《动物生物化学》(第四版)
动物生物化学 邹思湘
动物生物化学介绍动物生物化学是研究动物体内生物分子的构成、结构、功能和代谢过程的一门学科。
生物化学是现代生物学的重要分支，研究生物体的组成和功能，以及生命活动所涉及的各种化学变化和过程。
动物生物化学主要关注动物体内生物分子的特性和功能，包括蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
动物蛋白质的生物化学特性和功能蛋白质是生命活动中最基本的分子之一，具有多种功能。
动物蛋白质的生物化学特性和功能主要包括以下几个方面：结构和构成动物蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
不同的氨基酸组合方式和排列顺序决定了蛋白质的三级结构，从而决定了蛋白质的功能。
动物蛋白质的结构和构成对其功能起着重要的影响。
功能动物蛋白质具有多种功能，包括结构支持、运输和储存、免疫防御、酶催化等。
不同的蛋白质具有不同的功能，通过与其他分子的相互作用来发挥作用。
例如，血红蛋白具有运输氧气的功能，酶蛋白质能够催化化学反应。
代谢过程动物蛋白质在动物体内参与各种代谢过程，例如蛋白质的合成、分解和修复等。
代谢过程对维持动物体内稳态以及生命活动的正常进行起着重要作用。
动物核酸的生物化学特性和功能核酸是构成生物体的遗传物质，其生物化学特性和功能对于遗传信息的传递和生命活动的调控至关重要。
结构和构成动物核酸主要包括DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
DNA是双链结构，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳕嘌呤）组成，通过碱基间的氢键互补配对形成双螺旋结构。
RNA是单链结构，具有多种功能，包括信息传递、蛋白质合成和基因调控等。
功能动物核酸的功能主要包括传递遗传信息、蛋白质合成和基因调控等。
DNA是遗传物质的载体，负责传递和保存遗传信息。
RNA通过转录和翻译过程参与蛋白质的合成，起到了承上启下的作用。
此外，RNA还参与基因调控，对生物体的发育和功能发挥重要作用。
动物糖类的生物化学特性和功能糖类是动物体内重要的生物分子，不仅是能量的来源，还具有多种功能。
结构和构成动物糖类通常由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
动物生物化学说课稿
动物生物化学说课稿说课流程：本课程的目标通过理论和实践学习，使学生认识生命有机体的化学基础和基本特征，掌握动物机体的化学组成，认识蛋白质、核酸和生物膜在动物机体中的作用。
清楚认识和掌握机体的中间代谢过程。
掌握遗传大分子核酸的功能。
练习和掌握生物化学的基本实验技能，熟悉常用生化仪器的原理和使用方法,培养理论联系实际的学风和分析解决问题的能力。
课程定位《动物生物化学》是一门理论性、实践性和应用性很强的技术基础课程。
也是高职高专院校畜牧兽医专业不可缺少的一门必修基础课，是学习“兽医病理学”、“动物传染病学”、“动物繁殖学、动物营养与饲料学”等后继课程必需的先修课程，也是相关专业专升本入学考试的必考课程专业的培养目标适应2l世纪社会主义现代化建设需要，培养德、智、体、美全面发展的、能直接在生产一线从事动物疫病防控、动物疾病诊治、保障动物性食品安全、关爱动物及保障养殖业生产，动物医学管理等的生产、管理、服务、建设的高素质技能型专门人才。
课程主要内容：内容选取依据：理论遵循必需、够用的原则，淡化生化原理的分析，突出了基础知识和实用内容的讲解。
实践教学环节针对高职教育“以应用为目的，以就业为导向”的特点，加强实践教学力度，突出动手能力的培养。
本课程的知识模块顺序及对应的学时如下:绪论 2蛋白质化学 2核酸的化学 2生物膜与物质运输2酶与维生素 6生物氧化 5糖代谢 3脂类代谢 3核酸降解与核苷酸代谢 3蛋白质的分解代谢 4核酸与蛋白质的生物合成4抗生素 2物质代谢的调节与物质代谢之间的联系2重点难点的处理：课堂教学采用讲练结合的方法；将理论教学与实验实训教学有机结合；将老师知识讲授与学生自主学习相结合；利用多媒体、实训与模型进行辅助教学。
课程定位及内容生物大分子结构与功能生物机体的物质代谢及调节现代生物化学技术和基本技能教材及参考资料根据（教高[2006]16号）《关于全面提高高等职业教育教学质量的若干意见》的精神,教材要紧紧围绕培养高等技术应用性专门人才开展工作。
苏州大学023医学部基础医学与生物科学学院参考书目
社会医学前沿 苏州大学 自编 《毒理学基础》（第6版）王心如主编，人民卫生出版社，2013年。 《环境卫生学》，杨克敌主编，第7版，人民卫生出版社，北京，2012年；《职业卫生与职业医学》，张文昌、夏 昭林主编，第一版，科学出版社，北京，2008年。 《医学统计学》，贺佳主编，北京：高等教育出版社，2012。《流行病学》（第七版），詹思延主编，北京：人民 卫生出版社，2012。《医学分子生物学》（第3版），药立波主编，人民卫生出版社，2008。 《营养与食品卫生学》第7版，孙长颢主编，北京：人民卫生出版社，2012。 《儿童少年卫生学》 第六版，季成叶主编，人民卫生出版社，2011年。
卫生部十一五规划教材 《生物化学》第七版，人民卫生出版社 卫生部十一五规划教材 《生理学》第七版，人民卫生出版社
池塘养鱼学，李家乐主编，中国农业出版社，2011 水生生物学，编者：赵文，中国农业出版社，2011-7 1、《有机化学》主编倪沛州，第五版，人民卫生出版社
2、《分析化学》（供药学类专业用），李发美主编，第7版，人民卫生出版社 3、《生物化学》（供药学类专业用）姚文兵 著 人民卫生出版社（第7版，或吴梧桐主编，第6版）
《医学神经生物学》（第二版）吕国蔚 主编， 2004年，高等教育出版社； 孙凤艳 主编 ，2008年 ，上海科学技术出版社。 《神经内科学》刘鸣，等编 2008年 人民卫生出版社 ISBN：9787117103985 《神经病学》（第7版），贾建平 陈生弟主编，人民卫生出版社
《植物生物学》周云龙主编 ， 高等教育出版社 《普通动物学》刘凌云、郑光美主编 ， 高等教育出版社
《生理学》第七版，朱大年主编，2008年，人民卫生出版社 《陈阅增普通生物学》（第三版），吴相钰等主编.高等教育出版社. 《微生物学教程》第三版，周德庆主编，高等教育出版社，2011年4月。
2024版生物化学第四版
生物化学第四版•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学基础与应用•糖代谢与糖异生作用•脂类代谢与血浆脂蛋白•基因表达调控与疾病关系•细胞信号传导与受体介导作用目录生物化学概述01生物化学定义与研究对象生物化学定义生物化学是研究生物体内化学过程和物质代谢的科学，它探讨生物分子结构、功能、相互作用以及生物分子与生物体之间的关系。
研究对象生物化学的研究对象包括蛋白质、糖类、脂质、核酸等生物大分子，以及维生素、激素、酶等生物小分子。
这些物质在生物体内的合成、分解、转化和调控等过程都是生物化学的研究范畴。
生物化学发展历史及现状发展历史生物化学起源于19世纪中期，随着有机化学和分析化学的发展，人们开始研究生物体内的化学过程。
20世纪以来，生物化学在揭示生命现象本质方面取得了重大突破，如DNA双螺旋结构的发现、基因工程的诞生等。
现状目前生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，它与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同推动生命科学的发展。
同时，生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性疾病诊断生物化学方法可以用于检测生物标志物和代谢产物，帮助医生诊断疾病。
例如，通过检测血液中葡萄糖、胆固醇等物质的含量可以判断糖尿病、高血脂等疾病。
药物研发生物化学在药物设计和合成中发挥着重要作用。
通过研究药物与生物大分子的相互作用，可以设计出具有更高疗效和更低副作用的药物。
疾病预防和治疗生物化学可以帮助人们了解疾病发生的机制，从而制定针对性的预防措施和治疗方案。
例如，通过调节饮食和生活方式可以预防糖尿病等代谢性疾病的发生；通过基因工程手段可以治疗遗传性疾病等。
蛋白质结构与功能02氨基酸种类与性质氨基酸的种类根据R基的不同，氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等。
氨基酸的性质包括两性解离、等电点、紫外吸收、茚三酮反应等。
蛋白质一级结构的定义指多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
动物生物化学
生物化学名词解释1.生物化学(biochemistry):从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学.2.蛋白质(protein)：由a-氨基酸被此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子.3. 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序.4.构型(configuration):化合物分子中原子或基团的空间排布,需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体.5.构象(conformation):由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布.6.肽平面：由于肽键不能旋转,致使肽键中的4个原子及相邻的两个©处于一个平面上,这种刚性结构的平面称肽平面.a7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构.8.超二级结构：在二级结构根底上,相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、被此作用,在局部区域形成规那么的二级结构的聚合体.9.结构域：较长的多肽链,其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体.10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物,行使相同或相似功能的蛋白质.11.沉降系数出)：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,该值称沉降系数.12.变构效应：在寡聚蛋白分子中,一个亚基与配体结合后发生构象改变,引起相邻其他亚基的构象改变,以及与配体结合的水平改变.13.氨基酸的等电点：当溶液在某jpH时,蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等,净电荷为零,在电场中不移动,此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点.14.蛋白质的变性(denaturation)：在理化因素的作用下,蛋白质空间结构被破坏,并失去原有性质的现象.15.蛋白质的复性(renaturation)：在适当条件下,变性的蛋白质重新折叠成天然构象,恢复其生物学特性.16.沉淀：在理化因素的作用下,破坏蛋白质外表的水化膜及同性电荷,溶解度降低,相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象.17.酶(enzyme)：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂.18.酶蛋白(ap.engyme):需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分.19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团.20.同工酶(isoenzyme)：指功能相同、组成或结构不同的一类酶.21.诱导契合学说：酶分子或活性中央具有一定柔性,酶与底物接近时,诱导酶分子的构象发生改变,与底物适应结合.22.酶活力：酶催化化学反响的水平.23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数.24.酶促反响动力学：酶促反响动力学是研究酶促反响速度的规律,以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反响速度的影响.25. K ：酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度.26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中央的必需基团结合,使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用.27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中央的基团结合,可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用.28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似,与底物竞争酶活性中央,使底物不能结合,从而降低酶促反响速度的可逆性抑制作用.29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合,从而降低酶促反响速度的抑制作用.30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合,使酶分子构象发生改变,从而改变酶的活性.31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后,对后续分子结合的影响.32.共价修饰：在另一种酶的催化下,酶分子共价结合或解离掉某种化学基团,改变酶的活性.33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成,具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子.34. DNA的熔解温度/T/ DNA变性50%的温度,70-85℃.35.增色效应：核酸变'性后其OD260增高的现象.36.退火/复性(annealing)：在适当条件下,变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构.37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象.38.核酸变性：在理化因素的作用下,破坏核酸分子中的氢键,使双螺旋结构变成无规那么的单链线团状.39.分子杂交(hybridization)：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间,通过变性和复性处理, 局部互补的区域相结合.40.生物氧化：物质在体内分解代谢,最终生成CO、HO和能量的过程.41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体,最终传递给氧生成水的传递体系.42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时,所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程.43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水,分子内原子发生重排,产生高能键,交给ADP生成ATP的过程.44.磷氧比：生物氧化中,每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数.45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物.46.糖酵解/EMP途径〔glycolysis〕：在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程.47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛,进而生成乙醇的过程.48.有氧氧化：机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和^2,并释放能量的过程.49.三袋酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程.50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖,经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH,再经过一系列的磷酸酯的互变过程.51.糖异生〔gluconeogenesis〕：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程.52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏,经异生作用生成葡萄糖,进入血液循环, 补充血糖,被骨骼肌再利用的过程.53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度.54.级联放大反响：激素的信号通过一系列的连锁反响使其作用不断加以放大的现象.55.脂类〔lipid〕:指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物,是脂肪和类脂的总称.56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量缺乏,必须由食物供应的脂肪酸.57.酮体：乙酰乙酸、0-羟丁酸、丙酮三者的总称.58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸,在转甲基后生成同型半胱氨酸,然后再重新合成蛋氨酸的过程.59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段.60.中央法那么：指遗传信息在分子水平上的传递规律,主要是DNATDNA, DNATRNAT蛋白质,病毒可以RNAT DNA 或RNATRNA.61.半保存复制：DNA复制时,以每一条链为模板,合成与之相互补的链.在子代DNA分子中,一股链来自于亲代,一股链为新和成的.62.逆转录：在反转录酶的作用下,以RNA为模板,合成DNA的过程.63.互补DNA 〔cDNA〕：在反转录酶的作用下,以RNA为模板合成的DNA.64.DNA的损伤：在理化因素的作用下,引起DNA的化学结构发生改变.65. $05应急反响：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下,以牺牲复制的的忠实性为代价产生过失修复的反响.66.转录：在RNA聚合酶的作用下,以DNA为模板,合成RNA的过程.67.转录单位〔顺反子〕：从启动子到终止子的一段DNA片段.68.不对称转录：在一个转录单位中,只有一条链作为模板合成RNA的方式.69.启动子〔promoter〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列.70.终止子〔terminator〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列.71.复制子〔repl icon〕：两个复制起始点之间的DNA片段,是独立完成复制的功能单位.72.内含子〔intron〕：真核生物断裂基因中的非编码序列.73.外显子〔exon〕：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列.74.核不均一RNA 〔hnRNA〕：真核生物细胞核内mRNA前体分子,相对分子质量较大,且不均一,含有许多内含子.75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下,以RNA为模板,合成RNA的过程.76.译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程.77.密码子〔codon〕：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基,是遗传密码的根本单位.78. SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌吟核苷酸的一段序列,与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合,是mRNA与核糖体结合的识别位点.79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构,而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子.80.基因表达：基因的转录与译过程.81.操纵子〔operon〕：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成,是原核生物基因表达调控的根本单位.82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA译的RNA分子.83.顺式调控元件：与结构基因串联,对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列,包括启动子、增强子、沉默子等.84.反式作用因子：与顺式作用元件结合,调节基因转录效率的蛋白质因子.85. DNA重组技术：将目的基因根据人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上,并使之在特定的受体细胞中增殖与表达,使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作.86.聚合酶链式反响〔PCR〕：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法,经变性、退火和延伸三步反响使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术.简答1、蛋白质的分类1〕依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2〕依据生物化功能① 酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用肌肉收缩〔肌球蛋白、肌动蛋白〕、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧ 结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨ 电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌,蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3〕依据化学组成①简单〔单纯〕蛋白质只含有氨基酸,根据溶解度不同,分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4〕依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全.2、蛋白质序列测定1〕纯化蛋白质：纯度在98%以上；2〕测定蛋白质的分子量,确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3〕翻开二硫键,确定每种肽链的数目,并别离纯化肽链；4〕 N、C末端氨基酸的测定；5〕用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6〕纯化肽段,测定氨基酸的序列；7〕确定一级结构的排列顺序；8〕确定二硫键的位置.3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键.4、蛋白质沉淀方法1〕盐析；2〕有机溶剂沉淀法；3〕重金属沉淀法；4〕生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5〕等电点沉淀法；6〕加热变性沉淀法.5、别离纯化蛋白质1〕研究蛋白质的结构与功能；2〕生产有活性的蛋白质或酶、激素；3〕作为药物、抗原、食品添加剂等.6、蛋白质含量的测定方法1〕紫外分光光度法；2〕双缩脲法；3）F olin-酚法；4〕考马斯亮蓝法；5〕凯式定氮法.7、酶的催化特性1〕反响条件温和；2〕效率极高；3〕特异性；4〕活性可调节性；5〕有的酶活性与辅助因子有关.8、〔的意义1）K是酶的特征性物理常数,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关；m2）K是酶在一定温度、pH和底物条件下测定的,不同的酶K值不同；3〕假设一个酶有几个底物,那么每一个底物均有一个特定的K m,其中K/直最小的底物是酶的最适底物; 4）K可近似表示酶与底物亲和力的大小,K越大,亲和力越小.9、共价修饰的类型m1〕磷酸化与脱磷酸化；2〕乙酰化与脱乙酰化；3〕甲基化与脱甲基化；4〕腺〔尿〕苷化与脱腺〔尿〕苷化；5）-SH 与-S-S 互变.10、酶根据反响性质的分类1〕氧化复原酶；2〕转移酶；3〕水解酶；4〕裂合酶；5〕异构酶；6〕连接酶〔合成酶〕.11、维生素12、DNA右手双螺旋⑺型〕结构1〕两条反平行的脱氧多核苷酸链围绕共同的螺旋,螺旋直径为2nm;2〕磷酸和脱氧戊糖组成的骨架位于螺旋外侧,碱基位于螺旋内侧,碱基间以氢键连接,A=T, G三C相配对; 3〕所有的碱基平面几乎与螺旋轴垂直,所有的糖环平面与螺旋轴平行.4〕维持双螺旋的力是碱基堆积力、氢键和离子键.5〕螺旋外表形成两条凹陷的沟,分别称大沟和小沟.13、影响DNAT.值的因素1）D NA均一性均一性越高,变性的温度范围越窄；2）G-C含量G-C含量高,T值高；3〕介质中离子强度离子强度高,T值高.14、生物氧化的特点1)在体温、一个大气压、pH近中性的水溶液中进行；2)经一系列酶促反响逐步缓慢进行；3)能量逐步释放,且将相当的能量以ATP形式储存和转运；4)物质氧化的主要方式是脱氢,脱下的氢在酶、辅酶和电子传递系统参与下与激活的氧结合生成H2O;5) CO2是代谢物转变成羧酸、经过脱羧产生的；26)场所：真核细胞主要在线粒体内膜,原核细胞在质膜上进行.15、线粒体呼吸链的种类及排列顺序1)NADH 呼吸链：NADHTFMNTFe , STCoQTCytbTFe* STCytc1TCytcTCytaa3TO22)FADH 呼吸链：琥珀酸TFADTFe* STCoQTCytbTFe , STCytc TCytcTCytaa TO16、生物氧化抑制13 21)电子传递抑制剂(1)鱼藤酮、阿米妥：抑制电子从NADH向CoQ传递；(2)抗霉素A：抑制电子从©丫地向©丫也1传递；(3) CN-、CO、HS、N-：抑制电子从Cytaa向O传递. 23322)磷酸化抑制剂作用于ATP合成酶,抑制ADP磷酸化,最终抑制电子传递.如：寡聚酶,阻止质子从F o质子通道回流,抑制ATP生成.3)解偶联剂°使电子传递和ATP形成两个偶联过程别离,只抑制ATP生成,不抑制电子传递.如：解偶联蛋白、双香豆素、2, 4-二硝基苯酚等.17、a-磷酸甘油穿梭机制主要存在于骨骼肌、脑和神经组织中.胞质中含有甘油磷酸脱氢酶,可催化磷酸二羟基丙酮复原为c-磷酸甘油,后者进入线粒体.线粒体内膜近外侧有甘油磷酸脱氢酶,它是胞质侧甘油磷酸脱氢酶的同工酶,但辅酶是FAD.可催化a-磷酸甘油脱氢生成磷酸二羟基丙酮和FAD,.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,转化为FADH2,进入FAD,呼吸链氧化.磷酸二羟基丙酮那么从线粒体返回细胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成1.5分子ATP.18、苹果酸-天冬氨酸穿梭机制主要存在于肝脏和心肌中.胞质中含有苹果酸脱氢酶,可催化草酰乙酸复原为苹果酸,后者进入线粒体基质.线粒体基质内有另一种苹果酸脱氢酶,可催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H+.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,进入NADH呼吸链氧化.草酰乙酸那么通过基质和胞质均含有的谷-草转氨酶的作用,从基质返回胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成2.5分子ATP.19、糖的生理功能1)氧化供能2)重要碳源3)细胞的重要组成局部20、糖的无氧分解(一)糖酵解定义在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程,亦称EMP途径.(二)过程(细胞液)(1)葡萄糖分解成丙酮酸1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3)6-磷酸果糖转变为1, 6-二磷酸果糖4)1, 6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖5)磷酸丙糖的同分异构化维持血糖浓度的相对稳定；6)3-磷酸甘油醛氧化为1, 3-二磷酸甘油酸7)1, 3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9)2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10)磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸(2)丙酮酸转变成乳酸Glu- G-6-P±F-6-P- F-1,6-2P t3-磷酸甘油醛±1, 3-二磷酸甘油酸±3-磷酸甘油酸±2-磷酸甘油酸E1E2磷酸二羟丙酮E1：己糖激酶； E2：磷酸果糖激酶；E3：丙酮酸激酶〔三〕意义1） 1分子葡萄糖经EMP 净生成2分子ATP ；2〕在无氧或相对缺氧条件下,为机体提供生命活动所必须的能量; 3〕即使在有氧条件下,机体有些组织也要由无氧酵解来供能. 21、糖的有氧氧化〔一〕定义机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成HO 和%,并释放能量的过程.〔二〕过程* 2 3 42 第一阶段为糖酵解途径：葡萄糖T 丙酮酸和NADH+H + 〔胞质内〕第二阶段为丙酮酸氧化脱竣：丙酮酸T 乙酰CoA 和NADH+H + 〔线粒体〕,关键酶：丙酮酸脱氢酶系第三阶段为TCA 循环：乙酰CoA 通过三较酸循环彻底氧化分解生成CO 2、NADH+H +和FAD,〔线粒体〕 草酰乙酸+乙酰CoA -柠檬酸=顺乌头酸=异柠檬酸苹果酸=延胡索酸=琥珀酸=琥珀酰CoA — a -酮戊二酸 E3E1：柠檬酸合酶；E2：异柠檬脱氢酶；E3：a-酮戊二酸脱氢酶复合体第四阶段为生成H0和ATP ：上述复原性辅酶NADH+H +和FADH 进入线粒体呼吸链,彻底氧化生成HO, 并发生氧化磷酸化2生成大量ATP .22〔三〕意义 可产生大量ATP,是机体利用糖或其它物质获取能量的最有效途径； 不仅是糖彻底氧化的途径,而且也是脂肪、蛋白质、氨基酸等最终彻底氧化的途径; 是糖、脂、蛋白质相互转变、相互联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体.22、三羧酸循环〔一〕特点〔二〕生理意义1〕为机体提供大量能量；2〕是三大物质代谢共同通路,起代谢枢纽作用：① 是糖、脂类、蛋白质彻底氧化分解的必经途径； ②产生大量中间产物,为糖、脂类和蛋白质提供合成原料. 23、糖异生 〔一〕定义非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程. 〔二〕过程乳酸二丙酮酸-草酰乙酸-磷酸烯醇式丙酮酸=2-磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸二1,3-二磷酸甘油酸E1是体内糖的来源途径之一;去除体内产生的大量乳酸; 协助氨基酸的代谢.乳酸=丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸E31) 2) 3) ITE1JE24) 1) 2) 3) 4) 1) 2) 3) 4)反响部位：线粒体；单向循环,催化三步不可逆反响的酶为关键酶,它们是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸 脱氢酶复合体；循环一次产生10jATP4次脱氢,生成3jNADH+H +、1个FAD, 2次脱竣21次底物水平磷酸化中间产物不会由于参与循环而被消耗,但可以参加其它代谢而被消耗.E2Glu —G-6-P =F-6-P -F-1,6-2P 土E4 E33-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮-甘油E1：丙酮酸竣化酶；E2： PEP 较激酶;〔三〕意义 E3：果糖-1, 6-二磷酸酶；E4：葡糖糖-6-磷酸酶1) 2)3) 4)1〕作为功能和储能物质；2〕作为组织细胞的结构成分；3〕提供必需脂肪酸；4〕协助脂溶性物质的消化吸收；5〕信号识别、免疫介导、细胞粘附等；6〕保护和保温作用；7〕转变为其它生物活性物质；8〕磷脂代谢产生的甘油二酯、下3等可作为信号分子.25、血浆脂蛋白密度分类法〔由低到高〕1〕乳糜微粒〔CM〕：在小肠粘膜上皮细胞合成,脂肪最丰富,运输外源性脂类；2〕极低密度脂蛋白〔VLDL〕：在肝细胞合成,脂肪较丰富,运输内源性脂肪；3〕低密度脂蛋白〔LDL〕：由VLDL转变而来,胆固醇最丰富,将胆固醇运至肝外；4〕高密度脂蛋白〔HDL〕：在小肠、肝、血浆中合成,蛋白质最丰富,将肝外胆固醇运至肝内.26、脂肪酸彻底氧化的能量计算——以16碳软脂酸为例1〕脂肪酸的活化：消耗2ATP2）0-氧化的次数：16；2 — 1=7次3）一次0-氧化产生的ATP 数：NADH + FADH2 = 2.5 + 1.5=44〕产生乙酰CoA的个数：16：2 = 825）1乙酰CoA 进入TCA 产生的ATP 数：3NADH + FADH2+1 =3X2.5 + 1.5 + 1=106〕净生成的ATP 数：4X7 + 10X8—2 = 106〞27、酮体的生成和利用1〕生成的原料：乙酰CoA；2〕关键酶：HMG-CoA合成酶；3〕利用的酶：乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶；4〕生成部位：肝细胞线粒体；5〕利用部位：肝外组织线粒体.28、酮体的生理意义1〕是脂肪酸分解代谢的正常中间产物,是脂肪酸供能的一种形式；2〕分子小、易溶于水,便于运输；3〕在饥饿或缺糖时,作为大脑和肌肉的供能物质,有利于维持血糖.29、软脂酸的合成与0-氧化的比拟30、胆固醇的转化1〕转变为胆汁酸；2〕转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素；3〕转化为VitD3.1〕是构成组织细胞的结构成分；2〕执行多种生物学功能及转变为其它含氮类生物活性物质;3〕具有营养功能,为人体生长发育、组织更新及修补所必需；4〕彻底氧化分解,或转变为糖和脂肪.32、脱氨基作用的方式1〕氧化脱氨基作用a-氨基酸T亚氨基酸Ta-酮酸+ NH32〕转氨基作用L-氨基酸+ a-酮戊二酸Ta-酮酸+ L-谷氨酸3〕联合脱氨基作用；4〕嘌吟核苷酸循环；5〕非氧化脱氨基作用：脱水脱氨基作用：Ser、Thr;脱硫化基脱氨基：Cys;直接脱氨基：Asp.33、尿素循环〔一〕过程6）ATP+NH+CO2T氨基甲酰磷酸+鸟氨酸T瓜氨酸——线粒体2〕瓜氨酸+天冬氨酸T精氨酸代琥珀酸T延胡索酸+精氨酸——胞液3〕精氨酸+HOT尿素+鸟氨酸——胞液2〔二〕意义1〕将有毒的氨转变为无毒的尿素,从肾脏排出体外；2〕排出1分子CO2,对调节酸碱平衡起重要作用.34、谷胱甘肽的生理功能1〕保护含巯基酶或蛋白质不被氧化,对维持红细胞及细胞膜完整性具有重要意义；2〕与药物、毒物结合,参与肝脏的生物转化；3〕参与氨基酸的运输.35、参与DNA复制的主要蛋白质因子和酶类1）D NA聚合酶•原核生物：DNA聚合酶I ——负责DNA损伤修复、切除RNA引物以及填补空隙；DNA聚合酶11——修复酶；DNA聚合酶111——复制酶；DNA聚合酶IV、V——SOS过失修复酶；•真核生物：DNA聚合酶a——引物酶、核DNA后随链的复制；DNA聚合酶0——修复酶；DNA聚合酶丫——线粒体DNA复制；DNA聚合酶3 ——核DNA前导链和后随链的复制；DNA聚合酶£——后随链空隙填补、修复酶；2〕解螺旋酶：翻开DNA的双螺旋,提供单链模板；3〕单链结合蛋白558：结合至解开的DNA单链上,预防其退火及免遭核酸酶降解；4〕引物酶：合成复制所需的RNA引物；5〕引发前体：与引物酶组成引发体；6）D NA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接；7）R NaseH1和Flap:切除真核生物RNA引物；8〕拓扑异构酶：主要为拓扑异构酶II起作用,引入负超螺旋,消除复制叉前进带来的扭曲张力;9〕端粒酶：真核生物端粒的合成.36、DNA的损伤类型1〕紫外辐射引起的喀啶二聚体；2〕碱基的插入、缺失及改变；3）D NA链的铰链；4〕磷酸二酯键的断裂.38、真核生物mRNA转录后的加工1）5’端加帽子结构；2）3’端加尾巴结构；3）切除内含子、外显子连接；4）3‘、5’ 非编码区ATm6A;5）R NA编辑：碱基的插入、缺失、改变.39、遗传密码的特点1〕方向性：5‘T 3’；2〕起始密码：AUG 〔真核、原核〕、GUG 〔原核〕；3〕终止密码：UAA、UAG、UGA；4〕连续性和无标点：从起始密码起,每3个碱基连续阅读；5〕无重叠性：病毒除外,密码子中的碱基不重复阅读；6〕简并性：除Met、Trp外,其它均有2-6个密码子；7〕通用性及例外：所有生物体共用一个密码表,但有例外,如,UGA在支原体、人和牛的线粒体编码Trp;8〕摆动性〔变偶性〕：密码子与反密码子配对时,前2个碱基严格互补,第3个碱基配对时有一定的灵活性. 40、核糖体活性部位6）P位：肽酰-tRNA或起始氨酰-tRNA结合部位；7）A位：〔延伸〕氨酰-tRNA结合部位；3〕转肽酶部位：大亚基上,A与P之间；4）E位：大亚基上,空载tRNA释放部位；5）m RNA结合部位：小亚基.41、蛋白质的生物合成过程〔原核生物〕〔一〕氨基酸的活化AA+tRNA+ATP 氨酰-tRNA合成酶^ AA-tRNA+AMP+PPi〔二〕起始阶段1）大小亚基别离；2）m RNA在小亚基定位结合；3〕起始氨酰-tRNA结合到小亚基,形成30S起始复合物；4〕核糖体大亚基结合,形成70S起始复合物；〔三〕延长阶段1〕氨基酸进位：根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位；3）成肽反响：由转肽酶催化肽键生成；3〕移位反响：EF-G催化GTP水解供能,核糖体向mRNA的3’端移位一个密码子；〔四〕终止阶段当译至mRNA终止密码时,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA、核糖体别离；〔五〕多肽链的加工与修饰4）N-端甲酰甲硫氨酸、甲硫氨酸的切除；2〕切除信号肽；3〕切除供能非必需的肽段；4〕氨基酸的修饰5〕形成二硫键；6〕蛋白质的自剪接；7〕空间结构的折叠；8〕亚基间的聚合或辅基结合；〔六〕蛋白质的转位共译转位或译后转位.42、乳糖操纵子调控作用机制1〕负调控无乳糖时,阻遏蛋白与操纵基因结合,抑制转录.有乳糖时,乳糖与阻遏蛋白结合,使其变构失活,转录开始.2〕协同调控无乳糖时,无论是否有葡萄糖,阻遏蛋白均与操纵基因结合起负调节作用,抑制转录,操纵子被关闭.有乳糖时,转录是否开启取决于是否有葡萄糖.仅无葡萄糖时CAP正调节才起作用,激活转录,操纵子开启,否那么操纵子被关闭.因此,二种机制互相协调、相互制约.3〕正调控只有降解物基因激活蛋白〔CAP〕结合到启动子上游的CAP结合位点,才能促进RNA聚合酶与启动子结合, 激活转录.无葡萄糖时,cAMP浓度升高,cAMP与CAP结合,激活转录.有葡萄糖时,cAMP浓度降低,cAMP与CAP结合受阻,抑制转录.43、色氨酸操纵子调控作用机制1〕负调控无色氨酸时,阻遏蛋白不与操纵基因结合,转录开始.有色氨酸时,色氨酸与阻遏蛋白结合变构激活阻遏蛋白,使其与操纵基因结合,转录被抑制.2〕衰减子调控前导序列是否有提前终止转录作用,取决于合成前导肽时所需色氨酸的量.色氨酸充足时,前导肽正常合成,前导序列3、4段碱基配对形成茎环结构,转录提前终止,操纵子关闭.色氨酸缺乏时,前导肽合成受阻,前导序列3、2段碱基配对无法形成终止信号,转录继续进行,操纵子开启.3〕双重负调控当色氨酸的量缺乏以使阻遏蛋白结合操纵基因起阻遏作用时,只要还可以维持前导肽的合成,也可提前终止转录. 44、乙酰CoA参与的生化反响过程1〕在线粒体中与草酰乙酸生成柠檬酸进入TCA循环.2〕参与酮体的生成：对动物而言,当肝脏线粒体中乙酰CoA浓度过高,没有足够草酰乙酸与之反响生成柠檬酸进入TCA循环的时候,乙酰CoA生成酮体.经血液运输到肝外组织,重新转化为乙酰CoA,参与TCA 循环.。
2014全日制专业学位硕士研究生入学考试科目参考书
专业领域名称
考试科目
参考书目
作物
复试科目
《农学概论》王辉主编，中国矿业大学出版社，2009年。
加试科目
《作物栽培学》胡立勇、丁艳锋主编，北京，高等教育出版社，2008年。《作物育种学总论》张天真主编，中国农业出版社，2003年。
园艺
复试科目
农业信息化
复试科目
《农学概论》王辉主编，中国矿业大学出版社，2009年。
加试科目
《农业可持续发展概论》杨瑞文，中国农业出版社。《农业政策学》庄小琴主编，气象出版社。
林业硕士
复试科目
《林学概论》徐小牛主编，中国农业大学出版社，2008年。
加试科目
《植物学》曹惠娟主编，中国林业出版社，2002年。《森林培育学》沈国舫主编，中国林业出版社，2001年。
907
数据结构
《数据结构》（C语言版）严蔚敏等编著，清华大学出版社。
908
食品化学与食品微生物学
《食品化学》阚建全主编，中国农业大学出版社，2009年，第二版；《食品微生物》周德庆主编，高等教育出版社，2002年，第二版。
909
微生物学
《微生物学》周德庆编，高等教育出版社，2002年，第二版。
注：其他考试科目不指定参考书。
加试科目
《细胞生物学》翟中和，高等教育出版社，2007年。《生化生产工艺学》梅乐和编，科学出版社，2007年。
公共管理硕士
复试科目
不指定教材
加试科目
《控制工程基础》梁奇俊，重庆大学出版社，1998年。
《工程测试技术》何岭松，华中科技大学出版社，2004年。
农业机械化
复试科目
动物生物化学重点笔记
生物化学重点笔记绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收一中间代谢一排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1.结构特点：氨基酸（aminoacid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-a-氨基酸。
2•分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）；②极性中性氨基酸（7种）；③酸性氨基酸（Glu和Asp）；®碱性氨基酸（Lys、Arg和His）二、肽键与肽链：肽键（peptidebond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0-NH-）。
《动物生物化学》课程教学设计(14高3牧医)
《动物生物化学》课程教学设计（14高3牧医）一、教学设计依据㈠使用教材《动物生物化学》，高职高专教育“十二五”规划建设教材；李京杰主编；中国农业大学出版社出版。
㈡人才培养方案二、教学实施条件（一）教学团队组成及分工任课教师具有多年教学经验。
（二）教学设施及配置学院有生物检测室及农业基础实验室，可以满足实验需要。
三、单元教学方案设计（一）单元内容课程项目结构与学时分配表“动物生物化学”是以动物体为研究对象，在分子水平上研究生命有机体化学本质及其生命活动过程化学变化规律的科学。
它是畜牧兽医专业主要的专业基础课程。
现代生物化学的理论和实验方法已经作为通用的“语言”和有力的“工具”被广泛用于生命科学的表述和研究之中。
因此，学习和掌握生物化学知识对于动物生产和动物健康事业有着重要意义。
它对于学生学习后续课程、提高学生综合素质，培养生产、管理、服务等第一线应用性专业人才具有十分重要的意义。
1、专业能力目标a知识培养目标：(1)了解该课程的性质、地位和独立价值，了解该学科的研究范围、研究方法。
(2)理解该学科的主要概念、基本理论，重点掌握蛋白质、核酸、糖、脂肪等生物大分子的结构与功能；掌握以糖代谢为代表的分解代谢与合成代谢，及生物氧化的实质和内容；掌握酶与维生素的关系及酶在生物代谢中的重要作用。
b技能培养目标：实验课的开设，使学生能对一些常用的基本生化实验方法，通过亲自的操作而有所认识，有助于生化理论的学习与理解,通过实验加深对蛋白质、核酸、糖、脂肪、维生素等有关性质的理解。
2、方法能力目标(1)采用讲授式、启发式、互动式、课堂讨论等教学方法，使课堂教学生动活泼。
(2)尽可能采用多媒体教学，以求取得良好的教学效果。
(3)加强实验教学，使学生加深对所学理论知识的理解。
3、社会能力目标保持和增强学生对生命中的化学现象的好奇心和探究欲，培养学生在生产和实践中发现、分析和解决问题的能力。
（三）教学重点蛋白质、核酸、糖、脂肪等生物大分子的结构与功能；掌握以糖代谢为代表的分解代谢与合成代谢，及生物氧化的实质；掌握酶与维生素的关系及酶在生物代谢中的重要作用。