蛋白质的分子组成

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.蛋白质的结构与功能

.蛋白质的结构与功能
结构域是球状蛋白质的折叠单位,是在超二级结构基础上 进一步绕曲折叠有独特构象和部分生物学功能的结构。对 于较小的蛋白质分子或亚基,结构域和三级结构是一个意 思,即这些蛋白质是单结构域的;对于较大的蛋白质分子 或亚基,多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的结构 域缔合成三级结构。
三、蛋白质的三级结构(tertiary structure)
(二)氨基酸的分类
1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙 (Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫 (Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser) 、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys) 带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys )、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨 基酸。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 :
1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨 酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左 旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末,L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构,获得了一组标准 键长和键角,提出了肽单元(peptide unit)的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和 (β-折叠)。

蛋白质化学

蛋白质化学

蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。

自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸:用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%,可依此特性分析样品蛋白含量:mg Pr=mg N×6.25 此外还有:C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子,没有旋光性;Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构:Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与?ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位,自然界中有多少种氨基酸? EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AA甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E组氨酸★单选根据元素组成的区别,从下列氨基酸中排除一种 AA胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BA胱氨酸B精氨酸C脯氨酸D色氨酸E丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基,该十肽可能含有 AA谷氨酸B精氨酸C赖氨酸D牛磺酸E丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。

第03章蛋白质的结构与功能

第03章蛋白质的结构与功能

2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
(二)蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色,可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为:蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI=6.02,在pH =7时,在电场中向( ) 极移动。
答案:正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
(三)蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质:完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质(结合蛋白质): 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 (二)肽(peptide)
肽:两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽, 三个氨基酸链接称为三肽,多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质:当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时,称为蛋白质。
三、肽键和肽
(三)生物活性肽(bioactive peptide) 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
(丙氨酸) (丝氨酸) (半胱氨酸) (甘氨酸)
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端(N末端) 羧基端(C末端) 氨基酸残基:多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向:N C为正向,氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基,羧基末端是最 后一个氨基酸残基。

蛋白质的分子组成

蛋白质的分子组成

(一)蛋白质的分子组成1.氨基酸(1)分类:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,除甘氨酸外,均属L-α-氨基酸。

根据其侧链的结构和理化性质可分成五类:非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

(2)理化性质①两性解离及等电点:氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性。

在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。

②紫外吸收性质:根据氨基酸的吸收光谱,含有共辄双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。

③茚三酮反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热时,合成为蓝紫色的化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

可作为氨基酸的定量分析方法。

2.肽蛋白质中的氨基酸相互结合成肽。

连接两个氨基酸的酰胺键称肽键。

蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。

(二)蛋白质的分子结构1.一级结构在蛋白质分子中,从N端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。

其主要化学键是肽键,此外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构的范畴。

2.二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

α-螺旋:每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

肽链中的全部肽键都可形成氢键,以稳固螺旋结构。

3.三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,如疏水键、离子键(盐键)、氢键和范德华力等。

分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。

4.四级结构体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。

每一条多肽链都有其完整的二级结构,称为亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接,这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

蛋白质主要结构以及功能含举例

蛋白质主要结构以及功能含举例

蛋白质的主要结构以及功能含举例
25
(2) 肽 1) 氨基酸通过肽键相连的化合物, 蛋白质不完全水解的产物。 2) 氨基酸残基 (amino acid residues) 3) N-末端(H)与C末端(OH) 4) 多肽(>10肽)、寡肽(<10肽)、 开链肽与环肽
蛋白质的主要结构以及功能含举例
27
蛋白质的主要结构以及功能含举例
23
R1 NH2 CH
COOH
R2 H2N CH COOH
肽链氨基端
R1 O
NH2 CH C N
N-/H
肽键
H

R2
肽链羧基端
CH COOH
C-/OH
蛋白质的主要结构以及功能含举例
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肽键平面
➢ 单键,部分双键性质 ➢ 连接肽键两端的C=O、 N-H 和 2 个 Cα 共 6 个 原 子 的空间位置处在一个相对 接近的平面上 ➢ 相邻2个氨基酸的R侧链 形成反式结构
2
二、蛋白质的氨基酸组成 1、构件分子( building block molecule):
L-结构以及功能含举例
3
(α-氨基)NH2
COO (α-羧基)
H
C
R(侧链/侧基)
H
L,α-氨基酸
蛋白质的主要结构以及功能含举例
4
2、参与蛋白质组成的氨基酸20种 受遗传密码控制,无种族特异性
蛋白质的主要结构以及功能含举例
第二节 蛋白质的分子组成 一、元素组成和分子量
1.主要元素:C、H、O、N 稀有元素:P、Fe、Zn、Mn、I 等
2.特点:N含量恒定,平均16% 100克蛋白质中含 16克N。 1克N=6.25 克蛋白质

第二章蛋白质的结构与功能

第二章蛋白质的结构与功能
目录
一,氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有300余种, 300余种, 20种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 , 氨基酸(甘氨酸除外) 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外).
目录
(一) 氨基酸的一般结构 一
COO
+
H CH3 R
H
目录
(三)β-转角
β-转角
(四)无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构. 分肽链结构.
目录
(五)模体是具有特殊功能的超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中, 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 有二级结构的肽段,在空间上相互接近, 个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 超二级结构 二级结构组合形式有3 二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ . αα,βαβ,
第2章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键 通过肽键(peptide bond)相连 通过肽键 相连 形成的高分子含氮化合物. 形成的高分子含氮化合物.
目录
二个或三个具有二级结构的肽段, 二个或三个具有二级结构的肽段,在空间 上相互接近,形成一个特殊的空间构象, 上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为 模体(motif) . 模体 模体是具有特殊功能的超二级结构. 模体是具有特殊功能的超二级结构.

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子,它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用,在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。

蛋白质的结构非常复杂,由由氨基酸组成的多肽链所构成。

氨基酸是蛋白质的基本构建单元,每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。

侧链基团的特性决定了氨基酸的属性,如极性、疏水性等。

一般而言,蛋白质的主要级别包括了四个层次,即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序,即多肽链的序列。

二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠,其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。

三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式,由氨基酸之间的相互作用所决定。

最后,四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。

蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。

首先,蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。

例如,一些蛋白质具有酶活性,可以催化化学反应。

这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心,使其与底物结合形成复合物,从而降低反应能垒,加速化学反应的进行。

此外,蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用,如激素和受体之间的相互作用,或抗体与抗原之间的特异性结合。

其次,蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。

蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。

在正常情况下,蛋白质的结构是稳定的,但当蛋白质结构发生改变时,如突变,可能导致蛋白质失去原有的功能,甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。

此外,蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送,因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。

最后,蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用,并影响其在细胞内外的生理功能。

蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。

例如,血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质,其结构使其能够与氧气结合,并在肺和组织之间进行运输。

另一个例子是抗体,它是一种免疫系统中的蛋白质,能够与抗原结合以中和病原体,从而保护机体免受疾病的侵害。

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

第一节蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还含有I 。

蛋白质元素组成的特点:蛋白质的含氮量平均为16%。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式:蛋白质含量( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 一.蛋白质的基本组成单位:氨基酸1.结构特点:存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基,这个碳原子上连的集团或原子都不一样,称手性碳原子。

2.分类:1. 非极性脂肪族氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸2. 极性中性氨基酸:丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸3.芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸4. 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸5. 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸3.氨基酸的理化性质:(1)两性解离及等电点(2)紫外吸收(3)茚三酮反应二.肽键与肽链:1.肽键(peptide bond):是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2. 一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)。

3.10以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)。

4. 肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子,因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了,因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

5. 开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端,分别保留有游离的α-氨基和α-羧基,故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)。

6.体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽(GSH): 由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成, 半胱氨酸上的巯基为谷胱甘肽活性基团.2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

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标准氨基酸R基的结构与极性,在生理条件下的水溶性分成四类: 1、非极性疏水R 2、极性不带电荷R 3、带正电荷R 4、带负电荷R
1、非极性疏水R基氨基酸
2、极性不带电荷R电荷R基氨基酸
四、氨基酸的性质
紫外吸收特征 两性解离与等电点 茚三酮反应
1、紫外吸收特征
蛋白质的元素组成特点是平均含N量为 16%,可依此特性分析样品蛋白含量: mgPr=mgN×6.25
二、氨基酸的结构
20种标准氨基酸中:只有脯氨酸为亚氨基酸 其他都为α-氨基酸 除甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子是手 性碳原子
氨基酸是手性分子
三、氨基酸的分类
分类依据 R基的结构 R基的酸碱性 人体内能否自己合成 分解产物进一步转化 是否用于合成蛋白质 有无遗传密码 分类 脂肪/芳香/杂环族 酸性/碱性/中性 必需/非必需 生糖/生酮/生糖兼生酮 标准/非标准 编码/非编码
根据组成分为单纯蛋白质和缀合蛋白质
单纯蛋白质完全由氨基酸构成,如核糖核酸酶 和糜蛋白酶 缀合蛋白质含有非氨基酸成分,所含的非氨基 酸成分称为辅基 缀合蛋白质可以根据其辅基进一步分为脂蛋白、 糖蛋白、核蛋白和金属蛋白等
根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质
谢谢大家!
蛋白质的分子组成
主要内容
一、蛋白质的元素组成 二、氨基酸的结构 三、氨基酸的分类 四、氨基酸的性质 五、蛋白质的分类
氨基酸是蛋白质的结构单位。 自然界中的氨基酸有300多种 标准氨基酸:用来合成蛋白质的20种氨 基酸
一、蛋白质的元素组成
主要元素:C、H、O、N 其他元素有( S、P ) Fe、Cu、Mn、Co、 Mo、I等
2、两性解离与等电点
两性电解质 两性解离 兼性离子 等电点是氨基酸的特征常数。 如果溶液的pH值大于氨基酸的等电 点,则氨基酸的净电荷为负,在电场中会 向正极移动
3、茚三酮反应
氨基酸与水合茚三酮发生氧化反应和缩合反 应,最终生成蓝紫色化合物,该化合物在 570nm波长处存在吸收峰。
五、蛋白质的分类
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