生物化学-蛋白质的分解代谢()精品PPT教学课件

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大学生化课件-11.蛋白质分解代谢

大学生化课件-11.蛋白质分解代谢
酶:胰酶(初分泌时均为酶原形式):
内肽酶:胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶
水解蛋白质肽链内部的一些肽键。
对不同AA组成的肽键有专一性。 外肽酶:羧基肽酶A、羧基肽酶B
从肽链的羧基末端水解AA,有专一性
胰酶特点: 无活性酶原形式存在,需有“肠激酶”激活。
胰腺中存在胰蛋白酶抑制剂,保护胰腺组织免受蛋白酶自身消化。
1)2)步反应在肝细胞线粒体 内进行,均不可逆。
瓜氨酸合成后经载体转运至 胞液
3) 精氨酸的合成(胞液) 瓜AA+ASP
肌中的氨以无毒的Ala形式运输至肝,同时,肝为肌提供生成丙酮酸的葡萄糖
(2) 谷氨酰胺的运氨作用
脑、肌肉(1/3)运氨至肝或肾
谷氨酰胺合成酶+NH3
谷氨酸
谷氨酰胺
谷氨酰胺酶-NH3 Gln运至肝或肾,水解为Glu和NH3
NH3肝合成尿素;肾以铵盐形式排出。
Gln为合成某些含氮化合物的原料。(如 Asn合成)
第十一章 蛋白质的分解代谢
氨基酸分解代谢为主
§1 Pr的营养
一、食物蛋白质的生理功能
生命物质基础:维持细胞、组织生长、更 新、修补以及催化、运输、代谢调节等均需Pr 参与;能源供给(可由糖、脂替代)。
二、氮平衡(体内Pr代谢状况评价指标)
氮平衡:nitrogen balance
测定摄入的食物的含氮量(摄取氮)与尿/粪中含 氮量(排出氮),反映人体Pr的代谢概况。
食物加工或烹饪方式亦影响蛋白质消化率
3.Pr的需要量
生理需要量及膳食推荐供给量 根据氮平衡实验计算,
不 进 食 Pr 时 , 成 人 每 日 最 低分解约20克Pr。
根据食物Pr消化吸收等, 计算成人每日最低需要量 50g。

生物化学PPT课件 蛋白质分解代谢

生物化学PPT课件 蛋白质分解代谢

二、蛋白质的吸收和转运
1. 位置:肠粘膜
2. 方式:主动吸收,需载体蛋白帮助、耗能 、需钠。同一载体转运不同蛋白,可发生 竞争。
3. г-谷氨酰基循环——小肠粘膜细胞、肾小 管细胞和脑组织。
三、蛋白质的腐败作用(概念熟悉)
肠道内
肠道细菌
未被消化蛋白质
发生一系列化学 反应产生有害物
未被吸收氨基酸 大肠下部 质的过程
糖异生
转氨基 作用
联合脱 氨基作用
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运至肝,又使肝为肌肉 活动提供能量
(三) 尿素的合成
意义:是肝脏解除氨毒的主要方式。
1. 尿素合成的主要器官:肝脏 2. 尿素合成的原料:氨和CO2 3. 尿素合成的过程: 鸟氨酸循环(orinithine cycle),又称尿素循环 (urea cycle),由Krebs和Kurt Henseleit提出。
一、氨基酸的脱氨基作用 (氨基酸分解主要形式)
定义:指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相
应α-酮酸和氨的过程。
1. 转氨基作用
氨基酸
2.氧化脱氨基作用
α-酮酸
3.联合脱氨基作用 氨
4.其它脱氨基作用
(一)转氨基作用(transamination)
大部分氨基酸 + α-酮戊二酸 → 相应的α-酮酸 + 谷氨酸 -NH2
8种人体必需氨基酸:
异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 苏氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸 蛋氨酸(甲硫氨酸) 缬氨酸
12.9% 17.2% 3.1% 10% 19.5% 12.5% 10.7% 14.1%
记忆:一两色素本来淡些。
其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
蛋白质的互补作用:

第九章 蛋白质的分解代谢 PPT课件

第九章 蛋白质的分解代谢 PPT课件

原子交给O2,生成H2O2。该酶活性不高,在各
组织器官中分布局限,因此作用不大。
L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)是 一种不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+为辅酶,生
成的NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化
。该酶活性高,分布广泛,因而作用较大;该酶属
起血清中ALT活性明显升高。
丙氨酸 + -酮戊二酸
ALT 丙酮酸 + 谷氨酸
⑵ 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate transaminase, AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。催化天冬 氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反 应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血 清中AST活性明显升高。
神经系统有抑制作用,临床已用作镇静剂。
4. 牛磺酸
(1)生成 半胱氨酸 (2)功能 ① 在脑内有抑制神经递质的作用 ② 在肝细胞中,与胆汁酸结合生成结合胆汁酸
3(O)
牛磺丙氨酸
脱羧酶
牛磺酸
CO2
5.多胺(包括精脒精胺)
(1)生成
鸟氨酸 蛋氨酸
CO2
CO2
多胺(精脒、精胺)
精胺与精脒:是调节细胞生长的重要物质。凡生长
② 必需氨基酸的种类;
③ 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符的
氨基酸组成。
将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食 用,以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的 互补作用。 例如,谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多,而豆
类蛋白质含Trp较少而Lys较多,二者混合后食用
,即可提高营养价值。
3、氮平衡:
体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中,故每日 氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡,这种动态 平衡就称为氮平衡(nitrogen balance)。

蛋白质分解代谢PPT课件

蛋白质分解代谢PPT课件
肝是合成尿素的主要器官。
• 尿素合成的过程:
尿素是由氨、CO2、ATP在多种酶的催化下, 经鸟氨酸循环合成。
鸟氨酸循环 ( Ornithine cycle)—— 合成尿素 (Urea)
Hans Adolf Krebs b. 1900(in Hildesheim, Germany) d. 1981 1932年 德国学者 Krebs & Henseleit 提出
L-谷氨酸
L-谷氨酸脱氢酶
COOH (CH 2 )2 C=NH COOH
+H2O -H2O
COOH (CH 2 )2 C=O COOH
α -酮戊二酸
+ NH3
NAD+
NADH+H+
氨基酸氧化酶类 L-谷氨酸脱氢酶 活性强,分布于肝、肾及脑组织 为变构酶,受ATP、ADP等调节,辅酶为NAD+或 NADP+ 专一性强,只作用于谷氨酸,催化的反应可逆
鸟氨酸转运进入线粒体再参与鸟氨酸循环。
尿素合成小结
主要器官:肝脏 原料:(合成1分子尿素) CO2 2NH3(其中1分子来自于天冬氨酸) 3个ATP的4个高能磷酸键 总反应方程式: 2NH3+CO2+3ATP+H2O 尿素+2ADP+AMP+2Pi+PPi
生理意义:是体内氨的主要去路,解氨毒的 重要途径。
• 临床上对肝硬化腹水的病人不宜使用碱性利尿药,以 防止血氨升高。
二、体内氨的转运
(一) 丙氨酸-葡萄糖循 肌 肉 血液 环
| 葡萄糖 | 葡萄糖 | 肌肉 | 蛋白质 糖分解 分解 | 其它氨基酸 丙酮酸 | | 转氨酶 | -酮 酸 丙氨酸 丙氨酸 | | | | | 葡萄糖 | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 | |

蛋白质及其分解代谢76页PPT

蛋白质及其分解代谢76页PPT
39、没有不老的誓言,没有不变的承 诺,踏 上旅途 ,义无 反顾。 40、对时间的价值没有没有深切认识 的人, 决不会 坚韧勤 勉。
41、学问是异常珍贵的东西,从任何源泉吸 收都不可耻。——阿卜·日·法拉兹
蛋白质及其分解代谢
36、“不可能”这个字(法语是一个字 ),只 在愚人 的字典 中找得 到。--拿 破仑。 37、不要生气要争气,不要看破要突 破,不 要嫉妒 要欣赏 ,不要 托延要 积极, 不要心 动要行 动。 38、勤奋,机会,乐观是成功的三要 素。(注 意:传 统观念 认为勤 奋和机 会是成 功的要 素,但 是经过 统计学 和成功 人士的 分析得 出,乐 观是成 功的第 三要素 。
42、只有在人群中间,才能认识自 己。——德国
43、重复别人所说的话,只需要教育; 而要挑战别人所说的话,则需要头脑。—— 玛丽·佩蒂博恩·普尔
44、卓越的人一大优点是:在不利与艰 难的遭遇里百折不饶。——贝多芬
45、自的饭量自己知道。——苏联

生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件

生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高,心肌组织 中GOT的活性最高。
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时, 转氨酶会大量释放入血,使血清中转氨酶活性明显升高。 例如,对于急性肝炎患者,其血清GPT活性显著增高, 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算,在不进食蛋白质时,成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用。因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位:脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用:将氨运至肝、肾 酶:谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应:不可逆,耗能
26
三、尿素的合成 1、部位:肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径:肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 (ornithine cycle),又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸(α-ketoacid)可以进一步代谢,主要有以下方 面的途径:
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等, 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物,在 循环中彻底氧化成CO2和H2O,同时释放能量,供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解

蛋白质分解代谢(生物化学课件)

蛋白质分解代谢(生物化学课件)
20
2000 1200 700
16
血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。
查肝功为什么要抽血化验转氨酶呢?
提示:肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多,是 血液的100倍。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受 损破裂,肝细胞的转氨酶进入血液。(结合乙肝抗原 等指标进一步确定是什么原因引起的)
3.2 氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 生理意义
肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
反应过程
2、谷氨酰胺的运氨作用
反应过程
在脑、肌肉合成谷氨酰胺,运输到肝和肾后再分解 为氨和谷氨酸,从而进行解毒。
谷氨酸 +
ATP
NH3
谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
生理意义
谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。
3.3 血氨的去路
在肝内合成尿素,这是最主要的去路 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
(一)合成尿素是血氨的主要去路
1、生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
3、尿素合成的特点
01 合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行; 02 合成一分子尿素需消耗四分子ATP; 03 氨甲酰磷酸合酶1是尿素合成的关键酶; 04 尿素分子中的两个氮原子,一个来源于

蛋白质分解代谢培训课件

蛋白质分解代谢培训课件

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(一)胃中消化
• 蛋白质在胃中的消化由胃蛋白酶作用
– 胃蛋白酶以酶原的形式由胃粘膜主细胞分泌
– 胃蛋白酶原被盐酸激活,胃蛋白酶有自身激活 作用
– 此酶特异性差,水解不完全,产物是多肽和少 量(游离)氨基酸
– 胃蛋白酶水解位点是芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
– 胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用,可以延
• 蛋白质的营养价值取决于蛋白质所含必需氨基 酸的种类、数量及其比例
• 某种食物蛋白质所含必需氨基酸的量和比例越 接近人体蛋白,其营养价值就愈高。
1.蛋白质的营养价值:
– 氮的保留量占氮的吸收量的百分数:
即N保留量/N吸收量×100
– 若吸收的氮全部保留于体内:
即营养价值为100%
蛋白质分解代谢
7
2.营养必需氨基酸
1.胰液中的蛋白酶——最适pH7.0,产物是氨基 酸和寡肽 (1)内肽酶——从肽链内部水解肽键 (2)外肽酶——从肽链末端水解肽键
蛋白质分解代谢
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(二)小肠中消化(主要部位)
2.肠液中的肠激酶——激活胰蛋白酶原
3.小肠粘膜细胞(刷状缘及胞液) –氨基肽酶、二肽酶 • 产物是氨基酸
蛋白质分解代谢
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– 在不进食蛋白质时成人每日最低分解约20g蛋 白质
由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异,不可能 被全部利用,所以:
– 成人每日最低需要摄入30~50g蛋白质
– 为长期保持总氮平衡,应按中国营养学会推荐 量摄入蛋白质:
成人每日蛋白质的需要量为80g
蛋白质分解代谢
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二、蛋白质的营养价值
决定蛋白质营养价值的因素
蛋白质分解代谢
1.氮的总平衡(摄入氮=排出氮):
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(二)氨的转运
硫化氢、甲烷等 NH3
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第三节 氨基酸的一般代谢
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氨基酸代谢概况
食物蛋白质
分解
组织蛋白质
体内合成 非必需氨基酸

组织蛋白
基 酸
一般代谢 脱氨 α-酮酸

脱羧

胺类

其他含氮化合物
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一、氨基酸的脱氨基(deamination)作用
脱氨基作用是氨基酸的分解代谢的主要途径
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二、蛋白质的生理需要量
·最低生理需要量:30~50g ·营养学会推荐的需要量:70~80g
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三、蛋白质的营养价值(nutrition value)
•蛋白质的营养价值取决于组成蛋白质的必需氨基酸 的种类、含量和比例。 •必需氨基酸:提内需要而自身又不能合成,必须由 (essential amino acids) 食物提供的氨基酸
3、氧化脱氨基作用的局限性: 仅谷氨酸经此脱氨
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(三)联合脱氨基作用
(肌肉组织中活性低)
转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基联合进行 第一课件网在线网站
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联合脱氨基作用的意义:
● 使体内许多AA能真正脱氨 ● 其逆反应是合成非必需AA的主要途径
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胺类
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组氨酸
赖氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸
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胺类的毒性(假神经递质的形成)
肠菌
苯丙氨酸
苯乙胺
酪氨酸
酪胺
肝脏 正常
解毒
Β-羟化酶 肝病
脑组织
苯乙醇胺 羟酪胺
肝性脑昏迷
假神经递质
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腐败作用产生的各种物质
酪氨酸
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色氨酸
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腐败作用产生的各种物质
半胱氨酸 氨基酸
玉米
60
小米
57
73
大豆
64
小麦
67
小米
57
大豆
64
89
牛肉
69
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第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
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一、蛋白质的消化
蛋白质
胃蛋 白酶
多肽
肠激酶 (+)
氨基肽酶
胰酶
二肽酶
寡肽
氨基酸
(氨基酸)
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H
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10
二、氨基酸的吸收和转运
氨基酸吸收机制:需载体蛋白、耗能、需钠
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(四)嘌呤核苷酸循环
是肌肉组织中的联合脱氨基作用
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二、氨的代谢
(一)氨的来源和去路
氨基酸脱氨基
合成非必需氨基酸 嘌呤、嘧啶
胺类氧化

合成尿素
肠道吸收
合成谷氨酰胺
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肠管吸收的氨
● 蛋白质的腐败作用产生的氨 ● 血中尿素扩散到肠管水解产生的氨
肠道PH↑,NH4+→NH3,肠道氨吸收↑ 高血氨病人禁用碱性肥皂液灌肠 肝硬化腹水病人,不宜使用碱性利尿药
氨基酸
1.转氨基作用 2.氧化脱氨基作用 3.联合脱氨基作用 4.嘌呤核苷酸循环
氨 α-酮酸
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(一)转氨基作用
(transaminase)
转氨酶 磷酸吡哆醛 (胺)
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1、体内重要的转氨酶
⑴丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT) (alanine aminotransferase)
• 中性氨基酸载体 • 碱性氨基酸载体 • 酸性氨基酸载体 • 亚氨基酸和甘氨酸载体
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三、蛋白质的腐败作用(putrefaction)
肠道细菌
未被消化蛋白质 未被吸收氨基酸
产生一系列的物质
胺类、酚类、吲哚、 硫化氢、氨、甲烷
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腐败作用产生的各种物质
氨基酸 CO2
⑵天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT) (aspartate aminotransferase)
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CH3 CHNH2 COOH
丙氨酸
COOH CH2 CHNH2 COOH
天冬氨酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
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(二)氧化脱氨基作用
氧化脱氢 水解脱氨
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1、L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基
体内催化氧化脱氨基作用的酶主要是L-谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸脱氢酶
NAD+ NADH+H+ (NADP+ NADPH+H+)
+H2O -H2O
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2、谷氨酸脱氢酶的特点: ⑴活性高、分布广,(肌肉中活性很低) ⑵催化的反应可逆,逆过程可合成谷氨酸
ALT AST
CH3 C=O + COOH
丙酮酸
COOH
(CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酸
COOH
CH2 C=O
+
COOH
COOH (CH2)2
CHNH2 COOH
草酰乙酸
谷氨酸
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2、ALT、AST的临床意义
正常成人各组织中AST和ALT活性(单位/g湿组织)
组织•名A称LT常用于急性肝A炎ST的辅助诊断ALT
第十一章 蛋白质分解代谢
catabolism of protein
第一课件网在线网站
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1
本章主要内容
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收和腐败 氨基酸的一般代谢 一些氨基酸的特殊代谢
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2
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性:
1、参与催化、代谢调节、运动、运输、 免疫防御等生命活动
2、作为组织结构的材料 3、氧化供能
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3
一、氮 平 衡
•通过氮平衡(nitrogen balance)反映机体蛋白质代谢概况 •1g 氮 = 6.25g 蛋白质
1. 氮总平衡:摄入氮 = 排出氮 健康成年人 2. 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮 儿童、孕妇、恢复期病人 3. 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮 长期饥饿、消耗性疾病等
异亮氨酸(Ile)、甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、 色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thr)、赖氨酸(Lys)
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食物蛋白质的互补作用
概食物念:将不同种类的蛋白质生混理合价值食用,互相补充所 缺少的必单需独氨食用基酸,而提高蛋白混质合营食用养价值
心脏
156 000
7 100
肝脏•AST常用于心肌1梗42塞00的0 辅助诊断44 000
骨骼肌
99 000
4 800
肾脏
91 000
19 000
胰脏
28 000
2 000
脾脏
14 000
1 200
肺脏
10 000
700
血清
20
16
2020/12/6
23
转氨基作用的局限性: 只转移氨基而并没有脱氨
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