《酶的命名和分类》
02酶的分类和命名
6含氮基转移酶 与氨基酸代谢有关，需要辅酶，磷酸吡哆醛，作用 是先形成活泼的Schiff碱键 –N=CH-，再根据酶 作用特性形成相应反应，转移氨基
R1CHNH2R2 + R3COR4 __________R1COR2 + R3CHNH2R4
7 含磷基转移基 是相当重要的一类酶， 1 与糖代谢有关 2 催化核酸合成 3 催化某些生理物质（辅酶）形成 4 从潜在分子 有功能分子
转一碳物又分几个亚类 (1). 甲基转移酶：参与生理活性物质形成，起代谢 调节，为酶活性调节的重要方式 调节方式：别构调节,反馈调节, 共价可逆调节：甲基化-去甲基化， Pi化-去Pi化 不可逆调节：酶原去前体后活化
DNA甲基化酶
SAM(腺苷甲硫氨酸)+DNA→SAHC(腺苷高半胱氨酸)+甲基化DNA
H2O2酶 过氧化物酶
NAD 过氧化物酶
2H2O2 ==2H2O+O2 还原型RH2+H2O2===氧化型R+2H2O，
还原型NADH2+H2O2=========== 氧化型NAD+ +2H2O 硒蛋白作辅基 谷胱苷肽过氧化物酶 2GSH + ROOH(H2O2)=============== ROH + GSSG 另一类是阻断过氧化物生成的SOD 过氧化物歧化酶 2O2 ._ + 2H + ========= H2O + O2 起解毒
1. 根据酶催化作用类型，把酶分成6大类
1976年时
类型 种类
～ 570种 ～ 490种 ～ 560种
催化作用类型
氧化还原酶类
转移酶类 水解酶类
RH + R’ (O2)===R + R’H( H2 O)
酶分类与命名
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起 来不太方便.
一. 酶的命名
国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称
习惯名
系统名
2020/4/24
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2020/4/24
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对于淀粉酶来说，强调的是底物；对淀粉水解酶来 说，既强调底物又指出酶催化反应的性质；而细菌淀 粉酶强调的是酶的来源和作用的对。
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
该命名法规定，每种酶的名称应明确标明底物 及所催化反应的特征，即酶的名称应包含两部分： 前面为底物，后面为所催化反应的名称。
若前面底物有两个，则两个底物都写上，并在两 个底物之间用“：”分开，若底物之一是水，则可 略去。
谷氨酸 邻甲氧基酚
H2O
四邻甲氧基酚
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特 定标码，其书写方式是：
EC 数字.数字.数字.数字
酶 亚亚 顺
的 类亚 序
分
类号
类
序
号
2. 国际系统命1.1.1.1
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类； 第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH； 第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+； 第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号。
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
反应类型 + “酶”
如 己糖激酶、乳酸脱氢酶、DNA聚合酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
酶的来源
如 胃蛋白酶
1. 习惯命名法
问题
一. 酶的命名
《酶》 知识清单
《酶》知识清单一、酶的定义和作用酶是生物体内产生的具有催化作用的蛋白质或 RNA 分子。
它们在生物体内扮演着至关重要的角色，能够加速化学反应的进行，使生命活动得以顺利进行。
酶的作用就像是一把“钥匙”，能够精准地打开化学反应的“锁”，降低反应所需的活化能，从而使反应在温和的条件下快速、高效地进行。
比如，在我们消化食物的过程中，唾液中的淀粉酶能够将淀粉分解为麦芽糖，胃中的蛋白酶能够将蛋白质分解为多肽，这些都是酶在发挥作用。
二、酶的化学本质大多数酶是蛋白质，少数酶是 RNA。
作为蛋白质的酶，其结构和功能密切相关。
蛋白质的一级结构决定了酶的氨基酸组成，而二级、三级和四级结构则共同决定了酶的活性中心和催化机制。
RNA 酶也被称为核酶，它们在一些特定的生物过程中发挥着催化作用。
三、酶的特性1、高效性酶具有极高的催化效率，比一般的无机催化剂高出成千上万倍甚至更多。
例如，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的效率比无机催化剂铁离子高约 10^10 倍。
2、专一性一种酶通常只能催化一种或一类化学反应。
这是因为酶的活性中心具有特定的结构，只能与特定的底物结合并发生反应。
3、反应条件温和酶催化反应通常在常温、常压和接近中性的条件下进行，相比之下，许多化学反应需要高温、高压和极端的 pH 条件才能发生。
4、可调节性酶的活性可以受到多种因素的调节，包括底物浓度、产物浓度、酶的浓度、pH 值、温度、抑制剂和激活剂等。
四、酶的命名和分类1、命名酶的命名通常根据其所催化的反应或底物来进行。
例如，催化水解反应的酶通常被称为“水解酶”，催化氧化还原反应的酶被称为“氧化还原酶”。
2、分类根据国际酶学委员会的分类方法，酶可以分为六大类：（1）氧化还原酶类：参与氧化还原反应，如过氧化氢酶、脱氢酶等。
（2）转移酶类：催化基团转移反应，如转氨酶等。
（3）水解酶类：催化水解反应，如蛋白酶、淀粉酶等。
（4）裂解酶类：催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应或其逆反应，如碳酸酐酶等。
高一生物必修一酶知识点
高一生物必修一酶知识点酶是一类非常重要的生物催化剂，在生物学学科中占据着重要的地位。
它们能够加速生物体内化学反应的进行，使得生物体能够维持正常的生命活动。
本文将对高一生物必修一中的酶知识点进行详细解析。
一、酶的定义和特点酶是一类具有催化作用的蛋白质，能够在较温和的条件下加速生物体内化学反应的进行。
与无机催化剂相比，酶具有以下特点：1. 高效催化：酶能在温和的条件下催化反应，降低了能量的激活能，提高了反应速率。
2. 专一性：酶只能催化特定的底物转化为特定的产物，具有高度的专一性。
3. 重复使用：酶在催化反应后能够恢复其活性，可以重复使用。
4. 在生物体内广泛存在：酶在生物体内的存在形式多样，可以在细胞质、细胞器或细胞膜中发挥催化作用。
二、酶的命名和分类酶按照其作用方式和催化的反应类型可以进行分类。
常见的酶命名规则以及主要分类如下：1. 酶的命名：酶的命名通常遵循“底物名+酶”或“反应名+酶”的方式，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。
2. 氧化还原酶：能够促进氧化还原反应的进行，例如过氧化氢酶、还原酶等。
3. 水解酶：能够催化水解反应，将底物分解为多个小分子，例如淀粉酶、脂肪酶等。
4. 缩合酶：能够催化缩合反应，将多个小分子合并成为大分子，例如DNA聚合酶、肽链合成酶等。
5. 转移酶：能够催化底物中某些基团的转移反应，例如转氨酶、磷酸酯酶等。
三、酶的活性调节酶的活性可以受到多种因素的调节，主要包括以下几个方面：1. 温度：酶的活性通常随着温度的升高而增加，但超过一定温度范围后酶会变性失活。
2. pH值：不同的酶对pH值有不同的适应范围，酶的活性通常在特定pH值下最高。
3. 底物浓度：酶的活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后酶活性趋于稳定。
4. 抑制剂：某些物质能够抑制酶的活性，分为可逆抑制和不可逆抑制两种。
四、酶在生物体内的重要作用酶在生物体内发挥着重要的作用，主要体现在以下几个方面：1. 消化和吸收：消化酶能够催化食物的分解，使得营养物质能够被吸收利用。
第二节 酶的分类与命名
葡萄糖-6-磷酸己酮醇异构酶(EC5.3.1.9)6-磷酸葡萄糖异构酶
CHO H HO H H C C C C OH H OH OH HO H H CH2OH C C C C O H OH OH
CH2OPO32葡萄糖-6-磷酸
CH2OPO32果糖-6-磷酸
6．连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类） 将两种物质合成一种物质的反应，通常需要ATP供能。
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶 EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶 EC3.5.3.1 精氨酸酶 EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶 EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶 EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
D-果糖1，6-二磷酸： D-甘油醛3-磷酸裂合酶 D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶 L-谷氨酸：氨连接酶
COOH HO C CH3
乳酸
COOH + NAD
+
乳酸脱氢酶
H
C
O
+ NADH + H+
CH3
丙酮酸
（2）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。
2A· 2H+O2 2A+2H2O
例：
A· 2H+O2
A+H2O2
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH OH 2 邻苯二酚氧化酶 2
如胃蛋白酶及胰蛋白酶；碱性磷酸酯酶及 酸性磷名(system name)包括底物名称及催化 反应的性质，最后加一个酶字；若有两种底 物，则两种底物均需标明，并以“：”隔开。 例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 若底物之一是水时，可将水略去不写，如乙酰辅酶 A水解酶(习惯名) 乙酰辅酶A：水解酶(系统名)
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
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酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂
• 反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应
• 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应 返回11
• 必需基团：与酶的催化活性有关
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构
维持作用
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
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Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
• 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex)
2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
➢ 习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名
如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
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国际系统分类法
➢ 酶的六大类：
1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
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二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
章首
5
5.2 酶的命名和分类
➢ 国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
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与酶催化特性有关的因素
• 1 酶分子的结构 • 2 酶与底物分子之间的相互作用 • 3 酶与底物分子之间的定向效应 • 4 酶与反应过渡态的结合作用 • 5 酶与底物的手性选择性结合作用
返回13
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
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三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
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（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可
酶
1
(Biocatalytics)
学习要求 生物催化剂的发现和发展
酶的命名和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学
酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定
核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶
酶的应用
2
章首
学习要求
• 了解酶的命名和分类 • 弄清酶的化学本质 • 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km
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（四）酶与反应过渡状态的结合作用
• 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底 物或产物的亲和能力
Movie.ES P curve
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（五）酶与底物的手性选择结合作用
• 不对称催化作用 • 大多数天然产物都具有旋光性 • 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催
化活性的手性中心，对底物分子起诱导和 定向作用，使反应按单一的方向进行。
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
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章首
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5.3 酶的作用特性 章首
• 酶的催化作用特性 • 与酶的催化特性有关的因素 • 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
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酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一类 催化剂
比普通催化剂效能高107～1013倍
E+S
ES E+P
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酶－底物结合力
• 1、静电引力 • 2、氢键 • 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
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（三）酶与底物的定向效应
• 底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定
向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 • 弄清影响酶促作用的各种因素 • 掌握酶促作用的动力学和结构基础 • 对比酶的几种不同类型的抑制作用 • 酶的作用机制与药物分子的设计 • 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 • 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用
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5.1 生物催化剂的发现和发展
• 一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶：1833 3、enzyme 1878年 4、1926年，脲酶结晶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构
以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
• 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
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（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
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返回 29
（二）酶分子中的金属离子
• 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密
2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
酶的活性中心 结合部位：专一性
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近； • 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； • 有的含有辅酶或金属离子； • 激活底物或降低过渡态活化能。
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酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
Zn2+，Mn2+等
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
• 金属激活酶（metal-actived enzymes)