生物化学(第七版)总结(人民卫生出版社)
生物化学（第七版）总结（人民卫生出版社）
一、蛋白质的生理功能
蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点
蛋白质的基本组成单位是氨基酸
?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类
?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质
?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
?氨基酸的紫外吸收性质
?吸收波长：280nm
?结构特点：分子中含有共轭双键
?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸
?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
肽的相关概念
?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。
?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。
?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点
见表1-1。
表1-1 蛋白质分子结构的比较
?
构象并发挥特定的作用。
?锌指结构：是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。
?分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系
?一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
?分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系
?蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
?血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。记忆要点如下：
?血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间构象。
?T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
?第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
?肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应
?协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
?变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
?结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc，转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念
?蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
?体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于pH5.0
?碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白
?蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时，蛋白质颗粒带负电荷。反之则带有正电荷。
?蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。
?蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
?变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂
?变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解
?变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等
?蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能
?蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于该溶液中。若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再加热，形成坚固的凝块。蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
?蛋白质的紫外吸收：含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸，于280nm波长处有特征吸收峰。
?蛋白质的呈色反应：
?茚三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前
?双缩脲反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩脲呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化
?透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
?超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
?丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白质沉淀后应迅速分离。
?盐析：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
?免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
?电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的作用向正极或负极泳动。
?SDS-PAGE电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。
?等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度，电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
?层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
?阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱
?凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱
?超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；
?对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关系
?S（未知）/S（标准）＝｛Mr（未知）/Mr（标准）｝2/3
八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称
氨基酸序列分析
?步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成
?步骤二：测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。以前用二硝基氟苯，现多用丹酰氯
?步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。
表1-2 三种肽链水解方式的比较
? ? 步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序 通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤： ? 步骤一：分离编码蛋白质的基因 ? 步骤二：测定DNA 序列 ? 步骤三：排列出mRNA 序列 ? 步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列 蛋白质空间结构测定
蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测α-螺旋较多的蛋白质时，结果较为准确。 蛋白质三维空间结构测定：X 射线衍射法和磁共振技术。
一、 核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构
? 核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。天然存在的
核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类：DNA 与RNA 。
? 核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。 ? 基本组成：核酸的基本组成是核苷酸。
二、
三、
核苷酸间的连接方式
3’,5’-磷酸二酯键；5’末端是指在DNA 或RNA 链中末端为5’-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3’末端是指在DNA 或RNA 链中末端为3’-OH ，未被酯化的一端；
各种简化式书写时都是5’→3’，其读向都是从左到右，所表示的碱基序列也都是从5’端到3’端。 四、
两类核酸（DNA 与RNA ）性质的异同
详见表2-1。
五、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的高级结构形式
详见表2-2。
表2-2 DNA分子结构的比较
六、mRNA、tRNA二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNA
mRNA、tRNA、rRNA结构特点见表2-3。
其它小分子RNA种类及功能见表2-4。
表2-3 三种常见RNA的比较
七、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。
?DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢
键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
?DNA变性只改变其二级结构，不改变核苷酸排列顺序。
?DNA的增色效应：DNA变性过程中，在紫外区260nm处的OD值增加，并与解链程度有一定比例的关系。
?DNA解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，在一个相当窄的温度范围内进行，期间紫外光吸收值达到最大值50%的温度称为解链温度，又称融解温度（Tm）。
?Tm值高低与其分子所含碱基中的GC含量相关，GC含量越高，Tm值越大。
?DNA复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象。
?退火：热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。
?分子杂交：DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶
液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件下，就可以在不同的分子间形成杂化双链的现象。
八、核酸酶的概念及性质
?核酸酶：所有可以水解核酸的酶，根据酶解底物的不同分为DNA酶和RNA酶。
?核酸内切酶：可以在DNA或RNA分子内部切断磷酸二酯键的酶。
?核酸外切酶：仅能水解位于核酸分子链末端核苷酸的酶。根据其作用的方向性，分为5’→ 3’
或3’→5’核酸外切酶。
?核酶：具有催化功能的RNA分子，底物是核酸，属于序列特异性的核酸内切酶。
?催化性DNA：人工合成的具有序列特异性降解RNA功能的寡聚脱氧核苷酸片段。
一、酶及生物催化剂的基本概念；酶的分子组成及相关概念如酶蛋白、辅助因子（辅酶、辅基）、全酶、酶的活性中心和必需基团等
见表3-1。
表3-1 酶及酶的相关概念
单纯酶与结合酶的活性中心
?对单纯酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较接近的少数几个氨基酸残基，但
通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；活性中心的常见必需基团：His残基
的咪唑基、Ser残基的羟基、Cys残基的巯基及Glu残基的γ -羧基。
?对结合酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。金属离子的作用
?作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；
?作为连接底物与酶的桥梁，便于酶对底物起作用；
?维持酶蛋白构象；
?中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
维生素在酶促反应中的作用
详见表3-2。
酶促反应的特点
?酶促反应具有极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点。
?酶促反应具有高度的特异性：
?绝对的特异性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。如脲酶和琥珀酸脱氢酶。
?相对的特异性：作用于一类化合物或一种化学键。如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。
?立体异构特异性：仅作用于底物的一种立体异构体，如乳酸脱氢酶催化L-乳酸；延胡索酸酶催化反式丁烯二酸与苹果酸间的裂解。
?酶促反应的可调节性：⑴酶量调节；⑵酶催化效率调节；⑶改变底物浓度进行调节。
?酶促反应的高效不稳定性：由于酶的本质是蛋白质，易受理化因素的影响。
酶促反应机制的诱导契合假说
?酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。酶促反应的机制很复杂，在酶的
活性中心内底物可发生邻近效应和定向排列，酶对底物可进行酸碱多元催化在，底物在
酶活性中心的疏水性‘口袋’里发生表面效应。
三、影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点
影响酶促反应速度的因素见表3-3。
表3-3 影响酶促反应速度的因素
底物浓度对酶促反应速度的影响
?Km值的含义：为酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度
?Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关?Km值可用来表示酶与底物的亲和力。Km值越小，酶与底物的亲和力越大，表示不需要很高的底物浓度就可容易达到最大反应速度。反之亦然。
?Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比
?Km与Vmax的测定：双倒数作图得到林贝氏方程：
自变量是1/[S]，应变量是1/V，斜率是Km/Vmax，在y轴的截距
是1/Vmax（图3-1）
酶浓度的影响图3-1 斜率
?当[S]>>[E]时，酶促反应速度与[E]成正比
pH值的影响
?在某一pH值，酶催化活性最大，称为最适pH值。
?最适pH值不是酶的特征性常数，大多数接近中性。少数例外（如胃蛋白酶，最适pH值为1.8；
肝精氨酸酶最适pH值为9.8）。
抑制剂的影响
?酶的抑制剂：引起酶催化活性下降但不引起酶蛋白变性的物质。
?
详见表3-5。
激活剂的影响
?激活剂：使酶从无活性到有活性或使活性增加的物质。
?大多数为金属离子，如Mg2+、K+；有机化合物：如胆汁酸盐。
?必需激活剂：为酶促反应所必需，否则检测不到酶的活性。例Mg2+于已糖激酶。
?非必需激活剂：激活剂不存在时，仍能检测到一定的活性，例Cl-于唾液淀粉酶。
四、酶原与酶原的激活
?酶原：无活性酶的前体。例消化酶原、凝血酶原等。
?酶原的激活：酶原向酶的转化过程。实质是酶活性中心的形成或暴露过程。
?生理意义：⑴保护自身不被酶破坏；⑵保证酶在特定的部位与环境发挥作用；⑶酶的贮存形
式。
五、酶的快速调节与慢速调节的方式
快速调节包括变构调节与共价修饰调节
?变构酶：指效应剂与酶的非催化部位可逆的结合，使酶发生构象的变化而影响酶的活性，其
作用特点如下：
?反应的方程曲线为S型曲线，非米氏方程的矩形双曲线。
?变构酶多为代谢途径的关键酶，催化的常为不可逆反应。
?变构酶常由多个亚基组成，彼此间具有协同效应。
?变构酶有催化部位和调节部位（而不是都具有催化亚基和调节亚基）。
?变构调节是快速调节。
?共价修饰：酶蛋白上的一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。
?常见的共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化和－SH与－S－S－的互变等。
?磷酸化与去磷酸化最为常见。
?共价修饰是快速调节。
?酶含量的调节：通过改变酶合成或降解以调节细胞内酶的含量，属于慢速调节。
同工酶概念及应用
?同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及至免疫学性质不同的一
组酶。由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
?乳酸脱氢酶有五种类型，其中LDH1型在心肌细胞中最多；肝病时LDH5升高
?肌酸激酶（CK）有三型：脑中含CK1（BB型）；心肌含CK2（MB型）；骨骼肌含CK3（MM型）六、酶的命名与分类原则
酶均有两个名称，系统名称应标明酶的所有底物与反应性质。推荐名称是从习惯名称中挑选而来，可分为六类：⑴氧化还原酶类；⑵转移酶类；⑶水解酶类；⑷裂合酶类；⑸异构酶类；
⑹合成酶类。
七、酶在医学中的应用
酶与疾病的关系密切。遗传性因素和许多疾病均可引起酶的质与量的异常以及活性的改变，并引发多种疾病。检验血液中酶活性的改变可以帮助诊断某些疾病。许多药物可通过改变人体或致病菌中酶的活性从而达到治疗目的。此外，酶还可以作为工具用于临床检验和科学研究。
一、糖的主要生理功能
?提供能量是糖最主要的生理功能。
?糖还是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可转变成其他的含碳化合物。
?糖也是组成人体组织结构的重要成分，例糖蛋白、糖脂。
?糖的磷酸衍生物形成生物活性物质，例NAD＋、FAD、DNA、RNA、ATP等。
二、糖无氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义
糖的无氧氧化：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧或供氧不足情况下，生成乳酸的过程。
?基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行
第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸的过程
记忆要点：反应的“一、二、三”。
⑴一次脱氢：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸 + NADH+H＋的氧化过程。
⑵二次底物水平磷酸化过程：各生成1分子ATP
1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸+ ATP
磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸+ ATP
二次ATP消耗的反应：
葡萄糖+ ATP →6-磷酸葡萄糖
6-磷酸果糖+ ATP → 1,6-二磷酸果糖
二个磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛
二个ATP的净生成：2（底物水平磷酸化）×2（磷酸丙糖）－2（ATP消耗）
⑶三次不可逆性反应，三个关键酶的参与
已糖激酶催化葡萄糖→ 6-磷酸葡萄糖
6-磷酸果糖激酶-1 催化6-磷酸果糖→ 1,6-二磷酸果糖
丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸
第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述‘一次脱氢’过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶是NAD+。
?糖酵解的调节：主要在三个关键酶上的调节（见表4-1）。
表4-1 糖酵解关键酶的调节
?
?迅速提供能量，对肌收缩更为重要。
?成熟红细胞的供能。
?神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量。
三、糖有氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义
糖有氧氧化的定义：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和二氧化碳的过程。
基本反应过程：分为三个反应阶段
?第一阶段：糖酵解途径生成丙酮酸，同前述糖酵解过程
?第二阶段：丙酮酸进入线粒体后，氧化脱羧生成乙酰CoA
?总反应式为：丙酮酸 + NAD＋+ 辅酶A →乙酰CoA + NADH+H＋ + CO2
?反应不可逆，由丙酮酸脱氢酶复合体催化
?参与反应的辅酶有：硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD＋、CoA
?第三阶段：三羧酸循环及氧化磷酸化，生成大量的ATP和水
记忆要点：反应有“一、二、三、四”。
⑴一次底物水平磷酸化反应
?琥珀酰CoA →琥珀酸 + GTP
⑵二次脱羧基反应（同时伴随有脱氢反应）
?异柠檬酸→α-酮戊二酸+ CO2+ NADH+H＋
?α-酮戊二酸→琥珀酰CoA + CO2+ NADH+H＋
⑶三次关键酶的催化
?柠檬酸合成酶催化草酰乙酸 + 乙酰CoA →柠檬酸
?异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸→α-酮戊二酸 + CO2 + NADH+H＋
?α-酮戊二酸脱氢酶催化α-酮戊二酸→琥珀酰CoA + CO2 + NADH+H＋
⑷四次脱氢反应
?异柠檬酸→α-酮戊二酸+ CO2+ NADH+H＋
?α-酮戊二酸→琥珀酰CoA + CO2+ NADH+H＋
?琥珀酸→延胡索酸+ FADH2
?苹果酸→草酰乙酸+ NADH+H＋
糖有氧氧化的调节
见表4-2。
三羧酸循环的意义
?氧化供能。
?三大营养素彻底氧化分解的最终代谢通路。
?是三大营养物质互变的枢纽。
?可为其他合成代谢提供小分子的前体CoA。
有氧氧化生成的ATP
梭机制，则产生2个ATP分子。
四、磷酸戊糖途径反应过程及生理意义
磷酸戊糖途径的反应过程：在胞浆中进行，分为两个阶段
?第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH+H＋及CO2
?第二阶段是基团转移反应，生成3-P-甘油醛和6-P-果糖
?总反应式：3×6-P-葡萄糖 + 6NADP＋→2×6-P-果糖 + 3-P-甘油醛 + 6NADPH+H＋+ 3CO2
磷酸戊糖途径的生理意义
?为核酸的生物合成提供核糖。
?提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
⑴ NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。
⑵ NADPH参与体内羟化反应。
⑶ NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。
五、糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶调节及生理意义。
糖原合成与糖原分解见表4-4。
表4-4 糖原合成与糖原分解的比较
六、糖异生概念、反应过程、关键酶调节及生理意义
糖异生概念：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程。
?进行糖异生的主要器官是肝脏，肾脏具有肝脏1/10的异生糖能力
糖异生的过程：记忆要点：反应有“一、二、三”。
⑴一次反应
一次ATP的消耗：丙酮酸 + CO2 + ATP →草酰乙酸
一次GTP的消耗：草酰乙酸+ GTP →磷酸烯醇式丙酮酸
⑵二种转运草酰乙酸的途径
?苹果酸穿梭机制：丙酮酸或生成丙氨酸的生糖氨基酸为原料异生糖时。
?谷草转氨酶生成天冬氨酸机制：以乳酸为原料异生为糖时。
⑶三次能障的绕行
?丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸
?1,6-二-磷酸-果糖→ 6-P-果糖（果糖二磷酸酶-1催化）
?6-P-葡萄糖→葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶催化）
糖异生的调节
?糖异生途径与糖酵解途径是方向相反的两条代谢途径。
?通过3个底物循环进行有效调节。
糖异生的生理意义
?维持血糖浓度恒定。
?补充肝糖原。
?调节酸碱平衡。
乳酸循环(Cori循环)
?概念：肌收缩（尤其氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。乳酸通过细胞膜弥散进入血液后
入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌摄取。如此形成的循环。
?形成原因：肝内糖异生活跃，且有葡萄糖－6－磷酸酶水解6－磷酸葡萄糖释放葡萄糖；
肌肉糖异生活性低，且无葡萄糖－6－磷酸酶。
?生理意义：避免损失乳酸。
防止乳酸堆积引起酸中毒。
糖的三条分解代谢途径的比较见表4-5。
表4-5 三种糖分解代谢的比较
七、血糖正常值、血糖来源与去路。激素对血糖浓度的调节
?血液正常值： 3.89～6.1mmol/L。
?血糖来源有三：⑴食物消化吸收⑵肝糖原分解⑶糖异生
?血糖去路有四：⑴无氧酵解⑵有氧氧化⑶磷酸戊糖途径⑷转化为脂肪、氨基酸
八、什么是脂类，包括哪些物质
脂类：脂肪及类脂的总称
?脂肪：甘油三酯或称三脂肪酸甘油酯。
?类脂：固醇及其酯、磷脂及糖脂，细胞的膜结构重要组分。
脂肪酸的来源有二
?来源一是自身合成如饱和脂肪酸及单不饱和脂肪酸。
?来源二由代谢物供给如必需脂肪酸，某些多不饱和脂肪酸。
九、甘油三酯合成的两种途径和甘油的分解代谢
甘油三酯合成的两种途径
?原料：所需的甘油及脂肪酸主要由葡萄糖代谢提供，亦可通过食物供给。
?甘油一酯途径：小肠粘膜细胞，初始底物为2-甘油一酯，1,2-甘油二酯为中间产物。
?甘油二酯途径：肝细胞及脂肪细胞，初始底物为3-P-甘油，磷脂酸和1,2-甘油二酯为中间产物。甘油的分解代谢
1．甘油+ ATP →3-P甘油（胞液中）
2．3-P甘油→磷酸二羟丙酮（3-P甘油醛）+ NADH+H＋（胞液中）
3．3-P甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸+ NADH+H＋（胞液中）
4．1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸+ ATP （胞液中）
5．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸+ ATP （胞液中）
6．丙酮酸→15 ATP （线粒体）
由上可知，一分子甘油彻底氧化分解产生的ATP分子数为20个或22个（在胞液中的两次脱下的NADH+H＋经不同的转运途径运输入线粒体中分别产生2个或3个ATP分子）
十、脂肪动员的概念及特点
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血供其它组织氧化
利用的过程。
关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶HSL，也是脂肪分解的限速酶
?激活：脂解激素如肾上腺素、胰高血糖素、ACTH、TSH
?抑制：胰岛素、前列腺素E2、烟酸
十一、脂肪酸β氧化过程的特点
脂肪酸β氧化的过程：三个步骤
?第一步：脂酸的活化，生成脂酰CoA，胞液中进行，脂酰CoA合成酶催化
脂肪酸+ ATP + 辅酶A →脂酰CoA + PPi
?第二步：脂酰CoA进入线粒体依赖肉碱脂酰转移酶I（外膜上）、肉碱-肉碱脂酰转位酶（内膜
上）、肉碱脂酰转移酶II（内膜上）三种酶作用转运。肉碱脂酰转移酶I是限速酶。
?第三步：脂酸的β氧化每一次β氧化需要四个反应依次连续进行
1．脱氢：生成FADH2
2．加水：
3．再脱氢：生成NADH+H＋
4．硫解：生成一分子乙酰CoA和脂酰(n-2)CoA，（n为碳原子个数）
脂酸氧化的能量生成：以16碳的软脂酸为例
?产生的总能量是131ATP，脂酸活化时相当于消耗两个ATP，净产生129个ATP分子
?含有2n个碳原子的脂肪酸彻底氧化分解时可产生
n个乙酰CoA分子、n-1个FADH2分子、n-1个NADH+H+分子
故总产生12×n + 2×（n-1） + 3×（n-1）＝17n-5个ATP，净产生17n-7个ATP
?例14碳软脂酸分解，最终净产生114个ATP
十二、酮体生成过程的特点
酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮
?β-羟丁酸 + NAD+ ←→乙酰乙酸 + NADH+H＋
酮体代谢的特点：肝内生酮肝外用。
?肝内生酮：肝细胞内有生成酮体的酶，HMG CoA合成酶是合成的限速酶。
注：肾脏也可以少量生成酮体。
?肝外用酮：
1.琥珀酰CoA转硫酶（心、肾、脑、骨骼肌）
2.乙酰乙酰CoA硫解酶（心、肾、脑、骨骼肌）
3.乙酰乙酰硫激酶（心、肾、脑）
酮体生成的意义
?为肝外组织（脑、肌组织）提供能源。
?脑组织在糖供应不足时，利用酮体供能。
?正常情况下，血中酮体为0.03-0.5 mmol/L。
酮体生成的调节
?酮体生成增加：饥饿时，胰高血糖素增多，脂肪动员加强。
?酮体生成减少：饱食后，胰岛素分泌增多，脂肪动员减弱。
?丙二酯CoA抑制脂酰CoA进入线粒体，减少酮体生成。
十三、脂酸的合成代谢
合成部位：肝、肾、脑、肺、乳腺及脂肪组织的胞液中。
合成原料：由糖代谢而来的乙酰CoA。
合成的过程：两大步骤
?第一步：丙二酰CoA的合成，乙酰CoA羧化酶催化，生物素为辅基，Mn2+为激活剂
乙酰CoA + ATP + HCO3-→丙二酰CoA
?第二步：脂酸合成，由7种酶蛋白的多酶体系（原核）或多功能酶（真核）催化
乙酰CoA + 7丙二酰CoA + 14NADPH+H＋→软脂酸（n＝16）
脂酸碳链的延长
?内质网脂酸碳链延长酶体系：主要方式，以丙二酰CoA为二碳供体。
?线粒体酶体系：生成硬脂酸为主，乙酰CoA为二碳供体。
脂酸分解与脂酸合成的比较
脂酸分解与脂酸合成的比较见表5-1。
?不饱和脂酸包括油酸、软油酸、亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸。
?油酸、软油酸机体可以自身合成；后三种必需从食物中供给，称为必需脂肪酸。
?亚油酸可以转变为花生四烯酸及其衍生物（前列腺素、血栓口恶烷及白三烯）。十五、磷脂概念、各类磷脂的结构特点及磷脂酶的作用特点
磷脂：含磷酸的脂类。
?甘油磷脂：由甘油构成的磷脂，常见甘油磷脂的比较见表5-2。
?鞘磷脂：由鞘氨醇构成的磷脂
表5-2 常见甘油磷脂的比较
磷脂酶的作用特点
常见磷脂酶的作用特点比较见表5-3，常见磷脂产物的作用特点比较见表5-4
表5-4 常见磷脂产物的作用特点比较
溶血磷脂酶I ＝磷脂酶B 1
十六、 鞘磷脂的代谢特点 记忆要点如下：
? 含量最多的鞘磷脂是神经鞘磷脂。
? 神经鞘磷脂的组成为：鞘氨醇 + 脂酸 + 磷酸胆碱
? 取代基提供时是由CDP-胆碱提供磷酸胆碱 ? 鞘氨醇合成时的原料是软脂酰CoA 和丝氨酸 ? 神经鞘磷脂的降解的酶属于磷脂酶C 类。 十七、 胆固醇的合成特点及转归
合成部位：成年动物脑组织及成熟细细胞外的所有组织。 合成原料：“三高合成”。
? 耗能(36分子ATP)：线粒体的糖氧化。 ? 耗料(18分子乙酰CoA)：线粒体的糖氧化。
? 耗氢(36分子NADPH + H+)：胞液中的磷酸戊糖途径。 合成步骤：三个阶段
? 第一阶段：甲羟戊酸的生成，HMGCoA 还原酶是限速酶。 ? 第二阶段：鲨烯（30C ）的生成。 ? 第三阶段：胆固醇（27C
）的合成。 胆固醇合成的调节
胆固醇合成的调节见表5-5。
胆固醇的转归
? 转变为胆汁酸。 ? 转化为类固醇激素。
? 转化为7-脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为维生素D 3。 十八、 血浆脂蛋白的分类、组成及功能特点 常见血浆脂蛋白的比较见表5-6。
表5-6 常见血浆脂蛋白的比较
HDL的记忆点：
?HDL按密度大小：新生HDL ＞ HDL3＞ HDL2＞ HDL1。
?HDL1又称为HDLc，仅在高胆固醇膳食后血中出现。
?正常人血浆中主要含有HDL2和HDL3。
?HDL的功能是逆向转运胆固醇至肝脏（高脂血症中，无HDL的升高）。
?HDL在血浆中的半衰期为3-5天。
?HDL是apoCII的贮存库。
一、生物氧化与体外燃烧的异同
见表6-1。
表6-1 生物氧化与体外燃烧的异同
二、呼吸链的组成
呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称呼吸链。
呼吸链的基本组成
见表6-2。
表6-2 四种复合体的比较
注：泛醌（辅酶Q）与cytC与线粒体内膜结合不紧密，极易分离，故不包含在上述四种复合体中
呼吸链中辅酶的组成成分与功能
见表6-3。
表6-3 呼吸链中辅酶的比较
注：递氢体同时也是递电子体；单电子传递体是Fe-S、细胞色素。
两条呼吸链
? NADH 呼吸链：复合体I → 复合体III → 复合体IV
乳酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、谷氨酸脱氢酶、β羟丁酸脱氢酶
? 琥珀酸呼吸链：复合体II → 复合体III → 复合体IV
琥珀酸脱氢酶、磷酸甘油脱氢酶、脂酰CoA 脱氢酶
? 细胞色素在呼吸链中的排列顺序
b 560→b 562→b 566→
c 1→c →a →a 3→O 2
三、 氧化磷酸化的概念及特点
P/O 比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数（消耗ADP 的摩尔数），即生成ATP
的摩尔数。
表6-4 一些底物的P/O 比值
氧化磷酸化：又称偶联磷酸化，代谢物经氧化分解时通过呼吸链电子传递，该过程中偶联ADP 的磷酸化，
生成ATP ，是体内ATP 生成最主要的方式。
底物水平磷酸化：直接将代谢物分子中的能量转移至ADP （或GDP ），生成ATP （或GTP ）的过程。
? 1,3-二磷酸甘油酸 → 3-磷酸甘油酸 (ATP) ? 磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸 (ATP) ? 琥珀酰CoA → 琥珀酸 (GTP) 四、 影响氧化磷酸化的因素 三种抑制剂的比较见表6-5。
表6-5 三种抑制剂的比较
五、 ATP 的特点
高能磷酸酯键：水解时释放的能量较多（大于21kJ/mol ）的磷酸酯键。 常见的高能化合物
? 磷酸肌酸：肌肉和脑中能量的储存。
? 磷酸烯醇式丙酮酸：糖酵解与糖异生的中间产物。 ? 乙酰磷酸。
? 乙酰CoA ：三大物质代谢的枢扭。
粒体离体实验测得的一些底物的P/O 比值底物呼吸链的组成
P/O 比值可能生成的ATP 数
β-羟丁酸NAD +→复合体Ⅰ→CoQ →复合体Ⅲ 2.4～2.8 3→Cyt c →复合体Ⅳ→O 2琥珀酸复合体Ⅱ→CoQ →复合体Ⅲ 1.7 2
→Cyt c →复合体Ⅳ→O 2抗坏血酸
Cyt c →复合体Ⅳ→O 2
0.88 1细胞色素c (Fe 2+) 复合体Ⅳ→O 2
0.61-0.68 1
?ATP、GTP、UTP、CTP。
六、其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶、超氧物歧化酶和微粒体酶
除线粒体的氧化体系外，在微粒体、过氧化物酶体以及细胞其他部位还存在其他氧化体系，参与呼吸链以外的氧化过程，其过程是不伴随磷酸化，不能生成ATP，主要与体内代谢物、药物和毒物的生物转化有关。见表6-6。
表6-6 其他氧化体系的比较
十九、蛋白质的营养作用
?蛋白质的营养价值取决于食物蛋白质含必需氨基酸的种类，数量以及各种氨基酸的比例与人
体蛋白质的接近程度。
?蛋白质的互补作用是指几种营养价值较低的蛋白质如果合理调配使用，因所含必需氨基酸可
相互补充，故可提高其营养价值。
?必需氨基酸是指人体需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共8种。
二十、蛋白质的消化吸收与腐败
?食物蛋白质的消化自胃中开始，主要在小肠中进行。
?胃蛋白酶、胰蛋白酶是蛋白质消化的主要酶。
?水解生成的氨基酸及二肽可通过主动运输的方式被吸收。
?肠道细菌对未消化的蛋白质和氨基酸可产生腐败作用。
二十一、氨基酸的几种脱氨基作用
转氨基作用：在转氨酶的作用下，一种氨基酸的氨基转移到另一种α-酮酸上生成另一种氨基酸和相应的α-酮酸的过程。
?转氨基的反应是可逆的。
?转氨酶的辅酶是维生素B6
?最常见的转氨酶是谷丙转氨酶GPT和谷草转氨酶GOT
氧化脱氨基作用：在L-谷氨酸脱氢酶的作用下，谷氨酸脱氢脱氨基生成氨和α-酮戊二酸的过程。联合脱氨酸作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶或腺苷酸脱氨酶联合作用脱去氨基的过程。
?转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合作用主要在肝、肾组织中进行。
?转氨酶与腺苷酸脱氨酶的嘌呤核苷酸循环联合作用主要在肌肉中进行。
二十二、α-酮酸的代谢
?经氨基化生成非必需氨基酸。
?转变成糖及脂类。（氨基酸的分类见表7-1）
二十三、体内氨的来源与转运
氨的来源有三
?（1）氨基酸脱氨基作用产生的氨，是体内氨的主要来源。
?（2）肠道吸收的氨：①肠内氨基酸在细菌作用下产生的氨；②肠道尿素酶水解尿素产生的氨。
?（3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
氨的转运有二
?丙氨酸－葡萄糖循环
?肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，可异生为糖。
?肝为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖。
?谷氨酰胺的运氨作用
?从脑、肌肉向肝或肾运氨。
?谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
二十四、尿素代谢特点
代谢特点记忆要点：一、二、三、四。
?一个限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶。
?二个反应部位：线粒体与胞液。
二个N原子来源：一个来源于线粒体中游离的NH3，另一个来源于胞液中的天冬氨酸。
?三个ATP的消耗，线粒体里消耗两个ATP，胞液中消耗1个ATP（两个磷酸键）。
三个重要中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。
?四个高能磷酸键：线粒体里两个磷酸键，胞液中两个磷酸键。
四个反应步骤。
?氨基甲酰磷酸的生成线粒体中（氨基甲酰磷酸合成酶I是关键酶）
?瓜氨酸的生成线粒体中
?精氨酸代琥珀酸的生成胞液中（精氨酸代琥珀酸合成酶是限速酶）
?精氨酸的水解、尿素的生成胞液中
尿素合成的调节
见表7-2。
表7-2 尿素合成的调节
表7-3。
表7-3 氨基酸的脱羧基作用
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH生物化学知识点整理
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