蛋白质乙酰化总结
蛋白质翻译后的乙酰化
蛋白质翻译后的乙酰化
蛋白质是生命体系最重要的组成部分之一，它们由氨基酸序列构成，不同的物种和细胞类型拥有着不同的蛋白质组成。
蛋白质翻译后的修饰在生物体内发挥着重要的作用，在这些修饰中，乙酰化是一种较为常见的修饰方式。
什么是乙酰化？
乙酰化是指蛋白质上一种修饰后的形式，通过将乙酰群添加到特定的氨基酸残基上来实现，如组蛋白、转录因子和信号转导蛋白质等。
乙酰化的修饰过程一般是通过乙酰化酶进行的，例如，蛋白乙酰转移酶（PCAT）和组蛋白乙酰转移酶（HAT）等酶类。
乙酰化过程的具体机制
乙酰化过程一般可以分为两步：第一步是乙酰辅酶A （Ac-CoA）与特定的氨基酸残基结合；第二步是通过乙酰基转移酶，将乙酰修饰添加到相应的氨基酸残基上。
乙酰转移酶的活性一般可以受到其他一些蛋白质相互作用的调节，如HAT的活性通过与蛋白结合调节可能性较大。
乙酰化对蛋白质功能的影响
乙酰化对蛋白质的功能会产生重要影响。
最为显著的是，在乙酰化后的氨基酸残基上发生了电荷和立体组型的改变，从而影响蛋白质与其他分子的相互作用。
例如，乙
酰化可以影响蛋白质上氨基酸残基的跨链共价键，重构结构以分类别蛋白质，
一些实验发现，乙酰化还影响着核糖体RBPs的表观遗传机制，这可能导致暴露的核糖体特异性基序并影响RNA 结构和函数。
小结
乙酰化是一种常见的蛋白质后修饰，对蛋白质功能发挥着很重要的作用。
未来的研究可以更深入的探讨乙酰化对蛋白质修饰的影响以及乙酰化修饰在组织器官和整个生物体的生理生化中的角色。
同时，研究还可以探讨乙酰化修饰在生物系统的发育机理中的表现。
简述蛋白质乙酰化对基因表达的影响
《蛋白质乙酰化对基因表达的影响》在生物学领域，蛋白质乙酰化是一种重要的生物化学修饰，它对基因表达起着至关重要的作用。
蛋白质乙酰化是指乙酰辅酶A转移酶通过转移乙酰基团而修饰蛋白质的过程。
在这篇文章中，我们将深入探讨蛋白质乙酰化对基因表达的影响，以及其在细胞生物学和生物医学研究中的重要作用。
1. 蛋白质乙酰化是什么？蛋白质乙酰化是指在细胞中，乙酰辅酶A转移酶通过转移乙酰基团而修饰蛋白质的过程。
这一修饰一般发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过改变蛋白质的电荷状态和结构，从而影响蛋白质的功能和相互作用。
2. 蛋白质乙酰化对基因表达的影响蛋白质乙酰化对基因表达产生了广泛的影响。
在染色质水平上，蛋白质乙酰化可以调控染色质的松紧程度，影响基因的转录。
具体来说，蛋白质乙酰化可以影响组蛋白的结构和修饰状态，从而影响核小体的形成和DNA的可及性。
在转录调控水平上，蛋白质乙酰化可以影响转录因子的活性和组装，调控基因的转录水平。
蛋白质乙酰化还可以影响剪接、RNA降解等转录后调控过程，对基因表达产生综合性的调控作用。
3. 蛋白质乙酰化在细胞分化和发育中的作用蛋白质乙酰化在细胞分化和发育中扮演着重要的角色。
在多细胞生物中，细胞的分化和发育过程需要对基因表达进行精细调控。
蛋白质乙酰化通过调控转录因子和上游调控因子的活性，影响了基因的表达模式和程度，从而参与了细胞的分化和发育过程。
4. 研究进展和未来展望随着生物技术的发展，人们对蛋白质乙酰化的研究也日益深入。
通过质谱技术的发展，人们可以高效地鉴定和定量蛋白质乙酰化位点，进一步探究其生物学功能。
未来，我们可以预见蛋白质乙酰化在疾病治疗和干预中的潜在应用，例如作为癌症和神经系统疾病的新靶点。
5. 结语蛋白质乙酰化作为一种重要的生物化学修饰，在基因表达调控中扮演着不可替代的角色。
它对染色质结构、转录调控、转录后调控等多个层面的基因表达产生了广泛的影响，参与了细胞的分化和发育过程。
未来，我们期待通过深入的研究和技术创新，更好地理解和利用蛋白质乙酰化在生命科学和医学领域中的重要价值。
组蛋白的乙酰化
组蛋白的乙酰化组蛋白（histone）是含有许多高度碱性氨基酸残基的蛋白质。
它们在染色体的结构和功能中担任着重要的角色。
最近的研究表明，组蛋白的乙酰化可以调节染色体的结构和功能。
本文将探讨组蛋白的乙酰化及其对细胞和生物过程的影响。
一、组蛋白乙酰化的定义及发现组蛋白乙酰化是指乙酰化酶在组蛋白中引入乙酰化修饰的一种化学反应。
乙酰化修饰是指在棕榈酸转移酶（HAT）的作用下，在组蛋白N-端的lysine（K）残基上引入一个乙酰基（–COCH3）团。
这个化学反应依赖于组蛋白N-端的K残基的可供性、乙酰化酶的水平和机体内乙酰化补充的能力。
组蛋白乙酰化的发现可以追溯到上个世纪80年代，当时USC Hubert L. Rosenthal等人首先证明了乙酰化不仅可以在histone H2B和H4中存在，而且是一个真实的化学修饰。
此后，一个显著的量的证据表明，黏附在染色体DNA 上的组蛋白含有可以被乙酰化的可取残基。
1996年，研究人员首次从亲核激素氧代胆酸衍生物中分离出一种HAT 酶，并将其定位在染色体DNA上。
自此，组蛋白乙酰化的研究逐渐加深，且被发现涉及许多细胞过程和生物表现。
二、组蛋白乙酰化对基因转录的影响组蛋白乙酰化是调控基因表达的一个关键因素。
基因表达是指一个特定的基因的信息被转录成mRNA和蛋白质。
乙酰化修饰可以通过两种方式调节基因表达：一是作用于RNA合成的启动复合物的组成，另外一种则是防止形成激活的染色质结构。
乙酰化酶可以介导对柜式的基因调节。
例如，在黑色素瘤的发生中，乙酰化酶可以引入组蛋白乙酰化修饰，从而刺激BRAF V600E突变的表达。
同时，乙酰化酶还可以阻止一些基因的表达。
三、组蛋白乙酰化在DNA损伤修复中的作用组蛋白乙酰化也可以调节DNA损伤修复。
DNA是细胞存储遗传信息的基本单元。
然而，DNA会患上各种损伤，例如自然辐射、化学处理和各种代谢中的情况。
在修复过程中，组蛋白乙酰化可以通过修改染色质结构来影响DNA损伤的修复。
蛋白质乙酰化修饰
蛋白质乙酰化修饰
蛋白质乙酰化是一种重要的信号传导途径，在细胞内发挥着重要的调控作用。
乙酰化可以改变蛋白质的活性，影响蛋白质的结构和功能，从而影响细胞生理过程。
蛋白质乙酰化的研究对于理解细胞生物学过程十分重要，可以帮助科学家们有效地解析疾病发病机理。
蛋白质乙酰化是一个复合的修饰过程，乙酰化修饰一般发生在蛋白质的氨基端，乙酰基可以结合到蛋白质的氨基端，或者结合到蛋白质的某些特定氨基酸残基上，从而影响蛋白质的活性和生物学功能。
乙酰化修饰可以使蛋白质在体内的存活时间变得更长，从而提高蛋白质的生物活性。
也可以与其他蛋白质聚合，或者与核酸结合，从而发挥调控基因表达的作用。
乙酰化修饰可以改变蛋白质的性质，激活或抑制蛋白质的活性。
乙酰化可以通过多种方式调控蛋白质的活性，促进细胞代谢和信号转导，从而影响细胞的表型，如生长和分化等。
乙酰化还可以激活或抑制其他蛋白质的动力学，对蛋白质功能具有重要的调控作用。
乙酰化也可以与细胞内的某些酶相结合，进一步影响蛋白质乙酰化的动力学，从而改变蛋白质的活性和功能。
在乙酰化发挥作用的时候，乙酰基可以被其它的化学物质或酶体淬灭，从而在特定的细胞环境中调控蛋白质的活性，从而发挥重要的调控作用。
因此，研究蛋白质乙酰化可以为科学家提供有用的信息，能够帮助他们更好地理解细胞生理过程，从而有效地阐明疾病发病机制。
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乙酰化反应详细资料大全
乙酰化反应详细资料大全蛋白质的N-乙酰化修饰是将供体的乙酰基，例如乙酰辅酶A，转移到受体蛋白的末端胺基酸残基（α氨基）或者链中的赖氨酸残基（ε氨基）上。
Nα-乙酰化和Nε-乙酰化都是由乙酰基转移酶提供反应的微环境，使得携带乙酰基的乙酰辅酶A与接受乙酰基的受体蛋白高度贴近，随后转乙酰基酶催化氨基去质子化，使其处于亲核状态，进而亲和进攻乙酰辅酶A的羰基碳，最后完成蛋白质的乙酰化并释放辅酶A。
基本介绍•中文名：乙酰化反应•外文名：acetylation概念,酰化剂,羧酸酰化剂,羧酸酯酰化剂,酸酐酰化剂,酰氯酰化剂,概念乙酰化反应：是指有机物分子中与氧、氮、碳、硫等原子相连的氢被乙酰基取代的反应。
酰基：是指从含氧的有机酸、无机酸或磺酸等分子中脱去羟基后所剩余的基团。
酰化剂常用酰化剂：羧酸酰化剂、羧酸酯酰化剂、酸酐酰化剂和酰氯酰化剂。
常用酰化试剂的酰化能力强弱顺序：酰氯>酸酐>羧酸酯>羧酸>酰胺羧酸酰化剂1、适用对象羧酸是弱的酰化试剂，一般适用于酰化活性较强的胺类。
2、反应条件及催化剂（1）反应条件酸过量为了加速反应，并使反应向生成酰胺的方向移动，必须使反应物之一过量，通常是酸过量。
脱水可用以下方法脱水高温熔融脱水酰化法：适用于稳定铵盐的脱水，例如苯甲酸和苯胺加热到225℃进行脱水，可制得N-苯甲酰苯胺。
反应精馏脱水法：主要用於乙酸与芳胺的N-酰化，例如，将乙酸和苯胺加热至沸腾，用蒸馏法先蒸出含水乙酸，然后减压蒸出多余的乙酸，即可得N-乙酰苯胺。
溶剂共沸脱水法：主要用于甲酸（沸点100.8℃）与芳胺的N-酰化反应。
（以上方法大多在较高温度下进行，因此，不适合热敏性酸或胺）（2）催化剂强酸作催化剂适用于活性较强的胺类的酰化缩合剂作催化剂适用于活性弱的胺类、热敏性的酸或胺类常用的此类缩合剂有 DCC（Dicyclohexylcarbodiimide，二环己基碳二亚胺）DIC（Diisopropyl Carbodiimide，二异丙基碳二亚胺）等。
蛋白乙酰化修饰
蛋白乙酰化修饰蛋白乙酰化修饰（Protein Acetylation）是一种细胞内多型性可变性修饰，它涉及到对蛋白质与其他分子之间相互作用的监控，并在蛋白质功能和系统稳态中发挥重要作用。
它同时也是调控细胞生物学过程的有效方式。
蛋白质乙酰化（Protein Acetylation）是细胞内主要修饰形式之一，它涉及将乙酰基（Acetyl）作为修饰团附着蛋白质表面的氨基酸残基（例如精氨酸，苏氨酸和缬氨酸）上。
蛋白质乙酰化在多种基因表达模式的调节中发挥重要作用，从而调节细胞生理活动，生长和成熟。
它通常被激活蛋白质和非编码RNA激活来实现。
蛋白质乙酰化的机理表明它是一种有效的控制手段，可以影响蛋白质的活性；可以通过蛋白质乙酰化来调控不同类型细胞功能，这种乙酰化反应得到证实可以调节细胞信号传导，解释DNA损伤修复，细胞粘附和活动等。
它还可以调控细胞周期，凋亡，超氧化物歧化酶活性等。
蛋白质乙酰化也可以调控蛋白质组织结构，活性和功能，影响蛋白质跨膜转运甚至参与蛋白质-核酸相互作用，同时可以影响细胞外通路，调节细胞活性以及调控蛋白质组中蛋白质的水平。
此外，蛋白质乙酰化也可以极大地影响蛋白质稳定性，例如可以阻断半胱天冬酰胺酶（caspase）的活性，进而抑制细胞凋亡；也可以通过调节细胞更新过程中的膜蛋白调节神经元的稳定性。
乙酰化还可以影响蛋白质的磷酸化情况，通过磷酸化去乙酰化结合位点上乙酰化酶在活跃状态，从而影响微管蛋白与凝胶状蛋白间的相互作用，影响细胞内结构稳定性。
蛋白质乙酰化已经成为调控生物活性的重要手段，它可以调节蛋白质的表达水平，促进蛋白质聚集，调控蛋白质活性，从而控制细胞内有效的代谢反应和细胞的生长、分化和老化。
研究表明，蛋白质乙酰化可以在多种疾病中起重要作用，包括癌症、心血管、神经系统和免疫相关疾病。
随着越来越多的研究证实，蛋白质乙酰化调控在癌症研究、药物研发和临床应用中发挥重要作用。
蛋白乙酰化修饰
百泰派克生物科技
蛋白乙酰化修饰
蛋白质乙酰化修饰是指在乙酰基转移酶的作用下，乙酰辅酶A的乙酰基共价结合在蛋白N末端或赖氨酸残基上的过程。
乙酰化修饰与磷酸化修饰一样，也是可逆转的翻译后修饰过程。
在脱乙酰基酶的作用下，蛋白质可以发生脱乙酰化。
乙酰化修饰是真核生物中常见的蛋白翻译后修饰过程，参与了一系列的生命活动调控过程：如遗传物质的复制、表达，蛋白质合成、稳定性、亚细胞定位以及降解等。
此外，还有研究表明乙酰化蛋白质及其调控酶与机体衰老和一些重大疾病密切相关，如癌变和神经系统紊乱等。
因此，研究蛋白质乙酰化对揭示其生物学功能和疾病的发病机理具有特殊意义。
百泰派克生物科技采用Thermo Fisher的Q ExactiveHF质谱平台结合Nano-LC，
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组蛋白乙酰化
蛋白质的乙酰化位点——赖氨酸Lys和蛋白N端顾名思义,蛋白质的乙酰化是指添加乙酰基团到目标蛋白的某个氨基酸位点上。
乙酰化是一种重要的蛋白质修饰方式,可以在蛋白翻译过程当中进行,也可以在蛋白翻译结束后进行。
两种不同的乙酰化方式蛋白N端乙酰化这是真核细胞中非常普遍的一种蛋白修饰方式,约40%到50%的酵母蛋白会进行N端乙酰化,而在人的细胞中,这一比例高达80%~90%,并且这种修饰方式在进化上是保守的。
蛋白N端乙酰化由N-α-乙酰基转移酶(NAT)来实现,它属于乙酰基转移酶GNA T超家族中的一个亚族。
组蛋白乙酰化酶也属于乙酰基转移酶GNA T超家族。
GNA Ts转移酶可以将乙酰基团从乙酰辅酶A转移到氨基上。
酵母细胞中N-α-乙酰基转移酶的研究已经很透彻,主要有三个N-α-乙酰基转移酶复合体来完成细胞内大多数的蛋白质N端乙酰化反应。
这三种N-α-乙酰基转移酶都有底物特异性,而且与核糖体关联,可以在蛋白质翻译过程中将目的蛋白乙酰化。
在人的细胞中,已经鉴定出了两个N-α-乙酰基转移酶。
人N-α-乙酰基转移酶的亚基被证实与癌症发生密切相关,甲状腺乳头状癌和神经母细胞瘤的癌细胞中N-α-乙酰基转移酶的表达水平过高。
尽管蛋白质N端乙酰化非常普遍,但是其生物学功能尚不清楚。
研究发现N-α-乙酰基转移酶B对微丝蛋白和原肌球蛋白的乙酰化是两者正确形成微丝所必须的。
我们对蛋白质N端乙酰化反应的生物学功能了解还太少。
赖氨酸乙酰化和去乙酰化在组蛋白的乙酰化和去乙酰化反应中,乙酰化和去乙酰化均发生的组蛋白N端尾巴的赖氨酸残基上。
有一种假说认为,乙酰基本身带有负电荷,它能中和组蛋白自身的正电荷,从而降低组蛋白与带负电的DNA的结合能力。
因此,组蛋白乙酰化可以使核小体的松散,便于启动基因转录。
不过,这个模型也面临着挑战。
但是不管具体机制如何,组蛋白的乙酰化和去乙酰化是基因表达调控的一种非常重要和普遍的方式。
催化这个反应的酶是组蛋白乙酰化酶(HAT)和组蛋白去乙酰化酶(HDAC)。
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蛋白质乙酰化总结蛋白质乙酰化一直被认为是真核生物独有的现象，然而近期越来越多的证据表明乙酰化也许同样广泛的影响原核生物的生理。
应用针对乙酰化赖氨酸的抗体，可以将细菌总蛋白胰蛋白酶水解得到的乙酰化肽段富集，将富集的肽段经过HPLC/MS/MS分析，可以得到乙酰化蛋白质组。
由于菌株的不同，选用抗体的不同及样品生长时期的不同，各国的研究者得到了不完全相同的乙酰化蛋白质组[1-3]。
在2株不同的大肠杆菌菌株中分别发现了85[3]和91[2]个乙酰化蛋白质，其中与代谢途径及调控因子相关的超过70%。
在沙门氏菌中找到的191个乙酰化蛋白质中大约有一半为代谢途径中的酶[1]。
蛋白质乙酰化在原核生物中主要表现在以下几个方面：直接影响酶的活性，影响蛋白质之间的相互作用，影响代谢流走向。
1．乙酰辅酶A合成酶是原核生物中最早研究的乙酰化影响酶活的实例，已在大肠杆菌、沙门氏菌、枯草芽胞杆菌等多种细菌中发现。
可逆的乙酰化调控了ACS的活性，通过对单一位点的赖氨酸残基的乙酰化作为控制酶活的开关。
在细菌中，GNAT的一个成员（沙门氏菌的PAT，枯草芽胞杆菌的AcuA）通过乙酰化ACS活性中心的一个赖氨酸残基抑制乙酰辅酶A和AMP的合成[4, 5]。
经修饰后其酶活下降到很低的水平，几乎检测不到，恢复活性需要去除乙酰基团[4]。
同样在沼泽红假单胞菌中苯甲酰辅酶A合成酶BadA，对羟基苯甲酰辅酶A合成酶HbaA和六氢苯甲酰辅酶A合成酶AliA的活性位点的赖氨酸也会被PAT乙酰化修饰后失活。
在沙门氏菌[4, 6]和哺乳动物线粒体[7]中，去乙酰化的反应是由sir2催化的（分别为cobB和SIRT3）。
在枯草芽胞杆菌和沼泽红假单胞菌中，sir2（SrtN）[5]和1类的KDAC（AcuC或LdaA）[5, 8]都可以催化。
2．作为双组分调控系统家族的应答调控因子，CheY会被相应的激酶CheA磷酸化，磷酸化位点是单一的天冬氨酸残基。
磷酸化的CheY高亲和的结合到开关组分FliM，提高了鞭毛顺时针转动的能力。
磷酸化的CheY不稳定，会被辅助性的磷酸酶CheZ去磷酸化[9]。
有报道说CheY在体内可以被乙酰化[10, 11]。
乙酰化发生在CheY与CheA、CheZ和Flim相互作用[12]表面的羧基端的6个赖氨酸上。
CheY的6个赖氨酸位点中有5个位于CheY与其他组分相互作用的位置。
这使得他可以轻易破坏这种相互作用，尤其是可以避免被磷酸化信号CheY激活所有的下游信号[13]。
已有两种乙酰化机制发现：利用乙酰辅酶A提供乙酰基自乙酰化[14]或者ACS催化的利用乙酸提供乙酰基[15, 16]。
第三种机制可能是由一种未知的乙酰转移酶进行乙酰化[10, 11]。
两种去乙酰化机制：一种依靠ACS介导CheY的可逆乙酰化[15, 16]，另一种是依赖sir2的CobB。
也许CobB依赖的去乙酰化在体内占优势[10, 11]。
3．在原核生物和真核生物中，中心代谢的酶被乙酰化的现象相当普遍[1-3, 17, 18]。
发生乙酰化的酶包括许多中心代谢过程，如合成乙酰辅酶A（ACS和丙酮酸脱氢酶），糖酵解，糖异生，TCA循环，甘油醛途径，糖元合成，氨基酸合成，脂肪酸代谢，尿素解毒[1, 2, 17]。
利用不同碳源，中心代谢的酶的乙酰化状态会随之改变，乙酰化也许会调控代谢流的变化，指导碳源在某种条件下流向为一种途径（如生长在葡萄糖过量条件下），而在另一种竞争性的条件下流向其它途径（如生长在TCA中间产物条件下）[1, 18]。
例如在沙门氏菌中，糖酵解的EMP途径中所有的酶都有乙酰化现象，其中大部分的酶是双向的，既可以沿酵解的方向生成丙酮酸、乙酰辅酶A进入三羧酸循环，又可以沿糖异生的途径合成不同长度的碳骨架。
在以葡萄糖为碳源时，EMP途径的很多酶乙酰化程度提高，3-磷酸甘油醛脱氢酶（GapA）作为其中一个双向酶乙酰化程度也有所提高。
该酶经cobB或者PAT处理后的酶活测定结果表明，经PAT处理后（乙酰化程度较高），沿糖酵解方向的酶活高，糖异生方向的酶活低；反之，经cobB处理后（乙酰化程度较低），沿糖异生方向的酶活高，糖酵解方向的酶活低。
这种酶活上的差异使得在葡萄糖为碳源时，代谢流的方向会偏向酵解。
当碳源换为无需经过EMP途径而直接进入三羧酸循环的柠檬酸时，EMP途径的酶乙酰化水平降低，代谢流的方向偏向糖异生。
葡萄糖经同位素标记后经由糖酵解途径和糖异生途径的代谢流比值在野生型沙门氏菌中为3.77，当敲除掉PAT后，胞内蛋白质乙酰化程度降低，这个代谢流比值降为2.68，有更多的葡萄糖流向了糖异生途径，而敲除cobB后，该比值增为5.55，这说明蛋白质乙酰化水平确实影响了代谢流。
本文现有的研究也表明利用不同的碳源和氮源，野生型菌株和敲除了去乙酰化酶cobB的菌株会有一些差别，这表明乙酰化确实影响一部分代谢过程。
蛋白质乙酰化的现象已在大肠杆菌、沙门氏菌、枯草芽胞杆菌、沼泽红假单胞菌等多种原核生物中发现，预示着这种通过蛋白质水平的乙酰化修饰可能是普遍存在于原核生物的。
已经发现有蛋白质乙酰化现象的原核生物中找到了乙酰化酶和去乙酰化酶保守性比较强，各自归为2类，我们根据序列的保守性在类球红细菌中也找到了与沙门氏菌的去乙酰化酶同源性较高的蛋白质，也命名为cobB。
蛋白质在被乙酰化修饰后都不同程度的改变了性质，引起酶活或者构象的改变，说明乙酰化的修饰对蛋白质本身的功能进行了调控。
参考文献1. Nam, K.H., et al., Crystal structure of bacterioferritin from Rhodobacter sphaeroides. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2010. 391(1): p. 990-994.2. Zhang, Y.P., E.L. Pohlmann, and G.P. Roberts, Effect of Perturbation of ATP Level on the Activity and Regulation of Nitrogenase in Rhodospirillum rubrum. Journal of Bacteriology, 2009. 191(17): p. 5526-5537.3. Yu, B.J., et al., The diversity of lysine-acetylated proteins in Escherichia coli. Journal of Microbiology and Biotechnology, 2008. 18(9): p. 1529-1536.4. Starai, V.J., et al., Sir2-dependent activation of acetyl-CoA synthetase by deacetylation of active lysine. Science, 2002. 298(5602): p. 2390-2392.5. Lee, J.K., et al., Transcriptional Regulation of Puc Operon Expression in Rhodobacter-Sphaeroides - Involvement of an Integration Host Factor-Binding Sequence. Journal of Biological Chemistry, 1993. 268(32): p. 24491-24497.6. Starai, V.J., et al., Short-chain fatty acid activation by acyl-coenzyme A synthetases requires SIR2 protein function in Salmonella enterica and Saccharomyces cerevisiae. Genetics, 2003. 163(2): p. 545-555.7. Schwer, B., et al., Reversible lysine acetylation controls the activity of the mitochondrial enzyme acetyl-CoA synthetase 2. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2006. 103(27): p. 10224-10229.8. Crosby, H.A., et al., Reversible N epsilon-lysine acetylation regulates the activity of acyl-CoA synthetases involved in anaerobic benzoate catabolism in Rhodopseudomonas palustris. Molecular Microbiology, 2010. 76(4): p. 874-888.9. Vladimirov, N. and V. Sourjik, Chemotaxis: how bacteria use memory. Biological Chemistry, 2009. 390(11): p. 1097-1104.10. Yan, J.S., et al., In vivo acetylation of CheY, a response regulator in chemotaxis of Escherichia coli. Journal of Molecular Biology, 2008. 376(5): p. 1260-1271.11. Li, R., et al., CobB regulates Escherichia coli chemotaxis by deacetylating the response regulator CheY. Molecular Microbiology, 2010. 76(5): p. 1162-1174.12. Eisenbach, M., A hitchhiker's guide through advances and conceptual changes in chemotaxis. Journal of Cellular Physiology, 2007. 213(3): p. 574-580.13. Liarzi, O., et al., Acetylation represses the binding of CheY to its target proteins. Molecular Microbiology. 76(4): p. 932-943.14. Barak, R., et al., The chemotaxis response regulator CheY can catalyze its own acetylation. Journal of Molecular Biology, 2006. 359(2): p. 251-265.15. Barak, R., et al., Acetyladenylate or Its Derivative Acetylates the Chemotaxis Protein Chey Invitro and Increases Its Activity at the Flagellar Switch. Biochemistry, 1992. 31(41): p. 10099-10107.16. Barak, R., et al., Acetylation of the chemicals response regulator CheY by acetyl-CoA synthetase purified from Escherichia coli. Journal of Molecular Biology, 2004. 342(2): p. 383-401.17. Kim, S.C., et al., Substrate and functional diversity of lysine acetylation revealed by a proteomics survey. Molecular Cell, 2006. 23(4): p. 607-618.18. Li, X., et al., Derepressive effect of NH?4+ on hydrogen production by deleting the glnA1 gene in Rhodobacter sphaeroides. Biotechnology and Bioengineering, 2010. 106(4): p. 564-572.。