蛋白质结构PPT课件
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生命活动的主要承担者——蛋白质(28张PPT)(完美版课件)
必需氨基酸（8种）
甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸
非必需氨基酸（12种）
甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸) 色(色氨酸)书(苏氨酸)（甲来写一本亮色书）
注：
C、H、O、N （有的含有S）。
NH2
非必需氨基酸 必需氨基酸
形成肽链数 形成肽键数 脱去水分子数 氨基数目 羧基数目 肽或蛋白质相对分子质量
1
n－1
n－1
至少1个 至少1个
na－18(n－1)
m
n－m
n－m
至少m个 至少m个
na－18(n－m)
①计算多肽的相对分子质量时，除了考虑水分的减少外，还要考虑其他化学变化过程，如肽链上出现一个二 硫键(—S—S—)时，要再减去2(两个氢原子)，若无特殊说明，不考虑二硫键。 ②若为环状多肽，则可将相对分子质量计算公式na－18(n－m)中的肽链数(m)视为零，再进行相关计算。
氨基酸的结构通式: 中心碳原子
注：氨基酸的分子式为C2H4O2NR
特点：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（—NH2）和一个羧基 （—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（—R）。
种类（20种）:
R基不同，氨基酸不同
根据在人体内 是否能够合成
H2O ＋ H2N C C N C C N C COOH R1 O H R2 O H R3
蛋白质的结构层次 氨基酸 二肽 三肽
1、多肽并非就是蛋白质
2、蛋白质水解先形成多肽，再水解形成氨基酸；
3、蛋白质变性时遭到破坏的是其空间结构,肽键 未断裂
一条多肽 链折叠形 成蛋白质
生物化学王镜岩第三第六章蛋白质的高级结构 课件(共54张PPT)
弹性蛋白：存在于结缔组织
纤维状蛋白质
不溶性〔硬 蛋白〕
角蛋白
α角蛋白：主要存在于毛发中
β角蛋白：天然存在于丝中，丝 心蛋白
胶原蛋白：结缔组织中〔骨、皮肤等〕大量存 在
可溶性蛋 白
肌球蛋白
血纤蛋白原
其它
说明： α角蛋白经充分伸展后可转变成β角蛋白，即β折叠片结构。
(４) 无规那么卷曲〔nonregular coil〕 蛋白质的空间结构：二级结构单元〔 -螺旋、 -折叠、 -转角、自由回转〕、三级与四级结构〔超二级结构、结构域、亚基〕及结构与功 能的关系 特征：两条或多条伸展的多肽链〔或一条多肽链的假设干肽段〕侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规那么的氢键，形成锯齿 状片层结构，即β－折叠片。 70年代，提倡Vitamin C治百病 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
4. 蛋白质的超二级结构
(１)超二级结构〔 supersecondary structure 〕 蛋白质中相邻的二级结构单位〔即单个α－螺
旋或β－折叠或β－转角〕组合在一起，形成有规 那么的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋 白质的超二级结构
根本组合方式：αα；β×β；βββ
超二级结构类型
αα
Β-链
β×β
βαβ
1 2ββ--迂迂回3 回4 5
βββ
回形拓扑结构
5 2回形3 拓扑4 结1构
丙糖磷酸异构酶
乳酸脱氢酶结构域1
黄素蛋白
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
()
平行 -折叠的结构比较〔a〕 -园桶形排布，〔b〕马蹄形排布
蛋白质结构与疾病ppt课件
疯牛病
bovine spongiform enceohalopathy (BSE)
mad cow disease;
医学上称为牛脑海绵状病，简称BSE。
1985年4月，在英国首先发现，进行组织病理学
检查，并于1986年11月将该病定名为BSE。
疯牛病
神经症状：
1. 最常见的是精神状态的改变，如恐惧、
分子伴侣
(chaperon)
是细胞内一类通过提供一个保护环境，可识别肽 链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质的正确 折叠的保守蛋白质。
功能
①封闭待折叠蛋白质的暴露的疏水区段； ②创建一个隔离的环境，可以使蛋白质的折叠 互不干扰； ③促进蛋白质折叠和去聚集； ④遇到应激刺激，使已折叠的蛋白质去折叠。
伴侣蛋白是分子伴侣的另一家族，如大肠 杆菌的Gro EL和Gro ES（真核细胞中同源 物为HSP60和HSP10）等家族。 作用: 为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形 成天然空间构象的微环境。
Gro
EL-Gro ES复合物
当待折叠肽链进入Gro EL的桶状空腔后，Gro ES可作为“盖子”瞬时封闭Gro EL空腔出口。封 闭后的桶状空腔提供了能完成该肽链折叠的微环境。
暴怒和神经质。
2. 3％的病例出现姿势和运动异常，通
常为后肢共济失调、颤抖和倒下。
3. 90％的病例有感觉异常，表现多样，
但最明显的是触觉和听觉减退。
疯牛病
一般症状是体质下降（78％）、体重减轻
（73％）和产奶量减少，大部分病牛保持
良好的食欲。
疯牛病
在人体上发作为新型克雅病，英文简称为CJD，它 与普通的克雅病症状相同，而致病方式不同。 症状为脑部组织形成海绵状空洞，使患者记忆衰退、 浑身发颤、痴呆、神经失常，最终导致死亡。
第三节蛋白质的结构(共92张PPT)
②测定蛋白质分子中多肽链的数目：通过测 定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子 量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
③二硫键的断裂：几条多肽链通过二硫键交 联在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍 存在下，用过量的 -巯基乙醇处理，使二硫 键复原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成 的巯基，以防止它重新被氧化。可以通过参 加盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力； 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链 间的二硫键。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白； 肽键具有局部双键性质，不能自由旋转。
在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活 氨基酸2和3之肽键可自由的与水形成氢键
In the α helix, the CO group of residue n forms a hydrogen bond with the NH group of residue n + 4.
成的化合物称为肽。 〔3〕多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
因此平均相对分子质量接近128。 a 盐键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个 第二套肽段 ＨＯ ＷＴＯＵ ＳＥＯ ＶＥＲＬ ＡＰＳ
溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间的二硫键。
肽键C-N的局部双键性质其键长小于胺中的CN
从Cα沿键轴方向观察 顺时针旋转的Φ和Ψ角度为正值〔+〕
逆时针旋转的为负值〔—〕
不可能的空间构象
〔三〕肽的性质
肽的化学反响与氨基酸一样，游离的 α氨基﹑α-羧基﹑R基团可发生与氨基酸 中相应基团类似的反响；
含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液 中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合 物，称为双缩脲反响，可以测定多肽和 蛋白质含量。
生物人教版必修一第二章---生命活动的主要承担者——蛋白质(33张)-PPT优秀课件
＝＝氨氨基基酸酸总总数数－－肽肽链链的的条条数数
生物人教版必修一第二章第二节---生 命活动 的主要 承担者 ——蛋 白质课 件(共3 3张PPT )
生物人教版必修一第二章第二节---生 命活动 的主要 承担者 ——蛋 白质课 件(共3 3张PPT )
有关蛋白质计算
E、100个氨基酸形成的1条肽链，至少含有多少
多肽
折 叠 盘 旋
蛋白质
C、H、O、N（P、S）
种类：20种
必需氨基酸：8种 非必需氨基酸：12种 HO
小结
通式： H2N C C OH
R 特点：至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上
组成蛋白质的氨基酸种类不同 氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同
多肽的空间结构不同
导致 结构多样性
导致 功能多样性
课堂小测：
1、2个氨基酸分子缩合形成二肽，并生成一分子
水，这分子水中的氢来自（ ）C
A.羧基 B.氨基 C.羧基和氨基 D.连接在碳原子上的氢
2、谷氨酸的R基为-C3H5O2，1分子谷氨酸含有的C、 H、 O、N原子数依次是A( )
A.5、9、4、1 B.4、8、5、1
C.5、8、4、1 D.4、9、4、1 3、肽键可表示为 （ D）
第 2 节 生命活动的主要承担者--蛋白质
学习目标
1. 说出蛋白质的结构特点； 2. 结合氨基酸形成蛋白质的过程，尝试进行脱水 缩合过程中数量关系计算； 3.该诉蛋白质的结构和功能。
问题探讨：
1、你能说出多少种富含蛋白质的食品？
大豆制品：豆浆、豆腐、腐竹 奶类制品：奶粉、酸奶、牛奶 肉、蛋类食品：烤肉、肉肠、鸡蛋
2、蛋白质可不可以直接被人体吸收？ 糖尿病患者能不能注射胰岛素？
生物人教版必修一第二章第二节---生 命活动 的主要 承担者 ——蛋 白质课 件(共3 3张PPT )
生物人教版必修一第二章第二节---生 命活动 的主要 承担者 ——蛋 白质课 件(共3 3张PPT )
有关蛋白质计算
E、100个氨基酸形成的1条肽链，至少含有多少
多肽
折 叠 盘 旋
蛋白质
C、H、O、N（P、S）
种类：20种
必需氨基酸：8种 非必需氨基酸：12种 HO
小结
通式： H2N C C OH
R 特点：至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上
组成蛋白质的氨基酸种类不同 氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同
多肽的空间结构不同
导致 结构多样性
导致 功能多样性
课堂小测：
1、2个氨基酸分子缩合形成二肽，并生成一分子
水，这分子水中的氢来自（ ）C
A.羧基 B.氨基 C.羧基和氨基 D.连接在碳原子上的氢
2、谷氨酸的R基为-C3H5O2，1分子谷氨酸含有的C、 H、 O、N原子数依次是A( )
A.5、9、4、1 B.4、8、5、1
C.5、8、4、1 D.4、9、4、1 3、肽键可表示为 （ D）
第 2 节 生命活动的主要承担者--蛋白质
学习目标
1. 说出蛋白质的结构特点； 2. 结合氨基酸形成蛋白质的过程，尝试进行脱水 缩合过程中数量关系计算； 3.该诉蛋白质的结构和功能。
问题探讨：
1、你能说出多少种富含蛋白质的食品？
大豆制品：豆浆、豆腐、腐竹 奶类制品：奶粉、酸奶、牛奶 肉、蛋类食品：烤肉、肉肠、鸡蛋
2、蛋白质可不可以直接被人体吸收？ 糖尿病患者能不能注射胰岛素？
蛋白质PPT课件
H3C CH COOH
OH H3C CH COOH
+ N2↑
收集反应放出的氮气，可用来测定氨基酸的含量，这种测定氨基
酸含量的方法称为范斯莱克（Van slyke）氨基测定法。
15
§19-1 氨基酸
（2）与甲醛反应
NH 2
甲醛
NHCH 2OH 甲醛
NH 2 HOOC CH2 CH COOH
天门冬氨酸 asp 2-氨基丁二酸
NH 2 HOOC-CH 2 CH2 CH COOH
谷氨酸 glu
酸性的 共2种2-氨9+基2戊二酸 9
§19-1 氨基酸
碱性氨基酸 共2种：
NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH
NH
NH 2
H2N C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH
酰基的 共2种 18+2
天门冬酰胺 asp 2-氨-3-氨酰基丁酸
谷酰胺 glu
2-氨-4-氨酰基戊酸
常见的氨基酸 共20种:
在上述氨基酸中，苯丙氨酸、色氨酸、赖氨
酸、蛋氨酸、缬氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮
氨酸八种氨基酸人体不能自身合成，需要从食
物中摄取。
12
§19-1 氨基酸
二、-氨基酸的构型
组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸
分子中碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋
光性。大多数-氨基酸都只有一个手性碳原子，其
构型一般用D/L法来标记。若有两个或更多的手 性碳原子，则以距羧基最近的手性碳原子为基准
来标记其构型。
COOH HO H
CH3
L-乳酸
COOH
H2N
H
CH3
L-丙氨酸
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
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R1
R2
R3
R4
Rn
H2NCHCONHCHCONHCHCONHCHCO………NHC HCOOH
• 肽链，氨基酸残基, 主链，侧链
• N—末端：含有自由氨基的一端，书写用H表示；
• C—末端：含有自由羧基的一端，书写用OH表示；
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
➢二硫键：是由二个半胱氨酸残基的侧链 之间形成的。即胱氨酸的残基中的二硫键
白质的方式； 蛋白质的结构层次：
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→四级结构
一、蛋白质的一级结构
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
肽：是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。
肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α氨基缩合是区水而形成的酰胺键。
➢ 1.样品必需纯（>97%以上）。 ➢ 2.知道蛋白质的分子量。 ➢ 3.知道蛋白质由几个亚基组成。 ➢ 4.测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量
计算每种氨基酸的个数。 ➢ 5.测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。
4、蛋白质一级结构的测定
Sanger法氨基酸序列测定的大体步骤为： （一）蛋白质亚基数目的确定及其拆分 （二）多肽链的局部断裂和肽段的分离 （三）各个肽段氨基酸序列的测定 （四）氨基酸完整序列的拼接 （五）多肽链中二硫键位置的确定
N-末端第六位Glu→Val）.
4、蛋白质一级结构的测定
世界上第一个氨基酸序列 的测定是，1953年由Sanger 完成，他用10年的时间测定 了含有51个氨基酸残基的牛 胰岛素。
我国1965年在世界上第 一个用化学方法人工合成 的蛋白质就是这种牛胰岛 素。
4、蛋白质一级结构的测定
测定蛋白质一级结构的要求:
3、蛋白质的氨基酸序列和功能
（1）蛋白质的一级结构决定了高级结构和功能。 （page94图3-11）
（2）蛋白质的一级结构与生物的进化有关。 同源蛋白质的保守序列反映了物种之间的
进化上的距离。
（3）一级结构的局部断裂与蛋白质的活性激活 有关。例如酶原的激活。
（4）蛋白质的一级结构的改变与分子病。 例如镰刀状细胞贫血病（血红蛋白β-亚基
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析： （2）丹磺酰氯法（DNS法）：
➢在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基 酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。 ➢此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以 达到110-9mol。
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析：
（3）苯异硫氰酸酯法（PITC法、Edman降解法）：
还原
NH－肽
水解
R CH CH2OH
NH2
R CH CH2OH
α-氨基醇
＋ 氨基酸混合物
4、蛋白质一级结构的测定
C-末端分析： （3）羧肽酶法：
羧肽酶是一种肽链外切酶， 量 氨
它能从多肽链的C-端逐个
（基 摩酸
的水解。根据不同的反应
尔的 数释
时间测出酶水解所释放出氟苯法（FDNB法）：
➢ Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端 的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。
➢ 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙 醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
蛋白质结构
第三节 蛋白质的结构
一、蛋白质的一级结构 二、蛋白质的二级结构 三、蛋白质的三级结构 四、蛋白质的四级结构
蛋白质的结构
• 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序； • 二级结构：多肽链本身的折叠方式； • 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成
复杂的空间结构； • 四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋
➢二硫键类型：可以使两条单独的肽链共 价交联起来（链间二硫键）；也可以使一 条链的某一部分形成环（链内二硫键）
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
链间二硫键
R1
R2
NH CHCONHCHCONHCHCO
CH2
S
S 二硫键
R3
CH2
R4
NH CHCONHCHCONHCHCO
HS CH2 CH COO－ NH3+
半胱氨酸
一、蛋白质的一级结构 1、肽的一般概念
链内二硫键
Page92：图3-8
2、肽的命名及表达式
例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲 硫氨酸型脑啡肽）
（1）用结构式来表示，占空间大； （2）用氨基酸中文名称的字头表示； （3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符
表示； （4）二肽，三肽，多肽
AA
弱碱
PITC+ 多肽
蛋白
HF
AA PTC—多肽 H +
蛋白 CH3NO2
异硫氰酸苯酯
苯氨基硫甲酰--
PTH-AA + 少一个AA的多肽或蛋白
苯硫乙酰脲
用途：此法最大优点是除去N末端氨基酸后剩下的肽链部分仍是
完整的。因此，可以用来一步步地测定多肽链N末端的氨基酸顺序。
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析： （4）氨肽酶法
➢ 氨肽酶是从胰腺中提取是一种肽链外切酶，它能从 多肽链的N-端逐个的向里水解。
➢ 根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸 种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动 力学曲线，从而知道蛋白质的N-末端残基顺序。
➢ 最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸残 基为N-末端的肽键速度最大。
4、蛋白质一级结构的测定
C-末端分析： （1）肼解法：
多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上 解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯 甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。
4、蛋白质一级结构的测定
C-末端分析： （2）还原法：
硼氢化锂还原法(α-羧基反应)
NH－肽
LiBH4
R CH COOH
4、蛋白质一级结构的测定
（一）蛋白质亚基数目的确定及其拆分 1、蛋白质分子中亚基数目的确定 2、蛋白质分子中亚基的拆分 3、多肽链的氨基酸组成测定 4、多肽链的N-末端和C-末端分析
4、蛋白质一级结构的测定
多肽链的N-末端和C-末端分析方法
N-末端分析： （1）二硝基氟苯法（FDNB法）： （2）丹磺酰氯法（DNS法）： （3）苯异硫氰酸酯法（PITC法）： （4）氨肽酶法 C-末端分析： （1）肼解法： （2）还原法： （3）羧肽酶法：