中专生物化学第二章蛋白质与核酸的化学汇总
生物化学 第二章 核酸化学
1 核苷酸的组成
核酸化学
• 核苷酸是核苷的磷酸酯。作为DNA或RNA结构单元的 核苷酸分别是5′-磷酸-脱氧核糖核苷酸和5′-磷酸-核糖 核苷酸。核苷酸 核苷+磷酸
戊糖+碱基+磷酸
O
HO P OH2C O B OH
O
HO P OH2C O B OH
OH OH
OH
核糖核苷酸
脱氧核糖核苷酸
B=腺 嘌 呤 ， 鸟 嘌 呤 ， 胞 嘧 啶 ， 尿 嘧 啶 或 胸 腺 密 啶
核酸化学
格里菲斯——肺炎双球菌转化实验
多 糖 类 荚 膜
R型菌
（粗糙、 无毒性）
S型菌
（光滑、 有毒性）
核酸化学
将R型活菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将S型活菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将杀死的S型菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将R型活菌与杀死的S型菌注入小鼠体内
一段时间后
细菌发生转化，性状的转化可以遗传。
O
（N = A、G、C、U、T）
O-
P
O
5´
CH2
O
N 碱基
O-
磷酸
4´ H
H 1´
O H 3´
2´ H
OH (O)H
核糖
(一)、戊糖
核酸化学
组成核酸的戊糖有两种。DNA所含的糖为 βD-2-脱氧核糖；RNA所含的糖则为β-D-核糖。
HOCH2 O OH HH
H
H
OH OH
D-核糖
Ribose
HOCH2 O OH HH
（四）核苷酸nucleotide
核酸化学
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
生物化学重点知识
第二章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章核酸的结构与功能一、名词解释1.核苷酸:核苷分子中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接而形成的化合物。
生物化学第二章核酸化学
核酸分类及命名规则
核酸可分为DNA和RNA两大类，根据来源不同可分为基因组DNA、病毒DNA、mRNA、tRNA、 rRNA等。
核酸的命名通常包括种类、来源和特定序列信息，如人类基因组DNA可命名为hgDNA，mRNA可命 名为信使RNA等。
02
DNA结构与性质
DNA双螺旋结构模型
DNA由两条反向平行的多核苷酸链 组成，形成右手螺旋结构。
长约21nt的双链RNA，可引导RISC复合物识别并切割靶mRNA，实现基因沉默。
其他小分子RNA
如piRNA、snoRNA等，在基因表达调控、RNA修饰等方面发挥作用。
04
核酸理化性质与分离纯化方法
核酸溶解度和沉淀条件
溶解度
核酸在不同溶剂中的溶解度不同，一般易溶于水，难溶于乙醇、乙醚等有机溶 剂。其溶解度受温度、pH、离子强度等因素的影响。
非同源重组
发生在非同源序列之间的重组过程。这种重 组不依赖于序列之间的相似性，而是通过一 些特殊的蛋白质和酶的作用来实现DNA片 段的连接。非同源重组可能导致基因的重排 和染色体的不稳定，进而对生物体产生遗传 影响。
07
总结与展望
核酸化学领域重要成果回顾
核酸结构与功能研
究
揭示了DNA双螺旋结构和RNA多 种功能，阐明了遗传信息存储、 传递和表达机制。
05
核酸酶及其作用机制
限制性内切酶和外切酶作用方式
限制性内切酶
识别DNA分子中的特定核苷酸序 列，并在该序列内部进行切割， 产生特定的DNA片段。
外切酶
从DNA或RNA链的末端开始，逐 个水解核苷酸，释放单个的核苷 酸或寡核苷酸。
DNA连接酶在基因工程中应用
连接DNA片段
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
医学资料：生物化学问答题汇总
生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生化复习题(大专)
前言生物化学是从分子水平上研究正常人体的化学组成及其在生命活动中代谢变化规律的科学。
是医学院校一门十分重要的医学基础课程。
本门课程的学习效果直接影响到学生对其它医学基础课和临床课的学习，而且本学科内容抽象、新知识较多，历届学生普遍反映难以理解和掌握。
为使广大同学能在较短时间内掌握生化课的基础知识和重点要求，根据中等卫生职业学校生化课的培养目标及教学大纲，我们编写了本复习资料，以期为中等卫生职业学校的学生学习、掌握生物化学这门课程提供帮助。
本书为全国中等卫生职业学校教材的同步练习册，共十三章，每章包括选择题、填空题、判断正误题、名词解释、综合题五种类型。
每章试题后均附有参考答案。
最后还附有全国中等卫生职业学校生化考试模拟试题五套，以供参考。
第一章绪论一、名词解释1、生物化学2、新陈代谢二、综合题1、简述生物化学的研究内容。
2、简述生物化学发展的过程。
3、生物化学与医学有何联系。
参考答案一、名词解释1、生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学。
2、新陈代谢：是生物体与外界环境之间、以及生物体内发生的物质和能量代谢。
是生物和非生物的根本区别。
二、综合题1、（1）物质组成：组成人体的物质可分为有机物和无机物，它们为生命活动的进行提供必要的环境和条件。
（2）物质代谢（3）遗传信息的传递（4）生物分子的结构和功能：对生物分子的化学组成和结构以及它们与生命活动的联系应有一个基本的了解。
（5）物质代谢的调节：通过体内对代谢速度和代谢方向的调节，使机体在内外环境不断变化时能够保持稳态和进行各种活动的能力。
2、（1）18世纪中叶，随着化学、物理学的发展以及医学、农学的发展的需要，生物化学逐步发展（2）1903年，生物化学于有机化学、生理学脱离，走向独立学科（3）20世纪50年代，生物化学迅速发展：对于生物分子的结构与功能的关系、代谢途径与生理功能的关系有了深入的了解。
3、医学的发展和生物化学的发展紧密联系，相互促进。
生物化学第二章 核酸化学
李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
DNA的二级结构是三螺旋？
1962年，三人分享诺贝尔生理医学奖
DNA的二级结构是双螺旋
（1）DNA分子由两条多聚 脱氧核糖核苷酸链(简称 DNA单链)组成。两条链 沿着同一根轴平行盘绕， 形成右手双螺旋结构。 螺旋中的两条链方向相 反，即其中一条链的方 向为5′→3′，而另一条链 的方向为3′→5′，螺旋结 构上有大沟和小沟。
两类 核酸在分子组成上的异同点
组分 磷酸 戊糖 碱 嘌呤 基 嘧啶
RNA
DNA
磷酸Βιβλιοθήκη 核糖脱氧核糖AG
U
C
T
核苷酸的衍生物
ⅰ ATP (腺嘌呤核糖核苷三磷酸)
d d d
核苷酸及其多磷酸化合物
ⅱ 环腺苷酸（cAMP）和环鸟苷酸 （cGMP）
•这两种环核苷酸在细胞代谢调节中具有重要作 用，是传递激素作用的媒介物。称为二级信使。
（2）两条链上的碱基通 过氢键相结合，形成碱 基对。碱基的相互结合 具有严格的配对规律， 即A与T结合，G与C结 合，碱基之间的这种一 一对应关系，称为碱基 互补配对原则。A和T之 间形成两个氢键，G与C 之间形成三个氢键。
碱基互补配对
A
T
C
G
（3）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋 的内侧，磷酸和脱氧核糖基 位于螺旋外侧，彼此以3 ’-5’ 磷酸二酯键连接，形成DNA 分子的骨架。碱基环平面与 螺旋轴垂直，糖基环平面与 碱基环平面成90°角。
级结构的可能性较小。
* mRNA的功能 把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补
配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定 其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
原核细胞
真核细胞
细胞质
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O
OH
OH OH
组成核酸的主要核苷酸
核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形 成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸： AMP, GMP, UMP, CMP
脱氧核苷酸： dAMP, dGMP, dTMP, dCMP
二 核酸的分子结构
（一）核酸分子的一级结构 核酸中核苷酸的排列顺序。 由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所 以也称为碱基序列。
达1～100nm，为胶粒范围之内。 2 蛋白质胶体稳定的因素
颗粒表面电荷 水化膜
+++
酸
+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
++ +
+
+
+ ++
带正电荷的蛋白质
碱
酸
不稳定的蛋白质颗粒
－－
－
－
－
－－ －
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
（三）蛋白质的沉淀
一 蛋白质的基本结构 （一）肽键和肽 1 肽键：一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的
α-羧基之间失水形成的化学键称为肽键。
2 肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。
3 生物活性肽
什么是氨基酸？
五肽
H3N+ N-端
Ser H
O CC
CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
（二）组成核酸的基本单位
------ 核苷酸
NH2
1 核苷 含氮碱与戊糖 通过糖苷键形成。
戊糖的第一位碳 原子分别与嘌呤碱的 N-9和嘧啶碱的N-1相 连，形成核糖核苷或 者脱氧核糖核苷。
2 核苷酸 核苷与磷酸 通过磷酸酯键连接生 成核苷酸。
N
1
HO CH2 O N
O
1´
OH OH
NH2
N O
HO P O CH2 O N
A＝T G≡C
蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。 1 盐析法 2 有机溶剂沉淀法 3 某些酸类沉淀法 4 重金属盐沉淀法
（四）蛋白质的变性
在某些物理或化学因素作用下，蛋白质空 间结构破坏，导致理化性质改变和生物学 活性降低一直丧失的现象称为蛋白质的变 性。
应用举例
临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制
第四节 核酸的化学
什么是核酸？
1868年， F. Miescher，核酸最早分离自外 科绷带脓细胞的细胞核，并发现其含磷量 超过当时发现的任何一种有机物，且含有 很强的酸性
——得名核酸。 其后核酸的组成和结构被研究清楚。 生物功能也初步澄清。
核酸的种类和分布
核酸分为两大类： 脱氧核糖核酸（DNA） Deoxyribonucleic
1 戊糖
DNA含β-D-2-脱氧核糖 RNA含β-D-核糖
HOCH2 O OH HH
H
H
OH OH
D-核 糖
HOCH2 O OH HH
H
H
OH H
D-2-脱 氧 核 糖
2 含氮碱
嘌呤碱：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G） 嘧啶碱：胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）、
尿嘧啶（U） RNA 中有A.G.C.U 四种碱基，DNA中主要 含有A.G.C.T四种碱基。
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3 CH3
肽键 OH
CO2H
CH2 CONH2
（二）蛋白质的一级结构 定义：蛋白质中氨基酸的排列顺序。
是蛋白质的基本结构。肽键是维持蛋白质 一级结构的主要化学键，也是主键。
二 蛋白质的空间结构
维持的键：氢键、盐键、疏水键、范德华 力等非共价键和二硫键。
首
3`
脱H2O 脂键相连
5`
尾 3`，5`-磷酸二酯键
5′端 C
A
G 3′端
（二）核酸分子的空间结构
1 DNA 的空间结构 （1）两条反向平行的
多核苷酸链围绕同一 中心轴缠绕。 一条为5‘——›3’走向， 另一条是3‘——›5’走向。
（2）在DNA双链结构中，碱基位于螺旋内 侧。
（3）碱基互补配对
指由多条具有三级结构的肽链通过共价键 连接起来的结构形式；
在此蛋白质分子中，最小的单位为亚基它 一般由一条肽链构成，无生理活性。
由多个亚基聚集而成的蛋白质才具有生理 活性。
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
血红蛋白的四级结构
第三节 蛋白质的理化性质和分类
一 蛋白质的理化性质 （一）两性电离和等电点
（一）蛋白质分子的二级结构 1 α-螺旋 2 β-折叠 3 β-转角和无规则卷曲
1 α-螺旋
2 β-折叠
（二）蛋白质分子的三级结构
是一条多肽链的完整的三维结构。
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在一条多肽 链中所有原子或基团在三维空间的整体排布。
（三）蛋白质分子的四级结构
剂（如疫苗等）的必要条件。
（五）紫外吸收性质及呈色反应
一 紫外吸收性质 蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸对紫外
线有吸收作用，利用这个性质可测定蛋白 质含量。 二 呈色反应
用于蛋白质的定量，定性分析。
二 蛋白质的分类
（一）按分子形状分类 1球状蛋白质 2纤维状蛋白质
（二）按组成分类 1 单纯蛋白质 2 结合蛋白质
1. 蛋白质分子中氨基酸既有碱性的氨基，能发生 碱式电离：又有酸性的羧基，能发生酸式电离， 所以是两性电解质。
2. * 蛋白质的等电点( pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷 为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
（二）亲水胶体性质 1 蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可
生物化学
Biochemistry
第二章 蛋白质与核酸的化学
第一节 蛋白质的分子组成
一 蛋白质(protein)的元素组成 1 主要元素：C 、 H 、 O 、N 2 元素组成特点：N 占16%
1克氮相当于6.25克蛋白质 二 蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （amino acid） aa
第二节 蛋白质的结构与功能
Acid 核糖核酸（RNA） Ribonucleic Acid
脱氧核糖核酸
( DNA)
分布于 细胞核 染色质 中
核糖核酸
( RNA)
分布于细胞质中
RAN分为三类
信使RNA 转运RNA 核糖体RNA一 核酸的子组成核酸核苷酸
水
解
磷酸
核苷
戊糖
碱基
（一）核酸的基本成分
核酸是由：C H O N P 组成 测定样品中P 的含量即可算出核酸的含量。 另外两种是戊糖和含氮碱。