东华大学生物化学期末考试复习重点

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生物化学期末复习大题整理(应化1103)

1、叙述蛋白质的生物学重要性。

(1)蛋白质是生物体重要组成成分:

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。

含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高。

例如脾、肺及横纹肌等高达80%。

(2)蛋白质具有重要的生物学功能:

作为生物催化剂(酶)

代谢调节作用

免疫保护作用

物质的转运和存储

运动与支持作用

参与细胞间信息传递

(3)氧化供能

2、叙述蛋白质的四级结构。

(1)一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键

(2)二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键:氢键

(3)三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。

(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。(有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。)主要的化学键:亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。

3、试述蛋白质结构与功能的关系。

各种蛋白都有其特定的生物学功能,而所有这些功能都与蛋白质分子的特定结构密切相关,因此蛋白的功能取决于以一级结构为基础的空间构象。因此从两个方面讨论:

(一)蛋白质的一级结构与其功能的关系

蛋白质一级结构决定其空间结构和生物学功能

1)一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,不同结构具有不同功能。例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统

发生上进化位置相距愈近的差异愈小。

2)保守序列改变,功能改变;保守序列不变,功能不变。

例如:镰状细胞贫血症。这是由于血红蛋白(HbA)中的β链N 端第6 个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸替代,导致患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,从而导致红细胞变成镰状,容易破裂,引起贫血,使红细胞不能正常携带氧。

(二)蛋白质的高级结构与其功能的关系

蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。在生物体内,当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合,触发该蛋白质的构象发生一定变化,从而导致其功能活性的变化,这种现象称为蛋白质的别构效应蛋白质错误构象相互聚集,形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。例如疯牛病,疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP 富含α-螺旋,称为PrPc。PrPc 在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。简而言之,蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础,蛋白质空间结构是生物活性的直接体现。

4、核苷酸在生物体内的存在形式及其相应的功能。

1)多磷酸核苷(NDP、NTP)例如ATP 是生物体的直接供能物质。

2)某些核苷酸的衍生物是生物合成过程的活性中间物质,例如尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) ——糖原合成的活性中间物质?CDP—甘油二酯——甘油磷酯合成的中间活性物质?S-

腺苷甲硫氨酸(SAM)——体内多数甲基化反应所需甲基的供体

3)环化核苷酸cAMP 和cGMP——许多种激素引起的胞内第二信使物质

4)AMP 是某些辅酶(NAD+、NADP+、FAD、辅酶A)的组成成分。

5、试述DNA 的一级结构和高级结构。

一级结构:核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。核苷酸的连接方式: 3 , 5 磷酸二酯键。

二级结构:DNA 双螺旋结构。DNA 分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA 单链)

组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反,即其中一条链的方向为5’端→3’端,而另一条链的方向为3’端→5’端。碱基(嘌呤和嘧啶) 位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直,糖基环平面与碱基环平面成90°角。螺旋横截面的直径约为2nm,每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34 nm,每10 个核苷酸形成一个螺旋,其螺矩(即螺旋旋转一圈的高度)为3.4 nm。维持两条DNA 链相互结合的力是链间碱基对形成的氢键。碱基结合具有严格的配对规律: A=T 结合,G≡C 结合,称为碱基互补原则。在DNA 分子中,嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。

三级结构:双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括:线状DNA

形成的纽结、超螺旋和多重螺旋;环状DNA 形成的结、超螺旋和连环等。

6、试述Sanger 测序(双脱氧DNA 链合成终止法)。

基本原理:将2’ ,3’ –双脱氧核苷酸(ddNTP)参入到新合成的DNA 链中,由于

参入的ddNTP 缺乏3’ –羟基,因此不能与下一位核苷酸反应形成磷酸二酯键,DNA 合成反应将中止。

dATP 与ddATP 的区别:dATP 为三磷酸腺嘌呤脱氧核苷酸,生物用dNTP 来合成DNA 。ddATP 为三磷酸腺嘌呤双脱氧核苷酸,核糖2 号3 号C 上羟基的O 被脱去,由于它掺入DNA后DNA 的合成就终止了,所以ddNTP 是用来测序的。通常DNA 的复制需要:DNA 聚合酶,纯单链DNA 模板,带有3‘-OH 末端的单链寡核苷酸引物,4 种dNTP(dATP、dGTP、

dTTP 和dCTP),ddNTP 。测序时分成四个反应, 每个反应除上述成分外分别加入2,3-

双脱氧的A, C, G, T 核苷三磷酸(称为ddATP, ddCTP,ddGTP, ddTTP), 然后进行聚合反应. 在第一个反应物中, ddATP 会随机地代替dATP 参加反应一旦ddATP 加入了新合成的DNA 链, 由于其3 位的羟基变成了氢, 所以不能继续延伸. 所以第一个反应中所产生的DNA 链

都是到A 就终止了; 同理第二个反应产生的都是以C 结尾的; 第三个反应的都以G 结尾,第四个反应的都以T 结尾, 电泳后就可以读出序列了。

7、糖酵解、TCA 循环、磷酸戊糖途径的生理学意义。

1)糖酵解是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解,生物体

获得生命活动所需要的能量;形成多种重要的中间产物,为氨基酸、脂类合成提供碳骨架;为糖异生提供基本途径。

2)TCA 循环是有机体获得生命活动所需能量的主要途径;是糖、脂、蛋白质等物质代

谢和转化的中心枢纽;形成多种重要的中间产物;是发酵产物重新氧化的途径。

3)通过磷酸戊糖途径:1、产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供主要的还

原力。NADPH 作为主要的供氢体,为脂肪酸、固醇、四氢叶酸等的合成,非光合细胞中硝酸盐、亚硝酸盐的还原,及氨的同化等所必需。2、中间产物为许多化合物的合成提供原料。产生的磷酸戊糖参加核酸代谢。3、是植物光合作用中CO2 合成Glc 的部分途径。

8、为什么说TCA 循环是糖脂蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽?

一方面,TCA 是糖、脂肪、氨基酸等彻底氧化分解的共同途径,另一方面,循环中生成的草酰乙酸、α-酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酰CoA 和延胡索酸等又是合成糖、氨基酸、脂肪酸、卟啉等的原料,因而TCA 将各种有机物的代谢联系起来。TCA 是联系体内三大物质代谢的中心环节,为合成其它物质提供C 架。

9、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径。

(1)在供氧不足时,丙酮酸在LDH 催化下,接受NADH+H 的氢还原生成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下,氧化脱羧生成乙酰CoA,再经三羧酸循环和氧化磷酸化,彻底氧化生成CO2、H2O 和ATP。

(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸,再异生成糖。

(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA 缩合生成柠檬酸,可促进乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化。

(5)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA 缩合生成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA,后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。

(6)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸代谢

的方向是各条代谢途径中关键酶的活性,这些酶受到别构效应剂与激素的调节。

10、草酰乙酸在物质代谢中的作用.

草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循

环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行; 草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物; 草酰乙

酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关; 草酰乙酸参与了乙酰CoA 从线粒体转运至

胞浆的过程,这与糖转变成脂的过程密切相关;草酰乙酸参与了胞浆内NADH 转运至线粒体的过程; 草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸;草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、水和ATP。

11、叙述酶的可逆性抑制作用及其动力学特点。

(1)竞争性抑制作用:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶活性中心。抑

制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km 升高,Vmax

不变。

(2)非竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶活性中心

以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强

弱只与抑制剂的浓度有关。Km 不变,Vmax 下降。

(3)反竞争性抑制作用:抑制剂只与酶和底物形成的中间产物(ES)结合。Km

下降,Vmax 下降。

12、试述生物体如何保证DNA 复制的准确性。

(1)DNA 双螺旋结构及碱基配对原则;(2)DNA 聚合酶具有模版依赖性,复制时碱基

配对原则;(3)DNA 复制过程中的错配修复机制;(4)DNA 的损伤修复。

13、如何表述脂肪酸合成与分解的区别?

(1)两种途径发生的场所不同,脂肪酸合成主要发生于细胞浆中,分解发生于

线粒体;

(2)两种途径酰基载体不同,脂肪酸合成为ACP,分解为CoA;

(3)在两种途径都有4 步反应,脂肪酸合成是缩合,还原,脱水和还原,脂肪

酸β氧化过程是活化,脱氢,加水,在脱氢,硫解。虽然从化学途径二者互为逆反应。但他们的反应历程不同,所用的辅助因子也不同;

(4)两种途径都有原料转运机制,在脂肪酸合成中,有三羧酸转运机制(柠檬

酸-丙酮酸循环)将乙酰CoA 从线粒体转运到细胞浆,在降解中,有肉碱载体系统将脂酰CoA 从细胞浆转运到线粒体;

(5)两种途径都以脂肪酸链的逐次轮番的变化为特色,在脂肪酸合成中,脂

肪酸链获得2 碳单位而成功延伸,在降解中则是以乙酰CoA 形式的2 碳单位离去,以实现脂肪酸链的缩短;

(6)脂肪酸合成时,是以分子的甲基一端开始到羧基端为止,降解则是相反

的方向,羧基的离去为第一步。

(7)羟酯基中间体在脂肪酸合成中是D-构型,但是在降解中为L-构型;

(8)脂肪酸合成由还原途径构成,需要NADPH 参与,脂肪酸分解由氧化途径

构成,需要FAD 和NAD+的参与;

(9)在动物体中,脂肪酸合酶是一条多肽链构成的多功能酶,而脂肪酸的分

解是由多种酶协同催化的。

(10)脂肪酸合成过程CO2 参与反应,而脂肪酸分解过程没有CO2 参加。

14、为什么在人体内蛋白质可以转变为糖,而糖不能转变为蛋白质?

体内蛋白质中常见的有20 种氨基酸,除生酮氨基酸(亮氨酸,赖氨酸)外,都

可通过脱氨基作用生成相应的α-酮酸。这些α-酮酸可通过三羧酸循环和糖异生等代

谢途径转变成糖。而糖代谢的中间产物仅能在体内转变成12 种非必需氨基酸,其余

的8 种氨基酸必须由食物摄取。苏、蛋、赖、亮、异亮、缬、苯丙及色氨酸不能由糖

代谢的中间产物转变而来,必须由食物供给,称为必需氨基酸。

15、试叙述体内氨的来源和去路。

(1)体内氨有3 个主要的来源:即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨,以及肾小管上皮细胞分泌的氨。①氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。胺类的分解也可以产生氨。②肠道吸收的氨有两个来源,即肠内氨基酸在肠道细菌作用

下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。③肾小管上皮细胞分泌的氨主

要来自谷氨酰胺。

(2)去路:①合成谷氨酰胺转运到肾小管分泌到尿液中。②合成尿素。在肝脏合成尿素是体内氨的最主要去路,肝脏通过鸟氨酸循环(尿素循环)合成尿素,肝是合成尿素的

最主要器官。

16、何谓核酸分子杂交?利用了DNA 分子的哪些性质?

不同来源的核酸变性后,合并在一起进行复性,只要这些核苷酸序列含有可以形

成碱基互补配对的片段,复性也会发生于不同来源的核酸链之间,形成所谓的杂

化双链(heteroduplex),这个过程称为核酸分子杂交(hybridization)。杂交可发

生于DNA-DNA 之间、RNA-RNA 之间及RNA-DNA 之间。

利用了DNA 分子变性及在一定条件下可复性的性质。变性指DNA 分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线形结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂,碱基间的堆积力遭到破坏,但不涉及其一级结构的改变。复性指变性DNA 在适当条件下,两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的构象,它是变性的一种逆转过程。

17、简述参与DNA 复制的物质?

(1)底物:4 种脱氧三磷酸腺苷(dNTP),包括dATP、dCTP、dGTP 和dTTP。

(2)聚合酶:催化dNTP 聚合至核苷酸链上的酶,全称为依赖DNA 的DNA 聚合酶。(3)模板:解开成单链的DNA 母链,能指导合成新链。

(4)引物:短的RNA 片段,为DNA 合成提供3ˊ-羟基末端。

(5)其他酶和蛋白质因子:如解旋酶起解链作用、DNA 连接酶起缝合缺口的作用等。18、机体通过什么途径使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝脏,同时肝脏又为肌肉提供了生成丙氨酸的葡萄糖?请写出这个途径的简要过程。

丙氨酸葡萄糖循环:肌肉内氨基经联合脱氨基作用传递给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸入

血经血液循环入肝,丙氨酸在肝脏内经联合脱氨基作用脱去氨基生成尿素,丙氨酸转变

成丙酮酸再次入血,进入肌肉组织,如此循环。

19、试总结体内酶活力的调节方式,并分析它们各自的特点。

(1)酶原和酶原的激活:有些酶在细胞内合成或初分泌,或在其发挥催化功能前

只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下,这些酶的前体水解开一个或几个特

定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称作酶原。

酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管

内蛋白酶以酶原形式分泌,不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证

酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。

(2)酶的变构调节:体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可

逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性。对酶催化活性的这种调节方式称为

变构调节。受变构调节的酶称为变构酶。导致变构效应的代谢物称为变构效应剂。

有时酶本身就是变构效应剂。变构酶分子中常含有多个(偶数)亚基,酶分子的

催化部位(活性中心)和调节部位有时在同一亚基内,也有的不在同一亚基内。

含催化部位的亚基称为催化亚基;含调节部位的亚基称为调节亚基。如果效应剂

引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加,从而加快反应速度,此效应称为变构

激活效应,效应剂称为变构激活剂;反之,降低反应速度者称为变构抑制剂。

(3)酶的共价修饰调节:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的

共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中,

酶发生无活性(或低活性)与有活性(或高活性)两种形式的互变。酶的共价修

饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化等。其中以磷

酸化修饰最为常见。酶的共价修饰是体内快速调节的另一种重要方式。

(4)酶合成调节:在体内可以通过激活或抑制酶基因的表达,从而合成或减少酶

分子,以调节酶的活性。

20、何谓呼吸链?它有什么重要意义。

代谢物脱下的氢通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合成水,此过程与细胞呼吸有关,所以将此传递链称为呼吸链。它有四种具有传递电子功能的复合

物构成。意义:通过呼吸链,物质代谢过程中产生的NADH + H+、FADH2 才能将氢传递

给氧结合成水并在此过程中,偶联ADP 磷酸化生成ATP,为机体各种代谢活动提供能量,

这是机体能量的主要来源。

21、试述参与蛋白质合成的几种RNA 结构特点及其作用。

参与蛋白质合成的RNA 主要有3 种:mRNA、rRNA、tRNA。

1)mRNA 结构特点与功能:mRNA,又称信使RNA,其主要功能就是把DNA 上的遗传信息精确无误地转录下来,然后再由mRNA 的碱基顺序决定蛋白质的氨基酸顺序,完成基因表达过程中的遗传信息传递过程。mRNA 结构特征:①大多数真核mRNA的5’末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C’2 也是甲基化,形成帽子结构:

m7G5'ppp5'Nm;②大多数真核mRNA 的3’末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A 尾。

2)tRNA 结构特点与功能:tRNA,又称转移RNA(transfer RNA,tRNA),主要功能

是把氨基酸搬运到核糖体上,根据mRNA 的遗传密码依次准确地将它携带的氨基酸

连结起来形成多肽链。tRNA 结构特征:其二级结构折叠成“三叶草”形,具有有以下

结构特征:①5’末端具有G(大部分)或C;②氨基酸臂:3`末端的CCA-OH3`单链

用于连接该tRNA 转运的氨基酸;③TΨC 环:以含胸腺核苷和假尿苷为特征,识别

核蛋白体;④有一个反密码子环,在这一环的顶端有三个暴露的碱基,称为反密码

子(anticodon).反密码子可以与mRNA 链上互补的密码子配对;⑤氢尿嘧啶环(DHU):识别氨酰-tRNA 合成酶。另外,其三级结构呈倒“L”形式。

3)rRNA 结构特点与功能:核糖体RNA(ribosomal RNA,rRNA)是组成核糖体的主要

成分。核糖体是合成蛋白质的工厂。rRNA 在其结构上特征:rRNA 的分子量较大,

结构相当复杂,目前虽已测出不少rRNA 分子的一级结构,但对其二级、三级结构及

其功能的研究还需进一步的深入。原核生物的核糖体所含的rRNA 有5S、16S 及23S

三种,而真核生物有4 种rRNA,它们分子大小分别是5S、5.8S、18S 和28S,S 为大

分子物质在超速离心沉降中的一个物理学单位,可间接反应分子量的大小。原核生物

和真核生物的核糖体均由大、小两种亚基组成。

22、如果让鸡服用别嘌呤醇,将会产生什么后果?

答:别嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的抑制剂,而黄嘌呤氧化酶是嘌呤代谢形成尿酸的关键酶。鸟类形成的尿酸会排出体外。如果鸡服用了别嘌呤醇,尿酸将无法产生,这将会给鸟类嘌

呤的代谢带来灾难性的后果。

23、何谓酮体,并简述其生理意义?

是脂肪酸分解代谢的中间产物,包括β—羟丁酸、乙酰乙酸和少量丙酮。酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障,是脑组织的重要能源。酮体利用的增

加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平恒定,节省蛋白质的消耗。

24、氧化磷酸化的偶联机理(化学渗透假说)。

a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵;

b. 在电子传递链中,电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量,用于驱动膜

内侧的H+迁移到膜外侧(膜对H+ 是不通透的)。这样,在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度和电位梯度;

c. 在膜内外势能差的驱动下,膜外高能质子沿着一个特殊通道(ATP 酶的组成部分),

跨膜回到膜内侧。质子跨膜过程中释放的能量,直接驱动ADP 和磷酸合成ATP。

25、嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程中的异同点。

(一)、嘌呤核苷酸合成要点:

1.嘌呤核苷酸的合成不是先合成嘌呤环,而是核糖与磷酸先合成磷酸核糖;

2.逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、CO2、及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘌

呤核苷酸;

3.合成的起始物质是5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)

(二)、嘧啶从头合成途径要点:

嘧啶核苷酸先合成一个嘧啶环骨架,再与PRPP 结合形成嘧啶核苷酸,合成分三阶段:

1. 以CO2 和谷氨酰胺在氨基甲酰磷酸合成酶II 合成氨基甲酰磷酸;

2.氨基甲酰磷酸和天门冬氨酸在天冬氨酸氨甲酰转移酶的作用下合成氨甲酰天冬

氨酸,再经脱水、脱氢形成乳清酸;

3.乳清酸与PRPP 的5-磷酸核糖生成乳清酸核苷酸(OMP), 进一步脱羧生成尿嘧

啶核苷酸(UMP)。

26、何谓痛风症?别嘌呤醇为何能治疗痛风症?

病理生化特征:尿酸过量生成或过少排出,致使尿酸水平增高并沉积。

1)别嘌呤醇为次黄嘌呤类似物,竞争性抑制次黄嘌呤与黄嘌呤氧化酶的结合;

2)别嘌呤醇氧化产生别黄嘌呤,后者为黄嘌呤类似物,也可竞争性抑制黄嘌呤与黄嘌呤氧化酶的结合。

由于以上两种竞争机制可以减少体内尿酸的产生,能够达到治疗痛风症的效果。

27、为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖

吗?为什么?

人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA

葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油

脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪(储存)

脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰

Co 不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

28、试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

相同点:

1)生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子,遵循氧化还原反应的一般规律。2)物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相同。

不同点:生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的,能量逐步释放有利于有利于机体捕获能量,提高ATP 生成的效率,将部分能量储存于ATP 分子中。可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会,二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式,体外氧化常是较剧烈的过程,其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的,能量是突然释放的。

29、有哪些核苷酸抗代谢药物以及为何能治疗肿瘤?

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学检验复习重点

第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位(IU)1IU指在规定的条件下(25°C,最适pH,最适底物浓度),每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal:指在规定的条件下,每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂:凡是能降解酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法:是测定底物或产物随时间的变化量,在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量,根据其变化量间接求出酶活性浓度,又称速率法。 5.同工酶:同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体,具有相同的催化功能,但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型:也称同工型,指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km:是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度,一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间,是酶的特异性常数 之一,只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理:①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应:当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症,使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF,再经血液循环,刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等,使其血浆中浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程称为急性时相反应(APR).参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白:又称单克隆免疫球蛋白,是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的,具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段,一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白:在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质,是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能: 维持血浆胶体渗透压;运输功能;维持血浆的酸碱平衡,调节血浆pH;免疫与防御功能;凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能:营养作用;维持血浆胶体渗透压;维持血浆正常的pH;运输作用 3.清蛋白的临床意义: 增高:仅见于严重失水 降低:⑴清蛋白合成不足:①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失:①肾病综合征,Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加:组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常:门静脉高压,肝硬化 ⑸无清蛋白:遗传性缺陷 评价标准: >35g/L为正常,28~34g/L为轻度缺乏,21~27g/L为中度缺乏,<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时,会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白: 原理:蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物,其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似,故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义: 血清总蛋白升高见于: ⑴血液浓缩:严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时,⑴由于水分丢失使血液浓缩,血清总蛋白浓度可明显升高,但清蛋白/球蛋白比值变化不大,临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加:多见于球蛋白合成增加,如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于: ⑴合成障碍:如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释:如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失:如大量失血,肾病综合征时的蛋白尿,溃疡性结肠炎。 ⑷其他:如慢性胃肠道疾病,消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进,肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5.溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理:BCG是一种阴离子染料,在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物,溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色,在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比,经与同样处理厄清蛋白标准液比较,即可求得清蛋白的含量。

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分)( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题(每小题1分,共20分) 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是:( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2C、3 D、4.E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP?( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法:蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量)×6.25 例如:100%的蛋白质中含N 量为16%,则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构,可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性,可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷(1)一般物理性质 无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定: 酸碱确定,根据pK 值(该基团在此pH 一半解离)计算: 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

(2)化学性质 ①与水合茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm (黄色)定量测定(几μg)。 ②与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应:形成黄色的DNP-氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸,又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl,又称丹磺酰氯)也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应:多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应,生成PTC-蛋白质,用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链,书写时规定N端放在左边,C端放在右边,用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来,如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始,连续读出氨基酸残基的名称,除C端氨基酸外,其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”,如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时,可将氨基酸组成写在括号中,并以逗号隔开,如(Ala,Cys2,Gly),表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成,但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一个平面,称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构(化学结构) 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋(如毛发) 结构要点:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。(2)β-折叠结构(如蚕丝) (3)β-转角 (4)β-凸起 (5)无规卷曲 (三)蛋白质的三级结构(如肌红蛋白) (四)蛋白质的司机结构(如血红蛋白) 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析: ?酸水解:破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解:Trp保持完整,其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定:

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题(每小题 1 分,共30 分) 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人,酗酒呕吐,急腹症,检查左上腹压痛,疑为急性胰腺炎,应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖,是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是: A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础,下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

临床生物化学检验重点(DOC)

第十章血浆蛋白质与含氮化合物的代谢紊乱 教学目标与要求 掌握:血浆中几种重要蛋白质的性质及其临床应用;血清蛋白质电泳组分的临床分析;高尿酸血症和痛风的发生机制;血清总蛋白、清蛋白、蛋白电泳的检测方法。 熟悉:血浆蛋白质的种类及生理功能;原发性和继发性氨基酸代谢紊乱的概念;含硫氨基酸检测的临床意义。 了解:苯丙酮酸尿症、酪氨酸血症、嘌呤核苷酸代谢紊乱。 第一节血浆蛋白质及其代谢紊乱 蛋白质是人体中含量和种类最多的物质,蛋白质占人体干重的45%,种类约有10万之多。几乎在所有的生理过程中蛋白质都起着关键作用。血浆蛋白质是血浆固体成分中含量最多的一类化合物,目前已有所了解的血浆蛋白质约有500种。 血浆蛋白的IEF/SDS-PAGE电泳图谱 取一滴血浆在电泳板的左下角点样。 先在水平方向进行等电聚焦电泳(IEF),接着在垂直方向进行SDS-PAGE。 一、血浆蛋白质的种类 盐析法:将血浆蛋白质分为清蛋白和球蛋白两大类。 通过醋酸纤维膜电泳或琼脂糖凝胶电泳将血浆蛋白质分成清蛋白和α1、α2、β、γ-球蛋白等五个主要区带。 二、血清蛋白质电泳组分的临床分析 (一)血清蛋白电泳的正常图谱血清蛋白电泳(serum protein electrophoresis,SPE)正常图谱,由正极到负极可依次分为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白五个区带。 血清蛋白电泳的正常组分 各条区带中多个蛋白质组分可有重叠、覆盖;两区带之间也有少量蛋白质;某些蛋白质组份染色很浅。 用醋酸纤维素薄膜电泳测得血清各区带蛋白质的参考值: 清蛋白(Alb):57%~68%、35~52 g/L α1球蛋白: 1.0%~5.7%、 1.0~4.0 g/L α2球蛋白: 4.9%~11.2%、4.0~8.0 g/L β球蛋白:7%~13%、 5.0~10.0 g/L r 球蛋白:9.8%~18.2%、6.0~13.0g/L 。 琼脂糖凝胶电泳 琼脂糖(agarose):从琼脂(agar)中去掉杂质和能沉淀脂蛋白的琼脂果胶(agaropectin)后所得,是由半乳糖及其衍生物构成的中性物质。 评价:电渗作用小,对蛋白质的吸附极微,分辩率和重现性均较好,电泳图谱清晰。 常用的浓度:0.5~1.0%。 商品化的琼脂糖凝胶板透明度好,散热均匀而且快,电泳重现性好,适当的条件可以保存半年。加之结合半干胶技术,电泳时可以不需要缓冲液,是目前自动化电泳系统最佳的介质。(二)血清蛋白电泳的异常图谱 血清蛋白电泳异常图谱分型 血清蛋白电泳典型异常图谱 浆细胞病与M蛋白 1.血清蛋白电泳异常图谱分型

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题(每小题1分,共20分)

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学复习题及答案

《生物化学》 一、单项选择(在每小题的备选答案中,只选一个最佳答案) 1、使蛋白质变性的化学因素中不包括( C ) A、强酸 B、强碱 C、尿素 D、重金素 A、激素敏感性脂肪酶 B、抗脂解激素 C、脂解激素 D、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶 3、关于核酸正确的说法是(B ) A、核酸是中性电解质 B、核酸是两性电解质 C、核酸是酸性电解质 D、核酸是碱性电解质 4、蛋白质的特征性的吸收峰是在(D ) A、250nm波长处 B、300nm波长处 C、260nm波长处 D、280nm波长处 5、维生素的本质为(A ) A、小分子有机化合物 B、非营养素

C、高分子有机化合物 D、重要能源物质 6、核酸分子的主要连接键是( D ) A、1’,5’-磷酸二酯键 B、3’,4’-磷酸二酯键 C、二硫键 D、3’,5’-磷酸二酯键 7、机体利用非糖物质转变为糖的过程称为( B ) A、糖原的合成 B、糖的异生作用 C、有氧氧化 D、糖酵解 A、体内氨基酸生成过多 B、肝功能严重障碍 C、组织蛋白分解过多 D、急性肾功能衰竭 9、机体不能合成,必须由食物提供的氨基酸称为(A) A、必需氨基酸 B、非必需氨基酸 C、脂肪族氨基酸 D、芳香族氨基酸 10、降低血糖的激素( A ) A、胰岛素 B、甲状腺素 C、肾上腺皮质素 D、胰高血糖素

11、血液的正常pH范围维持在(C ) A、7.5~8.0之间 B、6.35~7.45之间 C、7.35~7.45之间 D、5.35~7. 45之间 A、2或3分子 B、4分子 C、15或18分子 D、38或36分子 A、维生素C族 B、维生素B2 C、维生素PP D、维生素A 14、酶能加速化学反应的机理是(A ) A、降低化学反应的活化能 B、酶的活性中心形成 C、增加化学反应的活化能 D、向反应体系中提供能量 A、胆红素与血浆清蛋白的结合 B、胆红素肝细胞Y蛋白的结合 C、胆红素肝细胞Z蛋白的结合 D、胆红素与葡萄糖醛酸的结合 16、三叶草结构是用来描述核酸下列哪种结构( C ) A、DNA分子的三级结构 B、mRNA的空间结构

临床生物化学检验复习题.doc

临床生物化学:是在人体正常的生物化学代谢基础上,研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的治愈量的改变,从而为疾病的临床实验诊断,治疗监测,药物的疗效和预后判断,疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门科学。 光谱分析技术:是指根据化学物质的吸收、发射或散射光谱系特征,对它进行性质结构,含量分析的一门技术。 互补色:两种单色光以适当地比例混合而能产生白色光时,则这两种颜色就称为“互为补色”。 电泳迁移率:即单位电场强度时粒子运动的速度。取决于带电粒子的电荷量Q、粒子大小y和形状。M二V/E二Q/6n n Y 电泳:是指带电粒子在电场中向着与它带电荷相反的方向泳动的现象。 电渗:在电泳过程中,缓冲液相对于支持介质的移动。 层析分析技术:利用混合物中各组分理化性质不同,在固定相和流动相之间分配能力不同,随流动相移动速度不同而分离的一种试验方法。 电化学分析技术:利用物质的电化学性质,测定化学电池的电位,电流或电量的变化进行分析的方法。 真值:某一物质客观存在的,但永远测不到。 定值:用决定性方法或几种参考性方法进行测定的测量值。 准确度:测定结果与真值的接近程度。 精密度:多次测量结果间的一致程度。 医学决定水平(XC):对临床结果判断有意义的临床被分析物浓度。 回收试验:测定候选方法的比例系统误差,衡量方法的准确度。 干扰实验:测定方法的恒定误差,分析方法的准确度。 急性时相反应(APR):对炎症和组织损伤的非特异性反应,血浆蛋白质(如。1-抗胰蛋白酶、(11-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、铜蓝蛋白、C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等)浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程称为急性时相反应。该过程中出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白(APP)。增口的蛋白质称为正相APP,减少的蛋白质称为负相APPo 痛风:由于遗传性或获得性的尿酸排泄减少或瞟吟代谢障碍,导致高尿酸血症,当出现尿酸结晶形成和沉淀,并引起特征性急性关节炎,痛风石,间质性肾炎,尿酸性尿路结石。 血糖:血液中的葡萄糖。 高血糖症:空腹血糖浓度超过7.0mniol/L。 糖尿病:是一组由于胰岛素分泌不足或(和)胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病,其特征是高血糖症。 低血糖:指血糖浓度低于空腹血糖参考水平下限。 血脂:是血浆中的中性脂肪(甘油三酯和胆固醇)和类脂(磷脂、糖脂、固醇、类固醇)的总称。 高脂蛋白血症:是指血浆中CM、VLDL、LDL、HDL等脂蛋白有一种或几种浓度过高的现象。 酶活性:酶催化化学反应的能力。 血浆特异酶:主要指在血浆中发挥特定的催化作用的酶。 工具酶:作为试剂用于测定化合物浓度或酶活性浓度的酶。 同工酶:是催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。 酶:是能催化生物体内化学反应的一类特殊蛋白质。 国际单位(IU):在特定的条件下,一分钟内使底物转变一微摩尔的酶的量。 催量:在规定条件下,每秒钟催化转化一摩尔底物的酶量。 微量元素:指占人体总重量1/10000以下,每人每日需要量在100mg以下的元素。 宏量元素:指占人体总重量1/10000以上,每人每日需要量在100mg以上的元素。 维生素:是维持机体正常功能所必需的一类微量低分子有机化合物。 阴离子间隙(AG):是指细胞外液中所测的阳离子总数和阴离子总数之差或AG二(Na+ +K+)-(CI- +HC03-) 脱水:体液丢失造成细胞外液减少。 血红蛋白氧饱和度(S02):血液在一定的P02下,氧和血红蛋白与全部Hb的百分比。 生物转化:将来自体内外非营养物质在体内经过代谢转变的过程。 黄疸:由于胆红素代谢障碍血浆中胆红素含量增高,是皮肤、巩膜、黏膜等被染成黄色的一种病理变化和临床表现。初级胆汁酸:在肝细胞内以胆固醇为原料合成的胆汁。 次级胆汁酸:初级胆汁酸在肠管中经肠菌酶作用形成的。 水肿:当机体摄入水过多或排出减少,使体液中水增多,血容量增多以及组织器官水肿,称为水肿或水中毒。 肾小球滤过率(GFR):单位时间内两肾生成的滤液量称 滤过分数(FF):指肾小球滤过量占流经肾小球的血流量的比值

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