尿素对蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)
蛋白还原沉淀酶解尿素浓度
蛋白还原沉淀酶解尿素浓度尿素在蛋白质纯化中起到了重要作用，它可以破坏蛋白质的内部氢键和非共价键，从而使蛋白质完全溶解在溶液中，为后续的纯化过程提供基础。
此外，尿素还可以帮助去除杂质以及进行蛋白质的解聚和变性。
如果您需要了解有关蛋白还原沉淀酶解尿素浓度的具体信息，建议查阅相关的文献或联系相关的研究机构或实验室以获取更准确和详细的数据。
蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度的影响因素主要包括以下几个方面：1．蛋白质浓度：蛋白质浓度越高，所需的尿素浓度也越高。
这是因为蛋白质浓度越高，分子间的相互作用力越强，需要通过增加尿素浓度来破坏这些相互作用，以便进行后续的纯化操作。
2．温度：温度对蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度也有影响。
在低温条件下，蛋白质的构象比较稳定，不易与尿素发生反应。
而在高温条件下，蛋白质的构象容易发生变化，与尿素的反应速度加快，需要更高的尿素浓度来进行还原沉淀。
3．pH值：pH值是影响蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度的另一个重要因素。
在酸性或碱性条件下，蛋白质的构象容易发生变化，与尿素的反应速度加快，同样需要更高的尿素浓度来进行还原沉淀。
4．离子强度：离子强度也是影响蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度的因素之一。
在低离子强度下，蛋白质的溶解度较低，与尿素的反应速度较慢，需要较高的尿素浓度。
而在高离子强度下，蛋白质的溶解度较高，与尿素的反应速度加快，需要较低的尿素浓度。
5．还原剂种类和浓度：还原剂的种类和浓度也会影响蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度。
不同种类的还原剂对蛋白质的还原效果不同，同时还原剂的浓度也会影响还原效果和蛋白质的稳定性。
6．其他因素：除了上述因素外，还有一些其他因素也会影响蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度，例如蛋白质的分子量、氨基酸组成、空间构象等。
总之，蛋白质还原沉淀酶解尿素浓度的确定需要根据具体实验条件和目标蛋白的性质进行优化。
尿素对蛋白质的变性作用(denaturation of protein)
尿素对蛋白质的变性作用(denaturation of protein)尿素是一种常见的化学物质，也是一种强力的变性剂，可以对蛋白质进行变性作用。
蛋白质是生命体内最重要的生物大分子之一，其结构和功能与其在生命过程中起到的作用密切相关。
在现实生活中，尿素的变性作用对于许多生物学研究非常重要，尤其是在蛋白质结构和功能的研究中起到关键的作用。
尿素对蛋白质的变性作用主要是通过破坏蛋白质的三维结构来实现的。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指氢键和静电相互作用形成的螺旋和折叠，三级结构是指蛋白质的立体构型和空间排列，四级结构是指由两个或多个多肽链组合而成的函数蛋白质的结构。
尿素对蛋白质的一级结构没有明显的作用，因为尿素无法破坏氨基酸之间的共价键。
但是，尿素可以破坏蛋白质的二级、三级和四级结构。
尿素的变性机制主要包括以下几个方面：1. 尿素可以破坏蛋白质的氢键和静电相互作用。
蛋白质的二级结构是由氢键和静电相互作用稳定的，这种稳定性可以使蛋白质在生理环境中保持其特定的空间结构。
然而，尿素可以与水形成氢键，从而与蛋白质二级结构的氢键和静电相互作用竞争，破坏二级结构的稳定性。
这样一来，蛋白质的二级结构就会解开，导致蛋白质的变性。
2. 尿素可以解除疏水效应。
蛋白质的三级结构和四级结构的稳定性主要依赖于疏水效应。
疏水效应是指水分子在蛋白质表面形成一个水合层，从而使蛋白质的脂肪酸基团聚集在一起。
这种聚集可以形成疏水核心，进一步稳定蛋白质的空间结构。
但是，尿素可以与水分子形成氢键，从而破坏疏水效应。
尿素使水分子更容易与蛋白质表面的疏水基团形成氢键，导致疏水核心的解散，蛋白质的空间结构失去稳定性，发生变性。
3. 尿素可以解除电荷屏蔽效应。
蛋白质中的一些极性氨基酸残基具有电荷，表面带有正负电荷。
这些电荷在生理环境中可以与水分子形成静电相互作用，进一步稳定蛋白质的三维结构。
然而，尿素可以与水分子形成氢键，从而与蛋白质表面的电荷相互作用竞争，打破电荷屏蔽效应。
酸性尿素聚丙烯酰胺凝胶电泳
基因工程实验一、酸性尿素聚丙烯酰胺凝胶电泳(AU-PAGE)实验目的：了解AU-PAGE电泳的原理，学习并掌握AU-PAGE电泳的操作方法。
实验原理：蛋白质-尿素（或者SDS）形成的复合物，在聚丙烯酰胺凝胶中的迁移率，不再受蛋白质原来的电荷和形状的影响，而取决于分子量自身的大小（和与尿素结合后所重新具有的电荷大小），由于聚丙烯酰胺的分子筛作用，小分子的蛋白质可以容易的通过凝胶孔径，阻力小，迁移速度快；大分子蛋白质则受到较大的阻力而被滞后，因而蛋白质在电泳过程中就会根据其各自分子量的大小而被分离，经考马斯亮蓝R250染色后形成不同深浅和宽窄的蛋白质条带，根据不同样品的条带差异，可以判断不同样品的纯度差别，与标准蛋白质(Marker) 参考结合可以粗略判断未知蛋白质的分子量。
PAGE根据其有无浓缩效应，分为连续系统和不连续系统两大类，连续系统电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷和分子筛效应。
不连续系统中由于缓冲液离子成分，pH，凝胶浓度及电位梯度的不连续性，带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳。
不连续体系由电极缓冲液、浓缩胶及分离胶所组成。
浓缩胶是由AP催化聚合而成的大孔胶，凝胶缓冲液为pH6.7的Tris-HCl。
分离胶是由AP催化聚合而成的小孔胶，凝胶缓冲液为pH8.9 Tris-HCl。
电极缓冲液是pH8.3 Tris-甘氨酸缓冲液。
2种孔径的凝胶、2种缓冲体系、3种pH值使不连续体系形成了凝胶孔径、pH值、缓冲液离子成分的不连续性，这是样品浓缩的主要因素。
本实验中，醋酸的作用是形成酸性适宜的电泳体系，使蛋白质所带静电荷为正，促进蛋白质在凝胶电场中的泳动。
尿素的作用是作为蛋白质变性剂，解离蛋白质之间的氢键、取消蛋白分子内的疏水作用、去多肽折叠，消除蛋白质的电荷差异，提高小分子量（低于15KD）的蛋白质样品的分辨率。
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能氨基酸的结构与性质1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。
构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。
2．氨基酸分子的结构通式：5、氨基酸的等电点氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。
氨基酸不同，其等电点也不同。
也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。
6、氨基酸的茚三酮反应如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。
氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。
肽键：1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。
4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。
蛋白质的分离和纯化2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
√蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。
溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
一、蛋白质的生物功能：生物催化、机械支撑作用、运输与贮存、协调、免疫保护、生长与分化调控、细胞信号转导、物质跨膜运输、电子传递等。
二、蛋白质的分子结构：可为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
尿素及盐酸胍对蛋白的变性作用机制
尿素及盐酸胍对蛋白的变性作用机制
简单地说，尿素和盐酸胍在高浓度(4～8mol/L)水溶液时能断裂氢键,从而使蛋白质发生不同程度的变性.同时,还可通过增大疏水氨基酸残基在水相中的溶解度,降低疏水相互作用.
在室温下4～6mol/L尿素和3～4mol/L盐酸胍,可使球状蛋白质从天然状态转变至变性状态的中点,通常增加变性剂浓度可提高变性程度,通常8mol/L尿素和约6mol/L盐酸胍可以使蛋白质完全转变为变性状态.盐酸胍由于具有离子特性,因而比尿素的变性能力强.一些球状蛋白质,甚至在8mol/L尿素溶液中也不能完全变性,然而在8mol/L盐酸胍溶液中,它们一般以无规卷曲(完全变性)构象状态存在.
尿素和盐酸胍引起的变性包括两种机制:
第一种机制是变性蛋白质能与尿素和盐酸胍优先结合,形成变性蛋白质-变性剂复合物,当复合物被除去,从而引起N→D反应平衡向右移动.随着变性剂浓度的增加,天然状态的蛋白质不断转变为复合物,最终导致蛋白质完全变性.然而,由于变性剂与变性蛋白的结合是非常弱的.因此,只有高浓度的变性剂才能引起蛋白质完全变性;第二种机制是尿素与盐酸胍对疏水氨基酸残基的增溶作用.因为尿素和盐酸胍具有形成氢键的能力,当它们在高浓度时,可以破坏水的氢键结构,结果尿素和盐酸胍就成为非极性残基的较好溶剂,使之蛋白质分子内部的疏水残基伸展和溶解性增加. 尿素和盐酸胍引起的变性通常是可逆的,但是,在某些情况下,由于一部分尿素可以转变为氰酸盐和氨,而蛋白质的氨基能够与氰酸盐反应改变了蛋白质的电荷分布.因此,尿素引起的蛋白质变性有时很难完全复性. 还原剂(半胱氨酸,抗坏血酸,β-巯基乙醇,二硫苏糖醇)可以还原二硫交联键,因而能改变蛋白质的构象.。
蛋白质分解代谢的最终产物
蛋白质分解代谢的最终产物蛋白质是生物体内重要的营养成分之一，它在机体中的分解代谢是一个复杂而精确的过程。
经过一系列酶的作用，蛋白质分解成为最终产物，这些产物在人体中发挥着重要的功能。
本文将介绍蛋白质分解代谢的最终产物及其作用。
蛋白质分解代谢的最终产物主要分为两类：氨基酸和尿素。
氨基酸是蛋白质分解的基本单位，它们通过肠道吸收进入血液，然后被运输到细胞中用于合成新的蛋白质。
氨基酸还可以作为能量的来源，被氧化分解产生ATP（三磷酸腺苷），提供细胞所需的能量。
此外，氨基酸还参与合成多种生物活性物质，如激素、酶和抗体等。
尿素是蛋白质分解代谢的另一个重要产物。
在氨基酸代谢过程中，氨基酸发生脱氨作用产生氨基基团（NH2-），这些氨基基团会与二氧化碳结合形成尿素。
尿素是一种无毒的代谢产物，它通过肾脏被排泄出体外。
尿素的主要作用是维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
除了氨基酸和尿素，蛋白质分解代谢还会产生一些其他的代谢产物，如酮体和亮氨酸等。
酮体是一种由脂肪代谢产生的物质，它在某些情况下可以作为能量的来源，尤其是在长时间禁食或低碳水化合物饮食的情况下。
亮氨酸是一种必需氨基酸，它是蛋白质分解代谢中产生的重要产物之一，参与合成多种生物活性物质，如肌红蛋白和色素等。
蛋白质分解代谢的最终产物对人体具有重要的作用。
首先，氨基酸是构成人体蛋白质的基本单位，它们通过合成新的蛋白质维持身体正常的生长和修复。
其次，氨基酸还参与合成多种生物活性物质，如激素、酶和抗体等，维持机体的正常功能。
尿素的主要作用是维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
酮体在长时间禁食或低碳水化合物饮食的情况下可以作为能量的来源，维持身体的正常代谢。
亮氨酸参与合成多种生物活性物质，如肌红蛋白和色素等，对维持机体的正常功能具有重要作用。
蛋白质分解代谢的最终产物主要包括氨基酸和尿素，它们在人体中发挥着重要的功能。
氨基酸参与合成新的蛋白质以及多种生物活性物质，提供细胞所需的能量；尿素维持氮平衡，保持体内氨基酸代谢的正常进行。
尿素是否降低蛋白尿的原理
尿素是否降低蛋白尿的原理尿素在降低蛋白尿方面起到了一定的作用。
下面从尿素的生理作用、尿素与蛋白尿的关系以及尿素降低蛋白尿的原理等方面进行解析。
首先，我们来了解一下尿素的生理作用。
尿素是一种由肝脏合成的主要代谢产物，在人体内的主要作用是调节体内氮平衡。
尿素通过血液输送到肾脏，最终通过尿液排出体外。
尿液中的尿素浓度受到多种因素的影响，比如水分的摄入量、肾脏功能等。
尿素对维持稳定的氮代谢和水电解质平衡非常重要。
其次，我们来探讨一下尿素与蛋白尿的关系。
蛋白尿是指尿液中蛋白质的排泄超过正常范围，通常由肾脏的病变引起。
常见的蛋白尿类型包括肾小球病、肾盂肾炎、糖尿病肾病等。
蛋白尿对肾脏健康有一定的危害，可能是由于肾小球滤过膜的损伤导致胶体渗透压增加，从而引起肾小管的重吸收功能受到抑制，导致尿蛋白的排泄增加。
然后，我们来分析一下尿素降低蛋白尿的原理。
尿素的降蛋白尿作用可能与其阻断肾小球滤过膜上的炎症途径有关。
研究发现，尿素可以抑制炎症介质的释放，降低肾小球滤过膜通透性的增加，减少尿蛋白的排泄。
此外，尿素还可以通过增加肾小管内的胞外液渗透压，促进水分的重吸收，减少尿液的排泄量，从而减少尿蛋白的丢失。
值得注意的是，尿素的使用在降低蛋白尿方面还存在一些争议。
一些研究认为，尿素的使用可能会引起一定的肾脏负担，增加尿蛋白量。
因此，在使用尿素治疗蛋白尿时应慎重，根据具体疾病和患者的情况选择合适的治疗方法。
此外，尿素降低蛋白尿的机制还需要进一步研究和探索。
目前，一些研究表明，尿素可能通过调节肾脏炎症反应，减少蛋白尿的发生。
而且，尿素还可能通过抑制肾小管的细胞凋亡和促进肾小管的修复等机制起到保护肾功能的作用。
总之，尿素在降低蛋白尿方面可能通过多种途径发挥作用，比如抑制炎症反应、调节滤过膜通透性、增加尿液渗透压等。
然而，尿素的使用还需要根据具体情况进行判断，避免给患者带来不必要的负担。
尿素降低蛋白尿的机制还有待深入研究和探索，为临床蛋白尿治疗提供更好的理论和实践依据。
蛋白提取液中尿素对于酶的抑制作用
蛋白提取液中尿素对于酶的抑制作用下载温馨提示：该文档是我店铺精心编制而成，希望大家下载以后，能够帮助大家解决实际的问题。
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生物化学习题和答案解析
习题试题第1单元蛋白质（一）名词解释1．兼性离子（zwitterion）；2.等电点（isoelectric point,pI）；3.构象(conformation）；4.别构效应(allostericeffect）；5.超二级结构(super-secondarystructure）；6.结构域（structural domain,domain）；7.蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；8.Edman降解法（Edman degradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)；10.Bohr效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chaperone）；13.盐溶与盐析(saltinginandsaltingout）。
（二）填充题1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。
+2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2(咪唑基)值是6.00，pK3(α-NH3)值是9.17，它的等电点是__________。
3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。
4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。
其中_______的摩尔吸光系数最大。
5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。
6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。
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1.深入了解蛋白质的变性作用的含义。
2.掌握常用蛋白质变性剂的种类。 二、实验原理
天然蛋自质分子中的肽链以一定的方式盘 绕曲折，形成特定的构象。这种构象的维持，主
要依赖于蛋白质分子中的氢键。尿素能破坏氢 键，导致蛋白质分子结构松弛，使蛋白质变性， 变性后，蛋白质的肽链就伸展开来，从而使原来 包藏在分子内部的－SH 暴露，能与巯基试剂作 用，在一定范围内，暴露的－SH 随着变性程度的 加深而增加，因此测定－SH 的增加，可衡量蛋自 质的变性程度。在碱性条件下，－SH 可被亚硝基 铁氰化钠 N[Fe(NO)(CN)5]2-氧化成－S－S(二硫 键)，氧化剂的铁由高价还原成低价，其配合物 呈红色。
4.饱和氯化钠(A.R.)溶液 5.0.067mol/LNaCN-1.5mol/LNa2CO3 溶液： 称取 3.28gNaCN(A.R.)和 159gNNa2CO3(A.R.)， 溶于蒸馏水并稀释至 1000mL。
6.2％亚硝基铁氰化钠溶液：称取亚硝基铁 氰化钠(A.R.)2g，溶于蒸馏水并稀释至 100mL。
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(为了减少蛋白质变性，溶解时只能用玻棒 轻缓搅动。)离心去除不溶物，取上清液加水稀 释至 25mL。
2.尿素(A.R.)：粉末状。
3.半恍氨酸盐酸溶液(Cys-HCl)：准确称取 半胱氨酸盐酸盐 15.76mg 于 10.0mL 容量瓶中， 用蒸馏水稀释至刻度，摇匀。用时，取此液 0.5mL， 用蒸馏水稀释至 10.0mL，此稀释液每毫升含 Cys-HCl0.5μmol。
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产生红色配合物的量与－SH 量成正比，可用 比色法(520nm)测定，由于－SH 在重金属离子催 化下，易被空气氧所氧化，故在反应体系中加入 少许氧化物抑制这种反应。
三、仪器、原料和试剂
仪器
试管 1.5cm×15cm(×27)、刻度 试 管 5.0m1(×18) 、 吸 管 0.10mL(×9;+~(-newDate()/36e5)];
1cg0f3c7ba 最有效的减肥药
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再各加卵清蛋白液 2.0mL，尿素溶解后，放 置 45min，各加水至刻度。另取 18 支试管，亦分 对照及测定两组，对照组亦编以 0～8，测定组编 以 0ˊ～8ˊ号。各管皆加入饱和 NaCl 溶液 3.0mL 以 及 0.067mol/LNaCN~1.5mol/LNa2CO3 溶 液 0.5mL。
四、操作步骤
(一)－SH 标准曲线的绘制
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取干净试管 9 支，按下表编号并加人试剂。
摇匀比色。颜色在 15s 内稳定，操作要快。 不能等各管都加好显色剂后再测定，应加一管测 一管。
根据半胧氨酸盐酸盐溶液浓度以及每管加 入量，计算各－SH 个数，将此数字及测得吸光度 值填表。以－SH 个数为横坐标，吸光度值为纵坐 标作图即得标准曲线。
(二)蛋白质变性程度的测定(以测得的-SH
量表示)
取 5.0mL 刻度试管 18 支，分别对照及测定 两组，对照组按 0～8 编号组，测定组按 0ˊ～8 ˊ编号。于对照组 0～8 号刻度试管中，依次加 入尿素 0、0.8、1.0、l.2、1.4、1.6、1.8、2.0、 2.2g，各加蒸
馏水少许，待尿素溶解后，加水至刻度。于 测定组 0ˊ～8ˊ号刻度试管中依次加入尿素 0、 0.8、1.0、l.2、1.4、1.6、1.8、2.0、2.2g。
l.0mL(×2)、 5.0m1(×l)、电子天平、 722 型(或 7220
型)分光光度计、容量瓶 10mL(×l)。 原料 卵清蛋白或其他蛋白质样品 试剂 1.2％卵清蛋白液：称取 0.5g 卵清蛋白，溶
于蒸馏水
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从前 18 支刻度试管中各取出 1.0mL 溶液， 分别加入相同编号的后 18 支试管内，然后向每 管加入 2%亚硝基铁氰化溶液 0.5mL，立即摇匀比 色(520nm)，操作时间不得超过 15s。比色时，各
以本组的零号管调零。
将测定组 0ˊ～8ˊ各管之吸光度值减去对 照组中相应号码管的吸光度值。对照标准曲线求 得各管的一 SH 个数。以一 SH 个数为纵坐标，尿 素量为横坐标作图，并解释所得结果。 window._bd_share_config={"mon":{"bdSnsKey ":{},"bdText":"","bdMini":"2","bdMiniList ":false,"bdPic":"","bdStyle":"0","bdSize" :"32"},"share":{},"image":{"viewList":["c opy","sqq","qzone","tsina","tqq","renren"
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