蛋白质化学试题及答案(3)
第3章蛋白质化学试题及答案（3）
一、单项选择题
1．蛋白质分子的元素组成特点是
A．含大量的碳B．含大量的糖
C．含少量的硫D．含少量的铜
E．含氮量约16%
2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是
A．15g/L B．20g/L
C．31/L D．45g/L
E．55g/L
3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？
A．亮氨酸B．赖氨酸
C．甘氨酸D．谷氨酸
E．脯氨酸
4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？
A．天冬氨酸B．丙氨酸
C．脯氨酸D．精氨酸
E．甘氨酸
5．含有两个羧基的氨基酸是
A．丝氨酸B．苏氨酸
C．酪氨酸D．谷氨酸
E．赖氨酸
6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？
A．丙氨酸B．精氨酸
C．谷氨酸D．赖氨酸
E．天冬氨酸
7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？
A．精氨酸B．亮氨酸
C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸
8．蛋氨酸是
A．支链氨基酸B．酸性氨基酸
C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸
E．含硫氨基酸
9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？
A．8种B．15种
C．20种D．25种
E．30种
10．构成天然蛋白质的氨基酸
A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子
B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A．瓜氨酸B．蛋氨酸
C．丝氨酸D．半胱氨酸
E．丙氨酸
12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？
A．疏水分子B．非极性分子
C．负离子D．正离子
E．兼性离子
13．所有氨基酸共有的显色反应是
A．双缩脲反应B．茚三酮反应
C．酚试剂反应D．米伦反应
E．考马斯亮蓝反应
14．蛋白质分子中的肽键
A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键
B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成
D．肽键无双键性质
E．以上均不是
15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是
A．盐键B．二硫键
C．疏水键D．肽键
E．氢键
16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于
A．一级结构B．二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．高级结构
17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是
A．肽键B．离子键
C．氢键D．二硫键
E．疏水键
18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？
A．2.5 B．2.6
C．3.0 D．3.6
E．5.4
19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是
A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nm
C．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键
E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成
20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：
A．β转角B．β片层
C．α螺旋D．无规则卷曲
E．以上都不是
21．模体属于：
A．二级结构B．超二级结构
C．三级结构D．四级结构
E．以上都不是
22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是
A．天然蛋白孩子分子均有这种结构
B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C．三级结构的稳定性主要是次级键维持
D．亲水基团聚集在三级结构的表面
E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基
23．具有四级结构的蛋白质特征是
A．分子中必定含有辅基
B．每条多肽链都具有独立的生物学活性
C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成
D．依赖肽键维系四级结构的稳定性
E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成
24．维持蛋白质四级结构的化学键是
A．盐键B．氢键
C．二硫键D．范德华力
E．次级键
25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成
A．肽键B．盐键
C．二硫键D．疏水键
E．氢键
26．分子病患者体内异常蛋白质是由于
A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代
B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒
C．蛋白质的空间结构发生改变
D．一级结构中某一氨基酸缺失
E．以上都不是
27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是
A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基
C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基
28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时
A．可使蛋白质表面的净电荷不变
B．可使蛋白质表面的净电荷增加
C．可使蛋白质稳定性增加
D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出
E．对蛋白质表面水化膜无影响
29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5 B．pH4.9
C．pH5.9 D．pH6.5
E．pH8.6
30．蛋白质变性是由于
A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解
C．肽键断裂D．氨基酸组成改变
E．氨基酸排列顺序改变
31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定
A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI
C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4
E．在水溶液中
32．变性蛋白质的主要特点是
A．黏度下降B．溶解度增加
C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失
E．容易被盐析出沉淀
33．盐析法沉淀蛋白质的原理是
A．中和电荷B．去掉水化膜
C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜
E．蛋白质凝固
34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为
A．8B．＞8
C．＜8D．≤8
E．≥8
35．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入
A．高浓度HCl B．硫酸铵
C．三氯醋酸D．氯化汞
E．钨酸
36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？
A．电泳B．阳离子交换层析
C．阴离子交换层析D．纸层析
E．凝胶过滤
37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）
38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）
C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）
E．天冬氨酸（pI2.77）
39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？
Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链
Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链
Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链
Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链
Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链
40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？
A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成
Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成
Ｅ．是由2α和2δ亚基组成
41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
Ｅ．以上都不是
二、多项选择题
1．稳定蛋白质空间结构的作用力是
A．氢键B．疏水键
C．盐键D．二硫键
E．范得华引力
2．关于蛋白质基本组成正确的是
A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型
3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？
A．丝氨酸B．谷氨酸
C．苏氨酸D．亮氨酸
E．苯丙氨酸
4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸
C．酪氨酸D．赖氨酸
E．缬氨酸
5．蛋白质的二级结构包括
A．α螺旋B．β片层
C．β转角D．双螺旋
E．以上都是
6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？
A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同
E．以上都是
7．含硫氨及酸包括
A．蛋氨酸B．苏氨酸
C．组氨酸D．半胱氨酸
E．丝氨酸
8．下列哪些是碱性氨基酸
A．组氨酸B．蛋氨素
C．精氨酸D．赖氨酸
E．谷氨酸
9．芳香族氨基酸是
A．苯丙氨酸B．酪氨酸
C．色氨酸D．脯氨酸
E．组氨酸
10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？
A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状
C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确
11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？
A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质
C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质
E．pI为6.5的蛋白质
12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有
A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质
C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白
E．以上方法均可以
13．变性蛋白质的特性有
A．凝固B．沉淀
C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失
E．易被蛋白酶水解
14．谷胱甘肽
A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用
E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成
15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？
A．Folin酚试剂法B．双缩脲法
C．紫外吸收法D．茚三酮法
E．考马斯亮蓝法
16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？
A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部
C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部
E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区
三、填空题
1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
2．在各种蛋白质中含量相近的元素是_____，测得蛋白质样品中其含氮量为12.8克，样品中蛋白质含量位_____克。
3．蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为_____，该溶液的pH值称为蛋白质的_____。
4．蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____、_____。
5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个氨基酸α碳原子上的_____脱去一分子水形成的键叫_____，它是蛋白质分子中的基本结构键。
6．蛋白质颗粒表面的_____和_____是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键，使天然蛋白质原有的_____与_____性质改变。
8．稳定蛋白质的次级键包括_____、_____、_____等。
9．构成蛋白质的氨基酸有_____种，其中碱性氨基酸有_____、_____、_____；酸性氨基酸有_____、_____。
10．在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是_____，移向负极的是_____，原点的是_____。
11．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子_____而与水结合。
12．HbS与HbA的区别在于HbA的_____链的_____端的_____位的_____残基被_____残基所取代。13．沉淀蛋白质的主要方法有：_____、_____、_____、_____。
14．由一条多肽链组成的蛋白质没有_____，由几条多肽链通过_____连接的蛋白质也没有_____。15．一级结构是蛋白质的_____结构，决定蛋白质的_____结构。
16．标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是：_____、_____、_____。
17．标准氨基酸中，_____、_____、_____是芳香族氨基酸。
18．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_____，蛋白质分子形状的长短之比大于10的称为_____。按照组成成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_____，其中非蛋白质部分称_____。
四、名词解释
1．标准氨基酸
2．等电点
3．肽键
4．肽
5．肽平面
6．多肽
7．氨基酸残基
8．蛋白质的一级结构
9．蛋白质的二级结构
10．蛋白质的三级结构
11．蛋白质的四级结构
12．α－螺旋
13．超二级结构
14．结构域
15．亚基
16．分子病
17．蛋白质的变性
18．透析
19．盐析
20．蛋白质的沉淀
21．蛋白质的凝固
22．层析
23．电泳
24．沉降系数
25．茚三酮反应
26．离子交换层析
27．凝胶过滤层析
28．亲和层析
29．凝胶电泳
30．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
31．等电聚焦电泳
32．双向电泳
五、问答题
1．组成蛋白质的元素和基本单位分别是什么？分别有何特点？
2．何谓蛋白质的两性解离？
3．蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？
4．如果一个人发高烧（40℃以上）几小时就会发生细胞内部可逆的损伤。对这种高温损伤有一种可能的解释是什么？
5．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？
6．沉淀蛋白质的主要方法有哪些？各有何特点？
7．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？8．变性后蛋白质有何特点？
9．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
10．举例说明蛋白质构象与功能的关系。
11．比较蛋白质的沉淀与变性。
12．简述α螺旋的结构特点。
13．简述离子交换层析的原理。
14．简述凝胶过滤层析的原理。
第3章蛋白质化学——参考答案
一、单项选择题
1.E
2.C
3.B
4.A
5.D
6.A
7.D
8.E
9.C 10.B
11.A 12.E 13.B 14.C 15.D 16.B 17.C 18.D 19.E 20.A
21.B 22.B 23.E 24.E 25.C 26.A 27.D 28.D 29.C 30.A
31.C 32.D 33.D 34.B 35.B 36.E 37.A 38.E 39.B 40.A 41.C
二、多项选择题
1.ABCDE
2.ABCD
3.ABC
4.BC
5.ABC
6.ABC
7.AD
8.ACD
9.ABC 10.ABD 11.BDE 12.AC
13.CDE 14.BCD 15.ABCE 16.ACE
三、填空题
1. C H O N
2. N 80
3.兼性离子等电点
4. 氨基酸组成排列顺序
5. 羧基氨基肽键
6. 同种电荷水化膜
7. 次级生物学活性物理化学
8. 氢键盐键疏水键
9. 20 精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸
10. 谷氨酸精氨酸丙氨酸
11. 极性表面
12. βN 六谷氨酸缬氨酸
13. 盐析有机溶剂沉淀法重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法
14. 四级结构四级结构
15. 基本空间
16. 丝氨酸苏氨酸酪氨酸
17. 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
18. 球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基
四、名词解释
1．具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。
2．当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。3．一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4．氨基酸通过肽键连接而成的化合物
5．由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。6．多个氨基酸分子缩合而成的肽
7．多肽链中每个氨基酸单位
8．多肽链中氨基酸的组成和排列顺序
9．蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象
10．在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象，包括主链和侧链所有原子的空间排布。
11．两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键连接形成的空间构象。
12．肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。
13．2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构，又称模体。
14．超二级结构的进一步组合、折叠，形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。
15．在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
16．由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病
17．在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程。18．用半透膜将大小分子分开的方法
19．在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法
20．蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象
21．蛋白质发生热变性后，多肽链相互缠绕形成固体状态的过程。
22．按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
23．带电粒子在电场中向相反电极移动的现象
24．对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。25．在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。26．使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法
27．也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
28．利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。
29．以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
30．在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
31．利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
32．是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
五、问答题
1．组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白质的特征性元素，平均含量为16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，组成蛋白质的20种氨基酸，都属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。2．蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。
3．一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。
4．高温可以引起蛋白质（酶）的变性，导致细胞生化反应能力的损伤。
5．在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。6．沉淀蛋白质的主要方法有：盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀。盐析特点：利用中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性（电荷和水化膜）而使其从溶液中析出。蛋白质不变性。不同蛋白质盐析时所需盐的浓度不同，故可用逐渐加大盐浓度的办法使溶液中混合的蛋白质先后分离不发生变性（分段盐析）。有机溶剂沉淀的特点：与水亲和性强，破坏蛋白质表面的水化膜，但不能中和电荷，因此需在等电点附近沉淀蛋白质，且在低温下进行以防止蛋白质变性。重金属盐沉淀的特点：调节溶液pH大于蛋白质的等电点，蛋白质带负电，与重金属结合而沉淀，一般使蛋白质变性。生物碱试剂沉淀特点：调节溶液pH小于蛋白质的等电点，蛋白质带正电，与某些酸的酸根结合而沉淀，一般使蛋白质变性。
7．组成蛋白质的氨基酸虽然只有20种，但由于氨基酸在蛋白质多肽链中的种类、数目、比例、排列顺序及组合方式的不同，所以可构成种类繁多，结构各异的蛋白质。
8．（1）生物学活性丧失（2）溶解度下降（3）易形成沉淀（4）易被蛋白酶水解
9．蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。因此，一级结构不同的各种
蛋白质，它们的结构和功能就不同；反之，一级结构大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
10．蛋白质的构象决定功能。如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。
11．蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。
12．右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，R基分布在螺旋的外侧，每个肽键的C=O与第四个肽键的H-N形成氢键，R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。13．离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质（离子交换剂）之间相互作用达到分离纯化的目的。基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成，带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。由于蛋白质在不同pH条件下，其带电状况不同，阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。
14．凝胶过滤层析一又称分子筛层析。工作原理是利用多孔的固相载体（葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等制成），当不同大小和形状的分子流经固相载体时，所受到的排阻力不等，从而将混合物种的不同组分分离。
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 化学选修三第二章二节习题（附答案） 1、下列反应过程中，同时有离子键，极性共价键和非极性共价键的断裂和形成的反应是( ) A、NH4Cl＝NH3↑+ HCl↑ B、NH3+CO2+H2O＝NH4HCO3 C、2NaOH+Cl2＝NaCl+NaClO+H2O D、2Na2O2+2 CO2＝2Na2CO3+O2 2．下列分子或离子中，含有孤对电子的是（）A．H2O B．CH4C．SiH4D．NH4+ 3、σ键可由两个原子的s轨道、一个原子的s轨道和另一个原子的p轨道以及一个原子的p 轨道和另一个原子的p轨道以“头碰头”方式重叠而成。则下列分子中的σ键是由一个原子的s 轨道和另一个原子的p轨道以“头碰头”方式重叠构建而成的是（） A．H2 4．有关乙炔分子中的化学键描述不正确的是（） A．两个碳原子采用sp杂化方式B．两个碳原子采用sp2杂化方式C．每个碳原子都有两个未杂化的2p轨道形成π键D．两个碳原子形成两个π键5．在乙烯分子中有5个σ键、一个π键，它们分别是（） A．sp2杂化轨道形成σ键、未杂化的2p轨道形成π键 B．sp2杂化轨道形成π键、未杂化的2p轨道形成σ键 C．C-H之间是sp2形成的σ键，C-C之间未参加杂化的2p轨道形成的是π键 D．C-C之间是sp2形成的σ键，C-H之间是未参加杂化的2p轨道形成的π键 6、已知Zn2+的4s轨道和4p轨道可以形成sp3型杂化轨道，那么[ZnCl4]2-的空间构型为（） A、直线形式上 B、平面正方形 C、正四面体形 D、正八面体形 7.有关苯分子中的化学键描述正确的是（） A．每个碳原子的sp2杂化轨道中的其中一个形成大π键 B．每个碳原子的未参加杂化的2p轨道形成大π键 Ｃ．碳原子的三个sp2杂化轨道与其它形成三个σ键 Ｄ．碳原子的未参加杂化的2p轨道与其它形成σ键 8．三氯化磷分子的空间构型是三角锥形而不是平面正三角形，下列关于三氯化磷分子空间构型理由的叙述，不正确的是（）A．PCl3分子中三个共价键的键长，键角都相等B．PCl3分子中的P-Cl键属于极性共价键C．PCl3分子中三个共价键键能，键角均相等D．PCl3中磷原子是sp2 D．丁认为如果上述的发现存在，则证明传统的价键理论有一定的局限性有待继续发展 9.下列说法正确的是（） A.π键是由两个p电子“头碰头”重叠形成的 B.σ键是镜像对称，而π键是轴对称 C.乙烷分子中的键全是σ键，而乙烯分子中含σ键和π键 分子中含σ键，而Cl2分子中还含有π键 10、.在BrCH=CHBr分子中，C—Br键采用的成键轨道是（） —p —s —p —p 11.下列物质的杂化方式不是sp3杂化的是（） 12.下列说法正确的是（） A.原子和其它原子形成共价键时，其共价键数一定等于原子的价电子数 B.离子化合物中只有离子键，共价化合物中只有共价键 C.铵根离子呈正四面体结构 D.氨分子中氢原子、氮原子的化合价已饱和，不能再与其它原子或离子成键 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 蛋白质化学及鱼类发育生物学教育部重点实验室 接受教育部评估 2005年9月5日-6日，教育部重点实验室评估专家组一行8人对我校“蛋白质化学及鱼类发育生物学”教育部重点实验室进行了现场评估。 5日上午，评估报告会在学校国际学术交流中心举行。参加报告会的有教育部重点实验室评估专家组成员：南开大学耿运琪教授、北京大学瞿礼嘉教授、厦门大学彭宣宪教授、上海交通大学张大兵教授、东北林业大学刘桂丰教授、山东大学曲音波教授、山东农业大学陈学森教授和教育部工作人员李小跃同志。省教育厅申纪云副厅长及科技处徐伟处长，学校刘筠院士、党委书记张国骥、副校长梁宋平、周景明、龚维忠、冀学锋、瞿树林、蒋洪新、科技处处长夏立秋以及重点实验室副主任罗琛教授和该实验室的全体老师参加了评估报告会。会议由学校副校长蒋洪新主持，学校党委书记张国骥代表学校致欢迎词。 评估报告会上，评估专家听取了实验室主任梁宋平教授关于2001到2005年实验室整体建设情况的汇报，随后实验室刘少军教授、罗琛教授、张健教授、吴秀山教授和梁宋平教授5人分别做了"异源四倍体鲫（鲤）鱼和三倍体湘云鲫（鲤）研究"、“鱼类发育的基因表达调控”、"心脏发育的基因调控"、"疾病相关蛋白的鉴定与功能分析"、“蜘蛛毒素的结构与功能的研究及蛋白质化学与蛋白质组学技术发 展与应用”的研究工作汇报。汇报会上，专家们针对汇报内容进行了现场提问。下午，专家组对实验室进行了现场考察，核对了该实验室的科研项目、研究论文、获奖成果、发明专利、重大仪器与建设经费、人才培养等有关的材料，分别召开了实验室成员和职能部门负责人参加的座谈会。 6日上午，专家组召开了小组会，在对实验室的各项条件进行认真讨论的基础上形成了专家组的评估意见。评估意见认为：湖南师范大学“蛋白质化学及鱼类发育生物学”教育部重点实验室实验室主要围绕蛋白质化学与蛋白质组学、发育生物学等生命科学前沿研究领域的重大科技问题，开展基础与应用基础研究，已在蜘蛛毒素蛋白质结构与功能、多倍体鱼类育种、心脏发育调控机制、基因敲除和基因表达调控等研究领域形成了自己的特色，研究方向明确，定位准确。同时，该实验室的部分研究成果如湘云鲫(鲤)的研究已产生重大的社会经济效益。该实验室5年来，承担了国家“863”计划课题3项、“973”重大计划子项目4项、国家自然科学基金重点项目4项等一批国家级和省部级科研课题，总经费3667.2万元，实验室具备较强的承担国家重大、重点科研课题的能力。实验室5年来发表论文256篇，其中SCI论文74篇；获国家科技进步二等奖1项，省部级科技进步一等奖3项、二等奖3项，国家发明专利4项。实验室各研究方向均取得了重要进展，整体水平较高，特别是异源四倍体鱼和三倍体湘云鲫（鲤）鱼、蜘蛛蛋白质毒素的结构与功能、心脏发育的基因调控等方面的研究具有很高的原创性，取得国际先进水平的成果，在国内外学 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 第二章《分子结构与性质》测试题 、单选题（每小题只有一个正确答案） N2 B ．HBr C ．NH3 D ．H2S 列物质中，既含有极性键又含有非极性键的非极性分子是 HF H2O NH3 CH4 B ．CH4 NH3 H2O HF H2O HF CH4 NH3 D ．HF H2O CH4 NH3 5．下列叙述中错误的是（） A．由于氢键的存在，冰能浮在水面上；由于乙醇与水间有氢键的存在，水与乙醇能互溶。 B．甲烷和氯气反应生成一氯甲烷的反应，与苯和硝酸反应生成硝基苯的反应类型相同，都属于取代反应。 C．H2O是一种非常稳定的化合物，这是由于氢键所致。 D．苯不能使溴的四氯化碳溶液褪色，说明苯分子中没有与乙烯分子中类似的碳碳双键，难和溴的四氯化碳溶液发生加成反应。 6．下列化合物中含有 2 个手性碳原子的是 A． B A．丙烯分子中有 6 个σ 键， 1 个π 键 B．丙烯分子中 3 个碳原子都是sp 3杂化 C．丙烯分子属于极性分子 C． D ． 7．下列关于丙烯（CH3﹣CH═CH2）的说法中正确的（） 1．列化学键中，键的极性最强的是（ A．C—F B．C—O C．C—N D．C—C 2．列物质中分子间能形成氢键的是 A． A．N a2O2 B．HCHO C．C2 H4 D．H2O2 4．列各组分子中，按共价键极性由强到弱排序正确的是 3． A． C． D．丙烯分子中 3 个碳原子在同一直线上 8．下列过程中，共价键被破坏的是 A．碘升华 B ．溴溶于CCl4 C ．蔗糖溶于水 D ．HCl 溶于水 9．阿司匹林是一种常见的解热镇痛药，其结构如图，下列说法不正确的是（） B．阿司匹林属于分子晶体 3 C．阿司匹林中C原子只能形成sp3杂化D．可以发生取代．加成．氧化反应 10 ．下列叙述不正确的是（） A．卤化氢分子中，卤素的非金属性越强，共价键的极性越强，稳定性也越强B．以极性键结合的分子，不一定是极性分子 C．判断A2B 或AB2型分子是极性分子的依据是：具有极性键且分子构型不对称，键角小于180°，为非直线形结构 D．非极性分子中，各原子间都应以非极性键结合 11．下列分子的中心原子是sp 2杂化的是（） A．PBr3 B ．CH4 C ．H2O D ．BF3 12 ．用VSEPR理论预测下列粒子的立体结构，其中正确的（） A．NO3-为平面三角形B．SO2为直线形 C．BeCl 2为V形D．BF3为三角锥形 13．已知A、B 元素同周期，且电负性A 蛋白质测定方法——化学报告 蛋白质的检测 酚试剂法灵敏度较高 20~250mg 费时蛋白质在碱性溶 液中其肽键与 Cu2+螯合，形成 蛋白质一铜复合 物，此复合物使 酚试剂的磷钼酸 还原，产生蓝色 化合物 酚类、柠檬 酸、硫酸铵、 tris缓冲液、 甘氨酸、糖 类、甘油等均 有干扰作用 由上表可大致了解五种检测蛋白质的方法，下面以实验的形式进行详细阐述： 1 材料与方法 1.1 仪器材料 (1)仪器:凯氏定氮仪、紫外分光光度计、可见光分光光度计、工作离心机、布氏漏斗、抽滤泵。 (2)试剂及原材料:牛奶、酸奶、豆浆、0.12mol/LpH=4. 7醋酸- 醋酸钠缓冲液、乙醇-乙醚等体积混合液、浓H2SO4 、40%氢氧化钠、30%过氧化氢、2%硼酸溶液、0. 050molPL标准盐酸溶液、硫酸钾- 硫酸铜接触剂、混合指示剂、标准蛋白溶液、双缩脲试剂、考马斯亮蓝G- 250试剂。 1.2 实验方法 (1)凯氏定氮法测定蛋白质含量 将待测样品与浓硫酸共热,含氮有机物即分解产生氨(消化) ,氨又与硫酸作用,变成硫酸铵。为了加速消化,可以加入CuSO4 作催化剂和加入K2SO4 以提高溶液的沸点,而加入30%过氧化氢有利于消化溶液的澄清。消化好的样品在凯氏定氮仪内经强碱碱化使之分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至定量硼酸溶液中,然后用标准盐酸溶液进行滴定,记录,计算出样品含氮量。每个样品做三次重复测定,取平均值。 (2)紫外吸收法测定蛋白质含量 蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质,吸收峰在280nm处,其吸光度(即光密度值)与蛋白质含量成正比。此外,蛋白质溶液在238nm的光吸收值与肽键含量成正比。利用一定波长下,蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质浓度的正比关系,可以进行蛋白质含量的测定。 紫外吸收法简便、灵敏、快速,不消耗样品,测定后仍能回收使用。低浓度的盐,例如, 生化制备中常用的(NH4)2SO4 等和大多数缓冲液不干扰测定,特别适用于柱层析洗脱液的快速连续检测,因为此时只需测定蛋白质浓度的变化,而不需知道其绝对值。 此法的特点是测定蛋白质含量的准确度较差,干扰物质较多,在用标准曲线法测定蛋白质含量时,对那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异大的蛋白质有一定的误差,故该法适于用测定与标准蛋白质氨基酸组成相似的蛋白质。若样品中含有嘌呤、嘧啶及核酸等吸收紫外光的物质,会出现较大的干扰。核酸的干扰可以通过查校正表,再进行计算的方法加以适当的校正。但是因为不同的蛋白质和核酸的紫外吸收是不相同的,虽然经过校正,测定的结果还是存在一定的误差。 此外,进行紫外吸收法测定时,由于蛋白质吸收高峰常因pH的改变而有变化,因此要注意溶液的pH值,测定样品时的pH要与测定标准曲线的pH相一致。取待测样品制成蛋白浓度大约在0. 1～1. 0mgPmL的蛋白质溶液,用紫外分光光度计进行比色,对照标准曲线得出样品含氮量。每个样品做3次重复测定,取平均值。 (3)双缩脲法测定蛋白质含量 化学选修三物质结构与性质综合测试题及答案 一、选择题(每小题3分，共54分。每小题只有一个 选项符合题意 ) ．．．． 1．有关乙炔（H-C=C-H）分子中的化学键描述不正确的是 A．两个碳原子采用sp杂化方式 B．两个碳原子采用sp2杂化方式 C．每个碳原子都有两个未杂化的2p轨道形成π键D．两个碳原子形成两个π键 2．下列物质中，难溶于CCl4的是 A．碘单质 B．水C．苯酚 D．己烷 3．下列分子或离子中，含有孤对电子的是 A．H2O B．CH4 C．SiH4 D．NH4+ 4．氨气分子空间构型是三角锥形，而甲烷是正四面体形，这是因为 A ．氨气分子是极性分子而甲烷是非极性分子。 B．两种分子的中心原子杂化轨道类型不同，NH3为sp2型杂化，而CH4是sp3型杂化。 C．NH3分子中N原子形成三个杂化轨道，CH4分子中C原子形成4个杂化轨道。 D．NH3分子中有一对未成键的孤对电子，它对成键电子的排斥作用较强。 5.对充有氖气的霓虹灯管通电，灯管发出红色光。产生这一现象的主要原因 A．电子由激发态向基态跃迁时以光的形式释放能量 B．在电流的作用下，氖原子与构成灯管的物质发生反应 C．电子由基态向激发态跃迁时吸收除红光以外的光线 D．氖原子获得电子后转变成发出红光的物质 6.若某原子在处于能量最低状态时，外围电子排布为4d15s2，则下列说法正确的是 A．该元素原子处于能量最低状态时，原子中共有3个未成对电子 B．该元素原子核外共有6个电子层 C．该元素原子的M能层共有8个电子 D．该元素原子最外层共有2个电子 7.σ键可由两个原子的s轨道、一个原子的s轨道和另一个原子的p轨道以及一个原子的p轨道和另一个原子的p轨道以“头碰头”方式重叠而成。则下列分子中的σ键是由一个原子的s轨道和另一个原子的p轨道以“头碰头”方式重叠构建而成的是 A．H2 B.HF C.Cl2 D.F2 8. 下列原子或离子原子核外电子排布不属于基态排布的是 A. S2-: 1s22s22p63s23p6 B. N: 1s22s22p3 C. Si: 1s22s22p63s23p2 D. Na: 1s22s22p53s2 9.元素电负性随原子序数的递增而增强的是 A.C,Si,Ge B.N, P, As C.Si, P, Cl D. F, S, Cl 10.某元素质量数51，中子数28，其基态原子未成对电子数为 A.3 B.1 C. 2 D.0 11，只有阳离子而没有阴离子的晶体是( )。 A．金属晶体B．分子晶体 C．离子晶体D．原子晶体 12，下列关于物质熔点的排列顺序，不正确的是( )。 A．HI＞HBr＞HCl＞HF B．CI4＞CBr4＞CCl4＞CF4 C．KCl＞KBr＞KI D．金刚石＞碳化硅＞晶体硅 13、下列数据是对应物质的熔点，有关的判断错误的是（） A．只要含有金属阳离子的晶体就一定是离子晶体 B．在上述共价化合物分子中各原子都形成8电子结构 C．同族元素的氧化物可形成不同类型的晶体 D．金属晶体的熔点不一定比离子晶体的高 14、现有四种晶体，其离子排列方式如图所示，其中化学式不属AB型的是（） 实验一 蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、目的要求 验证蛋白质特性；学习和掌握蛋白质呈色反应的原理和方法；学习几种常用 的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 二、实验原理 蛋白质中的某些化学键或氨基酸残基中的某些化学基团可以与某些特殊试 剂形成特定的有色物质。这些反应称为蛋白质的呈色反应。 各种蛋白质的氨基酸残基不完全相同。因此，呈色反应产物的颜色也不完全 一样。呈色反应不是蛋白质所特有，一些非蛋白物质也能呈现类似的呈色反应。因此，不能仅以呈色反应结果来判别被测物质是否为蛋白质。 三、呈色反应 双缩脲反应 1.原理 两分子尿素经加热至180°C 后可以缩合成一分子双缩脲，并放出一分子氨。 双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成紫红色络合物，此反应称为双缩脲反应。 多肽及所有蛋白质均具有肽键，与双缩脲分子中亚酰胺键结构相同，也能发 生此反应，因此，蛋白质在碱性溶液中与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的颜色反应。 2.器材与试剂 1)器材 试管、药匙、电炉、试管夹、滴管。 2)试剂 〈1〉蛋白质溶液(10%卵清蛋白溶液)：吸取鸡蛋清溶液10ml ，加蒸馏水稀 释，定容至100ml 。 〈2〉10%氢氧化钠溶液。 〈3〉1%硫酸铜(CuSO4)溶液。 〈4〉0.1%甘氨酸(Gly)溶液：称0.1g 甘氨酸溶于蒸馏水中，稀释至100ml 。 〈5〉结晶尿素。 3.实验步骤 双缩脲反应实验 1234 尿素＋ 加热后的尿素＋ 蛋白质溶液/滴3 0.1%Gly/滴3 10%NaOH/滴5555 1%CuSO 4/滴1111 显色现象 试管 试剂/滴 (1)制备双缩脲：取结晶尿素少许(约火柴头大小)，放入干燥的小试管中。 微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，尿素放出氨，此时双缩脲 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 《物质结构与性质》同步复习第1讲原子结构1题面 某文献资料上记载的相对原子质量数据摘录如下： 35Cl 34．969 75．77％35Cl 35 75．77％ 37Cl 36．966 24．23％37Cl 37 24．23％ 平均35．453 平均35．485 试回答下列问题： （1）34．969是表示__________；（2）35．453是表示__________； （3）35是表示_______________；（4）35．485是表示__________； （5）24．23％是表示__________； 答案： （1）34．969是表示同位素35Cl的相对原子质量； （2）35．453是表示氯元素的相对原子质量； （3）35是表示35Cl原子的质量数； （4）35．485是表示氯元素的近似相对原子质量； （5）24．23％是表示同位素37Cl在自然界存在的氯元素中所占的 原子个数百分比。 5题面 已知A、B、C、D和E 5种分子所含原子数目依次为1、2、3、4和6， 且都含有18个电子。又知B、C和D是由两种元素的原子组成。请回答： （1）组成A分子的原子的核外电子排布式是； （2）B和C的分子式分别是和；C分子的立体结构呈 型，该分子属于分子（填“极性”或“非极性”）； （3）若向D的稀溶液中加入少量二氧化锰，有无色气体生成。则D的分 子式是，该反应的化学方程式为； （4）若将1mol E在氧气中完全燃烧，只生成1mol CO2和2molH2O，则E 的分子式是。 答案：（1）1s22s22p63s23p6（2）HCl H2S V 极性 （3）H2O2 2H2O22H2O+O2↑（4）CH4O 1题面 按所示格式填写下表有序号的表格： 原子序数电子排布式价层电子排 布 周期族 17 ①②③④ ⑤1s22s22p6⑥⑦⑧ ⑨⑩3d54s1⑾ⅥＢ 答案：①1s22s22p63s23p5②3s23p5③3 ④ⅦA ⑤10 ⑥2s22p6⑦2 ⑧0 ⑨24 ⑩1s22s22p63s23p63d54s1⑾4 2题面 (1)砷原子的最外层电子排布式是4s24p3，在元素周期表中，砷元素位于_______周期族；最高价氧化物的化学式为，砷酸钠的化学式是。 (2)已知下列元素在周期表中的位置，写出它们最外层电子构型和 元素符号： MnO2 实验一蛋白质含量的测定 姓名：mangogola 一．实验原理 生物化学实验中，经常需要测定蛋白质的含量，一般常用的蛋白质含量测定方法有紫外吸收法、福林酚试剂法以及一些改进的Lowry法可以应用。 紫外吸收法测定蛋白质含量的原理是由于蛋白质中酪氨酸、色氨酸中的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外光的性质，吸收高峰在280nm处，且蛋白质溶液的光密度值与其含量呈正比关系。该方法具有简单、灵敏、快速和不消耗样品的优点，但易受核酸分子中嘌呤、嘧啶等的干扰，准确度较差。根据蛋白质和核酸的吸收峰不同，可通过计算适当校正核酸的干扰作用。 Lowry法的原理是：在碱性条件下，蛋白质与铜离子形成铜-蛋白质复合物，该复合物可还原磷钼酸-磷钨酸（Folin试剂）产生深蓝色的钼蓝和钨蓝混合物。该方法灵敏度较高，但较费时。 对膜蛋白或相当稀的（如<1ug/ml）蛋白溶液的含量测定，以及为减小去污剂、脂类、碳水化合物的干扰，可采用一些改进的Lowry法，如蛋白质-染料结合法。原理是：当染料考马斯亮蓝G250与蛋白质结合时，最大吸收峰从465nm移动到595nm，而且吸收值在一定蛋白浓度下线性相关，因此用标准浓度的蛋白测OD595作标准曲线，即可求得待测样品的蛋白浓度。此方法简单经济、快速、灵敏度也较高。需要注意的是，染料与蛋白质可在3min内完成结合，由于染料试剂中含有酒精成分，易挥发，所以结合生成的复合物在1h 内可比较稳定地存在于溶液中，制作的标准曲线后部会出现弯曲现象。 二．实验过程（Lowry法） 1.溶液配制 A液：2%Na2CO3，用0.1mol/LNaOH配制。（不能将NaOH和 Na2CO3干粉混合配制，这样会因释放CO2而不准确） B液：0.5%CuSO4.5H2O,用1%酒石酸钾或酒石酸钠配制。 C液：使用前将A、B液按50:1混合，当天使用。 D液：Folin试剂 标准蛋白溶液：200ug/mLBSA溶液 2.标准曲线测定 按照下表进行操作，用一系列标准浓度的BSA平行进行两组测定反应，记录A500。取两组测定的平均值，以蛋白浓度为横坐标，光密度值为纵坐标绘制标准曲线。 3.将待测样品稀释至标准曲线浓度范围内，同时按上述方法测A500，根据标准曲线读出蛋 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH高中化学选修三、第二章第二节习题(附答案)
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