大学本科有机化学氨基酸
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应有机化学基础知识——氨基酸的合成和反应氨基酸是构成蛋白质的基本单元，对于理解生命活动的基础过程和分子结构具有重要意义。
本文将介绍氨基酸的合成和反应，帮助读者进一步了解有机化学中的氨基酸相关知识。
一、氨基酸的合成氨基酸可以通过多种途径合成，其中最主要的方法有以下几种：1. 斯特莱克合成法斯特莱克合成法是合成α-氨基酸的一种常用方法。
这种方法以碳酸和胺为原料，在存在催化剂的条件下，发生酰胺的羰基活化，得到氨基酸。
2. 格布斯合成法格布斯合成法是一种通过氨基酸的脱水缩合反应合成新的氨基酸的方法。
该方法通过两个不同的氨基酸分子间的羧基和氨基的反应，生成新的氨基酸，反应需要在酸性条件下进行。
3. 氨基化合物的合成此外，还可以通过合成氨基化合物，再将其转化为氨基酸。
例如，通过胺与酸酐反应生成酰化胺，再通过水解反应将酰化胺转化为相应的氨基酸。
二、氨基酸的反应氨基酸在有机化学中具有丰富的反应性，主要表现在以下几个方面：1. 缩合反应氨基酸的缩合反应是指多个氨基酸在酸性或碱性条件下，通过酯键或酰胺键的形成缩合为多肽。
这种反应在生物体内形成蛋白质的过程中尤为重要。
2. 氨化反应氨基酸可以与氨基化合物反应，发生氨化反应生成新的氨基酸衍生物。
这种反应可通过调整反应条件和反应物的选择，实现氨基酸结构的改变和扩展。
3. 酸碱性反应氨基酸中的氨基和羧基具有酸碱特性，可发生与酸或碱的反应，形成相应的盐类。
当氨基酸在碱性溶液中时，氨基接受H+生成氨离子，氨离子极易溶解于水中。
4. 氧化还原反应氨基酸中的羧基和氨基都可以参与氧化还原反应。
例如，氨基酸的羧基可以被氧化生成相应的羧酸，而氨基则可以被还原生成相应的胺。
三、氨基酸的应用氨基酸作为生物体内重要的生物分子，在医药、食品、化妆品等领域具有广泛的应用价值。
1. 医药领域氨基酸作为药物的原料，可以合成多种药物，如抗生素、抗肿瘤药物等。
此外，氨基酸还可以作为体外代谢工程和靶向药物传递的载体。
氨基酸字母表
氨基酸字母表
氨基酸是生物体内一类重要的有机化合物，它们由碳、氢、氧和氮等元素组成，具有特殊的碱性（氨基）和酸性（羧基）集团。
氨基酸的种类很多，通常使用字母表来列举常见的氨基酸。
以下是一个氨基酸字母表的介绍：
1. 甘氨酸（Gly）：H2N-CH2-COOH
2. 丙氨酸（Ala）：H2N-CH2-CH2-COOH
3. 缬氨酸（Val）：H2N-CH2-CH(CH3)-COOH
4. 亮氨酸（Leu）：H2N-CH(CH3)-CH(CH3)-COOH
5. 异亮氨酸（Ile）：H2N-CH(CH2CH3)-CH(CH3)-COOH
6. 脯氨酸（Pro）：H2N-CH(R)-COOH，其中R表示一种亚甲基（-CH2-）
7. 丝氨酸（Ser）：H2N-CH(R1)-COOH，R1表示一种羟基
8. 半胱氨酸（Cys）：H2N-S-CH2-COOH
9. 甲硫氨酸（Met）：H2N-S-CH3（或类脂形式H2N-Cys-H）
10. 天冬氨酸（Asp）：H2N-COO-CH2-COOH
11. 谷氨酰胺（Gln）：H2N-C(=O)-O-CH2-COOH
12. 组氨酸（His）：H2N-C(=N-)
13. 苏氨酸（Thr）：H2N-CH(R2)-COOH，R2表示一种羟基丙基
14. 色氨酸（Trp）：H2N-(C6H4)-COOH
这些氨基酸是人体中必需的营养成分，它们在体内参与许多生化反应。
此外，还有许多其他的氨基酸，它们具有不同的结构特征和功能，需要进一步的化学研究来了解。
希望这个氨基酸字母表对您有所帮助！如果您有任何其他问题，欢迎随时提问。
苏教版有机化学基础选修——氨基酸蛋白质
R–CH–COO － NH3 ＋
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。 不同的氨基酸出现这种情况的 值各不相同。 值各不相同 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 PH 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 分离氨基酸及多肽或蛋白质。
（2）成肽（缩合）反应 成肽（缩合）
（3）颜色反应
实验： ●实验：
（1）鸡蛋白溶液 ） （2）鸡蛋白溶液 ） （3）鸡蛋白溶液 ）
0.1%茚三酮 茚三酮 浓硝酸
变成黄色
10%NaOH 1%CuSO4
双缩脲 试剂 紫玫瑰色溶液
蓝紫色溶液
结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 ●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 应用： ●应用： 用于鉴别蛋白质的存在
丙氨酸（ 氨基丙酸） 丙氨酸（α—氨基丙酸） 氨基丙酸 苯丙氨酸（ α—氨基 β苯基丙酸） 氨基—β苯基丙酸） 苯丙氨酸（ 氨基
谷氨酸（ 谷氨酸（α—氨基戊二酸 ） 氨基戊二酸
请说明以上氨基酸在结构上的共同特点
采用系统命名比较繁琐， 采用系统命名比较繁琐，常采 用俗名， 用俗名，通常采用缩写省去氨 ●20种常见氨基酸在结构上的相似之处？ 不同之处？ 如甘氨酸，中文缩写甘， 酸，如甘氨酸，中文缩写甘， 都是α 氨基酸， 都是α-氨基酸， 英文glycine缩写为 缩写为Gly。 英文 缩写为 。 R-基不相同 ●氨基酸如何命名？
二、蛋白质
1、
蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 和一定生物学功能的生物大分子。 生物学功能的生物大分子 构和一定生物学功能的生物大分子。
2、组成元素： 组成元素：
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
有机化学氨基酸分析
有机化学氨基酸分析1.色谱法色谱法是一种广泛使用的氨基酸分析方法，主要包括气相色谱法（GC）和液相色谱法（LC）。
气相色谱法：气相色谱法主要适用于描绘和鉴定原料氨基酸的种类、含量和结构等信息。
在该方法中，氨基酸样品首先通过酸水解生成对应的酸，然后酸再经甲醇酯化生成甲酯化酸。
最后通过气相色谱分离并检测酸甲酯化物。
液相色谱法：液相色谱法主要适用于定量分析氨基酸含量。
液相色谱法将氨基酸样品进行衍生化反应，如酰氯化反应或酸酐酯化反应，生成稳定的色氨酸酰胺衍生物，然后分离并检测各个衍生物。
2.光谱法主要包括紫外-可见吸收光谱法、红外光谱法和核磁共振光谱法等。
这些方法可以用于研究和确定氨基酸的结构和功能。
紫外-可见吸收光谱法：氨基酸溶液在特定波长范围内对紫外或可见光的吸收程度可以用来定量分析氨基酸的含量。
红外光谱法：红外光谱法可以用来研究氨基酸分子中的官能团和结构信息。
核磁共振光谱法：核磁共振光谱法可以提供关于氨基酸分子中原子的化学位移和耦合常数等信息。
3.电化学法电化学法主要包括电位滴定法和电化学发光法。
电位滴定法：通过测定氨基酸溶液的电化学行为，如氧化还原电位的变化，可以定量分析氨基酸的含量和测定其在酸碱条件下的酸解离常数。
电化学发光法：氨基酸在特定条件下通过电化学反应发光，凭借发光的强度可以定量分析氨基酸的浓度。
4.质谱法质谱法主要包括质子化时间飞行质谱法（PIT-TOFMS）和质子化辅助激光解吸电离质谱法（PALDIMS）等。
质子化时间飞行质谱法：PIT-TOFMS可以在非常短的时间内通过氨基酸分析样品中的氨基酸类型和含量。
该方法的优势在于可以同时测定样品中的多种氨基酸。
质子化辅助激光解吸电离质谱法：PALDIMS利用激光对氨基酸样品进行解离和电离，然后通过质谱仪进行质量分析。
该方法可以提供对氨基酸的结构、组成和含量等信息。
综上所述，有机化学氨基酸分析方法包括色谱法、光谱法、电化学法和质谱法等。
这些方法可以用于氨基酸的种类、含量、结构和功能的研究和分析。
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+
H3O
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➢ 氨基酸的等电点
OH
R CH COOH
R CH COO
OH R CH COO
NH3
H
NH3
H
NH2
(I) 正离子
两性离子
(II) 负离子
pH < IP
pH = IP
pH > IP
IP (等电点，isoelectric point) ：氨基酸处于电中性时的pH值
3. 氨基酸羧基端的反应
CH3OH
R CH COOH NH2
HCl LiAlH4
4. 氨基酸与水合茚三酮的反应
O OH OH
O
R +
COOH
NH2
水合茚三酮
应用 •氨基酸的显色 •定量分析
R CH COOCH3 NH2
R CH CH2OH NH2
O
O
N
O
O
蓝紫色，罗曼紫
+ RCHO + CO2 + H2O
OH
O
R
OH
H2N O
Et3N 保护氨基端
(H3C)3CO N
H
O
(Boc)
R"
H2N
O CH3 O
DCC, HOBt
R'
O
H N
Boc N H
OCH3
O
R"
HCl 去氨基端保护
R'
O
H
N
H3N
OH
O
R"
CH3
+ H2C
+ CH3
CO2
……
第11页/共20页
The Nobel Prize in Chemistry 1984 "for his development of methodology for chemical
O
O PhCH2O C Cl
Et3N 保护氨基端
R
O
PhCH2O C
N H
OH O
R"
H2N
O CH3
R'
O
H
O DCC, HOBt
Cbz N H
N
O
R"
OCH3
H2 Pd
去氨基端保护
缩合试剂
R'
O
H
H2N
N
OCH3 + PhCH3 + CO2
……
O
R"
第10页/共20页
例：
OO
(Boc2O)
R' (H3C)3CO O OC(CH3)3
O H2NCCH2CH2
COOH
O H2NCCH2
HSCH2
COOH
H2N
H
半胱氨酸(Cys)
COOH
H2N
H
谷酰胺 (Gln)
H2N
H
天冬酰胺 (Asn)
HO
CH2
COOH
H2N
H
酪氨酸(Tyr)
CH2
N H2N H 色氨酸 (Trp)
COOH H
第3页/共20页
➢ 酸性氨基酸（有2种）
O HOCCH2CH2
第8页/共20页
四. 多 肽与蛋白质
• 肽：氨基酸偶联产物，分子量小于10000 • 蛋白质：分子量大于10000
N-端
R
H
N
COOH
H2N
C-端
O
R
肽键
•一个三肽
O H3C
H N
H2N
N H
O
CH3
二肽
CH3 OH
O
甘－丙－缬（Gly-Ala-Val)
第9页/共20页
➢ 多肽的合成
例： R'
OH H2N
COOH
O HOCCH2
COOH
➢ 碱性氨基酸（有3种）
H2N
H
谷氨酸 (Glu)
H2N
H
天冬氨酸 (Asp)
H2NCH2CH2CH2CH2
COOH
H2N
H
赖氨酸 (Cys)
HN H2N
NH CH2CH2CH2 H2N
精氨酸 (Asn)
COOH H
N
CH2
N
H H2N
COOH H
组氨酸 (His)
第4页/共20页
例子：6个星期，124个氨基酸的核糖核酸酶，17%收率
第12页/共20页
➢ 蛋白质的二级结构 • b-折迭 (b-pleated sheet)
第13页/共20页
• a-螺旋 (a-helix)
第14页/共20页
五. 核酸
碱基
＋
核糖 或 脱氧核糖
核苷 ＋
磷酸
聚合
核苷酸
核酸
➢ 核糖或脱氧核糖
1 CHO H 2 OH H 3 OH H 4 OH
• 等电点时氨基酸以两性离 子形式存在，处于电中性 状态，在电场中不移动。
• 等电点时氨基酸溶解度最 小，易结晶析出。
中性氨基酸：IP < 7 (5 ~ 6.5)
酸性氨基酸：IP ~ 3 碱性氨基酸：IP > 7 (7.5 ~ 10.8)
第6页/共20页
2. 氨基酸氨基端的反应
NaNO2 HCl
R CH COOH OH
5CH2OH D-(-)-核糖
HO
5
OH
O
4H
H1
H 3 2H OH OH
b-D-(-)-呋喃核糖
HO
5
OH
O
4H
H1
H 3 2H OH H
b-D-呋喃脱氧核糖
第15页/共20页
➢核苷或脱氧核苷
胞嘧啶 NH2 N
HO 5
NO
O
4H
H1
H 3 2H OH OH
一种核苷
碱基
N
HO 5
N
O
4H
H1
H 3 2H OH H
3三. .氨氨基基酸酸的的性性质质
1. 两性解离和等电点
➢ 氨基酸在固态时主要以内盐形式存在
R CH COO
NH3 (内盐，zwitterion)
• 高熔点或分解点 • 不溶于有机溶剂
➢ 水溶液中为两性离解
R CH COOH
NH3 (I) 正离子
+
OH
H2O R CH COO
NH3 两性离子
H2O R CH COO
H
异亮氨酸 (Ile)
COOH
NH H 脯氨酸 (Pro)
PhCH2
COOH
H2N
H
苯丙氨酸 (Phe)
CH3SCH2CH2
COOH
H2N
H
蛋氨酸 (Met)
第2页/共20页
➢ 极性（不带电荷）中性氨基酸 （有7种）
HOCH2 H2N
COOH H
H OH
H3C H2N
COOH H
丝氨酸(Ser)
苏氨酸(Thr)
二 天然氨基酸的结构和名称
➢ 非极性（疏水性）中性氨基酸（有8种）
H2C COOH
NH2（非手性） 甘氨酸(Gly)
H3C
COOH
H2N
H
丙氨酸 (Ala)
H3C CH3CH
COOH
H2N
H
缬氨酸 (Val)
H3C CH3CHCH2
COOH
H2N
H
亮氨酸 (Leu)
H3C CH3CH2CH
COOH
H2N
NH2 N
N
腺嘌呤
一种脱氧核苷
第16页/共20页
➢ 碱基的类型
NH2
N
N
N H
N
腺嘌呤
O
N
NH
N H
N
NH2
鸟嘌呤
NH2 N
NO H 胞嘧啶
synthesis on a solid matrix"
CH3OCH2Cl SnCl4
CH2Cl
Robert Bruce Merrifield USA Rockefeller University New York, NY, USA b. 1921 d. 2006
H2NCHRCOOH H2O
O CH2O CHRNH2
R CH COOH NH2
HCHO Ac2O
R CH COOH
N CH2
或
R CH COOH
R CH COOH
N CH2OH CH2OH
NHAc
F O2N
NO2
H2O2 或 R
KMnO4, 酶
R CH COOH
NH
NO2
O2N
C COOH H2O
NH
－ NH3
Sanger试剂
R C COOH O
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