生化期末复习

生化期末复习
生化期末复习

第一章

一、名词解释:

蛋白质变性

二、主要知识点:

1. 蛋白质的元素组成特点,如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量

2. 氨基酸的三字符、结构特征(酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等)

3. 蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键

4. 蛋白质等电点的概念以及运用(pI与pH之间的关系)

三、简答题:

什么是蛋白质变性?变性蛋白质有何性质改变?在医学上有何应用?试举一例子说明。

在某些理化因素作用下,使蛋白质的空间结构被破坏,从而引起其理化性质和生物功能丧失,这一现象称为蛋白质变性。

变性蛋白质的性质改变:溶解度降低,易于凝集沉淀,易被消化酶水解,生物活性完全丧失,结晶能力消失。

应用:临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌,就是这些理化因素引起菌体蛋白变性,丧失致病能力。第二章

一、主要知识点:

1. 核酸中的核苷酸之间的连键

2. 双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算

(A=T, G=C)

3. 真核染色质的基本结构单位是什么?其结构如何?

4. 三种RNA的结构特点

二、简答题:

简述DNA 双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。

主要特点:

①反向平行的右手双螺旋结构;

②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。

③双链之间形成碱基配对;

④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定;

生物学意义:揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中,又是如何得以传递和表达的,由此揭开了现代分子生物学发展的序幕,对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。

第三章

一、主要知识点:

1.各种维生素的生理作用,特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基;

2.各种维生素在体内的活性形式;

3.各种维生素的缺乏症,包括临床表现。

第四章

一、名词解释:

Km

二、主要知识点:

1. 酶能加速化学反应的机理

2. 不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理

3. 米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。

4. 酶的可逆性抑制作用的分类、概念、特点及其表观Km值和Vmax的变化

何谓酶的竞争性抑制作用?有何重要特征?举一例子说明。

抑制剂与底物结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

其重要特征是:抑制剂与酶的结合是可逆的,抑制强度取决于抑制剂与酶的相对亲和力大小以及与底物相对的浓度比率。

例如,磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似,前者竞争性地结合某些细菌体内二氢叶酸合成酶,影响二氢叶酸和四氢叶酸的合成,使细菌DNA合成受阻,最终导致细菌生长繁殖停止,达到抗菌消炎的目的。第五章

一、名词解释:

糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生

二、主要知识点:

1. 糖酵解途径中催化三步不可逆反应的酶(己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶)

2. 三羧酸循环的要点及三个关键酶(柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶)

3. 糖的有氧氧化过程中催化底物水平磷酸化的三种酶(磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶、琥珀酰CoA合成酶)

4. 糖原合成时的活性葡萄糖是指什么?

5. 蚕豆病是哪种酶遗传缺陷?

6. 糖异生三步不可逆反应如何克服?血糖的定义、水平、来源与去路。肌糖原为什么不能补充血糖?

7. 磷酸戊糖途径催化脱氢的酶及辅酶、丙酮酸脱氢酶复合体的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶

8. 糖酵解和三羧酸循环的具体反应过程及能量计算

9. 巴斯德效应的定义及产生机制

三、简答题:

糖酵解与糖的有氧氧化比较有何不同?(比较要点:反应条件、部位、ATP生成数量、产能方式、终产物) 糖酵解和糖有氧氧化的不同点见下表:

比较项目糖酵解糖有氧氧化

反应条件无氧有氧

反应部位胞液胞液和线粒体

A TP生成数1分子葡萄糖氧化分解1分子葡萄糖氧化分解

净生成30或32分子A TP 净生成2分子A TP 产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化

磷酸化,以后者为主

终产物乳酸CO2和H2O

第六章

一、名词解释:

必需脂酸、脂肪动员、酮体、血脂

二、主要知识点:

1、脂肪动员、脂肪酸 -氧化、酮体生成、胆固醇合成的限速酶、基本步骤、产物、受氢体等

2、饱和脂肪酸氧化能量生成的计算

3、甘油磷脂合成的二酰甘油合成途径和CDP-二酰甘油合成途径分别合成哪些磷脂?

4、胆固醇合成原料、基本步骤及胆固醇的转化去路。

5、胆固醇合成和酮体生成的中间产物(了解)

6、脂类、胆固醇或蛋白质含量最高的脂蛋白分别是什么?

1、什么是酮体?其生理意义和病理意义分别是什么?分析严重糖尿病患者出现酮症的机理。

2、试述血浆脂蛋白的分类、组成、合成部位及生理功能。

试述血浆脂蛋白的分类、组成、合成部位及生理功能。

超速离心法把血浆脂蛋白分为四类:CM、VLDL、LDL、HDL。

电泳法把血浆脂蛋白分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂白和α-脂蛋白。

血浆脂蛋白由载脂蛋白和脂类组成,其中脂类包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯等。

CM的由小肠黏膜细胞合成;VLDL由肝合成;LDL的合成部位在血浆;HDL的合成部位在肝、小肠、血浆。

CM运输外源性三酯甘油及胆固醇;VLDL运输内源性三酯甘油及胆固醇;LDL运输内源性胆固醇;HDL 从肝内向肝外运输胆固醇。

第七章

一、名词解释:

生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化

二、主要知识点:

1、两条呼吸链各组分的排列顺序,包括哪些是递氢体,哪些是递电子体

2、了解呼吸链中的电子传递过程

3、了解化学渗透假说的基本观点

4、氧化磷酸化的偶联部位

5、A TP和磷酸肌酸在能量代谢中的位置。

第八章

一、名词解释:

必需氨基酸、氮平衡、联合脱氨基作用、一碳单位

二、主要知识点:

1、必需氨基酸的种类,生糖氨基酸、生酮氨基酸、生酮兼生糖氨基酸的种类

3、氨基酸脱氨基的方式,包括氨基酸的主要脱氨基方式,肌肉组织中氨基酸脱氨基的方式等

4、转氨酶的辅酶,GPT、GOT催化的反应及临床意义

5、脑和肌肉中氨的转运与解毒形式

6、氨基酸脱氨基生成的α-酮酸的进一步代谢途径

7、鸟氨酸循环的部位、过程、产物及其限速酶

8、几种重要的脱羧基反应及其产物的生理功能

9、一碳单位的种类及生理功能,一碳单位分别由哪些氨基酸生成?

10、苯丙酮酸尿症和白化病分别是哪种酶先天性缺陷?

三、简答题

1. 什么是氮平衡?试述氮平衡试验的三种结果及其意义。

氮平衡试验是指机体每日摄入氮量与排出氮量的比较,可间接反映体内蛋白质代谢的一般状况。

氮平衡有三种情况:

(1)氮的总平衡:指摄入氮量与排出氮量相等,表明体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡状态,见于正常成人。

(2)氮的正平衡:指摄入氮量大于排出氮量,表明体内蛋白质的合成大于分解,见于儿童、青少年、孕妇及疾病恢复期患者。

(3)氮的负平衡:指摄入氮量小于排出氮量,表明体内蛋白质的合成小于分解,见于长期饥饿、营养不良、消耗性疾病、严重烧伤、大量失血等。

2. 简要说明体内氨的来源及去路,分析高血氨导致氨中毒的生化机制。

氨在体内有三个主要来源:

①氨基酸经脱氨基作用产生的氨,这是最主要来源。

②由肠道吸收的氨,其中包括食物蛋白质及其消化产物在肠道中经腐败作用产生的氨和尿素经肠道细菌尿素酶水解生成的氨。

③肾脏来源的氨,肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下生成氨。

氨在体内的四条去路:

①大部分氨在肝脏合成尿素,随尿排出;

②合成非必需氨基酸;

③参与合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸等含氮化合物;

④少部分氨以铵盐形式随尿排出。

高血氨导致氨中毒的生化机制:氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。高血氨时脑中氨的增加可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环减弱,ATP生成减少,导致大脑功能障碍,严重时可发生昏迷。

第九章

二、主要知识点:

1、嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料,嘌呤环和嘧啶环的元素来源。

2、嘌呤和嘧啶合成的共同前体

3、嘌呤和嘧啶核苷酸代谢的终产物

4、脱氧核苷酸是如何生成的?

5、痛风症的致病原因与治疗机理

第十一章

一、名词解释:

半保留复制、冈崎片段、端粒、反转录

二、主要知识点:

1、半保留复制、半不连续复制的概念的理解,复制的原料、方向,引物、领头链、随从链、冈崎片段的理解

2、了解原核生物DNA复制的基本过程。

3、反转录的概念、逆转录酶的活性及逆转录过程

三、按照DNA复制的先后顺序,试述各种酶在其中的作用

①拓扑异构酶:包括拓扑异构酶Ⅰ和Ⅱ,其作用是解开DNA超螺旋结构。

②DNA解旋酶:解开DNA双螺旋结构,使两链分开。

③引物酶:催化RNA引物合成,提供3′-OH未端。

④DNA聚合酶:按5′→3′方向催化子链DNA合成。

⑤DNA连接酶:将随从链上不连续的DNA片段连接成完整的子链。

⑥端粒酶:是一种由RNA及蛋白质组成的复合酶,以其自身结构中的RNA为模板,经反转录延伸末端的DNA。

第十二章

一、名词解释:

不对称转录、启动子、外显子、内含子、核酶

二、主要知识点:

1、转录的基本规律

2、原核生物RNA聚合酶各亚基的功能

3、理解模板链、编码链和转录产物,根据其中一种写出另外两种(注意方向)

4、了解原核生物转录的过程。

5、真核生物mRNA的转录后加工

三、简答题:

复制和转录过程有什么相似之处?又各有什么特点?

DNA复制和转录的相似之处:

①都是酶促的核苷酸聚合过程;

②都以DNA为模板;

③都需依赖DNA的聚合酶;

④聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键;

⑤新链合成都是从5′→3′方向延长;

⑥都遵从碱基配对规律。

复制和转录的特点:

①DNA复制以双链DNA为模板;而转录只需单链DNA为模板;

②复制的原料是4种dNTP(dATP、dGTP、dCTP、dTTP);转录的原料是4种NTP(A TP、GTP、CTP、UTP);

③复制的聚合酶是DNA聚合酶;而转录的聚合酶是RNA聚合酶;

④复制产物是子代双链DNA;转录产物是单链RNA;

⑤复制的碱基配对是A-T、G-C;转录的碱基配对是A-U、T-A、G-C;

⑥复制需要引物,转录不需要引物。

复制和转录的相似之处

1.都是酶促的核苷酸聚合过程;

2.都以DNA作为模板;

3.都需依赖DNA的聚合酶;

4.聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;

5.都从5’→3’方向延伸聚核苷酸链;

6.都遵从碱基配对规律。

复制和转录的区别

复制转录

模板两股链均复制模板链转录(不对称转录)

原料dNTP NTP

主要酶DNA聚合酶RNA聚合酶

产物子代双链DNA mRNA,tRNA,rRNA等

配对A-T,G-C A-U,T-A,G-C

引物需要不需要

第十三章

一、名词解释:

遗传密码摆动配对tRNA循环核糖体循环

二、主要知识点:

1、三种RNA在蛋白质生物合成中的作用

2、遗传密码的概念及五大基本特征的理解

3、氨基酸和tRNA之间的连键

4、蛋白质生物合成的方向(N端→C端)

5、了解原核生物蛋白质生物合成的过程

三、简答题:

1. 简述mRNA分子中遗传密码的五大基本特性及其具体含义。

①通用性:是指从低等生物到高等生物都使用同一套

遗传密码。

②方向性:是指遗传密码的阅读方向为5’→3’;

③连续性:是指从起始密码开始到终止密码为止,各

密码子之间既无碱基隔开也无重叠;

④简并性:是指一种氨基酸具有2个或2个以上密码子

为其编码的现象。

⑤摆动性:是指反密码子的第1位碱基与密码子的第3

位碱基配对时,不严格遵循碱基互补规律的现象。

2.RNA主要有哪三种?它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能?

见下表:

种类功能

mRNA 是蛋白质生物合成的直接模板

tRNA 既是氨基酸的搬运工具,也是氨基酸与密码子之间的适配器或译码员

rRNA 参与构成核糖体,而核糖体是蛋白质生物合成的场所

第十七章

一、名词解释:

非蛋白氮

二、主要知识点:

1、非蛋白含氮化合物有哪些?其中哪种含量最多?

2、血清蛋白电泳可将血清蛋白分为哪几类?(注意电泳图

谱的极性)

3、血清中清蛋白和球蛋白的浓度及正常时二者的比值。

4、血浆中哪些蛋白由肝脏合成,哪种蛋白由浆细胞合成?

5、简述血浆蛋白的功能。

2、红细胞中糖酵解、2,3-DPG支路及2,3-DPG的作用。

3、血红素合成的原料与限速酶及简要过程。

第十八章

一、名词解释:

生物转化、胆汁酸的肠肝循环、胆素原的肠肝循环

二、主要知识点:

1、肝的生物转化的概念、反应类型及特点

2、结合反应的类型及相应基团的供体

3、胆汁酸种类(初级、次级、结合、游离)及初级胆汁酸合成的限速酶

4、胆红素的生成、运输、代谢、转变等(图18-11)

5、胆红素在血液及肝细胞中分别与什么结合而运输,胆红素在肝脏主要与什么结合生成结合胆红素?第十九章

1. 血钙的分类及血钙和血磷的关系;

2. 1,25-(OH)2-D3、甲状旁腺素、降钙素对血钙和血磷的调节效果

3. 铁、碘、锌的生理功能及缺乏症

第二十章

1. 癌基因、病毒癌基因、细胞癌基因、抑癌基因的概念及理解

2. 肿瘤发生发展的机制

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学检验复习重点

第六章酶学分析技术 1.酶的国际单位(IU)1IU指在规定的条件下(25°C,最适pH,最适底物浓度),每分钟转化1umol底物的酶量。 2.1katal:指在规定的条件下,每秒钟转化1umol底物的酶量。 3.抑制剂:凡是能降解酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 4.连续检测法:是测定底物或产物随时间的变化量,在酶促反应的线性期每间隔一定时间测定一次产物或底物的变化 量,根据其变化量间接求出酶活性浓度,又称速率法。 5.同工酶:同一种属中由不同基因或等位基因所编码的多肽链单体、纯聚体或杂化体,具有相同的催化功能,但其分 子组成、空间构想、理化性质、生物学性质以及器官分布和细胞内定位不同的一类酶。 6.亚型:也称同工型,指基因在编码过程中由于翻译后修饰的差异所形成的多种形式的一类酶。 7.米氏常数Km:是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度,一般是在10ˉ6~10ˉ2mol/L之间,是酶的特异性常数 之一,只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。 8.简述同工酶产生的机理:①不同基因位点编码②由等位基因变异编码产生③多肽链化学修饰产生 第七章蛋白质检验 1.急性时相反应:当人体因感染、自身免疫性疾病等组织损伤侵害、诱导炎症,使单核细胞和巨噬细胞等细胞通过释 放紧急反应性细胞因子IL-1、IL-6、TNF,再经血液循环,刺激肝脏细胞产生α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、触珠蛋白、铜蓝蛋白、C3、C4、纤维蛋白原、C-反应蛋白和血清淀粉样蛋白A等,使其血浆中浓度显著升高,而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降,此炎症反应过程称为急性时相反应(APR).参与急性时相反应的蛋白称为急性时相反应蛋白。 2.M蛋白:又称单克隆免疫球蛋白,是一种单克隆B细胞异常增殖时产生的,具有相同结构和电泳行为的免疫球蛋 白分子或其分子片段,一般无抗体活性。 3.C-反应蛋白:在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质,是第一个被认定为急性时 相反应的蛋白质。 1.血浆蛋白质的功能: 维持血浆胶体渗透压;运输功能;维持血浆的酸碱平衡,调节血浆pH;免疫与防御功能;凝血、抗凝血及纤溶等功能。此外还有营养、催化、代谢调控等功能 2.清蛋白的生理功能:营养作用;维持血浆胶体渗透压;维持血浆正常的pH;运输作用 3.清蛋白的临床意义: 增高:仅见于严重失水 降低:⑴清蛋白合成不足:①常见于急性或慢性肝脏疾病②蛋白质营养不良或吸收不良 ⑵清蛋白丢失:①肾病综合征,Alb可由尿中丢失②肠道炎症性疾病③烧伤及渗出性皮炎 ⑶清蛋白分解代谢增加:组织损伤或炎症 ⑷清蛋白的分布异常:门静脉高压,肝硬化 ⑸无清蛋白:遗传性缺陷 评价标准: >35g/L为正常,28~34g/L为轻度缺乏,21~27g/L为中度缺乏,<21g/L为严重缺乏 当清蛋白浓度低于28g/L时,会出现水肿。 4.双缩脲法测血清总蛋白: 原理:蛋白质分子的肽键在碱性条件下能与Cu2+作用生成紫红色复合物,其显色深浅与蛋白质的含量成正比。由于这种反应和两分子尿素缩合后的产物双缩脲与碱性铜溶液中的Cu2+作用形成紫红色产物的反应类似,故称为双缩脲反应。凡分子中含有两个或两个以上甲酰胺基的任何化合物都能发生此反应。 临床意义: 血清总蛋白升高见于: ⑴血液浓缩:严重腹泻、呕吐、高热、休克以及慢性肾上腺皮质功能减退等疾病时,⑴由于水分丢失使血液浓缩,血清总蛋白浓度可明显升高,但清蛋白/球蛋白比值变化不大,临床称为假性蛋白增多症。 ⑵合成增加:多见于球蛋白合成增加,如多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、冷沉淀等。 血清总蛋白降低见于: ⑴合成障碍:如慢性肝炎、急性肝细胞坏死、肝硬化等 ⑵血液稀释:如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。 ⑶蛋白质丢失:如大量失血,肾病综合征时的蛋白尿,溃疡性结肠炎。 ⑷其他:如慢性胃肠道疾病,消耗性疾病如严重肺结核、甲状腺功能亢进,肾病综合征、长期营养不良、恶性肿瘤。5.溴甲酚绿法BCG测定血清清蛋白 原理:BCG是一种阴离子染料,在pH4.2的缓冲液中与带正电荷的清蛋白结合成复合物,溶液由未结合前的黄色变成蓝绿色,在626nm波长处的吸光度与清蛋白浓度成正比,经与同样处理厄清蛋白标准液比较,即可求得清蛋白的含量。

血液生化检查各项指标临床意义

血液生化检查各项指标临床意义 一、肝功全项 (一)白蛋白/球蛋白的比例 A/G 1—2.5 用于衡量肝脏疾病的严重程度。A/G比值<1提示有慢性肝实质性损害。动态观察A/G比值可提示病情的发展和估计预后,病情恶化时白蛋白逐渐减少,A/G比值下降,A/G比值持续倒置表示预后较差。(二)球蛋白 1、增高 (1)、多发性骨髓瘤及原发性巨球蛋白血症。 (2)、肝硬化。 (3)、结缔组织病、血吸虫病、疟疾、红斑狼疮。 (4)、慢性感染、黑热病、慢性肾炎等。 2、降低 1、生理性低蛋白血症,见于3岁以内的婴幼儿。 2、低Y-球蛋白血症或先天性无Y-球蛋白血症。 3、肾上腺皮质功能亢进和使用免疫抑制药等常使免疫球蛋白合成减少,引起球蛋白降低。 (三)间接胆红素IBIL 1.5-18.0umol/L 增高常见于溶血性黄疽、先天性黄疽、肝细胞性(肝炎)或混合性黄疽,也见于阻塞性黄疽。 注:总胆红素,直接胆红素、间接胆红素的辩证关系: 1、三者均高,属肝细胞性黄疽、如急性重症肝炎、慢性活动性肝炎、肝硬化、中毒性肝炎、肝癌等。 2、总胆红素和直接胆红素升高,属阻塞性黄疽,如胆道结石、胆道阻塞、肝癌、胰头癌等。 3、总胆红素和间接胆红素升高,属于溶血性黄疸,如溶血性盆血、血型不合输血、恶性症疾、新生儿黄疽等。 (四)总胆红素TBIL 5.1-20.0cmol/2 1、增高见于 (1)肝细胞性疾病:如急性黄疽性肝炎,慢性活动性肝炎,肝硬化、肝坏死等。 (2)阻塞性疾病:如胆石症、胰头癌等。 (3)其他:如新生儿黄疽、败血症、溶血性贫血、严重大面积烧伤、溶血等。 2、减低无临床意义 (五)直接胆红素DBIL 1.7-6.8umol/L 增高常见于阻塞性黄疽、肝癌、胰头癌、胆石症等。 减少:无临床意义 (六)丙氨酸转氨酶ALT 0-40u/L 增高: 1、肝胆疾病:传染性肝炎、肝癌、肝硬化活动期、中毒性肝炎、脂肪肝、胆石症、胆管炎、胆囊炎。 2、心血重疾病:心肌梗死、心肌炎、心功能不全的肝淤血、脑出血等。 3、骨骼肌病:多发性肌炎、肌营养不良等。 4、其他:某些药物和毒物引起ALT活性升高,如氨丙嗪、异烟肼、水杨酸制剂、乙醇、铅、汞、四氯化碳或有机磷等。 减少:无临床意义 (七)天冬氨酸转氨酶AST 0-40u/L 增高:

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

生化考试试题汇总

------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

血液生化检查各指标及对应正常值列表

血液生化检查各指标及对 应正常值列表 Prepared on 22 November 2020

血液生化检查各指标及对应正常值列表 (二氧化碳结合力) 2O~30 mmol/L (一氧化碳定性)(—) (a羟丁酸脱氨酶) 90~22O IU/L (磷酸肌酶激酶) 25~170 mmol/L (乳酸脱氢酶) 40~100 mmol/L (激肌酸激酶同功酶) 0~16 (血清白/球蛋白)~2-3g (高密度脂蛋白〕~ mmol/L (低密度低蛋白)~ mmol/L (极低密度脂蛋白) 1~3 mmol/L (C反应蛋白)(—) (免疫球蛋白)~ mg/ml (免疫球蛋白) 9~23 mg/ml (免疫球蛋白)~ ml (铁蛋白) 20~200 ng/ml (蛋白电脉) 3~ % (蛋白电脉)~ % (蛋白电脉)~ % (蛋白电脉)~ % (纤维蛋白原) 2~4g/L () 44~133 µmol/L

(肌酐清除率) 80~120 ml/分 (血糖)~ mmol/L (血淀粉酶) 40~160 U (补体)~L (抗链O) 1:400以下 (类风湿因子)(—) (肥达氏反应)(—) (外裴氏反应)(—) (癌胚抗原)<5mg 血生化 项目结果 ----------参考值---------- 谷丙转氨酶-ALT 0 ~ 40 U 尿素~ 7 mmol/L 血肌酐 40 ~ 130 umol/L 血尿酸 180 ~ 410 umol/L 胆固醇~ mmol/L 甘油三脂~ mmol/L 葡萄糖~ mmol/L 总胆红素 3 ~ 24 umol/L 项目谷丙转氨酶-ALT 临床意义正常时,谷-丙主要存在于组织细胞内,以肝细胞含量最多,心肌细胞中含量其次,只有极少量释放血中。所以血清中此酶活力很低。当、心肌病变、

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一

生物化学考试试题库

生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2) 2.紫外吸收性质:多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr) 五、蛋白质分子结构 1.肽:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—) 2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽: (1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒) (2)多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽)

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

(完整word版)生化考试试题

生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2

B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸

常规生化检验项目各项指标参考范围及临床意义

常规生化检验项目各项指标参考范围及临床意义(1) ?注:以下各项所述临床意义,仅是表明患某些疾病的可能性,并不表示一定患有某病。请勿随便对号入座!如有疑问请至医院由专业医生结合体格检查等后确诊!!! ?检验项目???谷丙转氨酶 ?英文缩写??? ALT 正常参考值? 0-40IU/L 临床意义?增高:常见于急慢性肝炎,药物性肝损伤,脂肪肝,肝硬化,心梗,胆道疾病等。检验项目???谷草转氨酶 英文缩写??? AST 正常参考值? 0-40I/L 临床意义???增高:常见于心梗,急慢性肝炎,中毒性肝炎,心功能不全,皮肌炎等。 检验项目???转肽酶 英文缩写??? GGT 正常参考值? 0-40IU/L 临床意义???增高:常见于原发性或转移性肝癌,急性肝炎,慢性肝炎活动期,肝硬化,急性胰腺炎及心力衰竭等。 检验项目???碱性磷酸酶 英文缩写??? ALP

正常参考值? 30-115IU/L 临床意义???增高:常见于肝癌,肝硬化,阻塞性黄疸,急慢性黄疸型肝炎,骨细胞瘤,骨折及少年儿童。 检验项目???乳酸脱氢酶 英文缩写??? LDH 正常参考值? 90-245U/L 临床意义???增高:急性心肌梗塞发作后12-48小时开始升高,2-4天可达高峰,8-9天恢复正常。另外,肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH增高 检验项目??总胆红素 英文缩写?? TBIL 正常参考值? 4.00-17.39umol/L 临床意义???增高:原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎,慢性活动期肝炎,病毒性肝炎。肝硬化,溶血性黄疸,新生儿黄疸,胆石症等 检验项目???直接胆红素 英文缩写??? DBIL 正常参考值? 0.00-6.00umol/L 临床意义???增高:常见于阻塞性黄疸,肝癌,胰头癌,胆石症等。 检验项目? ??游离胆红素 英文缩写??? IBIL 正常参考值? 0.00-17.39umol/L

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

生化项目检查各项指标临床意义

生化项目检查各项指标临床意义 一、总胆红素T-BIL 2.0-20.0cmol/2 1、增高见于 (1)肝细胞性疾病:如急性黄疽性肝炎,慢性活动性肝炎,肝硬化、肝坏死等。 (2)阻塞性疾病:如胆石症、胰头癌等。 (3)其他:如新生儿黄疽、败血症、溶血性贫血、严重大面积烧伤、溶血等。 2、减低无临床意义 二、直接胆红素D-BIL 0.0-6.0umol/L 增高常见于阻塞性黄疽、肝癌、胰头癌、胆石症等。 减少:无临床意义 三、间接胆红素IBIL 1.7-13.0umol/L 增高常见于溶血性黄疽、先天性黄疽、肝细胞性(肝炎)或混合性黄疽,也于见阻塞性黄疽。注:总胆红素,直接胆红素、间接胆红素的辩证关系: 1、三者均高,属肝细胞性黄疽、如急性重症肝炎、慢性活动性肝炎、肝硬化、中毒性肝炎、肝癌等。 2、总胆红素和直接胆红素升高,属阻塞性黄疽,如胆道结石、胆道阻塞、肝癌、胰头癌等。 3、总胆红素和间接胆红素升高,属于溶血性黄,如溶血性盆血、血型不合输血、恶性症疾、新生儿黄疽等。 四、丙氨酸氨基转移酶ALT 0-40u/L 增高: 1、肝胆疾病:传染性肝炎、肝癌、肝硬化活动期、中毒性肝炎、脂肪肝、胆石症、胆管炎、胆囊炎。 2、心血重疾病:心肌梗死、心肌炎、心功能不全的肝淤血、脑出血等。 3、骨骼肌病:多发性肌炎、肌营养不良等。 4、其他:某些药物和毒物引起ALT活性升高,如氨丙嗪、异烟肼、水杨酸制剂、乙醇、铅、汞、四氯化碳或有机磷等。 减少:无临床意义 五、门冬氨酸氨基转移酶AST 0-37u/L 增高: 1、肝脏疾患:肝炎、脂肪肝、肝硬化等。 2、胆道疾患:胆囊炎、胆石症急性发作。 3、心脏疾患:急性心肌梗塞,心肌炎,心力衰竭等。 4、一些感染性疾患:如肺炎、伤塞、结核病、传染性单核细胞增多症等。 减少:无临床意义 六、总蛋白TP 60.0-80.0g/L 1、增高 (1)常见于高度脱水症(腹泻、呕吐等)。 (2)多发性骨髓瘤、原发性巨球蛋白血症等。 (3)系统性红斑狼疮、多发性硬化病等。 2、减少: (1)营养不良和消耗增加:如肾病综合症、结核、甲状腺功能亢、进、恶性肿瘤、溃疡性结肠炎、烧伤、失血等。 (2)蛋白合成障碍:如肝细胞病症、肝功能受损等。 (3)水钠潴引起的血浆被稀释。

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL)3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸+ HSCoA + ATP 脂酰 消耗了 键 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化

常规生化检验项目各项指标参考范围及临床意义

常规生化检验项目各项指标参考范围及临床意义 注:以下各项所述临床意义,仅是表明患某些疾病的可能性,并不表示一定患有某病。请勿随便对号入座!如有疑问请至医院由专业医生结合体格检查等后确诊!!! 肝功能 检验项目谷丙转氨酶 英文缩写 ALT 正常参考值 0-40IU/L 临床意义增高:常见于急慢性肝炎,药物性肝损伤,脂肪肝,肝硬化,心梗,胆道疾病等。 检验项目谷草转氨酶 英文缩写 AST 正常参考值 0-40I/L 临床意义增高:常见于心梗,急慢性肝炎,中毒性肝炎,心功能不全,皮肌炎等。 检验项目转肽酶 英文缩写 GGT 正常参考值 0-40IU/L 临床意义增高:常见于原发性或转移性肝癌,急性肝炎,慢性肝炎活动期,肝硬化,急性胰腺炎及心力衰竭等。

检验项目碱性磷酸酶 英文缩写 ALP 正常参考值 30-115IU/L 临床意义增高:常见于肝癌,肝硬化,阻塞性黄疸,急慢性黄疸型肝炎,骨细胞瘤,骨折及少年儿童。 检验项目总胆红素 英文缩写 TBIL 正常参考值 4.00-17.39umol/L 临床意义增高:原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎,慢性活动期肝炎,病毒性肝炎。肝硬化,溶血性黄疸,新生儿黄疸,胆石症等 检验项目直接胆红素 英文缩写 DBIL 正常参考值 0.00-6.00umol/L 临床意义增高:常见于阻塞性黄疸,肝癌,胰头癌,胆石症等。 检验项目游离胆红素 英文缩写 IBIL 正常参考值 0.00-17.39umol/L 临床意义增高:见于溶血性黄疸,新生儿黄疸,血型不符的输血反应

检验项目总蛋白 英文缩写 TP 正常参考值 55.00-85.00g/L 临床意义增高:常见于高度脱水症(如腹泄、沤吐,休克,高热)及多发性骨髓瘤。降低:常见于恶性肿瘤,重症结核,营养及吸收障碍,肝硬化,肾病综合症,烧伤,失血。 检验项目白蛋白 英文缩写 ALB 正常参考值 35.00-55.00g/L 临床意义增高:常见于严重失水而导致血浆浓缩,使白蛋白浓度上升。降低:基本与总蛋白相同,特别是肝脏,肾脏疾病更为明显,见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L,则预后较差。 检验项目球蛋白 英文缩写 GLO 正常参考值 15-35g/L 临床意义增高:常见于肝脏疾病(如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等),网状内皮系统疾病,如多发性骨髓瘤,单核细胞性白血病,慢性感染,如化脓性感染、梅毒、麻风、结缔组织病。 检验项目白/球比值

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