临床生化简答题模板1
生化简答题(十选三)

一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?(P51)1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成二三四级结构被破坏,导致其天然部分或完全破坏,理化性质改变,活性丧失2.因素:物理(加热,紫外线,X射线,高压,超声波),化学:极端Ph即强酸或强碱,重金属离子,丙酮等有机溶剂。
3.本质:天然蛋白质特定的空间构象被破坏(从有序的空间结构变为无序的空间结构)4.特性:理化性质改变:溶解度降低,不对称性增加,溶液黏度增加,易被蛋白酶降解,结晶能力丧失生物活性丧失:酶蛋白丧失催化活性,蛋白类激素丧失调节能力,细菌,病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58)相同:DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同:戊糖种类不同,DNA中为脱氧核糖,RNA中为核糖。
个别碱基不同,二者除都含有AGC外,DNA还有的胸腺嘧啶T,RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?(P88)1.抑制剂和底物结构相似,都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争,即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物,从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大,Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?(1)氰化钾的毒性是因为它进入人体内时,CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa,使其失去传递电子的能力,阻断了电子传递给02,结果呼吸链中断,细胞因室息而死亡。
(2)亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe?*——高铁血红蛋白,且含量达到20%~30%时,高铁血红蛋白(Fe3*)也可以和氰化钾结合,这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合,从而使细胞色素aas的活力恢复;但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生化简答题答案

一:1)有两条脱氧核苷酸链组成,两条链平行、反向。
2)两链之间以碱基互补配对,由氢键相连,C和G A和T3)两链以同一中心轴螺旋,形成右手双螺旋结构,每10个碱基上升一圈螺距3.4nm4)双螺旋结构横向以氢键稳固,纵向靠疏水基的水平堆积力二:mRNA:含有三联体密码,蛋白质合成的模板。
tRNA:转运氨基酸的作用rRNA:与蛋白质结合生成核蛋白体,是蛋白质合成的产所。
三:在5’端以7-甲基鸟嘌呤基三磷酸鸟苷为分子的起始结构,称为帽子结构(7-甲基鸟嘌呤,3磷酸鸟苷)在3’端有一段长短不一的多聚腺苷结构,称为多聚A尾从5’端到3’端每三个碱基为一组,为一个三联体密码。
四:相同点:1)反应前后,没有质和量的变化2)能催化热效应允许的反应3)不能改变平衡点不同点:1)酶对底物的有高度特异性2)酶蛋白质,对热敏感,对反应条件的要求高3)酶的高效性4)酶的反应受多种因素的影响五:绝对特异性:只能作用于特定的结构底物,催化一种反应,得到特定的产物相对特异性:可以作用于一类的化合物或是一类的化学键,得到一定的产物,这种酶对底物要求不严格。
立体异构特异性:有些酶仅作用于底物立体异构中的一种。
六:酶活性中心以内的必须基团和酶活性中心以外的必须基团。
酶活性中心以内的必须基团又分为酶结合部位和酶催化部位酶结合部位:将底物固定于酶的活性中心。
酶的催化部位:使底物不稳定,最终生成相应的产物。
酶活性中心以外的必需基团:为维持酶的活性中心的空间构象所必须。
七:酶的浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂、反应时间等八:竞争性抑制:抑制剂与底物结构相似,与底物竞争酶的活性中心结合,增加底物浓度可以减轻抑制。
增加Km。
非竞争性抑制:抑制剂与底物没有相似之处,抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合,增加底物浓度不能减轻抑制,反应速度下降,反应的平衡点不变。
九:有些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,只是酶前体,但水解掉一个或多个肽键的时候,酶的活性中心暴露或形成,有重要的生理意义。
生化简答题(附答案)

⽣化简答题(附答案)1.简述脂类的消化与吸收。
2.何谓酮体?酮体是如何⽣成及氧化利⽤的?3.为什么吃糖多了⼈体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖吗?为什么?4.简述脂肪肝的成因。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?6.脂蛋⽩分为⼏类?各种脂蛋⽩的主要功⽤?7.写出⽢油的代谢途径?8.简述饥饿或糖尿病患者,出现酮症的原因?9.试⽐较⽣物氧化与体外物质氧化的异同。
10.试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作⽤机制。
11.试述体内的能量⽣成、贮存和利⽤12.试从蛋⽩质营养价值⾓度分析⼩⼉偏⾷的害处。
13.参与蛋⽩质消化的酶有哪些?各⾃作⽤?14.从蛋⽩质、氨基酸代谢⾓度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。
15.⾷物蛋⽩质消化产物是如何吸收的?16.简述体内氨基酸代谢状况。
17.1分⼦天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解⽣成⽔、⼆氧化碳和尿素可净⽣成多少分⼦ATP?简述代谢过程。
18.简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。
19.简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。
20.简述⾕胱⽢肽在体内的⽣理功⽤。
21.简述维⽣素B6在氨基酸代谢中的作⽤。
22.讨论核苷酸在体内的主要⽣理功能23.简述物质代谢的特点?24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径?25.核苷、核苷酸、核酸三者在分⼦结构上的关系是怎样的?26.参与DNA复制的酶在原核⽣物和真核⽣物有何异同?27.复制的起始过程如何解链?引发体是怎样⽣成的?28.解释遗传相对保守性及其变异性的⽣物学意义和分⼦基础。
29.什么是点突变、框移突变,其后果如何?30.简述遗传密码的基本特点。
31.蛋⽩质⽣物合成体系包括哪些物质,各起什么作⽤。
32.简述原核⽣物基因转录调节的特点。
阻遏蛋⽩与阻遏机制的普遍性。
33.简述真核⽣物基因组结构特点。
34.同⼀⽣物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同?为什么?35.简述重组DNA技术中⽬的基因的获取来源和途径。
生化简答题

1.什么叫蛋白质的二级结构?有哪几种常见类型?
2.简述DNA右手双螺旋结构要点。
3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的?
4什么是同工酶,有何生理意义?
5.磷酸戊糖途径有什么生理意义?
6.简述人体血糖的来源与去路。
7什么是脂肪动员,其关键酶是什么?
8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。
9简述胆固醇在体内的转化途径。
10给受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机制何在?
11什么叫嘌呤核苷酸的从头合成?
12、简述体内血氨的主要来源与去路。
13、为什么肝硬化腹水病人不宜使用碱性利尿药?
14、若给动物食入丙酮酸,它在体内可转变为哪些物质?
15.论述DNA复制和转录的异同点?
16简述糖异生的生理意义。
17简述酮体生成的生理意义。
18简述三羧酸循环的主要反应结果及其生理意义。
19试述血浆脂蛋白的种类(电泳法)及其功能。
20以磺胺药为例说明竞争性抑制作用的特点。
21简述扩充后的分子遗传学中心法则
22简述糖酵解和糖异生过程的不同点及相关酶。
23试述乳糖操纵子结构模型及其调控机理。
24参与磷酸二酯键形成的酶有哪些?
25简述体内丙氨酸的联合脱氨基作用过程。
26试述叶酸缺乏产生巨幼红细胞性贫血的生化机制27试述体内乙酰CoA的来源与去路。
28简述真核生物RNA聚合酶的种类、性质及功能。
29什么是药物代谢转化,它有何意义?
30什么叫遗传密码,有何特点?。
生化简答题

生化问答题1.简述糖酵解的途径。
答案:1.迅速供能,这对肌肉收缩更为重要,当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时,能疑主要通过糖酵解途径获得。
2.是某些组织获能的必要途径。
如:神经白细胞件髓组织等。
即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。
2.简述三竣酸循环的特点及生理意义。
答案:TAC反应的特点:从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠椽酸开始,每次循环消耗一分子乙酰基。
反应过程中有4次脱氢,2.0 TAC在线粒体中进行,有三个催化不可逆反应的关键酶,分别是柠掾酸合酶异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊2酸脱氢酶复合体3的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。
生理意义:1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。
3 为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案1提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核昔酸及核酸的原料。
2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物,包括乙酰乙酸B-疑丁酸和丙酮。
1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和秤骼肌等组织的重要能源2长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖肖省蛋白质的消耗3严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。
5试述脂肪酸B氧化的过程1脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2脂酰辅酶A进入线粒体3脂酰辅酶A进行B氧化包括4步连续反应:脱氢加水脱氢和硫解4产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2h2o和能量。
影响酶促反应速率的因素有哪些答:1)温度:温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型,每种酶都有最适温度,在最适温度下反应速率最大。
2) PH:PH 对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型,每种酶都有最适PH,在最适PH下反应速率最大。
3)底物浓度:底物浓度对酚促反应速率影响符合米氏方程。
生化简答题大全及答案

1. 脂类的消化与吸收:脂类的消化部位主要在小肠,小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解;肠内PH值有利于这些酶的催化反应,又有胆汁酸盐的作用,最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2. 何谓酮体?酮体是如何生成及氧化利用的:酮体包括乙酰乙酸、B -羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来,但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后,转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3. 为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖吗?为什么?人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖—丙酮酸—乙酰CoA 一合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油—脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4. 简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官,由于磷脂合成的原料不足等原因,造成肝脏脂蛋白合成障碍,使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积,形成脂肪肝。
5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等,限速酶是HMG-CoA还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。
7. 写出甘油的代谢途径?甘油—3-磷酸甘油—(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8. 简述饥饿或糖尿病患者,出现酮症的原因?在正常生理条件下,肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力,血中仅含少量的酮体,在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时,脂肪动员加强,脂肪酸的氧化也加强,肝脏生成酮体大大增加,当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时,血酮体升高,可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9 .试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
生化简答重点版

生生化化简简答答1.酮体生成和利用的生理意义:(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种形式.(2)酮体是肌肉尤其是脑的重要能源 ,酮体分子量小,可通过血脑屏障.血糖降低时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主要能源物质.2. 试述乙酰 CoA 在脂质代谢中的作用:在机体脂质代谢中,乙酰 CoA 主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解;乙酰CoA 在肝中可被转化为酮体像肝外运输,也可作为脂肪酸生物合成和细胞胆固醇合成的基本原料.3.试述人体胆固醇的来源和去路:来源:(1)机体细胞自身的合成(2) 食物来源的消化吸收.去路(1)在肝脏内合成胆汁酸(2)在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素(3)在皮肤可以转化为维生素D3 (4)用于构成细胞膜 (5)酯化成胆固醇zhi, 储存在细胞液中 (6)经胆汁直接排出,随粪便排出体外4.酶的催化作用有何特点:(1)酶具有极高的催化效率,即高效性,(2)酶具有高度特异性,酶对其所催化的底物具有严格的选择性,包括绝对特异性,相对特异性,和立体异构特异性.(3)酶促反应具有可调节性,酶促反应受多种因素调节,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要.5. 举例说明酶的三种特异性(定义,分类,举例):一种酶只对一种或者一类化合物,或者一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象叫做酶的特异性.根据选择底物的不同分为三类.(1)绝对特异性,指的是酶只作用于一种专一的化学反应,生成一种特定的化学产物.比如脲酶能催化尿素分解成CO2和氨气.(2)相对特异性,指的是酶作用于一种特定的化学键,对底物的选择不太严格.比如多种水解酶.(3)立体异构特异性:指的是对底物的立体构型有要求,作用于不对称碳原子的立体异构,或只作用于某种旋光异构体.比如乳酸脱氢酶只作用于 L-型乳酸脱氢.6. 简述 Km 和 Vm 的意义: Km=Vm/2时的[ s ].Km 的意义(1)Km 是酶的一种特征性常数,代表酶对底物的催化效率. 在[ s ]一定时,Km 越大, Vm 越小.(2) Km 表示酶对底物的亲和力.Km越大,亲和力越小,Km 越小,亲和力越大.(3)Km 可用于判断酶的天然底物.Km 最小者可作为该酶的天然底物.Vm 指的是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶的浓度成正比.7. 温度对酶促反应有何影响 温度升高对酶促反应速率有双重影响(1)与一般反应一样,温度升高,分子碰撞机会增大,反应速率升高(2)温度升高可导致酶蛋白变性失活,反应速率降低.温度对速率影响的表现(1)温度较低时,温度越高,速率越大(2)达到某一温度时, V 达到最大.是酶促反应速率达到最大是的反应温度称为酶的最适反应温度.(3)反应温度达到或超过最适反应温度时,随着温度升高,酶蛋白变性,速率降低.8.竞争性抑制作用的特点:(1)竞争性抑制剂和底物的结构相似(2)竞争抑制剂和底物竞争与酶活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,抑制作用越大.(4)当增大底物浓度时,抑制剂作用会减小甚至消除(5)动力学参数: Km 越大, Vm 不变.9.说明酶原与酶原激活的意义:有些酶在细胞内合成或初分泌时,是没有活性的.这种没有活性的酶的前身物称为酶原.酶原激活指的是酶原在一定条件下被激活成有活性的酶的过程.酶原激活的机制:酶原分子内肽链一处或多处的断裂,去除多余的肽段,构想发生改变,形成活性中心,从而使酶原激活.酶原激活的意义:(1)消化道蛋白酶以酶原形式分泌,保护消化器官自身不收酶的水解,从而使酶在特定部位或环境发挥催化作用.(2)酶原可以视作酶的储存形式.一旦需要转化为诱惑性的酶,发挥其对机体的保护作用.10.什么叫同工酶.有何临床意义同工酶指的是催化的化学反应相同,但是酶蛋白分子结构,理化性质和免疫学性质不同的一组酶.临床意义(1)属于同工酶的几种酶由于催化活性的差异,和体内分布的不同,有利于体内代谢的协调.(2)同工酶的检测有助于某些疾病的诊断和鉴别诊断.当某些组织病变是,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高.比如肝细胞受损的患者, LDH3含量较高.11. 何为质粒,为什么质粒可作为基因克隆的载体:质粒就是存在于细胞染色体外的小型环状DNA分子.质粒作为载体的原因(1)自身具有复制能力,在寄宿细胞里能独立自主的复制(2)细胞分裂时保持稳定的遗传.(3)携带某些遗传基因,使寄宿细胞具有某些遗传性状.12.说明高氨血症导致昏迷的生化基础.:高氨血症时,氨进入脑组织.与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与谷氨酸进一步生成谷氨酰酸.脑中氨的增加,导致α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环减弱, ATP 产生减少,引起大脑功能障碍,严重时发生昏迷. 13.血氨的来源和去路:血氨的来源(1)氨基酸脱氨基和其他含氮物质(2)由肠道吸收(3)肾脏谷氨酰酸的分解血氨的去路(1)合成含氮物质(2)合成氨基酸(3)在肝中转变为尿素(4)以NH4+直接排出体外14.概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路:来源(1)食物蛋白质的消化吸收(2)组织蛋白质的分解(3)体内合成的非必需氨基酸氨基酸的去路(1)合成蛋白质(2)合成其他含氮物质(3)脱氨基作用产生氨和α-酮酸(4)脱羧基作用生成CO2和胺类物质15.为什么测定血清中的转氨酶活性可以做肝.心组织受损的参考指标:正常情况下,多种转氨酶主要存在于组织细胞中,血清中含量少.如,谷丙转氨酶在干细胞中活性最高,谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高.若干细胞或者心肌细胞受损,上述转氨酶会释放入血,在血清中的含量增高.16. 细胞内有哪些主要的RNA, 其主要功能是什么17.DNA双螺旋结构的特点:(1)反相平行,右向螺旋(2)碱基在螺旋内侧,磷酸核糖的骨架位于外侧(3)碱基互补配对A=T C≡G (4)螺旋的稳定因素是氢键和碱基的堆彻力(5)10bp\ 螺旋,螺距是3.4nm, 半径2nm.(6)有大沟有小沟18. tRNA 的二级结构的基本特点:三叶草结构(1)有四个环: DHU 环反密码环Tψ 环可变环(2)四臂: DHU 臂反密码臂Tψ 臂氨基酸臂(3)—末端:3`—CCA—OH 末端19.饥饿48小时后体内糖/脂/蛋白质代谢的特点:饥饿48小时属于短期借,此时血糖趋于降低,引起胰岛分泌减少,胰高血糖素分泌增加.糖代谢:糖原基本耗尽,糖异生作用增强,组织对葡萄糖额氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源物质脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式功能. 蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.20.糖酵解的生理意义:(1)在无氧或缺氧的条件下,作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件瞎,作为某些组织细胞主要的供能途径,成熟红细胞(没有线粒体,不能进行有氧氧化),神经白细胞等在有氧供应充足时人主要靠糖酵解供能.21.简述糖异生的生理意义:(1)在饥饿情况下,维持血糖浓度的相对稳定(2)补充和恢复肝糖原(3)维持酸碱平衡,肾的糖异生有利于酸性物质的排泄(4)回收乳酸分子的能量(乳酸循环)22.血糖的去路和来源:血糖的来源(1)食物糖类物质的消化吸收(2)肝糖原的分解(3)非糖物质异生而成血糖的去路(1)合成某些糖原(2)氧化分解的功能(3)合成其他糖类物质(4)合成脂肪和氨基酸23. 血浆脂蛋白的分类,来源和生理功能24. 糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入那些代谢循环25. 三羧酸循环的要点及生理意义26. DNA 聚合酶的种类及功能27. 草酰一算在物质代谢中的作用28. 何为目的基因,其主要来源29. 乙酰CoA在物质代谢中的作用30. 蛋白质的二级结构,只要有哪些形式,各有何特征。
生化简答题大全及答案

1•脂类的消化与吸收:脂类的消化部位主要在小肠,小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解;肠内PH值有利于这些酶的催化反应,又有胆汁酸盐的作用,最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2. 何谓酮体?酮体是如何生成及氧化利用的:酮体包括乙酰乙酸、3 -羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-Co转化而来,但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后,转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3. 为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖吗?为什么?人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖—丙酮酸—乙酰 CoL合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3磷酸甘油—脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4. 简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官,由于磷脂合成的原料不足等原因,造成肝脏脂蛋白合成障碍,使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积,形成脂肪肝。
5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADP和ATP等,限速酶是HMG-Co还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3,7. 写出甘油的代谢途径?甘油—3-磷酸甘油—(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8. 简述饥饿或糖尿病患者,出现酮症的原因?在正常生理条件下, 肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力,血中仅含少量的酮体,在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时,脂肪动员加强,脂肪酸的氧化也加强,肝脏生成酮体大大增加,当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时,血酮体升高,可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9. 试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
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编标题号1试述测定血清铜蓝蛋白(CER)的方法及参考值和临床意义。
2简述AAT的临床意义3试述转铁蛋白的临床意义4清蛋白血症常见的原因有哪些?5肝硬化、肾病综合征和M蛋白血症患者血清蛋白电泳有何特征?6请述人体蛋白质及血浆蛋白质的功能,缺乏蛋白质对机体可产生哪些影响?7血清蛋白醋纤膜电泳的五个蛋白区带各含哪些主要蛋白质?8血清白蛋白有哪些功能,测定血清白蛋白有哪些临床意义?9请述测定总蛋白六种方法的方法性能特点及其适用范围10试述双缩脲法测定体液总蛋白的方法原理和方法性能。
11请述BCG法测定血清清蛋白的方法原理及其方法性能。
12哪些血清蛋白质已有国际公认的标准参考物质?可用免疫比浊法测定的血清蛋白质有哪些?13血浆运输载体类蛋白质有哪些,分别可运载哪些物质?14测定血清转铁蛋白有哪些方面的临床意义?在这些方面的临床应用中还有哪些相关的生化指标?1511.简述苯丙酮酸尿症的代谢紊乱和治疗方法。
16请述高尿酸血症的病因。
17请述高尿酸血症与痛风的关系。
18简述2001年颁布的糖尿病诊断标准。
19简述在糖尿病的临床诊断上检测C肽比胰岛素好的理论依据?20影响糖代谢的激素有哪些?21升高血糖的激素有哪些?22胰岛素对糖代谢调节的主要作用有哪些?23试用超速离心技术对血浆脂蛋白进行分类。
24试用电泳技术对血浆脂蛋白进行分类。
25载脂蛋白的功能26根据1970年世界卫生组织对高脂蛋白血症的分型方案,对脂代谢紊乱患者血清标本需进行哪些检测,才能确定其分型?27影响酶促反应的因素有哪些?28血清酶变化的病理机制是什么?29同工酶分析方法有哪些?30临床实验室测定酶活性浓度最常用的方法有哪些?31影响血清酶浓度变化的生理性因素有哪些?32简述钾的生理功能33引起低钠血症常见原因有哪些?34简述体内水的分布情况。
35简述体液电解质分布情况364.简述体液的交换。
375.简述钾代谢的两大平衡。
386.肾排钾的影响因素。
3910.血液气体状态。
4011.cHCO3-/cdCO2在血浆中浓度比的临床意义。
4112.简述血液中氧的运输。
42简述引起代谢性酸中毒的原因。
43简述测定血钾的标本要求4414.P50检测的临床意义。
45简述肝昏迷的生物化学诊断指标。
46简述胆汁酸比值测定在肝胆疾病诊断的意义。
47肾功能试验方法的选择应注意哪些问题?48尿微量清蛋白的检测有何临床意义?49理想心肌标志物应具备哪些特性?50简述传统心肌酶谱及其特性51心肌损伤早期诊断标志物有哪些?52临床检测急性心肌梗死时LD和LD同工酶的应用原则是什么?53心脏标志物应用原则是哪些?54简述肌红蛋白用于AMI诊断的优缺点。
55简述心肌钙蛋白用于AMI诊断的优缺点。
56PTH对骨的作用是什么?571,25(OH)2D3对骨的作用是什么?58hCG59简述评价胎儿肺成熟度的实验室指标及标本收集和处理的注意事项。
60简述妊娠期母体的生化改变。
61简述定量测定血液或尿hCG的临床意义。
62什么是肿瘤标志物?63肺癌常用的肿瘤标志物有哪些?各有什么临床意义?64肿瘤的定义及临床特征是什么?65理想的肿瘤标志物应符合哪些条件?66肿瘤标志物按本身的性质常分为哪几类?标准答案关键字难度所属章节低清蛋白血症常见的原因有:①由于清蛋白的合成降低。
②由于营养不良或吸收不良。
③遗传性缺陷。
④由于组织损伤或炎症引起的清蛋白分解代谢增加。
⑤清蛋白丢失异常。
⑥清蛋白的分布异常。
4第二章AAT 的临床意义有:低血浆AAT 可以发现于胎儿呼吸窘迫综合症。
AAT 缺陷常伴有早年出现的肺气肿。
当M 型AAT 蛋白缺乏时,蛋白水解酶过度地作用于肺泡壁的弹性纤维而导致肺气肿的发生。
AAT 的缺陷,特别是ZZ 表现型可引起肝细胞的损害而致肝细胞硬化。
4第二章转铁蛋白的临床意义为:血浆中TRF 水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测,在缺铁性的低血色素贫血中TRF 的水平增高,但其铁的饱和度很低。
相反,如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍,则血浆中TRF 正常或低下,但铁的饱和度增高。
在铁负荷过量时,TRF 水平正4第二章检测血浆中CRP 作为急性时相反应的一个极灵敏的指标,血浆中CRP 浓度在急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿瘤浸润时迅速显著地增高,可达正常水平的2000倍。
结合临床病史,有助于随访病程。
特别在炎症过程中,随访风湿病,系统性红斑狼疮,白血病等。
4第二章1.肝硬化:ALB 下降,γ带升高,甚至出现β-γ桥。
肾病综合征:ALB下降,γ带不变或下降,α2和β带尤其是α2带显著升高。
M 蛋白血症:ALB 下降,出现一个色泽深染的窄区带即M 蛋白带,多位于γ带之中,4第二章人体蛋白质几乎在所有的生理过程中都起着关键作用,包括肌肉收缩蛋白的作用,载体蛋白对血浆和细胞内外物质的转运,酶催化作用,众多多肽和蛋白质激素的代谢调节,抗体、补体等免疫防御,凝血因子的血液凝固,等等。
血浆蛋白质作用为营养修补、维持胶压、运输载体、缓冲pH 、抑制蛋白酶、酶催化、代谢调控、参与凝血纤溶和免疫防疫等。
机体若缺乏蛋白质,会发生一系列生化改变、病理改变和临床表现:肠粘膜和消化腺较早累及,肝脏不能维持正常结构和功能而出现脂肪浸润,血浆蛋白合成发生障碍,酶活性降低,肌肉萎缩,抗体合成减少对传染病抵抗力下降,肾上腺皮质功能减退而难以克服4第二章清蛋白区带只有ALB ,α1 球蛋白区带有AAG 、AFP 、HDL 、AAT 等,α2球蛋白区带有HP 、α2-MG 和Cp 等,β球蛋白区带有TRF 、LDL 、β2-MG 、C3和C4等,γ球蛋白区带主要为免疫球蛋白IgA 、IgG 、IgM 以及4第二章清蛋白是血浆主要载体蛋白、维持血浆胶体渗透压、具缓冲酸碱能力、是重要的营养蛋白。
临床意义:(1)清蛋白下降见于①清蛋白合成不足如急慢性肝病、蛋白质营养不良或吸收不良;②清蛋白丢失包括肾脏丢失如肾病综合征等,肠道丢失如肠道炎症性疾病,皮肤丢失如烧伤及渗出性皮炎;③清蛋白分解代谢增加,由组织损伤或炎症引起;④清蛋白的分布异常如门静脉高压时清蛋白从血管内渗漏入腹腔;⑤无清蛋白血症。
(2)清蛋白增高较少见,在严重失水时发生。
4第二章凯氏定氮法准确度高、但操作复杂费时,用于标准蛋白质的定值和校正其他蛋白质测定方法,可用于固态和液态样品的蛋白质测定。
双缩脲法灵敏度不高,但准确度高、重复性好,适合于蛋白浓度高的血清等样品蛋白质测定。
酚试剂法灵敏度高,但对不同蛋白质反应性不同,适合于测定蛋白种类少的组织蛋白抽提物、经初步分离沉淀后的血清粘蛋白测定等。
紫外分光光度法灵敏度高,但对不同蛋白质反应性不同,且有较多物质如血清中尿酸、胆红素等对280nm 附近的紫外光也有吸收,故常用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋白质测定。
染料结合法包括多种染料,其特点均为灵敏度高、但与不同蛋白质反应性不同因而准确度不佳,氨基黑、丽春红常用于血清蛋白醋纤膜电泳后蛋白染色,考马斯亮兰多用于蛋白质聚丙烯酰胺电泳后染色,丽春红、考马斯亮兰和邻苯三酚红钼也可用于尿液、脑脊液等低蛋白浓度样品的蛋白质定量。
比浊法灵敏度高,但对不同蛋白质反应性不同且精密4第二章蛋白质中的肽键(-CONH-)在碱性溶液中能与Cu2+作用产生紫红色络合物,这个反应类似于2个尿素分子缩合后生成的双缩脲与碱性铜离子的反应,因此称为双缩脲法。
因至少含2个-CONH-基团才能与Cu2+络合,故氨基酸及二肽无反应,三肽以上才能反应,体液中小分子肽含量极低,对蛋白质定量可忽略不计,且该法对各种蛋白质呈色基本相同,故双缩脲法测定蛋白质的特异性和准确度好,此外精密度好;显色稳定性好,试剂单一,方法简便;灵敏度虽不高,但对血清总蛋白定量较为适用。
对蛋白质含量很低的其他体液如脑脊液、胸腹水和尿4第二章在pH4.2的环境中,清蛋白带正电荷,具有与阴离子染料溴甲酚绿(BCG)结合的特性,而此时球蛋白基本不结合BCG,故可直接测定血清中的清蛋白。
BCG 法灵敏度高、操作简便、重复性好,能自动化。
虽然α和β球蛋白与BCG也能起慢反应,但缩短反应时间即能去除此非特异性反应,自动分析法使显色反应10-30秒后即可进行比色,因而4第二章血清中的蛋白质因为都是由氨基酸组成,性质相似,故除少数蛋白质有某种特性可利用,如清蛋白能用BCG法测定外,其他蛋白测定都需制备特异的抗血清,采用免疫化学方法测定。
ALB、PA、AAT、AAG 、Hp、AMG、Cp、TRF、CRP,以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3、C4,这14种蛋白质目前已有国际公认的标准参考物质,能用免疫比浊法测定血清和其他体液中的这些蛋白质。
此外,免疫球蛋白轻链κ和λ、甲胎蛋白(AFP)、β2微球蛋白等在体液中的浓度也可用上述4第二章血浆脂蛋白包括CM、VLDL、LDL、HDL等,运输胆固醇、甘油三酯、磷脂及脂肪酸,前清蛋白与清蛋白运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等,甲状腺素结合球蛋白运输甲状腺激素,皮质素结合球蛋白运输皮质醇,类固醇激素结合球蛋白运输类固醇激素,视黄醛结合蛋白运输视黄醛,转铁蛋白运输铁,结合珠蛋白运输血红蛋白,血色素结合蛋白运输血红素,铜蓝蛋白运输铜。
4第二章1)用于贫血的鉴别诊断:在缺铁性贫血中TRF增加,同时有血清铁下降及铁饱和度下降;再生障碍性贫血时TRF正常或低下,因红细胞对铁的利用障碍,因而血清铁正常或增高,铁饱和度升高,可超过50%,甚至达90%。
(2)TRF在急性时相反应中含量往往降低。
(3)作为营养状态的一项指标,其生物半寿期较短,故能及时地反映脏器4第二章当出现遗传性苯丙氨酸羟化酶缺乏或不足时,苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸,体内的苯丙氨酸蓄积,并可经转氨基作用生成苯丙酮酸等代谢产物。
血中苯丙氨酸极度升高,苯丙酮酸也异常升高并出现苯丙酮酸尿。
PKU患者有智力缺陷,其严重程度与血苯丙氨酸升高的水平和持续时间有关,因而患儿出生后3月内即需用低苯丙氨酸膳食治疗,控制血中苯丙氨酸浓度,可以改善症状,防止痴呆发生。
这种治疗最4第二章(1)尿酸排泄障碍:当肾小球滤过率下降,或近端肾小管对尿酸的重吸收增加或(和)分泌功能减退时,便导致高尿酸血症。
其中一部分是机制不明的多基因性遗传缺陷引起,另一部分由继发性慢性肾疾患等引起。
(2)尿酸生成过多1)由嘌呤合成代谢紊乱引起,其中大多数属多基因遗传缺陷,机制不明。
其中酶缺陷引起者仅占少数:①次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺乏;②PRPP合成酶亢进;③葡萄糖-6-磷酸酶(G6pase)缺乏,引起葡萄糖-6-磷酸增多,并沿磷酸戊糖代谢途径转化成较多的PRPP,使嘌呤合成增多。
④腺嘌呤磷酸核糖转移酶(APRT)缺乏。
2)嘌呤分解增加:在骨髓增殖性疾病等,4第二章血液pH为7.4时,尿酸钠的溶解度约为0.42mmol/L(7mg/dl),尿酸浓度>0.42mmol/L 时血浆尿酸已成过饱和状态,当浓度>0.48mmol/L持久不降,并出现血浆清蛋白及α1α2球蛋白减少、局部pH降低或局部温度降低时即可使尿酸钠呈微小结晶析出。