的, 随玉米浸泡水去除了。而β-玉米醇溶蛋白不溶于 90 %异丙醇和乙醇。因此原料和提取工艺造成商品化的玉米醇溶蛋白仅含α玉米醇溶蛋白。 玉米醇溶蛋白具有良好的成膜性、黏接性和防水、防湿性能, 还具有耐酸、耐油等特性, 可广泛应用于医药、食品及化工等其它行业。在食品工业中, 醇溶蛋白可以作为被膜剂, 即以喷雾方式在食品表面形成一个涂层, 可防潮、防氧化、从而延长食品货架期, 喷在水果上, 还能增加光泽。它是一种无毒且能强化食品的保鲜剂。在医药方面, 由于玉米醇溶蛋白的憎水性, 所以可以涂在药片的外面, 作防潮层; 另外又由于对胃酸稳定, 可以作肠溶药片的包衣。此外, 如果将玉米醇溶蛋白与纸张复合, 可以制成防水防潮的包装材料, 还可以作为工业 上的黏接剂、发泡剂和乳化剂等。 玉米醇溶蛋白–肝素微球的缓释 利用玉米醇溶蛋白和肝素的溶解性质,将其制备成微球结果发现：随着蛋白 质浓度的增高,蛋白质微球的粒径也发生显著变化,从几百纳米到几微米,如图1 所示
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
蛋白质的性质和分类
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
实验十 蛋白质功能性质的检测
实验十
蛋白质功能性质的检测
*** 2014305004**
2014 级食品科学与工程*班
一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物 理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性 质对食品的质量和风味起着重要的作用。 蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系 中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的 有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和 粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1） 2%蛋清蛋白溶液：取 2g 蛋清加 98ml 蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2） 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液；氯化钠、饱和氯化钠溶液；花生油；酒石酸 3. 仪器 刻度试管；100ml 烧杯；冰箱
四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在 10ml 刻度试管中加入 0.5ml 蛋清蛋白，加入 5ml 水，摇匀，观察其水溶 性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白 质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液 3ml，加入 3ml 饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的 沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋 清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取 0.5ml 卵黄蛋白于 10ml 刻度试管中，加入 4.5ml 水和 5 滴花生油；另取 5ml 水于 10ml 刻度试管中，加入 5 滴花生油；再将两支试管用力振摇 2~3min， 然后将两支试管放在试管架上，每隔 15min 观察一次，共观察 4 次，观察油水是 否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个 100ml 的烧杯中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 30ml，一份用玻璃 棒不断搅打 1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡 1~2min，观察泡沫的生成、 泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，一支放入冰 箱中冷至 10℃，另一支保持常温（30~35℃） ，以相同的方式振摇 1~2min，观察 泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，其中一支试 管加入酒石酸 0.1g，一支加入氯化钠 0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇 1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入 1ml 蛋清蛋白， 再加 1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清， 放 入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果与分析 1.蛋白质水溶性的测定 水中 现象 产生白色沉淀 加入饱和氯化钠后 沉淀溶解，澄清溶液 加入饱和硫酸铵后 出现白色絮状物
蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇 匀， 得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表 面的电荷， 增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质分子在水溶液中溶解
以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
蛋白质对儿童成长的重要性
蛋白质：成长的营养基石 蛋白质是人体的主要构成物质，更是生命存在的重要基础，人体各组织无一不含蛋白质。蛋白质在人类必需的六大类营养物质（即蛋白质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质和水）中，起着特殊而又具有中心性的作用。 让孩子更高 身体的生长发育可视为蛋白质不断积累的过程，蛋白质对生长发育期的儿童尤为重要。儿童正处于成长的时期，他们每一天的成长、每一次的进步，都离不开蛋白质的作用。蛋白质构成了他们成才的营养基础。如果说成长就像盖楼，那么蛋白质就是最基础也最重要的建筑材料——砖头。少年儿童处于快速生长发育期，新陈代谢旺盛，除了保证自身细胞的正常更新外，还需要不断形成新的组织细胞以达成体格的增长变化，其每天生长及结构改变的细胞数以百亿计。如此巨大的“工程”需要征用非常多的营养，尤其是蛋白质。 蛋白质参与制造肌肉、骨骼、血液、皮肤，帮助身体制造新组织，构成体内如酶、激素、抗体等具重要生理作用的物质；尤为重要的是，蛋白质为骨骼的构建提供了甘氨酸、脯氨酸、赖氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等营养成分，它们是骨胶原蛋白的主要组成成分。 少年儿童的生理特点决定了其对营养有更高需求，而正是蛋白质为孩子身高的天天向上奠定了基石。所以，想让孩子长高，就需要及时满足孩子对优质蛋白质的需求。 让孩子更聪明 蛋白质是脑细胞的主要成分之一，也是脑细胞兴奋和抑制过程的物质基础。它对人的语言、思考、记忆、神经传导、运动等方面都起着重要的作用。蛋白质缺乏会直接影响脑发育，使神经传递受限，表现为反应迟钝。 儿童及少年期是智力发育的关键期。婴儿出生时脑重量约为成人脑重的1/4，长到6周岁时约有1200克，为成人脑重的90%，余下10%的增长将在学龄期至青春期完成，各阶段均需注意蛋白质摄取的质与量。因此，每天补充足量的蛋白质，是维持少年儿童智力发育的必需条件。 儿童的免疫系统仍不完善，尤其是6岁前的幼儿正处于“生理免疫功能不全期”，相关免疫器官未被完全激活，免疫球蛋白合成不足，极易受病菌攻击，直至发育到12岁后，才能进入免疫功能的相对稳定期。而且，在儿童某些疾病的急性期，常伴有细胞免疫的紊乱，甚至由此继发其他感染。另外，消炎药也会影响儿童免疫功能，不仅使耐药菌株增加，还会破坏菌群平衡，形成内源性感染。因此，儿童更需要从营养上来增强体质、提升免疫力。 为孩子免疫力提供保障 蛋白质是免疫系统包括免疫器官、免疫细胞和免疫活性物质等的物质基础；也是与免疫力有所关联的许多微量营养素（如维生素A、铁等）吸收及运转的载体；此外，蛋白质分解所提供的各种氨基酸也能通过不同作用机理来增强免疫力，在免疫反应中起重要作用。 因此，为了增强儿童免疫力，家长要注意在其膳食中搭配富含优质蛋白的食物。 怎样搭配补充蛋白质更科学 对于生长发育阶段的儿童，其蛋白质需要量比成人高，世界卫生组织建议每日摄入量在2～3克/公 斤体重。例如4岁儿童每日的蛋白质摄入量约为50克，以后将逐岁递增。那么儿童又该如何科学地补充蛋白质呢？ 蛋白质根据其来源，可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质两大类。动物蛋白质所含的必需氨基酸种类
蛋白质对人体的六大作用
蛋白质对人体的六大作用 2008-3-4 13:34:3 在人体中，蛋白质的主要生理作用表现在六个方面： 1)构成和修复身体各种组织细胞的材料 人的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼等，甚至包括体外的头皮、指甲都含有蛋白质，这些组织细胞每天都在不断地更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和修复组织的材料。 2)构成酶、激素和抗体 人体的新陈代谢实际上是通过化学反应来实现的，在人体化学反应的过程中，离不开酶的催化作用，如果没有酶，生命活动就无法进行，这些各具特殊功能的酶，均是由蛋白质构成。此外，一些调节生理功能的激素和胰岛素，以及提高肌体抵抗能力儿保护肌体免受致病微生物侵害的抗体，也是以蛋白质为主要原料构成的。 3)维持正常的血浆渗透压，是血浆和组织之间的物质交换保持平衡 如果膳食中长期缺乏蛋白质，血浆蛋白特别是白蛋白的含量就会降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。 4)供给肌体能量 在正常膳食情况下，肌体可将完成主要功能而剩余的蛋白质，氧化分解转化为能量。不过，从整个肌体而言，蛋白质的这方面功能是微不足道的。 5)维持肌体的酸碱平衡 肌体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内，才能完成其正常的生理活动。肌体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺、肾脏以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分，因此说蛋白质在维持肌体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 6)运输氧气及营养物质 血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转，例如运铁蛋白、钙结合蛋白、视黄醇蛋白等都属于此类。 蛋白质是化学结构复杂的一类有机化合物，是人体的必须营养素。蛋白质的英文是protein，源于希腊文的proteios，是“头等重要”意思，表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。蛋白质是细胞组分中含量最为丰富、功能最多的高分子物质，在生命活动过程中起着各种生命功能执行者的作用，几乎没有一种生命活动能离 开蛋白质，多以没有蛋白质就没有生命。 发现历史 人们对蛋白质重要性的认识经历了一个漫长的历程。1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉，分离出 麦麸，实际上就是谷蛋白之一。1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。此后于1883年John Kjedahl 发明了一个准确测定氮进而测定蛋白质含量的分析方法，至今仍被广为应用。随后，氨基酸也被发现。1902 年E.Fischer测定了氨基酸的化学结构，还测定了肽键的性质。大约在1927年，J.B.Summer证明了酶是
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可
自然条件下玉米醇溶蛋白膜稳定性的分析
自然条件下玉米醇溶蛋白膜稳定性的分析前言 随着环境污染的日益加重，急需新型可降解的环境友好材料替代塑料包装材料，蛋白质是目前公认的具有应用潜力的原材料之一，已有很多的相关研究[1-4].玉米醇溶蛋白是从玉米淀粉生产的副产物中提取出来的一种蛋白质，可以溶解在70%~80%的乙醇中，具有良好的成膜性[5-7],和其它蛋白膜一样，蛋白膜在自然环境条件下放置一定时间，其机械性有劣变的趋势，限制了其应用。 目前多数的研究是将玉米醇溶蛋白膜放置在特定的环境中进行储藏，以抗拉强度和断裂延伸率为指标考察膜的储藏稳定性，探讨膜的机械性能受环境条件的影响[8-9].然而在实际应用中，作为食品包装材料或者包装物品后可能是暴露在自然环境中，因此，有必要对玉米醇溶蛋白膜在自然环境中的稳定性进行研究。 本文是对在自然环境条件下的玉米醇溶蛋白膜的稳定性进行研究。此处所指的室温自然环境是在自然条件下的室内通风处，环境温度和湿度均为自然条件，此时蛋白膜在储藏过程中机械性能的变化与实际应用环境更为接近，对玉米醇溶蛋白膜的应用研究更具价值。 1、材料与方法 1.1原料与试剂
玉米醇溶蛋白：蛋白质含量91.2%;无水乙醇、聚乙二醇-400、丙三醇，化学试剂均为分析纯。 1.2仪器与设备 TA.XT2i物性测定仪，螺旋测微器，AY-120电子分析天平，81-2型磁力搅拌器，HH-2型电热恒温水浴锅。 1.3玉米醇溶蛋白膜的制备和储藏 称取一定量的玉米醇溶蛋白粉，加入体积分数为75%乙醇溶液（m（蛋白）∶m（乙醇溶液）=1:10）搅拌混合均匀，加入甘油（0.2g/gzein）和聚乙二醇-400 （PEG-400,0.4g/gzein），继续搅拌20min,放入80℃水浴加热15min后，取出再搅拌15min.将蛋白质含量为1.56g的蛋白成膜液注入成膜托盘（密胺材质，130mm×130mm），70℃水浴加热干燥成膜，2h后揭膜。 选取表面平整光滑、厚度均匀的玉米醇溶蛋白膜存放在自然环境中，每隔10d取样测其机械性能。 1.4玉米醇溶蛋白膜机械性能的测定 将蛋白膜裁成10mm×50mm的长条状，对称选取8个点测量厚度，取平均值。 物性测定仪测定膜的机械性能，A/TG探头，有效拉伸长度30mm,测试速率1.0mm/s.抗拉强度（TS,MPa）和断裂延伸率（EB,%）的计算公式：TS=Fδ×W,式中：δ为膜样品的厚度，mm;W为膜样品的宽度，10mm.