蛋白质四级结构
蛋白质四级结构及其检测方法
论述一、二、三、四级蛋白质结构及其检测方法？蛋白质定义：由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
一、蛋白质一级结构：（一）定义：蛋白质的一级结构又称为共价结构或化学结构，它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
氨基酸残基主要通过肽键连接，有些蛋白质中含有二硫键。
（二）检测方法：二硝基氟苯（DNFB）法、丹磺酰氯法、氨肽酶法、C-末端氨基酸测定（肼解法、还原法、羧肽酶法）二、蛋白质二级结构：（一）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键为氢键。
（二）检测方法：构象的研究方法：X射线衍射法、核磁共振光谱法、圆二色谱CD、紫外-可见差光谱、荧光探针法、激光拉曼光谱法、红外光谱法、关联规则与遗传算法。
三、蛋白质三级结构：（一）定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：疏水键、离子键、二硫键、氢键和配位键稳定维系三级结构的作用。
（二）检测方法：同源建模（比较建模SWISS-MODEL）法、穿针引线方法（折叠识别方法）、从头预测法、最速下降法、牛顿法、共轭梯度法、遗传算法、分解-结合法、离散化方法、分子动力学法、混合预测方法、粒子群优化算法(PSO)。
四、蛋白质四级结构：（一）定义：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
（二）检测方法：线性降维法：Swiss-Prot数据库中抽取数据集进行四级结构预测。
Quat-PRE方法：综合运用mRMR方法和SVM的wrapper方法进行四级结构预测。
蛋白质四级结构的化学键
蛋白质四级结构的化学键一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，即氨基酸序列。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键（有的还有二硫键，如牛胰岛素）书写方式：从蛋白质N端到C端书写第一个被测定出完整一级结构的蛋白质分子是牛胰岛素。
牛胰岛素分子含有51个氨基酸残基，包括A、B两条肽链，A链有21个氨基酸，B链有30个氨基酸。
二、蛋白质的二级结构定义：是指在一级结构的基础上，多肽链主链上的某些肽段借助氢键形成的一些有规则的构象。
形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲（1）α-螺旋：一种经典的右手螺旋结构（2）β-折叠：由两条顺向平行或反向平行的肽链片段共同组成的。
（3）β-转角：通常是由4个氨基酸组成，Pro和Gly是最常出现的两种重要氨基酸。
（4）无规卷曲：多肽链主链骨架中存在的一些无确定律性的盘曲。
三、蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构（1）定义：值蛋白质结构中两个及以上结构单元按一定方式组合而成的聚合体（2）种类：αα、ββ和βαβ2.结构域（1）定义：包括超二级结构在内的、相对独立、组合紧密的特殊空间区域，是蛋白质分子三级结构中具备重要生理功能的结构单元。
（2）单结构域：对小分子Pr而言，结构域偏小，组成简单。
四、蛋白质的三级结构定义：Pr单链结构中所有原子在三维空间中的分布。
它包括了二级结构的所有组合构件和所有氨基酸R侧链基因的空间排布结构及相互关系。
三级结构通常用来描述单链球状或近球状蛋白质及寡蛋白分子内一个亚基的全部结构。
多呈球形或近球形，其亲水性基因和功能性二级单元多位于分子表面。
蛋白质三级结构的维持主要靠疏水作用力、氢键、离子键、范德华力等。
肌红蛋白是一种氧结合蛋白，能结合氧分子并利用氧在肌肉中的扩散。
五、蛋白质的四级结构定义：指几个各具独立三级结构的肽链相互结集，以特定的方式接触、排列形成更高层次的蛋白质空间构象。
亚基：在Pr四级结构中，各具独立三级结构的肽链。
大学生物化学课件 蛋白质的四级结构
蛋白质的二级结构 ★★★
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R 侧链的空间排布。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括螺旋 结构、B折叠和B转角等。 构成蛋白质二级结构（即主链构象）的基本单位是肽键平面或称酰胺平面。【肽 键平面示意图一】 肽键具有双键性质，不能自由旋转而成平面结构。此平面结构两侧的、与α 碳原子 相连的单键则可自由旋转。经过折叠、盘曲可形成α -螺旋和β-片层结构。稳定二级结 构的主要因素是氢键。 1. α-螺旋结构 在α-螺旋中肽链如螺旋样盘曲上升，每旋转一圈为3.6个氨基酸残 基，其中每个氨基酸残基升高0.15nm，螺旋上升一圈的高度（即螺距）为0.54nm （3.6nm×0.15nm）。【见示意图二】 每个氨基酸残基的－NH－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键【见详图三】。 每个肽键的=C=0与－NH－都参加氢键形成，因此保持了α -螺旋的最大稳定性。 绝大多数蛋白质以右手α -螺旋形式存在。1978年发现蛋白质结构中也有左手α -螺 旋结构。 2. β-折叠结构 它是两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的=C=0与－NH－形成 氢键而成。两肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 【顺平行折叠图四】 【反平行折叠图五】 多肽链除此两种局部折叠形式外，还有β转角（β-turn，或称β-发夹结构）和无规 卷曲（random coil）等。
蛋白质的四级结构及其稳定性
蛋白质的四级结构及其稳定性蛋白质作为生命体中最基本的分子机器，扮演着细胞内许多关键功能的角色。
它们通过特定的三维空间结构实现其功能，而这个结构的稳定性则对蛋白质的功能和生物学活性产生重要影响。
蛋白质的三维结构可被分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将讨论这些结构及其与蛋白质稳定性的关系。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸顺序的不同决定了蛋白质的种类和功能。
通过化学键连接氨基酸残基的方式，形成了多肽链。
这一级结构的稳定性对于维护蛋白质的整体结构和功能至关重要。
二级结构是指多肽链中部分区域的局部折叠方式，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
螺旋结构由多个氨基酸残基围绕中心轴旋转形成，而β-折叠则是由多个延伸的链之间的氢键相互连接而成。
二级结构的稳定性受到氨基酸残基间氢键的影响，氢键的形成和破坏直接决定了二级结构的稳定性。
三级结构是指蛋白质整体的立体构象。
这个结构是由具有相似序列的多肽链在空间中相对位置的排列所决定。
蛋白质的立体构象是通过水合效应、疏水效应和静电相互作用等力的平衡来维持的。
任何造成这些力的改变都有可能影响蛋白质的稳定性。
四级结构是指两个或多个多肽链相互结合形成的多肽复合物。
这种结构可以通过非共价键（如离子键、范德华力、氢键等）或共价键（如二硫键）来稳定。
多肽链间的相互作用对四级结构的形成和稳定性起着至关重要的作用。
蛋白质的四级结构和稳定性的关系非常密切，任何一个结构层次的改变都可能导致蛋白质失去功能或功能受损。
例如，突变可以改变蛋白质的氨基酸序列，从而破坏一级结构的稳定性；氢键的改变可以影响二级结构的稳定性；环境条件的变化可以导致三级结构的改变；而对于四级结构的改变会直接影响多肽复合物的稳定性。
总之，蛋白质的四级结构及其稳定性是保证蛋白质正常功能的重要因素。
在探索蛋白质的功能和生理活性时，我们必须深入理解这些结构，并探索各层次之间的相互关系。
只有这样，我们才能更好地理解蛋白质的生物学功能以及其在疾病和药物研发中的重要作用。
蛋白质的四级结构名词解释
蛋白质的四级结构名词解释
1. 第一级结构- 氨基酸序列
蛋白质的第一级结构指的是蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸是蛋白质的基本单元，蛋白质的性质主要依赖于氨基酸序列的种类、数量和分布。
2. 第二级结构- α-螺旋和β-折叠
蛋白质的第二级结构指的是氨基酸在空间中的排列方式。
其中，α-螺旋是一种由氢键连接的螺旋状结构，β-折叠则是由氢键连接的折叠状结构。
不同的氨基酸序列会形成不同的第二级结构，从而影响蛋白质的功能和性质。
3. 第三级结构- 溶液中的三维结构
蛋白质的第三级结构指的是蛋白质分子在溶液中的三维形态。
它是由氨基酸在空间中的排列方式所决定的。
蛋白质的第三级结构决定了其功能和稳定性，例如酶的催化活性和抗体的特异性。
4. 第四级结构- 多个蛋白质分子之间的相互作用
蛋白质的第四级结构指的是由多个蛋白质分子相互作用形成的大分子复合物。
例如，许多脂蛋白是由多个蛋白质分子和脂质分子组成的。
蛋白质的第四级结构也可以影响蛋白质的功能和稳定性。
蛋白质结构
四级结构（quaternary structure）四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。
亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。
多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。
对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。
在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。
蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。
大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。
亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。
亚基的立体排布稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。
亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。
亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
血红蛋白的四级结构血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。
四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。
蛋白质－－名词辨析蛋白质一级结构(primary structure):氨基酸序列。
简述蛋白质的结构类型及特点
蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：1、一级结构蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。
肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。
多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。
在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(-NH2)，称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(-COOH)，称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在右边。
肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。
2、二级结构二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
3、三级结构纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构。
维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。
4、四级结构四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
所谓亚单位，又称亚基，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。
如血红蛋白有四个不同的亚基，这4个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。
扩展资料蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
蛋白质的四级结构.
蛋白质的空间结构
β－片层结构 Astbury等人曾对β －角蛋白进行X线衍射分析，发 现具有0.7nm的重复单位。如将 毛发α－角蛋白在湿热条件下拉 伸，可拉长到原长二倍，这种α －螺旋的X线衍射图可改变为与β －角蛋白类似的衍射图。说明β －角蛋白中的结构和α－螺旋拉 长伸展后结构相似。两段以上的 这种折叠成锯齿状的肽链，通过 氢键相连而平行成片层状的结构 称为β－片层(β－pleated sheet) 结构或称β－折迭。
蛋白质的四级结构
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蛋白质四级结构形成的条件
蛋白质分子有2个或2个以上的亚基组成 亚基间以次级键相连(绝无共价键)
如胰岛素，虽有2 条链组成，但无四级结构， 因胰岛素分子中的两条链由二硫键相连，A链和B链 均无独立的三级结构。同样IgG亦不具有四级结构。
超分子复合体，不属于蛋白质四级结构的范畴
蛋白质的结构
蛋白质（protein）在生物体内 具有广泛和重要的生理功能， 它不仅是各器官、组织的主要 化学组成，且生命活动中各种 生理功能的完成大多是通过蛋 白质来实现的，而且蛋白质在 其中还起着关键的作用，所以 蛋白质是生物化学学科中传统、 基础的内容，在分子生物学学 科中又是发展最快、最重要的 部分之一，protein一词就是来 自1938年Jons J Berzelius创造 的希腊单词protios血红蛋白由四 个亚基构成，分别为两 个α亚基和两个β亚基， 在与人体环境相似的电 解质溶液中血红蛋白的 四个亚基可以自动组装 成α2β2的形态。
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四、蛋白质四级结构
1、二级结构
·参与肽键的6个原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面。
C-N键不同于单键有40%双键性质。
(1)α-螺旋
·螺旋方向为顺时针走向·每3.6个氨基酸上升一圈
·维持因素为氢键·螺距为0.54nm
·肽键的N-H键与第4个肽键的羰基氧形成H键与轴平行。
脯氨酸无法形成氢键而不存在于α。
（2）β-折叠
·分子内相距较远的两个肽段可通过折叠形成相同或通过回折形成走向。
·肽链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键而稳固β-折叠结构。
(3)β-转角
☆由4个氨基酸残基组成，1残基的C=O与4残基的N-H形成氢键。
而第二残基常为脯氨酸。
（4）无规卷曲：不是没有规则的随意变化，而是规律未确定的肽链结构。
☆模体：蛋白质分子中具有特定空间构象与特定功能的结构成分。
超二级结构：几个二级结构结合成的有规则的二级结构组合。
2、三级结构
（1）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
（2）次级键：疏水键（主要）、离子键、氢键、范德华力。
（3）结构域：蛋白质上折叠成的多个结构较紧密且稳定的区域，并各行其功能。
（4）☆分子伴侣：辅助一级结构是合成中的蛋白质折叠为正确空间构象的蛋白。
·只有在特定条件下，一级结构决定高级结构，高级结构再决定生物学功能。
3、四级结构
亚基间以非共价键相连接
结合力：氢键、离子键驱动力：疏水键
每个亚基均有三级结构，但无生物学功能。
·同二聚体·异二聚体
五、蛋白质结构与功能
1、一级结构
（1）一级结构是空间构想基础，只要一级结构未破坏，就有可能恢复至原来三级结构。
（2）一级结构相似的蛋白有相似的高级功能
（3）物种越相近，一级结构越相似。
（4）重要氨基酸残基缺失替代，会严重影响构想及生理功能而引起疾病。
2、特定空间结构
·血红素：Fe2+含6个配位键，4个与卟啉环4个N相连，第5个：肽链中F8组氨基酸残基还与Fe2+配位结合，则血红素辅基可与蛋白质部分结合稳定。
第6个：与O结合
·血红蛋白α2β2（每个亚基结合一个血红素携带一个O，共携带4个O。
141*2+146*2=574，共574个残基。
·α1结合O→α2→β1→β2 正协同
┖别构
☆协同效应：一个亚基与配体（如O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
促进→正协同、抑制→负协同
·含四级结构的蛋白又叫寡聚蛋白
☆别构效应：如同一个O分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化这样的现象，是协同效应的基础。
（则Hb为别构蛋白，O2为别构剂）
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