江南大学生物化学习题集
生物化学习题集
《生物化学》课后习题第一章蛋白质一、单项选择题1．某一蛋白质样品的含氮量为2.4克，该样品中蛋白质的含量约为A．11克 B．12克 C．13克 D．14克 E．15克2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是A．肽键 B．氢键 C．疏水键 D．盐键3．组成蛋白质的氨基酸有A．300种 B．8种 C．20种 D． 12种4．蛋白质溶液稳定的因素是A．蛋白质分子表面的同性电荷 B．蛋白质分子表面的水化膜和同性电荷C．蛋白质分子表面的水化膜 D．蛋白质结构中的二硫键5．蛋白质的基本单位是A．L-α-氨基酸 B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸 D．D-β-氨基酸6．血清中某蛋白质的等电点为6.0，在下列哪种缓冲液中电泳时会向正极移动A pH 4.3 B pH 5.0 C pH 6.0 D pH7.07．蛋白质一级结构是指A．氨基酸种类与数量 B．分子中的各种化学键C．多肽链的形态和大小 D．氨基酸残基的排列顺序8．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于：A.一级结构 B．二级结构 C.三级结构 D．四级结构9．不是必需氨基酸的是A.缬氨酸 B．苯丙氨酸 C.半胱氨酸 D．亮氨酸10．关于蛋白质的四级结构描述正确的是A. 蛋白质都有四级结构蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C.亚基间通过非共价键聚合D.四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件11．下列有关蛋白质变性的描述中，正确的是A.蛋白质变性由肽键断裂而引起的B. 蛋白质变性增加其溶解度C. 蛋白质变性后一定沉淀D.蛋白质变性可使其生物活性丧失二、名词解释1.肽键2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的等电点4.蛋白质的变性5. 必需氨基酸三、简答题1.蛋白质元素组成的特点是什么？有何实际应用？2.说出蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点。
3.说出蛋白质各级结构的含义及维持各级结构的化学键。
4. 举例说明蛋白质变性的实际应用。
生化-1990年江南大学硕士生招生生物化学命题A
7、组氨酸的pK1= 1.82，pK2= 6.0，pK3= 9.17，则其等电点为（）
A.5.495 B.6.0C.3.91D.7.85
8、蛋白质分子中常见的20种氨基酸中，带有两个手性碳原子的氨基酸是（）
A.苏氨酸和异亮氨酸B.甘氨酸和丙氨酸
C.苯丙氨酸和酪氨酸D.缬氨酸和蛋氨酸
基本单位
各单位间连结键
三、改错（40分）下列叙述都有错处，请作简明扼要的修正。
1、
2、
3、直链淀粉分子和支链淀粉分子一样都只有一个非还原性末端。
4、支链淀粉和糖原互为同分异构体。
5、
6、丙酮酸是酮酸，而乙酰乙酸不是酮酸。
7、
8、1g油脂样品能吸收100毫克碘，则该样品的碘值为100。
9、某大麦样品0.5克，经用凯氏定氮法测得其含氮量为8毫克，则该大麦样品的粗蛋白含量为1.6%。
6、写出葡萄糖由酵母进行酒精发酵的总反应式，且计算理论产率。
（原子量C=12,O=16,H=1）
15、甲、乙两厂有一相同的酶产品，甲厂的酶活力为1000单位/克酶制剂，乙厂的酶活力为2000单位/克酶制剂（两厂酶活力单位含义相同），则得知甲厂的酶制剂的比活力一定比及乙厂的酶制剂的比活力。
16、
17、β-淀粉酶可以催化淀粉分子使其全部水解成麦芽糖。
18、米氏常数Km是酶的特性常数，所以每一种酶都只有一个Km值。
A.腺嘌呤B.鸟嘌呤C.胞嘧啶D.尿嘧啶
11、DNA结构的沃森-克里克模型说明（）
A.DNA为三股螺旋结构B.DNA为双股螺旋结构
C.碱基之间形成共价键D.磷酸-核糖骨架位于螺旋内部
12、下列哪一种维生素是辅酶A的前体（）
生物化学习题集（附答案）
生物化学习题集（附答案）生物化学习题集一、名词解释2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。
8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。
9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。
11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
17、别构酶：生物体内有许多酶也具有类似血红蛋白那样的别构现象。
这种酶称为别构酶。
18、辅酶：是酶的辅助因子中的一类，其化学本质是小分子有机化合物，与酶蛋白结合得相对较松，用透析法可以除去，其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。
20、酶原的激活：某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体称为酶原。
21、生物氧化：有机物质在生物体细胞内的氧化称为生物氧化。
22、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。
23、P/O比值： P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数。
24、底物水平磷酸化作用：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。
2023年江南大学食品生工考研的801生物化学三套卷(一)真题及参考答案
801生物化学（含实验）密押三套卷（一）一、名词解释（每题5分，共40分）Allosteric enzymeStarch gelatinizationHyperchromic effectEnergy rich phosphate compounds GluconeogenesisTricarboxylic acid cycleEssential fatty acidsSemiconservative replication参考答案答：别构酶：又称为变构酶，这类酶是寡聚蛋白，含有两个及两个以上亚基。
别构酶含有活性部位和调节部位，活性部位负责对底物的结合和催化；调节部位负责控制别构酶的催化反应的速度。
当代谢物分子可逆地结合到酶的调节部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，这种调节称别构调节，受别构调节的酶称别构酶。
答：淀粉糊化：淀粉在植物细胞内以颗粒形式存在，在冷水中不溶解，但在加热的情况下淀粉颗粒吸水膨胀，分散于水中，形成半透明的胶悬液，此过程称为糊化。
答：增色效应：天然状态的DNA在变性解链过程中，由于碱基外露，导致的碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收而使摩尔磷吸光系数增加的现象。
答：高能磷酸化合物：生物体内的一类磷酸化合物，当它的磷酰基水解时，可以释放出大量的自由能。
答：糖异生：由非糖物质如丙酮酸等化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
主要沿着糖酵解途径逆行，仅有三步不可逆反应需要经过其他的代谢反应绕行。
答：柠檬酸循环：在线粒体中，乙酰-CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经历一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰COA彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放能量的循环反应体系。
答：必需脂肪酸：指亚油酸和亚麻酸这类人体生长所必需的且人体自身无法合成的，必须从食物中摄取的脂肪酸。
答：半保留复制：是DNA的一种复制方式。
每条链都可以作为合成反应的模板链，合成出两条新的子代DNA链，每个DNA分子都是由一条亲代链和一条子代链组成的。
江南大学1990-2009年生物化学历年真题部分问答题答案
1、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，试用最简便的化学方法鉴别。
答：依次使用下列化学试剂进行鉴定2、某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳图如下所示，两种情况下的电极槽缓冲液都为8.2 从下面两副图给出的信息，有关纯化蛋白的结构你能得出什么结论？该蛋白的PI是大于还是小于？答：非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的pI的差别。
图（a）的结果只呈现单一的带，根据题中给出的条件，表明该蛋白质是纯净的。
由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂，并且具有长长的疏水性碳氢链。
它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离，而且还能拆开肽链的折叠结构，并且沿伸展的肽链吸附在上面。
这样，吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷，并且吸附的SDS量与肽链的大小成正比。
结果是，不同大小的肽链将含有相同或几乎相同的q/r值。
由于聚丙烯酰胺凝胶基质具有筛分效应，所以，分子较小的肽链将比较大的、但具有相同的q/r值的肽链迁移得更快。
若蛋白质是由单一肽链或共价交联的几条肽链构成（在不含β-巯基乙醇的情况下），那么在用SDS处理后进行SDS-PAGE，其结果仍是单一的一条带。
若蛋白质是由几条肽链非共价结合在一起，在用SDS处理后进行SDS-PAGE，则可能出现两种情况：一种仍是一条带，但其位置发生了变化（迁移得更快），表明此蛋白质是由几条相同的肽链构成，另一种可能出现几条带，则可以认为该蛋白质是由大小不同的几条肽链构成。
图（b）的结果表明该蛋白质是由两种大小不同的肽链借非共健结合在一起的寡聚体蛋白质。
从图（b）的电泳结果我们可以断定该蛋白质的等电点低于。
3、含有以下四种蛋白质混合物：A，分子量12000，pI=10；B，分子量62000 ，pI=3；C，分子量28000，pI=7；D，分子量9000，pI=5。
若不考虑其他因素，当它们（1）流过DEAE-纤维素阴离子交换柱时，用线性盐洗脱时。
生化-1995年江南大学硕士生招生生物化学命题A
D.葡萄糖淀粉酶E.异淀粉酶
二、填空（每空0.5分，计20分）
1、脂肪酶的β-氧化中脂肪酸首先被活化生成，然后反复经过、
、和逐步（放出）生成。
2、酶的抑制剂可使Km增大，抑制剂可使最大Vmax变小。
3、写出下列生化代号的中文名称：
dTTPTTPc AMPψUQ
（3）实验中误差来源有哪些方面？
（原子量：N 14，O 16，C 12，H 1）
8、糖酵解途径中的三个关键酶是、和。
9、可以诱导酶的生物合成；可阻遏酶的生物合成。
10、乙醛酸循环含有TCA循环中的二种酶：和；对微生物来说乙醛酸循环不仅对TCA循环起着协助作用，而且可利用化合物作为合成四碳化合物（C4）的最简单的。
11、细胞中生成草酰乙酸的反应有、、和
等四种形式。
12、生物样品细胞中分离纯化某种酶。首先将该样品制备成粗提液，今选择
A.Asp B.AsnC.GluD.AlaE.Leu
7、糖元中的一个葡萄糖残基经糖酵解转变成二分子乳酸可产生（）
A.1分子ATP B.2分子ATP C.3分子ATP
D.4分子ATP E.2分子ATP+2NADH
8、下列肽链主干原子排列中，哪个符合肽键的结构（）
A. C-N-N-C-C B. C-C-O-N-C
10、在观察淀粉的酶水解时常用碘液显色，当从蓝色变至碘液本色时，说明淀粉已完成水解成葡萄糖了。
四、简答与计算（每小题10分，计50分）
1、描述蛋白质的一级结构及高级（二、三、四级）结构。
2、试阐述tRNA的结构，并说明其在蛋白质生物合成中的功能。
3、简述生物体内将淀粉转化成脂肪的代谢过程。
生物化学题库参考答案(江南大学)
生物化学题库参考答案其实我也不知道我是怎么过的...8缩1吧一、名词解释1．T m：指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA 中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
2．氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。
3、复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
4、减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
5、半保留复制：DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
6、盐溶：在盐浓度很低的范围内，随着温度的增加蛋白质溶解度升高的现象叫做盐析。
7、激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
8．呼吸链：是指有机物在生物氧化过程中，底物脱下的氢（H++e-）经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成H2O的电子传递系统，又称呼吸链。
9．维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。
许多辅酶都是由维生素衍生的。
10．酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并与酶催化作用直接有关的区域。
11．酶变性：12．DNA变性：DNA双链解链，分离成两条单链的现象。
13．遗传密码：DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。
14．蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
15．退火：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。
来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
16、底物水平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。
江南大学生物化学习题集
江南大学生物化学习题集(四)是非判断题1.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
()2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
()3．所有的蛋白质都有酶活性。
()4.α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
()5．多数氨基酸有d-和l-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。
6．所有氨基酸都具有旋光性。
()7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
()8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
()9.一个氨基一个羧基氨基酸的Pi为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。
（10）蛋白质变性是蛋白质三维结构的破坏，涉及肽键的断裂。
（11）蛋白质是生物大分子，但并非所有蛋白质都具有四级结构。
()12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。
()13.FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N端氨基酸的原理相同。
14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
()15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的r基团。
()16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
()17．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
()18.当一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸时，它们之间会形成两个二硫键。
()19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
()20．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
()21.维持蛋白质三级结构最重要的力量是氢键。
()22．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
()23．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。
()24.蛋白质二级结构的稳定性由链内氢键维持，肽链上的每个肽键都参与氢键的形成。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
(四) 是非判断题1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( )2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。
( )3.所有的蛋白质都有酶活性。
( )4.α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
( )5.多数氨基酸有D-和L-两种不同构型,而构型的改变涉及共价键的破裂。
6.所有氨基酸都具有旋光性。
( )7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
( )8.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
( )9.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH2的解离度相同。
( )10.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。
( )11.蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。
( )12.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应,而后者却不是。
( )13.用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
14.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
( )15.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
( )16.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
( )17.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
( )18.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时,它们之间可以形成两个二硫键。
( )19.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
( )20.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
( )21.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( )22.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
( )23.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。
( )24.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
( )25.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外,在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨基。
( )26.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。
( )27.一氨基一羧基氨基酸的pH为中性,因为---COOH和NH3解离程度相等。
( )28.构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。
( )29.组成蛋白质的氨基酸与茚三酮反应都呈兰紫色。
( )30.肽的命名是从肽链的游离氨基开始的。
( )31.蛋白质分子中肽链能自由旋转。
( )32.蛋白质中主链骨架由NGGNGGNGG…………等组成。
.( )33.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
.( )34.蛋白质在pl时其溶解度最小。
( )35.pH2.3时,所有氨基酸都带正电荷。
.( )36.SDS—PAGE中,肽链越长,结合的SDS分子越多,故泳动速度越快。
( )37.该氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。
( )38.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。
( )39.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,后者则不是。
.( )40.变性的蛋白质的分子量发生了变化。
( )41.纸电泳分离氨基酸是根据它们的解离性质。
( )Br能裂解Gly-Met-Pro三肽。
( )43.双缩脲反应是多肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应。
()44.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( )45.大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基给成。
( )46.蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽键是同义的。
( )47.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测蛋白质分子量是依据不同蛋白质所带电菏的不同而分离的。
( )48.用凝胶过滤(Sephade×G100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量小的先下来,分子量大的后下来。
( )49.蛋白质变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然构象的解体。
( )50.浓NaCl易破坏离子键,浓尿素易破坏氢键。
( )51.当溶液的pH值大于某一可解离基团的pKa值时,该基团有一半以上被解离。
( )52.一个化全物如能和茚三酮反应生成紫色,说明这化全物是氨基酸、肽或蛋白质。
( )53.一个蛋白质样品经酸水解后,能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。
( )54.用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。
( )55.组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。
( )56.在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。
( )57.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。
( )58.血红蛋白的α-键、ß-键和肌红蛋白的肽键在三级结构上很相似,所以它们都有氧的能力。
血红蛋与氧的亲和力较肌红蛋白更强。
( )59.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一个典型的别构(或变构)蛋白,因而与氧结合过程中呈现协同效应,而后者却不是。
( )60.测定别构酶的相对分子质量可以用十二烷基硫酸钠(SDS)-聚丙烯酰胺凝胶电泳。
61.某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。
( )62.构成蛋白质的所有氨基酸都是L-形氨基酸。
因为构成蛋白质的所有氨基酸都有旋性。
( )63.一条肽链在回折转弯时,转弯处的氨基酸常常是脯氨酸或甘氨酸。
( )64.如果用SephadexG-100来分离细胞色素C、血红蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽,则洗脱顺序为:谷氨酸-谷胱甘肽-细胞色素C-血红蛋白。
( )65.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键形成。
( )66.蛋白质的等电点是可以改变的,但等离子点不能改变。
( )67.天然氨基酸都具有一个不对称a-碳原子。
( )68.亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
( )69.蛋白质分子中所有氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。
( )70.自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。
( )71.只有在很高或很低pH值时,氨基酸才主要以非离子化形式存在。
( )(五)问答题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的α—螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β—折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要功能9.蛋白质分离和提纯有哪几个主要步骤?简要说明。
10.在蛋白质分子中有哪些重要的化学键?这些键分别在哪雪基团之间产生?11.蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。
12.某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH值为6,问氨基酸的pI 是大于6、等于6还是小于6?13.一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳,指出哪些氨基酸向阳极移动?哪些氨基酸向阴极移动?14.用阳离子交换树脂分离下列氨基酸对,用pH7.0的缓冲液洗脱时那种氨基酸先被洗脱下来?(1)Asp和Lys(2)Arg和Met(3)Glt和Val (4)Gly和Leu (5)Ser和Ala15.某一肽经酸水解组成分析为5种氨基酸,该肽的N端非常容易环化.经溴化氰处理后得一游离碱性氨基酸,Pauly反应阳性。
若用胰蛋白酶作用则得两个肽段:其一为坂口反应阳性,另一个在280nm有强的光吸收,并呈Millon阳性反应。
求此肽的氨基酸序列,并指出它的等点应该是大于、等于或小于7?16.有一球状蛋白质,在pH的水中溶液中能折叠成一定的空间结构。
通常非常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核,极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。
问:(1)Val 、Pro、Phe、Asp、Lle和His中哪些氨基酸侧链位于分子内部?哪些氨基酸侧链位于分子外部?(2)为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala?(3)虽然Ser、thr 、asn和Gln是极性的,为什么它们位于球状蛋白质的分子内部?(4)在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys(半胱氨酸),为什么?17.扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH值时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加,然后下降,最后出现沉淀。
(3)在一定的离子强度下,达到等电点PH 值时,表现出最小的溶解度。
(4)加热时沉淀。
(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的电常数,而导致溶解度减小。
(6)如果加入一种非极性强的溶剂,使介电常数大大地下降会导致变性。
18.向lL1mol/L的处于等电点甘氨酸溶液中加入0.3molHCI,问所得溶液的pH值是多少?如果加入0.3molNaOH以代替HCL时,pH值又是多少?19.1.068g的某种结晶a-氨基酸,其pk’1;和pk’2值分别为2.4和9.7,溶解于100ml的0.1mol /L NaOH溶液中时,其pH值为10.4。
计算该氨基酸的相对分子质量,并写出其可能的分子式。
20.已知Lys的ε-氨基的pk’a为10.5,问在pH9.5时,Lys水溶液中将有多少份数这种基团给出质子?21.有一个肽段,经酸水解测定知由4个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段,其中一个片段在280nm有强的光吸收,并且对Pauly反应、坂口反应都是阳性;另一个片段用CNBr 处理后释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
试写出这个肽的氨基酸排列顺序及其化学结构式。
22.一种纯的含钼蛋白质,用1cm的比色杯测定其消光系数ε为1.5。
该蛋白质的浓溶液含有10.56ug(Mo)/ml。
1:50稀释该浓溶液后A280为0.375。
计算该蛋白质的最小相对分子质量(Mo的相对原子质量为95.94)。
23.1.0mg某蛋白质样品进行氨基酸分析后得到58.1ug的亮氨酸和36.2ug的色氨酸,计算该蛋白质的最小相对分子质量。
24.某一蛋白质分子具有螺旋及尽折叠两种构象,分子总长度为5.5×10-5cm,该蛋白质相对分子质量为250000。
试计算该蛋白质分子中a-螺旋及β-折叠两种构象各占多少?(氨基酸残基平均相对分子质量以100计算)。
25.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列(如图):(1)预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
(2)何处可能形成链内二硫键?(3)假设该序列只是大的球蛋白的一部分,下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面,哪些分布在内部?天冬氨酸;异亮氨酸;苏氨酸;缬氨酸;谷氨酰胺;赖氨酸11、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同,它们对多肽链二级结构的形成有何影响?12、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体?13、聚赖氨酸(poly Lys)在pH7时呈无规则线团,在pH10时则呈α-螺旋;聚谷氨酸(poly Glu)在pH7时呈无规则线团,在pH4时则呈α-螺旋,为什么?14、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什么?15、在蛋白质分子中有哪些重要的化学键?这些键分别在哪些基团之间产生?16、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳,指出哪些氨基酸向阳极移动?哪些氨基酸向阴极移动?17、用阳离子交换树脂分离下列氨基酸对,用pH7.0的缓冲液洗脱时那种氨基酸先被洗脱下来?(1)Asp和Lys(2)Arg和Met(3)Glt和Val (4)Gly和Leu (5)Ser和Ala18、扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。