生物化学(三大物质代谢)

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生物化学的名词解释

生物化学的名词解释

19新陈代谢——指生物体内一些化学变化的总称,是生物体表现其生命活动的重要特征之一。

是由多种酶协同作用的化学反应网络。

从物质代谢来说,新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。

分解代谢——生物大分子通过一系列的酶促反应步骤,转变为较小的、较简单的物质的过程。

合成代谢——生物体利用小分子或大分子的结构元件合成自身生物大分子的过程。

能量代谢——在生物体内,以物质代谢为基础,与物质代谢过程相伴随发生的,是蕴藏在化学物质中的能量转化,统称为能量代谢20机体内许多磷酸化合物,当其磷酰基水解时,释放出大量的自由能(一般水解时能释放出5kcal/mol以上的自由能)。

这类化合物称为高能磷酸化合物。

其释放高能量的化学键叫“高能键”,有符号“~”表示。

磷酸肌酸和磷酸精氨酸以高能磷酸基团的转移作为贮能物质统称为磷酸原21生物膜是构成细胞所有膜的总称,包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的内膜系统。

被动运输 指物质从高浓度的一侧,通过膜运输到低浓度的一侧,物质顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程。

不需要消耗代谢能的穿膜运输。

特点:物质的运送速率既依赖于膜两侧运送物质的浓度差;又与被运送物质的分予大小,电荷和在脂双层中的溶解性有关。

主动运输指物质逆浓度梯度的穿膜运输过程。

需消耗代谢能,并需专一性的载体蛋白。

特点:①专一性。

有的细胞膜能主动运输某些氨基酸,但不能运送葡萄糖。

有的则相反。

②运送速度可以达到“饱利“状态。

③方向性。

如细胞为了保持其内、外的K+、Na+的浓度梯度差以维持其正常的生理活动,细胞主动地向外运送Na+ ,而向内运送K+ 。

④选择性抑制。

各种物质的运送有其专一的抑制剂阻遏这种运送。

⑤需要提供能量。

如果一种物质的运输与另一种物质的运输相关而且方向相同,称为同向运输。

方向相反则称为反向运输,这二者又统称为协同运输。

Na+、K+-泵实际是分布在膜上的Na+、K+-ATP酶。

通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+,而向内运输K+ 。

生物化学重点笔记(基本知识)

生物化学重点笔记(基本知识)

生物化学重点绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学三大代谢重点总结

生物化学三大代谢重点总结

第八章生物氧化1.生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量,最终生成CO2 和 H2O的过程。

2.生物氧化中的主要氧化方式:加氧、脱氢、失电子3.CO2的生成方式:体内有机酸脱羧4.呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链。

NADH →复合物I→ CoQ →复合物III →Cyt c →复合物IV →O 产2.5个ATP (2)琥珀酸氧化呼吸链:3-磷酸甘油穿梭琥珀酸→复合物II→ CoQ →复合物III → Cyt c →复合物IV →O 产1.5个ATP 含血红素的辅基:血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5.细胞质NADH的氧化:胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体,再经呼吸链进行氧化磷酸化。

转运机制(1)3-磷酸甘油穿梭:主要存在于脑和骨骼肌的快肌,产生1.5个ATP(2)苹果酸-天冬氨酸穿梭:主要存在于肝、心和肾细胞;产生2.5个ATP6.ATP的合成方式:(1)氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。

偶联部位:复合体Ⅰ、III、IV(2)底物磷酸化:是底物分子内部能量重新分布,通过高能基团转移合成ATP。

磷/氧比:氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。

7.磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢一、糖的生理功能:(1)氧化供能(2)提供合成体内其它物质的原料(3)作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1.血糖:指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度:3.9~6.1mmol/L2.血糖的来源:(1)食物糖消化吸收(2)肝糖原分解(3)糖异生去路:(1)氧化分解供能(2)合成糖原(3)转化成其它糖类或非糖物质3.血糖调节:肝脏调节、肾脏调节(肾糖阈)、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素:胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1.无氧酵解(无氧或缺氧;生成乳酸;释放少量能量)关键酶:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位:胞液产能方式:底物磷酸化净生成2ATP⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖 -1ATP⑵ 6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖⑶ 6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖 -1ATP⑷ 1,6-二磷酸果糖裂解⑸磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸【底物磷酸化】 +1*2ATP⑻ 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸⑼ 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化 +1*2ATP(11)丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义:(1)是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节 【目的与要求】1.熟悉三大营养物质氧化供能的通常规律与相互关系。

2.熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。

3.熟悉代谢调节的三种方式。

掌握代谢途径、关键酶(调节酶)的概念;掌握关键酶(调节酶)所催化反应的特点。

熟悉细胞内酶隔离分布的意义。

熟悉酶活性调节的方式。

4.掌握变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念;5.掌握酶的化学修饰调节的概念及要紧方式。

6.熟悉激素种类及其调节物质代谢的特点。

7.熟悉饥饿与应激状态下的代谢改变。

【本章重难点】1.物质代谢的相互联系2.物质代谢的调节方式及意义3.酶的变构调节、化学修饰、阻遏与诱导4.作用于细胞膜受体与细胞内受体的激素学习内容第一节物质代谢的联系第二节物质代谢的调节第一节物质代谢的联系一、营养物质代谢的共同规律物质代谢:机体与环境之间不断进行的物质交换,即物质代谢。

物质代谢是生命的本质特征,是生命活动的物质基础。

二、三大营养物质代谢的相互联系糖、脂与蛋白质是人体内的要紧供能物质。

它们的分解代谢有共同的代谢通路—三羧酸循环。

三羧酸循环是联系糖、脂与氨基酸代谢的纽带。

通过一些枢纽性中间产物,能够联系及沟通几条不一致的代谢通路。

对糖、脂与蛋白质三大营养物质之间相互转变的关系作简要说明:㈠糖可转变生成甘油三酯等脂类物质(除必需脂肪酸外),甘油三酯分解生成脂肪酸,脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA,乙酰CoA或者进入三羧酸循环或者生成酮体,因此甘油三酯的脂肪酸成分不易生糖,但甘油部分能够转变为磷酸丙糖而生糖,但是甘油只有三个碳原子,只占甘油三酯的很小部分。

㈡多数氨基酸是生糖或者生糖兼生酮氨基酸。

因此氨基酸转变成糖较为容易。

糖代谢的中间产物只能转变成非必需氨基酸,不能转变成必需氨基酸。

㈢少数氨基酸能够生酮,生糖氨基酸生糖后,也可转变为脂肪酸(除必需脂肪酸外),因此氨基酸转变成脂类较为容易。

脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA进入三羧酸循环后,即以CO2形式被分解。

生物化学三大物质代谢

生物化学三大物质代谢
[功能]:遗传的物质基础,遗传信息的携带者。
[RNA] : 一 条 多 核 苷 酸 链 , 局 布 形 成 双 链 碱 基互补结构,进而生成双螺旋。
种类:
rRNA:由大、小亚基组成,参与蛋白质合成 (真核、原核)区别。
mRNA:5’帽(m7GpppNm),3’PolyA编码区 是蛋白质合成的模板,三个碱基为一组构成1个 aa的密码。
2 .掌握蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α氨基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
组成蛋白质的主要元素:
碳(50%-55%)、氢(6%-8%)、氧(19%-24%)氮(13% -19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近,平均约占 16%。
氨基酸缩写符号:略
氨基酸的理化性质 ①PI,两性解离 概念: ②紫外吸收:280nm(色、苯、酪) ③颜色反应、“茚三酮”570nm
核糖核酸酶),如蛋白质变性时,空间结构 破坏,功能↓。
5.蛋白质理化性质 (1)两性解离与PI (2)高分子沉淀:蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。(盐析等) (3)变性:因理化因素、空间结构的破坏,理 化性质改变,功能消失。a.可逆变性;b.不可逆变 性。
(4)凝固:变性蛋白质再加温,使其在强酸, 强碱中均不溶。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶
二、物质代谢 糖代谢 脂代谢-磷脂、胆固醇及脂蛋白 氧化磷酸化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢与调节(本科需读教材 第十五章细胞信息转导)
三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控
四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章 蛋白质结构与功能
大纲要求:
1.蛋白质对生命的重要性, 20种氨基酸的化学结构和 分类

生物化学三大代谢重点总结

生物化学三大代谢重点总结

第八章生物氧化1. 生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量,最终生成C02和H2O的过程。

2. 生物氧化中的主要氧化方式:加氧、脱氢、失电子3. CO2的生成方式:体内有机酸脱羧4. 呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链。

组成(1) N ADH 氧化呼吸链:苹果酸-天冬氨酸穿梭NADH —复合物I —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV f O 产2.5个ATP(2) 琥珀酸氧化呼吸链:3-磷酸甘油穿梭琥珀酸—复合物II —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV —O 产1.5个ATP含血红素的辅基:血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5. 细胞质NADH 的氧化:胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体,再经呼吸链进行氧化磷酸化。

转运机制(1 ) 3-磷酸甘油穿梭:主要存在于脑和骨骼肌的快肌,产生 1.5个ATP(2 )苹果酸-天冬氨酸穿梭:主要存在于肝、心和肾细胞;产生2.5个ATP6. ATP的合成方式:(1 )氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。

偶联部位:复合体I、III、IV(2 )底物磷酸化:是底物分子内部能量重新分布,通过高能基团转移合成ATP。

磷/氧比:氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。

7. 磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢寸一、糖的生理功能:(1 )氧化供能(2 )提供合成体内其它物质的原料(3 )作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1. 血糖:指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度:3.9~6.1mmol/L2. 血糖的来源:(1)食物糖消化吸收(2)肝糖原分解(3)糖异生去路:(1 )氧化分解供能(2)合成糖原(3)转化成其它糖类或非糖物质3. 血糖调节:肝脏调节、肾脏调节(肾糖阈)、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素:胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1. 无氧酵解(无氧或缺氧;生成乳酸;释放少量能量)关键酶:己糖激酶、6- 磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位:胞液产能方式:底物磷酸化净生成2ATP⑴ 葡萄糖磷酸化为6- 磷酸葡萄糖-1ATP⑵ 6- 磷酸葡萄糖转变为6- 磷酸果糖⑶ 6- 磷酸果糖转变为1,6- 二磷酸果糖-1ATP⑷ 1,6- 二磷酸果糖裂解⑸ 磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3- 磷酸甘油醛氧化为1,3- 二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3- 二磷酸甘油酸转变成3- 磷酸甘油酸【底物磷酸化】+1*2ATP⑻ 3- 磷酸甘油酸转变为2- 磷酸甘油酸⑼ 2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化+1*2ATP(11)丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义:(1)是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

生物化学(动态部分)问答题参考答案

生物化学(动态部分)问答题参考答案

2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP?并说明计算过程。

1分子软脂酸经β-氧化,则生成8分子乙酰CoA,7分子FADH2和7分子NADH+H+。

1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解,一个乙酰CoA生成12个ATP,所以12×8=96ATP。

7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。

7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。

三者相加,减去消耗掉1个ATP,实得96+14+21-1=130mol/LATP。

所以1分子软脂酸完全氧化,即可生成130分子ATP。

3、简述遗传密码的基本性质。

1)密码子不重叠。

每3个核苷酸为一个单位,组成一个密码子,相互间不重复和交叉。

2)密码子的通用型。

所有的生物都共用一套密码子。

3)密码子的简并性。

除个别氨基酸外,一个氨基酸具有2个以上的密码子,且多是第三位的核苷酸不同。

4)密码子的连续性。

2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔,是连续的进行排列的。

5)密码子的摆动性。

密码子与反密码子的配对关系,第一、二碱基的配对是标准的,第三个碱基为非标准配对,这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。

简述Chargaff 定则。

在DNA的碱基组成规律为:嘌呤的总数等于嘧啶的总数(A+G=T+C);A+C=G+T;A=T,G=C;DNA分子的碱基组成具有种属的特异性,但不具有组织器官的特异性。

EMP途径在细胞的什么部位进行?它有何生物学意义?EMP途径在细胞的细胞质中进行。

其生物学意义为:为机体提供能量;是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径;其中间产物是合成其他物质的原料;为糖异生提供基本的途径。

氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸有哪些主要的去路?氨的去路:在血液中通过丙氨酸,谷氨酰胺的形式进行转运,氨的再利用或储存;直接排出,或转变成尿酸、尿素而排出。

-酮酸的主要去路:合成氨基酸;氧化生成CO2及水;转变成脂肪和糖。

生物化学题目

生物化学题目

生物化学题目问答题:1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。

糖的氧化途径与糖异生具有协调作用,一条代谢途径活跃时,另一条代谢途径必然减弱,这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。

这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. (1)变构效应剂的调节作用;(2)激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解,使其有条不紊地进行糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径,这样有利于机体进行精细调节。

糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。

机体的调节方式是通过同一信号,使一个酶呈活性状态,另一个酶则呈非活性状态,可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行,造成ATP的浪费。

(1)糖原磷酸化酶:(2)糖原合酶:胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶,使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A,使糖原合酶a磷酸化而活性降低。

蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化,从而催化糖原磷酸化酶b磷酸化,导致糖原分解加强,糖原合成受到抑制,血糖增高。

3、简述血糖的来源和去路血糖的来源:1、食物经消化吸收的葡萄糖;2、肝糖原分解3、糖异生血糖的去路:1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。

4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径(1)6-磷酸葡萄糖的来源:1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖;3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。

(2)6-磷酸葡萄糖的去路:1、经糖酵解生成乳酸;2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、ATP;3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经;5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。

5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。

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蛋白质一级结构及高级结构
概念:一级结构:
aa在肽中的排列顺序为蛋白质一级结构, 以肽键维系。一级结构的差异是指,aa组成的种类、 数量及排列顺序的不同。
二级结构:
蛋白质分子中某段肽链,主链骨架原子的
相对空间位置。即重复、周期性,有规律的空间构
象,主要包括α螺旋、β折叠,β转间与无规则卷曲。
两个或三个具有二级结构的肽段在空间上
下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A、碱性氨基酸
D、含硫氨基酸
B、芳香族氨基酸
E、酸性氨基酸
C、支链氨ห้องสมุดไป่ตู้酸
答案:[E] [评析]: 本题考点:1)必需氨基酸种类。 2)题中所指各类氨基酸中具体包括哪 几种氨基酸。
必需氨基酸包括:缬、亮、异亮、苏、赖、蛋、苯丙、色,八种。 酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸,其中不含以上八种必需氨基酸中的 任何一种。其它,如:碱性氨基酸中包括赖氨酸;芳香族氨基酸中包括 苯丙氨酸和色氨酸;必需氨基酸中的蛋氨酸属含硫氨基酸;其余几种必
核糖核酸酶),如蛋白质变性时,空间结构 破坏,功能↓。
5.蛋白质理化性质 (1)两性解离与PI (2)高分子沉淀:蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。(盐析等) (3)变性:因理化因素、空间结构的破坏,理 化性质改变,功能消失。a.可逆变性;b.不可逆变 性。
(4)凝固:变性蛋白质再加温,使其在强酸, 强碱中均不溶。
学习生化应注意的问题
• 基本概念要清楚 • 上课注意听讲,紧抓要点,整理好笔记 • 平时上网读课件,每周保证自学时间 • 要学会融会贯通,对相关的代谢知识,
找到它们彼此的内在联系,共性和差异 区别。在理解的基础上加以记忆。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶
二、物质代谢 糖代谢 脂代谢-磷脂、胆固醇及脂蛋白 氧化磷酸化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢与调节(本科需读教材 第十五章细胞信息转导)
需氨基酸属支链氨基酸。
第二章 核酸的结构与功能化学
大纲要求: 1.核酸的细胞分布、分类及功能。 2.核酸的元素组成,碱基、核苷及核苷酸 的结构及其缩写符号。 DNA与RNA组成
的异同,环化核苷酸。
3.核酸的一级结构、空间结构与功能。 4. DNA的变性及其应用-复性及杂交。
1.核酸的细胞分布、分类及功能
(5)呈色反应:茚三酮(蛋白质、aa反应)、 双缩脲反应(仅蛋白质反应)。
蛋白质变性是由于 A. 蛋白质的一级结构的改变 B 蛋白质亚基的解聚 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解
答案:[C] [评析]: 本题考点:蛋白质变性的概念
在某些理、化因素作用下,使蛋白质特定的空间构象破坏,导 致 其理化性质改变、生物学性质改变,称为蛋白质的变性作用。 一般认为蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键破坏,即空间构象 的破坏并不涉及一级结构的改变。
形成的一个具有特殊功能的空间结构,称Motif
三级结构: 一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排布为三级结构,相距较远aa侧链间的相互作 用, 主要通过:离子键、疏水键、盐键、二硫 键、氢键。范德华力维系。
四级结构: 由二条肽链以上多肽主连构成,每条肽 链具有独立的三级结构,每条肽链称为一个亚基, 各亚基间以非共价键维系,称四级结构。单独亚 基无生物学活性,通常各亚基之间以疏水键,范 德华力、氢键、离键维系。
4.蛋白质结构和功能的关系 (1)一级结构是空间结构的基础。故一级结 构相似的肽与蛋白质,空间构与功能相似, 如一级结构中重要的aa缺失或替换,导致影 响空间构象与生理功能(分子病,Hb,β链6 谷→缬,镰刀状红细胞贫血)。 (2)空间结构与功能的关系:空间结构的改 变或破坏,可使蛋白质的功能改变或消失(
3. 肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 4. 蛋白质结构与功能的关系 5.蛋白质的重要理化性质及其与医学的关系
1.蛋白质的重要性与20种氨酸结构和分类 蛋白质(Protein) 是生物体的基本组成成分,是细 胞中含量最丰富的高分子有机化合物
[蛋白质的功能]
①催化②调节③收缩和运动④转运⑤营养和储存 ⑥防御⑦支持和保护
2.核酸的元素组成,碱基、核苷及核苷酸的结
构及其缩写符号。 DNA与RNA组成的异同,环
化核苷酸。
碱基:A、G、C、T、U 磷酸:P
核糖:脱氧核糖、核糖
核苷:糖苷键
核苷酸:3´,5 ´磷酸二酯键
DNA
RNA
碱基
AGCT
AGCU
核糖
脱氧核糖
核糖
磷酸
P
P
3. 一级结构,空间结构与功能 [DNA] (1)核苷酸在多核苷酸链上的排列顺序为一级结 构。 (2)DNA双螺旋结构,以碱基互补配对和碱基堆 积力来维持。 (3)高级结构:形成超螺链,核小体→染色体。
三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控
四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章 蛋白质结构与功能
大纲要求:
1.蛋白质对生命的重要性, 20种氨基酸的化学结构和 分类
2 .蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α-氨 基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
[功能]:遗传的物质基础,遗传信息的携带者。
[结构]: [分类]: ①非极性aa:甘、丙、缬、亮、异亮;苯丙、脯 ②极性、中性aa:苏丝、酪、色(含苯环)、半 胱、蛋(含S)、天冬酰胺、谷氨酰胺 ③酸性aa:天冬、谷 ④碱性aa :精、赖、组
2 .掌握蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α氨基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
组成蛋白质的主要元素:
碳(50%-55%)、氢(6%-8%)、氧(19%-24%)氮(13% -19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近,平均约占 16%。
氨基酸缩写符号:略
氨基酸的理化性质 ①PI,两性解离 概念: ②紫外吸收:280nm(色、苯、酪) ③颜色反应、“茚三酮”570nm
3. 掌握肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 [肽] 概念:2个aa之间 →以酰胺缩合,此酰胺键称为 肽键。-CONHC肽链:有方向性自N→C,链内的aa叫残基。 生物活性肽:10肽以内为寡肽,MW. 1万以内为多 肽,以上为蛋白质。 肽类激素:谷胱甘肽、心钠素等
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