2蛋白质化学 PPT2021课件
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2020_2021学年新教材高中生物第3章基因工程4蛋白质工程的原理和应用课件新人教版选择性必修32
【解析】选B。基因工程是通过对基因的操作,将符合人们需要的目的基因导入 适宜的生物体,原则上只能生产自然界已存在的蛋白质,蛋白质工程是指以蛋白 质分子结构规律及其与生物功能的关系为基础,通过基因修饰或基因合成,对现 有的蛋白质进行改造,或制造一种新的蛋白质,以满足人类的生产或生活需要。 本题中合成的β-干扰素是基因定点突变后的表达产物,不是天然的,因此属于 蛋白质工程。
【解析】选C。蛋白质工程的目的是获取人类需要的蛋白质,由于蛋白质的合成
是受基因控制的,因此对蛋白质结构进行设计改造,最终通过改造或合成基因来
实现。
【课堂回眸】
课堂检测·素养达标
【概念·诊断】 1.随着分子生物学、晶体学以及计算机技术的发展,蛋白质工程广泛应用于医 药和其他工农业生产中,下列有关描述正确的是____________。 ①蛋白质工程对蛋白质的改造是通过直接改造相应的mRNA来实现的 ②基因工程遵循中心法则,而蛋白质工程不遵循 ③蛋白质工程是在基因工程的基础上,延伸出来的第二代基因工程,也需要利用 基因工程的基本工具,需要经历基因工程的操作流程 ④由于蛋白质中氨基酸的排列顺序千变万化,空间结构千差万别,蛋白质工程操 作难度很大 ⑤蛋白质工程不能改变蛋白质的活性
资料三 北京大学李龙团队开发出新型可遗传编码的乙酰胆碱和多巴胺荧光探 针,该探针表达后形成荧光蛋白与神经递质受体的融合体,当相应的神经递质与 上述融合体结合后发出荧光。 (1)在神经系统中,多巴胺通常以__________方式由__________________释放后 与相应的受体结合。 (2)有人提出一种治疗帕金森病的思路:利用从囊胚中____________(部位)获得 的细胞,对其进行诱导分化后, 用以补充死亡的黑质多巴胺能神经元,这属于一种__________工程的应用。
第4章第2节 蛋白质 课件2021-2022学年下学期高二化学人教版(2019)选择性必修3
【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
【思考】氨基酸一定含有的官能团有哪些？从而思考氨基酸可能有的性质 结构分析 ➢3.氨基酸的化学性质
(1)氨基酸的两性
R—CH—COOH NH3＋ 阳离子
H＋ OH－
R—CH—COOH OH－
NH
H＋
两2性化合物
R—CH—COO
－
NH
2阴离子
【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
结构分析→合理预测→实验验证→问题探究
模型建构：
R—CH—COOH NH3＋ 阳离子
H＋ OH－
R—CH—COOH OH－
NH
H＋
两2性化合物
R—CH—COO
－
NH
2阴离子
OH－ H＋
R—CH—COO－
H＋ OH－
氨基酸的熔点较高，氨基酸
➢1.氨基酸的结构 决定各种α-氨基酸性质的差异
羧基典型性质
R—CH—COOH
氨基典型性质
NH2
相互影响的特性
分析氨基酸结构特点
合理预测氨基酸的性质
【环节二】认识氨基酸
【学习任务2】基于结构分析学习氨基酸的性质
➢2.氨基酸的物理性质
“天然的氨基酸均为无色晶体，熔点较高，200~300℃熔化分解。 能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，难溶于乙醇、乙醚。”
发现时间 发现者
1881
Weyl
1883
Schulze
1889 Drechsel
1895
Hedin
1896 Kossel,Hedin
1901
Fischer
1901
新教材2023年高中生物 第2章 第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者课件 新人教版必修1
2．多肽及蛋白质的形成 （1）多肽：由多个氨基酸缩合而成的，含有多个肽键的化合物， 叫作多肽。 （2）肽链：多肽通常呈链状结构，叫作肽链。 （3）蛋白质的形成：一条或多条肽链经盘曲、折叠，形成具有一 定空间结构、能行使一定功能的蛋白质。
3．蛋白质的空间结构 （1）蛋白质的结构层次 C、H、O、N 等元素―组―成→氨基酸脱―水―缩→合肽链 ―形―成―一盘―定曲―的、空折―间叠―结―构→蛋白质 （2）蛋白质分子结构多样性的原因 ①氨基酸的种类不同，构成的肽链不同（如下图） —□—□—□—□—□—□— —○—○—○—○—○—○— （□、○分别代表不同种类的氨基酸）
②氨基酸的数目不同，构成的肽链不同（如下图） □—□—□—□—□ □—□—□—□ ③氨基酸的排列顺序不同，构成的肽链不同（如下图） —□—○—○—□—○— —○—□—○—□—○— （□、○分别代表不同种类的氨基酸） ④肽链的数目不同，盘曲、折叠的方式和空间结构不同，构成的蛋 白质不同（见下图）
特别提醒：①两个蛋白质分子的结构不同，则这两个蛋白质不是同 种蛋白质。②不是同时具备以上四点才能确定两个蛋白质分子结构不 同，而是只要具备其中一点，这两个蛋白质分子的结构就不同。
3．蛋白质变性是怎样的过程？ 提示：高温、强酸、强碱、重金属盐、某些化学物质等可以使蛋白 质的空间结构发生改变而凝聚，进而从溶液中析出，这种作用叫作变 性。变性过程可使蛋白质的空间结构发生改变，无法复原，但肽键没有 被破坏，还能与双缩脲试剂产生紫色反应。
课内探究•名师点睛
知识点 蛋白质的功能
蛋白质是细胞的基本组成成分，具有参与组成细胞结构、催化、运 输、信息传递、防御等功能。其功能多样性表现如下：
拓展 在自然界中，分子中同时含有氨基和羧基的化合物都称为氨基酸。 氨基和羧基连接在同一个碳原子上的氨基酸是构成蛋白质的氨基酸，称 为α－氨基酸；除α－氨基酸以外的氨基酸均不能构成蛋白质。
新教材高中生物第2章组成细胞的分子第4节蛋白质是生命活动的主要承担者课件新人教版必修1
答案 A 解析 结构④表示氨基酸中的R基,在人体中,构成蛋白质的氨基酸有21种, 因此R基在人体内有21种,A项正确;氨基酸脱水缩合产生水,水中的氢来自 ①(氨基)和③(羧基),B项错误;结构④是R基,R基中含有的氨基或羧基一般 不参与脱水缩合,C项错误;每个氨基酸分子至少有一个氨基和一个羧基,有 的R基上还含有氨基或羧基,D项错误。
结论语句 辨一辨 (1)蛋白质的组成元素只有C、H、O、N。( × ) (2)只要含有一个氨基、一个羧基,那这种化合物就是生物体内的氨基酸。 (×) (3)氨基酸分子的氨基和羧基都连在同一个碳原子上。( × ) (4)酪氨酸和精氨酸理化性质不同的原因是R基不同。( √ )
知识点三 蛋白质的结构及其多样性 1.氨基酸的结合方式—酸
多肽链
3.细胞中蛋白质种类繁多的原因
(1)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 数目
不同。
(2)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 种类
不同。
(3)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 排列顺序
千变万化。
(4)组成蛋白质分子的肽链的盘曲、折叠方式及其形成的
空间结构
千差万别。
旁栏边角 想一想 1.蛋白质在消化道内经消化酶的作用分解为氨基酸的过程属于蛋白质水 解反应。请比较氨基酸脱水缩合反应和蛋白质水解反应过程。
答案 A 解析 环肽中,氨基酸的数目等于肽键数目,所以八肽是由8个氨基酸脱水缩 合而成的含有8个肽键的化合物,A项正确;蛋白质变性是指蛋白质的空间 结构发生改变,并非是肽键的断裂造成的,B项错误;氨基酸互相结合的方式 相同,都是脱水缩合,C项错误;雄性激素的本质不是蛋白质,而是固醇,D项 错误。
视角2蛋白质合成的相关计算 2.血红蛋白分子中含574个氨基酸,4条肽链,在形成此蛋白质分子时,脱下的 水分子数和形成的肽键的数目分别是( ) A.573和573 B.573和570 C.570和573 D.570和570
2020-2021学年高二化学新教材人教版必修第二册教师用书：7.4.2 蛋白质 Word版含解析
第2课时蛋白质课前自主预习一、蛋白质1．化学组成(1)元素组成：C、H、O、N、P、S等。
(2)代表物：肌肉、毛发等。
2．化学性质(1)特征反应①浓硝酸可以使蛋白质变黄，称为蛋白质的颜色反应。
②烧焦时有烧焦羽毛的气味。
(2)水解反应蛋白质在酶等催化剂作用下可以水解，生成氨基酸。
二、蛋白质在生产、生活中的重要作用1．蛋白质的存在：作为生命的基础物质，蛋白质是细胞结构里复杂多变的化合物，存在于一切细胞中。
2．蛋白质的主要作用(1)人们从食物中摄取的蛋白质，在人体胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下，经过水解最终生成氨基酸。
氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需要的各种蛋白质，其中包括上百种的激素和酶。
人体内的各种组织蛋白质也在不断地分解，最后主要生成尿素排出体外。
(2)动物的毛和皮、蚕丝等可以制作纺织原料，动物胶可以制造照相用片基，驴皮制的阿胶还是一种药材。
从牛奶中提取的酪素，可以用来制作食品和塑料。
(3)酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内重要的催化剂。
课堂互动探究蛋白质性质的拓展应用1．蛋白质的盐析和变性(1)加少量的轻金属盐能促进蛋白质的溶解。
加浓的轻金属盐能使蛋白质降低溶解度而从溶液中析出，这种作用叫做蛋白质的盐析。
蛋白质的盐析具有可逆性，蛋白质的生理活性不会改变。
利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质。
(2)在紫外线或X射线照射、加热或加入重金属盐(如铜、汞、铅、钡等的盐)、强酸、强碱、乙醇、甲醛、苯酚、高锰酸钾、84消毒液、过氧乙酸等物质的作用下，使蛋白质发生性质上的改变而聚沉，这种作用叫做蛋白质变性。
蛋白质的变性是不可逆的，蛋白质失去生理活性不能再恢复成原来的蛋白质。
利用这个性质，可以采取措施灭菌、消毒、预防中毒或缓解中毒的程度，保存动物体的标本，鞣制皮革等。
蛋白质的盐析和变性可按下列方案进行实验。
2.蛋白质的鉴别、分离与提纯(1)鉴别蛋白质的依据主要有：①有些蛋白质分子中有苯环存在，这样的蛋白质跟浓HNO3作用时呈黄色。
生物化学1.绪论PPT课件
1.3 研究新陈代谢规律及其调控是开发微生物发酵工业 的基础
氨基酸、酶（含遗传工程酶）、抗生素、植物生长激 素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。发酵 产物的提炼和分离及下游加工技术也必须依赖于生物化学 理论和技术。此外，研究微生物新陈代谢过程及其调节控 制对于选育高产优质的菌株﹑筛选最佳发酵理化因子及提 高发酵效率具有指导意义。
蛋白质
该法则是生物体传递并表达遗传信息的基础。
生物体内的代谢网络非常复杂，而生物体的各种反 应却能有条不紊的进行，这是受到精密的调节机制调控 的，其中包括细胞或酶水平的调节以及激素和神经系统 的调节。
2）和 3）这部分内容反映生物体内物质能量转化的动态 过程，被称为动态生化。
2. 生物化学与药学科学
生物化学是一门重要的医药学基础课程，也 是现在发展最快的学科之一，它从分子水平阐明 生命现象本质，是学习、认识疾病，认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时，生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系，呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理，选择合理工艺途径， 提高产品质量，探索新工艺，研制新产品的理论 基础。
1.2 生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
生化药物是一类采用生化方法化学合成从生物体分离、纯 化所得并用于预防、治疗和诊断疾病的生化基本物质。这些 药物的特点是来自生物体，基本生化成份即氨基酸、肽、蛋 白质、酶与辅酶、多糖（粘多糖类）脂质、核酸及其降解产 物。这些物质成分均具有生物活性或生理功能，毒副作用极 小，药效高而被服用者接受。生化药物在制药行业和医药上 占有重要地位。如氨基酸、核苷酸（所谓基因营养物）、 SOD、 紫杉醇等已经应用于临床治疗。
生物化学(Biochemistry)
氨基酸、蛋白质和核酸简幻灯片PPT
紫色物质，用于α-氨基酸 的比色测定和纸层析显色
也可用于α-氨基酸、多肽、蛋白质的鉴别。
2021/5/22
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2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
*(4)成肽反响
H 2 N C H C O O H + H 2 N C H C O O HH2O
R 1
R 2
O
肽键
许多氨基酸分子通过 肽键相互连接形成多肽
2〕氨基和羧基的反响 〔1〕与亚硝酸的反响
范斯莱克氨基氮 测定法
RC H C O O H H N O 2RC H C O O H + N 2+ H 2 O
N H 2
O H
测定反响中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量
〔2〕与2,4-二硝基氟苯反响 (DNFB) NO2
F
R CH COOH
2021/5/22
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2
α-氨基酸的性质 1.α-氨基酸的物理性质
无色晶体，熔点一般高于相应羧酸或胺， 易溶于水，难溶于有机溶剂。
2.α-氨基酸的化学性质
R CH COOH
氨基典型反响
NH2
羧基典型反响
相互影响的特性
2021/5/22
3
2.α-氨基酸的化学性质
1〕两性和等电点
R CH COOH
强碱中主要存在形式
工业上发酵制醇的杂醇即由此产生。
2.α-氨基酸的化学性质
3〕氨基和羧基的共同反响
〔3〕与水合色〔个别例外〕
O
OH N3 + H
+RCCO - O
OH H O
O
O
N
O
O -
水N i合n h 茚y d r 三in 酮 α-a -m 氨in 基o酸a cid P u rp le 罗p ro 曼d u 氏ct(o 紫ry ello w fo rP ro )
蛋白质的空间结构
如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)
血红素与氧结
合后，铁原子半径
变小，就能进入卟
O2
啉环的小孔中，继
而引起肽链位置的
变动。
变（别）构效应(allosteric effect)
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（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋
结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲 与折叠
Primary structure
Secondary structure
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Quaternary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
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二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个 或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密， 各行使其功能，称为结构域(domain) 。
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)
血红素与氧结
合后，铁原子半径
变小，就能进入卟
O2
啉环的小孔中，继
而引起肽链位置的
变动。
变（别）构效应(allosteric effect)
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（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋
结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲 与折叠
Primary structure
Secondary structure
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Quaternary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
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二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个 或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密， 各行使其功能，称为结构域(domain) 。