高二生物蛋白质化学
高中生物竞赛辅导—生物化学一(蛋白质)
Thr T 5.60目 录
目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
生物化学知识点与题目蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..碱水解：所有氨基酸产生外消旋..氨基酸的分类：非极性氨基酸8种：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸12种：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly..非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点;氨基酸的可解离基团的pK值; pI的概念及计算;高于等电点的任何pH值;氨基酸带有净负电荷;在电场中将向正极移动..氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收;280nm;氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热;可发生反应;生成蓝紫化合物..茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物..二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动;具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构;N-末端分析;异硫氰酸苯酯法；C-末端分析;肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式;包括α螺旋、β折叠和β转角等..超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位α螺旋、β折叠等相互聚集;形成有规律的二级结构的聚集体..结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系;其具有二级结构或结构域..球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链疏水基团总是埋藏在分子内部;形成疏水核；大多数极性侧链亲水基团;总是暴露在分子表面;形成一些亲水区..蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链亚基通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构..变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线..维持蛋白质分子构象的化学键：氢键;疏水键;范德华力;盐键;二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构;核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层;水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后;二、三级以上的高级结构发生改变或破坏;但共价键不变;一级结构没有破坏..一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..碱水解：所有氨基酸产生外消旋..氨基酸的分类：非极性氨基酸8种：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸12种：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly..非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点;氨基酸的可解离基团的pK值; pI的概念及计算;高于等电点的任何pH值;氨基酸带有净负电荷;在电场中将向正极移动..氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收;280nm;氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热;可发生反应;生成蓝紫化合物..茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物..填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种;一般可根据氨基酸侧链R的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类..其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链或基团共有的特征是具有性..碱性氨基酸pH6～7时荷正电有两种;它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种;分别是氨基酸和氨基酸..2．紫外吸收法280nm定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸..3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 .. ..这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、 ..4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是 ;除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是—亚氨基酸;它与水合印三酮的反应则显示色..5．当氨基酸溶液的pH＝pI时;氨基酸主要以离子形式存在；当pH＞pI时;氨基酸主要以离子形式存在；当pH＜pI 时;氨基酸主要以离子形式存在..6．侧链含—OH的氨基酸有、和三种..侧链含—SH的氨基酸是氨基酸..7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中;Edman反应的主要特点是 ..选择题1．侧链含有咪唑基的氨基酸是A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2．PH为8时;荷正电的氨基酸为A、GluB、LysC、SerD、Asn3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04 -NH3Pk3=12.48胍基PI=A、1/22.17+9.04B、1/22.17+12.48C、1/29.04+12;48D、1/32.17+9..04+12..484．谷氨酸的Pk1=2.19 -COOH、pk2=9.67 -NH3、pk3=4.25 -COOH pl=A、1/22.19+9..67B、1/29.67+4.25C、1/22.19+4.25D、1/32.17+9.04+9.675．氨基酸不具有的化学反应是A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中;氨基酸的贡献是A、25%B、50%C、80%D、100%是非题1．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强.2、蛋白质经过碱水解;可活动所有的天然氨基酸..3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..4、酶水解蛋白质反应条件温和;不破坏色氨酸也不产生外消旋;但副产物多..5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在..6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性..7．由于静电作用;在等电点时氨基酸的溶解度最小..8．构成天然蛋白质的氨基酸;其D－构型和L－型普遍存在..问答题1、一溶液中含有氨基酸Asp和Lys;通入强酸性离子交换层析柱;若原溶液的PH为7;则哪一种氨基酸先被洗脱2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白;下列哪些氨基酸最可能位于该分子内部Leu; Asp; Phe; Met; Val; Ala极性氨基酸通常位于分子表面;但一些氨基酸如Ser和Asn通常位于分子内部;为什么二、结构肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动;具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构;N-末端分析;异硫氰酸苯酯法；C-末端分析;肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式;包括α螺旋、β折叠和β转角等..超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位α螺旋、β折叠等相互聚集;形成有规律的二级结构的聚集体..结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系;其具有二级结构或结构域..球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链疏水基团总是埋藏在分子内部;形成疏水核；大多数极性侧链亲水基团;总是暴露在分子表面;形成一些亲水区..蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链亚基通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构..变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线..维持蛋白质分子构象的化学键：氢键;疏水键;范德华力;盐键;二硫键等名词解释：1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构 4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构7．别构效应 8．结构域 9．寡聚蛋白10．构象 11．构型 12．肽单位13．肽平面 14． -螺旋 15． -折叠或 -折叠片16．超二级结构 17． -转角 18．亚基填空题1．蛋白质结构中主键称为键;次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键..2．蛋白质二级结构的基本类型有、、和..其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键..有关..而当多肽链中出现残基的时候;多肽链的 -螺旋往往会被破坏..3．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体;其稳定性主要因素有两个;分别是和 ..选择题1．下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向;如 -螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键;分别是A7-S-S-B7;A20-S-S-B192．下列叙述中哪项有误A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用..B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个C 碳原子..C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏;因而丧失了原有生物活性..D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力..3．下列因素中主要影响蛋白质 -螺旋形成的是A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在4．蛋白质中多肽链形成 -螺旋时;主要靠哪种次级键维持A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键5．关于蛋白质结构的叙述;哪项不恰当A、胰岛素分子是由两条肽链构成;所以它是多亚基蛋白;具有四级结B、蛋白质基本结构一级结构中本身包含有高级结构的信息;所以在生物体系中;它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团;避开水相;相互聚集的倾向;对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容;亚基间是非共价缔合的6．有关亚基的描述;哪一项不恰当A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基单位只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性7．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述;哪一项不恰当A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部8．蛋白质三级结构形成的驱动力是A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键9．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋10．关于二级结构叙述哪一项不正确A、右手 -螺旋比左手 -螺旋稳定;因为左手 -螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大;不稳定；B、一条多肽链或某多肽片断能否形成 -螺旋;以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大;因而不能形成 -螺旋；D、 -折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定;所以蛋白质中只有反平行式..11．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键是非题1．胰岛素分子中含有两条多肽链;所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成..2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构;即一级结构含有高级结构的结构信息..3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中;一般都处在一个刚性平面内..4．具有四级结构的蛋白质;当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性..5．胰岛素分子中含有A 7-S-S-B 7;A 20-S-S-B 19和A 6-S-S-A 11三个二硫键;这些属于二级结构的内容..6． -折叠是主肽链相当伸展的结构;因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中..7．蛋白质的亚基或称为亚单位和肽是同义词..三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构;核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；名词解释：变构效应;等电点填空题：1．蛋白质处于等电点时;所具有的主要特征是 、 ..2．在适当浓度的 -巯基乙醇和8M 脲溶液中;RNase 牛丧失原有活性..这主要是因为RNA 酶的 被破坏造成的..其中 -巯基乙醇可使RNA酶分子中的 键破坏..而8M 脲可使 键破坏..当用透析方法去除 -巯基乙醇和脲的情况下;RNA 酶又恢复原有催化功能;这种现象称为 ..3．蛋白质变性的主要原因是 被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能部分恢复原有生物活性;表明没被破坏..这是因为一级结构含有的结构信息;所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能..4．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病;患者的血红蛋白分子亚基的第六位氨酸被氨酸所替代;前一种氨基酸为性侧链氨基酸;后者为性侧链氨基酸;这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集;氧合能力下降;而易引起溶血性贫血..选择题1．蛋白质变性过程中与下列哪项无关A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏;分子量变小2．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是A、尿素脲B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵3．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形;这是由于A、氧可氧化FeⅡ;使之变为FeⅢB、第一个亚基氧合后构象变化;引起其余亚基氧合能力增强C、这是变构效应的显着特点;它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥D、亚基空间构象靠次级键维持;而亚基之间靠次级键缔合;构象易变4．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是A、2;4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯是非题：1．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质;它有利于这些生物大分子功能的调节..2．功能蛋白质分子中;只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失..3．变性后的蛋白质电泳行为不会改变..4．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位..16．同源蛋白质中;保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用;因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关..四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层;水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后;二、三级以上的高级结构发生改变或破坏;但共价键不变;一级结构没有破坏..名词解释：盐析;分段盐析;凝胶过滤层析;蛋白质的变性与复性;填空题1．盐析作用是指；盐溶作用是指.. 2．当外界因素介质的pH ＞pI 、电场电压、介质中离子强度、温度等确定后;决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是 和 ..3．细胞色素C;血红蛋白的等电点分别为10和7.1;在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是 、 ..选择题：1．引起蛋白质变性原因主要是A 、三维结构破坏B 、肽键破坏C 、胶体稳定性因素被破坏D 、亚基的解聚2．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征;下列动力学曲线中哪种一般是别构酶蛋白质所表现的：A 、B 、C 、D 、3．根据下表选出正确答案：①pH8.6条件下电泳一定时间;最靠近阳极的组分一般是 ；v s v s v s vs②SephadexG柱层析时;最先洗脱出来的组分应该是 ..100是非题：1．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大..2．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高;但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同;会使测定结果往往带来较大偏差..3．重金属盐对人畜的毒性;主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致..4．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸;这种专一性可称为基团专一性..5．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2;在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快..6．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE聚丙稀酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的..7．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时;此蛋白质的等电点为7.0..问答题：1．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂2. 已知下列一组蛋白;请设计合适的方法将它分离开..3. 一蛋白质准备方案要求将透析过的蛋白质溶液通入凝胶过滤层析柱;然后收集最先洗脱的蛋白质碎片和洗脱液;剩余物弃去..这些步骤说明了哪些关于该蛋白质的事实。
高二有机化学蛋白质知识点
高二有机化学蛋白质知识点蛋白质是生物体内不可或缺的重要分子，不仅构成了细胞组织的基础，也承担着多种功能和生理过程。
在有机化学的学习中，对于蛋白质的认识和了解是非常重要的。
本文将介绍高二有机化学中与蛋白质相关的一些基本知识点。
一、氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由氨基（NH2）、羧基（COOH）、侧链以及一个中央碳原子组成。
根据侧链的不同，氨基酸可以分为20种不同的类型。
这些氨基酸可以通过肽键连接在一起，形成蛋白质的多肽链。
二、肽键肽键是氨基酸之间形成的共价键，由氨基酸的氨基和羧基通过脱水反应而形成。
肽键的形成导致了氨基酸之间的骨架共享，使得多肽链能够延伸并形成复杂的结构。
三、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指多肽链的线性序列，即氨基酸的排列顺序。
这一层次的结构决定了蛋白质的生物学功能和性质。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链内部形成的局部结构，如α-螺旋和β-折叠。
这些结构的形成主要由氢键相互作用而稳定。
3. 三级结构：三级结构是指整个多肽链的三维空间结构，包括了二级结构的稳定和侧链的空间排布。
这一层次的结构对于蛋白质的功能至关重要。
4. 四级结构：四级结构是指由多个多肽链聚集而形成的复合物。
这些复合物可以由同种或不同种的多肽链组成。
四、氨基酸的属性氨基酸的侧链决定了不同氨基酸的物化性质和功能。
有些氨基酸具有亲水性，例如赖氨酸和谷氨酸；而其他一些氨基酸具有疏水性，例如苯丙氨酸和亮氨酸。
这些属性决定了蛋白质在不同环境下的溶解性和稳定性。
五、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最为重要的大分子，承担着多种功能和生理过程。
它们可以作为酶参与代谢反应，也可以作为抗体参与免疫反应；蛋白质还可以在细胞内部传递信号，形成细胞骨架以维持细胞形态。
此外，蛋白质还可以作为激素、透明质酸及光感受器等。
六、蛋白质的变性蛋白质的变性是指在高温、酸碱性条件下，或者通过物理化学手段使其失去天然结构而造成功能的丧失。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
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这样的状态，正适合在公园里置放和展开。
清代康熙年间，这里是南城外的郊野荒凉之处，一位朝廷官员在建于元代的慈悲庵旁，修建了一座亭子，命名为陶然亭，源自白居易的一联诗句：“更待菊黄家酿熟，共君一醉一陶然。”此后便成 为文人墨客聚会之所，因而各种诗文题咏留下了很多，我曾经有意识地搜集过一些，记在小本子上。像这一副楹联，“烟藏古寺无人到，榻倚深堂有月来”，是光绪皇帝的老师翁同龢书写的，题写在陶 然亭正面的抱柱上。还有几位不记得名字的诗人的和韵诗里的句子，如“萧萧芦荻四荒汀，寂寂城阙一古亭”、“斜日西风浅水汀，芦花如雪媚孤亭”等等，很能渲染出一种孤寒荒僻的氛围。