生物化学
生物化学技术
生物化学技术生物化学技术是一种利用生物体的生化反应制备物质的技术。
生物化学技术涉及到许多方面，包括分子生物学、酶学、基因工程、蛋白质工程等。
本文将从生物化学技术的原理、应用以及未来发展等方面进行探讨。
一、生物化学技术的原理1.1分子生物学的基础分子生物学是生物化学技术的基础之一。
它研究生物体内分子的结构、功能和相互作用等方面。
在生物化学技术中，分子生物学的应用主要包括基因克隆、DNA测序、PCR等技术。
1.2酶学的原理酶是生物体内的一种特殊的蛋白质，具有催化反应的作用。
在生物化学技术中，酶学的原理主要包括酶的选择、酶的活性调控、酶促反应等方面。
1.3基因工程的原理基因工程是指将外源基因引入到宿主细胞中，使宿主细胞产生所需的蛋白质或其他产物的一种技术。
在生物化学技术中，基因工程的原理涉及到外源基因的选择、载体的构建、转染技术等方面。
1.4蛋白质工程的原理蛋白质工程是指通过改变蛋白质的氨基酸序列，从而改变蛋白质的结构和功能的一种技术。
在生物化学技术中，蛋白质工程的原理主要包括选择蛋白质的基因、构建蛋白质的三维结构、鉴定蛋白质的功能等方面。
二、生物化学技术的应用2.1生物医药领域生物化学技术在生物医药领域有着广泛的应用。
例如，基因工程药物、抗体药物、干细胞疗法等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来生产生物药物、筛选药物靶点、设计新型药物等。
2.2农业领域生物化学技术也在农业领域有着重要的应用。
例如，转基因作物、抗病虫害作物、抗逆作物等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来改良作物的性状、提高作物的产量、减少农药的使用等。
2.3环境保护领域生物化学技术也在环境保护领域有着重要的应用。
例如，生物降解技术、生物修复技术、生物检测技术等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来降解污染物、修复受污染土壤、检测环境中的污染物等。
2.4工业生产领域生物化学技术也在工业生产领域有着广泛的应用。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学概述
– 研究对象: 生物体
– 研究内容:
• 生命的物质组成和功能 • 物质代谢和能量代谢 • 遗传信息的传递与表达 • 细胞信号转导 • 分子生物学
– 研究对象：生物大分子(蛋白质、酶、核酸、多糖等）
– 研究内容：
• 生物大分子的结构与功能 • 遗传信息传递与表达 • 生物工程 • 生物化学和分子生物学是现代生物学的带头学科
二硫键是巯基的氧化形式，二硫键可加氢再还原为巯基 谷胱甘肽、巯基蛋白及巯基酶的活性基团是巯基，通过巯
基参与反应。
生物分子的常见基团
磷酸基
体内含磷酸基的化合物非常广泛 2分子磷酸可以脱水缩合为焦磷酸酐（亦称焦磷酸酯），如
ATP分子含有三个磷酸基，其中3个磷酸基之间含有2个磷酸酯 （酐）键，此键断开时可释放大量能量，因此称为高能键。 在细胞的很多代谢反应中，往往第一阶段的反应是使底物分 子活化，活化的常见反应是由ATP提供一个高能磷酸基团给被 活化的分子，如葡萄糖由ATP供能活化为葡萄糖-6-磷酸。
而特称为苷（旧称甙），淀粉、糖原等分子中的-C-O-C-称为糖苷键 苯环上连接羟基的化合物称为酚
生物分子的常见基团
醛基 酮基 羧基
羰基
>C=O称为羰基 羰基（酮基）在碳链中间的化合
物称为酮； 羰基在碳链末段，含-CHO的分子
称为醛 羰基在碳链末段，含-COOH的称
为羧酸 如果同时有2个羰基存在于苯环上
生物分子的常见基团
72
酯、Байду номын сангаас、酐
含氧酸与醇的脱水缩合产物称为酯。羧酸与-SH形成的硫酯（-SH与-OH 性质类似
含氧酸与含氧酸的脱水缩合产物称为酐
氨基中的氮原子电负性较强，可以 结合氢离子而成-NH3+、=NH2+， 因此，氨基和亚氨基是碱性基团
《生物化学》全套PPT课件
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
生物化学专业课程科目
生物化学专业课程科目
1. 生物化学导论，这门课程通常介绍了生物化学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）的结构和功能，生物化学反应和代谢途径等内容。
2. 生物有机化学，这门课程侧重于生物分子的有机化学特性，包括蛋白质、核酸和酶的结构与功能、生物大分子的合成和分解等内容。
3. 生物物理化学，这门课程涉及生物分子的物理化学性质，如蛋白质的结构与功能、生物膜的性质和传递过程等。
4. 生物化学实验，这门课程通常包括实验室操作和技术，学生将学习如何处理生物样本、进行蛋白质纯化、测定酶活性等实验技术。
5. 生物化学方法学，这门课程介绍了生物化学研究中常用的方法和技术，如质谱分析、核磁共振、光谱学等。
6. 生物化学分子生物学，这门课程涵盖了生物分子的生物学功
能和调控机制，包括基因表达调控、蛋白质合成与修饰等内容。
7. 生物化学代谢途径，这门课程重点介绍了生物体内各种代谢
途径，如糖代谢、脂肪代谢、核酸代谢等。
以上列举的课程科目只是生物化学专业中的一部分，实际上还
有许多其他相关的课程，如生物化学工程、生物信息学、生物化学
毒理学等。
这些课程科目共同构成了生物化学专业的全面知识体系，为学生提供了丰富的学术素养和实践技能。
生物化学
第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。
但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。
2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。
( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。
( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。
（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。
( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。
3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。
生物化学就是生命的化学。
4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。
5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。
偶然存在的元素。
6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。
生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。
7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。
生物化学的概念
二、研究内容
1、生物体的化学成份和组成 大量元素：C、H、O、N四种，
根据元素分析 微量元素：Fe、Zn、Cu、Mg等。
生物体的化合物组成有：糖类、脂类、蛋白质、 核酸、维生素、激素、 水、无机盐等8类，。
2、结构和功能的关系 DNA
3、研究生物体内的代谢过程即新陈代谢 分解代谢
物质代谢： 合成代谢
汉斯·克雷勃斯（Hans A. Krebs）
1949 Pauling（美）指出 镰刀形红细胞性贫血是一 种分子病，并于1951年提 出蛋白质存在二级结构。 1954年获诺贝尔奖
李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
1953年 Watson（美）与 Crick（英）提出DNA分子的双 螺旋结构模型，1962年共获诺贝尔奖。
1972 Berg（美）在基因工 程基础研究方面作出了杰出 成果，获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等（美）用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1，首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。
生物化学的概念微生物的概念及分类与生物化学有关的专业生活中的生物化学生物化学的应用有关生物化学的论文我对生物化学的认识对生物化学的认识组成生物体的化学元素生物的概念
第一章 绪 论
第一节
概述
一、生物化学的概念：
简单地讲：就是生命的化学。 即它是以生物体为研究对象，用化学的方法和理论， 从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中的 化学规律的一门学科。
我国生物化学的开拓者——吴宪教授
蛋白质研究领域内国际上最具有权威性的综 述性丛书《Advances in Protein Chemistry》第47卷（1995年）发表了美国 哈佛大学教授、蛋白质研究的老前辈J. T. Eddsall的文章“吴宪与第一个蛋白质变性 理论（1931）Hsien Wu and the first Theory of Protein Denaturation(1931)”， 对吴宪教授的学术成就给予了极高的评价。 该卷还重新刊登了吴宪教授六十四年前关于 蛋白质变性的论文。一篇在1931年发表的论 文居然在1995年仍然值得在第一流的丛书上 重新全文刊登，不能不说是国际科学界的一 件极为罕见的大事。
生物化学
遗传信息的贮存、传 遗传信息的贮存、 代、表达 遗传的物质基础） （遗传的物质基础） 260nm 粘度↓ 粘度↓ Tm
α-螺旋和β-折叠结构比较 螺旋和β
区别点 形 氢 状 键 α-螺旋 螺旋状 链内，与长轴平行 链内， 较大 较大 0 .15nm 毛发角蛋白 β-折叠 锯齿状 链间，与长轴垂直 链间， 较小 较小 0.36nm 蚕丝蛋白
＞ 1056
个不同的氨基酸、 （* 由3个不同的氨基酸、核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目） 个不同的氨基酸 核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目）
生物信息大分子的特点： 生物信息大分子的特点：
• • 质量一般在10 之间或以上。 质量一般在 4~106之间或以上。 由特殊的亚单位（ 由特殊的亚单位（subunit）按一定的顺序、首 亚单位 ）按一定的顺序、 尾连接形成的多聚物（ 尾连接形成的多聚物（polymer）。 ）。 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 ）。序列决定着生物大分子的空 列，sequence）。序列决定着生物大分子的空 ）。 立体）结构形式和功能， 间（立体）结构形式和功能，决定着生物大分子 的信息内容。 的信息内容。
3、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀；变性 、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀； 4、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析；分子筛 、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析； 5、结构与功能关系（举例） 、结构与功能关系（举例）
复习思考题
1.为什么说： 蛋白质是生命的物质基础” 1.为什么说：“蛋白质是生命的物质基础”？ 为什么说 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 简述蛋白质 3.什么是Pr的一、二、三和四级结构，分别指出 3.什么是Pr的一、 什么是Pr的一 三和四级结构， 维持它们结构的化学键。 维持它们结构的化学键。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 举例说明Pr结构与功能的关系 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 简述Pr变性 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 定量测定的方法主要有哪些
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鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？①.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)②氰酸盐法③二甲基氨基萘磺酰氯法何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。
②嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；③内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36°。
④双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。
⑤两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱基在内（A ＝T，G≡C）解释信息流动方式即复制、转录翻译。
氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）离子键等: 则DNA变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂）tRNA分子结构有哪些特征？①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。
②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。
③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L 型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。
9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？原核生物mRNA 的特点：①半衰期短②多以多顺反子的形式存在③无帽子结构④原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子，真核生物mRNA的特点为：①真核细胞mRNA 的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内②以单顺反子形式存在③有帽子结构④几乎永远以AUG作为起始密码子11酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么①趋近效应和定向效应：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
②张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。
③酸碱催化作用：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
④共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。
12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。
酶的比活力:也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
比活性=酶活力单位数/ 毫克蛋白（氮）酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数14何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。
酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。
可逆性抑制又包括①竞争性抑制②反竞争性抑制③非竞争性抑制①竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
②反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm 值降低。
14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。
15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。
在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。
在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。
17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。
①TPP 组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应。
②FAD&FMN 组成：核黄素(维生素B2)的衍生物生物学功能：它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。
③NAD+&DADP+ 组成：是维生素烟酰胺的衍生物生物学功能：作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
④CoA 生物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。
18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。
维生素A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素A 含有β-白芷酮环的不饱和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。
维生素D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。
维生素E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是6-羟基苯并二氢呋喃的衍生物；生理功能：①与植物生理机能有关②抗氧化作用维生素K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子7及8等的合成。
12何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子A TP（32或30分子的）三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环。
特点：（1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。
（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。
21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化为H2O和CO2的途径；②糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化；③脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA进入三羧酸循环氧化；④蛋白质分解产生的氨基酸脱氨后碳骨架进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨基后合成非必需氨基酸。
所以说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽，三者都经过三羧酸循环，它们各自的代谢中的中间产物都是丙酮，在三羧酸循环里可以利用它们的中间产实现三者之间的转换以及时补充需要。
22、磷酸戊糖途径有何特点？葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是NAD+而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无A TP的产生和消耗。
23、试述脂肪酸的β-氧化过程。
计算一分子软脂酸经过β-氧化作用彻底分解为CO2和H2O时，能产生多少分子ATP（96分子的A TP）。
脂肪酸的β-氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA 和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
第一步脱氢反应由脂酰CoA脱氢酶活化，辅基为FAD，脂酰CoA在α和β碳原子上各脱去一个氢原子生成具有反式双键的α，β-烯脂肪酰辅酶A。
第二步加水反应由烯酰CoA水合酶催化，生成具有L-构型的β-羟脂酰CoA。
第三步脱氢反应是在β－羟脂肪酰CoA脱饴酶（辅酶为NAD+）催化下，β-羟脂肪酰CoA脱氢生成β酮脂酰CoA。
第四步硫解反应由β－酮硫解酶催化，β-酮酯酰CoA在α和β碳原子之间断链，加上一分子辅酶A生成乙酰CoA和一个少两个碳原子的脂酰CoA。
25试述饱和脂肪酸从头合成途径。
①乙酰CoA的来源和转运②丙二酸单酰CoA的形成③脂肪酸链的合成26、简述磷脂的代谢特点。
磷脂代谢是磷脂在生物体内可经各种磷脂酶作用水解为甘油、脂肪酸、磷酸和各种氨基醇（如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等）。
甘油可以转变为磷酸二羟丙酮，参加糖代谢。
脂肪酸经β-氧化作用而分解。
磷酸是体内各种物质代谢不可缺少的物质。
27、简述乙醛酸循环的特点。
乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。
但是，它们是两条不同的代谢途径。
乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。
而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。
油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。
这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。
28氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？（1）脱氨基作用：包括氧化脱氨和非氧化脱氨，分解产物为α-酮酸和氨。
（2）脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱羧，生成二氧化碳和胺类化合物。
（3）羟化作用：有些氨基酸（如酪氨酸）降解时首先发生羟化作用，生成羟基氨基酸，再脱羧生成二氧化碳和胺类化合物。
29、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸各有哪些去路？氨的去路：（1）合成尿素(主要去路):尿素通过肾脏随尿排出体外。
（2）合成谷氨酰胺（3）可以氨基化其他的α-酮戊酸以变回另外一种α-氨基酸，这就是体内非必需氨基酸合成的途径。
（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。
α-酮酸的去路：（1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。
33二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？①a一酮戊二酸衍生类型；碳骨架来源于TCA中的α-酮戊二酸。
②草酰乙酸衍生类型；碳骨架来源于TCA中的草酰乙酸。
③丙酮酸衍生类型；碳骨架来源于EMP中的丙酮酸。
④3-磷酸甘油酸衍生类型；碳骨架来源于光呼吸乙醇酸途径中的乙醛酸。