免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白分子的基本结构
免疫球蛋白分子的基本结构
免疫球蛋白是一种广泛存在于人体内的蛋白质分子，也称为抗体。
它是一种由免疫系统生成的分子，可以识别和结合异物，如细菌、病毒和其他外来分子，从而帮助身体抵御感染和疾病。
免疫球蛋白分子的基本结构由两部分组成：重链和轻链。
每个免疫球蛋白分子由两个重链和两个轻链连接而成，形成一个Y形状的分子结构。
每个重链和轻链都由不同的氨基酸序列组成，这些序列决定了免疫球蛋白的特异性和亲和力。
重链和轻链都包含一个可变区域和一个恒定区域。
可变区域决定了免疫球蛋白的特异性，它包含了许多不同的氨基酸序列，可以识别和结合不同的抗原。
恒定区域则决定了免疫球蛋白的结构和功能。
免疫球蛋白分子的结构和功能非常复杂，但它们在人体中发挥着重要的免疫防御作用。
通过不断地进化和适应，免疫球蛋白能够不断地适应新的抗原，保护人体免受各种疾病的侵害。
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免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体是免疫系统中非常重要的组成部分，它们对我们的身体起着保护作用。
了解它们的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
免疫球蛋白是一种由免疫细胞产生的蛋白质，它在保护我们的身体免受外界侵害方面发挥着重要作用。
免疫球蛋白的基本结构包括两个重要的部分：重链和轻链。
每个免疫球蛋白分子包含两条重链和两条轻链。
重链和轻链通过二硫键连接在一起，形成了一个Y字形的结构。
Y字形的两个末端的结构是抗原结合位点，它们可以与抗原结合并触发免疫反应。
抗体是一种特殊类型的免疫球蛋白，它们能够识别并结合特定的抗原。
抗体的基本结构也是由重链和轻链组成的Y字形结构。
每种抗体都有特定的抗原结合位点，这使得它们能够与特定的抗原结合。
抗体的结构在很大程度上决定了它们的功能和特异性。
除了重链和轻链，免疫球蛋白和抗体还具有其他重要的结构特征。
它们的结构包括可变区和恒定区。
可变区决定了抗体与抗原结合的特异性，而恒定区则确定了抗体的种类。
这些结构特征使得免疫球蛋白和抗体能够在免疫应答中起着关键作用。
总的来说，免疫球蛋白与抗体的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
它们的Y字形结构、重链和轻链、可变区和恒定区等特征使得它们能够识别并结合特定的抗原，从而保护我们的身体免受疾病侵害。
深入了解它们的结构有助于我们更好地理解免疫系统的功能和免疫应答的机制。
免疫球蛋白具有的结构
免疫球蛋白具有的结构
免疫球蛋白的结构
1、多肽链：免疫球蛋白含有两条多肽链，一条是由氨基酸α链组成的轻质链，另一条是由氨基酸β链组成的重质链。
在这两条多肽链的每一端分别和糖酰胺结合蛋白质，称为Fc部分。
这两条多肽链就形成免疫球蛋白的核心结构。
2、Fc部分：Fc部分是免疫球蛋白结构中重要的一环，包括c通道、σ通道和γ通道。
其中c通道和σ通道是α链和β链的连接处，γ通道链接Fc部分和多肽链。
Fc部分一般由糖基化做一些调整，而这些变化会影响免疫球蛋白的生物活性。
3、位点变异：同一种免疫球蛋白，就其结构而言，仅存在三种位点变异，分别为α/β多肽链的位点变异、糖基化的位点变异和糖蛋白的位点变异。
这些变异都会影响免疫球蛋白的生物活性，产生一些特异性的免疫作用。
4、外膜融合蛋白：外膜融合蛋白是指免疫球蛋白在真核生物细胞外质膜上结合的外膜融合蛋白，即膜表联结蛋白，它由糖基化蛋白和多糖结构组成。
外膜融合蛋白的功能是把免疫球蛋白“贴”到外质膜上，因此可以起到释放和抑制免疫球蛋白的细胞应答功能。
综上所述，免疫球蛋白的结构复杂而专业，包括多肽链、Fc部分、位点变异和外膜融合蛋白，它们都影响着免疫球蛋白的生物活性。
集中研究这些免疫球蛋白的结构，可以为药物研发和药物治疗提供思路，也可以提升免疫系统的免疫力。
第三章 免疫球蛋白
第二节 Ig的功能
一、V区的功能
*主要功能：识别并特异性的结合抗原。 *特异性是由V区，特别是HVR(CDR)的空间构型所决定。 *Ig单体可结合两个抗原表位，为双价。 *Ab +Ag——发挥免疫效应： 抗毒素(IgG, IgA)中和外毒素； 病毒的中和抗体阻止病毒吸附和穿入易感细胞； 分泌型IgA抑制细菌粘附到宿主细胞。
IgM是B细胞抗原受体(BCR)的主要成分;未成熟 B细胞仅表达mIgM。
天然血型抗体是IgM；类风湿因子亦属IgM。 参与II、III型超敏反应。
三、IgA
血清型IgA: 结构为单体。
分泌型IgA(SIgA): *结构为二聚体：IgA + J链 + SC *IgA由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中 浆细胞产生; SC由粘膜上皮细胞合成。 *主要存在于初乳、唾液、泪液，以及呼吸道、消化道 和泌尿生殖道粘膜表面的分泌液中。
*Ig分子的每条肽链折叠的几个球形单位，它们的功能不 同，但结构相似。 *约由110个aa 残基组成，其aa序列相似或同源。 *L链：VL、CL H链：IgG、IgA、IgD: VH, CH1, CH2, CH3 IgM、IgE: VH, CH1, CH2, CH3, CH4
*Ig功能区的功能： ①VH和VL结合抗原，CDR与抗原表位互补； ②CH和CL上具有部分同种异型（allotype）的遗传标志 ③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动 补体活化经典途径； ④IgG的CH3可结合细胞（单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、 B细胞、NK细胞）表面的FcR（FcR）结合， IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc 受体（FcR）结合。
(三) 穿过胎盘和粘膜: IgG输送蛋白：表达于胎盘滋养层细胞 滋养层细胞 胎儿血液循环 新生儿抗感染
免疫球蛋白的结构与功能的关系
免疫球蛋白的结构与功能的关系免疫球蛋白是免疫系统中重要的蛋白质，也称为抗体。
它们由免疫细胞产生，能够识别和中和外来的抗原分子，保护机体免受感染。
免疫球蛋白的结构与功能之间有着密切的关系，这种关系体现在免疫球蛋白的四级结构和多样性、特异性、亲和力以及效应等方面。
免疫球蛋白的结构是由四级结构组成的，包括原型抗体的两条重链和两条轻链，通过二硫键连接在一起，形成重链、轻链和可变区、框架区等结构。
四级结构的组成为抗体提供了稳定的空间结构和分子稳定性，强大的抗体产生了多样性、特异性以及亲和力等功能。
免疫球蛋白能够显示出丰富的多样性，这主要体现在其变能区和框架区的序列变异。
变能区是抗体与抗原结合的部分，由三个高可变性区组成，这三个可变区共有107-115个氨基酸的多样性。
这种变异可以通过基因的重组和突变来产生，使免疫球蛋白可以识别和结合多种抗原物质，从而保护机体免受不同病原体的感染。
这种多样性是由基因重组和区域变异所引发的，使得免疫球蛋白具有高度特异性的抗原结合。
免疫球蛋白的特异性是指其与特定抗原的结合能力。
抗原是指能够诱导机体免疫应答的物质，包括细菌、病毒、寄生虫、肿瘤抗原以及一些药物等。
由于免疫球蛋白的多样性，它们可以结合成千上万种不同的抗原物质。
这种特异性使得免疫球蛋白能够与抗原物质形成特定的抗原-抗体复合物，通过中和、沉淀、凝集、增强吞噬细胞作用以及激活补体等方式对抗原物质进行处理。
免疫球蛋白的亲和力是指其与抗原物质结合的强度，也是抗体识别和结合抗原的重要能力之一、亲和力的强弱可以影响抗体与抗原结合的稳定性和强度，在一定程度上影响着免疫球蛋白的效能。
亲和力的大小与抗体的各种因素有关，包括可变区的氨基酸序列、特定的序列间作用、抗体构象以及各种结合位点的相互作用等。
通过不断的突变和筛选，免疫系统可以产生亲和力更高的抗体来提高免疫应答的效果。
免疫球蛋白的效应是指其通过与抗原结合而诱导的一系列生理和免疫反应。
免疫球蛋白 结构
免疫球蛋白结构
免疫球蛋白（Ig）的基本结构是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端，并且具有可变区（V）和恒定区（C）。
免疫球蛋白根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、
免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
其重链分别为γ、α、μ、δ、ε，轻链可分为两型：κ、λ型。
比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。
三个高变区共同组成Ig
的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区。
恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一
类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
铰链区位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、
胃蛋白酶等水解。
以上内容仅供参考，可以查阅关于免疫球蛋白的资料或文献，以获取更准确的信息。
免疫球蛋白的结构和功能研究
免疫球蛋白的结构和功能研究免疫球蛋白（Immunoglobulin）是一类在人体免疫防御中起着至关重要作用的蛋白质，也被称为抗体。
免疫球蛋白具有极高的特异性，可以与各种病原体结合并识别出它们的抗原表位，从而发挥清除病原体的作用。
免疫球蛋白的研究在现代生命科学中占有重要地位，本文将介绍免疫球蛋白的结构和功能研究的相关内容。
免疫球蛋白的结构免疫球蛋白是由两个基本结构单元组成的分子，即Fab片段和Fc片段。
Fab片段指的是可以和抗原结合的部分，而Fc片段则负责免疫球蛋白的生物学效应。
在Fab片段内部，免疫球蛋白由两个重链和两个轻链组成，重链和轻链之间通过二硫键连接。
而Fab片段的外侧则有一个可变区（Variable region）和一个恒定区（Constant region）。
Variable region是由一些精细调节的基因重组事件产生的，其决定了免疫球蛋白的特异性。
而Constant region则决定了免疫球蛋白的种类和生物学效应。
Fc片段则是由两个重链连接而成的。
Fc片段的中央也有一个恒定区，而在两侧则有两个可变区。
而这些可变区的变化也会影响免疫球蛋白的生物学效应。
Fc片段还负责和免疫细胞的受体结合从而进行免疫调节。
免疫球蛋白的功能免疫球蛋白具有多种生物学效应，在人体抵御病原体的过程中扮演着至关重要的角色。
免疫球蛋白的最基本作用是与抗原结合并识别出它们的表位。
在这个过程中，免疫球蛋白可以识别出不同种类的抗原，并形成多种免疫球蛋白，这些免疫球蛋白之间各有特异性，能够保护人体免遭各种病原体的侵袭。
除了发挥直接清除病原体的作用外，免疫球蛋白还能够将病原体和其他白细胞组织起来形成免疫复合物，从而向免疫系统传递信号，启动免疫应答并促进炎症反应。
此外，免疫球蛋白还能够激活补体系统，促进病原体的溶解，加速免疫清除。
结论免疫球蛋白的结构和功能研究是现代生物学中的重要研究领域之一。
在未来的研究中，我们可以预计更多关于免疫球蛋白的细节信息和新的属性将被发现，并且这些发现将会促进人类抵御疾病的能力。
免疫球蛋白分子量
免疫球蛋白分子量介绍免疫球蛋白是多克隆抗体的总称，广泛存在于人类和许多动物的体内。
免疫球蛋白分子量的研究对于了解抗体的结构和功能至关重要。
本文将深入探讨免疫球蛋白分子量的相关知识。
免疫球蛋白概述免疫球蛋白是由两个重链和两个轻链组成的大分子，其主要功能是识别和结合外来抗原，从而引发免疫反应。
重链通常有几种不同的亚型，如IgG、IgM、IgA、IgD和IgE，而轻链主要有κ链和λ链。
免疫球蛋白的结构•重链: 免疫球蛋白的重链较长，分子量一般在50到75kDa之间。
重链的氨基酸序列决定了其结构和功能。
•轻链: 免疫球蛋白的轻链相对较短，分子量约为25kDa。
轻链的氨基酸序列与重链有一定的差异，但它们共同形成了完整的免疫球蛋白分子。
免疫球蛋白分子量的测定方法以下是常用的测定免疫球蛋白分子量的方法： 1. SDS-PAGE: SDS-PAGE是一种常用的蛋白质分离和测定分子量的方法。
通过在凝胶中施加电场，将蛋白质按照其分子量大小进行分离。
通过与已知分子量的标准蛋白进行比较，可以确定目标蛋白的分子量。
2. Western blot: Western blot是一种将蛋白质分离、转移至膜上并与特定抗体相互反应的技术。
通过将目标蛋白与已知分子量的标准蛋白一起分析，可以确定目标蛋白的分子量。
3. 质谱法: 质谱法是一种直接测定蛋白质分子量的方法，常用的质谱方法包括基质辅助激光解吸电离质谱（MALDI-TOF MS）和电喷雾质谱（ESI-MS）。
质谱法能够直接测定蛋白质的分子量，并可以提供一些其他信息，如肽段的序列。
免疫球蛋白分子量的意义准确测定免疫球蛋白的分子量对于研究其结构和功能具有重要意义： - 结构功能关系: 通过测定免疫球蛋白的分子量，可以研究其重链和轻链的组合方式，以及它们与抗原结合的方式，从而揭示抗体的结构和功能之间的关系。
- 疾病诊断: 免疫球蛋白的分子量在一些疾病的诊断中也具有重要价值。
例如，某些免疫球蛋白的分子量异常可能是多发性骨髓瘤和其他免疫系统疾病的指标。
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第一节免疫球蛋白的结构 (The Structure of Immunoglobulin)B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体( an tibody, Ab )。
1937年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、a 1、a 2、B及丫球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在丫球蛋白部分。
因此，相当长一段时间内，抗体又被称为丫球蛋白(丙种球蛋白)。
实际上，抗体的活性除丫球蛋白外，还存在于a和B球蛋白处。
1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin , Ig )。
Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Be nee Jon es, BJ )蛋白等。
免疫球蛋白可分为分泌型(secreted lg,Slg )和膜型(membrane Ig, mIg )。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。
☆☆相关素材☆☆图片正常人血清电泳分离图I 丨总血清-------- igG-------- IgA--------- IgM㊀电泳迁移率㊉(igES极少、不能定曲表示)正常人血清电泳分离图一免疫球蛋白的基本结构The basical structure of immunoglobulin免疫球蛋白分子是由两条相同的重链( heavy chain , H链)和两条相同的轻链(lightchain , L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region )连接到主干上形成一个 "Y"形分子，称为Ig分子的单体, 是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白分子的基本结构图片IgG分子结构示意图C M3C M3—F■:寺俸皓合即应C端皿分子结构示意图imnKjnctofliy(一) 重链和轻链免疫球蛋白重链的分子量约为50〜75kD,由450〜550个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。
据此，可将免疫球蛋白分为五类，或称为免疫球蛋白的同种型( isotype )，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为卩链、3链、丫链、a链和&链。
不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区(functional domain) 的数目以及铰链区的长度等。
同一类lg根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。
女口 IgG可分为lgG1〜lgG4 ; IgA可分为lgA1和lgA2。
IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。
免疫球蛋白轻链的分子量约 25 kD，由214个氨基酸残基构成。
轻链可分为两型，即K (kappa)型和入(lambda)型，一个天然lg分子上两条轻链的型别总是相同的。
五类lg中每类lg都可以有K链或入链，两型轻链的功能无差异。
不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白K:入约为2:1，而在小鼠则为 20:1。
K:入比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白入链过多，提示可能有产生入链的B细胞肿瘤。
根据入链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为入1、入2、入3和入4四个亚型。
☆☆相关素材☆☆图片五类免疫球蛋白结构示意图(二)可变区和恒定区通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区(variable region,V 区)，而靠近C端的其余氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(constant region, C 区)。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白的可变区与恒定区重链和轻链的 V区分别称为 VH和VL。
比较许多不同抗体 V区的氨基酸序列，发现 VH和VL各有三个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区 (hypervariable region , HVR ,分别用HVR1 HVR2和 HVR3表示，一般HVR3变化程度更高。
VL的三个高变区分别位于 28〜35、49〜56和91〜98位氨基酸；VH的三个高变区分别位于29〜31、49〜58和95〜102位氨基酸。
高变区之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(framework region,FR )， VH或VL各有四个骨架区，分别用 FR1、FR2 FR3和 FR4表示。
VH和VL的三个高变区共同组成 lg的抗原结合部位(an tige n-bin di ng site )，该部位形成一个与抗原决定簇互补的表面，故高变区又被称为互补性决定区(complementarity-determining region，CDR，分别用 CDR1 CDR2和 CDR3表示。
不同的抗体其CDR序列不相同，并因此决定抗体的特异性。
☆☆相关素材☆☆图片抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图2. 恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL。
不同类Ig重链CH长度不一，有的包括 CH1、CH2和 CH3有的更长，包括 CH1 CH2 CH3 和CH4同一种属动物中，同一类别Ig分子其C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
例如：针对不同抗原的人IgG抗体，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性结合，但其C区的抗原性是相同的，应用抗人IgG抗体(第二抗体)，均能与不同人的IgG 结合。
3. 铰链区铰链区位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。
铰链区连接抗体的 Fab段和Fc段，使两个Fab段易于移动和弯曲，从而可与不同距离的抗原部位结合。
五类Ig或亚类的铰链区不尽相同，例如lgG1、lgG2、lgG4和IgA的铰链区较短，而IgG3和IgD的铰链区较长。
IgM和IgE无铰链区。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白铰链区的结构及其功能免疫球蛋白的功能区： The doma in of immu noglobulinlg 分子的每条肽链可折叠为几个球形的功能区，或称结构域，这些功能区的功能虽不同，但其结构相似。
每个功能区约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具有相似性或同源 性。
免疫球蛋白的每个功能区的二级结构是由几股多肽链折叠一起形成的两个反向平行的B片层(anti-parallel 3 sheet )，例如CL 的两个B 片层分别为 4股与3股，VL 为5股 与4股。
两个3片中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接， 具有稳定功能区的 作用，因而形成一个“3桶状 (3 barrel) ”或“3三明治(3 sandwich) ”的结构。
免疫 球蛋白肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋白折叠(immu noglobulin foldi ng )。
轻链有 VL和CL 两个功能区；IgG 、IgA 和IgD 重链有 VH CH1、CH2和CH3四个功能区；IgM 和IgE 重链有五个功能区，比IgG 多一个CH4功能区的作用为：① VH 和VL 是结合抗原的部位， 其中HVR( CDR 是V 区中与抗原表位互补结合的部位；② CH 和CL 上具有部分同种异型(allotype )的遗传标志；③IgG 的CH2和IgM 的CH3具有补体C1q 结合位点，可启动补体 活化经典途径；④IgG 可通过胎盘；⑤IgG 的CH3可与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、B细胞和NK 细胞表面的IgG Fc 受体(F C Y R)结合，IgE 的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱 性粒细胞的IgE F C 受体(Fc& R)结合。
☆☆相关素材☆☆图片lg 轻链V 区和C区结构与折叠免疫球蛋白的较链区及其功能IM-iLi ■ig 轻链\/区和c 区的结艳与折叠图片3-1-9免疫球蛋白的功能区三 免疫球蛋白的水解片段： The hydrolyzed fragment of immunglobulin(一) 木瓜蛋白酶水解片段木瓜蛋白酶(papain)水解IgG 的部位是在铰链区二硫键连接的 2条重链的近N 端，裂解后可得到三个片段：①2个相同的Fab 段即抗原结合片段(fragment antigen binding. Fab ),相当于抗体分子的两个臂，每个Fab 段由一条完整的轻链和重链的 VH 和CH1功能区组成。
Fab 段为单价，与抗原结合后，不能形成凝集反应或沉淀反应；② 1个Fc 段(fragment crystallizable,Fc )，即可结晶片段。
Fc 段相当于IgG 的CH2和CH3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子和细胞相互作用的部位。
Ig同种型的抗原性主要存在于 Fc 段。
(二) 胃蛋白酶水解片段胃蛋白酶(pepsin )在铰链区连接重链的二硫键近C 端水解IgG,获得一个F(ab')2D E B A G F C免疫球蛋白的功能区 ®rriii.i'hdDyy片段，由于抗体分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab')2片段为双价，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。
Ig的Fc段被胃蛋白酶裂解为若干小分子片段，被称为 pFc'，失去生物学活性。
胃蛋白酶水解IgG 后的F(ab')2片段，保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而作为生物制品有较大的实际应用价值，例如白喉抗毒素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶消化后精制提纯的制品，因去掉Fc段而减缓发生超敏反应。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白水解片段免疫球蛋白的水解片段筋四 J 链和分泌片：Joining chain and secretory piece(一)J链J链(joining chain )是一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成。
J 链可连接Ig单体形成二聚体、五聚体或多聚体。
两个单体IgA由J链连接形成二聚体，五个单体IgM由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。
IgG、IgD、IgE为单体，无J链。
(二)分泌片分泌片(secretory piece,SP )又称为分泌成分(secretory component,SC，是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由粘膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合到二聚体上，并一起被分泌到粘膜表面。