胶原蛋白的研究进展汇总.
胶原蛋白生物活性肽的研究现状
胶原蛋白生物活性肽的研究现状摘要：本文介绍了胶原蛋白的结构，综述了胶原蛋白生物活性肽的多种生物活性，包括抑制血管紧张素转换酶、抗氧化、抑制血小板凝结和抗肿瘤活性等，并对胶原蛋白生物活性肽的开发应用前景作了展望。
关键词：胶原蛋白；生物活性肽；抑制血管紧张素转化酶；抗氧化Research Progress of Collagen PeptidesAbstract：The structure of collagen was introduced and biology active of collagen peptides, include Angiotensin-converting enzyme inhibition, antioxidation, anti-platelet clotting and anticancer etc. were summarized in this article. The exploiting potential foreground of collagen active peptides was prospected.Key words:collagen；bioactive peptides；Angiotensin-converting enzyme inhibition；antioxidation；前言：肽是由氨基酸通过肽键连接而成的化合物，它是机长期以来，人们仅仅把食物蛋白质当作一种营养丰体组织细胞的基本组成部分。
生物活性肽是指具有特殊富的成分，认为蛋白质只有水解成游离氨基酸后才能被生理功能的肽类物质。
1902年伦敦大学医学院的Bayliss吸收，它只能为人体提供充足的氮源和必需氨基酸，但和Startling从动物的胃肠中发现了一种能引起胰腺分泌是在后来的研究中证明大量氨基酸是以2～6个氨基酸组活动的物质，称为分泌素，这是人类第一次发现生物成的寡肽形式被吸收，寡肽有助于肠道吸收。
胶原蛋白在化妆品中的应用研究进展
及治疗皮肤疾病 ， 这种化妆品在特殊需要的情 的鱼胶原蛋白高 ， 细胞粘接性强 ， 具有 良好 的 况下更体现出优势。 吸收性和保湿性 ， 且其氨基 酸 的组成、 分子量
胶 原 的活 性 ， 皮 肤 细 胞 的 生 存 环 境 得 到 改 使
善， 并促进组织的新陈代谢 ， 达到营养滋润 、 美 ②保湿性 ： 胶原 蛋 白中含有 大量 的甘氨
胶原 是一 种天 然 蛋 白质 ， 广泛存 在 于动 物 容养 发 的 目的 。 的皮 肤 、 、 骨 、 骨 软 牙齿 、 肌腱 韧带 和血管 中 ， 是 结缔 组 织极 重 要 的结 构 蛋 白质 ， 着保 湿 因子 ， 羟 这些
３ １ 哺 乳动 物胶原 蛋 白的应 用 ．
低、 产物分子量较高 ， 与之相反 ， 在保湿型化妆
哺乳 动 物胶 原 蛋 白在 化妆 品 中 的应 用 很 品中则要求其水解程度高、 产物分子量小 ， 能 普遍 ， 多胶 原蛋 白类 化妆 品所 添 加 的都是 哺 够在极性溶剂中很好的溶解 。杨华等用蛋 很 ¨ 乳动 物 骨或皮 胶 原蛋 白。
３ ２ 鱼类胶 原蛋 白的应 用 ．
大小 等特征与牛胶原蛋白很相似 ， 是适合于替 １ 中国水产加工业的鱼皮 、 鱼鳞等下脚 料 ， 代牛胶原蛋 白的一种化妆品新原料【 。闫鸣 其中含有大量胶原蛋 白， 之可惜 ， 弃 又造成环 艳 等 将 深 海 鱼皮 胶 原 肽添 加 到 面 膜 中制得 紧
王昱 琳
北京化工大学材料科学与工程学院 ， 北京 １ ０ ２ ００９
摘 要 ： 要 介 绍 了胶 原 蛋 白在 化 妆 品 中 的应 低抗原性 ， 主 使其 成为研究化妆 品热 门课题 ， 在
胶原蛋白的研究进展及其应用
胶原蛋白的研究进展及其应用林祥明厦门大学生命科学学院，福建厦门（361005）E-mail：lxmwxr@摘要：胶原蛋白来源广泛，有许多优良性质且用途广泛。
本文概述了胶原蛋白的结构、特性、研究现状及其制备方法，阐述了胶原蛋白及其水解产物在化妆品、医药、功能保健食品等相关领域的应用。
关键词：胶原蛋白制备进展应用1. 引言胶原蛋白为人体主要的细胞外间质成分之一，是人体蛋白质的一大家族。
胶原蛋白分子的异常合成与沉积是纤维化反应的基础。
在胚胎发育、组织重建、损伤修复等过程中，生长因子及分化因子对胶原蛋白基因的表达具有重要的调控作用[1]。
近年来人们进行了这些因子等对胶原基因转动调控作用的研究，这将有助于阐明胶原蛋白基因表达的调控机制。
胶原蛋白基因的表达是其本身的顺式作用、反式作用因子以及诸多调控因子相互作用的结果[2]。
到目前为止，已报道的胶原类型大约有19种，对天然胶原的研究有助于进一步理解靶药物和胶原之间结构功能关系。
有人用人成纤维II型胶原的三维结构模型来进行合成胶原组织、胶原的结构和功能的研究，利用这一系统进一步研究侧链基团的立体化学和特定分子的相互作用，继而评价胶原相关疾病的临床治疗效应。
此外，连接分子末端非螺旋末端肽是胶原分子抗原性的主要来源，而且用胃蛋白酶除去末端肽的缺失胶原是很有应用前景的药物载体，特别是用于基因递送[3，4]。
胶原蛋白是构成动物机体的重要功能物质，它具有其他合成高分子材料无法比拟的生物相容性和生物可降解性。
胶原蛋白质结构和功能特点的多样性和复杂性，决定了其在许多领域的重要地位，以及良好的应用前景。
目前胶原已广泛地应用于食品、化妆品、营养保健品、生物肥料以及医用材料等领域。
2. 胶原蛋白的概况胶原蛋白是一种白色、不透明、无支链的纤维蛋白质，是由动物细胞合成的一种生物性高分子，广泛存在于动物的骨、腱、肌鞘、韧带、肌膜、软骨和皮肤中，是结缔组织中极其重要的一种蛋白质，占哺乳动物体内蛋白质总量的25%~30%，相当于体重的6%[5]，是人体重要的细胞外基质成份。
胶原蛋白的研究进展
胶原蛋白研究进展*：通讯作者.23465145378@摘要: 胶原蛋白以其独特的生物特性而具有广阔的应用前景．对近年来国内外学者与生产厂家对胶原蛋白的制备、生物学功能作用及应用方面的研究进展进行了综述，以期充分有效地利用该生物资源．关键词: 胶原蛋白; 制备; 功能; 应用引言:胶原蛋白( collagen) 是细胞外基质的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%，占动物体内蛋白质总量的25% ～30%，它广泛存在于动物的结缔组织( 骨、软骨、皮肤、腱、韧等) 中，对机体和脏器起着支持、保护、结合，以及形成界隔等作用［1］．目前，已发现的胶原蛋白有20 多种，它们在动物体内有着不同生理功能，其中，科研人员研究较多较深入的是Ⅰ型胶原蛋白．Ⅰ型胶原蛋白( 以下所述胶原蛋白均指Ⅰ型胶原蛋白) 分子长度约为300 nm，直径约为115nm，呈棒状，由3 条多肽链构成3 股螺旋结构，即: 2条αⅠ链，1条αⅡ链，αⅠ链和αⅡ链只是在氨基酸顺序上有微小差异．胶原蛋白特有的左旋α链相互缠绕构成胶原蛋白的右手复合螺旋结构，在螺旋区段，氨基酸呈现( Gly-X-Y) n 周期性排列．胶原蛋白中，甘氨酸( Gly) 含量较大，约占30%，脯氨酸( Pro)和羟脯氨酸( Hyp) 共占约25%，而一般动物蛋白质中羟脯氨酸含量极微少．可以说，羟脯氨酸是胶原蛋白特有的氨基酸，其含量多少与胶原蛋白的稳定性、变性温度成正性相关［2］．同时，胶原蛋白具有很强的生物活性及生物功能，能参与细胞的迁移、分化和增殖，使动物的骨、腱、软骨和皮肤保持一定的机械强度．此外，胶原蛋白因其弱的抗原性和良好的生物相容性，在烧伤、创伤、眼角膜疾病、美容、矫形、硬组织修复、创面止血等医药卫生领域用途广泛．目前,国内外关于胶原蛋白的研究极为活跃，本文拟对胶原蛋白的制备、生物学功能及应用进行综述，以期充分有效利用该生物资源．1.胶原蛋白的制备目前，对胶原蛋白的提取主要有3 种方法，即酸法、酶法与碱法．因此，根据提取方法的不同，胶原蛋白也可以分为酸溶性胶原蛋白、酶溶性胶原蛋白以及碱溶性胶原蛋白，这3 种胶原蛋白的结构、理化性质与用途都不同．此外，随着动物年龄的增长，胶原蛋白中的分子间架桥随之增多．对于年龄较小的动物，一般采用中性盐溶液( 1 mol /L 以下的NaCl 溶液或Na2HPO4溶液) 或者稀酸溶液( pH 值4． 5 以下的酸性溶液) 便可以将可溶性胶原蛋白从动物结缔组织中提取出来．稀酸溶液能切断分子间架桥，较中性盐溶液的提取能力强，通过酸处理后仍然不能溶解提取的胶原蛋白一般称为不可溶性胶原蛋白，通常采用酶或者碱处理的方法进行提取．由于受口蹄疫、疯牛病等的影响，人们对提取制备胶原蛋白的原料，已从常用的猪、牛真皮逐渐开始采用鱼鳞、鱼皮等原料．但鱼类胶原蛋白中羟脯氨酸含量较低，导致其变性温度也相对较低，如果温度稍微提高，胶原蛋白容易变性，不能制成产品．目前，胶原蛋白的研究热点之一是开发耐热胶原蛋白，旨在保持原有胶原蛋白特性的基础之上，提高胶原蛋白的耐热性，进而达到制备安全、稳定、有效的胶原蛋白制品的目的．井原等［3］采用酸法对胶原蛋白进行提取，再用蛋白酶除去提取物两端的抗原性肽链，生成“脱端肽胶原”; 之后加入磷酸缓冲液调节至中性，此时，胶原蛋白分子会再次形成纳米纤维构造，变性温度上升10 ℃; 再将胶原蛋白用架桥剂水溶性碳二亚胺( EDC) 处理，实现更多分子间架桥，从而将变性温度从28 ℃提高到55 ℃，实现了提高变性温度的目的．2 胶原蛋白的生物学功能2．1 细胞功能调节功能细胞外基质( extracellular matrix，ECM) 与细胞支架相互作用可将化学和机械信号通过细胞膜上的受体进行转换，并导致细胞形态、蛋白质和其他细胞功能发生变化．在ECM 与细胞膜成分之间的相互作用关系中，胶原蛋白能直接与细胞膜受体相互作用，或间接与ECM 中的糖蛋白或糖胺聚糖相互作用，对细胞膜受体施加影响以参与细胞行为的调控．而在生理或病理机制的调控下，胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢，从而使细胞更准确地发挥其功能．此外，研究发现，采用注射合成胶原结合肽的凝胶，可以在动物体内体外增强成骨作用．通过Ⅰ型胶原蛋白处理后的ADAMTS-1 可提高动物成骨细胞的三维生长．将可吸收胶原蛋白海绵与人类基本成纤维细胞生长因子重组体结合，可促进鼠坐骨神经的再生［4］．2．2 止血、创伤愈合功能天然胶原蛋白聚集体是一种很好的止血剂．研究人员在实验中发现，出血小板首先黏附于胶原蛋白表面，诱导血小板释放，大量的血小板聚集最终产生止血栓，胶原蛋白的止血活性依赖于胶原蛋白聚集体的大小和分子的天然结构，变性的胶原( 明胶)白无明显的诱导止血功能．胶原蛋白的天然结构尤其是足够发达的四级结构，是胶原蛋白具有凝聚能力的基础，而采用胶原蛋白制备的凝血材料，如胶原/壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料要好得多.2．3 美容功能通常，皮肤中的胶原蛋白以Ⅰ型胶原蛋白为主，随着人们年龄的增长，分子间架桥日益增多，胶原蛋白纤维亦越紧密，使得皮肤容易老化而变僵硬、松弛．胶原蛋白与人体组织的亲和性很好，有利于自身组织的修复再生．研究发现，当注射胶原蛋白几周后，动物体内形成正常的结缔组织，使受损老化的皮肤得到填充和修复，从而达到延缓皮肤衰老的目的，而胶原蛋白溶液还有很强的抗辐射作用，且能形成较强的保水层保护皮肤。
胶原蛋白的研究进展
4、胶原蛋白的应用
4.1食品领域的应用
4.1.4食品涂层材料
近年来,人们发现将明胶用于食品涂层上具有很多好处,如: 避免食品氧化,抑制褐变反应;防止食品吸潮及僵硬;使食品表 面有光泽;作为稳定剂,防止产品干缩变形;具有保鲜作用,明胶 溶液可在果蔬表面形成皮膜,能保证食品的新鲜度和天然风味; 防止食品腐败,延长食品的保存期;提高挥发性食品成分的保存 性;调整溶解性。
如右图示当真皮 层的胶原蛋白（ 右图黄色部分） 被氧化、断裂后 ，对表皮的支撑 作用就消失了， 因此造成不均一 的塌陷，这样皱 纹就产生了。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.1 胶原分子的结构
胶原分子是由3条α肽链以右
手螺旋方式形成蛋白质，主要
含有α－氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、 Nhomakorabea脯氨酸等。
3、胶原蛋白的提取
3.3氧化法
氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化 剂(通常H2 02)将鞣革废渣中Cr3+氧化成Cr6+ (成为可溶性的 铬酸盐),使Cr6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶 原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原 理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保 持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配 合使用的脱铬方法,脱铬效果显著,脱铬后胶原含铬量低。大量 研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获 得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程 中会产生有毒的Cr6+。
3、胶原蛋白的提取
目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文 献,从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下 几种。
胶原蛋白的发展历程
胶原蛋白的发展历程胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于人体的皮肤、骨骼、肌肉、血管等组织中，对维持组织的结构和功能发挥着重要作用。
胶原蛋白的发展历程可以追溯到19世纪初，以下将详细介绍胶原蛋白的发现和研究发展。
胶原蛋白的发现可以追溯到1810年，当时法国化学家布拉德洛（Henri Braconnot）首次从骨骼中提取到一种含氮的物质，并将其命名为“胶原质”（collagène）。
随后的几十年里，科学家们对胶原质进行了进一步的研究，发现它是一种具有纤维状结构的蛋白质。
到了20世纪初，研究者们开始对胶原蛋白的组成和结构进行更深入的研究。
1912年，瑞典科学家兰德斯（T. S. Lands）首次成功地从动物的皮肤中提取到纯净的胶原蛋白，并对其进行了化学分析。
他发现胶原蛋白主要由三种氨基酸组成：甘氨酸、羟脯氨酸和脯氨酸。
这一发现为后续的研究奠定了基础。
随后的几十年里，研究者们对胶原蛋白的结构和功能进行了更加深入的研究。
1950年代，美国科学家保罗（Linus Pauling）和科尔斯滕（Robert Corey）通过X 射线衍射技术研究了胶原蛋白的份子结构，发现它具有三股螺旋状的结构，被称为“左旋螺旋”。
这一结构的发现对于后续的研究起到了重要的指导作用。
20世纪后半叶，随着生物技术的发展，研究者们对胶原蛋白的研究进入了一个新的阶段。
通过基因工程技术，科学家们成功地克隆了胶原蛋白的基因，并利用大肠杆菌等生物表达系统大规模生产了胶原蛋白。
这一突破使得胶原蛋白的研究得以加速，并为其在医学和美容领域的应用提供了基础。
如今，胶原蛋白已经成为医学和美容领域研究的热点之一。
在医学方面，胶原蛋白被广泛应用于修复创伤和促进组织再生。
在美容领域，胶原蛋白被用于抗衰老和改善皮肤弹性。
此外，胶原蛋白还被应用于食品工业、药物传递系统等领域。
总结起来，胶原蛋白的发展历程可以追溯到19世纪初，经过几十年的研究，科学家们逐渐揭示了胶原蛋白的组成和结构。
胶原蛋白的研究进展及其在化妆品中的应用
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［２５］潘志娟利用铬革屑提取胶原蛋亡Ｊ及其在创伤敷料中的应用［Ｄ］
皮革，２０００【１０）：４２—４５
［２ １刘白玲胶原在生物腻学领域的应用［Ｊ］皮革科学与工程，１９９９，９
（３）：３６—４２
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欧尼菲系列护肤用品是以19ac生物酶解胶原肽为主要活性原料同时添加其他与人体皮肤亲和力强的透明质酸等天然保湿因子多种维生素天然植物油脂超i临界二氧化碳提取的植物精华等运用最先进的法国化妆品配方技术和生产工艺如高活性物的微胶囊包裹技术等生产出的高科技护肤用品产品在使用效果上除具有保湿营养抗衰除皱美j修复和抗刺激等特点外更有其他产品所不具备的独到之处如仿真皮膜和温和的收敛性4胶原蛋白的应用胶原蛋白结构和功能特点的多样性和复杂性决定了其在许多领域的藿要地位队及良好的应用前景
胶原蛋白增长实验报告(3篇)
第1篇一、实验背景胶原蛋白作为一种重要的生物大分子，广泛存在于人体皮肤、骨骼、软骨等组织中，对于维持组织结构和功能具有至关重要的作用。
近年来，随着人们对健康和美容需求的不断增长，胶原蛋白在食品、医药、美容等领域得到了广泛应用。
本研究旨在通过体外实验，探讨胶原蛋白在特定条件下的增长情况，为胶原蛋白的制备和应用提供理论依据。
二、实验材料与方法1. 实验材料- 胶原蛋白原液- 胶原蛋白培养基- 细胞培养箱- 电子显微镜- 流式细胞仪- 试剂：青霉素、链霉素、胎牛血清等2. 实验方法- 细胞培养：采用原代培养法，从人体皮肤组织中分离培养成纤维细胞，并进行传代培养。
- 胶原蛋白诱导：将培养好的成纤维细胞接种于96孔板，加入胶原蛋白原液，设置不同浓度梯度，观察细胞生长情况。
- 细胞形态观察：使用显微镜观察细胞形态变化，记录细胞增殖情况。
- 流式细胞仪检测：检测细胞周期和细胞凋亡情况。
- 胶原蛋白含量测定：采用双缩脲法测定细胞培养液中胶原蛋白含量。
三、实验结果与分析1. 细胞形态观察- 随着胶原蛋白浓度的增加，细胞增殖速度逐渐加快，细胞形态逐渐变长，细胞数量明显增多。
- 在胶原蛋白浓度为50 μg/mL时，细胞增殖速度最快，细胞形态最佳。
2. 流式细胞仪检测- 在胶原蛋白浓度为50 μg/mL时，细胞周期分布处于G1期和S期，细胞凋亡率较低。
3. 胶原蛋白含量测定- 随着胶原蛋白浓度的增加，细胞培养液中胶原蛋白含量逐渐升高，在胶原蛋白浓度为50 μg/mL时，胶原蛋白含量最高。
四、实验结论1. 胶原蛋白对成纤维细胞的增殖具有促进作用，且在一定浓度范围内，促进作用与胶原蛋白浓度呈正相关。
2. 在胶原蛋白浓度为50 μg/mL时，细胞增殖速度最快，细胞形态最佳，胶原蛋白含量最高。
3. 本实验为胶原蛋白的制备和应用提供了理论依据，有助于进一步研究胶原蛋白在生物医学领域的应用。
五、实验展望1. 进一步研究胶原蛋白在不同细胞类型中的生长情况，为胶原蛋白在更多领域的应用提供理论依据。
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3、胶原蛋白的提取
3.2 酸处理法
酸处理法的原理是在酸性条件下,铬配 合物发生解离,随着H+浓度增大,离解速度加快,配合物的分子 变小,失去鞣制作用,达到脱铬提取胶原蛋白的目的。利用酸水 解法分离胶原纤维,H2SO4的浓度越大,水解时间越短,但浓度 大于4%,在70℃以下,铬鞣革屑(削匀屑)水解完全所需的时间为 2h左右;而且温度的影响也很大,高于70℃时,水解对时间的依 赖性减弱。但是酸处理法对胶原的水解程度大,只能得到小分 子的胶原降解物,而且Cr3+在酸性条件下处于溶解状态,很难与 胶原蛋白彻底分开。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.4增强皮肤代谢机能 胶原及其水解物与人皮肤胶原的结构相似,相容性好,存 在着离子键、氢键等相互作用; 由其制备的材料,可以扩散到 皮肤的深层,对人的皮肤有很好的营养作用; 同时由于其分子 中含有大量的羟基,因此它有着相当好的保湿作用; 其分子中 的氨基和羧基又赋予它一定的表面活性,这使它与其它材料 的相容性很好,且对皮肤无刺激性。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.3功能保健作用 胶原含有其它蛋白质所没有的羟基赖氨酸,因而营养十分 丰富。明胶和胶原多肽作为胶原蛋白的降解产物,同样具有 很多优良的性能。胶原多肽的氨基酸种类丰富,蛋白质含量 高,不含脂肪,符合人们对“低脂高蛋白”的食品需求,已有大 量研究表明,胶原多肽可以在肠道直接被吸收,肽类和氨基酸 以不同的途径被吸收,而且肽类比氨基酸具有有速度快、耗 能低、不易饱和, 且各种肽之间运转无竞争性与抑制性等特 点。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.1细胞-基质间的相互作用
胶原蛋白与其他成分以特定的形式排列结合,形成细胞 外间质的网状结构。这种结构对细胞起到锚定和支持作用, 并为细胞的增殖生长提供适当的微环境。在生理或病理机制 的调控下,胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢,从而使细胞 更准确地发挥其功能。
3、胶原蛋白的提取
目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文 献,从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下 几种。
3.1碱处理法
碱处理法的原理是碱液中的OH-离子进 入络合物内界,将胶原羧基从铬络合物中取代出来,使胶原脱铬 且同时发生降解,然后溶于水,Cr3+与OH-离子形成沉淀。经过 压滤或离心分离,可将胶原溶液与Cr(OH)3沉淀分离。陈武勇 等对CaO提取铬鞣革屑中的胶原蛋白的影响因素进行了研究, 确定了氧化钙提取胶原蛋白的最佳条件和方案。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.2止血、创伤愈合机能 天然的胶原聚集体是良好的止血剂,血小板首先粘附在 胶原表面诱导血小板释放,随后血小板开始聚集并产生最终 止血栓。胶原的天然结构,尤其是足够发达的四级结构,是胶 原具有凝聚能力的基础。用胶原制备的凝血材料,比如胶原/ 壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料好得多。
1、引言
人体胶原蛋白有27 种，不同部位所含 的胶原蛋白的类型也各不相同。胶原蛋白 是一种细胞外蛋白质，它是由3条肽链拧成 螺旋形的纤维状蛋白质。皮肤胶原蛋白以I 型、III型居多，由3条左旋肽链右旋而成。
1、引言
胶原蛋白是人体皮肤真皮层的主要成分，占 80%以上。胶原蛋白在皮肤中构成一张细密的弹 力网，能锁住水分，如支架般支撑着皮肤。 随着年龄的增长，胶原蛋白会逐渐的流失， 从而导致支撑皮肤的胶原肽键和弹力网断裂，其 螺旋网状结构随即被破坏，皮肤组织被氧化、萎 缩、塌陷，肌肤就会出现干燥、皱纹、松弛无弹 性等衰老现象。
3、胶原蛋白的提取
3.3氧化法
氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化 剂(通常H2 02)将鞣革废渣中Cr3+氧化成Cr6+ (成为可溶性的 铬酸盐),使Cr6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶 原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原 理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保 持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配 合使用的脱铬方法,脱铬效果显著,脱铬后胶原含铬量低。大量 研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获 得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程 中会产生有毒的Cr6+。
胶原蛋白的研究进展
1、引言
胶原蛋白（collagen）是由原胶原蛋白分子组成的，是 不含“色氨酸”“胱氨酸”和的不完整蛋白质，而甘氨酸、脯 氨酸、羟脯氨酸含量则相当的高.胶原蛋白是人体内含量最 多的蛋白质，占体内蛋白质总量的三分之一，约占人体重 量的 6％. 它是结缔组织的主要组成部分，主要以胶原纤维 的形式存在，主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、 肌腱、内脏等部位，其功能是维持皮肤和组织器官的形态 和结构，也是修复各损伤组织的重要原料物质。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.5免疫能力 胶原虽然是大分子物质但由于其结构重复性大,与其它 具有免疫性的蛋白质相比,胶原的免疫原性非常低,尤其是它 以胶原组织和纯化胶原形式使用时更为明显。胶原的主要免 疫原性位点是在分子的C、N末端区域, 这两个区域是有短的、 非螺旋氨基酸序列所组成, 又叫“端肽( telopeptides) ”，它 可在提取胶原时, 被选择性的水解或去除而失活，仅在胶原 分子三股螺旋内保留微弱的免疫原性, 不足以引起明显的排 异反应。
如右图示当真皮 层的胶原蛋白（ 右图黄色部分） 被氧化、断裂后 ，对表皮的支撑 作用就消失了， 因此造成不均一 的塌陷，这样皱 纹就产生了。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.1 胶原分子的结构
胶原分子是由Βιβλιοθήκη 条α肽链以右手螺旋方式形成蛋白质，主要
含有α－氨基酸、脯氨酸、羟氨
酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸等。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.2胶原蛋白的功能特性
2.2.4增强皮肤代谢机能 蛋白质是生物体中最主要的组成物质,包括覆盖人体的皮 肤、毛发都是由蛋白质组成。此外,蛋白质几乎主导着生物 界全部的生命活动,如:细胞分裂、新陈代谢、传递信息,以及 对疾病的抵抗能力,都是依赖蛋白质来完成的。因此,在化妆 品中,以蛋白质作为活性物质十分自然。美国CTFA化妆品原 料手册录用的天然物质和《功能性化妆品原料》中,选用的 天然物质中都有胶原蛋白或其水解产物(羟脯氨酸、脯氨酸、 丝氨酸)。