生物化学名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
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学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释全
名词解释1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示;2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布;构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成;3．构象：指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成;构象改变不会改变分子的光学活性;4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体;5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析;6．蛋白质的复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象;7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用; 8．凝胶电泳：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术; 9．层析：按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术;10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在或和或之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律;11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反;12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体,它是一种多肽链的密码；一种结构基因;13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”;14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”;15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”;16. 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多约少35%~40%, 这现象称为“减色效应”;17. DNA 的熔解温度Tm 值：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度Tm;18. 分子杂交：不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构;这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交;19．米氏常数Km 值：用Ｋm 值表示,是酶的一个重要参数;Ｋm 值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时底物的浓度单位M 或mM;米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响;20．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶;21．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显着增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身;22．活性中心：酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心;23．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链;电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源;24．氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化;氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式;25．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键或高能硫酯键,由此高能键提供能量使ADP或GDP磷酸化生成ATP或GTP的过程称为底物水平磷酸化;此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP;26．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量,能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态;能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP27．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵;如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵; 28．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织如肝、脂肪组织等以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路;29. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在α碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸;30. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环,在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变,以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源;某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成;31．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶;32．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基CH3-、亚甲基CH2=、次甲基CH≡、甲酰基O=CH-、亚氨甲基HN=CH-等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰;33．半保留复制：双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成;34．逆转录：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA 为模板合成DNA;35．冈崎片段：一组短的DNA 片段,是在DNA 复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段;在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在;冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据;36．复制叉：复制DNA 分子的Y 形区域;在此区域发生链的分离及新链的合成; 37．领头链：DNA 的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向亦即新合成的DNA沿5/→3/方向不断延长;所以领头链是连续的;38．随后链：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的;39．有意义链：即华森链,华森..克里格型DNA 中,在体内被转录的那股DNA 链;简写为W strand;40．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就是光复活作用;41．重组修复：这个过程是先进行复制,再进行修复,复制时,子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复; 42．内含子：真核生物的mRNA 前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子;43．外显子：真核生物的mRNA 前体中,编码序列称为外显子;44．基因载体：外源DNA 片段目的基因要进入受体细胞,必须有一个适当的运载工具将带入细胞内,并载着外源DNA 一起进行复制与表达,这种运载工具称为载体;45．质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元,一般由环形双链DNA 构成,其大小从; 46．密码子：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位;密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64 个密码子,其中61 个是氨基酸的密码,3 个是作为终止密码子;47．同义密码子：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;48．反密码子：在转移RNA 反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA 的特殊密码上;49．变偶假说：克里克为解释tRNA 分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说;据此假说,反密码子的前两个碱基3ˊ端按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个5ˊ端碱基配对,然而tRNA 反密码子中的第三个碱基,在与密码子上3ˊ端的碱基形成氢键时,则可有某种程度的变动,使其有可能与几种不同的碱基配对;50．移码突变：一种突变,其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变;移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的,在这种情况下,突变点以前的密码子并不改变,并将决定正确的氨基酸顺序；但突变点以后的所有密码子都将改变;且将决定错误的氨基酸顺序;51．反义RNA：具有互补序列的RNA;反义RNA 可以通过互补序列与特定的mRNA 相结合,结合位置包括mRNA 结合核糖体的序列SD 序列和起始密码子AUG,从而抑制mRNA 的翻译;又称干扰mRNA 的互补RNA;52．信号肽: 信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合;信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔,随即被位于腔表面的信号肽酶水解,由于它的引导,新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内,最终被分泌到胞外;翻译结束后,核糖体亚基解聚、孔道消失,内质网膜又恢复原先的脂双层结构;53. 简并密码：或称同义密码子,为同一种氨基酸编码几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;54．多核糖体:在信使核糖核酸链上附着两个或更多的核糖体;55. 诱导酶：由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显增加,这样的酶称为诱导酶56. 钙调蛋白：一种依赖于钙的蛋白激酶,酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化,调解酶的活性;如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶;。
生物化学名词解释
1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。
15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。
16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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1.提问：为什么中间分子都带磷酸基团？答案：①传递能量；②不能由生物膜渗漏出细胞。
2.提问：发酵不产生能量，其生物意义何在呢？答案：消耗糖酵解脱下的 H，保持细胞内的pH稳定。
3.糖酵解+三羧酸循环的效率：糖酵解 1G → 2ATP+2NADH+2H++2丙酮酸=2+2×3=8ATP三羧酸循环 2丙酮酸→ 30ATP+6CO2+4H2O38ATP储能效率=38 ×7.3/686= 42%比世界上任何一部热机的效率都高！提问：其余能量何处去？答案：以热量形式。
一部分维持体温，一部分散失。
4.提问：丙酮酸通过糖异生形成一个G，消耗多少个ATP能量？答案：6个ATP5.提问：其他多糖是如何产生的？答案：由磷酸戊糖途径提供各种单糖，由类似糖元合成途径合成。
6.研究表明反应的平衡常数≈1，但该反应始终能够持续向正反应进行，？答案：PPi水解消耗，平衡右移7.核苷酸的生物功能①合成核酸②是多种生物合成的活性中间物糖原合成，UDPG.磷脂合成，CDP-乙醇胺，CDP-二脂酰甘油。
③生物能量的载体ATP、GTP④腺苷酸是三种重要辅酶的组分（NAD、FAD、CoA）⑤信号分子cAMP、cGMP8.肽链合成后的“加工处理”:(1)切除甲硫氨酸（与起始符对应）；(2)到位置后切除信号肽；(3)糖基化修饰（对于糖蛋白）；(4) 多亚基、辅基缔合；9.肽链合成后的“加工处理”(1)细菌蛋白质的N-端为fMet，往往先被脱甲酰基酶催化水解除去N-端的甲酰基，然后在氨肽酶的作用下，再切去一个或多个N-端氨基酸．在真核生物中，N-端的Met常常在肽键的其他部分还未完全合成时就已经水解下来。
(2)某些蛋白质在合成过程中，在氨基末端额外生成 15～30个氨基酸组成的信号顺序（信号肽），用以指导合成的蛋白质去往细胞的固定部位。
最后，这些信号顺序将在特异的肽酶作用下除去。
(3)某些蛋白质的一些Ser、Thr及Tyr残基中的羟基，可通过酶促磷酸化作用，生成磷酸丝氨酸、磷酸苏氨酸及磷酸酪氨酸残基。
(4)mRNA中没有胱氨酸的密码子，二硫键是通过2个Cys的巯基氧化形成的。
(5)某些氨基酸的侧键要经过专一性的改变。
如胶原中的Pro和Lys的羟基化，又如在翻译完成后糖蛋白的Asp、Ser和Thr的侧链基团才与糖基相结合。
(6)有些新生多肽要在专一性蛋白酶水解去掉部分肽段后，才能转变成有功能的蛋白。
如前胰岛素转变为胰岛素，前胶原转变为胶原，蛋白酶原转变为蛋白酶等。
有些动物病毒的mRNA则先翻译成很长的多肽链，再水解成多个有功能的蛋白质分子。
很多哺乳动物蛋白质在细胞中生成时首先合成较大的前体，再从细胞运出。
(7)由多个肽链及其他辅助成分（如脂类、核酸、血红素等）构成的蛋白，在多肽链合成后，还需经过多肽键之间以及多肽键与辅助成分之间的缔合过程，才能形成有活性的蛋白质。
10.目前已经知道有四种DNA修复系统：光复活光:复活机制是可见光激活了光复活酶，使之能分解由于紫外线照射而产生的嘧啶二体。
切除修复:复制前的修复暗修复（不需要光照）重组修复:复制同时的修复诱导修复:为了生存——变名词解释：1.蔗糖酶：将蔗糖水解成D-葡萄糖和D-果糖。
2.乳糖酶：β-半乳糖苷酶的一种，能将乳糖水解为D-葡萄糖和D-半乳糖。
3.麦芽糖酶：将麦芽糖水解成D-葡萄糖。
4.α-淀粉酶：内切酶。
以随机方式水解α-1,4-糖苷键，能将淀粉切断成分子量较小的糊精。
5.β-淀粉酶：仅作用于链的末端单位。
从淀粉链的非还原性末端开始，每次切下2个葡萄糖单位－麦芽糖。
6.葡萄糖淀粉酶：外切酶，能够将淀粉链端基葡萄糖水解下来。
最终可以将淀粉完全水解成葡萄糖。
7.α-1,6-糖苷酶：水解α-1,6-糖苷键的淀粉酶。
8.糖酵解：葡萄糖 →丙酮酸。
此反应过程一般在无氧条件下进行，又称为无氧分解。
9.三羧酸循环：丙酮酸→ CO 2 + H 2O 。
由于此氧化过程是通过柠檬酸等几种羧酸的循环反应来完成的，通常称为三羧酸循环或柠檬酸循环。
由于分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解。
10.激酶：催化ATP 分子的磷酸基转移到底物上的酶称激酶，一般需要Mg 2+或Mn 2+作为辅因子。
11.已糖激酶：专一性不强，可催化Glc 、Fru 、Man （甘露糖）磷酸化。
己糖激酶是酵解途径中第一个调节酶，被产物G-6-P 强烈别构抑制。
12.葡萄糖激酶：对Glc 有专一活性，存在于肝脏中，不被G-6-P 抑制。
Glc 激酶是一个诱导酶，由胰岛素促使合成.13. EMP 总反应式：1葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD +→2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H++2H2O14.糖酵解：1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随ATP 生成的过程。
（细胞质）15.三羧酸循环：丙酮酸氧化脱羧产物乙酰CoA 与草酰乙酸（三羧酸循环中与乙酰CoA 结合点）结合生成柠檬酸进入循环。
在循环过程中，乙酰CoA 被氧化成 H2O 和CO2，并释放出大量能量。
13425678916.糖异生作用：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称糖异生作用。
17.脱氢:脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在α-和β-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式α,β-烯脂酰CoA，氢受体是FAD。
18.水化：在烯脂酰CoA水合酶催化下，α,β-烯脂酰CoA水化，生成L(+)-β-羟脂酰CoA。
19.再脱氢：β-羟脂酰CoA在脱氢酶催化下，脱氢生成β-酮脂酰CoA。
反应的氢受体为NAD+。
此脱氢酶具有立体专一性，只催化L(+)-β-羟脂酰CoA的脱氢。
20.硫解：在β-酮脂酰CoA硫解酶催化下,β-酮脂酰CoA与CoA作用，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
少了两个碳原子的脂酰CoA ，可以重复上述反应过程，一直到完全分解成乙酰CoA。
脂肪酸通过β-氧化生成的乙酰CoA，一部分用来合成新的脂肪酸和其它生物分子，大部分则进入三羧酸循环完全氧化。
21.乙酰CoA羧化酶：（辅酶是生物素）为别构酶，是脂肪酸合成的限速酶，柠檬酸可激活此酶，脂肪酸可抑制此酶。
需要Mn2＋。
22.酮氨基酸：Leu、Lys。
在分解过程中转变为乙酰乙酰CoA，后者在动物肝脏中可生成乙酰乙酸和β-羟丁酸，因此这2种aa.称生酮aa.23.生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、草酰乙酸的aa.都称为生糖aa，它们都能生成Glc。
24.L-氨基酸氧化酶：辅基为FAD或FMN。
在体内分布不普遍，而且最适pH为10，在正常生理条件下活力极低，作用不大。
25.D-氨基酸氧化酶：辅基为FAD。
体内分布于肝、肾细胞内，活力也强。
但体内D-氨基酸不多，故作用也不大。
26.L-谷氨酸脱氢酶：辅酶为NAD+或NANP+，主要催化Glu的脱氨，最适pH近中性，分布广，活力强。
27.氨中毒的机理：脑细胞的线粒体可将氨与α-酮戊二酸作用生成Glu，大量消耗α-酮戊二酸，影响TCA，同时大量消耗NADH，产生肝昏迷。
28.非共生固氮菌: 在土壤和水中能独立地固定分子氮的微生物.29.共生固氮菌:要与高等植物共生才能起固氮作用的微生物 (如与豆科植物共生的根瘤菌).30.铁硫蛋白(Fe-S)：是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH31.辅酶Q （泛醌）：它是电子传递链中唯一的非蛋白电子载体。
为一种脂溶性醌类化合物。
Q (醌型结构) 很容易接受电子和质子，还原成QH2（还原型）；QH2也容易给出电子和质子，重新氧化成Q。
因此，它在线粒体呼吸链中作为电子和质子的传递体。
32.复制子：基因组能独立进行复制的单位，每个复制子都含有一个复制起点。
33.端粒：是真核细胞染色体末端的特殊结构.人端粒是由6个碱基重复序列(TTAGGG)和结合蛋白组成。
端粒有重要的生物学功能,可稳定染色体的功能，防止染色体DNA降解、末端融合，保护染色体结构基因，调节正常细胞生长。
34.端粒酶：是使端粒延伸的反转录DNA合成酶。
是个由RNA和蛋白质组成的核糖核酸-蛋白复合物。
35.基因工程：又称为遗传工程，即用人工的方法改组基因，从而培育新型生物品种。
36.PCR（聚合酶链式反应）：是体外模拟DNA复制过程的核心扩增技术，即无细胞分子克隆技术。
37.反转录酶:以4种dNTP为底物能生成与病毒RNA碱基序列互补的DNA。
催化遗传信息从RNA流向DNA，转录作用相反，故称为反转录酶或逆转录酶；含有逆转录酶的病毒称为逆转录病毒。
38.启动子：DNA(模板)链上负责转录启动的；具有特定的核苷酸顺序并形成某种特殊的二级结构；能被RNA聚合酶识别结合的区域。
39.中心法则:生物的遗传信息从 DNA传递给mRNA的过程称为转录。
根据mRNA 链上的遗传信息合成蛋白质的过程，被称为翻译和表达。
1958年Crick将生物遗传信息的这种传递方式称为中心法则。
40.mRNA结合部位：大小亚基之间存在一条细沟，用于接纳mRNA.小亚基的16S rRNA可以与mRNA相互作用，从而参与mRNA与核糖体的结合。
41.tRNA结合部位：有2个氨酰基部位（A位）——氨酰tRNA的结合部位；肽基部位（P位）——正在延长的多肽基tRNA的结合部位；42.催化肽键形成的部位：称为肽基转移酶，又叫转肽酶。
位于大亚基上。
1992年发现该活性是由23S rRNA提供的。
43.脂肪酸的氧化：是从羧基端β-碳原子开始，每次分解出一个二碳片断。
44.酮血症：因为糖代谢减少，可与乙酰CoA缩合生成柠檬酸的草酰乙酸减少，更减少了酮体的去路，于是酮体积累与体内形成了酮血症。
45.生酮氨基酸：Leu、Lys。
在分解过程中转变为乙酰乙酰CoA，后者在动物肝脏中可生成乙酰乙酸和β-羟丁酸，因此这2种aa.称生酮aa.46.生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、草酰乙酸的aa.都称为生糖aa，它们都能生成Glc。
47.转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的 a.a 生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
48..固氮作用：某些微生物和藻类将分子状态的氮转化成氨的过程称为固氮作用.49.非共生固氮菌:在土壤和水中能独立地固定分子氮的微生物.50.共生固氮菌:要与高等植物共生才能起固氮作用的微生物 (如与豆科植物共生的根瘤菌).51.直接脱羧作用：氧化代谢的中间产物羧酸在脱羧酶的催化下，直接从分子中脱去羧基。
52.氧化脱羧作用：氧化代谢中产生的有机羧酸（主要是酮酸）在氧化脱羧酶系的催化下，在脱羧的同时，也发生氧化（脱氢）作用。
53.呼吸链电子传递抑制剂：是能够专一阻断呼吸链中某些部位电子传递的物质和化学药品。