执业医师生物化学讲义0301
《医学生物化学》课件
《医学生物化学》课件汇报人：日期:contents •生物化学概述•蛋白质的结构与功能•核酸的结构与功能•酶的结构与功能•糖类的结构与功能•脂类的结构与功能•维生素和矿物质的结构与功能目录生物化学概述01CATALOGUE生物化学的定义它涉及生命现象的分子水平和细胞水平，为理解生物体的基本生命活动和疾病的发生机制提供了基础。
生物化学是医学专业的重要基础课程之一，为后续的医学专业课程如药理学、病理学等提供了必要的基础。
生物化学是一门研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调控以及遗传信息传递与表达的学科。
生物化学的发展可以追溯到19世纪末，当时科学家开始研究生物体中的化学物质和它们的作用。
20世纪初，许多重要的生物化学发现和理论不断涌现，如蛋白质的氨基酸组成、DNA的双螺旋结构等。
近年来，随着分子生物学和遗传学等学科的发展，生物化学的研究领域不断扩大，涉及到的主题包括基因表达调控、蛋白质修饰与降解、细胞信号转导等。
生物化学的发展历程生物化学的研究内容01生物化学研究的主要内容包括02蛋白质的结构与功能：研究蛋白质的氨基酸组成、三维结构及其与功能的关联。
03酶的作用与调控：探讨酶的结构、催化机制及代谢调控。
04糖类、脂质和维生素代谢：研究这些物质的代谢途径、调控机制及与疾病的关系。
05核酸代谢与基因表达：探讨DNA复制、转录、翻译的过程及调控机制。
06细胞信号转导：研究细胞内信号转导途径及其在生理和病理过程中的作用。
蛋白质的结构与功能02CATALOGUE氨基酸肽键肽链的盘曲结构氨基酸通过肽键连接形成肽链。
多肽链形成后，会进一步盘曲形成特定的空间构象。
0302 01蛋白质的基本构成单位，由氨基、羧基、侧链组成。
肽链局部区域的构象，主要有α-螺旋、β-折叠、γ-转角等。
二级结构整条肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，主要通过疏水相互作用和氢键维系。
三级结构由二硫键、离子键和氢键等形成的肽链之间的相互作用。
四级结构许多酶是蛋白质，能催化生物体内的化学反应。
2019年临床执业医师资格考试辅导课件《生物化学》第一章蛋白质的结构和功能讲义
2019年临床执业医师资格考试辅导课件《生物化学》第一章蛋白质的结构和功能讲义第一章蛋白质的结构和功能考分预测·氨基酸的分类·蛋白质的分子结构·蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无DL之分）（二）氨基酸的分类1.非极性脂肪族氨基酸 6种（普亮亮携饼干）2.极性中性氨基酸6种（苏甲天施半谷）3.含芳香族氨基酸3种4.酸性氨基酸2种5.碱性氨基酸3种记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（三）肽键和肽链1.肽键：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2.肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
有两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。
（寡肽和多肽）二、蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构1.概念：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
（一条线）2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构1.概念：某一段肽链的局部空间结构。
（弹簧中的一段）2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
α-螺旋特点：1.主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
2.每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
3.α-螺旋为右手螺旋（顺时针旋转），氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构1.概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。
（整条链）2.主要的化学键：盐键、疏水键、范德华力、氢键等。
（四）蛋白质的四级结构1.概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。
（多条链）2.主要化学键：氢键和离子键。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
三、蛋白质结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系（1）空间结构决定着蛋白质的生物学功能，蛋白水解酶可破坏一级结构。
执业医师考试生物化学讲义
脂类代谢分类：脂类是脂肪和类脂的总称。
脂肪：三脂酰甘油也称为甘油三酯。
类脂主要包括胆固醇及其酯、磷脂及糖脂等。
脂肪酸是脂类中的重要组成成分。
脂类的生理功能储能和氧化供能；结构成分类脂：胆固醇，磷脂——构成生物膜的重要组分;生物活性物质胆固醇——肾上腺皮质激素、VD、性激素、胆汁酸;必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
甘油三酯的合成代谢合成部位肝脏（最强）、脂肪组织、小肠粘膜。
合成原料甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢，CM中的FFA（来自食物脂肪）。
合成基本过程甘油一酯途径（小肠粘膜细胞），甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）。
甘油三酯的分解代谢脂肪的动员定义储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
关键酶激素敏感性脂肪酶。
脂酸的β-氧化1.脂酸的活化脂酰 CoA 的生成（胞液）。
2.转移：脂酰CoA进入线粒体肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ：关键酶。
3.脂肪酸的β氧化（线粒体）步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。
酮体的生成和利用酮体是乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮的总称。
是脂肪酸在肝内分解氧化的特有的中间产物，是肝脏输出能源物质的一种形式，供肝外组织利用。
原料：乙酰辅酶A 关键酶：HMGCoA合酶代谢定位：生成：肝细胞线粒体。
利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体丙酮随尿排出。
肝内生成肝外用酮症与酮症酸中毒：长期饥饿和糖尿病时，脂肪动员加强，酮体生成增多。
当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体的能力时，血中酮体蓄积，称为酮血症，尿中有酮体排出，称酮尿症，二者统称为酮症。
酮症导致的代谢性酸中毒，称酮症酸中毒。
酮体生成的生理意义酮体是肝脏输出能源的一种形式。
通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用。
维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
胆固醇代谢胆固醇的合成部位组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞，肝、小肠为主。
细胞定位：胞液、内质网。
关键酶：HMG-CoA还原酶原料：乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
临床执业医师考试大纲复习生物化学名师辅导讲义
第一篇
第1章
考纲要求
①氨基酸与多肽：氨基酸的结构与分类，肽键与肽链。
②蛋白质的结构：一级结构概念，二级结构（α-螺旋），三级和四级结构概念。
③蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质高级结构与功能的关系。
④蛋白质的理化性质：蛋白质变性。
复习要点
1．氨基酸的结构与分类组成人体蛋白质的氨基酸有20种，可分为①②③④⑤5类（见下表）。
2．肽键与肽链
（1）肽键肽或蛋白质多肽链中
（2）肽
（3）寡肽由10
（4）多肽由10
（5）肽单元参与肽键组成的6个原子（Cα1、C、O、N、H和C α2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
其中，肽键的键长为0.132nm，介于C—N的单键长（0.149nm）和双键长（0.127nm）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和CO相连
的键都是典型的单键，可以自由旋转。
正是由于肽单元上Cα原子所连的两个单键可以自由旋转，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
2024版《医学生物化学》PPT课件
06
基因表达调控与疾病关系
基因表达调控机制简介
01
转录水平调控
通过控制RNA聚合酶的活性或选择性转录起始位点来实现。
02
翻译水平调控
通过影响mRNA的稳定性、翻译效率或蛋白质翻译后修饰来调控。
03
表观遗传学调控
通过改变基因组的表观遗传修饰，如DNA甲基化、组蛋白修饰等，来
影响基因表达。
表观遗传学在医学领域应用前景
生物化学在医学领域重要性
01
02
03
疾病诊断
生物化学指标如血糖、血 脂等用于评估健康状况和 诊断疾病。
药物研发
通过研究生物大分子与小 分子相互作用，设计针对 特定靶点的药物。
治疗方法
利用生物化学原理开发基 因疗法、免疫疗法等新型 治疗方法。
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末开始，随着化学和生物学的发展，生物化学逐渐成为一个独立学科。
挑战
基因诊断技术的敏感性和特异性仍 需提高，同时面临着伦理、法律和 社会等方面的挑战。
精准医疗时代下个性化治疗方案设计
基因突变与疾病关系解析
个性化药物选择
根据患者的基因型信息，选择最适合的药物进行治疗， 提高治疗效果和降低副作用。
通过分析患者的基因突变与疾病发生发展的关 系，为个性化治疗方案提供依据。
酶在医学诊断和治疗中应用价值
1 2
酶与疾病的关系 酶缺乏或异常导致疾病；疾病过程中酶的活性变 化。
酶在医学诊断中的应用 酶活性测定用于疾病诊断；同工酶分析用于遗传 性疾病诊断。
3
酶在医学治疗中的应用 酶替代疗法治疗遗传性疾病；酶抑制剂用于治疗 癌症等。
酶抑制剂与激活剂研究进展
医学生物化学课件--03
氨基异丙醇
二甲基苯并咪唑
核苷酸 氰钴胺素cyanocobalamin
（2）功能
主要的辅酶形式 是5′—脱氧腺苷钴 胺素
另一种辅酶形 式是甲基钴胺素
B12辅酶的功能
① 分子内重排
② 核苷酸还原成脱氧核苷酸（在某些细菌中）
③ 甲基转移
B12还可促使红血球的生成和成熟，缺乏B12得恶性贫血。
功能基团是-SH。
二、泛醌 又称辅酶Q，在生物体内参与氧化还原作用。 与辅酶I、黄素蛋白、细胞色素一起构成呼吸链。
结构:
O
H3CO
CH3
CH3
H3CO
CH2CH
C
CH2
H
n
O
n=6~10，微生物n=6，动物组织n=10。
功能: 传递氢或电子
再见
Ca2+Ca2+Ca2+ 钙结合蛋白
细胞核
小肠粘膜细胞
Ca2+
血液
（2）有助于血液凝固
（3）降低神经兴奋的作用
Vit D 受体蛋白 Vit D
DNA m R N A
小肠粘膜细胞
（三）维生素E族（又称生育酚、育酚）
1．结构
6-羟苯骈二氢吡喃衍生物
CH 3
HO
5
4
6
3
CH 3
7 8
H3C
12
O
CH 2 CH 2 CH 2 CH CH 23H CH 3
叶酸:四氢叶酸
COOH
❖ 在菠菜中发现，广泛存在于各种绿叶蔬菜中， 1941年Mitchell将之称为叶酸。
❖ 四氢叶酸为一碳单位转移酶的辅酶，参与嘌呤、 dTMP和蛋氨酸的合成。
医学生物化学ppt课件
医学生物化学ppt课件•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学基础与应用•糖代谢与疾病关系•脂类代谢与疾病关系•基因表达调控与疾病关系目录CONTENTS01生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学，探讨生命现象的化学本质。
研究对象生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）及其相互作用；生物小分子（氨基酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生物体内的信号传导、基因表达调控等。
生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和化学中独立出来，成为一门独立的学科。
随着分子生物学的兴起，生物化学在揭示生命本质方面取得了重大突破。
现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同推动生命科学的发展。
疾病诊断药物研发营养与健康医学基础研究生物化学在医学领域重要性生物化学方法可用于检测生物标志物，辅助疾病的诊断和治疗。
研究食物中的营养成分及其在体内代谢过程，为营养学提供科学依据，指导人们合理膳食。
基于生物化学原理，设计和开发针对特定靶点的药物，提高治疗效果和降低副作用。
揭示生命现象的本质和规律，为医学提供理论支持和技术手段。
02蛋白质结构与功能氨基酸组成与分类组成蛋白质由20种基本氨基酸组成，每种氨基酸都含有一个氨基和一个羧基，连接在同一个碳原子上。
分类根据侧链R基团的性质，氨基酸可分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
蛋白质一级结构特点定义蛋白质一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置。
特点蛋白质一级结构具有多样性，由基因决定；氨基酸序列决定蛋白质的生物活性。
指蛋白质分子中局部主链的空间构象，主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
二级结构对蛋白质的稳定性、活性和功能具有重要作用。
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链每一原子的相对空间位置。
三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、氢键和范德华力等维持。
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第三节酶
考试大纲及考分预测
酶的催化作用及活性中心。
酶的共价修饰及同工酶。
酶的分子结构和催化作用
（一）酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。
（二）酶的分子组成
（三）酶的催化作用
酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。
凡具有活性的酶都具有活性中心。
1.活性中心内的必需集团：它包含两个集团（结合集团和催化集团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。
2.活性中心外的必需集团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
（四）酶促反应的特点
酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。
1.有效地降低反应的活化能,具有极高的催化能力。
2.高度的专一性
3.可调节性（这是与无机催化反应的不同点）
4.不稳定性
（五）酶-底物复合物
酶促反应动力学
（一）底物浓度对反应速度的影响
米－曼氏方程式
[S]：底物浓度。
V：反应速度。
V max：最大反应速度。
K m：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
（二）最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。
（三）最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。
（0-40℃）
酶活性的调节
1.变构调节
2.共价修饰
3.酶原激活
4.同工酶
（1）概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
（2）举例：乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5共5种同工酶）心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。
血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。
核酶
例题
肝中较丰富的LDH同工酶是
A.LDH1
B.LDH2
C.LDH3
D.LDH4
E.LDH5
『正确答案』E
『答案解析』肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。