等电点是氨基酸的特征常数
动物生物化学习题集
动物生物化学习题集习题第一章蛋白质的化学A型题一、名词解释1．肽键2．肽平面3．多肽链4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为______________。
2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。
4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。
5．所谓的两性离子是指____________________。
6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。
7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。
8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。
9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。
11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的_______都参与氢键的形成。
12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案生物化学专业考研测试有哪些题型及答案考生们在面对生物化学考研的时候，需要把测试题型了解清楚，并找到答案。
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生物化学专业考研测试题及答案一、单项选择题1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子E.H2A、H2B、H4A、H4B各两分子3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢：A.ATPB.糖C.脂肪D.周围的热能4.对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定5.三羧酸循环的限速酶是：A.丙酮酸脱氢酶B.顺乌头酸酶C.琥珀酸脱氢酶D.延胡索酸酶E.异柠檬酸脱氢酶6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2：A.柠檬酸B.乙酰CoAC.琥珀酸D.α-酮戊二酸7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：A.C端到N端B.从N端到C端C.定点双向进行D.C端和N端同时进行8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确9.下述从乙酰CoA合成软脂酸的说法，哪些是正确的(多选)?A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;B.在合成途径中涉及许多物质，其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;D.反应在线粒体内进行。
氨基酸的pi
氨基酸的pI引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们在维持生物体结构和功能中起着重要的作用。
氨基酸具有两个基本的特性：它们可以通过肽键连接形成蛋白质链，同时还可以在特定的pH条件下自离子化。
本文将介绍氨基酸的pI（等电点），并探讨其与蛋白质电荷状态的关系。
一、氨基酸的pI是什么？1.1 定义氨基酸的pI，即等电点，是指在特定条件下，氨基酸呈中性溶液时的pH值。
在等电点条件下，氨基酸分子中带正电荷的氨基离子（NH3+）与带负电荷的羧基离子（COO-）的总电荷为零，即pH=pI。
1.2 计算方法氨基酸的pI可以通过计算氨基酸的pKa值来确定。
氨基酸的pKa值表示其在溶液中失去或获得质子的能力。
酸性氨基酸的pKa值一般较低，而碱性氨基酸的pKa值一般较高。
氨基酸的pI可以通过以下公式计算：pI = (pKa1 + pKa2) / 2其中，pKa1和pKa2分别表示氨基酸的两个临近氨基和羧基的pKa值。
对于具有多个离子化基团的氨基酸，还可以使用其他公式进行计算。
二、氨基酸的pI和电荷状态的关系2.1 pH和氨基酸电荷状态的变化在低于pI的pH条件下，氨基酸处于带正电荷的离子状态。
当pH低于氨基酸的pKa值时，氨基酸中的氨基团（NH3+）会接受外部质子，成为中性的氨基（NH2）。
羧基（COOH）则保持负离子状态（COO-）。
因此，在低pH条件下，氨基酸呈带正电荷的状态。
相反，在高于pI的pH条件下，氨基酸处于带负电荷的离子状态。
当pH高于氨基酸的pKa值时，氨基酸中的氨基团（NH3+）会失去质子，成为带正离子的氨基（NH3+）。
羧基（COOH）则失去负离子状态（COO-）。
因此，在高pH条件下，氨基酸呈带负电荷的状态。
2.2 对不同氨基酸的影响不同的氨基酸具有不同的pKa值，因此它们的pI也会有所不同。
以天冬氨酸和赖氨酸为例，天冬氨酸的pKa1约为2.4，pKa2约为4.4；赖氨酸的pKa1约为2.2，pKa2约为9.0。
生物化学（上）重点题目及答案
生物化学（上）重点题目及答案生化（上）复习提纲一、糖类（多羟基醛、多羟基酮或其衍生物类物质）1、同多糖：水解后只产生一种单糖或单糖衍生物，称为同多糖2、构型：一个有机分子中手型碳原子上的四个不同的原子或基团在空间上特有的排列。
3、构象：一个有机物分子中，仅因单键旋转而产生的不同的空间排列。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成，也没有光学活性的变化，4、差向异构：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
（D-葡萄糖和D-甘露糖）5、对映体：两个互为镜象而不能重合的立体异构体，称为对映异构体，简称对映体。
非对映体:不是对映体的旋光异构体称为非对映体6、糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛或半缩酮羟基的糖部分称为糖基，与之缩合的部分称为配体，这两部分之间的连接键称为糖苷键7、肽聚糖：又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。
它是由N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
8、变旋：葡萄糖主要以环状结构存在，当链式结构转化为环状半缩醛时，不仅生成α-D-（+）-葡萄糖，也能生成β-D-（+）-葡萄糖。
这样的转变过程中，比旋随之变化，这种变化称为变旋9、糖脎：许多还原性糖能与苯肼发生反应生成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖的苯肼或脎，即糖脎。
不同还原糖生成的脎，晶型与熔点各不相同。
10、糖脂：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物，可分为鞘糖脂、甘油糖脂以及由类固醇衍生的糖脂。
11.异头碳:一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
12.异头物:是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
D-glucose的α-和β-型即是一对异头物.它们是非对映异构体.（α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖）13.杂多糖:水解以后产生一种以上的单糖或单糖衍生物，称为杂多糖14.肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁质酸交替连接而成15、糖苷键类型纤维素：β-1,4糖苷键乳糖：β-1,4糖苷键蔗糖：β-1,2糖苷键麦芽糖：α-1,4糖苷键异麦芽糖：α-1,6糖苷键直链淀粉：α-1,4糖苷键16.多糖无甜味，也无还原性17.直链淀粉遇碘液呈蓝色，支链淀粉遇碘液呈紫红色二、脂质1、脂质：一类不溶于水或难溶于水、而易溶于非极性溶剂的生物有机分子。
氨基酸等电点
氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
.蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。
蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。
增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。
解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
动物生物化学习题集二
动物生物化学习题集二第3章蛋白质A型题一、名词解释1．肽键2．肽平面3．多肽链4．肽单位5．蛋白质的一级结构6．氨基末端7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11亚基12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角18．β–转角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．蛋白质激活22．氨基酸的等电点23．蛋白质沉淀24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为______________。
2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。
4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。
5．所谓的两性离子是指____________________。
6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。
7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。
8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。
9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。
11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的 _______都参与氢键的形成。
12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
生物化学习题及习题答案
生物化学习题一、填空题1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。
3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。
4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
5.鉴别糖的普通方法为________________试验。
6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。
7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。
8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。
9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。
二、是非题1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。
2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。
3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。
4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。
5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。
6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。
7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。
8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。
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等电点是氨基酸的特征常数
等电点是氨基酸的特征常数，可以用来评估相关蛋白质或多肽的性质。
等电点是一种有助于衡量两个分子间可能存在亲和作用的量，这些亲和作用可以促使两分子在相遇时结合在一起。
无论它们何时相遇，都会形成一种具有极性的氢键。
等电点的特征使得可以使用它来衡量表面上存在的类似氢键的静电作用，塑料表面与空气之间形成的极性环境，以及细胞内膜双分子层形成的静电反应。
它还可以帮助识别细胞表面和其他组织表面的标志物，如氨基酸敏感性，抑制细胞的增殖或发育，等等。
等电点的特征常数是一个称为pI的参数，它表示一个物质在特定温度下的等电点，即表面上的静电作用是零，并且无法将静电作用较大的分子吸引到表面。
等电点的特征常数的取值范围通常在2和16之间，且越接近7.4越好。
对于氨基酸，它们的参数常数通常在3.8和10.8之间，而肽链更具特殊性，它们的参数特征常数范围更大，可以介于1.3到14之间。
等电点的特征常数是一种有助于了解多肽的性质的量，可以帮助确定蛋白质或多肽的构型，预测它们的分子表面组合和结构，以及确定酶-抑制剂间的作用性。
它还可以帮助确定某些蛋白质或多肽是否与另一种分子具有相互作用的可能性，甚至可以用来识别不同蛋白质或多肽间的生物相互作用。