胶原蛋白生物活性肽的研究进展
胶原蛋白生物活性肽的研究现状
胶原蛋白生物活性肽的研究现状摘要：本文介绍了胶原蛋白的结构，综述了胶原蛋白生物活性肽的多种生物活性，包括抑制血管紧张素转换酶、抗氧化、抑制血小板凝结和抗肿瘤活性等，并对胶原蛋白生物活性肽的开发应用前景作了展望。
关键词：胶原蛋白；生物活性肽；抑制血管紧张素转化酶；抗氧化Research Progress of Collagen PeptidesAbstract：The structure of collagen was introduced and biology active of collagen peptides, include Angiotensin-converting enzyme inhibition, antioxidation, anti-platelet clotting and anticancer etc. were summarized in this article. The exploiting potential foreground of collagen active peptides was prospected.Key words:collagen；bioactive peptides；Angiotensin-converting enzyme inhibition；antioxidation；前言：肽是由氨基酸通过肽键连接而成的化合物，它是机长期以来，人们仅仅把食物蛋白质当作一种营养丰体组织细胞的基本组成部分。
生物活性肽是指具有特殊富的成分，认为蛋白质只有水解成游离氨基酸后才能被生理功能的肽类物质。
1902年伦敦大学医学院的Bayliss吸收，它只能为人体提供充足的氮源和必需氨基酸，但和Startling从动物的胃肠中发现了一种能引起胰腺分泌是在后来的研究中证明大量氨基酸是以2～6个氨基酸组活动的物质，称为分泌素，这是人类第一次发现生物成的寡肽形式被吸收，寡肽有助于肠道吸收。
胶原蛋白的研究进展
胶原蛋白研究进展*：通讯作者.23465145378@摘要: 胶原蛋白以其独特的生物特性而具有广阔的应用前景．对近年来国内外学者与生产厂家对胶原蛋白的制备、生物学功能作用及应用方面的研究进展进行了综述，以期充分有效地利用该生物资源．关键词: 胶原蛋白; 制备; 功能; 应用引言:胶原蛋白( collagen) 是细胞外基质的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%，占动物体内蛋白质总量的25% ～30%，它广泛存在于动物的结缔组织( 骨、软骨、皮肤、腱、韧等) 中，对机体和脏器起着支持、保护、结合，以及形成界隔等作用［1］．目前，已发现的胶原蛋白有20 多种，它们在动物体内有着不同生理功能，其中，科研人员研究较多较深入的是Ⅰ型胶原蛋白．Ⅰ型胶原蛋白( 以下所述胶原蛋白均指Ⅰ型胶原蛋白) 分子长度约为300 nm，直径约为115nm，呈棒状，由3 条多肽链构成3 股螺旋结构，即: 2条αⅠ链，1条αⅡ链，αⅠ链和αⅡ链只是在氨基酸顺序上有微小差异．胶原蛋白特有的左旋α链相互缠绕构成胶原蛋白的右手复合螺旋结构，在螺旋区段，氨基酸呈现( Gly-X-Y) n 周期性排列．胶原蛋白中，甘氨酸( Gly) 含量较大，约占30%，脯氨酸( Pro)和羟脯氨酸( Hyp) 共占约25%，而一般动物蛋白质中羟脯氨酸含量极微少．可以说，羟脯氨酸是胶原蛋白特有的氨基酸，其含量多少与胶原蛋白的稳定性、变性温度成正性相关［2］．同时，胶原蛋白具有很强的生物活性及生物功能，能参与细胞的迁移、分化和增殖，使动物的骨、腱、软骨和皮肤保持一定的机械强度．此外，胶原蛋白因其弱的抗原性和良好的生物相容性，在烧伤、创伤、眼角膜疾病、美容、矫形、硬组织修复、创面止血等医药卫生领域用途广泛．目前,国内外关于胶原蛋白的研究极为活跃，本文拟对胶原蛋白的制备、生物学功能及应用进行综述，以期充分有效利用该生物资源．1.胶原蛋白的制备目前，对胶原蛋白的提取主要有3 种方法，即酸法、酶法与碱法．因此，根据提取方法的不同，胶原蛋白也可以分为酸溶性胶原蛋白、酶溶性胶原蛋白以及碱溶性胶原蛋白，这3 种胶原蛋白的结构、理化性质与用途都不同．此外，随着动物年龄的增长，胶原蛋白中的分子间架桥随之增多．对于年龄较小的动物，一般采用中性盐溶液( 1 mol /L 以下的NaCl 溶液或Na2HPO4溶液) 或者稀酸溶液( pH 值4． 5 以下的酸性溶液) 便可以将可溶性胶原蛋白从动物结缔组织中提取出来．稀酸溶液能切断分子间架桥，较中性盐溶液的提取能力强，通过酸处理后仍然不能溶解提取的胶原蛋白一般称为不可溶性胶原蛋白，通常采用酶或者碱处理的方法进行提取．由于受口蹄疫、疯牛病等的影响，人们对提取制备胶原蛋白的原料，已从常用的猪、牛真皮逐渐开始采用鱼鳞、鱼皮等原料．但鱼类胶原蛋白中羟脯氨酸含量较低，导致其变性温度也相对较低，如果温度稍微提高，胶原蛋白容易变性，不能制成产品．目前，胶原蛋白的研究热点之一是开发耐热胶原蛋白，旨在保持原有胶原蛋白特性的基础之上，提高胶原蛋白的耐热性，进而达到制备安全、稳定、有效的胶原蛋白制品的目的．井原等［3］采用酸法对胶原蛋白进行提取，再用蛋白酶除去提取物两端的抗原性肽链，生成“脱端肽胶原”; 之后加入磷酸缓冲液调节至中性，此时，胶原蛋白分子会再次形成纳米纤维构造，变性温度上升10 ℃; 再将胶原蛋白用架桥剂水溶性碳二亚胺( EDC) 处理，实现更多分子间架桥，从而将变性温度从28 ℃提高到55 ℃，实现了提高变性温度的目的．2 胶原蛋白的生物学功能2．1 细胞功能调节功能细胞外基质( extracellular matrix，ECM) 与细胞支架相互作用可将化学和机械信号通过细胞膜上的受体进行转换，并导致细胞形态、蛋白质和其他细胞功能发生变化．在ECM 与细胞膜成分之间的相互作用关系中，胶原蛋白能直接与细胞膜受体相互作用，或间接与ECM 中的糖蛋白或糖胺聚糖相互作用，对细胞膜受体施加影响以参与细胞行为的调控．而在生理或病理机制的调控下，胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢，从而使细胞更准确地发挥其功能．此外，研究发现，采用注射合成胶原结合肽的凝胶，可以在动物体内体外增强成骨作用．通过Ⅰ型胶原蛋白处理后的ADAMTS-1 可提高动物成骨细胞的三维生长．将可吸收胶原蛋白海绵与人类基本成纤维细胞生长因子重组体结合，可促进鼠坐骨神经的再生［4］．2．2 止血、创伤愈合功能天然胶原蛋白聚集体是一种很好的止血剂．研究人员在实验中发现，出血小板首先黏附于胶原蛋白表面，诱导血小板释放，大量的血小板聚集最终产生止血栓，胶原蛋白的止血活性依赖于胶原蛋白聚集体的大小和分子的天然结构，变性的胶原( 明胶)白无明显的诱导止血功能．胶原蛋白的天然结构尤其是足够发达的四级结构，是胶原蛋白具有凝聚能力的基础，而采用胶原蛋白制备的凝血材料，如胶原/壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料要好得多.2．3 美容功能通常，皮肤中的胶原蛋白以Ⅰ型胶原蛋白为主，随着人们年龄的增长，分子间架桥日益增多，胶原蛋白纤维亦越紧密，使得皮肤容易老化而变僵硬、松弛．胶原蛋白与人体组织的亲和性很好，有利于自身组织的修复再生．研究发现，当注射胶原蛋白几周后，动物体内形成正常的结缔组织，使受损老化的皮肤得到填充和修复，从而达到延缓皮肤衰老的目的，而胶原蛋白溶液还有很强的抗辐射作用，且能形成较强的保水层保护皮肤。
胶原蛋白的生物学研究与应用
胶原蛋白的生物学研究与应用胶原蛋白是一种广泛分布在生物体组织中的蛋白质分子，它是许多组织的重要成分，主要包括骨、牙、肌肉、肌腱、皮肤、血管和结缔组织等。
在人体内，胶原蛋白既具有结构支持作用，又在生物体的组织形态和功能上起着非常重要的作用。
随着生物技术的快速发展以及对胶原蛋白功能的加深认识，胶原蛋白的生物学研究和应用领域也在不断扩展。
一、胶原蛋白的生物学特性胶原蛋白是一种大分子蛋白，由三条α螺旋结构蛋白链聚合而成，具有特殊的构成，它的肽链中三十分之一的氨基酸序列是脯氨酸、半胱氨酸和异亮氨酸，这三种氨基酸是一般蛋白质不具备的，这也是胶原蛋白多样化结构和生物活性的基础。
胶原蛋白不仅具有结构支持作用，还能参与细胞信号转导、细胞黏附、组织修复和再生等生物学过程，因此对胶原蛋白的深入研究具有重要的生物学意义。
二、胶原蛋白的应用领域随着对胶原蛋白研究的不断深入，它在许多应用领域中得到广泛应用。
以下是几个比较常见的应用领域。
1、骨科骨科领域是胶原蛋白最为重要的应用领域之一。
骨胶原增生是骨创伤愈合的关键过程之一，而胶原蛋白含量的改变会影响骨质密度和骨强度。
因此，在骨缺损修复、骨创伤治疗等方面，经常需要使用胶原蛋白产品辅助治疗。
2、美容作为皮肤组织最主要的成分之一，胶原蛋白在美容领域中已经得到广泛的应用。
胶原蛋白的丰富含量可以使皮肤具有更好的紧致度和弹性，有效减少皱纹的产生，来达到润肤保湿的作用。
3、医疗器械胶原蛋白在医学器械领域里最常见的应用就是美容修复领域，常用于软组织填充、整形、外科缝合等方面。
除此之外，胶原蛋白也被用于一些生物医学材料的制备，例如制备人工骨、软骨和牙髓等。
三、胶原蛋白研究的进展随着对胶原蛋白的深入研究，人们发现个体差异以及年龄、性别等因素对胶原蛋白的代谢和含量都有一定的影响。
针对这些情况，研究人员开展了相应的研究，以期对人类生理和疾病防治有所助益。
1、个体差异的研究在胶原蛋白的合成与代谢调控过程中，存在一定程度上的个体差异。
胶原蛋白的研究进展
4、胶原蛋白的应用
4.1食品领域的应用
4.1.4食品涂层材料
近年来,人们发现将明胶用于食品涂层上具有很多好处,如: 避免食品氧化,抑制褐变反应;防止食品吸潮及僵硬;使食品表 面有光泽;作为稳定剂,防止产品干缩变形;具有保鲜作用,明胶 溶液可在果蔬表面形成皮膜,能保证食品的新鲜度和天然风味; 防止食品腐败,延长食品的保存期;提高挥发性食品成分的保存 性;调整溶解性。
如右图示当真皮 层的胶原蛋白（ 右图黄色部分） 被氧化、断裂后 ，对表皮的支撑 作用就消失了， 因此造成不均一 的塌陷，这样皱 纹就产生了。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.1 胶原分子的结构
胶原分子是由3条α肽链以右
手螺旋方式形成蛋白质，主要
含有α－氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、 Nhomakorabea脯氨酸等。
3、胶原蛋白的提取
3.3氧化法
氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化 剂(通常H2 02)将鞣革废渣中Cr3+氧化成Cr6+ (成为可溶性的 铬酸盐),使Cr6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶 原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原 理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保 持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配 合使用的脱铬方法,脱铬效果显著,脱铬后胶原含铬量低。大量 研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获 得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程 中会产生有毒的Cr6+。
3、胶原蛋白的提取
目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文 献,从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下 几种。
胶原蛋白肽行业研究资料
胶原蛋白肽行业研究资料胶原蛋白肽行业研究资料1. 简介胶原蛋白肽是一种重要的蛋白质，具有广泛的应用领域。
本文将对胶原蛋白肽的行业研究资料进行梳理和总结，包括市场规模、发展趋势、应用领域等方面的内容。
2. 胶原蛋白肽的定义和特点胶原蛋白肽是由胶原蛋白分解产生的短肽，具有良好的生物利用度和生物活性。
其特点包括：优质蛋白：胶原蛋白肽富含必需氨基酸，对人体生长发育和健康维护起着重要作用。
易吸收：胶原蛋白肽分子小，容易被人体消化吸收，有助于提高皮肤和其他组织的营养供应。
促进再生：胶原蛋白肽能够促进体内的胶原蛋白再生，对皮肤弹性、关节健康等方面有积极作用。
3. 胶原蛋白肽市场规模胶原蛋白肽市场规模不断扩大，主要受益于消费者对健康和美容的关注。
根据市场研究数据显示，胶原蛋白肽市场的年复合增长率预计将保持在10%以上，并有望在未来几年内达到几十亿美元的规模。
4. 胶原蛋白肽的应用领域4.1 美容护肤品胶原蛋白肽被广泛应用于美容护肤品中，如面霜、精华液、面膜等。
其具有保湿、紧致皮肤、淡化皱纹等功效，因此备受消费者青睐。
4.2 食品和饮料胶原蛋白肽也可以添加到食品和饮料中，用于增加产品的营养价值和功能性。
比如，胶原蛋白肽可以添加到饮料中提高口感，也可以添加到营养品中作为补充品。
4.3 医药领域胶原蛋白肽在医药领域也有广泛应用，如药物包衣、软骨修复材料等。
胶原蛋白肽可以作为一种生物相容性较好的材料，有助于提高药物的稳定性和生物利用度。
5. 胶原蛋白肽的发展趋势5.1 高端化随着消费者对健康和美容的追求，胶原蛋白肽产品逐渐向高端化发展。
一些企业开始注重产品研发，提高产品品质和功能性，以满足高端消费者的需求。
5.2 个性化定制胶原蛋白肽产品的个性化定制也是未来的发展趋势之一。
消费者的健康需求各异，企业可以根据消费者的需求，定制不同类型、不同功效的胶原蛋白肽产品。
5.3 科技创新科技创新对胶原蛋白肽行业的发展至关重要。
新的生产技术、提取技术和应用技术的引入，将有助于提高产品质量、降低生产成本，推动行业的创新发展。
全球顶级胶原蛋白小分子肽的研究
全球顶级胶原蛋白小分子肽的研究胶原蛋白是一种存在于人体组织中的重要蛋白质，其主要功能是保持皮肤的弹性和紧致，同时还有助于骨骼、肌肉、关节和血管等器官的健康。
然而，随着年龄的增长，人体内胶原蛋白的合成能力逐渐减弱，导致皮肤松弛、皱纹增多等老化现象的出现。
因此，研究小分子肽对于改善胶原蛋白水平并延缓皮肤老化具有重要意义。
全球范围内有许多研究团队投身于胶原蛋白小分子肽的研究。
通过合成小分子肽并进行一系列生物学测试，这些研究人员试图找到最有效的胶原蛋白小分子肽，以提高胶原蛋白在人体内的水平。
研究人员使用多种方法合成胶原蛋白小分子肽。
其中一种常用的方法是通过酶解胶原蛋白大分子产生小分子肽。
酶解的方法可以利用人体内产生的酶或人工合成的酶，如胶原酶。
通过这种方法，研究人员可以获得具有不同氨基酸序列和分子量的胶原蛋白小分子肽。
研究人员还利用细胞培养模型和动物模型进行胶原蛋白小分子肽的生物学测试。
细胞培养模型可以模拟体外条件下的胶原蛋白水平。
通过观察细胞对小分子肽的反应，研究人员可以评估小分子肽对细胞增殖、胶原合成和细胞凋亡等方面的影响。
此外，动物模型可以进一步验证小分子肽在体内的生物学活性。
例如，研究人员可以将小分子肽注射到老化小鼠体内，观察其对小鼠皮肤弹性和老化现象的影响。
研究显示，胶原蛋白小分子肽可以通过多种机制提高胶原蛋白在人体内的水平。
首先，小分子肽可以促进胶原蛋白合成，通过激活细胞内信号通路而促进胶原蛋白基因转录和翻译过程。
其次，小分子肽具有抗氧化和抗炎作用，可以减少自由基的损伤和炎症反应，从而保护胶原蛋白免受氧化和炎症的损害。
此外，小分子肽还可以通过促进胶原蛋白降解酶的抑制来阻止胶原蛋白的降解。
目前，市场上已经有许多包含胶原蛋白小分子肽的护肤品和保健品。
这些产品声称可以改善皮肤弹性、减少皱纹和提高关节健康等。
虽然一些临床试验证明了这些产品的有效性，但仍然有一些研究结果存在争议。
因此，未来的研究需要更多的临床试验来验证胶原蛋白小分子肽的功效，并探究其在不同人群中的应用前景。
水产胶原蛋白及其活性肽的国内外研究现状：
水产胶原蛋白及其活性肽的国内外研究现状：水产胶原蛋白及其活性肽的国内外研究现状：国外研究表明，胶原蛋白及其水解所得的胶原多肽不仅具有很好的消化特性，而且还具有许多生理活性功能，已引起研究人员的广泛兴趣。
长期以来，人们都是使用猪、牛的皮和骨提取胶原蛋白和明胶。
但因疯牛病、口蹄疫等疾病的爆发，使人们对牲畜胶原制品安全性产生疑虑。
另外，由于宗教和习俗等原因，有些地区也不能使用牲畜胶原蛋白制品。
因此，寻找胶原蛋白的新来源显得愈来愈迫切。
水产品胶原蛋白因其独特的生理功能和物化特性而成为研究的热点。
水产品加工后产生大量的废弃物—皮、骨、鳞等含有丰富的胶原蛋白，具有开发利用价值，而且开发利用废弃物也有利于提高水产品的附加值。
国外Maria Sadowsk等研究发现，鱿鱼皮中胶原蛋白含量较高。
刘庆慧等研究了鲤鱼、草鱼、鲫鱼鳞的组成成分，并研究了鱼鳞胶原蛋白对动物的有关生理功能，其结果表明鱼鳞胶原蛋白具有防止实验性高胆固醇血症的形成，并且具有明显的抗衰老作用。
郝林华等对多棘海盘车体壁胶原蛋白进行了研究，ASC和PSC得率分别为10．90％和61．43％，并且是典型的胶原蛋白。
胶原多肽是胶原蛋白或明胶经蛋白酶降解处理后制成的，近几十年来组合生物技术等高新技术的发展，使具有生物功能的低分子活性肽高值化利用领域的研究热点。
韩国和日本有学者进行了这方面的研究。
韩国YON-Jin Jeon等人采用复合酶解技术和膜分离技术从鳕鱼排中分离出分子量分别为30 KDa，10 KDa，5 KDa和3 KDa 的四种肽，并证实它们分别具有良好的乳化性、抗氧化性和ACE抑制活性。
Hee-Guk Byun等人采用复合酶水解的方法从阿拉斯加鳕鱼皮中得到了具有血管紧张素转换酶抑制作用的活性肽。
林伟锋等对鲭鱼的筋肉研究发现所得鲭鱼肽具有免疫活性、血小板凝集抑制、抗肿瘤等作用，是一种具有重要生理价值的药用活性肽。
应用范围和国内外市场状况：1.在食品领域中的应用胶原蛋白含有多种氨基酸，易消化，是食品工业中的重要原料。
鱼源胶原蛋白肽的制备及其生理活性研究进展
食品安全我国水产品加工产业发展迅速，但在加工过程中产生的下脚料越来越多。
鱼皮、鱼鳞、鱼骨、鱼头等鱼类组织约占加工废物的60%[1]。
通常这些下脚料一部分被扔掉，造成了资源浪费和环境污染，另一部分用于生产低值的鱼粉、动物饲料、肥料等，经济效益较低。
然而，水产品下脚料含有丰富的胶原蛋白，可作为胶原蛋白的新资源加以开发利用，提升水产品的价值，降低资源浪费，减少环境污染。
胶原蛋白具有独特的三股超螺旋结构，是哺乳动物体内重要的蛋白质，广泛存在于软骨、肌腱、皮肤和缔结组织中。
胶原蛋白经过水解可形成胶原蛋白肽，其分子量比胶原蛋白小，更容易被人体消化和吸收。
由于胶原蛋白肽具有良好的营养特性、加工性能和多种生物学活性，在保健品、食品工业和生物医疗领域越来越受到青睐。
当前，制备胶原蛋白肽的方法主要是酶解法和微生物发酵法。
1 酶解法酶解提取法是在特定的外部条件下，采用不同蛋白酶限制性地降解胶原蛋白，将其末端肽切割下来，并保留主体三螺旋结构部分[2]，其优势在于条件温和、耗时短，对胶原蛋白破坏性小，环境污染小[3]，是目前研究最多、应用最广泛的制备方法。
常用的酶主要包括植物蛋白酶（木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等）、微生物酶（碱性蛋白酶、嗜热菌蛋白酶等）、动物蛋白酶（胃蛋白酶、胰蛋白酶等）及复合蛋白风味酶。
1.1 提取工艺每种蛋白酶有其特定的酶切位点及相应的最佳酶解条件，酶的筛选和酶解条件优化对于提取效果至关重要。
李敏雄等研究蛋白酶种类对酶解的影响，结果表明碱性蛋白酶水解罗非鱼鱼皮效果最好[4]，水解度达23%。
杨会成等利用正交实验优化蛋白酶酶解法制备金枪鱼骨胶原蛋白肽的工艺，筛选出最佳的蛋白酶为碱性蛋白酶，提取率达33%[5]。
陈日春分别考察了碱性蛋白酶、中性蛋白酶和木瓜蛋白酶对鲢鱼鱼鳞胶原蛋白的酶解效果及其产物抗氧化活性，结果显示碱性蛋白酶的酶解产物水解度最高（达32%）[6]，抗氧化活性也最强，表明适度的水解能获得高活性的抗氧化肽。
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万方数据
580 2005, Vol. 26, No. 9
食品科学
专题论述
图 １ ＡＣＥ 在肾素 － 血管紧张素体系 血管舒缓素 － 激肽体系和免疫体系 中的作用［８］
摘 要 本文介绍了胶原蛋白的结构 综述了胶原蛋白生物活性肽的多种生物活性 包括抑制血管紧张素转换 酶 抗氧化 抑制血小板凝结和抗肿瘤活性等 并对胶原蛋白生物活性肽的开发应用前景作了展望 关键词 胶原蛋白 生物活性肽 抑制血管紧张素转化酶 抗氧化 抑制血小板凝结 抗肿瘤
Ｒｅｓｅａｒｃｈ Ｐｒｏｇｒｅｓｓ ｏｆ Ｃｏｌｌａｇｅｎ Ｐｅｐｔｉｄｅｓ
１９９８，１７（６）：４４－４５． ［９］ 王新风，温鲁． 杏鲍菇速溶即食营养保健麦片的研制［Ｊ］． 中
国食用菌，２００２，２１（３）：４１－４３．
［１０］ 温鲁，夏敏，宋虎卫，等． 固体培养蛹虫草核苷类代谢物的产 率［Ｊ］． 食品科学，２００５．
［１１］ 温鲁． 提高蛹虫草培养物中虫草素含量的研究［Ｊ］． 江苏农 业科学， ２００５．
长期以来 人们仅仅把食物蛋白质当作一种营养丰 富的成分 认为蛋白质只有水解成游离氨基酸后才能被 吸收 它只能为人体提供充足的氮源和必需氨基酸 但 是在后来的研究中证明大量氨基酸是以 ２ ６ 个氨基酸组 成的寡肽形式被吸收 寡肽有助于肠道吸收［２］ 在氨基 酸运输系统功能出现障碍的情况下 摄入寡肽却能获得 很好的吸收效果 此外 摄入氨基酸和寡肽混合配方
Ｆｉｇ．１ Ｒｏｌｅ ｏｆ ＡＣＥ ｉｎ ｔｈｅ ｒｅｎｎｉｎ－ ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ， ｋａｌｌｉｋｒｅｉｎ－ｋｉｎｉｎ ａｎｄ ｉｍｍｕｎｅ ｓｙｓｔｅｍｓ
但是不能抑制凝血酶的活性 同样 猪皮胶原蛋白的 胰蛋白酶和胃蛋白酶水解物也具有抑制纤维蛋白原 ／ 凝血 酶凝集的活性 尽管这种活性并不显著 目前已经证 实 从猪皮胶原蛋白的细菌胶原酶水解物中分离得到的 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ 是纤维蛋白原 ／ 凝血酶凝集抑制剂 胶原蛋 白相应的合成肽 如Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｇｌｙ Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｇｌｙ－ Ｐｒｏ Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｌａ Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｐｒｏ 和 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｐｒｏ－Ｐｒｏ也具有抑制纤维蛋白原／凝血酶凝 集的作用 但是不能抑制凝血酶的活性 其中 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－ Ａｒｇ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｐｒｏ和Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ－Ｐｒｏ－Ｐｒｏ的抑制效果比Ｇｌｙ－ Ｐｒｏ－Ａｒｇ 显著得多 然而 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｌｙｓ Ｇｌｙ－Ａｌａ－Ａｒｇ Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｈｙｐ Ａｌａ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ和Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｌａ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ａｒｇ 却没有抑制纤维蛋白原 ／ 凝血酶凝集的活性
Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ， Ｎａｎｊｉｎｇ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ ｏｆ Ｆｉｎａｎｃｅ ａｎｄ Ｅｃｏｎｏｍｉｃｓ， Ｎａｎｊｉｎｇ ２１０００３，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ Ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｗａｓ ｉｎｔｒｏｄｕｃｅｄ ａｎｄ ｂｉｏｌｏｇｙ ａｃｔｉｖｅ ｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｐｅｐｔｉｄｅｓ， ｉｎｃｌｕｄｅ Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ－ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ ｅｎｚｙｍｅ ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ， ａｎｔｉｏｘｉｄａｔｉｏｎ， ａｎｔｉ－ｐｌａｔｅｌｅｔ ｃｌｏｔｔｉｎｇ ａｎｄ ａｎｔｉｃａｎｃｅｒ ｅｔｃ． ｗｅｒｅ ｓｕｍｍａｒｉｚｅｄ ｉｎ ｔｈｉｓ ａｒｔｉｃｌｅ． Ｔｈｅ ｅｘｐｌｏｉｔｉｎｇ ｐｏｔｅｎｔｉａｌ ｆｏｒｅｇｒｏｕｎｄ ｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ａｃｔｉｖｅ ｐｅｐｔｉｄｅｓ ｗａｓ ｐｒｏｓｐｅｃｔｅｄ． Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｂｉｏａｃｔｉｖｅ ｐｅｐｔｉｄｅｓ Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ－ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ ｅｎｚｙｍｅ ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ ａｎｔｉｏｘｉｄａｔｉｏｎ ａｎｔｉ－ｐｌａｔｅｌｅｔ ｃｌｏｔｔｉｎｇ ａｎｔｉｃａｎｃｅｒ 中图分类号 ＴＳ２０１ 文献标识码 Ａ 文章编号 １００２－６６３０（２００５）０９－０５７８－０５
金枪鱼是 ２９．７ 而猪皮胶原蛋白热变性温度 Ｔｄ ３７
２ 胶原蛋白中的活性肽
胶原蛋白中蕴藏着多种生物活性肽 如抑制血管紧 张素转化酶活性 抑制血小板凝结活性 抗氧化活性 抗肿瘤活性等 ２．１ 抑制血管紧张素转化酶活性
血管紧张素转化酶（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ－ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ ｅｎｚｙｍｅ， ＡＣＥ）（ＥＣ ３．４．１５．１）是一种多功能的二肽羧肽酶 在血压调 节过程中起着非常重要的作用 人体的肾脏可以分泌一 种特异性的蛋白酶 即肾素 肾素作用于血管紧张素 释放出无活性的血管紧张素 （ 十肽 Ｄ Ｒ Ｖ Ｙ Ｉ Ｈ Ｐ Ｆ Ｈ Ｌ ） ＡＣＥ 可以从无活性的血管紧张素 的 Ｃ－ 末端水解掉两个 氨基酸 形成有活性的血管紧张素 （ 八肽 Ｄ Ｒ Ｖ Ｙ Ｉ Ｈ Ｐ Ｆ ） 血管紧张素 是已知最强的缩血管物之 一 具有收缩血管平滑肌的效应 可以导致血管收缩 引发高血压 同时 Ａ Ｃ Ｅ 可水解血管舒缓激肽使其失活 而血管舒缓激肽可以舒张血管 使血压降低 目前血 管紧张素转化酶抑制剂（ＡＣＥＩ）是降血压药物中发展最快的 一种 但是合成的 Ａ Ｃ Ｅ Ｉ 停药后会引发 ＂ 停药综合症 ＂ 严重威胁着患者的生命安全［６，７］ 近来随着天然食物中抑 制 Ａ Ｃ Ｅ 活性物质的不断发现 使得人们看到了非药物治 疗高血压中的一条希望之路 ＡＣＥ 在肾素 － 血管紧张素体 系 血管舒缓素 － 激肽体系１ 基金项目 江西省科技厅农业攻关计划项目（赣科发计字 ２００４ 第 ２６８ 号） 作者简介 赵利（ １ ９ ６ ７ － ） 女 博士 研究方向是生物技术在食品中的应用
１９９６，１８（３）：３６－３７． ［７］ 温鲁． 虫草冲剂研制初报［Ｊ］． 食用菌，１９９８，２０（３）：４０－４１． ［８］ 温鲁． 金针菇冲调粉及其生产新工艺［Ｊ］． 中国食用菌，
ＺＨＡＯ Ｌｉ１ ＳＵ Ｗｅｉ１ ＨＵ Ｈｕｏ－ｇｅｎ２ ＤＡＩ Ｙｉｎ－ｇｅｎ２ ＹＡＮＧ Ｙｕ－ｌｉｎｇ３ （１．Ｓｃｈｏｏｌ ｏｆ Ｌｉｆｅ Ｓｃｉｅｎｃｅ， Ｊｉａｎｇｘｉ Ｎｏｒｍａｌ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ ｏｆ Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ， Ｊｉａｎｇｘｉ ３３００１３，Ｃｈｉｎａ； ２．Ｊｉａｎｇｘｉ Ａｑｕａｃｕｌｔｕｒｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ Ｓｐｒｅａｄｉｎｇ Ｃｅｎｔｅｒ， Ｎａｎｃｈａｎｇ ３３００４６，Ｃｈｉｎａ；３．Ｓｃｈｏｏｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ
水产胶原蛋白中的脯氨酸和羟脯氨酸的含量比动物 胶原蛋白低得多 而其中蛋氨酸的含量却比动物胶原蛋 白高得多 脯氨酸和羟脯氨酸起着连结多肽和稳定胶原 蛋白三螺旋结构的作用 脯氨酸和羟脯氨酸含量越低的 胶原蛋白 其螺旋结构被破坏的温度就越低 因而水 产明胶的胶凝温度比陆生动物明胶低 Ｔａｋｅｓｈｉ 等人［５］的 研究表明 日本鲈鱼胶原蛋白的热变性温度 Ｔｄ 为 ３０
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食品科学
专题论述
胶原蛋白生物活性肽的研究进展
赵 利 １ 苏 伟 １ 胡火根 ２ 戴银根 ２ 杨玉玲 ３ （１．江西科技师范学院生命科学学院 江苏 南昌 ３３００１３ ２．江西省水产技术推广站 江南 南昌
３３００４６ ３．南京财经大学食品科学与工程学院 江苏 南京 ２１０００３）
Ｂｙｕｎ ＨＧ 等人［９］利用三步膜反应器连续用 Ａｌｃａｌａｓｅ 链霉蛋白酶 Ｅ 和胶原酶水解阿拉斯加雪鱼皮明胶 水解 物的相对分子质量分布在 ０．９ １．９ｋＤａ 范围内 具有抑制 Ａ Ｃ Ｅ 活性作用 他们利用凝胶过滤色谱 离子交换色 谱和反相高效液相色谱从水解物中分离得到两种具有抑 制 ＡＣＥ 活性的肽 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｌｅｕ 和 Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｍｅｔ 它们的 ＩＣ５０ 分别为２．６ ｍｏｌ／Ｌ和１７．１３ ｍｏｌ／Ｌ 这些结果说明Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－ Ｌ ｅ ｕ 可以作为一种新的抗高血压替代品
［１２］ 刘玉田，孙祖莉． 生物转化灵芝功能食品新工艺研究［Ｊ］． 烟 台大学学报（自然科学版），１９９９，１２（４）：２９８－３０３．
万方数据
专题论述
食品科学
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的饮食比摄入完全氨基酸的配方饮食在肠道营养吸收上 更为有利 这是因为 （１）在相同浓度和相同氨基酸组成 的情况下 寡肽被肠道吸收的速度比混合氨基酸快 （２） 用寡肽取代部分游离氨基酸 可以减少游离氨基酸彼此 竞争运输系统的机会 间接提高吸收效果 （３）减少不必 要的能量消耗 因为相同动能吸收一个寡肽 即相当 于吸收了多个氨基酸［３］ 大量研究证明 当人体内缺乏 一些调节生理功能的肽时 会导致人体机能的改变 因 此从营养学的角度出发 在食物结构调整以满足人体必 需氨基酸需要的同时 适当补充某些生物活性肽对增强 防病抗病能力 延缓衰老都具有深远意义［１］ 目前 开 发和研究生物活性肽类食品在国际保健品行业中已成为 一个焦点
１ 胶原蛋白的结构特点
胶原蛋白主要存在于动物的骨 腱 肌鞘 韧 带 肌膜 软骨和皮肤中 是结缔组织中极其重要的 一种蛋白质 起着支撑器官 保护机体的功能 胶原 蛋白的种类很多 一般皮肤和骨骼中的是 型胶原蛋 白 软骨中的是 型胶原蛋白 胚胎皮肤中的是 型 胶原蛋白 细胞基底膜中的是 型胶原蛋白 胶原蛋 白由三条多肽链构成三股螺旋结构 即 ３ 条多肽链的每 条都向左形成左手螺旋 ３ 条肽链再以氢键相互结合形 成牢固的右手超螺旋 这种超螺旋结构十分稳定 组 成胶原蛋白的主要氨基酸为脯氨酸 甘氨酸和丙氨酸 大多数蛋白质中的同一条多肽链中 氨基酸一般不会有 周期性的重复顺序 但胶原蛋白却有 甘氨酰 － 脯氨酰 － 羟脯氨酸 甘氨酰 － 脯氨酰 － Ｘ 和 甘氨酰 － Ｘ － Ｙ （ Ｘ Ｙ 代表除甘氨酰和脯氨酰以外的其它任何氨基 酸残基） 这样一个三肽的重复顺序存在 甘氨酰 － 脯氨 酰 －Ｘ 三肽的数量大约占全部三肽总和的 １／３ 胶原蛋 白是由遗传形式所决定 其含量随种类而有显著不同 胶原蛋白的氨基酸组成有如下特点 （１）胶原蛋白中缺少 Ｃｙｓ 和 Ｔｒｙ （２）胶原蛋白 Ｇｌｙ 的含量几乎占 １／３ （３）胶原 蛋白中存在羟基赖氨酸和羟基脯氨酸 其它蛋白质中不 存在羟基赖氨酸 也很少含有羟基脯氨酸 胶原中脯 氨酸和羟基脯氨酸含量是各种蛋白质中最高的 （４）胶原 蛋白 － 链 Ｎ－ 端氨基酸是焦谷氨酸 它在一般蛋白质中 是少见的［ ４ ］