生化基础知识
生化基础知识点总结
生化基础知识点总结生化学是研究生命活动的化学基础的一门学科，它主要探讨生命现象在分子层面上的发生和发展规律。
生化学知识对于医学、生物学、药学等相关专业的学习和研究具有重要的意义。
本文就生化学的基础知识点进行总结，希望对读者能有所帮助。
一、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的一种生物分子，它广泛参与人体的生理活动。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，具有多种结构和功能。
蛋白质的功能包括酶催化、结构支持、信号传导等。
2. 脂质脂质是生物体内一类重要的生物分子，它在细胞膜的构建、能量代谢和信号传导等方面扮演重要角色。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂等。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最常见的一种生物分子，它在能量代谢和细胞信号传导等方面具有重要作用。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖等。
4. 核酸核酸是生物体内以信息传递为主要功能的一种生物分子，它是构成遗传物质的基本单位。
核酸分为DNA和RNA两大类，它们在DNA复制、基因表达等方面扮演重要角色。
二、酶与酶促反应1. 酶的结构与功能酶是生物体内一种生物催化剂，它在生物体内促进化学反应的进行。
酶的结构包括活性中心和辅基，它们对酶的催化活性起着重要作用。
2. 酶促反应机制酶促反应是生物体内一种特殊的化学反应，它是在酶的催化下进行的。
酶促反应机制包括底物与酶的结合、底物与酶形成复合物、底物转化为产物等步骤。
3. 酶的调节酶的活性受到多种因素的调节，包括温度、pH值、底物浓度等。
正常的酶活性调节对于维持生物体内的代谢平衡具有重要作用。
三、生物能量代谢1. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体内一种重要的代谢过程，它通过氧化有机物质来释放能量。
细胞呼吸包括糖酵解、三羧酸循环和呼吸链三大步骤。
2. 光合作用光合作用是植物体内一种特殊的代谢过程，它能够将光能转化为化学能。
光合作用包括光反应和暗反应两大步骤，它们共同完成了光合作用的进行。
3. ATP的合成ATP是生物体内一种重要的高能化合物，它储存了细胞内的大部分能量。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生化分析基础知识
C＝ΔA×F＝ΔA×Vt/Vs×1000/ε，
式中：C：酶活力浓度，单位是U/L， F：换算因子， ε：为毫摩尔消光系数 Vt：为总反应量 Vs：为样品量 ΔA：为每分钟吸光度的变化量
A ＝ lg（I0/It) = εb c
朗伯—比耳定律数学表达式
A＝lg（I0/It)= εb c
式中A:吸光度；描述溶液对光的吸收程度；
b:液层厚度(光程长度)，通常以cm为单位；
c:溶液的物质的量浓度，单位mol·L－１；
ε:摩尔吸光系数，单位L·mol－１·cm－１；
或:
A＝lg（I0/It)= a b c
2.不同浓度的同一种物质，其吸收 曲线形状相似。而对于不同物质， 它们的吸收曲线形状和λmax则不 同。
吸收曲线的特性：
3.吸收曲线可以提供物质的结构 信息，并作为物质定性分析的依 据之一 4.不同浓度的同一种物质，在某 一定波长下吸光度 A 有差异，在 λmax处吸光度A 的差异最大。此 特性可作为物质定量分析的依据
Sample Reag. at R1 timing
1st. mp
Last mp
2点速率法2-point Rate
• 指在时间-吸光度曲线上选择两个测光点，此两点既非反应初始吸光 度亦非终点吸光度，这两点的单位时间吸光度差值用于结果计算。
例：读点区读点72个由于采用两点速率法2PA，所以不进行线性验证，曲 线的弯曲导致的线性问题并没有引发报警
一点终点法的特点：
1.不包含样本的本底 2.仅进行一个点的测量
临床生化基础必学知识点
临床生化基础必学知识点
1. 细胞结构和功能：细胞是生物体的基本功能单位，了解细胞的结构
和功能对于理解生化过程至关重要。
2. 生物大分子：生物体内存在着多种生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
了解这些生物大分子的结构和功能可以帮助我们理解
生物体内的生化过程。
3. 代谢与能量：代谢是生物体内发生的化学反应的总称，包括有氧和
无氧代谢。
能量是生物体维持生命活动所必需的，了解代谢和能量相
关的基本过程对于理解临床生化非常重要。
4. 酶和酶学：酶是生物体内一种特殊的蛋白质，具有催化化学反应的
能力。
了解酶的结构、功能和调节机制对于理解临床生化反应和疾病
诊断非常重要。
5. 临床指标和试验：了解一些常见的临床生化指标，如血糖、血脂、
血肌酐等，以及相应的试验方法和临床意义。
6. 肝功能与乙醇代谢：肝脏是人体内最重要的代谢器官之一，了解肝
功能和乙醇代谢对于评估肝脏疾病和酒精中毒的程度非常重要。
7. 肾功能与水电解质平衡：肾脏是人体内主要的排泄器官之一，了解
肾功能和水电解质平衡对于评估肾脏疾病和调节体内水电解质平衡非
常重要。
8. 血凝与抗凝系统：了解血液的凝固和抗凝机制，以及一些血凝和抗
凝的常见指标，对于评估凝血功能和预防血栓病非常重要。
9. 免疫和免疫学：了解免疫系统的基本原理和免疫功能对于理解免疫反应和疾病诊断非常重要。
10. 其他重要的临床生化指标和疾病标志物：了解一些与特定疾病相关的生化指标和标志物，如肿瘤标志物、炎症指标等，对于临床疾病的诊断和治疗非常重要。
生化知识点
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化检验基础知识
生化检验基础知识目录一、生物化学概述 (2)1. 生物化学定义 (2)2. 生物化学研究内容 (3)3. 生物化学在医学中的应用 (4)二、生物分子结构与功能 (5)1. 氨基酸 (7)2. 蛋白质 (8)三、生化检验基本技术 (9)1. 样品采集与处理 (10)2. 分离技术与分析方法 (12)3. 生物传感器 (13)4. 高效液相色谱法 (14)四、生化检验项目及其临床意义 (16)1. 血糖与糖化血红蛋白 (18)2. 血脂与载脂蛋白 (18)3. 电解质与酸碱平衡 (20)4. 肾功能检测 (21)5. 肝功能检测 (22)6. 传染病标志物检测 (23)五、生化检验质量控制与标准化 (24)1. 质量控制体系 (26)2. 标准化操作程序 (27)3. 能力验证与结果评价 (27)六、生物化学检验的进展与挑战 (28)1. 新技术新方法的应用 (30)2. 个体化医疗与精准检验 (31)3. 生物安全与生物伦理问题 (33)一、生物化学概述作为医学领域的重要分支，深入研究了生物体内物质的组成、结构及其在维持生命活动中的各种化学反应过程。
它主要关注蛋白质、碳水化合物、脂类和维生素等生物大分子的结构与功能，以及这些大分子之间的相互作用如何影响细胞的代谢和功能。
在生物化学的研究中，通常会采用不同的技术手段，如色谱法、电泳、质谱分析等，来分离、鉴定和分析生物分子。
这些技术的发展和应用，极大地推动了生物化学领域的进步，使得我们能够更深入地理解生命的本质和疾病的机制。
生物化学还与其他学科有着密切的联系，如分子生物学、细胞生物学、遗传学等。
这些学科的交叉融合，不仅丰富了生物化学的研究内容，也为疾病的治疗提供了新的思路和方法。
在对抗生素的使用和耐药性问题时，通过深入了解细菌的生物化学过程，可以更有针对性地开发药物和制定治疗方案。
1. 生物化学定义生物化学（Biochemistry）是研究生物体内化学过程的科学，涉及蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等生物大分子的结构与功能，以及这些大分子之间的相互作用。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
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紫外吸收特性
• 酪氨酸和色氨酸在280nm处具紫外 吸收特性，蛋白质通常含有这样的 氨基酸。
• 故可以在280nm处测定蛋白质的含 量。
技
Gln、Tyr、Cys
术
2）带正电：His、Lys、Arg
有
3）带负电：Asp、Glu
限
（2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、
公
Phe、Met、Pro、Trp
司 2020/11/28
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1. 非极性R基氨基酸（共9种）：
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13
上
海
2.无电荷的极性R基氨基酸（共6种）：
赛
伦
• 丝氨酸(Serine,Ser,S),
生
• 苏氨酸(Threonine,Thr,T),
物
• 酪氨酸(Tyrosine,Tyr,Y),
技
• 半胱氨酸(Cysteine,Cys,C),
术
• 天冬酰胺(Asparagine,Asn,N),
有
• 谷氨酰胺(Glutamine,Gln,Q)
acids)组成。
限
公
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（一）氨基酸的结构通式
• 除脯氨酸外， • 其它所有氨基酸在结构上都有一个共同的
特点，即在与羧基相连的α-碳原子上含有 一个氨基。从这个结构通式可以看出，氨基 酸的差别就表现在侧链R基团上。
.
上
海 一、蛋白质的生物学意义
赛
伦
• 1. 生物体的组成成分
生
• 2. 酶
物
• 3. 运输
技 术
• 4. 运动 • 5. 抗体 • 6. 干扰素
有
• 7. 遗传信息的控制
限
• 8. 细胞膜的通透性
公
• 9. 高等动物的记忆、识别机构
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海 二、蛋白质的元素组成
赛
伦
• C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、
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上
氨基酸在不同的pH条件下可解离成带不同的电荷
海
COOH
COO-
COO-
赛
|
＋H＋
|
–H＋
|
伦
H＋3N―C―H ←→ H＋3N―C―H ←→ H2N―C―H
生
|
-H＋
|
+H＋
|
物
H
H
H
技
酸性状态(pH＜pI) 两性离子状态(pH=pI)
碱性状态(pH＞pI)
术
有
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—
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生化基础知识
张浩 1
上
海 生物化学(Biochemistry)
赛
伦 • 是生命的化学,在分子水平探讨生命的
生
本质。生物化学的主要任务是阐述活 细胞内及细胞间的化学反应及其与生
物
命活动的关系。
技 • 1、研究生物分子的结构及功能。
术
包括蛋白质、核酸、脂类及糖等。
• 甘氨酸(Glycine,Gly,G), • 丙氨酸(Alanine,Ala,A), • 缬氨酸(Valine,Val,V)), • 亮氨酸(Leucine,Leu, L), • 异亮氨酸(Isoleucine,Ile,I), • 脯氨酸(Proline,Pro,P), • 苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe,F), • 色氨酸(Tryptophan,Trp,W), • 甲硫氨酸(Methionine,Met,M)
生
N（15~18%）、 S（0~4%）、…
物
技
• N的含量平均为16%——
术
• 是凯氏定氮法的理论基础
有
限
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海 三、蛋白质的氨基酸组成
赛
伦 生
• 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
物
技
• 从细菌到人类，所有蛋白质都由20
术
种标准氨基酸（20 standard amino
有
限
公
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3.带正电荷的极性R基氨基酸（共3种）：
• 赖氨酸(Lysine,Lys,K), • 精氨酸(Arginine,Arg,R), • 组氨酸(Histidine,His,H)
4.带负电荷的极性R基氨基酸（共2种）：
有 • 2、新陈代谢及其调节。
限 公
• 3、遗传信息的贮存、传递、表达及调 控（分子生物学）。
司 2020/11/28
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结合生产需要
赛 伦
主要介绍
生
物
• 1.蛋白质化学
技
术
• 2.酶学概论
有
限 公
• 3.血液生化
司 2020/11/28
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3
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• 天冬氨酸(Aspartic acid,Asp,D), • 谷氨酸(Glutamic acid,G 伦 生 物 技 术 有 限 公 司
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• 根据R的化学结构
• （1）脂肪族氨基酸： • 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、
Met、Cys； • 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、
•
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（三）氨基酸的重要理化性质
• 1、一般物理性质
• 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不 同味道；水中溶解度差别较大（极性和非 极性），不溶于有机溶剂。
• 2、两性解离和等电点
• 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离 子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有 能放出质子的—NH3+正离子和能接受质 子的—COO-负离子，为两性电解质。
生
物
R
R
技
不带电形式
两性离子形式
术
有
• Cα如是不对称C（除Gly），则：
限
• 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
公
• 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
司 2020/11/28
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上
海
（二）氨基酸的分类
赛
伦
• 根据側链R基的极性,20种氨基酸可分成4类
生
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（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、
• Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）
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• 氨基酸的构型：
• 氨基酸的构型是以D-、L-甘油醛 为标准确定的。
• 除甘氨酸外， • 其他所有α-氨基酸都是L-型的。
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海
COOH
COO-
赛
伦
H2N—Cα—H +H3N—Cα—H