第二章_蛋白质化学0
生物化学考题-名解

第二章蛋白质化学1、蛋白质的变性2、氨基酸的PI3、肽4、模体(超二级结构)5、结构域6、蛋白质一级结构7、蛋白质的四级结构8、亚基9、盐析10、分子伴侣11.标准氨基酸1.在理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,其理化性质和生物学活性也丧失的过程。
2.调整溶液的pH,使氨基酸带上等量的正电荷和负电荷,此时溶液的pH值为pI。
3.氨基酸之间脱去一分子水以肽键相连而成的化合物。
4.蛋白质中,由两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为模体,也叫超二级结构。
5.蛋白质的三级结构中存在着若干个二级结构肽段区域或模体的聚集区,它们通常依据特定的几何位置排列,形成具有特定功能的区域,这种区域称为结构域。
6.蛋白质多肽链从N端到C端的氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
7.由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键连接而成的结构。
8.蛋白质四级结构中具有独立三级结构的肽链9.大量的中性盐使蛋白质沉淀下来而使蛋白质不变性的过程。
10.是通过提供一个保护环境,加速蛋白质折叠成天然构象蛋白质的伴侣分子。
由于在细胞中合成蛋白质新生多肽链的速度很快,为此存在许多可以帮助蛋白质新生多肽链折叠的蛋白质,统称为分子伴侣。
11.用于合成蛋白质的20种氨基酸为标准氨基酸,与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。
第三章核酸化学1、稀有碱基2、增色效应3、减色效应4、变性温度5、核酸分子杂交1.核酸分子中,除了常规碱基之外,还存在含量很少的其他碱基,称为稀有碱基。
2.DNA变性导致其紫外吸收值增加,称为增色效应。
3.变性DNA复性恢复成天然构象时,其紫外吸收降低,称为减色效应。
4.50%DNA变性解链时的温度称为解链温度,又称变性温度、熔解温度或熔点。
5.不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构的过程称为核酸分子杂交。
第四章酶12.Km值Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度1、酶2、酶的活性中心3、酶的必需基团4、多酶体系5、酶的特异性6、酶原激活7、同工酶8、米氏常数9、酶的最适温度10、酶的激活剂1.活细胞产生的具有催化作用的蛋白质及核酸。
生物化学 第2章 蛋白质化学

第二章蛋白质化学一、填空题:1、不同蛋白质的含量颇为相近,平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸,除了氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是,分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带电荷,在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的蛋白质成为,该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫,它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳,它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰,这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构,稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的;天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的,而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键,使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段:(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是;在280nm有最大光吸收的是;可能形成二硫键桥的是;α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案):1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60,它的等电点(pI)是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是:( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是:( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于()A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对()而言的。
动物生物化学 第二章 蛋白质

蛋白质分子为右手-螺旋。
(1)-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度(nm) Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析,
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较,
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位: 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质,使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面,这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种,但合成蛋白质的氨基酸只 有20种,都属于α-氨基酸,其 中除甘氨酸外,其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应,
因而也称编码氨基酸 (Coding amino acid)。 新近发现的硒代半胱氨酸 (SeCys)也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 , 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状, 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
第二章 蛋白质

第二节 氨基酸
(2)碱法水解 (3)酶法水解 选择合适的蛋白酶,在适当的 pH和温度条件下与蛋白质溶液混匀,保温, 经一定时间得到所需的水解产物。 啤酒工业中用蛋白酶水解大分子蛋白质可 除去蛋白质混浊。增加产品稳定性。 (4)稀酸、稀碱水解
第二节 氨基酸
二、氨基酸的结构和分类 1、常见氨基酸 2、蛋白质分子中的稀有氨基酸
第一节 概述
二、蛋白质的化学组成 1、元素组成: 主要有C、H、O、N和少量S 有些蛋白质还有P、Cu、Fe、Mn、Mo、Co、 Zn、Mg、Ca等矿质元素
蛋白质换算系数
第一节 概述
2、蛋白质大分子的化合物组成 两种类型:单纯蛋白质和结合蛋白质
第一节 概述
单纯蛋白质:完全水解产物只有α-氨基酸。 结合蛋白质:由单纯蛋白质与耐热的非蛋白 质物质结合而成的,其非蛋白质部分称为 辅基。 结合蛋白质分子=单纯蛋白质+辅基
第二章 蛋白质
第一节 概述
一、蛋白质的概念 二、蛋白质的化学组成 三、蛋白质的分类 四、蛋白质的分布和生物学意义
第一节 概述
一、什么是蛋白质 蛋白质是一切生物体中普遍存在的, 由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大 分子;其种类繁多,各具有一定的相对分 子质量、复杂的分子结构和特定的生物功 能;是表达生物遗传性的一类主要物质。
第一节 概述
2、蛋白质的生物学作用 (1)形态学功能:生物体的各种组织结构都有 蛋白质参加构成,如动物的角、毛、肉等 形态结构的干物质主要成分都是蛋白质。 (2)生理活性功能:如酶的催化作用,糖蛋白 的细胞识别作用 (3)外氨基酸
一、蛋白质的水解 二、氨基酸的结构和分类 三、氨基酸的理化性质 四、氨基酸的分离制备和分析鉴定
生物化学 第二章 蛋白质化学 上

一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征:
•酸性:
•碱性:
•手性(旋光性):
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸(6个)
极性不带电荷(6个)
芳香族(3个)
带电荷(5个)
二 氨基酸的分类和结构 1.按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷:Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷:Arg, Lys, His(碱性氨基酸) 带负电荷:Asp, Glu(酸性氨基酸)
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现:
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖(单体) 明胶酸热解----含氮化合物(甘氨酸) 肌肉酸水解---含氮化合物(含氨基和羧基)---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是(***)氨基酸(amino acid,AA)
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分,
也称复合蛋白质(conjugated protein)或全蛋白质(holoprotein) 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为:
① 色蛋白(chromoprotein)色素+Pr
血红素蛋白;细胞色素类(蛋白);叶绿素蛋白;血蓝蛋白;黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件

H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫(蛋)氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys,C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr,Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ,E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 (亚氨基酸)
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为:简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为:
纤维状蛋白质 球状蛋白质
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3.按功能分:酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
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第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
基础生物化学-蛋白质化学

第二章蛋白质化学第一节蛋白质导言一、蛋白质是生物体重要的组成部分蛋白质(Protein)是生物体的基本组成成份。
蛋白质英文一词“pro tein”,是荷兰化学家Mulder首先使用的,来自于希腊语“pro tos”意为“第一”和“最重要的”。
在机体内蛋白质的含量很多,约占机体固体成分的45%,它的分布很广,几乎所有的器官组织都含蛋白质,并且它又与所有的生命活动密切联系。
蛋白质在生命活动中的作用:1. 酶的催化作用,已知酶有2000多种;2. 运输和储藏作用;3. 激素的调节作用;4. 运动功能,肌肉收缩;5. 结构成分和机械支持物;6. 免疫功能;7. 构成生物膜,体现膜功能;8. 毒素的强调节作用;9. 与动物生长生殖相关,蛋白质有功能大分子之称。
二、蛋白质的元素组成单纯蛋白质的元素组成为碳50~55%、氢6%~7%、氧19%~24%、氮13%~19%,除此之外还有硫0~4%。
有的蛋白质含有磷、碘。
少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
由于体内组织的主要含氮物是蛋白质,因此,只要测定生物样品中的氮含量,就可以按下式推算出蛋白质大致含量。
这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据:蛋白质含量=蛋白质氮×6.25三、蛋白质基本单位氨基酸蛋白质可以在酸、碱或酶的作用水解成氨基酸。
在自然界中氨基酸有300余种,但构成天然蛋白质的氨基酸只有20种,均为L-α-氨基酸(甘氨酸,脯氨酸除外),其结构通式如下:第二节氨基酸的分类组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R基团的结构和极性不同分为20种。
一、根据R的结构不同分类1. R基团是非极性的:Gly、Ala、Val、Leu、Met、Ile。
2.R基团是极性的不带电的:Ser、Thr、Cys、Pro、Asp、Gln。
3.R基团带正电的:Lys、Arg、His。
4.R基团带负电的:Asp、Glu。
5.芳香族的:Phe、Tyr、Trp。
第二章蛋白质化学作业及答案

班级学号姓名第二章《蛋白质化学》作业及参考答案第一部分试题1.氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。
用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸:(a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。
2.某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。
在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?3.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。
(a)Asp和Lys;(b)Arg和Met;c)Glu和Val;(d)Gly和Leu(e)Ser和Ala4.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?5.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。
部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。
(a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala(b)Val - Asp - Val - Asp - Glu(c)Val - Asp - Val(d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg(e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu(f)Leu - Gly - Arg6.由下列信息求八肽的序列。
(a)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val(b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。
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R为含羟基基团的氨基酸 (4) R为含羟基基团的氨基酸
丝氨酸( -氨基羟基丙酸) 苏氨酸( -氨基丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)和苏氨酸(α-氨基β-羟基丁酸)都含有β-羟基。丝氨酸的羟甲基(羟基丁酸)都含有β 羟基。丝氨酸的羟甲基( CH2OH)在水溶液中不发生离子化,但可以参与很多酶 )在水溶液中不发生离子化, 的活性部位的反应。苏氨酸也象异亮氨酸一样, 的活性部位的反应。苏氨酸也象异亮氨酸一样,具有两个 手性碳原子, 手性碳原子,即α-碳和β-碳原子。 -碳和β 碳原子。
8. 免疫功能:生物体用于防御致病微生物或 免疫功能: 病毒侵害而产生的抗体(免疫球蛋白) 病毒侵害而产生的抗体(免疫球蛋白)是一 类高度专一性的蛋白质。它能识别病毒、 类高度专一性的蛋白质。它能识别病毒、细 菌以及其它生物体的细胞,并与之相结合, 菌以及其它生物体的细胞,并与之相结合, 消除它们的病理作用, 消除它们的病理作用,从而起作保护机体的 作用; 作用; 9. 干扰素的抗病毒作用:干扰素以蛋白质的 干扰素的抗病毒作用: 形式存在于细胞内, 形式存在于细胞内,消灭抗体不能抵御的入 侵病毒; 侵病毒;
赖氨酸( , 二氨基己酸 是一个双氨基酸,含有α-和 二氨基己酸) ② 赖氨酸(α,ε-二氨基己酸)是一个双氨基酸,含有 和 ε-氨基 。 在中性 , ε-氨基以碱性氨离子 ( -CH2-NH3 + ) 的 氨基。 氨基以碱性氨离子( 氨基 在中性pH, 氨基以碱性氨离子 形 式 存 在 , 在 蛋 白 质 中 通 常 带 正 电 荷 。 精氨酸( 氨基 胍基戊酸) 氨基-δ-胍基戊酸 ③ 精氨酸(α-氨基 胍基戊酸)是20种氨基酸中碱性最强 种氨基酸中碱性最强 的氨基酸。它的侧链胍基离子的pKa值最高(pKa=12.5)。 值最高( 的氨基酸。它的侧链胍基离子的 值最高 = )
3. 生长、分化的调控蛋白:组蛋白、阻遏蛋 生长、分化的调控蛋白:组蛋白、 转录因子等参与基因的表达调控; 白 、 转录因子等参与基因的表达调控 ; 细 胞周期蛋白等具有调控细胞分裂、 增殖、 胞周期蛋白等具有调控细胞分裂 、 增殖 、 生长、分化的功能; 生长、分化的功能; 4. 运输蛋白:脊椎动物红细胞的血红蛋白和 运输蛋白: 无脊椎动物中的血蓝蛋白在生命呼吸过程 中起作输送氧气的作用。 中起作输送氧气的作用 。 血液中的脂蛋白 随着血流输送脂质。 随着血流输送脂质 。 生物氧化过程中某些 色素蛋白如细胞色素c等起电子传递体的作 色素蛋白如细胞色素 等起电子传递体的作 用 。 生命活动需要的许多小分子物质和离 子的输送也需要蛋白质的协助; 子的输送也需要蛋白质的协助;
10. 接受和传递信息 : 接收外界信息 接受和传递信息: 并进行传递作用的一类蛋白质, 并进行传递作用的一类蛋白质 , 如 酵母细胞的信号传导系统、 酵母细胞的信号传导系统 、 视网膜 上的视色素、 味蕾上的味觉蛋白等。 上的视色素 、 味蕾上的味觉蛋白等 。
第一节 蛋白质分子的组成
一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的基本组成单位—氨基酸 蛋白质的基本组成单位—
R为酸性基团的氨基酸 (6) R为酸性基团的氨基酸
天冬氨酸( 氨基戊二酸) 天冬氨酸(α-氨基丁二酸)和谷氨酸(α-氨基戊二酸)是 氨基丁二酸) 谷氨酸( 二羧基氨基酸。除了含有α 羧基外,天冬氨酸还含有b 羧基; 二羧基氨基酸。除了含有α-羧基外,天冬氨酸还含有b-羧基; 而谷氨酸则含有g-羧基。两个氨基酸的侧链在pH7时都离子化, 而谷氨酸则含有g 羧基。 两个氨基酸的侧链在pH7时都离子化, pH 所以在蛋白质中是带负电荷的。 所以在蛋白质中是带负电荷的 。 这两个氨基酸经常出现在蛋 白质分子表面上,谷氨酸的单钠盐是调味品味精。 白质分子表面上,谷氨酸的单钠盐是调味品味精。
5. 储藏蛋白:有一类蛋白质具有储藏氨基酸, 储藏蛋白:有一类蛋白质具有储藏氨基酸, 在需要的时候将其用作生物体及其胚胎或幼 体生长发育的原料的功能。如卵清蛋白, 体生长发育的原料的功能。如卵清蛋白, 小 麦种子中的麦醇溶蛋白; 麦种子中的麦醇溶蛋白; 6. 激素的调节作用:含氮激素本质上是蛋白质、 激素的调节作用:含氮激素本质上是蛋白质、 多肽或氨基酸衍生物,如胰岛素。激素对生 多肽或氨基酸衍生物, 如胰岛素。 物体的新陈代谢具有调节作用; 物体的新陈代谢具有调节作用; 7. 运动功能:高等动物肌肉的主要成分是蛋白 运动功能: 质 ,肌肉收缩是由肌球蛋白和机动蛋白的相 对滑动来实现的; 对滑动来实现的;
课堂讲授
13~14
5
课堂讲授
第九章 脂类及其代谢
15
3 3
课堂讲授
第十章 氨基酸的代谢 第十一章 核苷酸代谢 第十二章
2
课堂讲授
第二章 蛋白质化学
序言 第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
蛋白质分子的组成 肽键和肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
各种蛋白质的含氮量很接近, 各种蛋白质的含氮量很接近, 平均为16%,即一克氮相当于 ,即一克氮相当于6.25 平均为 克蛋白质。 克蛋白质。由于体内组织的主要含 氮物是蛋白质,因此,只要测定生 氮物是蛋白质,因此, 物样品中的氮含量, 物样品中的氮含量,就可以此换算 出蛋白质大致含量。 出蛋白质大致含量。
序言
蛋白质( 蛋白质 ( Protein) 是由 ) 是由L-α-氨基酸按一 氨基酸按一 定的次序通过肽键( 酰胺键) 定的次序通过肽键 ( 酰胺键 ) 连接而成的生 物大分子。 蛋白质英文一词 “ protein”, 来 物大分子 。 蛋白质英文一词“ , 源于希腊语“ 第一” 源于希腊语“protos”,是“第一”或“最重 , 要的”意思。 要的”意思。
一、蛋白质的元素组成
单纯蛋白质的元素组成为: 单纯蛋白质的元素组成为 碳:50~55%; ~ ; 氢:6%~7%; ~ ; 氧:19%~24%; ~ ; 氮:13%~19%; ~ ; 硫:0~4%; ~ ; 有的蛋白质含有磷、 有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、 少数含铁、 钼等金属元素。 锌、锰、钴、钼等金属元素。
脯氨酸( 吡 ④ 脯氨酸(β-吡 咯烷基- 羧酸 羧酸) 咯烷基 -羧酸 ) 有 一个环形的饱和烃侧 所以严格地讲, 链 , 所以严格地讲 , 脯氨酸是一个亚氨基 酸。
R为芳香族基团的氨基酸 (2) R为芳香族基团的氨基酸
•
苯丙氨酸( 氨基-β-苯丙酸 苯丙氨酸( α -氨基 苯丙酸)侧链含有苯基。酪氨 氨基 苯丙酸)侧链含有苯基。 氨基-β-对羟基苯丙酸 酸( α -氨基 对羟基苯丙酸)与苯丙氨酸相似,只是在 氨基 对羟基苯丙酸)与苯丙氨酸相似, 苯基的对位多了一个羟基,所以又称为对羟基苯丙氨酸。 苯基的对位多了一个羟基,所以又称为对羟基苯丙氨酸。 色氨酸( 吲哚 吲哚- 氨基丙酸 氨基丙酸) 色氨酸(β-吲哚 α -氨基丙酸)的侧链带有一个双环的吲 哚基,所以色氨酸又称之吲哚丙氨酸。 哚基,所以色氨酸又称之吲哚丙氨酸。
R为脂肪族基团的氨基酸 为脂肪族基团的氨基酸: (1) R为脂肪族基团的氨基酸:
甘氨酸( 氨基乙酸) ① 甘氨酸 (- 氨基乙酸 ) 的侧链 是个氢原子, 20种氨基酸中最 是个氢原子,是20种氨基酸中最 简单的, 简单的,所以甘氨酸的碳原子不 是手性碳。 是手性碳。
丙氨酸( 氨基丙酸 氨基丙酸) ② 丙氨酸 ( a-氨基丙酸 ) 的侧链是一个简单的甲基; 的侧链是一个简单的甲基 ; 缬氨酸(a-氨基异戊酸 的 氨基异戊酸)的 缬氨酸 氨基异戊酸 的3 侧链 是 一个 含 有支 链 的 碳侧链。 碳侧链。
二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸 蛋白质的基本组成单位(一)氨基酸的构型 (二)蛋白质氨基酸的分类 (三)氨基酸的理化性质 (四)氨基酸的分离与分析
氨基酸是指含氨基的羧酸
(一)氨基酸的构型
旋光性: 是手性分子的一种性质, 旋光性 : 是手性分子的一种性质 , 即旋转 偏振光平面的能力; 偏振光平面的能力; 分子的旋光度符号和构型(D,L)之间没有简 之间没有简 分子的旋光度符号和构型 单的关系.不是都象甘油醛那样 是右旋 单的关系 不是都象甘油醛那样D-是右旋 不是都象甘油醛那样 是右旋,L是左旋。 各种L-氨基酸中有的为左旋有的 是左旋 。 各种 氨基酸中有的为左旋有的 为右旋, 即使同一种L-氨基酸 氨基酸, 为右旋 , 即使同一种 氨基酸 , 在不同溶 剂中测定时, 剂中测定时 , 其比旋光值和旋光方向也会 不同。 不同。
1
1 10 9 12 6
课堂讲授
第一章 绪论 第二章 蛋白质化学 第三章 酶化学 第四章 核酸的化学及其生物合成 第五章 蛋白质的生物合成 第六章 维生素与辅酶 第七章 生物氧化 第八章 糖与糖代谢
1~3
课堂讲授
3~5
课堂讲授
6~8
课堂讲授
9~10
课堂讲授
10
2 4 7
课堂讲授
11
课堂讲授
12~13
蛋白质在生命活动中的作用
1. 酶蛋白:蛋白质最重要的生物学功能之一是作为 酶蛋白: 生物体新陈代谢的催化剂-酶 生物体新陈代谢的催化剂 酶。目前已发现的酶有 2000多种,绝大多数是蛋白质; 多种, 多种 绝大多数是蛋白质; 2. 作为结构成份的蛋白质:蛋白质的另一重要生 作为结构成份的蛋白质: 物学功能是作为生物体的结构成份。 物学功能是作为生物体的结构成份。在高等动物 里,胶原蛋白和弹性蛋白都是结缔组织的蛋白质 组分。胶原蛋白是主要的细胞外结构蛋白, 组分。胶原蛋白是主要的细胞外结构蛋白,参与 结缔组织和骨骼作为身体的支架, 结缔组织和骨骼作为身体的支架,而弹性蛋白在 血管和韧带中特别丰富; 血管和韧带中特别丰富;
(二)蛋白质氨基酸的分类
①脂肪族氨基酸: 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、 脂肪族氨基酸 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、脯酸 ②芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸、 1、 按照 侧链 R的 不同 ③含硫氨基酸: 含硫氨基酸: ⑤碱性氨基酸: 碱性氨基酸: ⑥酸性氨基酸: 酸性氨基酸: ⑦酰胺氨基酸: 酰胺氨基酸: 蛋氨酸、 蛋氨酸、半胱氨酸 组氨酸、赖氨酸、精酸 组氨酸、赖氨酸、 天冬氨酸、 天冬氨酸、谷氨酸 天冬酰胺、 天冬酰胺、谷氨酰胺 ④含羟基氨基酸:丝氨酸、苏氨酸 含羟基氨基酸:丝氨酸、