蛋白质结构解析的方法对比综述 (1)
常见的蛋白质结构解析方法
常见的蛋白质结构解析方法蛋白质是生物体中最基本的功能分子之一，其结构与功能密切相关。
了解蛋白质的结构可以揭示其功能，并为药物设计、生物工程等领域提供重要参考。
下面将介绍一些常见的蛋白质结构解析方法。
一、X射线晶体学X射线晶体学是最常用的蛋白质结构解析方法之一。
该方法利用蛋白质晶体对X射线的衍射现象进行分析，从而得到蛋白质的高分辨率结构。
X射线晶体学需要先获得蛋白质的结晶样品，然后通过冷冻技术将样品冷冻到液氮温度下。
接下来，将样品置于X射线束中，通过测量X射线的衍射图样，利用数学方法进行模型构建和优化，最终确定蛋白质的三维结构。
二、核磁共振核磁共振（NMR）是一种利用原子核的磁性性质来解析蛋白质结构的方法。
在NMR实验中，蛋白质溶液会被置于强磁场中，并通过给予一系列的脉冲序列来激发原子核的共振信号。
通过测量这些信号的频率和强度，可以获得蛋白质的二维或三维结构信息。
与X射线晶体学相比，NMR可以在溶液中进行，因此可以研究蛋白质的构象动力学和相互作用等方面。
三、电子显微镜电子显微镜（EM）是一种利用电子束与蛋白质样品相互作用来解析其结构的方法。
与传统的光学显微镜不同，电子显微镜使用的是电子束，具有更高的分辨率。
在EM实验中，蛋白质样品被冷冻或固定在网格上，然后用电子束照射样品。
通过收集和处理电子显微镜图像，可以得到蛋白质的三维结构。
电子显微镜在解析大分子复合物和蛋白质超分子结构方面具有独特的优势。
四、质谱法质谱法是一种通过测量蛋白质的质量和电荷来解析其结构的方法。
质谱法可以分析蛋白质的分子量、氨基酸序列、修饰和折叠状态等信息。
常见的质谱法包括质谱仪、飞行时间质谱和串联质谱等。
质谱法可以快速、高效地分析蛋白质样品，特别适用于高通量蛋白质组学研究。
五、计算方法除了实验方法外，计算方法也在蛋白质结构解析中发挥着重要作用。
通过计算方法，可以预测蛋白质的二级结构、三级结构和折叠动力学等信息。
常用的计算方法包括分子力学模拟、蒙特卡洛模拟和分子动力学模拟等。
蛋白质三维结构解析方法
蛋白质三维结构解析方法蛋白质三维结构解析是研究蛋白质以及其功能与途径的重要方法之一。
蛋白质是生物体内最基本的分子之一，它们在生物体内扮演着重要的功能角色，如催化化学反应、传递信号和提供结构支持等。
为了理解蛋白质的功能和机制，科学家们必须了解其三维结构。
本文将介绍常用的蛋白质三维结构解析方法，包括X射线晶体学、核磁共振（NMR）和电子显微镜（EM）等。
1. X射线晶体学X射线晶体学是最常用的蛋白质结构解析方法之一。
它利用X射线穿过蛋白质晶体后的衍射图案来确定蛋白质的原子位置。
首先，科学家需要获取蛋白质的晶体。
然后，通过将晶体暴露在X射线的束中，X 射线会通过晶体并在检测器上产生衍射图案。
最后，利用衍射图案进行计算和建模，可以得到蛋白质的高分辨率结构。
X射线晶体学可以解析蛋白质的原子级细节，包括氨基酸残基和键的位置、各种结构域的排列和相互作用等。
2.核磁共振（NMR）核磁共振是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它利用蛋白质中的核自旋对外加磁场和脉冲磁场作出响应的原理来确定蛋白质的结构。
在NMR实验中，蛋白质样品通常以溶液形式存在。
通过对样品施加一个强磁场，并用脉冲序列引发核磁共振，可以得到关于蛋白质构象的信息。
通过收集多组核磁共振信号并进行处理，科学家可以恢复蛋白质的结构信息。
3.电子显微镜（EM）电子显微镜是一种高分辨率的显微镜技术，可以直接观察蛋白质样品的形状和结构。
与传统光学显微镜不同，电子显微镜使用电子束而不是光束来成像。
对于蛋白质结构解析，电子显微镜通常与冷冻电镜技术结合使用。
在冷冻电镜中，蛋白质样品被快速冷冻在液氮中，以保持其自然结构。
然后，使用电子显微镜将样品成像，并通过多幅图像的拍摄和处理来重建蛋白质的三维结构。
4.结合模型构建和模拟计算除了实验方法外，结合模型构建和模拟计算也是蛋白质三维结构解析的一部分。
通过结合蛋白质样品的化学、物理和生物信息学知识，可以利用计算模型和算法来预测和模拟蛋白质的结构。
蛋白质结构解析的方法及应用
蛋白质结构解析的方法及应用蛋白质是生命体中最重要的生物大分子之一，对于理解其结构和功能具有重要意义。
蛋白质结构解析是研究蛋白质结构和功能的方法，包括实验方法和计算方法。
本文将介绍常用的蛋白质结构解析方法及其应用。
一、实验方法1.X射线晶体学：这是目前最常用的蛋白质结构解析方法。
该方法通过将蛋白质结晶并通过X射线进行衍射，通过对衍射图样进行分析得到蛋白质的结构信息。
X射线晶体学方法可以获得高分辨率的蛋白质结构，但需要获得高质量的蛋白质晶体。
2.核磁共振（NMR）：这是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
该方法利用核磁共振对蛋白质进行谱学分析，获得蛋白质的结构信息。
与X射线晶体学相比，NMR能够解析非晶态结构，对于大分子蛋白质的结构研究更具优势。
3.电子显微镜（EM）：通过电子显微镜对蛋白质进行图像分析，可以获得蛋白质的低分辨率结构。
EM方法适用于大型蛋白质或复合物的结构解析。
4.力场或二次元核磁共振（2DNMR）：该方法通过测定蛋白质的3D立体结构来了解相继层之间的关系。
力场模拟计算了蛋白质的3D结构以及与周围环境的相互作用，并在密度功能理论下进行全能量优化，得到真实体系的最佳结果。
5.质谱法：利用质谱法可以获得蛋白质的质量和序列信息，并间接推断蛋白质的结构。
特别是质谱联用技术的发展，使得蛋白质的分析更为精确和高效。
二、计算方法1.分子模拟：分子模拟是一种通过数值计算模拟来预测分子结构和行为的方法。
分子动力学模拟（MD）模拟蛋白质在实验室无法观察到的时间尺度上的运动，能够揭示蛋白质在动力学和热力学方面的特性。
2.卷积神经网络（CNN）：这是一种人工神经网络，可以通过学习已知的蛋白质结构来预测未知蛋白质的结构。
CN2的发展使得蛋白质的结构预测更加准确和高效。
3.机器学习：机器学习方法可以根据已知的蛋白质结构和序列信息进行训练，并预测未知蛋白质的结构和功能。
机器学习方法可以从大量的蛋白质数据中学习，并建立模型进行预测。
三种分析蛋白结构域的方法
三种分析蛋白结构域的方法蛋白质是生命体内重要的功能分子，它们通过其特有的三维结构来实现其功能。
蛋白结构域是指蛋白质结构中具有独立功能和收缩性的区域。
分析蛋白结构域的方法对于理解蛋白的功能和机制有重要意义。
以下是三种常用的分析蛋白结构域的方法。
第一种方法是比对分析。
比对分析是通过比对已知结构域的蛋白质序列和结构与待研究蛋白质序列和结构进行对比，以此来鉴定待研究蛋白质中的结构域。
比对分析常用的工具有BLAST和HMMER等。
BLAST（基本局部序列比对工具）通过比对两个蛋白序列的共同片段来确定相似性，可以帮助确定蛋白质的结构域。
HMMER（隐含马尔可夫模型比对工具）则建立了一个隐含马尔可夫模型，将待研究的蛋白质序列与已知结构域的蛋白质序列进行比对，以此来确定结构域。
第二种方法是结构预测。
结构预测是通过计算机程序对蛋白质序列进行建模，以预测其三维结构。
常见的结构预测方法有基于比对的序列相似性建模、基于物理力学的方法和基于机器学习的方法等。
基于比对的序列相似性建模方法通过比对已知结构域的蛋白质序列与待研究蛋白质序列来构建模型，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
基于物理力学的方法则基于分子力学和物理化学原理，通过计算机模拟来推测蛋白质的结构。
基于机器学习的方法则使用已知结构域的蛋白质数据来训练算法，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
第三种方法是功能簇分析。
功能簇分析是通过聚类算法来将蛋白质分为不同的簇，以确定其中的结构域。
常见的聚类算法有层次聚类、基于密度的聚类和K均值聚类等。
层次聚类是将样本逐步合并成不同的簇，直到达到预定的停止条件。
基于密度的聚类则是根据样本的密度将其分为不同的簇。
K均值聚类是将样本分为K个不同的簇，使得簇内的样本之间的差异最小化。
通过功能簇分析可以鉴定出具有相似功能的蛋白质结构域。
综上所述，比对分析、结构预测和功能簇分析是常用的分析蛋白结构域的方法。
这些方法能够帮助鉴定蛋白质中的结构域，进而理解其功能和机制。
蛋白质结构预测方法对比与评估
蛋白质结构预测方法对比与评估蛋白质是生物体中最重要的分子之一，其结构确定了其功能和相互作用，在许多生物学研究和药物设计中起着关键作用。
然而，实验室确定蛋白质的结构通常是昂贵和耗时的。
因此，通过计算方法进行蛋白质结构预测成为了一个热门研究领域。
本文将对比和评估几种常用的蛋白质结构预测方法，以探讨其优缺点及适用范围。
首先，我们来介绍一些常见的蛋白质结构预测方法。
目前主要有三种预测方法：比较模型（homology modeling）、折叠模型（ab initio modeling）和混合模型（hybrid modeling）。
比较模型是基于已知蛋白质结构的序列对其进行预测。
因为相似序列之间的结构相似度较高，所以比较模型方法通常可以得到较准确的结构预测。
然而，对于没有相关结构的蛋白质，这种方法就不适用了。
折叠模型是根据物理原理和计算优化算法，将一个蛋白质的结构问题转化为优化问题来解决。
这种方法不需要已知结构的模板，而是从头开始预测蛋白质的结构。
然而，折叠模型方法在计算上是非常困难的，通常需要大量的计算资源和时间。
混合模型是将比较模型和折叠模型相结合，以利用它们各自的优势。
首先，通过比较模型方法得到一个初始模型，然后再使用折叠模型方法对其进行优化。
这种方法通常能够得到较高准确度的结构预测结果。
在评估蛋白质结构预测方法时，有几个关键指标需要考虑。
首先是GDT（Global Distance Test）得分，它衡量了预测结构与实际结构之间的相似性。
GDT得分越高，表示预测的结构与实际结构越接近。
另一个指标是TM（Template Modeling）得分，它衡量了预测结构与已知模板之间的相似性。
还有一个重要的指标是二级结构准确度，用于评估预测的二级结构与实际二级结构之间的相似性。
在比较各种蛋白质结构预测方法时，一项重要的研究是CASP （Critical Assessment of Structure Prediction）比赛。
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在生物体的结构和功能方面起着关键的作用。
了解蛋白质的结构对于生物制药技术的发展至关重要。
蛋白质结构解析的方法有很多种，包括晶体学、核磁共振、电子显微镜和质谱等技术。
在本文中，我们将详细介绍这些蛋白质结构解析方法的原理和应用。
晶体学是一种广泛应用于蛋白质结构解析的方法。
它基于蛋白质晶体的衍射原理，通过测量晶体中的X射线衍射模式来确定蛋白质的结构。
首先，需要获得高质量的蛋白质晶体，然后使用X射线照射晶体，测量出衍射数据。
通过这些数据的分析，可以推导出蛋白质的三维结构。
晶体学在药物发现和蛋白质工程中发挥着重要作用。
核磁共振（NMR）是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它利用核磁共振现象来测量蛋白质分子中不同原子核的信号，从而得出蛋白质的结构信息。
NMR可以研究溶液中的蛋白质，因此可以获得其在生物体内的构象。
此外，NMR还可以用于研究蛋白质与其他生物分子之间的相互作用，有助于理解生物过程的机理。
电子显微镜（EM）是一种适用于大分子复合物和膜蛋白等大型蛋白质结构解析的方法。
与其他方法不同，EM通过直接观察蛋白质大分子的影像来确定其结构。
通过采集大量的电子显微镜图像并进行图像处理，可以重建出蛋白质的三维结构。
电子显微镜在研究病毒、纤维蛋白和膜蛋白等领域具有广泛的应用。
质谱（Mass Spectrometry）是一种能够精确测定蛋白质分子的质量和组成的方法。
质谱可以将蛋白质分子中的离子分离并进行精确的质量测量，从而获得蛋白质的分子式和结构信息。
质谱在鉴定蛋白质样品的纯度、确定修饰模式和研究蛋白质的动态变化等方面发挥着重要作用。
总的来说，生物制药技术中的蛋白质结构解析方法具有多样性和互补性。
不同的方法在解析蛋白质结构方面各有优势，能够提供不同层次的结构信息。
通过综合运用这些方法，可以更加全面地了解蛋白质的结构与功能，从而为生物制药技术的研发和产业应用提供有力支持。
蛋白质结构解析的方法对比综述
蛋白质结构解析的方法对比综述蛋白质是生物体内重要的大分子，它们具有多样而复杂的结构和功能。
了解蛋白质的结构对于我们理解其功能和相互作用的机制至关重要。
在过去几十年中，科学家们开发了许多不同的方法来解析蛋白质结构。
本文将对这些方法进行对比综述。
1.X射线晶体学：X射线晶体学是解析蛋白质结构最常用的方法之一、它利用蛋白质晶体对X射线的散射来推断蛋白质的原子位置。
这种方法的优势在于可以提供高分辨率的结构信息，可以精确地确定原子的空间位置和相互作用。
然而，蛋白质晶体的培养和数据的解析是一个复杂且耗时的过程。
2.核磁共振（NMR）：NMR是一种解析蛋白质结构的方法，它利用核磁共振信号来获取蛋白质的结构信息。
相比于X射线晶体学，NMR可以在溶液中解析蛋白质结构，无需进行晶体培养。
NMR还可以提供蛋白质动力学和相互作用的信息，因此在研究蛋白质的功能和与其他分子的相互作用方面非常有用。
然而，NMR的结构分辨率相对较低，并且对于较大的蛋白质，数据的解析和结构模型的生成也是一项挑战。
3.电子显微镜（EM）：近年来，电子显微镜成为解析蛋白质结构的重要工具之一、通过冷冻电子显微镜，可以解析蛋白质的高分辨率结构。
相对于其他方法，EM的优势在于可以解析非晶态样品和大蛋白复合物的结构。
然而，EM的挑战在于解析过程对相片的对焦和加倍，以获得高质量的图像，同时也需要解决连接图像以生成完整的分子模型的问题。
4.融合方法：蛋白质结构的解析往往需要使用多种方法的组合来解决不同的问题。
例如，可以使用NMR和EM相结合的方法来解析大蛋白复合物的结构。
其他融合方法还包括将分子建模与实验数据相结合来获得高分辨率的结构信息。
总的来说，蛋白质结构解析的方法多种多样，每种方法都有其优缺点。
选择合适的方法取决于研究者的具体需求和研究对象的特点。
随着技术的不断发展，相信未来会有更多创新的方法被开发出来，用于解析蛋白质的结构。
蛋白质结构解析的发展将为我们理解生物体内复杂生命过程的机制提供重要的支持。
蛋白质结构解析方法
蛋白质结构解析方法
1. X 射线衍射法，这就像是给蛋白质拍一张超级清晰的照片呀！你想想看，通过X 射线的照射，我们就能看清蛋白质的三维结构，那得多厉害啊，就像我们用高清相机拍出美丽的风景一样。
2. 核磁共振法，哇塞，这就仿佛是在和蛋白质进行一场深入的对话呢！它能告诉我们一个个原子的位置信息，是不是很神奇，就好比我们和好朋友聊天，能了解到对方内心的小秘密呀。
3. 冷冻电镜法，哎呀呀，这简直就是给蛋白质来个大特写嘛！能让我们看到极其细微的结构，这多让人兴奋啊，就像近距离观察一朵盛开的鲜花的每一个花瓣细节一样。
4. 质谱分析法，嘿，这不就是个厉害的检测神器嘛！可以分析蛋白质的组成成分呢，就像一个超级侦探能找出各种小线索一样哩。
5. 荧光光谱法，哇哦，这就好像是给蛋白质打上了独特的光芒呀！让我们能更好地了解它，这感觉是不是超酷的，就跟舞台上的聚光灯照亮演员一样。
6. 圆二色性光谱法，嘿嘿，这就如同给蛋白质穿上了一件能显示特征的衣服呀！通过它我们能知道蛋白质的结构特征呢，是不是很奇妙呀，就像我们根据一个人的穿着打扮来判断他的风格一样。
7. 氢氘交换法，呀，这相当于在研究蛋白质时给它来个特别的标记呢！能帮助我们深入探究其结构变化，这多有意思呀，就像给一个物品做个独特的记号一样。
8. 等温滴定量热法，哇，这可是能测量蛋白质相互作用的神奇方法呢！能让我们知道它们之间的关系，是不是超级棒，就像我们了解人与人之间是如何互动交往的一样。
我觉得这些蛋白质结构解析方法都太了不起啦，每一种都像是一把开启蛋白质奥秘的钥匙，让我们能不断深入了解这个神奇的微观世界！。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质结构解析的方法对比综述
工程硕士李瑾
摘要：到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法，这两种方法各有优点和不足。
关键词：x射线衍射法 NMR法
到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法。
其中X射线的方法产生的更早，也更加的成熟，解析的数量也更多，第一个解析的蛋白的结构，就是用x晶体衍射的方法解析的。
而NMR方法则是在90年代才成熟并发展起来的。
这两种方法各有优点和不足[1]。
首先是X射线晶体衍射法。
该方法的前提是要得到蛋白质的晶体。
通常是将表达目的蛋白的基因经PCR扩增后克隆到一种表达载体中，然后转入大肠杆菌中诱导表达，目的蛋白提纯之后摸索结晶条件，等拿到晶体之后，将晶体进行x射线衍射，收集衍射图谱，通过一系列的计算，得到蛋白质的原子结构[2]。
x射线晶体衍射法的优点是：速度快，通常只要拿到晶体，最快当天就能得出结构，另外不受肽链大小限制，无论是多大分子量的蛋白质或者RNA、DNA，甚至是结合多种小分子的复合体，只要能够结晶就能够得到其原子结构。
所以x射线方法解析蛋白的关键是摸索蛋白结晶的条件。
该方法得到的是蛋白质分子在晶体状态下的空间结构，这种结构与蛋白质分子在生物细胞内的本来结构有较大的差别。
晶体中的蛋白质分子相互间是有规律地、紧密地排列在一起的，运动性较差；而自然界的生物细胞中的蛋白质分子则是处于一种溶液状态，周围是水分子和其他的生物分子，具有很好的运动性。
而且，有些蛋白质只能稳定地存在于溶液状态，无法结晶[2]。
核磁共振NMR（nuclear magnetic resonance）现象很早就被科研人员观察到了，但将这种方法用来解析蛋白质结构，却是近一二十年的事情。
NMR法具体原理是对水溶液中的蛋白质样品测定一系列不同的二维核磁共振图谱，然后根据已确定的蛋白质分子的一级结构，通过对各种二维核磁共振图谱的比较和解析，在图谱上找到各个序列号氨基酸上的各种氢原子所对应的峰。
有了这些被指认的峰，就可以根据这些峰在核磁共振谱图上所呈现的相互之间的关系得到它们所对应的氢原子之间的距离。
[3]可以想象，正是因为蛋白质分子具有空间结构，在序列上相差甚远的两个氨基酸有可能在空间距离上是很近的，它们所含的氢原子所对应的NMR峰之间就会有相关信号出现[4] 。
通常，如果两个氢原子之间距离小于0.5纳米的话，它们之间就会有相关信号出现。
一个由几十个氨基酸残基组成的蛋白质分子可以得到几百个甚至几千个这样与距离有关的信号，按照信号的强弱把它们转换成对应的氢原子之间的距离，然后运用计算机程序根据所得到的距离条件模拟出该蛋白质分子的空间结构。
该结构既要满足从核磁共振图谱上得到的所有距离条件，还要满足化学上有关原子与原子结合的一些基本限制条件，如原子间的化学键长、键角和原子半径等[4]。
NMR解析蛋白结构常规步骤如下：首先通过基因工程的方法，得到提纯的目的蛋白，在蛋白质稳定的条件下，将未聚合，而且折叠良好的蛋白样品（通常是1mM－3mM，500ul，PH6－7的PBS）装入核磁管中，放入核磁谱仪中，然后由写好的程序控制谱仪，发出一系列的电磁波，激发蛋白中的H、13N、13C原子，等电磁波发射完毕，再收集受激发的原子所放出的“能量”，通过收集数据、谱图处理、电脑计算从而得到蛋白的原子结构[5] [6]。
用NMR研究蛋白质结构的方法，可以在溶液状态进行研究，得到的是蛋白质分子在溶液中的结构，这更接近于蛋白质在生物细胞中的自然状态[7]。
此外，通过改变溶液的性质，还可以模拟出生物细胞内的各种生理条件，即蛋白质分子所处的各种环境，以观察这些周围环境的变化对蛋白质分子空间结构的影响。
在溶液环境中，蛋白质分子具有与自然环境中类
似的运动性，可以观察到整个结构表面的一些松散链段的运动性，而蛋白质的活性部位往往是在整个结构的表面，因此NMR方法为蛋白质与蛋白质、蛋白质与底物或小分子的相互作用提供了一个有效的观察手段[8]。
到目前为止，用该方法来解析蛋白质结构已经十非常成熟。
它的优点就是，蛋白在液体中得到结构，是一个动态的结构，事实上所有已发表的NMR结构都是十个或者二十个结构的ensemble（集合），这就是因为这些结构都是进行能量优化后符合条件的结构，或者说就是溶液中的蛋白结构。
因为是动态就很容易的研究蛋白与其他蛋白或者配基的相互作用[9] [10]。
缺点是，该方法受蛋白质大小的限制，到目前为止NMR解析蛋白结构的上限是50kd[11]。
从1980年代初NMR法出现至今，核磁共振技术在生物大分子的结构研究方面有了飞速的发展，一方面是由于仪器技术本身的发展，能够产生的磁场越来越强；计算机的计算速度也越来越快，更多地是由于实验方法上的创新和发展，由二维的核磁共振实验发展成三维甚至更多维的实验[12]。
借助于基因技术可以得到同位素富集的蛋白质样品,核磁共振的实验也从原来单一的核发展到三种甚至四种核同时在一个实验中共振而产生相关信号。
核磁共振方法的应用范围也从原来单一的蛋白质分子的空间结构研究发展到蛋白质动力学方面的研究，蛋白质与蛋白质、蛋白质与核酸以及小分子的相互作用和药物筛选中蛋白质分子与药物分子的结合等方面[13]。
在此过程中，NMR技术始终处于发展的前沿，围绕这一技术提出的许多原创性观点和方法已被广泛地接受和应用。
随着人类基因组学和蛋白质组学研究的不断深入，蛋白质结构组学的研究也会随之兴起，核磁共振技术在这方面的应用会更多更广。
这些应用的需求反过来也会促进核磁共振技术本身的进步和发展，使之更趋成熟和完善。
参考文献：
[1]. 李兰芬, 南洁, and 苏晓东, 蛋白质晶体学技术的发展与展望. 生物物理学报, 2007(04).
[2]. 江凡, 蛋白质空间结构的实验技术和理论方法. 物理, 2007(04).
[3]. 姜厚理, 冯锐, and 杜泽涵, 核磁共振测定蛋白质构象. 军事医学科学院院刊, 1993(02).
[4]. 胡红雨and 鲁子贤, 核磁共振法研究蛋白质和多肽的结构和功能. 化学通报, 1995(07).
[5]. 施燕红, 郭晨云, and 林东海, 蛋白质NMR样品制备技术. 生命的化学, 2006(02).
[6]. 朱春明, et al. , 基因工程法制备~(15)N标记的蛋白质样品. 清华大学学报(自然科学版), 1999(06).
[7]. 黄鹤, et al. , 多肽和蛋白质NMR预饱和实验中饱和转移效应的研究. 波谱学杂志, 1998(05).
[8]. 高广华and 王大成, 蛋白质溶液NMR结构测定的一些新进展. 生物化学与生物物理进展, 1999(03).
[9]. 施蕴渝and 吴季辉, 核磁共振波谱研究蛋白质三维结构及功能. 中国科学技术大学学报, 2008(08).
[10]. 林东海and 洪晶, 用NMR技术研究蛋白质-配体相互作用. 波谱学杂志, 2005(03).
[11]. 胡红雨, 核磁共振用于蛋白质抑制剂的筛选和先导药物的发现. 药学学报, 2002(02).
[12]. 林东海, 沈联芳, and 叶朝辉, 蛋白质三维结构的定量比较与立体显示. 波谱学杂志, 1995(01).
[13]. 王乐希, 郑珩, and 劳兴珍, 蛋白质分子柔性对接方法研究进展. 药物生物技术, 2008(04).。