氨基酸的讲解
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
(新)生物化学(氨基酸)知识点讲解梳理汇总详细笔记
第三章氨基酸第一节氨基酸是蛋白质的构件分子一、蛋白质的水解酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年及主要富含物天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽甘氨酸1820 Braconnot 明胶亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉酪氨酸1849 Bopp 奶酪丝氨酸1865 Cramer 蚕丝谷氨酸1866 Ritthausen 面筋天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚精氨酸1895 Hedin 牛角组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪胱氨酸1899 Morner 牛角缬氨酸1901 Fischer 奶酪脯氨酸1901 Fischer 奶酪色氨酸1901 Hopkins 奶酪异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪二、α-氨基酸的一般结构氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类一、常见的蛋白质氨基酸常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
蛋白质(精讲)高二化学精讲精练(人教版2019选择性必修3)(原卷版)
4.2 蛋白质【学科核心素养】1.宏观辨识与微观探析：能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化，认识不同氨基酸、蛋白质及性质上的差异。
2.科学态度与社会责任：认识蛋白质是生命活动的物质基础，是人体的必需营养物质，但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康，要合理安排饮食，注意营养搭配。
【知识讲解】一、氨基酸的结构和性质1．氨基酸的分子结构(1)羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代得到的化合物称为氨基酸，氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
(2)官能团：分子中既含有—COOH(羧基)又含有—NH2(氨基)。
(3)天然氨基酸主要是α-氨基酸，其结构简式可以表示为。
不是所有天然氨基酸都含手性碳原子，是手性分子，具有对映异构体，如甘氨酸就不是手性分子。
2．常见的氨基酸(1)物理性质：天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高，多在200～300 ℃熔化时分解。
一般能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。
(2)化学性质①两性氨基酸分子中含有酸性基团—COOH ，碱性基团—NH 2。
，氨基酸在强酸性溶液中以阳离子形式存在。
，氨基酸在强酸性溶液中以阴离子形式存在。
②成肽反应：两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键的化合物，发生成肽反应：氨基酸――→脱水二肽或多肽――→脱水蛋白质。
③氨基酸缩合的反应规律 a ．两分子间缩合b ．分子间或分子内缩合成环二、蛋白质1．蛋白质的组成和结构(1)组成：蛋白质中主要含有C 、H 、O 、N 、S 等元素，属于天然有机高分子化合物。
其溶液具有胶体的某些性质。
(2)四级结构蛋白质分子特定的空间结构：蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序，称为蛋白质的一级结构。
多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质分子在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构，称为蛋白质的三级结构，进一步形成蛋白质的四级结构。
2．蛋白质的化学性质 (1)特征反应①显色反应：分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸变黄色。
人体所需8大氨基酸
人体所需8大氨基酸人体所需8大氨基酸，也被称为必需氨基酸，是构成蛋白质的基本单元。
由于人体无法自行合成这些氨基酸，因此必须从食物中摄入。
以下是详细讲解人体所需8大氨基酸。
第一步：谷氨酸和丙氨酸谷氨酸和丙氨酸是人体必需的两种氨基酸，它们可以互相转化，形成其他氨基酸和化合物。
谷氨酸和丙氨酸参与体内蛋白质的合成和维持人体能量代谢，同时也可以增强人体免疫力。
第二步：赖氨酸和色氨酸赖氨酸和色氨酸是另外两种必需氨基酸，它们可以通过食物摄入得到。
赖氨酸对肌肉生长和修复非常重要，同时还可以提高人体对钙和铁的吸收。
而色氨酸则能够帮助人体产生血清素和一些其他神经递质，有益于降低焦虑和抑郁等问题。
第三步：异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸被认为是必需的支链氨基酸，它们可以协助体内合成组织和细胞。
异亮氨酸特别适用于肌肉修复和生长，而硫氨酸则有助于维持血液中的抗氧化剂水平。
第四步：精氨酸精氨酸被认为是人体必需的条件性氨基酸，这意味着在生长和发展期，人体需要大量的精氨酸。
它可以协助人体合成蛋白质和肌肉组织，同时还可以提高人体的免疫力和肾脏功能。
总结起来，这8种氨基酸对于人体的生长、发育和保健都非常重要。
为了保持身体的健康和日常生活的正常运转，我们需要从食物中获得这些必需氨基酸。
一般而言，蛋白质含量丰富的食物（如肉类、豆类、鱼类和鸡蛋）可以为我们提供这些氨基酸，因此在日常饮食中应该多摄入这些食物。
同时，对于素食者来说，一定要注意氨基酸的摄入量，可以通过豆腐、蘑菇等植物蛋白来获得。
氨基酸的结构与功能
氨基酸的结构与功能
氨基酸是生物体内蛋白质的基本组成单元，也是维持生命活动的重要
物质。
每个氨基酸分子都由一个氨基组团（-NH2）、一个羧基组团（-COOH）、一个中央的碳原子和一个特异侧链组成。
根据侧链结构的不同，
氨基酸可以分为20种不同的类型。
氨基酸的功能包括构建蛋白质、补充能量、参与新陈代谢、作为信号
分子以及提供身体所需的重要物质等。
首先，氨基酸通过共价键的形式连接在一起，形成蛋白质的链状结构。
这种连接称为肽键，通过肽键的形成，氨基酸能够形成多肽链或多肽链与
其他生物分子形成的复合物。
蛋白质分子的结构决定了其特定的功能，例
如酶、抗体、结构蛋白等。
其次，氨基酸可以通过代谢途径提供能量。
由于氨基酸分子的组成结构，其可以进行氧化分解，产生能量供给生物体内的各种代谢需求。
氨基酸还可以作为重要的代谢产物。
例如，丝氨酸和组氨酸是组成蛋
白质的必需氨基酸，是身体正常生长和发展所必需的。
组氨酸还可以作为
神经递质，参与调节中枢神经系统的功能。
一些氨基酸还具有荷尔蒙样的作用。
例如，酪氨酸是合成多巴胺、去
甲肾上腺素和肾上腺素的前体物质，具有调节中枢神经系统功能的作用；
色氨酸是合成5-羟色胺的前体物质，也是晚上产生褪黑素的必需物质。
此外，氨基酸还可以通过转化为其他物质来参与生物体的正常功能。
例如，苏氨酸和蛋氨酸可以转化为泛酸，参与DNA和RNA的合成。
半胱氨
酸可以作为两个氨基酸分子之间的连接剂，构成蛋白质分子的二硫键。
素
氨酸被转化为肌氨酸，参与调节尿色素的合成和转化。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
王镜岩-生物化学I-第2章 脂质—第3章 氨基酸讲解
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
均裂（homolysis）
A ：B
A. + B.
自由基的形成：
①辐射诱导
H2O→hv H·＋·OH＋eaq-
②热诱导
(C6H5COO)2→△2C6H5COO ·→ ·C6H5+CO2
③单电子氧化还原
H3C C C C C C C
H2
H2
H2
CCCCC H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C H2
C H2 C
H
H CH
C OH
H3C C C C C C C C C
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH2
C
H2N CH
糖 脂
单糖及单糖 聚合物
O
极
质激素） 其他脂类：维生素A、D、E、K等。
II 按能否被碱水解分类
可皂化脂类：一类能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
不可皂化脂类：不能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
主要有不含脂肪酸的萜类和类固醇类。
Ⅲ 脂质在水中和水界面上的行为不同
极性 非极性
（三）脂质的功能
1. 贮存脂质 2.结构脂质 3.活性脂质
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
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氨基酸的讲解
一、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
二、选择题（单选题）
1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为：
A．氧化脱氨基 B．还原脱氨基 C．直接脱氨基 D．转氨基 E．联合脱氨基
2．成人体内氨的最主要代谢去路为：
A．合成非必需氨基酸 B．合成必需氨基酸 C．合成NH4+随尿排出 D．合成尿素 E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等
3．转氨酶的辅酶组分含有：
A．泛酸 B．吡哆醛（或吡哆胺） C．尼克酸 D．核黄素E．硫胺素
4．GPT（ALT）活性最高的组织是：
A．心肌 B．脑 C．骨骼肌 D．肝 E．肾
5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行
A．肝 B．肾 C．脑 D．肌肉 E．肺
6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自：
A．天冬氨酸的α-氨基 B．氨基甲酰磷酸 C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基 E．赖氨酸上的氨基
7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP
A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸 B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸
C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸 D．精氨酸→鸟氨酸+尿素
E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸
8．鸟氨酸循环的限速酶是：
A．氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ B．鸟氨酸氨基甲酰转移酶 C．精氨酸代琥珀酸合成酶 D．精氨酸代琥珀酸裂解酶 E．精氨酸酶
9．氨中毒的根本原因是：
A．肠道吸收氨过量 B．氨基酸在体内分解代谢增强 C．肾功能衰竭排出障碍
D．肝功能损伤，不能合成尿素 E．合成谷氨酸酰胺减少
10．体内转运一碳单位的载体是：
A．叶酸 B．维生素B12 C．硫胺素 D．生物素 E．四氢叶酸
11．下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成
A．甲状腺素 B．肾上腺素 C．多巴胺 D．苯丙氨酸 E．黑色
12．下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸
A．丙氨酸 B．苯丙氨酸 C．丝氨酸 D．羟脯氨酸 E．亮氨酸
13．鸟
氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于：
A．游离氨 B．谷氨酰胺 C．天冬酰胺 D．天冬氨酸 E．氨基甲酰磷酸
14．下列物质哪一种是体内氨的储存及运输形式
A．谷氨酸 B．酪氨酸 C．谷氨酰胺 D．谷胱甘肽 E．天冬酰胺
15．白化症是由于先天性缺乏：
A．酪氨酸转氨酶 B．苯丙氨酸羟化酶 C．酪氨酸酶 D．尿黑酸氧化酶 E．对羟苯丙氨酸氧化酶
16.转氨酶的辅酶是：
A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 E.烟酰胺
17. γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:
A．Gln B．His C．Glu D．Phe E. Tyr
18. 下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：
A．羧肽酶 B．胰蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰凝乳蛋白酶 E. 亮氨酸氨肽酶
19. 尿素合成的中间产物氨甲酰磷酸的合成部位在：
A．细胞核 B. 细胞浆 C. 线粒体 D. 叶绿体 E. 内质网
20. 提出三羧酸循环和鸟氨酸循环的科学家是：
A．Krebs B. Watson C. Paulin D. Lipmann E. Warburg
三、多选题
1．体内提供一碳单位的氨基酸有：
A．甘氨酸 B．亮氨酸 C．色氨酸 D．组氨酸2．生酮氨基酸有：
A．酪氨酸 B．鸟氨酸 C．亮氨酸 D．赖氨酸3．组织之间氨的主要运输形式有：
A．NH4Cl B．尿素 C．丙氨酸 D．谷氨酰胺4．一碳单位的主要形式有：
A．-CH=NH B．-CHO C．-CH2- D．-CH3
5．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有：
A．鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸 B．天冬氨酸 C．谷氨酸或谷氨酰胺 D．N-乙酰谷氨酸
四、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．生物固氮作用需要厌氧环境，是因为钼铁蛋白对氧十分敏感。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．固氮酶不仅能使氮还原为氨，也能使质子还原放出氢气。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
五、填空题
1. 胰液中的内肽酶类有：_______、_________及________；外肽酶类有：________及___________。
2. 各种转氨酶和脱羧酶均以________或_________为辅酶，它们在反应过程中起氨基传递体的作用。
3．急性肝炎时血清中的_____________活性明显升高，心肌梗塞时血清中___________活性明显上升。
此种检
查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
4．氨在血液中主要是以__________及___________两种形式被运输。
5. 尿素分子中两个N原子，分别来自__________和____________。
六、简答题
1. 什么是必需氨基酸和非必需氨基酸
2. 用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与
七、问答题
1. 利用一分子软脂酸完全氧化（净生成）产生的ATP合成尿素，能合成多少分子尿素
2．某电视广告中推出一种含17种氨基酸的补品，其中有几种必需氨基酸，你看了该广告后，有什么感想
第30章氨基酸降解代谢的答案
一、判断题
1.对；
2.对；
3. 错；
4.错；
5.错；
6.错；
7.对；
8.错；
9.对； 10.对。
二、单选题
1．E 2．D 3．B 4．D 5．D 6．A 7．B 8．C 9．D 10．E 11．D 12．B 13．D 14．C 15．C 16. D 17. C 18. B 19. C 20. A
三、多选题
1．ACD 2．ACD 3．CD 4．ABCD 5．AB
四、判断题
1.对
2.对
3.错
4.错
5.错
6.错
7.对
8.对
9.对 10.对
五、填空题
1. 胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶氨基肽酶
2. 磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺
3．GPT GOT
4．丙氨酸谷氨酰胺
5. 氨；天冬氨酸
六、简答题
1.必需氨基酸：生物体本身不能合成而为机体蛋白质合成所必需的氨基酸称
为必需氨基酸，人的必需氨基酸有8 种。
非必需氨基酸：生物体本身能合成的蛋白质氨基酸称为非必需氨基酸，人的
非必需氨基酸有12 种。
2. 有2条途径
（1）谷氨酸脱氢酶反应：
α-酮戊二酸 + NH3 +NADH →谷氨酸 + NAD+ + H2O
（2）谷氨酸合酶-谷氨酰胺合酶反应：
谷氨酸 + NH3 +ATP →谷氨酰胺 +ADP + Pi + H2O
谷氨酰胺 +α-酮戊二酸 + 2H → 2 谷氨酸
还原剂（2H）：可以是NADH、NADPH 和铁氧还蛋白
七、问答题
1. 要点：从软脂酸的活化，脂酰COA β-氧化生成乙酰COA，所生成的8分子乙酰COA进入三羧酸循环，最后生成的总108分子ATP，减
去活化用去的2个ATP，净生成106分子ATP分子；合成一分子尿素需要消耗4分子ATP；所以106分子ATP能合成27分子尿素（老算法是32）。
2. 这一广告不科学。
首先，对人体有营养保健价值的的物质是多方面的，仅有氨基酸，并不是对任何人都有效。
其次，就氨基酸而言，人体必需的氨基酸有8种（L、I、V、M、T、K、W、F），另有2种半必须氨基酸（H、R），即在有条件的，在某些情况下可能大量需要。
因此，该补品中的17种氨基酸，对人体能起作用的仅其中的一半；另外，这17种氨基酸中的必需氨基酸的种类和所占
的比例是其营养价值的重要方面。