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生物化学复习参考资料汇总讲解
第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念：蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。
特点：构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类：•按分子外形的不对称程度分两类：球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类：简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白（白蛋白）如血清清蛋白、球蛋白（拟球蛋白和优球蛋白）、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类：完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类：活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白（味蛋白）•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸（1）都是α-氨基酸；（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质;（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；二.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸（编码氨基酸）甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)（2）稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：•甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种）•丝、苏、半、蛋、羟硫添。
生物化学复习
--羟丁酸
NAD+ NADH+H+
乙酰乙酸
呼吸链和 氧化磷酸化 O2
TCA
β-酮酯酰CoA转移 酶 （琥珀酰CoA转硫酶）
琥珀酰CoA
琥珀酸
硫解酶
2
乙酰CoA
CoASH
乙酰乙酰CoA
β - 羟丁酸 NAD+
β - 羟丁酸脱氢酶 + NADH+H
HSCoA + ATP
乙酰乙酸
琥珀酰 CoA
植烷酸的α -氧化作用
植烷酸 羟化
脱氢
氧化脱羧
降植烷酸
CO2
4.
脂肪酸的ω- 氧化途径（肝、植物及细菌）
CH3(CH2)n COO呼吸链和 氧化磷酸化
混合功能氧化酶
O2
NADPH+H+
NADP +
HOCH2(CH2)n COO醇酸脱氢酶
NAD(P) +
TCA
NAD(P)H+H+
OHC(CH2)n COO醛酸脱氢酶
CH2OH CHOH CH2OH
ATP ADP
甘油激酶
CH2O P H H CHOH CH2OH
H H NAD+ NADH+Ｈ+
磷酸甘油脱氢酶
CH2O P C=O
α-磷酸甘油
磷酸二羟丙酮
糖异生途径
CH2OH
EMP
丙酮酸
其它脂类
糖原或淀粉
氨基酸
乙酰CoA
存在于肝、肾、肠中，脂 肪及骨骼肌细胞缺乏
TCA 呼吸链
呼吸链 ATP+H2O
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
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有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能
所以，没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
（一）根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质。
（二）根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。
（三）根据组成分：
� 简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。
� 结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
由 108 个氨基酸残基构成的前胰岛素原 pre-proinsulin），在合成的时候完全没有活性，当切去 N-端的 24 个氨基酸信号肽，形成 84 个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、 B 链之间的 33 个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
c. 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨
� 参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋
白。
� 参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。
� 接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
� 调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
� 其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还
水键，如 Leu，Ile，Val，Phe，Ala 等的侧链基团。 3. 离子键（盐键）： � 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 � 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离
后带正电荷，二者之间可形成离子键。 4．范德华氏（van der Waals)引力：原子之间存在的相互作用力。 三、蛋白质的二级结构 � 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧
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1．凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡 聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成 线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的 洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件 下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应 的分子量。 2．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和 所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚 基。当蛋白质样品中加入 SDS 后，SDS 与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的 强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的 带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分 子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数 和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可 查出其分子质量。 3．沉降法（超速离心法） 沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物 大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉， 沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行 为，可判断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将 S 带入公式，即可 计算出蛋白质的分子质量。
蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周
３ Leabharlann 围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋 白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度 中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出， 即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。
生化复习题（1）2
⽣化复习题（1）2《⽣物化学复习题》⼀、选择题1、D氨基酸氧化酶的辅因⼦为①FAD; ②FMN;③NAD; ④NADP。
答（①）2、酶的⾮竞争性抑制剂具有下列哪种动⼒学影响①K m不变，V max减⼩；②K m增加，V max不变；③K m减⼩，V max不变；④K m和V max都减⼩答（①）3、⿊⾊素是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp;③His; ④Arg。
答（①）4、⼈体内氨的转运主要是通过①⾕氨酸；②⾕氨酰胺；③天冬酰胺；④天冬氨酸。
答（②）5、溴⼄啶嵌⼊双链DNA会引起:①颠换突变；②缺失突变；③移码突变；④转换突变。
答（③）6、在蛋⽩质合成的后加⼯过程中，⾼尔基体是①形成核⼼寡糖的场所；②信号肽被切除的场所；③糖链加⼯，形成完整糖链的场所；④核糖体结合的部位。
答（③）7、下列氨基酸，哪⼀个不参与⽣成⼀碳基团①Gly; ②Ser;③His; ④Cys。
答（④）8、L氨基酸氧化酶的辅因⼦为:①NADP; ②维⽣素B6;③FMN或FAD; ④NAD。
答（③）9、下列尚未发现与酶活性有关的⼀个⾦属离⼦是①锌；②锰；③铜；④钡。
答（④）10、下图中哪条直线代表⾮竞争性抑制作⽤(图中X 直线代表⽆抑制剂存在时的同⼀酶促反应) ①A; ②B; ③C;④DA B C X D 1v1/[S]答（②）11、下列有关别构酶的说法，哪项是正确的①别构酶的速度－底物曲线通常是双曲线；②效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度；③底物的结合依赖于其浓度，⽽效应物的结合则否；④别构酶分⼦都有⼀个以上的底物结合部位答（③）12、植物⽣长素吲哚⼄酸是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp; ③His; ④Arg 。
答（②） 13、⽣物体利⽤下列哪种氨基酸作为肌⾁到肝脏运送氨的载体①丙氨酸；②⾕氨酸；③⽢氨酸；④赖氨酸答（①） 14、⼤肠杆菌甲酰化酶可以催化下列哪⼀种物质甲酰化:①MettRNA f met ; ②Met; ③MettRNA; ④fMet 。
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一、名词解释1、别构效应：一些蛋白质由于受某些因素影响，其一级结构不变而空间构象发生一定变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构效应。
2、结构域：位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个超二级结构单元的组合。
3、糖异生作用：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
7、一级结构：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含碳化合物。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。
8、酶的活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域。
这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。
9、糖异生：从非糖化合物（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10、氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应耦联发生，故称为氧化磷酸化。
11、米氏常数：米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度。
单位【mol/L】，是酶的特征常数。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
生物化学复习
=-=生化汇总一．是非题1.脂肪酸活化为脂酰CoA时，需消耗2个高能磷酸键√2.哺乳动物在无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
×3.在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。
√4. 1 mol 葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2 mol ATP。
√5.在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。
√6.脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。
√7.在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3’端向5’端进得翻译的。
-8.葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。
×9.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
×10.真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。
×11.核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。
√12.PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA变性、退火、和链的延伸三个步骤。
√13.原核生物转录终止时一定要ρ因子参与。
×14.RNA的转录合成和DNA合成一样，在起始合成前变需要有RNA引物参加。
×15.醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。
×（04~05年）1.脂肪的氧化中，脂酰CoA在肉毒碱的携带下从线粒体进入胞浆中氧化。
×2.UDP-葡萄糖是糖原合成时的糖基体的供体形式。
√3.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应是葡萄糖在有氧条件下进入柠檬酸循环的关键步骤。
×4.酮体在肝细胞内生成而在肝外组织被利用，这是脂肪氧化供能的另一种形式。
√5.鱼藤酮能阻断琥珀酸脱氢的电子传递，也能阻断α-酮戊二酸脱氢的电子传递。
√6.氨是有毒物质，必须在肾脏中合成尿素后排出体外。
√7.哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解全部位于线粒体的基质中。
×8.糖酵解的酶系全部位于线粒体的的基质中。
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而被迫减慢速度甚至停顿下来，使与柠檬酸循环紧密联系的呼吸链也受 影响，从而使对O2浓度最敏感的中枢神经系统表现出缺氧。在病人肝脏 中，因柠檬酸循环的停顿而使脂类代谢中产生的乙酰辅酶A无法彻底氧 化分解，只能转变为酮体。酮体中多为酸性物质，若在血液中过量积 累，会使血液pH值下降，出现酸中毒现象。若将病人膳食中的蛋白质换 成必需氨基酸相应的α-酮酸，便可得到治疗。原因：α-酮酸与血液中 积累的氨结合，生成α-氨基酸，从而缓解了氨的高浓度积累。
基作用产生的。
2、尿素循环？
主要机理：排尿素动物在肝脏中合成尿素。由2分子α-氨基酸脱下的氨 基，即2分子氨，和1分子CO2经鸟氨酸循环，生成1分子尿素，反应需3 分子ATP参与。 尿素是无毒的近中性化合物，且为水溶性，可由血液循环经肾脏随尿排 出。
1． 合成氨甲酰基磷酸： 进入尿素循环的第1分子氨，一部分来自于肝脏线粒体中谷氨酸的氧化 脱氨基。 NH3与经柠檬酸循环生成的CO2在线粒体内氨甲酰磷酸合成酶的催化下， 生成氨甲酰磷酸。每生成1分子氨甲酰磷酸，需2分子ATP供能，所以反 应不可逆。 催化此反应的是位于线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ。该酶属于调节 酶，N-乙酰谷氨酸为其正调节物。 2．形成瓜氨酸： 氨甲酰磷酸极不稳定，易将氨甲酰基供给鸟氨酸，生成瓜氨酸。鸟氨酸 本在胞液中生成，经特殊内膜传递系统传递，进入线粒体内。瓜氨酸又 离开线粒体进入胞液。 3． 形成精氨琥珀酸： 第2分子氨由天冬氨酸的氨基提供。天冬氨酸在有ATP供能的条件下，以 其氨基与瓜氨酸的氨甲酰碳原子上烯醇式的羟基缩合且脱水，产生精氨 琥珀酸。 4． 形成精氨酸： 在精氨琥珀酸裂解酶作用下，精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 以上四步反应在所有生物体内均可进行。 5．形成尿素： 排尿素动物体内含大量精氨酸酶，此酶可将尿素从精氨酸分子上水解下 来，生成鸟氨酸。 鸟氨酸可重复进入鸟氨酸循环反应2，从而形成循环。 为何缺乏尿素循环酶类无法应用蛋白质：其蛋白质代谢中产生的氨无 法转化为尿素排出，只能以氨的形式积累在体内。 为何患者的中枢神经系统及肝脏易受到毒害：氨浓度较高时，线粒体 中发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O；α-酮戊二酸 同时又是柠檬酸循环中反应（6）的底物。所以游离氨与柠檬酸循环争 夺α-酮戊二酸并占优势，使柠檬酸循环因缺乏中间产物：α-酮戊二酸