生物化学名词解释

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生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质,由氨基酸构成,主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成,也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。

蛋白质的种类多样,包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。

2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元,由一羧基和一氨基组成,此外还有一个侧链。

人体内有20种不同的氨基酸,其中9种是必需氨基酸,必须从食物中摄取。

氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分,还是细胞代谢和酶活性的调控物质。

3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质,包括DNA和RNA两种,由核苷酸组成,主要作用是储存和传递遗传信息。

DNA存储了生物的遗传信息,RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。

生物体内的核酸种类多样,包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。

4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元,由糖、碱基和磷酸组成。

碱基分为嘌呤和嘧啶两类,糖分为脱氧核糖和核糖两类,磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。

生物体内的核苷酸种类多样,包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。

5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质,由氨基酸构成,能够加速化学反应的速度,催化生成或者分解特定的分子。

酶在生物体内发挥了极为重要的作用,参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。

6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称,包括能量代谢、物质代谢等。

代谢是维持生命所必需的过程,能够维持生物体内部环境的稳态。

代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。

7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质,由许多葡萄糖分子组成。

糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中,当身体需要能量时,肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖,通过血液输送到需要能量的器官。

8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物,主要由碳、氢和氧三种元素组成,包括单糖、双糖和多糖等多种类型。

糖类在生物体内发挥了极为重要的作用,参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。

生物化学名词解释

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结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。

自由水:不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。

无机盐:无机化合物中盐类的统称。

大量元素:生物正常生长发育需要量较多的元素。

指含量占生物总重量万分之一以上的元素,微量元素:通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。

超微量元素:生物体里含量低于十万分之几的元素。

新陈代谢:生物体从环境摄取营养物转变为自身物质,同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。

异化:生物体在新陈代谢过程中,自身的组成物质发生分解,同时放出能量,这个过程叫做异化。

同化:是生物体代谢当中的一个重要过程,作用是把消化后的营养重新组合,形成有机物和贮存能量的过程。

底物:酶所作用和催化的化合物。

代谢途径:多种代谢反应相互连接起来,完成物质的分解或合成。

蛋白质系数:指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。

必须氨基酸:体内合成的量不能满足机体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。

蛋白质一级结构:指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。

单体蛋白质:寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质。

结构域:蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。

蛋白原:蛋白质变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。

蛋白质激活:核酸熔点Tm值:就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

不同序列的DNA,Tm值不同。

DNA中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。

限制性内切酶:识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。

核酸内切酶:在核酸水解酶中,为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。

生物化学名词解释

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1.分子伴侣:是细胞内一类可以识别肽链的非天然构象,促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。

2.等电点:对某一蛋白质(氨基酸)来说,在某一PH,它所带的正电荷与负电荷恰好相等,即净电荷为零。

这一PH称为该蛋白质(氨基酸)的等电点。

3.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行使其功能,称为结构域。

4.核酶:具有催化活性的RNA。

5.增色效应:核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链,其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。

6.底物水平磷酸化:物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。

7.氧化磷酸化:在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。

8.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油,并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。

9.一碳单位:一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。

指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。

10.ATP合酶:结合于线粒体内膜、叶绿体类囊体膜和细菌质膜上由多亚基组成的复合物。

在氧化磷酸化和光合磷酸化过程可催化ATP的合成。

11.端粒酶:是一种含有RNA链的逆转录酶。

它以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。

12.Tm值:是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

不同序列的DNA,Tm值不同。

DNA中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。

13.Klenow片段:E.coli DNA聚合酶Ⅰ经胰蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。

该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。

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学习必备欢迎下载【生物化学:名词解释大全】第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

生物化学名词解释全

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名词解释1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示;2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布;构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成;3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成;构象改变不会改变分子的光学活性;4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体;5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析;6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象;7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用; 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术; 9.层析:按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术;10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在或和或之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律;11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反;12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因;13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”;14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”;15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”;16. 减色效应:DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多约少35%~40%, 这现象称为“减色效应”;17. DNA 的熔解温度Tm 值:引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度Tm;18. 分子杂交:不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构;这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交;19.米氏常数Km 值:用Km 值表示,是酶的一个重要参数;Km 值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时底物的浓度单位M 或mM;米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响;20.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶;21.诱导酶:是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显着增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身;22.活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心;23.呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链;电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源;24.氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化;氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式;25.底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键或高能硫酯键,由此高能键提供能量使ADP或GDP磷酸化生成ATP或GTP的过程称为底物水平磷酸化;此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP;26.能荷:能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量,能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态;能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP27.发酵:厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵;如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵; 28.磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径指机体某些组织如肝、脂肪组织等以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路;29. 脂肪酸的β-氧化:脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在α碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸;30. 乙醛酸循环:一种被修改的柠檬酸循环,在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变,以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源;某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与;并导致一分子琥珀酸的合成;31.限制性核酸内切酶:能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶;32.一碳单位:仅含一个碳原子的基团如甲基CH3-、亚甲基CH2=、次甲基CH≡、甲酰基O=CH-、亚氨甲基HN=CH-等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰;33.半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成;34.逆转录:Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA 为模板合成DNA;35.冈崎片段:一组短的DNA 片段,是在DNA 复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段;在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在;冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据;36.复制叉:复制DNA 分子的Y 形区域;在此区域发生链的分离及新链的合成; 37.领头链:DNA 的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向亦即新合成的DNA沿5/→3/方向不断延长;所以领头链是连续的;38.随后链:已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的;39.有意义链:即华森链,华森..克里格型DNA 中,在体内被转录的那股DNA 链;简写为W strand;40.光复活:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就是光复活作用;41.重组修复:这个过程是先进行复制,再进行修复,复制时,子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复; 42.内含子:真核生物的mRNA 前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子;43.外显子:真核生物的mRNA 前体中,编码序列称为外显子;44.基因载体:外源DNA 片段目的基因要进入受体细胞,必须有一个适当的运载工具将带入细胞内,并载着外源DNA 一起进行复制与表达,这种运载工具称为载体;45.质粒:是一种在细菌染色体以外的遗传单元,一般由环形双链DNA 构成,其大小从; 46.密码子:存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位;密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64 个密码子,其中61 个是氨基酸的密码,3 个是作为终止密码子;47.同义密码子:为同一种氨基酸编码的几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;48.反密码子:在转移RNA 反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA 的特殊密码上;49.变偶假说:克里克为解释tRNA 分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说;据此假说,反密码子的前两个碱基3ˊ端按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个5ˊ端碱基配对,然而tRNA 反密码子中的第三个碱基,在与密码子上3ˊ端的碱基形成氢键时,则可有某种程度的变动,使其有可能与几种不同的碱基配对;50.移码突变:一种突变,其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变;移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的,在这种情况下,突变点以前的密码子并不改变,并将决定正确的氨基酸顺序;但突变点以后的所有密码子都将改变;且将决定错误的氨基酸顺序;51.反义RNA:具有互补序列的RNA;反义RNA 可以通过互补序列与特定的mRNA 相结合,结合位置包括mRNA 结合核糖体的序列SD 序列和起始密码子AUG,从而抑制mRNA 的翻译;又称干扰mRNA 的互补RNA;52.信号肽: 信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合;信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔,随即被位于腔表面的信号肽酶水解,由于它的引导,新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内,最终被分泌到胞外;翻译结束后,核糖体亚基解聚、孔道消失,内质网膜又恢复原先的脂双层结构;53. 简并密码:或称同义密码子,为同一种氨基酸编码几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;54.多核糖体:在信使核糖核酸链上附着两个或更多的核糖体;55. 诱导酶:由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显增加,这样的酶称为诱导酶56. 钙调蛋白:一种依赖于钙的蛋白激酶,酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化,调解酶的活性;如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶;。

生物化学名词解释

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生物化学名词解释1.结构域:指一些较大的蛋白质分子,其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。

2.模体:指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。

3.等电点:指在溶液中,氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。

4.蛋白质变性:指在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间结构被破坏,从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。

5.反密码环:tRNA上含有反密码子,可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。

6.Km值:米氏常数,数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。

7.必需基团:酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。

8.酶的活性中心:酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近,集中形成的一个特定空间结构区域,可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。

9.酶的竞争性抑制:指抑制剂与酶的底物结构相似,抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。

10.变构酶:指受别构效应调节的酶,含有别构位点。

别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化,从而影响活性中心的构象,最后影响酶的活性。

11.酶的化学修饰:酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。

12.同工酶:指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。

13.氧化磷酸化:指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水,同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。

14.底物水平磷酸化:指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布,形成高能键传给ADP生成ATP的过程。

15.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。

16.糖异生:由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。

17.磷酸戊糖途径:葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+,前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。

生物化学名词解释

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绪论1.生物化学(biochemistry):从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构,以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,是一门生物学与化学相结合的基础学科。

2.新陈代谢(metabolism):生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。

通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这是生命现象的基本特征,是揭示生命现象本质的重要环节。

3.分子生物学(molecular biology):分子生物学是现代生物学的带头学科,它主要研究遗传的分子基础(分子遗传学),生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成,以及生物膜的结构与功能等。

4.药学生物化学:是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。

第一章糖的化学1.糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。

2.单糖(monosaccharide):凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。

3.多糖(polysaccharide):由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。

4.寡糖(oligosaccharide):是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子)。

5.结合糖(glycoconjugate):也称糖复合物或复合糖,是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

6.同聚多糖(homopolysaccharide):也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

7.杂多糖(heteropolysaccharide):也称为不均一多糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。

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生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。

以下是一些常见的生物化学名词及其解释:
1.蛋白质:蛋白质是生物体中重要的组成部分,是由氨基酸组成
的大分子,具有复杂的三维结构,是细胞和组织的主要成分。

2.氨基酸:氨基酸是蛋白质的基本组成单位,是含有氨基和羧基
的有机化合物。

3.DNA:DNA是脱氧核糖核酸的缩写,是生物体的遗传物质,由
四种不同的碱基组成。

4.RNA:RNA是核糖核酸的缩写,是生物体中重要的信息分子,
参与蛋白质的合成和基因表达调控。

5.酶:酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物,可
以加速生化反应的速度。

6.糖类:糖类是生物体中重要的能量来源,是由碳、氢、氧组成
的化合物,包括单糖、双糖和多糖等。

7.脂肪:脂肪是生物体内储存能量的物质,是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。

8.生物氧化:生物氧化是指生物体内的氧化反应,是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。

9.光合作用:光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。

10.呼吸作用:呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解,最终生成二氧化碳和能量的过程。

以上是一些常见的生物化学名词解释,当然还有很多其他的术语和概念,具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。

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生物化学名解解释1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。

Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。

2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。

3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。

一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。

4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。

5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。

酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。

酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。

(不考)7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。

活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。

8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。

被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。

9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。

主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。

10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。

由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。

酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。

11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。

它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。

由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。

12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。

糖酵解的反应部位在胞浆。

主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。

关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。

它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程,主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。

关键酶主要有丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。

糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定,糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。

14、底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation):物质在脱氢或脱水的过程中,偶联生成高能键,底物分子内部能量重新分布,使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。

15、乳酸循环(lactate cycle or cori cycle):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。

肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。

葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为乳酸循环,也称Cori循环,生理意义:乳酸再利用,避免了乳酸的损失,防止乳酸的堆积引起酸中毒,间接调节血糖。

16、脂肪动员(fat mobilization)是指储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

在脂肪动员中,激素敏感性三酰甘油脂肪酶(HSL)是限速酶。

17、脂肪酸的β-氧化(β-oxidation of fatty acid):脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸的β-氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA,此过程即脂肪酸的β-氧化。

在胞液、线粒体中反应,除脑组织外,大多数组织均可进行,其中肝、肌肉最活跃。

肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的限速酶。

18、酮体(ketone bodies):在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,三者统称为酮体。

是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物,供肝外组织利用,是肝脏输出能源的一种形式。

过量则导致酮症酸中毒等疾病。

19、必需脂酸(neccesary fatty acid):某些多不饱和脂酸,如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等,动物机体自身不能合成,需从植物油摄取,是机体不可缺少的营养物质,同时又是前列腺素、血栓噁烷、白三烯生理活性物质的前体。

20、呼吸链(respiratory chain):在生物氧化过程中,代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过线粒体上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递,最终与氧结合生成水,并偶联ATP的生成,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链(electron transfer chain)。

21、氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation):是指代谢物脱下的成对氢原子(2H)在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP,最终与氧结合生成水,又称为偶联磷酸化。

氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。

22、氮平衡(nitrogen balance):摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系,包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡,可以反映体内蛋白质代谢的概况。

(不考)23、氨基酸代谢库(metabolic pool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。

24、必需氨基酸(essencial amino acid):机体需要又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸,人体内有8种:甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。

25、α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle):在哺乳动物的脑、骨骼肌中,当胞液的NADH 较多时,在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下,使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下,氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。

磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。

(1、存在于脑和骨骼肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最终生成1.5molATP)26、苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate shuttle):该穿梭机制存在于心肌和肝中,胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下,使草酰乙酸还原生成苹果酸,后者通过线粒体内膜上的α-酮戊二酸载体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。

NADH进入NADH氧化呼吸链,生成 2.5molATP。

线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸,后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体,再转变成草酰乙酸,继续进行穿梭。

(1、存在于肝和心肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最终生成2.5molATP)27、一碳单位(one carbon unit):某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为一碳单位,其代谢的辅基是四氢叶酸。

一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成,主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基,一碳单位主要来自丝氨酸,甘氨酸,组氨酸及色氨酸的分解代谢。

28、蛋白质的腐败作用(putrefaction of protein):蛋白质消化过程中,一部分不被消化,一部分消化产物不被吸收。

肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物的分解,称为蛋白质的腐败作用。

29、甲硫氨酸循环(methionine cycle):甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM),SAM 是甲基的直接供体,参与许多甲基化反应,与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸,后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成甲硫氨酸,形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。

其生理意义是:①SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应;②N5—CH3—FH4提供甲基合成甲硫氨酸,同时使N5—CH3—FH4的FH4释放,再参与一碳单位的代谢。

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