生物化学自学考试大纲
生物化学（二）(2634)自学考试大纲
一、课程的性质与设置的目的
（一）本课程的性质和特点
基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。
主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
（二）本课程的地位、任务与作用
生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
（三）本课程的基本要求
自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
（四）本课程与相关课程的联系
生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
二、课程内容与考核目标
绪论
（一）自学目的与要求
1.重点：
(1)生物化学的概念
(2)生物体的化学组成
(3)生物体最显著的特征
(4)生物化学与其它学科的关系
2.一般了解：
(1)生物化学的研究对象
(2)生物化学的发展简史
3.一般掌握：
(1)生物体的代谢类型
(2)生物化学在农学专业中的地位
4.熟练掌握
(1)生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
(2)生命现象的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力
(3)生物体的化学组成
（二）本章节课程内容
1.生物化学的概念、研究对象和内容
2.生物化学的发展史
3.生物化学与其它学科的关系
4.生物化学的学习方法
（三）考核知识点
1.生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
2.生物体的化学组成
3.生命体的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力（四）考核要求
1.识记：
(1)物质的合成代谢、分解代谢
(2)生物化学与其它学科的关系
(3)生物化学的发展阶段
(4)生物化学在农学类专业中的地位。
2.理解：
(1)生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念
(2)生物体的化学组成主要有C、H、O、N、S
(3)生物体的基本特征是具有新陈代谢和自我复制的能力第一章蛋白质
（一）自学目的与要求
1.重点：
(1)蛋白质的生物学作用
(2)蛋白质的元素组成及氨基酸组成
(3)蛋白质中氨基酸之间的连接键－肽键的性质
(4) 20种氨基酸的分类及氨基酸的性质
(5)蛋白质一级结构和－螺旋结构要点
(6)蛋白质变性、沉淀的因素
2.一般了解：
(1)蛋白质功能的多样性
(2)氨基酸的吸收光谱和化学反应
(3)肽的命名原则
(5)蛋白质三、四级结构特点
(6)结合蛋白的结构特点
3.一般掌握：
(1)蛋白质在生物体内的作用
(2)根据氨基酸结构不同的分类
(3)各带电性氨基酸结构的特点
(4)各氨基酸的英文三字符号
(5)氨基酸、蛋白质的等电点的计算方法
(6)胰岛素结构特点
4.熟练掌握：
(1)氨基酸通式及含S、含－OH氨基酸、酸性氨基酸、芳香族氨基酸的结构
(2)蛋白质的二级结构种类及－螺旋结构要点
(3)蛋白质的变性作用及变性后结构、性质的变化
(4)必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念
（二）本章课程内容
第一节蛋白质的生物学意义
第二节蛋白质的化学组成
第三节氨基酸
第四节肽
第五节蛋白质的分子结构
第六节蛋白质结构与功能的关系
第七节蛋白质的重要性质
第八节蛋白质组学
（三）考核知识点：
1.氨基酸的英文三字符号
2.极性氨基酸结构
3.氧化型谷胱苷肽结构
4.必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念
5.蛋白质肽键的形成
6.蛋白质二级结构的种类
7.－螺旋结构要点以及与β－折叠结构之间的异同
8.蛋白质变性后结构性质的改变
9.蛋白质的紫外吸收性质（引起紫外吸收的氨基酸、波长等）
10.蛋白质组的概念
（四）考核要求
1.识记：
(1)蛋白质结构与功能的关系
(2) 20种氨基酸的结构特点
(3)必需氨基酸的种类
2.理解：
(1)蛋白质各结构层次的作用力：一级结构是肽键级结构是氢键、三级结构有离子键、氢键、疏水力、偶极间相互作用、二硫键等
(2)蛋白质在生物体内具有调节作用、催化作用、运输作用等
(3)组成蛋白质的元素有C、H、O、N、S等，其中N占16%，蛋白质系数＝6.25(4)20种氨基酸中含有S的氨基酸是半胱氨酸和苏氨酸，含有羟基的氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸、酸性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。
(5)蛋白质变性后氢键断裂，空间结构破坏，理化性质改变，生物学活性丧失等
3.简单应用：蛋白质变性在生活中的应用
第二章核酸化学
（一）自学目标与要求
1.重点：
(1)核酸的种类、分布和化学组成
(2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3) DNA与RNA在化学组成和一级结构上的区别
(4)核酸变性、复性概念
(5) tRNA、mRNA、rRNA的结构异同
2.一般了解：
(1)核酸在细胞内的分布
(2)超螺旋DNA、分子杂交概念
3.一般掌握：
(1)核酸的生物学作用
(2)核酸的种类、化学组成
(3) DNA、RNA的一级结构
4.熟练掌握：
(1)嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸、核酸之间的关系
(2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3)核酸变性、复性概念及核酸变性后结构、性质的变化
(4) DNA、RNA组成成分的区别
（二）本章课程内容
第一节核酸的种类、分布及化学组成：主要学习DNA、RNA在细胞中的存在部位及化学组成的区别第二节核酸的分子结构：主要掌握DNA、RNA一级结构及二级结构要点
第三节核酸的理化性质：掌握变性、复性、熔解温度、增色效应及减色效应概念
（三）考核知识点
1.核酸在细胞中的分布及化学组成
2. DNA和tRNA二级结构要点
3.核酸变性、复性、增色效应、减色效应、熔解温度等概念
4.mRNA一级结构特点
5. tRNA三叶草结构的反密码子和CCA序列的作用
6. ATP的结构及三磷酸核苷酸在生物体内的作用
（四）考核要求
1.识记：
(1)核酸在细胞中的分布及化学组成
(2)嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸的结构特点
(3) tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能上的区别
2.领会：
(1) DNA与RNA在化学组成上的区别
(2) DNA双螺旋结构要点
(3) tRNA二级结构的反密码环和3’端CCA序列的作用
(4) mRNA一级结构特点
3.简单应用：
(1)核酸的生物学作用
(2)嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸和核酸结构之间的关系
第三章酶
（一）自学目标与要求
1.重点：
(1)酶的概念及与无机催化剂作用的异同
(2)酶的作用机理
(3)酶的活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念
(4)酶促反应速度的影响因素及温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线(5)辅酶的种类和功能
2.一般了解：
(1)酶的化学本质及组成
(2)酶的习惯命名与分类
(3)xx公式推导的理论依据
(4)酶原激活
3.一般掌握：
(1)分别掌握六大类酶各自的特点
(2)酶的专一性分类
(3)酶的催化作用与活化能
4.熟练掌握：
(1)酶、活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念
(2)酶催化作用的特点
(3)酶促反应速度的影响因素
(4)xx公式及Km的物理意义
(5) NAD、FAD、CoA、生物素的功能及功能基团
(6)酶的抑制作用及其抑制机理
（二）本章课程内容
第一节酶的一般概念
第二节酶的分类与命名
第三节酶的作用机理
第四节酶促反应的动力学
第五节辅酶
（三）考核知识点
1.酶、活性中心、专一性、活化能、竞争性抑制作用、酶原激活、同工酶、诱导酶、变构酶等概念
2.酶催化作用的特点及催化效率高的原因
3.xx公式及xx常数的物理意义
4.酶促反应速度的影响因素
5.温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线
6. NAD、FAD、CoA、NADP、THF、生物素等辅酶的中文名称及功能
（四）考核要求
1.识记：
(1)酶的分类
(2)辅酶的结构及功能基团
(3)酶高效催化的因素
2.领会：
(1)酶的概念及酶蛋白的组成
(2)酶专一性类型及各专一性特点
(3)酶促反应速度的影响因素
(4) Km概念及xx公式
(5)辅酶的种类及各辅酶的功能
(6)酶的最适温度、最适pH、竞争性抑制、非竞争性抑制剂作用、绝对专
一、相对专一性等概念
3.简单应用：
(1)根据代谢过程中的酶促反应性质举例说明六大类酶的催化反应
(2)说明磺胺药物的作用机理＋＋
第四章碳水化合物代谢
（一）自学目标与要求
1.重点：
(1)淀粉的酶促降解与合成
(2)糖酵解
(3)三羧酸循环
(4)磷酸戊糖途径
2.一般了解：
(1)尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成与作用
(2)蔗糖的分解与合成
(3)纤维素的分解与合成
(4) PPP途径的反应过程
3.一般掌握：
(1)糖酵解的调节控制
(2)葡萄糖的异生作用
(3)三羧酸循环的回补反应及生理意义
(4)酒精发酵和乳酸发酵的反应步骤
4.熟练掌握
（1）淀粉的酶促降解过程
（2）糖酵解反应过程及生理意义
（3）三羧酸循环的反应步骤及生理意义
（4）EMP及TCA的调控位点及各位点的正、负调控物质（二）本章课程内容
第一节双糖与多糖的合成与降解
第二节糖酵解
第三节三羧酸循环
第四节磷酸戊糖途径
（三）考核知识点
1．－淀粉酶、－淀粉酶的作用特点
2．蔗糖酶作用的底物及产物
3．糖酵解的酶促反应过程及反应所需的酶
4．丙酮酸脱氢酶系的组成成分及乙酰CoA的形成过程
5.三羧酸循环的脱氢、脱羧反应步骤及催化的酶
6.糖异生作用、回补反应、糖酵解、三羧酸循环概念
7. PPP途径、三羧酸循环、糖酵解的生物学意义
8.淀粉、纤维素、蔗糖生物合成过程中葡萄糖供体
9.糖链延长的方向
10.糖酵解、三羧酸循环的调节控制位点及调控物质
（四）考核要求
1.识记
(1)回补反应概念及回补反应过程
(2)酒精发酵、乳酸发酵过程
(3)乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化产生的ATP能量计算
(4)糖酵解过程中磷酸基团的转移反应及ATP的生成部位
2.理解
(1)糖酵解、三羧酸循环、酒精发酵、乳酸发酵、糖异生作用等概念
(2)糖酵解的全过程及酵解过程中ATP形成的反应步骤
(3)糖酵解的调节控制部位
(4)三羧酸循环的反应过程及脱氢、脱羧反应部位
(5)三羧酸循环的的生理意义及调控部位
(6) PPP途径特点及氧化阶段所需的酶和辅酶3．简单应用：
(1)说明淀粉中加酵母菌产生乙醇的反应机理
(2)劳累过度会产生肌肉酸痛的原因
第五章生物氧化与氧化磷酸化
一、自学目标与要求
1.重点：
(1)自由能与氧化磷酸化概念
(2)高能化合物类型
(3)电子传递链的组成及排列顺序
(4)化学渗透假说要点
(5)物质代谢与能量代谢的关系
2.一般了解
(1)化学反应与标准自由能变化
(2)线粒体穿梭和苹果酸穿梭系统
(3)物质代谢与能量代谢之间的关系
3.一般掌握：
(1)氧化还原电势与自由能的关系
(2)平衡常数与自由能的关系
(3)高能磷酸化合物的概念及类型
4．熟练掌握：
(1)电子传递链的组成成分及排列顺序
(2)氧化磷酸化的抑制剂类型及抑制部位
(3)化学渗透假说的主要内容
(4)三磷酸腺嘌呤核苷酸（ATP）的结构及作用
（二）本章课程内容
第一节氧化还原电势和自由能变化
第二节高能磷酸化合物
第三节电子传递链
第四节氧化磷酸化
（三）考核知识点
1．生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念
2.电子传递链的组成成分及排列顺序
3.化学渗透假说要点
4.氧化磷酸化部位及抑制剂
5. ATP的结构及其作用
(四）考核要求
1.识记：
(1)高能磷酸化合物的类型
(2)线粒体的穿梭系统
2.领会
(1)生物氧化、氧化磷酸化、电子传递链、磷氧比、能荷、自由能、解偶联作用等概念(2)生物氧化特点
(3)电子传递链的组成成分及排列顺序
(4)电子传递链上的ATP形成部位
(5)能荷及能荷调节
(6) ATP的结构及在生物体中的作用
3.简单应用
(1)比较生物氧化与体外燃烧的异同
第六章脂类代谢
（一）自学目标与要求
1.重点：
(1)脂肪酶催化脂肪分解的产物
(2)甘油的转化
(3)脂肪酸的－氧化作用
(4)脂肪酸的合成原料及合成过程
(5)比较脂肪酸合成与分解的异同
(6)乙醛酸循环的关键酶及反应过程
(7)磷脂的分解
2.一般了解：
(1)脂肪酸的－氧化，－氧化
(2)不饱和脂肪酸的分解与合成
3.一般掌握：
(1)脂肪酸－氧化后乙酰CoA的转化
(2)乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化后能量的计算
(3)甘油彻底氧化后能量的计算
4．熟练掌握：
(1)脂肪酸－氧化概念及反应步骤
(2)甘油的转化过程
(3)磷酸脂酶的作用特点
(4)脂肪酸合成的原料及酶系的组成成分
(5)脂肪酸合成的反应步骤
（二）本章课程内容
第一节脂类的生物合成
第二节脂类的降解
（三）考核知识点
1.三酰甘油合成的原料
2.甘油和脂肪酸的活化形式
3.乙酰CoA羧化酶系的组成成分及羧化反应
4.脂肪酸合成酶系的组成成分及合成过程
5.脂肪酸合成碳链的延长方向
6.脂肪酸合成原料的来源
7.脂肪酶作用的底物及产物
8.甘油的去路
9.脂肪酸－氧化过程
10.脂肪酸彻底氧化成CO
2后形成的ATP数量的计算
11.四种磷脂酶的作用位点及产物
12.乙醛酸循环中的苹果酸合成酶和异柠檬酸裂解酶反应
13. CDP在磷脂生物合成中的作用
14.乙醛酸循环的产物及底物
（四）考核要求
1.识记：
(1)乙酰CoA的羧化反应
(2)不饱和脂肪酸的合成和分解
(3)甘油和脂肪酸彻底氧化后能量的计算
(4)不饱和脂肪酸的分解与合成
(5)不饱和脂肪酸的分解与饱和脂肪酸－氧化的区别2.领会：
(1)脂肪酸生物合成酶系的组成成分及ACP的作用
(2) CDP在磷脂合成中的作用
(3)丙二酸单酰CoA生成过程
(4)脂肪酸－氧化过程及其辅酶
(5)乙醛酸循环的两个关键酶
(6)脂肪酸－氧化，－氧化概念
(7)磷脂酶的作用位点
3．综合应用：
(1)从以下几方面比较饱脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况。
第七章含N化合物的代谢
（一）自学目标与要求
1.重点：
(1)固N酶的作用及生物学意义
(2)氨的同化途径
(3)转氨基作用概念、转氨基反应及所需的辅酶
(4)核酸的分解及核苷酸的转化
(5)蛋白质的酶促降解及氨基酸的转化
(6)各族氨基酸合成的碳架及碳架来源
2.一般了解：
(1)固N酶、硝酸还原酶的组成及催化反应
(2)嘌呤碱、嘧啶碱各原子的来源
(3)各族氨基酸的合成过程
3.一般掌握：
(1)生物固N的生物学意义
(2) PRPP（5－磷酸核糖－1－焦磷酸）在嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成中的作用
4.熟练掌握：
(1)蛋白质的酶促降解
(2)核酸的酶促降解
(3)氨基酸的脱氨基作用及产物的转化
(4)氨基酸的脱羧基作用及产物的转化
(5)合成各族氨基酸的碳架来源
(6)转氨酶及转氨基作用
（二）本章课程内容
第一节氮素的同化
第二节氨基酸的代谢
第三节核苷酸的代谢
第四节蛋白质和核酸的分解
（三）考核知识点
1.生物固N的生物学意义及生物固N的条件
2.氨的同化
3.转氨基作用概念及主要的转氨基反应和转氨酶的辅酶
生物化学复习重点
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
心理学自考名词解释必考内容
心理学自考历年真题概念 不随意注意是指事先没有明确目的，也不需要意志努力的注意。 言语沟通是指人们运用语言符号进行信息交流，传递思想、情感、观念和态度，达到沟通目的的过程。 成就动机是指人们力求获得成功的内在动力。 流体智力是指一般的学习和行为能力，由速度、能量、快速适应新环境的测验度量。 社会性发展主要是指个体在与他人交往的社会生活中，逐渐形成适合于自己生活的社会情境的人格，掌握社会认可的行为方式的过程。 晕轮效应指人们对他人的认知判断首先主要是根据个人的好恶得出的，然后再从这个判断推论出认知对象的其他品质的现象。 短时记忆也称工作记忆，是信息加工系统的核心。感觉记忆中经过进过编码的信息进入短时记忆。短时记忆中信息保持时间短、容量有限。 推理是指从一组具体事物经过分析综合得出一般性规律，或从一般原理推演出新的具体结论的思维活动。前者叫归纳推理，后者叫演绎推理。 日节律在人和动物身上都存在，主要表现为睡与醒的周期性循环。此外，也还有一些生理方面的节律变化，如血压、排尿、荷尔蒙分泌等。 社会知觉是指个人在社会环境中对他人的心理状态，行为动机和意向做出推测与判断的过 程。 认知发展是指人对客观世界的认识的发展，包括感知觉、记忆、注意、思维等的发展。 心理健康（广义）是指一种高效而满意的持续的心理状态。（狭义）指人的心理内容完整，协调统一，即人的知情意行完整统一满足社会的需要。 道德感是指根据一定社会的道德标准，对人的思想、行为做出评价时锁产生的情感体验。 实验法是指在控制条件下对某种行为，或者心理现象进行观察的方法。 聚合思维是指根据已知的信息，利用熟悉的规则解决问题。是一种有方向、有范围、有条理的思维方式。关键期个体在早期发展过程中，某一反应或以组反应在某一特定时期或阶段中最容易获得， 最容易形成，如果错过了这个时期或阶段，就不容易再出现这样的好时机。这个关键的“好时机”就是“关键年龄”或“关键期” 。
江苏省高等教育自学考试大纲
江苏省高等教育自学考试大纲 06289工程招标与合同管理 南京工业大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室 一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点
《工程招标与合同管理》课程是我省高等教育自学考试工程管理专业（独立本科段）的一门重要的专业课程，其任务是培养应考者系统地学习建筑工程招投标与合同管理领域的基本知识，了解建筑工程招投标与合同管理的现状和发展趋势，掌握建筑工程招投标与合同管理各研究领域的基本理论和方法，深刻认识建筑工程招投标与合同管理在工程管理中的地位和作用，为建筑工程招投标与合同管理在我国的发展与利用培养专门的管理人才。 （二）本课程的基本要求 本课程共分为八章。在对建筑工程招投标与合同管理的学科基础、研究和应用领域进行简要介绍的基础上，重点阐述了建设项目招标、施工项目招标、合同法原理、建设工程施工合同示范文本、FIDIC土木工程施工合同条件、施工合同的签订与管理、施工索赔。通过对本书的学习，要求应考者对建筑工程招投标与合同管理有一个全面和正确的了解。具体应达到以下要求： 1、了解建设项目招标、施工项目招标、FIDIC土木工程施工合同条件、施工合同的签订与管理； 2、理解并掌握合同法原理、施工合同文本的具体条款； 3、掌握施工合同的索赔的基本要求、索赔方法和技巧、索赔的计算方法。 （三）本课程与相关课程的联系 建筑工程招投标是建筑工程与管理工程的交叉学科，覆盖的学科领域非常广泛，它是以土木工程和管理工程为主，结合施工和合同法原理等工程学科的综合性应用学科。因此本课程的前修课程包括建筑施工技术、建筑施工组织、土木工程造价、合同法等，这些课程可以帮助我们更好地掌握建筑工程招投标与合同管理。 二、课程内容与考核目标 第一章绪论 （一）课程内容 本章简要而全面地介绍项目管理与项目经营管理，对项目管理的特点和方法做了说明，阐述了项目经营管理的内容。 （二）学习要求 掌握项目管理与施工项目的市场环境和法律环境的相关背景，对其特点做了详细说明。 （三）考核知识点和考核要求 1、领会：项目管理的内容； 2、掌握：施工项目的市场环境和法律环境。 第二章建设项目招标 （一）课程内容 本章介绍了建设项目的招标方式和招标程序，对招标的具体事务做了详细说明，给出了招标文件的格式。 （二）学习要求 通过本章的学习，要求深刻理解并掌握建设项目招标的理论基础、招标的基本的内容和相关定义，掌握建设施工项目招标的程序，招标文件的编制。 （三）考核知识点和考核要求 1、领会：建设项目招标概述； 2、掌握：招标方式； 3、熟练掌握：施工招标的程序；施工招标文件。
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
学校心理学大纲
［06058］ 学校心理学自学考试大纲 浙江省高等教育自学考试办公室 二○○二年一月 指定用书：《学校心理学》，林崇德、辛涛、邹泓著，人民教育出版社2000年12月第一版；参考书：1．邓明昱、郭念峰：《咨询心理学》，中国科技出版社，1992 2．郑日昌、陈永胜：《学校心理咨询》，人民教育出版社，1991 3．刘翔平：《学校心理学》，世界图书出版公司，1996 Ⅰ.课程性质与学习目的 《学校心理学》是浙江省高等教育自学考试心理学专业的考试课程，目的在于帮助考生掌握学校心理学的基本概念、基本理论与方法，检验考生对学校心理学主要内容的掌握水平及应用能力。 学校心理学是心理学与学校教育实践相结合的结果，是心理学应用和服务于青少年学生的具体表现。作为一门新的课程，学校心理学是顺应我国中小学素质教育的发展而设置的。本课程强调科学性、先进性、应用性和综合性，注重对考生在基本理论、方法和能力上的培养。设置本课程的具体目的要求，是使考生比较全面系统地掌握学校心理学的基本知识、基本理论、基本原则，掌握学校心理学的研究方法和基本技术，了解学校心理学的常见问题，了解心理咨询的一般程序以及行为矫正和训练的方法。 Ⅱ.课程内容、考核目标和要求 第一章绪论 一、学习目的与要求 学习本章应理解学校心理学的实质,了解学校心理学的对象、性质和任务，了解学校心理学的缘起以及学校心理学在学校教育中的作用，理解学校心理学与其他心理学科的关系。 本章的重点内容是学校心理学的对象、性质和任务，难点是学校心理学与其他心理学科的关系。 二、课程内容 第一节学校心理学的对象、性质与任务 （一）学校心理学研究的对象与性质 （二）学校心理学研究的任务 第二节学校心理学研究的缘起 （一）社会问题 （二）科技发达、生活优越且教育管理不严 （三）学校咨询事业的发展 （四）危机期问题的讨论 第三节学校心理学在学校教育中的地位与作用 （一）学校心理学的研究课题 （二）学校心理学在学校里所扮演的角色 第四节学校心理学与其他心理学科的关系 （一）普通心理学是学校心理学的基础
湖北省高等教育自学考试大纲
省高等教育自学考试大纲 课程名称：工程光学课程代码：7082 第一部分课程性质与目标 一、课程性质与特点 本课程是一门专业基础课，系统地介绍了几何光学的基本定律与成像理论、理想光学系统、平面光学系统、光学系统中光束限制、光度学与色度学基础、光线的光路计算与像差理论、典型光学系统、现代光学系统、光学系统的像质评价与与像差公差、光的电磁性质光波的叠加与分析、光的干涉、光的衍射与傅立叶光学、光的偏振和晶体光学基础、光的量子性与激光、光纤与波导光学以及近几年最新发展的半导体激光和光子学等。课程特点在于几何光学和物理光学、现代光学方面的基础理论、基本方法和典型光学系统的实例和应用。 本课程适合于自学考试光机电一体化专业、光信息科学与技术专业的专业基础课程。 二、课程目标与要求 通过本课程的学习，学生能对光学的基本概念、基本原理和典型系统有较为深刻的认识，学生应掌握几何光学的基本定律与成像理论、理想光学系统、平面光学系统、光束限制、像差理论等几何光学的基本容以及光的电磁性质、光波的叠加与分析、光的干涉、衍射、偏振等物理光学的基本容以及现代光学中的部分容。为学习光学设计、光信息理论和从事光学研究打下坚实的基础。
三、与本专业其他课程的关系 本专业前期课程“高等数学”、“大学物理”等是《工程光学》课程的数学基础和物理基础；通过《工程光学》课程的学习为本专业的后期课程激光原理与技术、实用光电技术、信息光学等课程打下良好的基础。 第二部分考核容与考核目标 第1章几何光学的基本定律和成像概念 一、学习的目的与要求 通过本章的学习，应该掌握的知识层次和所要达到的能力要求： 掌握几何光学基本定律：1）光的直线传播定律2）光的独立传播定律3）反射定律和折射定律（全反射及其应用）4）光路的可逆性5）费马原理（最短光程原理）6）马吕斯定律。 完善成像条件的概念和相关表述 能够应用光学中的符号规则，单个折射球面的光线光路计算公式（近轴、远轴） 能够利用单个折射面的成像公式，包括垂轴放大率、轴向放大率、角放大率γ、拉赫不变量等公式。 记忆球面反射镜成像公式 了解共轴球面系统公式（包括过渡公式、成像放大率公式） 二、考核知识点与考核目标 （一）重点 识记：几何光学基本定律。 理解：完善成像条件的概念和相关表述。 应用：应用光学中的符号规则。 （二）次重点 识记：单个折射面的成像公式，包括垂轴放大率、轴向放大率、角放大率γ、拉赫不变量等公式。 理解：单个折射球面的光线光路计算公式（近轴、远轴）。 应用：球面反射镜成像公式。 （三）、一般 识记：光波与光线 理解：费马原理、马吕斯定律。 应用：共轴球面系统公式（包括过渡公式、成像放大率公式）。 第2章理想光学系统 一、学习的目的与要求
生物化学期末考试试卷与答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
《个性心理学》,高玉祥著 自学考试大纲
《个性心理学》，高玉祥著自学考试大纲 指定用书：《个性心理学》，高玉祥著，北京师范大学出版社2002年1月第2 版。 一、课程性质、设置目的和基本要求 (一)课程性质与设置目的 个性是决定人的独特的行为和思想的个人内部的身心系统的动力组织，个性心理学就是研究这一动力组织的决定因素，有关的理论和规律，发展过程、结构、动力学特点和个性过程的一门科学。个性心理学是一门基础课，它是儿童心理学、教学心理学、青少年心理学、工业心理学、变态心理学、心理卫生和治疗、特教心理学等等心理学科的基础，个性心理学是心理学教学课程中的核心课程。 设置个性心理学课程的目的是，在马克思主义、毛泽东思想和邓小平理论的指导下，对学生进行个性心理学的系统教学，使学生掌握个性心理学的基本理论、基本内容、基本规律、本学科发展的历史、今后研究的动向。要求学生掌握个性判断的方法和使用，以及个性对于人的心理和行为的影响和意义，即个别差异的作 用，培养学生研究和分析个性的能力。 (二)本课程的基本要求 通过本学科的学习，要求学生： 1．首先要求学生掌握个性心理学课程的性质、特点、地位、研究对象以及基本 理论、基本概念、基本术语。 2．掌握个性心理学研究的方法，掌握本学科的经典研究和实验。 3．要求学生理论联系实际，掌握将个性心理学原理应用于实践的知识和方法，以及它在各个相关领域发挥的影响及其应用。 (三)本课程与相关课程的关系 1．个性心理学是心理学科中的一门基础课，它与各门应用心理学有密切的关系，是心理卫生、医学心理学、心理治疗与咨询、变态心理学、青少年心理学、妇女心理学、老年心理学、学校心理学、消费与广告心理学、犯罪心理学、管理心理学、宣传心理学、司法心理学等课程的基础。
广东省高等教育自学考试考试大纲
广东省高等教育自学考试考试大纲生产作业管理课程（课程代码：）考试大纲 目录 一、课程性质与设置目的 二、课程内容与考核目标 第章现代生产管理概论 ．生产与生产管理 ．生产管理的内容 ．生产过程 ．生产类型 ．现代生产管理的特征 第章生产系统的规划与组织 ．生产系统的总体布置 ．车间布置 ．生产过程的时间组织 ．流水生产组织 第章生产计划与生产作业计划编制 ．生产综合计划 ．工业企业的生产能力 ．生产计划的安排 ．生产作业计划的任务、分类与编制依据 ．生产作业计划的编制 ．生产作业控制 ．生产作业统计及在制品管理 第章工作研究与工作设计 ．工作研究 ．劳动定额 ．工作设计 ．生产环境设计 第章企业资源计划() ．企业资源计划概述 ．物料需求计划()的基本原理 ．制造资源计划() ．企业资源计划() ．的实施过程 ．实施效果的评价 第章生产现场管理和作业排序
．生产现场管理概述 ．现场管理的方法 ．定置管理 ．作业排序 第章项目管理 ．项目管理概述 ．项目管理的计划与控制 ．项目管理组织 ．网络计划技术 第章企业物流管理 ．物料管理 ．物料消耗定额和储备定额 ．物料供应计划 ．生产现场物料管理 ．库存管理 第章设备管理 ．设备管理概述 ．设备的选择与评价 ．设备的使用与维修 ．设备更新与改造 ．设备综合工程学与全员设备管理第章质量管理与质量管理体系认证 ．族标准概论 ．质量及质量管理的基本概念 ．质量管理原则 ．质量管理体系 ．质量管理方法 ．质量管理体系审核 第章生产管理技术发展与模式改变 ．生产方式的演变过程 ．生产方式的基本思想和主要方法 ．精益生产方式() ．计算机集成制造系统() ．敏捷制造() 三、大纲的说明与考核实施要求 附录：题型举例
生物化学期末考试试题及答案
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )
10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的
1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链 Ｅ、DNA
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
秘书心理学自学考试大纲
黑龙江省高等教育自学考试秘书学(050104)专业（独立本科段） 秘书心理学考试大纲 (课程代码 5007) 黑龙江省高等教育自学考试委员会办公室 二○○九年十月
一、课程性质与设置目的要求 《秘书心理学》是全国高等教育自学考试秘书学专业的必考课程，它是培养和检验自学应考者秘书心理学的理论知识及其应用能力的一门专业基础课。 《秘书心理学》的基本内容包括两个部分：第一部分是秘书个性心理论。重点讲授秘书活动中秘书角色的心理现象及其活动规律，如秘书的角色特征、个性心理、欲望要求、智能结构、价值倾向等。第二部分是秘书交往行为论。重点讲授秘书的人际交往、人际关系、公关行为、工作激励等。设置此课的目的，在于通过对秘书心理特点和行为规律的揭示，既有利于领导充分尊重秘书工作的特殊规律，并根据心理学中的性格、气质的互补性原则，对秘书人员进行合理安排与搭配，推动秘书工作的有效开展；也有利于秘书人员加强自身的心理调节和心理保健，提高自己的心理素质和工作能力。 秘书心理学与秘书学、心理学都有着紧密的联系。学习秘书心理学，既要借助秘书学的理论与方法，如观察法、统计法等；又要运用心理学的理论与方法，如心理观察法、心理测量法等。学习秘书心理学要坚持两条基本原则：一是系统性原则，由了解部分心理到了解心理的整体，直至了解心理要素之间的普遍联系，获得最佳学习效果。二是实践性原则，秘书心理学是一门实践性很强的学科，它要求学习者坚持“实践第一”的观点，把理论学习同秘书实践活动紧密结合起来，运用所学理论指导工作实践。 二、考试内容与考核目标 （考核知识点、考核要求） 导论秘书心理学概观 一、学习目的和要求 通过导论学习，了解秘书心理学的学科性质与理论体系，明确秘书心理学研究对象和基本任务，掌握学习秘书心理学的基本原则和方法。 二、考试内容 第一节秘书心理学的学科性质与理论体系 （一）秘书心理学的学科性质 （二）秘书心理学的理论体系 第二节秘书心理学的研究对象和基本任务 （一）秘书心理学的研究对象 （二）秘书心理学的基本任务 第三节秘书心理学的基本原则和研究方法 （一）秘书心理学的基本原则 （二）秘书心理学的研究方法
02124信息分析方法 江苏省高等教育自学考试大纲
江苏省高等教育自学考试大纲 02124 信息分析方法 第一章信息分析概论 （一）课程内容 本章介绍了国内外对信息分析的理解、信息分析与其他一些行业之间的联系与交叉、信息分析的类型以及信息分析的特点与作用，并阐述了信息分析的产生背景以及未来的发展趋势。 （二）考核知识点 1.信息分析的含义 以用户的特定需求为依托，以定性和定量方法为手段，通过对信息的收集、整理、鉴别、分析、评价、综合等系列化加工过程，形成新的、增值的信息产品，最终为不同层次的科学决策服务的一项具有科研性质的智能活动。 2.信息分析的类型 领域划分：政治信息分析要素、经济信息分析要素、社会信息分析要素、科学技术信息分析要素、交通通信信息分析要素、人物信息分析要素、军事信息分析要素 内容划分：跟踪型信息分析（技术和政策跟踪型）、比较型信息分析、预测型信息分析、评价型信息分析 方法划分：定性分析和定量分析及定性和定量相结合 定性分析法一般不涉及变量关系，主要依靠人类逻辑思维功能来分析问题。 定量分析肯定要涉及变量关系，主要是依靠数学函数形式来进行计算求解。 3.信息分析的特点与作用 特点：研究课题的针对性和灵活性。研究内容的综合性和系统性。研究成果的智能性和创造性。研究工作的预测性和近似性。研究方法的科学性和特殊性。研究过程的社会性 作用：在科学管理中发挥参谋和智囊作用。在研究开发中担负助手作用。在市场开拓中起保障和导航作用。在动态跟踪与监视中起耳目和预警作用 4.信息分析的产生与发展 产生背景： 发展方向：内容领域的综合化，服务方式的社会化。技术手段的现代化。业务经营的产业化。交流合作的国际化。 第二章信息分析的流程 （三）考核要求 1.课题选择 掌握：课题的来源，课题选择的原则，课题类型，选题程序 课题的来源：上级主管部门下达的课题、信息用户委托的课题、信息人员自己提出的课题原则：政策性原则、必要性原则、可行性原则、效益性原则 类型：为制定政策进行信息分析、配合科研项目的课题、配合大型工程项目的课题、配合技术
2014生物化学期末考试试题
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
心理学史自学考试大纲
（0398）《心理学》复习大纲、样题及答案 第一部分说明 ●本考试大纲主要根据教材李红、张仲明主编的《心理学》教材，西南师范大学出版社，2004年9月出版，为编写考试大纲的依据。标准答案以及各种相关提法以本教材的提法为准。在考试中，本着既考查基础知识，又考查理解和运用、分析、解决能力的原则编制考试大纲。 第二部分考试内容分布 第三部分考核要求
第一章绪论 [考核要求] ●识记：心理过程，心理状态，心理特征，无意识，个性，个性心理特征、个性倾向性，刺激变量，机体变量，反应变量，观察法，晤谈法，问卷法，测验法，自然实验，实验室实验，个案研究法。 ●理解：心理现象的特点；从历史发展角度来分析心理学的研究对象；心理过程、心理状态、心理特征的关系；认知过程、意志过程、情绪过程的关系；心理学研究常用的方法及各自的优缺点；心理学研究的基本任务；当代心理学的发展历程；心理学的生理机制；学习心理学的意义。 ●重点：心理学的研究对象的系统分析；当代心理学的研究取向及各研究取向的基本观点。 第二章感知觉 [考核要求] ●识记：感觉，知觉，错觉，瀑布效应，诱导运动，自主运动、PHI现象，Tau效应、Kappa效应，结构级差，知觉的整体性，联觉，感受性，绝对感受性与绝对阈限，差别感受性与差别阈限，感觉后象，感觉对比，感觉的相互补偿。 ●理解：感觉的信息加工过程；感觉的基本规律；绝对感受性与绝对阈限，差别感受性与差别阈限之间的关系；知觉的特点；知觉的信息加工过程；知觉的基本规律；知觉组织的规律；视空间知觉的规律；听空间知觉规律；时间知觉的规律；空间知觉的规律；错觉的种类；错觉的形成原理； ●重点：利用感觉和知觉规律来分析现实生活中的心理现象。 第三章记忆 [考核要求] ●识记：记忆，感觉记忆，短时记忆，长时记忆，情景记忆和语义记忆，外显记忆和内隐记忆，程序性记忆和陈述性记忆，图像记忆，声象记忆，复述，组块化，遗忘，痕迹衰退
高等教育自学考试课程考试大纲
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：机械制造基础课程代码：04112 第一部分课程性质与目标 一、课程性质与特点 本课程是工科专业机械设计与制造课程中的一门学科基础必修课，是研究机械制造过程及其系统的专业学科。是一门综合性、实践性、灵活性强的专业技术课程。 二、课程目标与基本要求 学习完本课程要求学生： 1、掌握金属切削的基本知识，并能用于各种切削参数和刀具几何参数的合 理选择，对加工质量进行正确的分析与控制。 2、掌握常用机械加工方法的工作原理、工艺特点、保证措施、以及常用机 床和刀具的性能、加工范围、主要结构。并能合理选用机床和刀具。 3、掌握制定机械加工工艺规程、数控加工工艺规程及机器装配工艺规程和 设计专用夹具的基本知识。具有拟定中等复杂程度零件加工工艺规程、 设计中等复杂程度零件专用夹具的能力。 4、掌握机械加工精度和表面质量的基本理论和基本知识，初步具有分析现 场工艺问题的能力。 5、对机械制造技术的新发展有一定的了解。 三、与本专业其他课程的关系 学习本课程前，学生需先学习?机械制图?、?机械设计基础?等基础课程。学生有一定的识图能力，对各种机械零件和标准件常用件均能识别和熟悉。 第二部分考核内容与考核目标 第一章机械加工工艺系统的基本知识 一、学习目的与要求 掌握工艺系统各组成部分的基本特性，即零件的加工表面及成形方法和所需运动：用于切削加工零件表面的机床和刀具的基本知识；零件在夹具中的定位和夹紧问题。 二、考核知识点与考核目标 （一）、机械零件加工表面的形成；金属切削刀具；机床夹具
识记：工件表面的成形方法；表面成形运动；切削运动；辅助运动；刀具材料应具备的性能；常用刀具材料；机床夹具的分类及组成；对夹紧装置的基本要求；夹紧力的方向和作用点的选择； 理解：机床的传动联系与传动原理图；工件的定位原理；夹紧力的估算 （二）金属切削机床与数控机床的基本知识； 识记：机床的分类与型号编制；数控机床原理与结构； 理解：刀具的几何参数； 第二章金属切削过程及控制 一、学习目的与要求 要求学生掌握金属切削过程的基本规律，主动的加以有效的控制，从而达到保证加工质量，降低成本，提高生产率的目的。 二、考核知识点与考核目标 （一）金属切削的切削要素；金属切削过程的基本规律及应用；合理切削条件的选择 识记：切削用量三要素；切屑的种类；影响切削变形的主要因素；切削温度及其影响因素；积屑瘤对切屑过程的影响及防止措施；切屑的控制；影响刀具寿命的因素； （二）合理切削条件的选择 识记：切削力的来源及分解；切屑热的产生与传散；刀具的磨损及寿命；工件材料的性能对可加工性的影响及改善工件材料可加工性的途径、难加工材料的可加工性改善措施；刀具几何参数的选择；切削用量的选择；刀具材料的选择；切削液的选择 第三章车削加工 一、学习目的与要求 掌握普通车床及数控车床的工作原理；各自的结构组成；车削加工及车削用刀具；车床夹具。 二、考核知识点与考核目标 （一）车床；车削及车削刀具； 识记：，车床及数控车床的组成、结构、运动及工艺范围；车削用量及其确定 理解：CA6140运动传动系统、 （二）车床夹具 识记：车床夹具设计要点 理解：典型车床夹具的结构 （三）、车削刀具 识记：车刀的分类及常用车刀的结构及应用