氨基酸的等电点
氨基酸的等电点
氨基酸的等电点氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
必需氨基酸:指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
分子病：某种蛋白质的氨基酸排序异常导致的遗传病。
氨基酸残基：氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA脱解为单链的现象叫做核酸的变性。
熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。
退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。
核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。
酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA 外几乎都是蛋白质。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶寡聚酶：有几个或多个亚基以非共价键结合组成的酶称为寡聚酶。
多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。
比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量米氏方程：表示一个酶促反应的速率（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程。
维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。
氨基酸的等电点名词解释生物化学
氨基酸的等电点名词解释生物化学
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好
相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
作用：区别酸碱
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于
7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的
氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，
氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。
扩展资料
应用：
1、蛋白质的沉淀
同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形
成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。
要想破坏其
稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。
比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等
电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时
加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。
先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。
2、蛋白质的电泳
当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特
性使其电泳。
还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。
等电点的变化关系
等电点的变化关系
氨基酸的等电点由α-NH3+、α-COOH及R基上的易解离基团决定，当一个氨基酸只存在α-NH3+、α-COOH，pI为这两个基团pKa 值的平均值。
存在3个可解离基团时，pI为2个同属性基团pKa值的平均值，如酸性氨基酸的pI就等于α-COOH及R基上-COOHpKa值的平均值。
由于α-COO-受到α-NH2的影响比较稳定（也就是α-COOH容易给出H+），反过来，α-NH2则不容易接受H+，所以大部分的氨基酸等电点偏酸。
蛋白质的等电点由N端的-NH3+、C端的-COOH及R基上的易解离基团决定。
这是因为其他氨基酸的α-NH2、α-COOH都参与了肽键的组成从而失去了酸碱性（接受或给出质子的能力）。
但在计算蛋白质等电点时，应考虑R基基团被包埋在空间结构内部的可能。
而C端的-COO-也因为临近肽键的影响比较稳定，所以大部分的蛋白质等电点也偏酸。
但蛋白质等电点和氨基酸等电点之间没有直接的联系。
氨基酸分类及等电点的计算方法
等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。
；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。
氨基酸等电点
氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
.蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。
蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。
增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。
解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
氨基酸等电点的相关问题
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（pI,isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
当外界溶液的pH大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pl值，两性离子质子化带正电。
二、两性与等电点的关系氨基酸具有氨基和羧基的典型反应，例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等。
此外，由于分子中同时具有氨基与羧基，还有氨基酸所特有的性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐。
氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的。
在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。
这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在，在pH值达到等电点时溶液处于平衡。
等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。
酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7，所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等。
反之，碱性氨基酸水溶液中正离子较多，则必须加入碱，才能使负离子量增加。
所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示。
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。
生物化学名词解释
名词解释1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在（或）和（或）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。
11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
氨基酸在等电点时,应具有的特点是
氨基酸在等电点时,应具有的特点是什么氨基酸在等电点时，具有的特点是在电场中不涌动。
当氨基酸处于等电点时，净电荷为0，并不是不带电荷，此时不泳游。
由于处于净电荷为0时，氨基酸离子间排斥力最小，溶解度应为最小。
氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNHCOOH。
羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团与羟基酸类似。
等电点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。
是针对带电荷的物质而言，不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。
当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。
各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等(总净电何为零)时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
因此利用电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，也可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。
蛋白质在等电点时，因为没有相同电荷而互相排斥的影响，所以最不稳定，溶解度最小，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。
同时蛋白质的黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。
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等电点的计算步骤
先将氨基酸/多肽可解离基团的pK值自小到大 按顺序排列 判断n值 判断氨基酸的分类 酸性氨基酸和中性氨基酸的完全质子化数 n=1 碱性氨基酸的完全质子化数 n=2
等电点的应用1------电泳分离
• 应用------氨基酸的分离与分析 • 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 • 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同， 因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开 • 当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 • 当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 • 当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移 蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电 场中能向电场的正极或负极移动，从而分离蛋白质。根 据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
氨基酸的两性形式示意图
20种常见天然氨基酸中3个有碱性 + 取代基，能和 H 结合，称为碱性 氨基酸；4个有酸性取代基，可以 离解出H+，称为酸性氨基酸；大多 数为中性氨基酸
酸性氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸 (Glu) 碱性氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg) 组氨酸(His)
氨基酸的等电点(isoelectric point)：氨基
酸的等电点在一定 pH条件下,某种氨基酸 接受或给出质子的程度相等,分子所带的净 电荷为零,此时溶液的pH值就称为该氨基 酸的等电点(pI)
NH3+ NH3+ NH2 | +OH| +OH| H-C-COOH ======== H-C-COO- ====== H-C-COO| +H+ | +H+ | R R R 阳离子 两性离子 阴离子 pH<pI pH=pI pH>pI
参考文献
<1> 李克安《分析化学教程》 北京大学出版社出版2005年5月第1版 <2> 陈阅增《普通生物学----生命科学通论》 高等教育出版社1997年出版 /biochemistry/htm /lhtx01.htm /showthread.php?t=21 0939&page=1
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氨基酸等电点的计算 公式： pH=(pKn+pKn+1)/2 n:氨基酸（或多肽）完全质子化时带正电荷基团数 pK:解离基团的解离常数 等电点时溶液的pH与氨基酸的浓度无关。通常氨基 酸的的酸解离与碱解离的程度不同，纯氨基酸溶液 不能达到其等电点，可以通过加入酸或碱调节其 pH 以达到等电点pH
等电点应用2------蛋白质沉淀与分离
处于等电点的蛋白质溶解度最小。当蛋 白质混合物的 pH 被调到其中一种成分的等 电点时，该蛋白质将大部分或全部沉淀下来。 那些等电点高于或低于该 pH的蛋白质仍保 留在溶液中，可利用此性质进行蛋白质的分 离。这样沉淀出来的蛋白质保持天然构象， 能再溶解于水并具有天然的活性
氨基酸等电点 的计算和应用
04081096 郑芳芳
蛋白质(protein)是生命现象的物质 基础，氨基酸(amino acid)是蛋白 质的基本结构单位。天 然存在于蛋白质中的氨 基酸共有20种。氨基酸 的一般结构为
氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基)。也含 有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物， 亦称两性电解质或兼性离子。