蛋白质吸附分离研究进展
大豆分离蛋白的组分分离技术研究共3篇
大豆分离蛋白的组分分离技术研究共3篇大豆分离蛋白的组分分离技术研究1大豆分离蛋白的组分分离技术研究大豆分离蛋白是一种重要的植物蛋白质源，具有丰富的营养成分和广泛的应用前景。
然而，由于其具有复杂的组成和结构特征，大豆分离蛋白的制备和分离一直是一个挑战性的研究方向。
为了高效、快速地分离大豆分离蛋白的组分，研究人员们不断地探索新的技术和方法。
本文将介绍大豆分离蛋白的组分分离技术研究进展。
一、酸洗法分离大豆分离蛋白酸洗法是一种常用的大豆分离蛋白分离技术，该方法通过控制酸的浓度和操作条件分解大豆蛋白质，从而获得不同组分的蛋白质。
研究结果表明，酸洗法分离大豆分离蛋白可以得到6种不同的蛋白质组分，且每一组分的氨基酸组成和分子量都不同。
同时，该方法具有简单、快速、成本低等优点，成为一种十分有效的大豆蛋白分离技术。
二、离子交换色谱法分离大豆分离蛋白离子交换色谱法是另一种常用的大豆分离蛋白分离技术，该方法主要基于离子交换作用，将大豆蛋白质的组分分离出来。
离子交换色谱法通常采用阴离子交换树脂或阳离子交换树脂作为固定相，通过改变溶液中的pH值和离子强度，控制蛋白质组分吸附和洗脱，从而实现大豆分离蛋白的组分分离。
研究表明，离子交换色谱法可以高效、精确地分离大豆分离蛋白的组分，且分离后的蛋白质组分可以应用于不同领域的生产制造。
三、凝胶过滤法分离大豆分离蛋白凝胶过滤法是一种基于分子大小的分离技术，该方法采用不同孔径的膜过滤大豆蛋白质，分离出不同分子量的蛋白质组分。
凝胶过滤法分离大豆分离蛋白有以下优点：一是操作简单，成本低；二是可以同时分离出不同分子量范围内的蛋白质组分，从而提高了分离效率；三是分离后的蛋白质组分干净、纯度高，可以进一步应用于食品和医药等领域。
结论大豆分离蛋白的组分分离技术是一个重要的研究方向，旨在提高大豆蛋白质的应用价值和开发潜力。
目前，不同的分离技术都取得了一定的研究进展，酸洗法、离子交换色谱法和凝胶过滤法是其中的主要技术手段。
磁珠吸附后的蛋白电泳
磁珠吸附后的蛋白电泳标题：磁珠吸附后蛋白电泳的实验研究一、引言磁珠吸附技术是一种新型的生物分离技术，其利用磁性微粒对目标物质进行选择性吸附，具有操作简便、效率高、重复性好等优点。
在蛋白质研究中，磁珠吸附后的蛋白电泳是常见的分析方法，可以直观地反映出蛋白样品的纯度和浓度。
二、材料与方法1. 材料：磁珠（含有特异性抗体）、蛋白样品、电泳缓冲液、凝胶等。
2. 方法：a. 使用磁珠对蛋白样品进行吸附；b. 利用电泳将吸附后的蛋白分离；c. 通过染色和成像观察电泳结果。
三、实验步骤1. 根据蛋白的特性，选择合适的磁珠，并将其与蛋白样品混合，使其充分结合。
2. 利用磁场将结合了蛋白的磁珠分离出来，清洗去除未结合的蛋白和其他杂质。
3. 将吸附后的蛋白溶解在电泳缓冲液中，然后进行电泳。
4. 电泳结束后，使用适当的染色剂对凝胶进行染色，然后在紫外光下观察并记录电泳结果。
四、结果与讨论根据电泳结果，我们可以得到吸附后蛋白的分子量、纯度和浓度信息。
如果电泳图上只有一条清晰的带，说明蛋白纯度较高；如果有多个带，则可能存在其他杂质或蛋白降解产物。
同时，通过比较不同处理条件下的电泳结果，我们可以评估磁珠吸附的效果，并优化实验条件。
五、结论磁珠吸附后蛋白电泳是一种有效的分析方法，不仅可以用于检测蛋白的纯度和浓度，还可以用于评价磁珠吸附的效果。
然而，由于影响因素较多，实际操作中需要注意控制各种条件，以确保实验的准确性和可靠性。
六、致谢感谢所有参与此次实验的研究人员和工作人员，他们的辛勤工作使得这项研究得以顺利进行。
七、参考文献[在此列出相关参考文献]以上即为磁珠吸附后蛋白电泳的主题文档，希望能对你有所帮助。
大豆蛋白提取技术研究进展
大豆蛋白提取技术研究进展系别：食品工程系专业：食品科学与工程班级：食科13-2班学号：************姓名：***摘要大豆蛋白产品分为三类，即大豆蛋白粉、大豆浓缩蛋白和大豆分离蛋白。
大豆分离蛋白含有人体所必需的八种氨基酸,不含胆固醇，具有许多优良的食品性能，添加在食品中可以改善食品的品质和性能，提高食品营养价值。
是一种重要的植物蛋白，在食品工业中得到了广泛的应用，是近年来的研究重点。
其中，大豆浓缩蛋白的提取方法有稀酸浸提法、酒精浸提法和湿热浸提法。
大豆分离蛋白有碱溶酸沉法、离子交换法、超滤膜分离法等。
本文以研究方向和工艺改进方面为着力点解释大豆浓缩蛋白和分离蛋白这两种主要的提取方法的发展脉络。
关键词大豆浓缩蛋白；大豆分离蛋白；稀酸浸提法；酒精浸提法；碱溶酸沉法；离子交换法；超过滤法；湿热浸提法大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI ）是把脱皮大豆中的除蛋白质以外的可能性物质和纤维素、半纤维素物质都除掉，得到的蛋白质含量不低于90% 的制品，又称等电点蛋白。
与大豆浓缩蛋白相比，生产大豆分离蛋白不仅要从低温脱溶豆粕中除去低分子可溶性糖等成分，而且还要去除不溶性纤维素、半纤维素等成分。
其生产方法主要有碱溶酸沉法、超过滤法和离子交换法。
一、碱溶酸沉法1. 提取原理低温豆粕中的蛋白质大部分能溶于稀碱溶液。
将低温豆粕用稀碱溶液浸提后，用离心分离法除去原料中的不溶性物质，然后用酸把浸出物的PH调至4.5左右，蛋白质由于处于等电点状态而凝聚沉淀，经分离可得到蛋白质沉淀，再经洗涤、中和、干燥得到大豆分离蛋白。
2. 提取工艺豆粕的质量直接影响大豆分离蛋白的功能特性和提取率，只有高质量的豆粕才能获得高质量和高得率的大豆分离。
要求原料无霉变，豆皮含量低，残留溶剂少，蛋白质含量高（45沖上），脂肪含量低，NSI高（不低于80%。
豆粕粉碎后过40-60目筛。
首先利用弱碱溶液浸泡低温豆粕，使可溶性蛋白质、糖类等溶解出来，利用离心机除去溶液中不溶性的纤维素和残渣。
蛋白质分离与纯化技术的新进展
蛋白质分离与纯化技术的新进展蛋白质是生物学中至关重要的分子之一，其作用在于构成各种细胞和器官、催化生物化学反应以及调节基因表达等诸多功能。
蛋白质结构和功能的研究需要对其进行纯化和分离，而蛋白质分离和纯化技术也在不断发展，下面将对其中的新进展进行介绍。
一、亲和层析技术的发展亲和层析技术是最常用的蛋白质分离纯化方法之一，其基本原理是利用特定的亲和剂与目标蛋白质结合，然后用一个适当的缓冲溶液冲走非结合的杂质，最后再用一种优化的洗脱缓冲剂将结合的蛋白质洗脱下来。
目前，亲和层析技术在实验室中得到广泛应用，其优点在于筛选速度快、选择性强和操作简单。
近年来，亲和层析技术的发展主要集中在以下两个方面：1.新型亲和配体的发现：传统的亲和层析技术都是基于已知的亲和配体设计的，新型的亲和配体的发现可以实现更高的精准度和选择性。
例如，针对分离困难的蛋白质，可以通过“化学漫游”技术筛选出既简单又有效的亲合性配体。
同时，出现了一些具有强大结合能力的配体，如亲和标签、抗体、金属螯合剂等，使得亲和层析技术具有了更加广泛的应用。
2.新型亲和基质的设计：传统的亲和层析基质主要为一般的聚合物基质，其表面容易产生非特异性结合，限制了其应用范围。
近年来，新型亲和基质的设计采用了多种材料，如纤维膜、微米、纳米颗粒等，使其具有更强的选择性和更大的表面积，从而更好地满足了蛋白质的纯化需求。
二、色谱技术的进化色谱技术是蛋白质分离和纯化的主要手段之一。
现代色谱技术主要分为三类：吸附色谱、菜花色谱和离子交换色谱。
其中，离子交换色谱是最常用的技术，其基本原理是通过电荷互作用来分离和纯化蛋白质。
近年来，色谱技术的进化主要表现在以下两个方面：1.纳米和微米柱固相萃取技术：传统的色谱技术需要通过单位时间内蛋白质与固相介质的接触面积来达到分离目的，这限制了分离技术的速度和分辨率。
现在，纳米或微米柱固相萃取技术可以通过自组装等生物技术来制备具有很高选择性的高比表面积柱。
烟草蛋白质的利用及提取的研究进展
烟草蛋白质的利用及提取的研究进展刘旭强;李军;刘维娟;张艳林;郑甜田;王亚明【摘要】烟草在我国种植范围很广,近年来,其种植面积持续增长,据统计,仅2011年种植面积达123.87万m2.烟草含有众多有价值的成分,其中,蛋白质是含量最多的一种.烟草蛋白质在生化、饲用、食用、医药等方面都具有很高的应用价值.烟草蛋白质的提取工艺,在相关工作者的努力下也日趋成熟.作者综述了烟草蛋白质的提取以及综合利用,并展望了烟草蛋白质的发展前景.【期刊名称】《化工科技》【年(卷),期】2014(022)006【总页数】4页(P67-70)【关键词】烟草蛋白质;利用;提取;研究进展【作者】刘旭强;李军;刘维娟;张艳林;郑甜田;王亚明【作者单位】昆明理工大学化学工程学院,云南昆明650500;云南瑞升烟草技术(集团)有限公司,云南昆明650106;云南瑞升烟草技术(集团)有限公司,云南昆明650106;云南瑞升烟草技术(集团)有限公司,云南昆明650106;云南瑞升烟草技术(集团)有限公司,云南昆明650106;云南瑞升烟草技术(集团)有限公司,云南昆明650106;昆明理工大学化学工程学院,云南昆明650500【正文语种】中文【中图分类】TS41+1烟草(草烟)是一种多年生草本植物，它具有悠久的种植历史，生长在世界各地的多处地域，其主要用于商业生产香烟和相关的烟草产品。
由于吸烟有害健康和其它禁烟法规的出现，导致烟草的使用前景受到影响，并且对烟农的收入也产生了负面影响。
然而，烟草除了制烟吸食，还具有许多其它未开发的价值，尤其是从生化科技方面来看，烟草其实是一种极其丰富的生化资源。
蛋白质是烟草众多成分中含量最多的一种，其在白肋烟中的含量高达20.48%[1]。
随着人们对蛋白质的研究发现，植物蛋白是利用价值极高的一种蛋白资源，因此渐渐开始关注植物蛋白。
植物蛋白可以在医药、食用等方面产生巨大的效益，对饮食不足和医用蛋白昂贵等问题提供了崭新的解决思路。
蛋白质在纳米拓扑结构材料表面的吸附
蛋白质在纳米拓扑结构材料表面的吸附纳米拓扑结构材料在生物医学领域具有广泛的应用前景，其中蛋白质吸附是重要的研究方向之一。
本文综述了纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的研究现状，并探讨了影响蛋白质吸附的因素，包括表面化学性质、形貌和尺寸等。
此外，本文还介绍了利用纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的应用，如生物传感、生物分离和药物传递等。
最后，本文指出了纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附研究的发展趋势和未来挑战。
关键词：纳米拓扑结构材料；蛋白质吸附；表面化学性质；形貌；应用引言纳米拓扑结构材料是指尺寸在纳米级别，具有特定结构的材料。
这种材料具有许多优异的物理、化学和生物学特性，因此在生物医学领域中具有广泛的应用前景。
其中，纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附是重要的研究方向之一。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，具有多种功能，如催化、传递信息和维持生命活动等。
因此，研究蛋白质在纳米拓扑结构材料表面的吸附行为，对于理解生物体内蛋白质相互作用和开发生物医学应用具有重要意义。
本文将综述纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的研究现状，并探讨影响蛋白质吸附的因素，包括表面化学性质、形貌和尺寸等。
此外，本文还介绍了利用纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的应用，如生物传感、生物分离和药物传递等。
最后，本文指出了纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附研究的发展趋势和未来挑战。
一、纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的研究现状纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的研究已经引起了广泛的关注。
许多研究表明，纳米拓扑结构材料表面的形貌和化学性质对蛋白质吸附有重要的影响。
例如，研究人员发现，表面的粗糙度和孔隙度会增加蛋白质吸附的表面积，从而增加蛋白质吸附量。
此外，表面化学性质也会影响蛋白质吸附的选择性和亲和性。
例如，表面羟基和羧基等亲水性官能团会增加蛋白质的亲和性，而疏水性官能团则会降低蛋白质的亲和性。
为了研究纳米拓扑结构材料表面蛋白质吸附的机制，许多研究采用了不同的表征技术。
大豆分离蛋白的中试实践及其在食品工业中的应用
大豆分离蛋白的中试实践及其在食品工业中的应用本文旨在研究大豆分离蛋白的中试实践，并探讨其在食品工业中的应用。
通过收集和分析相关文献，我们对大豆分离蛋白的制备方法、理化性质以及其在食品工业中的功能和应用进行了系统总结。
结果表明，大豆分离蛋白具有良好的营养价值和功能特性，并广泛应用于食品工业中的各个领域。
然而，在实际应用中，仍存在一些挑战和问题需要解决。
因此，进一步的研究和探索仍然是必要的。
关键词：大豆分离蛋白，中试实践，食品工业，应用1. 引言大豆是世界上重要的农作物之一，其种子含有丰富的蛋白质。
大豆分离蛋白是通过从大豆中分离出的蛋白质，具有较高的营养价值和多种功能特性。
随着人们对健康食品需求的增加，大豆分离蛋白在食品工业中的应用越来越受到关注。
2. 大豆分离蛋白的制备方法2.1 传统提取法传统提取法是大豆分离蛋白的一种常用方法。
该方法主要包括浸泡、破碎、溶解、沉淀和洗涤等步骤。
先将大豆颗粒浸泡在适当的溶液中，以去除杂质和激活酶活性。
浸泡时间和浸泡液的成分对蛋白质的提取率和品质有重要影响。
接下来，通过破碎将浸泡后的大豆颗粒破碎成较小的颗粒，以增加蛋白质的释放表面积。
然后，在适当的条件下，将破碎后的大豆颗粒溶解于水或盐溶液中，使蛋白质溶解出来形成提取液。
温度、pH值和盐浓度等因素对溶解效果起着重要作用。
溶解后，通过调节溶液的pH值和添加盐类等方式，使蛋白质发生沉淀。
沉淀过程中，蛋白质与其他组分分离。
最后，对蛋白质沉淀进行洗涤，以去除残留的杂质和溶解液中的其他成分，以得到纯净的大豆分离蛋白。
传统提取法简单、操作容易，是大豆分离蛋白制备的常用方法之一。
然而，该方法提取效率较低，且对环境的影响较大。
因此，在实际应用中，人们更倾向于采用先进的分离技术来提高提取效率和质量。
2.2 先进的分离技术随着科学技术的进步，大豆分离蛋白的制备方法不断演进，出现了一些先进的分离技术。
这些技术旨在提高大豆蛋白的提取效率和纯度，并改善其功能特性。
植物蛋白的研究进展
植物蛋白的研究进展高蕾蕾;李迎秋【摘要】植物蛋白来源广泛,营养全面,易被人体消化吸收,具有多种生理保健功能.从植物蛋白的提取、分离纯化、功能特性及其相应水解产物的生理作用四个方面阐述植物蛋白的研究进展,以期为植物蛋白的研究开发奠定基础.【期刊名称】《江苏调味副食品》【年(卷),期】2018(000)004【总页数】6页(P6-10,16)【关键词】植物蛋白;提取分离;功能特性;水解产物;生理作用【作者】高蕾蕾;李迎秋【作者单位】齐鲁工业大学食品科学与工程学院,山东济南250353;齐鲁工业大学食品科学与工程学院,山东济南250353【正文语种】中文【中图分类】TS201.21蛋白质可被定义为由多种氨基酸通过肽键彼此连接的具有一定空间结构的生物大分子,包含C、H、O、N,通常还含有P、S等元素,是所有细胞原生质的主要组成,广泛存在于动物与植物体内,为生命所必需[1]。
蛋白质体现着机体的生命现象,深入研究蛋白质的结构和功能,将有助于阐明生命的本质。
1 植物蛋白的概况蛋白质按照食物来源，可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。
动物性蛋白质的来源主要是肉、蛋、奶及鱼虾等,且大多属于优质蛋白质,包含人体必需的各种氨基酸,营养价值较高。
但是,动物性食品摄取的比重过大会导致一系列健康问题,诸如高血压、心脏病、肥胖症等[2]。
另外,世界人口的增长和蛋白质资源的不足,同样也促使人们去寻求替代动物蛋白的优质蛋白质资源——植物蛋白。
植物蛋白来源广泛,营养与动物蛋白类似,但更易被人体消化吸收[3]。
此外,植物蛋白具有多种生理保健功能,如降低胆固醇、抗氧化和降血压等,因此植物蛋白的研究开发变得尤为重要[4]。
李帅斐[5]利用碱法提取和酶法改性的方法得到米糠蛋白,并对米糠蛋白的功能和抗氧化性质进行了研究，且将其应用到面包生产中。
结果表明，添加了米糠蛋白的面包不仅品质得到改善,而且营养价值提高、货架期延长。
郑亚军[6]从植物蛋白资源丰富的油棕粕中分离筛选出具有降血压作用的蛋白质,采用超高压辅助复合酶解技术制备降血压肽。
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蛋白质吸附分离研究进展【摘要】本文主要说明蛋白质的分子结构，总结近年来蛋白质的吸附理论及分离技术研究成果。
【关键词】蛋白质；吸附；分离；表面活性剂目前，蛋白质的吸附已成为一个非常重要而活跃的研究领域。
随着科技进步，使得新型分离技术的开发，需求迫切。
另一方面，由于生物反应过程机理十分复杂，反应较难控制，反应液中杂质含量多，目标产物含量低，也给纯化分离带来了很大困难。
本文主要对蛋白质的吸附及分离进行综述。
1．蛋白质分子结构蛋白质一般由20种不同的氨基酸组成，氨基酸之间由肽键连接。
肽键与一般的酰胺键一样，由于酰胺氦上的孤对电子与相邻羰基之间的共振相互作用(resonance interaction)表现出高稳定性。
肽键的实际结构是一个共振杂化体。
由于氧原子离域形成了包括肽键的羰基0、羰基C和酰胺N在内的O--C—NⅡ轨道系统，从而使得肽键的C-N具有部分双键的性质而不能自由旋转。
肽键的C、0、N、H和与之相邻的两个a碳原子处于同一个平面，此刚性结构的平面就叫肽平面。
肽链主链上的仅碳原子连接的两个键c—N键和C-C键能够自由旋转。
如果不考虑键长和键角的微小变化，多肽链的所有可能构象都能用P和中这两个二面角来描述。
2．蛋白质吸附的理论分析2．1 蛋白质吸附的理论由肽链结构可知，蛋白质属于两性电解质，根据所处溶液pH不同表面净电荷可正可负。
研究认为，蛋白质吸附过程中的相互作用包括氢键、静电和疏水等非共价的相互作用[2]。
3种相互作用的本质都与静电作用相关。
其中氢键的形成是由于电负性原子与氢形成的基团中．氢原子周围分布的电子少，正电荷氢核与另一电负性强的原子之间产生静电吸引，从而形成氢键。
疏水相互作用又称为非极性相互作用，发生于非极性基团之间，蛋白质同时含极性和非极性的基团，当蛋白质处于水溶液中时，极性基团之间以及极性基团与水分子之间易发生静电吸引而排开非极性水基团，因此疏水相互作用并非是疏水基团之间有吸引力的缘故，而是非极性基团由于避开水的需要而被迫接近（8）。
这些相互作用本身与小分子的吸附没有差别。
蛋白质吸附的独特性在于吸附的是大分子，以及吸附过程蛋白质可以发生各种物理(如构象变化)和化学的变化。
2．2材料表面性质对蛋白质吸附的影响当蛋白质吸附在材料的表面，其构象和序列将发生变化，因此蛋白质的构象和序列会影响蛋白质的吸附行为。
有研究认为，蛋白质与材料表面的相互作用(包括静电力、范德华力、氢键、疏水作用)，使吸附的蛋白质的构象发生变化而达到稳定吸附的状态（4）。
另外是平铺式还是直立式吸附，在材料的表面也会影响蛋白质的吸附量屿（4）。
蛋白质的吸附会引起其物理和化学性质的变化。
初始的吸附现象是瞬间的，这种瞬间的初始吸附会伴随吸附层的结构重整及再组织化晗]。
这种结构重整除了会降低系统的吉布斯自由能外，对于吸附层上的蛋白质还会有变性或分子展开的效应，这会使原本被包覆在内部的疏水性氨基显露出来。
以不带电的聚甲醛和牛血清蛋白进行研究，观察到蛋白质浓度升高时吸附量也相应升高，当BSA浓度达到0．6 g／L时得到最大吸附值(3mg／m2)，之后吸附量不再与蛋白质浓度有关（5）。
蛋白质在等电点时具有最大吸附量，并且在等电点附近呈对称分布(1)。
造成此现象有2个原因：①蛋白质于等电点时具有最小溶解度，此时所需的吸附能最低；②静电排斥力在等电点时最小。
3．蛋白质与表面活性剂的相互作用蛋白质是两性多聚电解质，它的肽链又因形成各种有序结构而形成“亲水区”和“疏水区”，表现出一定的表面活性。
它和表面活性剂的相互作用，主要包括电性和疏水性两部分，这就使它们相互作用比较复杂。
用疏水柱在FPLC仪上测定了一些蛋白的表面疏水性(2)。
发现蛋白质的疏水性与表面性质密切相关，而与蛋白质的分子量、疏水残基总数并不直接相关。
从动力学和热力学的角度对表面活性剂和蛋白质的相互作用进行了探讨，从理论上对表面活性剂和蛋白质的相互作用进行了总结（1）。
这一领域的研究主要集中于3个方面：①表面活性剂一蛋白质复合物结构的研究及蛋白质结构的变化；②表面活性剂一蛋白质混合溶液的相行为；⑨表面活性剂一蛋白质混合溶液的界面吸附。
用表面张力法研究了SDS和肌酸激酶的相互作用|。
在蛋白质溶液中引入带相反电荷的表面活性剂时，因电荷中和，使复合体的净电量减少直至零，并引入了一些疏水基，故复合体的水溶性下降，沉淀析出。
当表面活性剂的量进一步增加时，因疏水吸附、表面活性剂大量吸附达1．49SDS／g蛋白质，复合体带净电荷增加，故水溶性增加，沉淀又复溶解。
表面活性剂和蛋白质的这种作用可能意味着表面活性剂与蛋白质的相互作用有两个比较明显的作用阶段：电性作用和疏水作用。
3．1 蛋白质与非离子表面活性剂相互作用早期的理论认为非离子型表面活性剂与蛋白质问由于缺乏静电引力而不能发生相互作用。
但近来的研究表明，非离子型表面活性剂与蛋白质也存在相互作用，这种作用极大地影响吸附层的性质，对乳液的稳定性尤为重要。
研究蛋白质与非离子型表面活性剂在界面的吸附多采用LB膜技术和界面流变学研究方法。
采用磺化聚苯乙烯乳胶膜作为表面，运用LB 膜技术测定Tween20对B一酪蛋白的置换量及置换过程中吸附层的水化厚度[12|。
研究表明，随着Tween20质量分数的增加，蛋白质被置换下来，吸附层的水化厚度降低，Tween20的加入降低了以蛋白质为乳化剂的乳液的稳定性。
在总结大量实验事实的基础上提出了蛋白质一表面活性剂混合体系界面吸附的2种机理：①增溶机理。
分散在表面的蛋白质分子与水溶性的表面活性剂形成蛋白质一表面活性剂复合物，使蛋白质分子以复合物的形式进入水相。
此时，表面活性剂与被吸附的蛋白质有强烈的相互作用；②置换机理。
由于表面活性剂与表面的相面上分散的蛋白质被表面活性剂置换下来。
此时，表面活性剂必须强烈地吸附于表面。
一般离子型表面活性剂与蛋白质混合体系是增溶机理，而非离子型表面活性剂与蛋白质的混合体系主要是置换机理。
Levitz对具有长极性链非表面活性剂烷基苯酚聚乙烯已二醇(CNaPENp)的表面作用进行了研究并提出了相应的简化了的热力学模型，聚乙烯链(POE)比离子型表面活性剂的相互排斥力弱，吸附后的形态如同伸展的皇冠状。
磷脂和肺部的一种主要亲水蛋白质(sP-A)的相互作用，发现了一种“花束”状吸附结构。
并用电镜观测了其微观结构。
吸附过程中添加二价离子(如钙离子)，发现蛋白质和磷脂层的结构发生了改变。
Ruso 等研究了不同表面活性剂一蛋白质比率下全氟表面活性剂与溶菌酶的相互作用[16I。
动态光散射发现酶的构型基本保持不变，只有二级结构略微变化。
氟原子的疏水性很强，但由于C-F键的刚性，阻碍了疏水相互作用，结果导致主要相互作用为静电作用。
应用Longrnuir-Blodgett单层技术研究4种表面活性助沉降剂(它们的疏水基团相同)固定化脂肪酶，在一定表面压力下用表面活性剂单层包裹脂肪酶(6)。
复合物的订一A(A为分子ilia)曲线趋势与纯表面活性剂有显著不同，说明几种表面活性剂与脂肪酶有相互作用。
表面电势能(△u)可以用来表征单层分子电偶级的方位，△U越大，偶极相互作用力越显著。
3．2蛋白质吸附表面活性剂的测定方法通常，测定蛋白质吸附表面活性剂的方法是“渗透平衡法”。
但该法不仅复杂、耗时，而且不精确。
李学刚等提出了采用阴、阳离子表顶活性剂互滴定和表面张力2种简单方法测定蛋白质和表面活性剂的结合量，结果颇为近似，说明此2种方法在测定蛋白质对表面活性剂吸附方面是可行的。
界面剪切流变测定法可用来研究蛋白质和低分子量表面活性剂之间的相互作用。
NMR弛豫技术通过测定亲水基a一碳氘代表面活性剂的旋转弛豫速率表征蛋白质一表面活性剂复合物的微观结构。
冷冻蚀刻电镜(Cryo—TEM)可以在纳米层次上直接观察蛋白质分子、蛋白质一表面活性剂聚集体以及它们在稀溶液中的形貌变化，是一种较NMR 更定量的技术(7)。
荧光技术作为～种传统的研究聚集体的方法，在研究蛋白质结构变化方面又有新的发展。
通过使激发波长和入射波长保持固定的波长间距，同步扫描激发和发射单色器，可得到同步荧光光谱。
根据发射光谱中波长的改变可判断蛋白质的构象的变化。
同步荧光光谱技术已应用于药物与蛋白质的相互作用的研究中。
将这种技术应用于蛋白质与表面活性剂相互作用的研究中将会发挥重要的作用。
4．蛋白质的分离蛋白质的一个主要特点是分子大，而且不同种类的蛋白质分子大小也不相等。
可以用凝胶过滤法、超滤法、盐析法、离心法及透析法等将蛋白质与其它小分子物质分离，也可将大小不同的蛋白质进行分离。
如顾有方等就是根据蛋白质的这种特性对血液中免疫球蛋白进行提取的。
在室温下，采用盐析和等电点沉淀工艺分离除去提取液中的大豆蛋白质脚]。
翁瑜等的双向凝胶电泳比较3种常用蛋白质提取方法可以看出，双向凝胶电泳的效果更好。
仝向荣等通过离子交换、凝胶过滤、亲和层析及反向高效液相色谱操作，提取了棒纹牛蛭体内抗凝血蛋白。
磁性高分子纳米颗粒分离蛋白质的原理主要分静电吸附分离和亲和分离。
基于静电吸附原理，Bucak等人利用磷脂包裹的磁性纳米颗粒的表面负电性选择性分离出了带有正电荷的蛋白质。
Liao等制备了一种离子交换效率高、吸附／解离速度快的核壳型(Fe。
OJPAA)磁性纳米吸附介质。
利用该磁性纳米吸附介质，基于静电吸附原理成功分离了水相中的菠萝蛋白酶。
同样是利用这种磁性高分子纳米颗粒．基于亲和技术实现了目标蛋白的选择性分离，利用这种水溶性磁性纳米颗粒表面的羧基，共价交联IDA进而固定Cu2+，最后实现组氨酸标记蛋白的捕获嘲]。
其实验原理和Xu研究小组的类似隗驯，只是将原来的无机磁核首先包被了PAA，这样磁性纳米颗粒的磁响应特性增强，同时壳材料的保护也使得该颗粒能够在生理环境中稳定存在。
利用N一异丙基丙烯酰胺包裹磁性纳米颗粒的热敏性，通过改变温度控制吸附或者解离，并成功的应用于牛血清白蛋白的分离。
运用磁性纳米微粒经过表面修饰，连接NH。
集团作为分离器(NNP—NH2)，很容易从生物样品中分离蛋白质。
笔者认为蛋白质的磁分离具有快速、高纯度、高收率等优点。
5．总结蛋白质是构成生物体内具有生物活性的高聚物分子，结构复杂。
研究蛋白质在界面上的吸附对于了解蛋白质在界面上的吸附及分离提取蛋白质具有重要意义。
蛋白质的吸附研究和分离工作仍是一项艰巨的任务，到目前为止，还没有一个单独的或一套现成的方法能把各种蛋白质从复杂的混合物中吸附出来，但对任何一种蛋白质都有可能选择一套适当的分离程序来获取高纯度的制品纯化。
不过我们相信在今后科学工作者们一定能够找出更多更好的方法来吸附分离蛋白质，使得对蛋白质有更深入的研究。
参考文献【1】沈同，王镜岩．生物化学(上)，第二版．北京：高等教育出版社，1990．【2】李学刚，董佳里，张光先．表面张力法研究表面活性剂和肌酸激酶相互作用．西南农业大学学报，1997，19：【3】李学刚，董佳里．蛋白质吸附表面活性剂的两种测定法研究．西南农业大学学报，1997。