生物化学名词解释
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生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
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学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学 名词解释
名词解释1 生物化学：即生命的化学，它是从分子的水平来研究生命体内的基本物质的化学组成，结构特征，理化性质，以及这些物质在生物体内进行化学变化的规律及其与生理功能之间的关系的一门学科。
2蛋白质等电点：蛋白质在溶液中解离成正负离子的趋势相等即静电荷为零时溶液的ph称为蛋白质的等电点。
3 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
4 酶原：无活性的酶的前体。
5 酶的活性中心：有些必需基因在一级结构上相距很远，但在形成特定空间结构时彼此靠近，形成具有特定空间构象的区域，该区域能与底物特异性结合并将底物转化为产物，称之为酶的活性中心。
6 米氏常数：Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
7 维生素：机体维持正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物。
8呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所组成的连锁反应体系逐步传递最终与氧结合生成水的链式连锁反应体系。
9 生物氧化：物质在生物体内进行氧化分解称为生物氧化。
10 糖酵解：是指葡萄糖或糖原在无氧情况下，经过一系列中间代谢分解成乳酸的过程。
11 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。
12 B-氧化：脂酰Co A进入线粒体基质，从脂酰基的B-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解的连续反应。
13 联合脱氨基：L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶的联合，以及嘌呤核苷酸循环。
14 基因：染色体中携带有遗传信息的DNA片段，是遗传的功能单位。
15 半保留复制：DNA在复制时首先是两条链之间的氢键断裂两链分开，然后分别以每条链为模版各自合成一条新的DNA链，这样新合成的每个子代DNA分子中，一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制。
16 必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节、蛋白质的分子组成1.生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
2.氨基酸的理化性质：两性解离、紫外线吸收、能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.连接两个氨基酸的酰胺键成为肽键。
第二节、蛋白质的分子结构1.蛋白质复杂的分子结构分成4个层次：一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。
并非所有的蛋白质都由四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由2条或2条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。
2.氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构。
概念：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
主要化学键是肽键与二硫键。
3.多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构。
概念：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
其中α-螺旋是常见的蛋白质二级结构。
超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合。
模体是蛋白质分子中具有特定的空间构想和特定功能的结构划分。
4.多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构。
概念：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
5.含有两条或两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构。
概念：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称为亚基。
亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
蛋白质的分子中各个亚基的空间排布以及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
第二章核酸的结构与功能第一节、核酸的化学组成以及一级结构1.核酸的概念：核算是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
2.碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘧啶和嘌呤两类。
常见的嘌呤包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），常见的嘧啶包括尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）。
DNA中含有AGCT，RNA中含有AGCU。
3.碱基与核糖或脱氧核糖反应生成核苷或脱氧核苷。
碱基与核糖通过β-N-糖苷键连接。
4.核苷或脱氧核苷C-5'原子上的羟基可以与磷酸反应，脱水后形成磷酸键，生成核苷酸或脱氧核苷酸。
5.DNA是脱氧核糖核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接形成的大分子。
6.DNA的二级结构是双螺旋结构。
第三节、RNA的结构与功能1.信使RNA（mRNA）：这类RNA被证明是在核内以DNA为模板合成得到的，然后转移到细胞质内。
在生物体内MRNA丰度最小，占细胞RNA总量的2%~5%。
2.转运RNA（tRNA）：转运RNA作为氨基酸的载体参与蛋白质的生物合成。
tRNA占细胞RNA的15%。
其上的3'-A端为氨基酸连接位点。
tRNA的工作原理：在蛋白质的生物合成中，氨基酰-tRNA的反密码子依靠碱基互补的方式辨认mRNA的密码子，从而正确地运送氨基酸参与肽链合成。
3.核糖RNA（rRNA）：核糖体RNA是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80%以上。
rRNA与核糖蛋白共同构成核糖体，它为蛋白质生物合成所需要的mRNA、tRNA以及多种蛋白因子提供了相互结合和相互作用的空间环境。
第三章酶第一节、酶的分子结构与功能1.酶的概念：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.单体酶：由单一亚基构成的酶称为单体酶。
3.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶成为寡聚酶。
4.多酶复合物：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶复合物或称多酶体系。
5.多功能酶：一条肽链上同时具有多种不同的催化功能，这类酶称为多功能酶或串联酶。
6.酶的活性中心：酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
7.同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
第二节、酶的工作原理1.酶促反应的特点：a）酶对底物具有极高的催化效率。
b）酶对底物具有高度的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
c）酶的活性与酶量具有可调节性。
d）酶具有不稳定性。
第三节、酶促反应动力学1.米氏方程：2.底物浓度对酶促反应速率的影响：3.Km值是重要的酶促反应动力参数：a)Km值等于酶促反映速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
b)Km值是酶的特征性常数。
c)Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力。
Km越大，表示酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大。
4.酶的抑制剂：能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
酶的抑制作用分为不可逆性抑制和可逆性抑制。
5.不可逆性抑制剂和酶的活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。
6.可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，是酶活性降低或消失。
分为三种可逆性抑制作用：7.竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物。
8.特点：①竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物，竞争酶的活性中心；②抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；③动力学特点：Vmax 不变，表观K m增大。
9.非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点：有些抑制剂与酶活性中心外的基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物和抑制剂之间无竞争关系。
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。
这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。
10.特点：①抑制剂与酶活性中心外的基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；②抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制程度取决于抑制剂的降低，表观K m不变。
浓度；③动力学特点：Vmax11.反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
12.特点：①抑制剂只与酶－底物复合物结合；②必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制降低，表观K m降作用；抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度；③动力学特点：Vmax 低。
第六章糖代谢1.糖的主要生理功能：①为生命活动提供能源；②提供合成体内其他物质的碳源；③作为机体组织细胞的组成成分。
2.糖消化后以单体形式在小肠上段被吸收，细胞摄取葡萄糖依赖于葡萄糖转运体。
3.一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径，称为糖酵解。
在不能利用氧或氧供应不足时，人体将丙酮酸在胞液中还原生成乳酸，称为乳酸发酵。
在某些植物和微生物中，丙酮酸可转变为乙醇和二氧化碳，称为乙醇发酵。
4.糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段。
在胞质中进行。
葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸（2分子磷酸丙糖经两次底物水平磷酸化转变成2分子丙酮酸，总共生成4分子ATP）。
具体过程：①葡萄糖磷酸化为葡糖-6-磷酸（需要己糖激酶催化，不可逆，第一个限速步骤）②葡糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸③果糖-6-磷酸转变为果糖-1,6-二磷酸（需要磷酸果糖激酶-1催化，不可逆，第二个限速步骤）④果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖⑤磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛⑥3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸⑦1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸⑧3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸⑨2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸⑩磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸（需要丙酮酸激酶，不可逆，第三个限速步骤）5.糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能a)糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。
b)是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
6.糖的有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化。
是体内糖分解供能的主要方式。
部位：胞液及线粒体。
7.糖的有氧氧化分为三个阶段：第一阶段是糖酵解；第二阶段是丙酮酸的氧化脱羧；第三阶段是柠檬酸循环。
①葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸②丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA （由丙酮酸脱氢酶复合体催化）③乙酰CoA进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP8.柠檬酸循环：柠檬酸循环也称为三羧酸循环，是由线粒体内一系列酶促反应构成的循环反应系统。
因为该学说由Krebs正式提出，亦称为Krebs循环。
反应部位：线粒体。
整个反应不可逆。
具体过程：a)乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（需柠檬酸合酶催化，第一个限速步骤）b)柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸c)异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸（需异柠檬酸脱氢酶催化，第二个限速步骤，第一次氧化脱羧反应）d)α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA （需 -酮戊二酸脱氢酶复合体催化，第三个限速步骤，第二次氧化脱羧反应）e)琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应（生成高能磷酸键）f)琥珀酸脱氢生成延胡索酸g)延胡索酸加水生成苹果酸h)苹果酸脱氢生成草酰乙酸9.糖的有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。
1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，可净生成30mol或32mol ATP。
10.磷酸戊糖途径：是指从糖酵解的中间产物6-磷酸-葡萄糖开始形成旁路，通过氧化、基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，亦称为磷酸戊糖旁路。
11.磷酸戊糖途径的生理意义是生成NADPH和磷酸戊糖：(1)为核酸的生物合成提供核(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应① NADPH是许多合成代谢的供氢体；② NADPH参与体内羟化反应；③ NADPH可维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态12.糖原是葡萄糖的多聚体，体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。
糖原的合成具有重要意义，当机体需要葡萄糖时他可以迅速被利用，而脂肪不能。
13.糖异生是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。