常见氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。
氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。
调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。
离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。
PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
氨基酸的解离和等电点_陈建华
氨基酸的解离和等电点_陈建华建华作为蛋质白华本构件的基酸氨进行酸解性离h3·,除有具基外还佼有基氨例如甘氨酸,,所以是种一性两解质电:,既能,又能进行碱性解一离。
未解离前是以两性离子式n形chc00z存在,在不的同+ph值环下境hz,进如行下两种不同解的离工13`nchzhcooh井hh一3`nch,ooczz孚h一nchco、o圣i,即在氢离子浓度较低的碱环性境下言丛本`上是放质子出呈正子离状态,,呈负子离状态”“,在离氢子度浓较,高的性环酸境下:,它本从上收质吸子,有只氢离子在浓适度中时“才它要主。
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氨基酸等电点的计算和应用
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等电点的应用1------电泳分离
• 应用------氨基酸的分离与分析 • 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 • 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同， 因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开 • 当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 • 当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 • 当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移 蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电 场中能向电场的正极或负极移动，从而分离蛋白质。根 据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
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氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基)。也含 有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物， 亦称两性电解质或兼性离子。
氨基酸的两性形式示意图
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20种常见天然氨基酸中3个有碱性 + 取代基，能和 H 结合，称为碱性 氨基酸；4个有酸性取代基，可以 离解出H+，称为酸性氨基酸；大多 数为中性氨基酸
酸性氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸 (Glu) 碱性氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg) 组氨酸(His)
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参考文献
<1> 李克安《分析化学教程》 北京大学出版社出版2005年5月第1版 <2> 陈阅增《普通生物学----生命科学通论》 高等教育出版社1997年出版 /biochemistry/htm /lhtx01.htm /showthread.php?t=21 0939&page=1
氨基酸的等电点名词解释生物化学
氨基酸的等电点名词解释生物化学
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好
相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
作用：区别酸碱
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于
7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的
氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，
氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。
扩展资料
应用：
1、蛋白质的沉淀
同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形
成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。
要想破坏其
稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。
比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等
电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时
加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。
先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。
2、蛋白质的电泳
当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特
性使其电泳。
还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。
氨基酸等电点
氨基酸等电点
氨基酸等电点（Isoelectric Point，pI）是非离子型的氨基酸在特定溶液条件下所表现出的中性电荷。
当特定溶液中的氨基酸浓度增加时，溶液中的带正荷的离子浓度将减少，并且溶液中的带负荷的离子浓度也会随之减少，从而使溶液中的pH值逐渐变成中性，这就是氨基酸等电点。
氨基酸的等电点是由其羧基或氨基的质子损失和氢离子的捕获所决定的。
由于氨基酸的烷基和醇基组成，可以同时捕获和损失一个质子，因此根据其在等电点处发生的分子反应，氨基酸可以分为两类：非离子型氨基酸和离子型氨基酸。
非离子型氨基酸在低pH溶液中能够损失质子，得到阴离子状态，这些氨基酸的等电点的pI值一般小于7。
离子型氨基酸中，可以得到多种酸性和碱性氨基酸，它们的等电点pI值则可以大于7。
氨基酸的等电点是相当重要的，因为它们正是蛋白质结构中重要元素的存在，而且它们的等电点也可以用来描述特定溶液中氨基酸的整体电性。
其实，氨基酸的等电点还可以用来帮助科学家预测蛋白质分子在特定溶液中的溶解率和酶作用对应的酶-反应物体系。
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点是指在特定条件下，氨基酸分子所带电荷总和为零的pH值。
简单来说，等电点是指氨基酸在溶液中不带电
荷的状态。
氨基酸分子中有两个重要的官能团，即氨基团（-NH2）和羧
基团（-COOH）。
在酸性条件下（低pH值），氨基酸分子会
失去一个质子（H+），氨基团会带正电荷，而羧基团不带电荷；而在碱性条件下（高pH值），氨基酸分子会吸收一个质子，氨基团不带电荷，而羧基团会带负电荷。
当氨基酸溶解在水中时，会形成带电离的离子，也就是带正电荷的氨离子（NH3+）和带负电荷的羧酸根离子（COO-）。
等电点就是指当氨基酸中的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消时的pH值。
以丙氨酸（alanine）为例，它的结构式为：NH2-CH(CH3)-COOH。
丙氨酸的等电点是其带电离子电荷最少的pH值。
在酸性条件下（低于等电点），丙氨酸的氨基团接受H+，成
为NH3+，而羧基团带负电荷。
在碱性条件下（高于等电点），丙氨酸的氨基团是NH2，不带电荷，而羧基团接受H+，成为COOH-。
在pH等于等电点的条件下，丙氨酸的氨基团和羧基团所带电
荷总和为零，也就是带正电的NH3+和带负电的COO-相互抵消。
总结来说，氨基酸的等电点是指在特定条件下氨基酸分子上的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消的pH值。
等电点的确定对于理解氨基酸的离子化性质以及其在生物体内的功能和作用机制具有重要意义。
氨基酸分类及等电点的计算方法
等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。
；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。
生物化学复习材料
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。