蛋白质功能性质一 实验

蛋白质功能性质一 实验
蛋白质功能性质一 实验

实验十一蛋白质的功能性质(一)

——水溶性、乳化性、起泡性、凝胶作用

一、实验原理

所谓蛋白质的功能性质,是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,即在食品的加工、贮藏、销售过程中发生有利作用的那些性质,这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,成为开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。

蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质—蛋白质相互作用的有关性质共三大主要类型。具体的功能性质,主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。

本实验以卵蛋白、大豆蛋白为例,通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。

二、实验材料和试剂

材料:蛋清蛋白;

试剂:

1)2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98g蒸留水稀释,过滤取清液;

2)卵黄蛋白:鸡蛋除去蛋清后剩下的蛋黄捣碎;

3)分离大豆蛋白粉;

4)其它:1mol/L HCl,1mol/L NaOH,饱和氯化钠溶液,饱和硫酸铵溶液,酒石酸,硫酸铵,氯化钠,δ—葡萄糖酸内酯,氯化钙饱和溶液,水溶性红色素,明胶。

三、实验步骤

(一)蛋白质的水溶性

1、在50mL的小烧杯中,加入0.5mL蛋清蛋白,加入5mL水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀生成。再向溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。

取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL,加入3mL饱和的硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度、以及蛋白质沉淀的原因。

2、在4支试管中各加入0.1~0.2g大豆分离蛋白粉,分别加入5mL水,5mL饱和食盐水,5mL 1mol/L NaOH,5mL 1mol/L HCl;摇匀,在温水浴中温热片刻,观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。向第一、二支试管加入3mL饱和硫酸铵溶液,析出大豆球蛋白沉淀;向第三、四支试管中分别用1mol/L NaOH、1mol/L HCl中和至pH 4~4.5,观察沉淀的生成,解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响。

(二)蛋白质的乳化性

1、取5g卵黄蛋白,加入250mL的烧杯中,加入95mL水、0.5g氯化钠,用电动搅拌器搅匀后,加搅拌加滴加植物油10mL,滴加完后,强烈搅拌5min,使其充分分散成均匀的乳状液,静置10min,等泡沫大部分消除后,取出10 mL,加入少量水溶性色素染色,不断搅拌直至染色均匀,取一滴乳状液在显微镜下仔细观察,被染色部分为水相,未被染色部分为油相,根据显微镜下观察所得到的染料分布,确定该乳状液是属于水包油型还是油包水型。

2、配制5%的大豆分离蛋白溶液100 mL,加0.5g氯化钠,在水浴上温热搅拌均匀,同上法滴加10 mL植物油进行乳化。静置10min后,观察其乳状液的稳定性,同样在显微镜下观察乳状液的类型。

(三)蛋白质的起泡性

1、在3只250mL的烧杯中各加入50mL 2%的蛋清蛋白溶液,一份用电动搅拌器连续搅拌1~2min;一份用玻棒不断搅打1~2min;另一份用玻管不断鼓入空气泡1~2min。观察各自泡沫的生成,估计泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短,评价不同的搅打方式对蛋白质起泡性的影响。

2、取2只250mL的烧杯中各加入50mL 2%的蛋清蛋白溶液,一份放入冷水或冰箱中冷至10℃,一份保持常温(30~35℃),同时以相同的方式搅打1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。

3、取3只250mL的烧杯中各加入30mL 2%的蛋清蛋白溶液,其中一份加入0.5g酒石酸,一份加入0.1g氯化钠,以相同的方式搅打1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。

用2%的大豆蛋白质溶液进行与以上相同的实验,比较蛋清蛋白与大豆蛋白的起泡性。(四)蛋白质的凝胶作用

1、取1mL蛋清蛋白于试管中,加1mL水和几滴饱和食盐水至溶液澄清,放入沸水浴中,加热片刻观察凝胶的形成。

2、在100mL烧杯中,加入2g大豆分离蛋白粉,40mL水,在沸水浴中加热并不断搅拌均匀,稍冷,将其分成2份,一份加入5滴饱和氯化钙,另一份加入0.1~0.2 g δ—葡萄糖酸内酯,放置温水浴中数分钟,观察凝胶的生成。

3、取一支试管,加入0.5g 明胶和5 mL水,水浴中温热溶解形成粘稠溶液,冷后,观察凝胶的生成。

蛋白质功能的检测

蛋白质功能性质的检测 班级: 姓名: 学号: 1、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 2、实验原理 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂,受多种因素的相互影响,比如,蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 本实验以卵蛋白为例,通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。3、实验材料、试剂和仪器 3.1 实验材料 (1)2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释,过滤取清夜。 (2)卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 3.2 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3.3 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 4、操作步骤 4.1 蛋白质水溶性的测定

在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白,加入5ml水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml,加入3ml饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 4.2 蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中,加入4.5ml水和5滴花生油;另取5ml水于10ml刻度试管中,加入5滴花生油;再将两支试管用力振摇2~3min,然后将两支试管放在试管架上,每隔15min观察一次,共观察4次,观察油水是否分离。 4.3蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中,各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml,一份用玻璃棒不断搅打1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min,观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,一支放入冰箱中冷至10℃,另一支保持常温(30~35℃),以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,其中一支试管加入酒石酸0.1g,一支加入氯化钠0.1g;另一支作对照用,以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4.4蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白,再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清,放入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。 5、实验结果及分析 5.1白质水溶性的测定 现象:蛋清蛋白加入水,有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐(如氯化钠),会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,白色絮状物从溶液中析出。

蛋白质的临床意义

蛋白质是什么 尿液里面出现蛋白质称为蛋白尿,也即尿蛋白。正常尿液中含少量小分子蛋白质,一般检测不出来,当尿中蛋白质增加时,尿常规检查可以检测出蛋白质呈阳性,通常用“+”表示。 可以导致蛋白尿的原因很多,它们包括:功能性蛋白尿、体位性蛋白尿或病理性蛋白尿。常见有:剧烈运动后,发热的极期,进食高蛋白饮食;胡桃夹现象;各种肾脏病和肾血管病等。 蛋白尿的分类有哪些 1. 功能性蛋白尿 功能性蛋白尿是一种轻度(24小时尿蛋白定量一般不超过0.5~1克)、暂时性蛋白尿,原因去除后蛋白尿会迅速消失。常发生于青壮年,可见于精神紧张、严重受寒或受热、长途行军、强体力劳动、充血性心衰、进食高蛋白饮食后。2. 体位性蛋白尿 清晨尿液无尿蛋白,起床活动后逐渐出现蛋白尿,长时间站立、行走或加强脊柱前凸姿势时,尿蛋白含量会增多,平卧休息1小时后尿蛋白含量会减少或消失,多发生于瘦长体型的青年或成人。反复体位性蛋白尿,需注意除外肾病,如胡桃夹现象(又叫左肾静脉压迫综合征,是因主动脉和肠系膜上动脉挤压左肾静脉所致)。

3. 病理性蛋白尿 蛋白尿持续存在,尿中蛋白含量较多,尿常规检查常合并有血尿、白细胞尿和管型尿。并可伴有其他肾脏病表现,如高血压、水肿等。病理性蛋白尿主要见于各种肾小球、肾小管间质疾病、遗传性肾病、肾血管疾病和其他肾脏病。 尿蛋白检测阳性怎么办 尿蛋白检测如果出现阳性结果,应进一步检查或复查。 首先要排除一些生理因素造成的暂时性尿蛋白阳性,如妊娠、剧烈运动后、受寒、精神紧张、体位变化、青少年快速生长期等;如果尿液内混入了阴道分泌物或混入了精子,被一些其他物质污染也可造成假阳性,应注意复查和观察。 持续的阳性结果特别是加号较多时,提示可能患有急、慢性肾炎、肾盂肾炎、肾结核、肾肿瘤、各种原因引起的肾病综合征、系统性红斑狼疮、糖尿病肾病、泌尿系炎症、肾移植术后的排异反应等。 出现的蛋白尿还有可能是某些病理反应造成的,如高烧、高血压、膀胱炎、尿道炎、肿瘤、骨髓瘤、输血反应等。 偶然一次尿蛋白检测结果为阳性时应注意观察和复查,排除有关的生理因素,可以请教医生或做进一步其他的检查以确定病因。

实验三 蛋白质的两性反应和等电点的测定

实验三蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、目的和要求 1.了解蛋白质的两性解离性质。 2.初步学会测定蛋白质等电点的方法。 二、原理 蛋白质由许多氨基酸组成,虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合,但是总有一定数量自由的氨基与羧基,以及酚基等酸碱基团,因此蛋白质和氨基酸一样时两性电解质。调节溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时,蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等,以兼性离子状态存在,在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动,也不向阳极移动,这时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点(PI)。当溶液的PH低于蛋白质等电点时,即在氢离子较多的条件下,蛋白质分子带正电荷成为阳离子;当溶液的PH高于蛋白质等电点时,即在氢氧根离子较多的条件下,蛋白质分子带负电荷成为阴离子。 在等电点时蛋白质溶解度最小,容易沉淀析出。 三、试剂和器材 1.试剂 0.5%酪蛋白溶液;酪蛋白醋酸钠溶液; 0.04%溴甲酚绿指示剂; 0.02N盐酸; 0.1N醋酸溶液; 0.01N醋酸溶液;1N醋酸溶液; 0.02N氢氧化钠溶液 2.器材

试管及试管架;滴管;吸量管( 1、5ml) 四、操作方法 1.蛋白质的两性反应 (1)取1支试管,加 0.5%酪蛋白溶液20滴和 0.04%溴甲酚绿指示剂5-7滴,混匀。观察溶液呈观的颜色,并说明原因。 (2)用细滴管缓慢加入 0.02N盐酸溶液,随滴随摇,直至有明显的大量沉淀发生,此时溶液的PH 接近与酪蛋白的等电点。观察溶液颜色的变化。 (3)继续滴入 0.02N盐酸溶液,观察沉淀和溶液颜色的变化,并说明原因。 (4)再滴入 0.02N氢氧化钠溶液进行中和,观察是否出现沉淀,解释其原因。 继续滴入 0.02N氢氧化钠溶液,为什么沉淀又会溶液?溶液的颜色如何变化?说明了什么问题? 2.酪蛋白等电点的测定 (1)取9支粗细相近的干燥试管,编号后按下表的顺序准确地加入各种试剂。 加入每种试剂后应混合均匀。 试管编号9

实验四 蛋白质功能性质的测定-revised

实验四蛋白质功能性质的测定 (一)实验目的: 以蛋清蛋白、卵黄蛋白、大豆分离蛋白和明胶为原料,了解蛋白质的功能性质及其影响因素。 (二)实验原理: 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,即食品加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些物理化学性质,这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂,受多种因素的相互影响,比如,蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 (二)实验材料和试剂: 蛋清蛋白; 2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98g蒸馏水稀释,过滤取清液; 5%蛋清蛋白溶液:取5g蛋清加98g蒸馏水稀释,过滤取清液; 卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 大豆分离蛋白粉; 1M盐酸;1M氢氧化钠;饱和氯化钠溶液;饱和硫酸铵溶液;酒石酸;硫酸铵;氯化钠;氯化钙饱和溶液;水溶性曙红Y;明胶。 (三)仪器设备: 100ml/50ml烧杯、普通玻璃试管、刻度试管、50ml塑料离心管、pH试纸、恒温水浴锅、天平等。 (四)实验步骤: 1. 蛋白质的水溶性 ⑴在50mL的小烧杯中加入0.5mL蛋清蛋白并加入5mL水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL,加入3mL饱和的硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 ⑵在四个试管中各加入0.15g大豆分离蛋白粉,分别加入5mL水,5mL饱和食盐水,5mL 1mol?mL-1的氢氧化钠溶液,5mL 1mol?mL-1的盐酸溶液,摇匀,在温水浴中温热片刻,观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。 在第1、2支试管中加入饱和硫酸铵溶液3mL,析出大豆球蛋白沉淀。第3、4支试管中分别用1mol?mL-1盐酸及1mol?mL-1氢氧化钠中和至pH4~4.5 (用pH试纸测定),观察沉淀的生成,解释大豆蛋白的溶解性及pH对大豆蛋白溶解性的影响。 2. 蛋白质的乳化性 取2.5g卵黄蛋白加入250ml三角锥形瓶中,加入47.5mL水,0.25g氯化钠,混合均匀后,一边摇匀一边加入植物油10mL,加完后,手握锥形瓶,较强烈的振荡5min使其分散成均匀的乳状液,静置10min,待泡沫大部分消除后,观察乳化效果,油相和水相是否出现分层?从乳化层中取出10mL于玻璃试管中,加入少量水溶性曙红Y溶液数滴,将染色均匀,取一

蛋白质结构及性质论文

蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺(1207010127)&冯志(1207010126) 摘要:蛋白质结构及其理化性质 关键词:蛋白质、结构、理化性质 前言: 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构,每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序,以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构,才真正体现蛋白质的个性,是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次,后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构,由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构,由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1.蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键,有些蛋白质还包含二硫键,它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链构象。 (一)肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键(C-N)的键长为0132nm.介于C-N的单健长(0149nm)和双键长(0127nm)之问,所以有一定程度双键性能,不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 (二)α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型,称为α-螺旋和β-折叠,它们是蛋白质二级结构的主要形式,在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋,其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N-H和第四个的羧基氧形成氨键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构,毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长

蛋白质的重要性

蛋白质的重要性 身体除了水之外,最大的组成成分就是蛋白质,约占身体的17%。头发、指甲、皮肤及肌肉组织几乎完全由蛋白质构成。活的细胞需要蛋白质作为它们的构架,生物体如果缺少了蛋白质就无法生存。 蛋白质的来源 自然界中,蛋白质都是与脂肪或碳水化合物以脂蛋白或糖蛋白的形式出现,蛋清、乳酪及瘦肉中的蛋白质,是我们所能发现最纯的蛋白质。植物能够合成它们本身所需的蛋白质,但是动物就必需由食物中获得。在所有的生物组织中,我们都可发现蛋白质的存在,所以在生长发育的过程中,蛋白质是特别地重要,对于年轻的生命,富含蛋白质的食物来源尤为重要;植物的种子,如坚果、豆类及谷类,情形也是一样的。动物性的蛋白质来源包括所有的肉类、家禽及鱼类等食物。 蛋白质的种类 人体内的蛋白质是由22种氨基酸所组成,这22种氨基酸广泛地分布在大部的动物和植物性食物中,其中有9种是人类生存所必需的氨基酸,而且完全要由食物所供给,其他的氨基酸则可以由身体自行合成。 22种氨基酸名称如下: 异亮氨酸*、亮氨酸*、赖氨酸*、]蛋氨酸*、苯丙氨酸*、苏氨酸*、色氨酸*、缬氨酸*、丙氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、谷氨酸、天冬酰胺酸、半胱氨酸、谷酰胺、甘氨酸、鸟氨酸、脯氨酸、丝氨酸、酪氨酸、精氨酸、组氨酸+ [注] * 为必需氨基酸;+为儿童必需氨基酸,成年人可自行由食物合成。 由名字上我们知道,氨基酸必定含有一个氨基及一个羧基,他们的化学式分别是NH2及COOH。不同的氨基酸,它们所含的碳、氢及氧的组成也不一样,其中蛋氨酸及胱氨酸还含有硫原子。 我们知道,所有的英文单词都是由26个字母以不同的组合方式构成的,蛋白质也是一样,上千种蛋白质是由氨基酸以各种不同的方式组合而成的。牛奶中的蛋白质与小麦中的蛋白质不同,因为它们所含的氨基酸及种类不同。同样地,体内各部位地蛋白质也不尽相同,比如,肝中的蛋白质与肌肉中的蛋白质就不一样。牛奶中所含的蛋白质(酪蛋白)或蛋清中所含的蛋白质(卵蛋白),都是由数百个甚至数千个氨基酸所构成,极为复杂。 负责构建及修补的蛋白质 我们已经知道蛋白质如何通过酶分解成氨基酸,然后由消化壁吸收。当它

实验2蛋白质功能性质的检测

蛋白质功能性质的检测 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 一、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂,受多种因素的相互影响,比如,蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 (1)2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释,过滤取清夜。 (2)卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白,加入5ml水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml,加入3ml饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的

沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2.蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中,加入4.5ml水和5滴花生油;另取5ml水于10ml刻度试管中,加入5滴花生油;再将两支试管用力振摇2~3min,然后将两支试管放在试管架上,每隔15min观察一次,共观察4次,观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中,各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml,一份用玻璃棒不断搅打1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min,观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,一支放入冰箱中冷至10℃,另一支保持常温(30~35℃),以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,其中一支试管加入酒石酸0.1g(较多),一支加入氯化钠0.1g(较多);另一支作对照用(),以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白,再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清,放入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。 五、实验结果及分析 1. 蛋白质水溶性的测定 蛋清蛋白加入水,有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐[即稀浓度],如氯化钠,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,白色絮状物从溶液中析出。 蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目,亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

实验十 蛋白质功能性质的检测

实验十
蛋白质功能性质的检测
*** 2014305004**
2014 级食品科学与工程*班
一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物 理化学性质,即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质,这些性 质对食品的质量和风味起着重要的作用。 蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系 中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的 有关性质三个主要类型,主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和 粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 (1) 2%蛋清蛋白溶液:取 2g 蛋清加 98ml 蒸馏水稀释,过滤取清夜。 (2) 卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液;氯化钠、饱和氯化钠溶液;花生油;酒石酸 3. 仪器 刻度试管;100ml 烧杯;冰箱
四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在 10ml 刻度试管中加入 0.5ml 蛋清蛋白,加入 5ml 水,摇匀,观察其水溶 性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白 质的氯化钠溶液。

取上述蛋白质的氯化钠溶液 3ml,加入 3ml 饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的 沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋 清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取 0.5ml 卵黄蛋白于 10ml 刻度试管中,加入 4.5ml 水和 5 滴花生油;另取 5ml 水于 10ml 刻度试管中,加入 5 滴花生油;再将两支试管用力振摇 2~3min, 然后将两支试管放在试管架上,每隔 15min 观察一次,共观察 4 次,观察油水是 否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个 100ml 的烧杯中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 30ml,一份用玻璃 棒不断搅打 1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡 1~2min,观察泡沫的生成、 泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支 10ml 刻度试管中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml,一支放入冰 箱中冷至 10℃,另一支保持常温(30~35℃) ,以相同的方式振摇 1~2min,观察 泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支 10ml 刻度试管中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml,其中一支试 管加入酒石酸 0.1g,一支加入氯化钠 0.1g;另一支作对照用,以相同的方式振摇 1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入 1ml 蛋清蛋白, 再加 1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清, 放 入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果与分析 1.蛋白质水溶性的测定 水中 现象 产生白色沉淀 加入饱和氯化钠后 沉淀溶解,澄清溶液 加入饱和硫酸铵后 出现白色絮状物
蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇 匀, 得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表 面的电荷, 增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质分子在水溶液中溶解

蛋白质的性质实验(二)

蛋白质的性质实验(二) 蛋白质的等电点测定和沉淀反应 一、蛋白质等电点的测定 1.目的 (1)了解蛋白质的两性解离性质。 (2)学习测定蛋白质等电点的一种方法。 2.原理 蛋白质是两性电解质。在蛋白质溶液中存在下列平衡: 蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH达到一定数值时,蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等,在电场中,蛋白质既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。不同蛋白质各有其特异的等电点。在等电点时,蛋白质的理化性质都有变化,可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。 本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。用醋酸和醋酸钠(醋酸钠混合在酪蛋白溶液中)配制成各种不同pH值的缓冲液。向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后,沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。 3.器材 4.试剂 (1)0.4%酪蛋白醋酸钠溶液 200mL 取0.4g酪蛋白,加少量水在乳钵中仔细地研磨,将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内,用少量40~50 ℃的温水洗涤乳钵,将洗涤液也移入锥形瓶内。加入10 mL1 mol/L醋酸钠溶液。把锥形瓶放到50℃水浴中,并小心地旋转锥形瓶,直到酪蛋白完全溶解为止。将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内,加水至刻度,塞紧玻塞,混匀。 5.操作 (1)取同样规格的试管4支,按下表顺序分别精确地加入各试剂,然后混匀。

(2)向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL,加一管,摇匀一管。此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。观察其混浊度。静置10分钟后,再观察其混浊度。最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。 二、蛋白质的沉淀及变性 1.目的 (1)加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 (2)了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 (3)了解蛋白质变性和沉淀的关系。 2.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶 体颗粒,在一定的理化因素影响下,蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。 蛋白质的沉淀反应可分为两类。 (1)可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化,除去引起沉淀的因素后,蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中,并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇(或丙酮)短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时,常利用此类反应。 (2)不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质常变性而沉淀,不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀和凝固,蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。 蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在(如电荷),并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已变性。

蛋白质功能性质一 实验

实验十一蛋白质的功能性质(一) ——水溶性、乳化性、起泡性、凝胶作用 一、实验原理 所谓蛋白质的功能性质,是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,即在食品的加工、贮藏、销售过程中发生有利作用的那些性质,这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,成为开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质—蛋白质相互作用的有关性质共三大主要类型。具体的功能性质,主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 本实验以卵蛋白、大豆蛋白为例,通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。 二、实验材料和试剂 材料:蛋清蛋白; 试剂: 1)2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98g蒸留水稀释,过滤取清液; 2)卵黄蛋白:鸡蛋除去蛋清后剩下的蛋黄捣碎; 3)分离大豆蛋白粉; 4)其它:1mol/L HCl,1mol/L NaOH,饱和氯化钠溶液,饱和硫酸铵溶液,酒石酸,硫酸铵,氯化钠,δ—葡萄糖酸内酯,氯化钙饱和溶液,水溶性红色素,明胶。 三、实验步骤 (一)蛋白质的水溶性 1、在50mL的小烧杯中,加入0.5mL蛋清蛋白,加入5mL水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀生成。再向溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL,加入3mL饱和的硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度、以及蛋白质沉淀的原因。 2、在4支试管中各加入0.1~0.2g大豆分离蛋白粉,分别加入5mL水,5mL饱和食盐水,5mL 1mol/L NaOH,5mL 1mol/L HCl;摇匀,在温水浴中温热片刻,观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。向第一、二支试管加入3mL饱和硫酸铵溶液,析出大豆球蛋白沉淀;向第三、四支试管中分别用1mol/L NaOH、1mol/L HCl中和至pH 4~4.5,观察沉淀的生成,解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响。 (二)蛋白质的乳化性 1、取5g卵黄蛋白,加入250mL的烧杯中,加入95mL水、0.5g氯化钠,用电动搅拌器搅匀后,加搅拌加滴加植物油10mL,滴加完后,强烈搅拌5min,使其充分分散成均匀的乳状液,静置10min,等泡沫大部分消除后,取出10 mL,加入少量水溶性色素染色,不断搅拌直至染色均匀,取一滴乳状液在显微镜下仔细观察,被染色部分为水相,未被染色部分为油相,根据显微镜下观察所得到的染料分布,确定该乳状液是属于水包油型还是油包水型。

蛋白质对儿童成长的重要性

蛋白质:成长的营养基石 蛋白质是人体的主要构成物质,更是生命存在的重要基础,人体各组织无一不含蛋白质。蛋白质在人类必需的六大类营养物质(即蛋白质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质和水)中,起着特殊而又具有中心性的作用。 让孩子更高 身体的生长发育可视为蛋白质不断积累的过程,蛋白质对生长发育期的儿童尤为重要。儿童正处于成长的时期,他们每一天的成长、每一次的进步,都离不开蛋白质的作用。蛋白质构成了他们成才的营养基础。如果说成长就像盖楼,那么蛋白质就是最基础也最重要的建筑材料——砖头。少年儿童处于快速生长发育期,新陈代谢旺盛,除了保证自身细胞的正常更新外,还需要不断形成新的组织细胞以达成体格的增长变化,其每天生长及结构改变的细胞数以百亿计。如此巨大的“工程”需要征用非常多的营养,尤其是蛋白质。 蛋白质参与制造肌肉、骨骼、血液、皮肤,帮助身体制造新组织,构成体内如酶、激素、抗体等具重要生理作用的物质;尤为重要的是,蛋白质为骨骼的构建提供了甘氨酸、脯氨酸、赖氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等营养成分,它们是骨胶原蛋白的主要组成成分。 少年儿童的生理特点决定了其对营养有更高需求,而正是蛋白质为孩子身高的天天向上奠定了基石。所以,想让孩子长高,就需要及时满足孩子对优质蛋白质的需求。 让孩子更聪明 蛋白质是脑细胞的主要成分之一,也是脑细胞兴奋和抑制过程的物质基础。它对人的语言、思考、记忆、神经传导、运动等方面都起着重要的作用。蛋白质缺乏会直接影响脑发育,使神经传递受限,表现为反应迟钝。 儿童及少年期是智力发育的关键期。婴儿出生时脑重量约为成人脑重的1/4,长到6周岁时约有1200克,为成人脑重的90%,余下10%的增长将在学龄期至青春期完成,各阶段均需注意蛋白质摄取的质与量。因此,每天补充足量的蛋白质,是维持少年儿童智力发育的必需条件。 儿童的免疫系统仍不完善,尤其是6岁前的幼儿正处于“生理免疫功能不全期”,相关免疫器官未被完全激活,免疫球蛋白合成不足,极易受病菌攻击,直至发育到12岁后,才能进入免疫功能的相对稳定期。而且,在儿童某些疾病的急性期,常伴有细胞免疫的紊乱,甚至由此继发其他感染。另外,消炎药也会影响儿童免疫功能,不仅使耐药菌株增加,还会破坏菌群平衡,形成内源性感染。因此,儿童更需要从营养上来增强体质、提升免疫力。 为孩子免疫力提供保障 蛋白质是免疫系统包括免疫器官、免疫细胞和免疫活性物质等的物质基础;也是与免疫力有所关联的许多微量营养素(如维生素A、铁等)吸收及运转的载体;此外,蛋白质分解所提供的各种氨基酸也能通过不同作用机理来增强免疫力,在免疫反应中起重要作用。 因此,为了增强儿童免疫力,家长要注意在其膳食中搭配富含优质蛋白的食物。 怎样搭配补充蛋白质更科学 对于生长发育阶段的儿童,其蛋白质需要量比成人高,世界卫生组织建议每日摄入量在2~3克/公 斤体重。例如4岁儿童每日的蛋白质摄入量约为50克,以后将逐岁递增。那么儿童又该如何科学地补充蛋白质呢? 蛋白质根据其来源,可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质两大类。动物蛋白质所含的必需氨基酸种类

蛋白质功能性质的检测实验报告

华南农业大学实验报告 专业班次 13食工1班组别 题目蛋白质功能性质的检测姓名黄俊怡日期 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质,这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型,主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 (1)2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释,过滤取清夜。 (2)卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯

(3) 冰箱 四、实验步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入蛋清蛋白,加入5ml水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml,加入3ml饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取卵黄蛋白于10ml刻度试管中,加入水和5滴花生油;另取5ml水于10ml刻度试管中,加入5滴花生油;再将两支试管用力振摇2~3min,然后将两支试管放在试管架上,每隔15min观察一次,共观察4次,观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中,各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml,一份用玻璃棒不断搅打1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min,观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,一支放入冰箱中冷至10℃,另一支保持常温(30~35℃),以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,其中一支试管加入酒石酸,一支加入氯化钠;另一支作对照用,以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白,再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清,放入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。

蛋白质对人体的六大作用

蛋白质对人体的六大作用 2008-3-4 13:34:3 在人体中,蛋白质的主要生理作用表现在六个方面: 1)构成和修复身体各种组织细胞的材料 人的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼等,甚至包括体外的头皮、指甲都含有蛋白质,这些组织细胞每天都在不断地更新。因此,人体必须每天摄入一定量的蛋白质,作为构成和修复组织的材料。 2)构成酶、激素和抗体 人体的新陈代谢实际上是通过化学反应来实现的,在人体化学反应的过程中,离不开酶的催化作用,如果没有酶,生命活动就无法进行,这些各具特殊功能的酶,均是由蛋白质构成。此外,一些调节生理功能的激素和胰岛素,以及提高肌体抵抗能力儿保护肌体免受致病微生物侵害的抗体,也是以蛋白质为主要原料构成的。 3)维持正常的血浆渗透压,是血浆和组织之间的物质交换保持平衡 如果膳食中长期缺乏蛋白质,血浆蛋白特别是白蛋白的含量就会降低,血液内的水分便会过多地渗入周围组织,造成临床上的营养不良性水肿。 4)供给肌体能量 在正常膳食情况下,肌体可将完成主要功能而剩余的蛋白质,氧化分解转化为能量。不过,从整个肌体而言,蛋白质的这方面功能是微不足道的。 5)维持肌体的酸碱平衡 肌体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内,才能完成其正常的生理活动。肌体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺、肾脏以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分,因此说蛋白质在维持肌体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 6)运输氧气及营养物质 血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分,供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合,将其作为载体才能运转,例如运铁蛋白、钙结合蛋白、视黄醇蛋白等都属于此类。 蛋白质是化学结构复杂的一类有机化合物,是人体的必须营养素。蛋白质的英文是protein,源于希腊文的proteios,是“头等重要”意思,表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。蛋白质是细胞组分中含量最为丰富、功能最多的高分子物质,在生命活动过程中起着各种生命功能执行者的作用,几乎没有一种生命活动能离 开蛋白质,多以没有蛋白质就没有生命。 发现历史 人们对蛋白质重要性的认识经历了一个漫长的历程。1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉,分离出 麦麸,实际上就是谷蛋白之一。1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。此后于1883年John Kjedahl 发明了一个准确测定氮进而测定蛋白质含量的分析方法,至今仍被广为应用。随后,氨基酸也被发现。1902 年E.Fischer测定了氨基酸的化学结构,还测定了肽键的性质。大约在1927年,J.B.Summer证明了酶是

蛋白质的功能性质的应用

二、食品加工中蛋白质功能性质的应用 各种蛋白质都有不同的功能性质,在食品加工过程发挥出不同的功能。根据其功能性质的不同,选定适宜的蛋白质,确定用量,加入到食品中,使之与其它成分如糖、脂肪、水反应,可加工成理想的成品。 (一)以乳蛋白作为功能蛋白质 在生产冰淇淋和发泡奶油点心过程中,乳蛋白起着发泡剂和泡沫稳定剂的作用。乳蛋白冰淇淋还有保香作用。在焙烤食品中加入脱脂乳粉,可以改善面团的吸水性,增大体积,阻止水分的蒸发,控制气体的逸散速度,加强结构性。乳清中的蛋白质,具有较强的耐搅打性,可用作西式点心的顶端配料,稳定泡沫,脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜中去,增强其保湿性。’ (二)以卵类蛋白作为功能蛋白质 卵类蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黄蛋白组成。 蛋清蛋白的主要功能是促进食品的凝结、胶凝、发泡和成形。在搅打适当黏度的卵类蛋白质的水分体系时,其中的蛋清蛋白的重叠的分子部分伸展开,捕捉并且滞留住气体,形成泡沫。卵类蛋白对泡沫有稳定作用。用鸡蛋作为揉制糕饼面团混合料时,蛋白质在 气一液界面上形成弹性膜,这时已有部分蛋白质凝结.把空气滞留在面团中,有利于发酵,防止气体逸散,面团体积增大,稳定蜂窝结构和外形。 蛋黄蛋白的主要功能是乳化及乳化稳定性。它常常吸附在油水界面上,促进产生并稳定水包油乳状液。卵类蛋白能促进油脂在其它成分中的扩散,从而加强食品的黏稠度。 鸡蛋在调味汁和牛乳糊中不但起增稠作用,还可作为黏结剂和涂料,把易碎食品黏连在一起,使它们在加工时不致散裂。 (三)以肌肉蛋白质作为功能蛋白质 肌肉蛋白的保水性是影响鲜肉滋味、嫩度和颜色的重要功能性质,也是影响肉类加工质量的决定因素。肌肉中的水溶性肌浆蛋白和盐溶性肌纤蛋白的乳化性,对大批量肉类的加工质量影响极大。肌肉蛋白的溶解性、溶胀性、黏着性和胶凝性,在食品加工中也很重要。如胶凝性可以提高产品强度、韧性和组织性。蛋白的吸水、保水和保油性能,使食品在加工时减少油水的流失量,阻止食品收缩;蛋白的黏着性有促进肉糜结合,免用黏着剂的作用。 (四)以大豆蛋白质作为功能蛋白质 大豆蛋白质具有广泛的功能性质,如溶解性、吸水和保水性、黏着性、胶凝性、弹性、乳化性和发泡性等。每一种性质都给食品加工带来特定的效果。如将大豆蛋白加入到咖啡乳内,是利用其乳化性;涂在冰淇淋表面,是利用其发泡性;用于肉类加工,是利用它的保水性、乳化性和胶凝性。加在富含脂肪的香肠、大红肠和午餐肉中,是利用它的乳化性,提高肉糜问的黏性等等。因其价廉,故应用得非常广泛。

实验一 蛋白质的两性性质和酪蛋白等电点的测定

实验一蛋白质的两性性质和酪蛋白等电点的测定 一、实验目的与要求 1.掌握蛋白质的两性解离性质; 2.熟练掌握测定蛋白质等电点的基本方法。 二、实验原理 蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物。虽然大多数的α-氨基和α-羧基成肽键结合,但仍有N末端的氨基和C末端的羧基存在,同时侧链上还有一些可解离基团。因此,蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调节蛋白质溶液的pH,可使蛋白质带上正电荷或负电荷;在某一pH时,其分子中所带的正电荷和负电荷相等,此时溶液中蛋白质以兼性离子形式存在。 在外加电场中蛋白质分子既不向正极移动也不向负极移动,此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点,蛋白质的溶解度最小。不同的蛋白质,因氨基酸的组成不同有不同的等电点。 三、实验材料、试剂与仪器 1.材料与试剂 NaOH、HCl、乙酸、溴甲酚绿、酪蛋白、精密pH试纸等。 0.5 %酪蛋白溶液: 0.5 g酪蛋白,先加入几滴1 mol/L的NaOH使其湿润,用玻璃棒搅拌研磨使成浆糊状,逐滴加入 0.01 mol/L的NaOH使其完全溶解后定容到100 mL.酪蛋白—乙酸钠溶液:将0.25 g酪蛋白加5 mL 1 mol/L的NaOH溶解,加20 mL水温热使其完全溶解后,再加入5 mL 1 mol/L的乙酸,混合后转入50 mL的容量瓶内,加水到刻度,混匀备用(pH应为8~ 8.5);

0.01%的溴甲酚绿溶液:将0.01g溴甲酚绿溶解于100mL含有 0.57mL 0.1mol/LNaOH的水中。该指示剂的变色范围是: 酸性(pH 3.8)为黄色,pH 5.4为蓝色; 0.02 mol/L的HCl溶液:将0.8 mL浓盐酸用蒸馏水稀释到480 mL即可; 0.02 mol/L的NaOH溶液:将0.8 g NaOH溶解于100 mL水中,最终加入到1000 mL; 0.1 mol/L的乙酸溶液: 将1 mL冰醋酸用水稀释到170 mL; 0.01 mol/L的乙酸溶液:将0.1 mL冰醋酸用水稀释到170 mL; 1 mol/L的乙酸溶液:1 mL冰醋酸(17 mol/L)加水到17 mL即可。 2.仪器 试管、滴管、移液管、pH试纸等。 四、实验方法与步骤 1.蛋白质的两性反应 1)取一支干净的试管,加入20滴 0.5 %的酪蛋白溶液,逐滴加入 0.01 %的溴甲酚绿溶液(约5~7滴),充分混合,观察溶液的颜色并解释(蓝色)。

相关文档
最新文档